enzimas : cinética, inibição e regulação

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Enzimas Enzimas : Cinética, : Cinética, inibição e inibição e regulação regulação

Author: adie

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Enzimas : Cinética, inibição e regulação. CONDIÇÕES FUNDAMENTAIS DA VIDA:. Autorreplicação; Catálise de reações químicas com eficiência e seletividade. Enzimas. Moléculas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem alterações no processo global; - PowerPoint PPT Presentation

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  • Enzimas: Cintica, inibio e regulao

  • Autorreplicao;Catlise de reaes qumicas com eficincia e seletividadeCONDIES FUNDAMENTAIS DA VIDA:

  • EnzimasMolculas catalisadoras que aumentam a velocidade das reaes, sem sofrerem alteraes no processo global;Na faixa de 5 a 17 ordens de magnitude.Praticamente todas as reaes que caracterizam o metabolismo celular so catalisadas por enzimas.

  • Enzimashttp://www.youtube.com/watch?v=s4jEZ9Os6QMRESDUOS DE AAS COM GRUPOS DE CADEIAS LATERAIS QUE SE LIGA AO SUBSTRATOCATALISA A TRANSFORMAO BIOQUMICA

  • EnzimasOS CATALISADORES AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAES POR DIMINUREM AS ENERGIAS DE ATIVAO (interao covalente e fracas entre enzima e substrato);NA EVOLUO, AS ENZIMAS DESENVOLVERAM-SE PARA DIMINUIR SELETIVAMENTE AS ENERGIAS DE ATIVAO DAS REAES NECESSRIAS PARA A SOBREVIVNCIA CELULAREstado de transio

  • EnzimasRibozimaMolcula de RNA com atividade cataltica

  • NomenclaturaSUFIXO ASEUREASE_ CATLISE DA UREIADNA POLIMERASE_ POLIMERIZAO DNAPEPSINA_ DO GREGO PEPIS (DIGESTO)ACORDO INTERNACIONAL EM BIOQUMICA

  • Classificao das Enzimas

  • Classificao das Enzimas

  • IsozimasIsozimas - enzimas que catalisam a mesma reao mas apresentam estruturas diferentes (primria e/ou quaternria).

    Podem ser :- constituem diferentes enzimas produzidas por diferentes genes;

    Desidrogenase ltica

  • PROPRIEDADES DAS ENZIMASSTIO ATIVOStio de ligao do substrato;Stio cataltico.Cadeias laterais de AAs (fenda ou bolso_3D)Eficincia catalticaEspecificidade

  • PROPRIEDADES DAS ENZIMASUm ou mais ons inorgnicos ou molcula orgnica ou metalorgnica complexa (coenzima).COFATOR

  • PROPRIEDADES DAS ENZIMASCofator (inorgnico)Algumas enzimas requerem a presena de ons metlicos para que a reao cataltica ocorra (Mg, Zn, Fe, Ca, Cu, Mn).Anidrase carbnica uma enzima que tem um papel importante no transporte do CO2 e no controle do pH do sangue.Zinco

  • Coenzima_ carreadores transitrios de grupos funcionais especficos. A maioria deles derivada das vitaminas (deve estar na dieta em pequenas quantidades).

  • ApoenzimaHoloenzimaAs enzimas quando ligadas covalentemente ou no-covalentemente s coenzimas, so chamadas de holoenzimas Grupo prosttico(coenzima)Coenzima

  • PROPRIEDADES DAS ENZIMASRegulaoLocalizao especfica

  • Modelos enzimticosEspecificidade enzimtica1. Chave-fechaduraNo o ideal, estabiliza o substrato.

  • Modelos enzimticosEspecificidade enzimtica2. Encaixe induzidoInteraes timas s ocorrem no estado de transio.

  • FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAOCONCENTRAO DO SUBSTRATOUnidade de enzima (U) - quantidade de enzima que catalisa a transformao de 1 mol de substrato por min[ES]STIOS DE LIGAO OCUPADOS

  • FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAOTemperatura e estabilidade molecularA temperatura tima para a maioria das enzimas humanas est entre 35 e 40C. Acima de 40C, as enzimas desnaturam. Bactrias termfilas apresentam temperaturas timas acima de 70C.

  • FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAOEfeito do pHCadeias laterais ionizveis ou no ionizveis

  • Atividade enzimtica obtida pela determinao da velocidade da reao catalisada pela enzima sob condies definidas.

  • Cintica enzimticaEquao de Michaelis-Menten baseado nos seguintes pressupostos: E, S e ES esto em equilbrio;a converso de ES em E + P uma etapa irreversvel e limitante da velocidade.Velocidade inicial calculada quando a enzima misturada ao substrato, sendo nesse momento o produto muito pequeno.reversvelKm= K2 + K3/K1

  • A velocidade da reao diretamente proporcional concentrao da enzima

  • Constante de Michaelis-Menten (Km)Afinidade da enzima e do seu substrato especficoQual correlao entre Km e Vmx?Km=Vmx/2Km=[S]Experimentalmente (grandes qtdes de substrato)

  • Cintica enzimticaGrfico de Lineweaver-BurkA inverso de Vo e [S] possibilta a determinao de Vmax e Km

  • Inibio enzimticaInibidores irreversveisInibidores reversveisInibidores enzimticos so substncias que interferem na atividade das enzimas, bloqueando o processo cataltico.Inibidores fisiolgicosFrmacosSubstncias txicas

  • Inibio enzimticaInibidores IrrevesveisGases txicos derivados de cidos fluor-fosfrico(HPO2F2, H2PO3F)organofosforadoscarbamatosStio ativo da colinesterase

  • Inibidores Irrevesveis

  • Inibio enzimticaInibio CompetitivaE + S + I ES + EI Os inibidores competitivos so geralmente substncias anlogas do substrato; A enzima pode complexar ou o substrato ou o inibidor mas no ambos simultaneamente; Ocorre aumento do Km (Km aparente), sem modificao da Vmx; A ao dos inibidores competitivos abolida a concentraes elevadas do substrato.Reverso (aumento do substrato).Inibidores reversveis

  • Sntese bacteriana tetraidrofolatoSntese das bases de cidos nuclicos

  • Inibe DNA polimerase

  • Inibio enzimticaInibio No-competitivaE + S + I ES + EI + EIS O inibidor se liga enzima num local diferente do stio ativo; A enzima pode combinar-se simultaneamente com o substrato e o inibidor; Ocorre diminuio aparente do Vmx (menos enzimas); O inibidor afeta a configurao mais apropriada catlise.Ex: metais pesadosSH protenas

  • Regulao enzimticaControle alostrico

  • Regulao enzimticaModificao covalenteA atividade de muitas enzimas regulada por modificaes de natureza covalente que se conjugam com as interaes alostricas (no covalentes)easampliam.quinase e fosfataseA modificao covalente pode ser ocorrer pela adio de diferentes radicais, pelos processos denominados fosforilao, glicosilao, galactosilao, metilao, entre outros.