ENZIMAS

Protenas catalisadoras que AUMENTAM a

VELOCIDADE das reaes, sem sofrerem

alteraes no processo global.

Toda enzima uma protena, mas nem toda protena uma enzima!

CARACTERSTICAS GERAIS:

Apresentam alto grau de especificidade;

So produtos naturais biolgicos;

So altamente eficientes, acelerando a velocidade das reaes (108 a

1011 + rpida);

No so txicas;

Condies suaves de pH e temperatura;

No so consumidas nas reaes (Renovao).

Adio do sufixo ASE ao nome do substrato:

* gorduras (lipo - grego) LIPASE

* amido (amylon - grego) AMILASE

Nomes independentes:

* Ex: Tripsina e pepsina (enzimas digestivas).

NOMENCLATURA

Comisso de Enzimas (EC) da Unio Internacional de Bioqumica e Biologia Molecular (IUBMB) nomear e classificar:

Estrutura Enzimtica

Coenzima

on inorgnico

APOENZIMA ou APOPROTENA

HOLOENZIMA (ativa)

Cofator Protena

molcula orgnica

ou

Cofator (grupo prosttico) Coenzima (geralmente derivada de vitaminas)

ESTRUTURA

Obtidas da dieta (vitaminas). Ex: FAD obtida da Riboflavina; NAD obtida da Niacina...

Transportadoras de determinados grupos ente reaes.

substrato

enzima

produtos Stio ativo

Vocabulrio das enzimas

A catlise enzimtica essencial para os sistemas vivos!

E + S E S P + E

Substrato se liga ao STIO ATIVO

da enzima

Como fazem as enzimas numa reao?

ENERGIA DE ATIVAO:

a energia que separa os reagentes dos produtos e equivale a energia adicional necessria para que as molculas possam atingir o estado de transio (OU ESTADO REATIVO).

FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAO:

Influncia do pH

Valores extremos podem levar desnaturao;

7

pH

pH

reac

tio

n r

ate

2 0 1 3 4 5 6 8 9 10

pepsina tripsina

11 12 13 14

pepsin

trypsin

temperatura:

A taxa de reao aumenta, como se observa na maioria das reaes qumicas.

Enzima temperatura tima para que atinja sua atividade mxima por um perodo de tempo.

Temperatura

temperatura

37 - 40C Temperatura tima

reac

tio

n r

ate

70C

Enzimas humanas Bacterias termo-resistentes

Substrato

A Velocidade Mx de uma reao o nmero de substrato convertido em produto por unidade de tempo..

ENZIMA

SUBSTRATO

Modelo de reao

A velocidade da reao varia com a concentrao [S] do substrato.

Km baixo - baixa concentrao necessria - alta afinidade Km alto - alta concentrao necessria - baixa afinidade

Qualquer substncia que reduz a velocidade de uma reao enzimtica: inibidor!

INIBIDORES

REVERSVEIS IRREVERSVEIS

COMPETITIVOS NO-COMPETITIVOS

INIBIO ENZIMTICA

Inibidor Competitivo

Inibidor e Substrato competem pelo stio ativo da enzima.

Ex: Sulfanilamida como inibidor (agente antibacteriano)

cido p-aminobenzico (como substrato necessrio para o crescimento bacteriano)

pela di-hidropteroato sintetase

(enzima)

compete

INIBIDOR IMPEDE A DIVISO E O CRESCIMENTO BACTERIANO

Inibidor no-competitivo

Inibidor e Substrato ligam-se a stos diferentes na enzima.

Ex: Chumbo (metal pesado)

Ferroquelatase (catalisa a insero do Ferro na protoporfirina, precursor do grupo heme)

Mantm a enzima inativa ou com atividade muito reduzida.

Se liga

Se combina com um grupo funcional, na molcula da Enzima, que

essencial para sua atividade.

Podem promover a destruio do grupo funcional.

Ex: Efeitos neurotxicos dos inseticidas (malathion e o parathion)

so devido a sua ligao irreversvel a acetilcolinesterase, impedindo

a transmisso dos impulsos nervosos pela acetilcolina .

Inibidor Irreversvel

REGULAO: ATIVIDADE ENZIMTICA

Controlam as reaes enzimticas.

Tem sua atividade cataltica aumentada ou diminuda em resposta

a determinados sinais, molculas sinalizadoras.

Tipos:

Enzimas alostricas;

Enzimas reguladas pela modificao covalente reversvel.

Enzimas alostricas

Funcionam atravs da ligao no-covalente e reversvel de um

regulador chamado MODULADOR.

Moduladores podem ser inibidores (efetores negativos) ou

ativadores (efetores positivos);

So maiores e mais complexas;

Ex: aspartato transcarbamilase (funo na sntese de

nucleotdeos).

Enzima menos ativa

Enzima mais ativa

Complexo enzima-substrato ativo

1

2

Enzimas reguladas pela modificao

covalente reversvel

Grupos qumicos so ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora.

Podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, etc.

Exs: Fosforilao da glicognio-fosforilase - aumenta a sua atividade na degradao do glicognio. A adio de fosfato enzima glicognio-sintase - diminui a sua atividade na sntese do glicognio.