aula 6 - enzimas e cinética enzimática

7/23/2019 Aula 6 - Enzimas e Cintica Enzimtica

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Enzimas e CinticaenzimticaProf Udson MikalouskiMestrando Eng. AmbientalE-mail: [email protected]


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Histria

1700 -1800. Estudo da digesto de compostos orgnicos por fluibiolgicos.

1850. Teoria da fermentao criada por Luis Pauster.

1879. Queda do Vitalismo em estudo feito por Eduard Buchner. Postulou: Que as enzimas fazem o processo de catalise.

1926. Cristalizao da enzima urase, por James Sumner. Postulou. Que provavelmente as enzimas eram protenas.

>1930. Outro pesquisadores estudaram outras enzimas. Postulado: Todas as enzimas so protenas.

Conformao tridimensional


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Enzimas

So biomolculas que tem por funo bsica acelerar as reaes e

diminuir a energia de ativao. As reaes realizadas por enzimas

conhecidas como reaes enzimticas.

Exceto um pequeno grupo de molculas de RNA catalticas (RNA-

polimerase), todas as enzimas so protenas.

A atividade cataltica depende da integridade das suas conforma

nativas.


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Introduo

Sacarose + O2 CO2 + H2O

Reao espontnea.

Extremamente lenta.

Reao extremamente rpida

Enzima


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Introduo

S + E SE P+ES: Substrato

E: Enzima

SE: Complexo enzima substrato

P: Produto


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Introduo

Variao da energia liv

linha em vermelho (che

reao na ausncia de c

(tracejado), na presen

nvel de energia do(s)

nvel de energia do(senergia de Gibbs; R:

reao (sentidos de

reao); G': energi

bioqumica; G: energia

do(s) substrato(s); P-S: d

Fonte: Biobooks


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Introduo

Fonte: Djalma Santos


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Quais as principais caractersticas das Enzimas?

So substncias orgnicas, em sua maioria protenas.

Catalisam reaes biolgicas pouco espontneas e muita lentas.

Reaes mediadas por enzimas podem ser at 105 a 1017 x mais

Fonte: Bairoch


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Quais as principais caractersticas das Enzimas?

Possuem alto grau de especificidade pelo seus substrato (modeencaixe induzido).

Fonte: Mariana Araguaia

Fonte: S Biologia


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Quais as principais fatores que altera o funcionamento

Enzimas?

Temperatura, pH compatvel.

Fonte: Udson Mikalouski


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Nomenclatura

Nome do substrato catalisado ou processo realizado + sufixo a Amilase salivar; Proteases; Lipases; Peptidase; Metiltransferase.

Algumas enzimas no seguem est regra. Renina; Pepsina; Tripsina; Enzima conversora de Angiotensina.


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Classificao das Enzimas

Classe n Nome da Classe Tipo de reao Catalizadas

1 Oxidorredutases Transferncia de eltrons (ons hidreto ou tom

2 Transferases Reao de transferncia de grupos

3 Hidrolases Reaes de hidrlise (transferncia de grupos f

gua)

4 Liases Adio ou formao de ligaes duplas por rem

5 Isomerases Transferncia de grupos dentro de uma m

(ismeros)

6 Ligases Formao de ligaes C C; C S; C O.


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Tipos de Enzimas

Algumas enzimas no requerem nenhum outro grupo qumicoaminocidos presentes nelas.

Outras requerem um componente adicional.

Holoenzima. Cofatores e/ou Coenzima ligado(s) apoenzima. Cofatores: Mg+2, Zn+2, Fe+2, Mn+2. Coenzima: Vitamina B12. Grupo Prosttico

Alostrica.Produto Feedback (-)Efetores + ou Substrato. Fenmeno de cooperao

Isoenzimas


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Mecanismo geral da cintica enzimtica

Cintica enzimtica a velocidade em que o substrato convertidoao logo do tempo.

E + S ES EP P +E + S ES P+E

K1

K-1 K-2

K2


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Mecanismo geral da cintica enzimtica

O fator que afeta a velocidade da cintica enzimtica a concsubstrato. Porm, estudar os efeitos da [S] complicado poisaltera ao longo de uma reao. Sendo assim, mensuramos a velocV0, quando a [S] maior que a [E].

V0=

[] []

+ )


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Exemplo

Foi descoberta uma enzima que catalisa a reao qumica.

tristeza em felicidade.

Uma equipe de pesquisadores motivados dedicou-se a estudar uma enzima

denominaram de felicidase. Eles verificaram que o Kcat da felicidade de 5

realizaram vrios experimentos.

A velocidade da reao, V0 8,1 M s-1 quando [Et] =25nM e [tristeza] = 35

para o substrato tristeza.


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Layout de Ttulo e Contedo com SmartArt

NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger. Principios de Bioqumica. 5Ed.

SARVIER. 2011.

S Biologia - http://www.sobiologia.com.br/conteudos/figuras/quimica_vida/e

Biobooks -

https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEne

px-ActivationEnergyInt.svg.png

Bairoch A. (2000). The ENZYME database in 2000. Nucleic Acids Res 28: 304
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/figuras/quimica_vida/enzima.pnghttp://www.sobiologia.com.br/conteudos/figuras/quimica_vida/enzima.pnghttps://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEnergyInt.svg/400px-ActivationEnergyInt.svg.pnghttps://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEnergyInt.svg/400px-ActivationEnergyInt.svg.pnghttps://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEnergyInt.svg/400px-ActivationEnergyInt.svg.pnghttp://www.expasy.org/NAR/enz00.pdfhttp://www.expasy.org/NAR/enz00.pdfhttps://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7a/ActivationEnergyInt.svg/400px-ActivationEnergyInt.svg.pnghttp://www.sobiologia.com.br/conteudos/figuras/quimica_vida/enzima.png

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