ENZIMI bioloski katalizatori

Vecina enzima su globularni proteini sa aktivnim mestom

Uloga enzimavecina biohemijskih reakcija u zivoj celiji bi se odvijala zanemarljivo malom brzinom bez enzima

enzimi omogucavaju (katalisu) istovremeno odvijanje velikog broja hemijskih reakcija

u relativno blagim uslovima sredine bez nusprodukata uz veliku efikasnost

Enzimi ubrzavaju hemijske reakcije 106 1014 puta

Karakteristike enzimske katalizeenzimi katalisu hemijske reakcije u celiji van celije (ekstacelularni enzimi)

deluju u vrlo malim kolicinama

posle reakcije ostaju nepromenjeni

njihova aktivnost je regulisana

osnova regulacije celokupnog metabolizma

Enzimi pokazuju specificnost prema supstratusupstrat hemijsko jedinjenje ciju transformaciju do produkta katalise enzim

Enzim vezivanjem supstrata menja konformaciju

Energetski uslovi za odvijanje reakcijepojam slobodne energijeenergija aktivacijeprelazno stanje

Brzina hemijske reakcijezavisi od broja molekula u prelaznom stanjupovecava se povecanjem temperature snizenjem energije aktivacijebrzina je veca ako je slobodna energija aktivacije nizaenzimi (bioloski katalizatori) snizavaju energiju aktivacije

Kako enzimi rade energetski dijagramE+S ES E+P

Hemijska priroda enzimaproteiniproteini + kofaktorkofaktor metalni jon prosteticna grupa koenzim apoenzim + koenzim = holoenzim

Mnogi mikroelementi su kofaktori enzima

Najznacajniji koenzimi sukoenzim A (CoA)flavin adenin dinukleotid (FAD/ FADH2)nikotinamid adenin dinukleotid (NAD+/NADH + H+)nikotinamid adenin dinukleotid fosfat (NADP+/NADPH+H+)

Mnogi koenzimi poticu od vitamina

Kataliticki centaraktivni ili kataliticki centar mali deo molekula definisane konformacije aminokiseline aktivnog centra raznim interakcijama se vezuju za supstrat

PRELAZNO STANJE E + S = [ES] = E + P

Kataliticki centar specificnost prema supstratumodel kljuc-brava komplementarnost izmedju supstrata i aktivnog mesta

model indukovanog prilagodjavanja promena konformacije enzima i supstrata

Kako enzimi rade - energija aktivacije enzimski katalisane reakcije je mnogo manja

U prisustvu enzima treba manje energije za odvijanje nekog procesabez enzima

sa enzimom

Brzina enzimske reakcije u funkciji koncentracije supstratapojmoviVoVmaxKm

Michaelis-Mentenova jednacina

Lineweaver-Burk-ov dijagram

Inhibicija enzimske aktivnostikompetitivna

Kompetitivna inhibicija - Km se menja, Vmax nepromenjena

Inhibicija enzimske aktivnostiNekompetitivnaInhibitor se vezuje za neko drugo mesto (razlicito od mesta za supstrat)Akompetitivna Inhibitor se vezuje za kompleks ES

Nekompetitivna inhibicija-Km nepromenjena, Vmax se menja

Optimalni uslovi za enzimsku reakciju temperatura i pH

Regulatorni enzimi alosterna regulacija

Klasifikacija enzima (Enzyme Commision E.C.)6 klasa enzimaoksidoreduktazetransferazehidrolazeliazeizomerazeligaze

podela u okviru svake klaseE.C. 1.1.1.1. (alkohol dehidrogenaza)