UNIVERSIDAD ANDINA DEL CUSCO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA PROFECIONAL DE ESTOMATOLOGIA

“Proteínas y su papel en la caries “

CURSO: Bioquímica

DOCENTE: Anahi Karina Cardona Rivero

ALUMNOS:

Jesús Enrique Sánchez Pillco Inés Guzmán Candia Astrid Manya Tacusi Luis Fernando Monzon Canales Adonis Melendez Guevara

Presentación

El siguiente trabajo monográfico es el resultado del esfuerzo conjunto de los alumnos del grupo, buscando una idea más concreta y especifica del tema, rogando

su comprensión en alguna falla que se halle.

Introducción

La caries dental constituye una de las enfermedades crónicas y transmisibles que con mayor frecuencia afecta a los seres humanos, por lo que es objeto de estudio de numerosos investigadores con el propósito de lograr su prevención y tratamiento.

En el siguiente trabajo, realizamos una revisión bibliográfica con el objetivo de profundizar en los conocimientos teóricos acerca de la caries dental describiendo los factores y mecanismos que propician la aparición de esta patología, y la influencia de las proteínas en su desarrollo.

“ Proteínas y su papel en la caries ” ProteínasTambién llamadas sustancias albuminoideas (nombre derivado de la albúmina o clara de huevo, que es un caso típico). Son compuestos formados por carbono, nitrógeno, hidrógeno y oxigeno, a los que se añaden siempre el fósforo y el azufre.

Las proteínas son compuestos orgánicos complejos, cuya estructura básica es una cadena de aminoácidos.

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

Constituyentes de tejidos y líquidos orgánicos se desnaturalizan por la acción del calor y ácidos minerales. Son la base de todos los procesos fisiológicos celulares ya que a partir de ellas se regulan la mayoría de los procesos metabólicos.

Se sintetizan en las células a partir de ARN mensajero mediante procesos de transcripción. El ARN mensajero y un ARN transferente unido a un aminoácido, forman las cadenas de proteínas constituidas por secuencia de estos, las cuales, determinan su estructura espacial tridimensional y por tanto, la actividad de las mismas.Al estar formadas por aminoácidos (moléculas de carbono, hidrógeno y nitrógeno unidos entre si por lo que se denomina enlace peptídico) hace que estos sean esenciales en nuestro organismo, ya que su carencia representa una alteración en los procesos de biosíntesis proteica y por tanto un conjunto de alteraciones fisiológicas.Los aminoácidos son esenciales. Por ello, es necesario ingerirlos. En nuestro caso, comiendo alimentos proteicos, los cuales, contienen todo el conjunto de los 20 aminoácidos que nuestro organismo no puede sintetiza.

Estos alimentos, esencialmente ovoproductos, carnes, pescados, lácteos, cereales y legumbres son los que nos aportan proteínas.

Ingeridos en la alimentación, han de ser metabolizados y transformados en el organismo para facilitar su digestión. Para ello, los procesos de digestión y absorción permiten, que mediante la acción de enzimas proteolíticas las proteínas se hidrolicen liberando los aminoácidos que las forman y que estos, se asimilen, a través de las microvellosidades de las células intestinales.

Este proceso, representa la participación de un conjunto de partes del organismo en donde se producen o enzimas que regulan todo el proceso de digestión. Así pues, en el estómago, la acción de la pepsina gástrica permite que las proteínas se hidrolicen a polipéctidos, oligopéptidos y pequeñas fracciones de aminoácidos. El páncreas, libera proteasas pancreáticas que permiten la formación del 30 % de los oligopéptidos y el 70% de los aminoácidos. Las células intestinales, mediante aminopeptidasas, catalizan la hidró1isis de péptidos que contienen un pequeño número de aminoácidos, los cuales se hidrolizan en el citoplasma de la célula mediante la acción de peptidasas intracelulares.

Para que éste proceso aporte el máximo rendimiento, es necesario que exista una buena actividad hepática y pancreática así como digestiva. Ello facilita que el organismos asimile todo el conjunto de aminoácidos los cuales pasan al interior de la célula mediante diferentes mecanismos fisiológicos.

Los aminoácidos neutros, básicos e iminoácidos atraviesan la membrana celular por un sistema de transporte activo ligados al sodio; los dicarboxílicos, por transporte activo; pequeñas concentraciones de estos pasan al interior de la células mediante el proceso de pinocitosis celular.

Su ausencia y la aparición de estados carenciales producen una incorrecta regulación de nuestro proceso fisiológico.

Los aminoácidos asimilados son transportados por el sistema circulatorio a los diferentes órganos y tejidos, en cuyas células se producen todo el conjunto reacciones metabó1icas que conducen a la síntesis endógena de proteínas con actividad fisio1ógica y a la producción de energía.

En el interior de las estructuras celulares, estos intervienen en la síntesis endógena de proteínas, siendo los elementos esenciales -bases- de anclaje para la formación de nuevas secuencias de proteínas las cuales, en función del perfil de aminoácidos que la formen, va a determinar su actividad fisio1ógica, siendo dicha síntesis, específica para cada célula.

Una proteína es una poliamida natural. Es un polímero que contiene un grupo amida en la cadena principal. a continuación una poliamida:

Ese R puede ser cualquier cosa, pero en las proteínas, R es un único átomo de carbono, que tiene unidos dos grupos pendientes. Uno de estos grupos pendientes es siempre un átomo de hidrógeno; el otro puede ser de diversas cosas. En esta figura lo representamos simplemente como R'.

Bien, así que ya sabemos qué son. Pero el cuerpo, ¿cómo hace las proteínas?

En su cuerpo, estas proteínas se hacen a partir de monómeros llamados aminoácidos, así:

Hay veinte aminoácidos distintos. Cada uno tiene un grupo R' diferente. También, cada proteína tiene una secuencia específica de diversos aminoácidos. De modo que en cada

proteína, hay una secuencia distinta de grupos R' que cuelgan de la cadena principal. Esta secuencia determina las propiedades de la proteína.

Funciones

Las proteínas en el organismo realizan múltiples funciones:

Proteínas con actividad enzimática, regulan todos los procesos metabó1icos actuando como catalizadores de reacción, mediante la presencia de centros activos que permiten regular la mayoría de las reacciones bioquímicas. Ello, hace que sean esenciales para los procesos de metabolización de hidratos de carbono, ácidos grasos y proteínas, las cuales se hidrolizan gracias a la producción de enzimas proteolíticas producidas por el hígado, que permiten que estas liberen los aminoácidos que las forman.

La existencia de un centro activo, hace que las moléculas orgánicas experimenten reacciones de descarboxilación, carboxilación, fosforilación, Desaminación y esterificación.

Proteínas con actividad estructural, ya que las mismas determinan la estructura y actividad de músculos, piel, ojos, cornea. El movimiento muscular, es consecuencia de la presencia de proteínas contráctiles.que forman parte de las proteínas musculares que permiten los movimientos de contracción muscular; Proteínas que forman parte del cabello -queratina-, uñas, estructuras córneas, óseas o piel, siendo el colágeno esencial para la estructura del manto hidrolipídico y la formación de las estructuras óseas.

Forman parte de las estructuras de las membranas celulares, las cuales, junto. Con los lípidos, establecen las condiciones de barrera de permeabilidad selectiva.

Proteínas con función transportadora, cuya actividad esencial es facilitar la distribución en el organismo de elementos orgánicos. Son esenciales para el transporte de ácidos grasos en forma de lipoproteinas y de elementos minerales esenciales, para la función del organismo. Proteínas que permiten el transporte de oxigeno a través del sistema circulatorio, conjugadas con un grupo hemo esencial para la actividad de la hemoglobina y mioglobina.

Las proteínas que actúan directamente regulando la actividad del sistema circulatorio, bien interviniendo en el transporte de oxigeno a órganos y tejidos o regulando los procesos de coagulación sanguínea. Estas proteínas actúan como precursores de proteínas activas que realizan funciones esenciales en los procesos de coagulación. Para ello se producen agregados de fibrina que forman los coágulos e impiden la existencia de hemorragias. La eficacia del proceso es consecuencia de un conjunto de reacciones incluyéndose procesos de síntesis proteolítica en donde la proteína (trombina) es capaz de inducir su propia síntesis.

Las proteínas con actividad hormonal regulan procesos fisio1ógicos esenciales. Funciones del sistema nervioso, la actividad fisio1ógica sexual, reproducción celular o procesos glucémicos.

Paratormonas y calcitonina regulan la actividad de las glándulas paratiroideas y las cé1ulas foliculares, las cuales a su vez controlan el metabolismos del calcio en el organismo, siendo este esencial para los procesos de coagulación sanguínea, transporte celular o estabilidad de las estructuras óseas.

Las principales hormonas de naturaleza proteica tienen un origen hepático, tal es el caso de la síntesis de insulina y glucagón responsables de la regulación de los procesos glucémicos. Hormonas de origen tiroideo: Catecolaminas, especialmente adrenalina y noradrenalina producidas por la médula suprarrenal. Hormonas de naturaleza neurohipofisiaria con actividad antidiurética.Hormonas adenohipofisiaria formadas especialmente por péptidos, glucoproteinas con función estimulante que actúan directamente sobre el timo y el tiroides o proteínas simples como prolactina y hormonas del crecimiento que determinan la evolución del organismos en las etapas de desarrollo.

Proteínas con aporte energético. Estas, son proteínas de reserva que cuando son necesarias en el organismo, a partir de ellas se produce energía (1 gr. de proteínas aporta 4 Kcal). Además, cuando dichas proteínas son hidrolizadas, especialmente en los procesos de digestión. Liberan aminoácidos que se integran directamente en los procesos de metabolización de hidratos de carbono, contribuyendo por un lado a la biosíntesis fisio1ógica de ácidos grasos y por otro, a la síntesis de compuestos intermedios que actúan como precursores de reacciones.

Proteínas de Defensa

Las proteínas de defensa forman parte esencial del sistema inmunológico mediante el cual nuestro organismo se defiende de la acción de agentes externos tales como bacterias, virus, intoxicaciones por la acción de agentes químicos o farmacológicos. Son esenciales en la formación de los complejos de defensa fisiológicos ya que forman parte de los complejos antígenos- anticuerpo.

Componentes esenciales de la sangre, representan 1/10 del plasma total existiendo en el suero 7 gramos por 100 ml. Esenciales, son las albúminas producidas en el hígado y que determinan la viscosidad, presión osmótica, transporte de sustancias (aminoácidos, hormonas, polipéptidos, fármacos y minerales) en la sangre. Una reducción en la concentración de albúmina, es consecuencia de hemorragias, patologías hepáticas, desnutrición o mal absorción intestinal. Globulinas que forman parte de los anticuerpos, son proteínas con funciones múltiples ya que regulan la defensa, transporte, actividad enzimática y coagulación sanguínea. Glucoproteinas que actúan directamente en los sistemas de coagulación. Para ello en la sangre, las estructuras celulares que la forman y las proteínas que en ellos se sintetizan permiten el transporte (hematíes), la quimiotaxis (leucocitos) y los sistemas de defensa mediante quimiotaxis o fagocitosis (linfocitos)

Sí la secuencia de aminoácidos en una proteínas es esencial para la actividad de las mismas, sus componentes básicos, los aminoácidos, son esenciales al ser reguladores de procesos fisiológicos, precursores de vitaminas u otros aminoácidos.

Así pues, la lisina, metionina, arginina, glutamina, ácidos glutámico, ácido aspártico, asparragina, alanina son necesarios para la regulación de procesos fisio1ógicos relacionados con la actividad neuronal, regulación de los estados fisio1ógicos neuronales y esenciales para las reacciones bioquímicas directamente relacionadas con la regulación del estado nervioso. Esenciales para todos los procesos fisio1ógicos relacionados con dolores de cabeza, dolor menstrual, cansancio, síntesis de cé1ulas con actividad fisiológica.

Independientemente, la lisina, regula la síntesis de colágeno y elastina; la biosíntesis de carnitina; Facilita el transporte de sodio, calcio, potasio y magnesio necesaria para; Síntesis de ácidos biliares primarios y de colágeno y bilirrubina. Regulación del transporte de aminoácidos en la membrana mitocondrial Regulación de los procesos de termogénesis del tejido adiposo.

Metionina: Donadores de grupos metilo Precursores de la síntesis de cisteina que a su vez permite la síntesis de taurina la cual, junto con Acetil CoA produce la síntesis de esteroides, sales biliares primarias y colesterol Efecto oxidante, detoxificante, bactericida Leucina Inhibe la degradación de las proteínas y facilita la liberación de insulina Triptófano Síntesis de esteroides y hormonas.

Carnitina Transporte de ácidos grasos; de aminoácidos a través de la membrana mitocondrial, aportan energía al músculo, reducen la concentración de HDL, colesterol, triglicéridos y regulan la termogénesis del tejido adiposo

Glutamina, detoxificación de amoniaco

Los alimentos que se caracterizan por su contenido proteico debido a que contienen proteínas de alta digestibilidad son los productos lácteos y ovoproductos. Importante, la ingestión de estructuras musculares representadas por carnes, pescados. Complementario, pero necesario, la ingestión de cereales y legumbres que aunque carentes de ciertos aminoácidos, son esenciales si no se consideran exclusivamente como fuente de proteínas.

Los productos lácteos, son productos ricos en proteínas que aportan al organismo aminoácidos esenciales en los procesos inmunológicos.

La ingestión de lactoglobulinas y caseina aportan al organismo los aminoácidos lisina (7,8 %), aminoácidos azufrados - metionina y cisteina en una proporción del 3.3 %; treonina. 4.6% , triptofano 1.4% , leucina 9.8

Los ovoproductos contienen esencialmente: ovoalbumina, lipoproteinas (lipovitelina en la yema), flavina,serina, triptófano, tirosina y metionina.

Los cereales, con proteínas en el núcleo amilaceo, capa de aleurona y tegumento. Son recomendables la ingestión de legumbres ya que contienen un 20 % de proteínas pero carentes de metionina, por lo cual, no es aconsejable ingerirlos como único alimento.

Estructuras musculares como pescado y carnes, aportan colágeno ( glicocola 35 %, 12% de alanina, 20% de prolina e hidroxiprolina), elastina (30% de glicocola y alanina), actina que contiene cisteina.

El tratamiento térmico a que dichas proteínas se someten mediante los procesos de elaboración producen: Desnaturalización proteica a 60ºC, proteolisis parcial 65-70º C, degradación proteica a 80ºC y pardeamiento enzimático a 95ºC.

La deficiencia de aminoácidos que inciden directamente en los procesos de síntesis, afectan directamente a la actividad de dichas proteínas ya que se producen alteraciones en su estructura tridimensional, especialmente cuando estos son esenciales para su disposición espacial.

La inactividad proteica conduce a un conjunto de estados patológicos o a disfunciones en la actividad de los procesos fisiológicos.

Caries dental

La caries dental es un proceso o enfermedad dinámica crónica, que ocurre en la estructura dentaria en contacto con los depósitos microbianos y, debido al desequilibrio entre la sustancia dental y el fluido de placa circundante, dando como resultado una pérdida de mineral de la superficie dental, cuyo signo es la destrucción localizada de tejidos duros. Se clasifica como una enfermedad transmisible e irreversible.

Lesión cariosa con un mecanismo dinámico de desmineralización y remineralización como resultado del metabolismo microbiano agregado sobre la superficie dentaria, en la cual con el tiempo, puede resultar una pérdida de mineral y es posible que posteriormente se forme una cavidad. Concluyendo que la caries es el signo de la enfermedad y no la enfermedad

Factores involucrados en el proceso de la caries dental

La caries dental es una enfermedad de origen multifactorial en la que existe interacción de tres factores principales: el huésped (higiene bucal, la saliva y los dientes), la microflora (infecciones bacterianas) y el sustrato(dieta cariogénica). Además de estos factores, deberá tenerse en cuenta uno más, el tiempo. Para que se forme una caries es necesario que las condiciones de cada factor sean favorables; es decir, un huésped susceptible, una flora oral cariogénica y un sustrato apropiado que deberá estar presente durante un período determinado de tiempo.

Factores relacionados con el huésped

Con respecto al huésped, es necesario analizar las propiedades de la saliva y la resistencia del diente a la acción bacteriana.

Saliva

La saliva es una solución supersaturada en calcio y fosfato que contiene flúor, proteínas, enzimas, agentesbuffer, inmunoglobulinas y glicoproteínas, entre otros elementos de gran importancia para evitar la formación de las caries.

El flúor está presente en muy bajas concentraciones en la saliva, pero desempeña un importante papel en la remineralización, ya que al combinarse con los cristales del esmalte, forma el fluorapatita, que es mucho más resistente al ataque ácido. 4 La saliva es esencial en el balance ácido-base de la placa. Las bacterias acidogénicas de la placa dental metabolizan rápidamente a los carbohidratos y obtienen ácido como producto final. El pH decrece rápidamente en los primeros minutos después de la ingestión de carbohidratos para incrementarse gradualmente; se plantea que en 30 minutos debe retornar a sus niveles normales.

Para que esto se produzca actúa el sistema buffer de la saliva, que incluye bicarbonato, fosfatos y proteínas. El pH salival depende de las concentraciones de bicarbonato; el incremento en la concentración de bicarbonato resulta un incremento del pH. Niveles muy bajos del flujo salival hacen que el pH disminuya por debajo de 5-3, sin embargo, aumenta a 7-8 si se acrecienta gradualmente el flujo salival.

Es conocido también que las macromoléculas salivales están comprometidas con la funciones de formación de la película salival. Al estudiar las funciones de las proteínas salivales ricas en prolina, se ha demostrado que estas interaccionan con la superficie del diente, y forman parte de una capa de proteínas que se deposita sobre el mismo, denominada película adquirida. Esta está involucrada en procesos importantes como la protección de la superficie dentaria, su remineralización y la colonización bacteriana, entre otras.

En la saliva además de proteínas, se han aislado péptidos con actividad antimicrobiana, como por ejemplo, las beta defensinas. Se considera que además de la defensa de la superficie de la cavidad bucal, pudieran inhibir la formación de la placa dental bacteriana y, por lo tanto, el desarrollo de la caries dental.

Dentro de las funciones de la saliva se invoca la participación de diferentes proteínas salivales. La función que realizan está estrictamente relacionada con su estructura, la cual determina su mecanismo de acción.

Relación estructura-función en las proteínas

Las proteínas son biomacromoléculas, cuyos precursores son los aminoácidos que se unen entre sí a través de enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos, lo que da lugar a la cadena peptídica. A la secuencia de aminoácidos en la cadena, se le denomina estructura primaria y esta información se encuentra codificada en los genes presentes en el ácido desoxirribonucleico. La estructura primaria covalente (información secuencial) de la proteína, determina la estructura tridimensional (información conformacional) y, a su vez, esta determina la función, que ejerce mediante el reconocimiento molecular. Esta característica general de las biomacromoléculas recibe el nombre de relación estructura-función.

Proteínas de la saliva

Los investigadores han identificado 309 proteínas en la saliva total. Más de 95% corresponde a las principales familias de proteínas que incluyen: proteínas ricas en prolina, alfa-amilasa salival, mucinas, aglutininas, cistatinas, histatinas y estaterinas. A continuación, se describe la estructura de estas y otras proteínas salivales (inmunoglobulinas, lisozima, peroxidasa salival y lactoferrina) por su importancia para la salud bucal, así como los aspectos conocidos sobre su función y mecanismo de acción.

Mucinas: Son glicoproteínas. La saliva contiene dos tipos de mucinas: MG1 y MG2, moléculas diferentes desde el punto de vista estructural y funcional. MG1 existe, al menos, en tres formas diferentes que difieren en su contenido de ácido siálico y sulfato en dependencia de la glándula salival de origen. Está compuesta por monómeros, unidos por puentes disulfuro, que contienen dominios altamente glicosilados alternados con otros menos glicosilados. Por su alto contenido de glúcidos (>80%), gran tamaño (>1ìm) y estructura extendida en forma de hebra, incluso a bajas concentraciones, forman geles viscosos y elásticos hidrofílicos, que funcionan como barreras protectoras del epitelio subyacente al daño mecánico y previenen la entrada de agentes nocivos como virus y bacterias. También se considera componente de la película adquirida salival.

MG2 existe en dos formas: MG2a y MG2b. Es una proteína monomérica relativamente pequeña (Mr= 125kDa), con escasas propiedades viscoelásticas y contenido glucídico menos heterogéneo (di y trisacáridos unidos a ácido siálico). Se une a receptores bacterianos por reconocimiento molecular determinado por su estructura tridimensional, y así causa la aglutinación de gran variedad de microorganismos, mecanismo encargado de barrerlos y evitar su excesiva acumulación. También se ha descubierto que el dominio peptídico N-terminal rico en histidina, posee por sí mismo efecto bactericida, pues es capaz de unirse a las membranas bacterianas y desorganizarlas.

Hoy se sabe que la barrera mucosa formada por las mucinas no solo tiene un papel protector; el alto grado de diversidad de sus cadenas oligosacáridas con potenciales sitios de unión y sustratos metabólicos, puede ser un determinante importante en la colonización sitio-específica de algunas bacterias.

Aglutinina: Proteína altamente glicosilada con una masa molecular de aproximadamente 340 kDa, que porta antígenos activos de grupos sanguíneos. Comparte similitudes con MG2, al ser además monomérica, con propiedades altamente adhesivas y porque se une a gran variedad de microorganismos incluyendo S. mutans y S. sanguis. También media la unión de estos dos microorganismos entre sí. Se ha identificado además en la película adquirida.

Proteínas ricas en prolina (PRP): Son proteínas constitutivas con un porcentaje relativamente alto del aminoácido prolina, el cual promueve una conformación de cadena extendida. Se encuentran entre los primeros constituyentes de la película de proteínas salivales, que se deposita sobre la superficie del diente denominada película adquirida. Pueden ser ácidas o básicas. Las PRP ácidas constituyen de 25-30% de todas las proteínas de la saliva. Poseen un dominio N-terminal de 30 aminoácidos que se adhiere fuertemente al esmalte dentario, lo cual transmite un cambio conformacional que expone un sitio de unión para las bacterias dentro del dominio C-terminal. Así, promueven la colonización bacteriana de la superficie del diente, durante la formación de la placa dental. Sus grupos ácidos se cargan negativamente a pH fisiológico y unen iones Ca2+ libres lo que promueve la remineralización del tejido dentario. Algunos polimorfismos de PRP básicas se han

asociado con resistencia a caries dental en niños, por inactivación de los ácidos bacterianos en la placa dental.

Anticuerpos o inmunoglobulinas (Ig): Son glicoproteínas que se producen y segregan por parte de células defensivas (células plasmáticas), de manera específica ante la presencia de determinadas sustancias denominadas antígenos. Presentan una región variable por donde se efectúa la unión con el antígeno, a través del reconocimiento molecular. La Ig más abundante en la saliva, es la IgA secretoria (sIgA), proteína dimérica, producida por células plasmáticas localizadas en las glándulas salivales. Las Ig salivales pueden unirse a la película salival y formar parte del biofilm dental. Pueden neutralizar varios factores de virulencia bacterianos, limitar la adherencia y aglutinación de las bacterias y prevenir la penetración de agentes extraños a través de las mucosas. También pueden facilitar la acción de las células defensivas sobre los microorganismos, al interactuar por sus regiones constantes, con receptores localizados en la superficie de dichas células.

Lisozima: Es una proteína catiónica de bajo peso molecular con actividad catalítica. Está ampliamente distribuida en los fluidos corporales. Su acción antimicrobiana se asocia a que cataliza la hidrolisis de los polisacáridos de la pared celular bacteriana. Sin embargo, también se le ha descubierto actividad bactericida no enzimática por activación de autolisinas bacterianas.

Peroxidasa humana salival: Presenta un peso molecular de 73-78 kDa. Es una enzima que cataliza la formación de compuestos bactericidas como el hipotiocianato (OSCN-) y el ácido hipotiocianoso (HOSCN-), a partir del peróxido de hidrógeno (H2O2) y el tiocianato (SCN-). Estos compuestos oxidantes pueden reaccionar rápidamente con los grupos sulfhidrilos de las enzimas bacterianas involucradas en la obtención de energía a partir de la glucosa; así inhiben su función y la concomitante producción de ácidos. Se han comercializado diversos productos como pastas dentales y enjuagatorios, dirigidos a incrementar la actividad endógena de esta enzima. Sin embargo, se cree que su principal función es eliminar al peróxido de hidrógeno generado localmente por las bacterias, sustancia altamente tóxica para las células de los mamíferos. Otra función no asociada a la generación de agentes oxidantes que se le ha atribuido a esta enzima, es la inhibición de la producción de polisacáridos extracelulares que fortalece la unión de las bacterias a la superficie dentaria en el biofilm.

Alfa-amilasa salival: Es una enzima cuya función consiste en la digestión bucal del almidón proveniente de la dieta. Cataliza la ruptura de los enlaces polimerizantes a(1-4), acción determinada por la estructura de su centro activo. Así, desempeña un importante papel en la nutrición. Si embargo, también se ha detectado que su expresión genética se relaciona con el funcionamiento del sistema nervioso autónomo, por lo que se ha propuesto que su monitoreo pudiera ser útil en la evaluación del estrés físico y psicológico. Esto, a su vez, puede tener implicaciones en el estudio del dolor (principal motivo de consulta estomatológica) o en la evaluación del estado de salud bucal.

Lactoferrina: Es una metaloproteína con la propiedad de unir al hierro. Además de hallarse en la saliva, se encuentra presente en las lágrimas y la leche. Se creía que su actividad bacteriostática dependía únicamente de su capacidad de eliminar del medio el hierro necesario para el metabolismo de los microorganismos. Sin embargo, se ha descubierto que posee un dominio antimicrobiano escondido, que se libera de la molécula por la acción de enzimas proteolíticas digestivas. Por ello, se cree que este dominio bactericida se libera durante la digestión de la lactoferrina en el tracto gastrointestinal, lo que puede relacionarse con el papel protector de las proteínas salivales más allá de la cavidad bucal. Se sabe que la lactoferrina es una proteína multifuncional con actividad bactericida, bacteriostática, fungicida y virucida, además de su función moduladora de la respuesta inflamatoria. Esto ha promovido la evaluación de composiciones que la contienen con el fin de mantener la salud bucal.

Estaterina: También se encuentra entre los primeros constituyentes de la película adquirida. Es una pequeña proteína de 43 aminoácidos con un segmento N-terminal fuertemente cargado negativamente. Este segmento es el principal responsable de la actividad inhibidora de la precipitación espontánea de sales de Ca2+ sobre la superficie del diente y así regula la estructura de las moléculas que la constituyen. De esta forma, participa en la función de remineralización que presenta la saliva. Al igual que las PRP tienen la capacidad de unirse a la superficie del diente y a las bacterias por lo que participan en la formación de la película adquirida y la colonización bacteriana.

Cistatinas: Son parte de una familia de fosfoproteínas que contienen cisteína. En la saliva hay al menos 9 isoformas: SN (cistatina neutral), tres isoformas moderadamente aniónicas de cistatina SA (cistatina ácida), tres isoformas de cistatina S (más aniónica), una isoforma de cistanina C (catiónica) y una cistatina D. Todas presentan un plegamiento típico con 5 hojas beta antiparalelas, que envuelven una hélice alfa de 5 vueltas.

Se cree que participan en el control de la actividad de enzimas proteolíticas del tipo cisteinilproteinasas, ya sean liberadas por el hospedero o por las bacterias. La mayor actividad inhibidora de cisteinilproteinasas la muestra la cistatina C. Por un mecanismo independiente de su actividad inhibidora de proteasas, se considera que pueden modular la respuesta del hospedero ante el ataque bacteriano de los tejidos bucales e inhibir el crecimiento de microorganismos con potencialidad de producir daño. También se piensa que pueden tener algún papel menor en la regulación del calcio en la saliva.

Histatinas: Las histatinas son una familia de péptidos antimicrobianos estructuralmente relacionados, ricos en residuos de arginina, histidina y lisina. Por lo tanto, a pH fisiológico presentan carga positiva (catiónicos). Se han identificado al menos 12 histatinas diferentes en la saliva, la mayoría de las cuales se origina por la degradación de dos moléculas originarias: la histatina 1 y la histatina 3.4 La histatina 5 deriva de la 3 y participa en la formación de la película adquirida, la neutralización de sustancias potencialmente nocivas, la quelación de iones metálicos, la inhibición de la inducción de citocinas inflamatorias y la inhibición de enzimas proteolíticas del hospedero y bacterianas. Tiene una estructura

flexible: en el agua presenta una estructura enrollada azarosamente, pero en medio apolar puede adoptar una estructura en hélice alfa. Esto causa probablemente las características de unión a sustancias tan diferentes químicamente. Se cree que el mecanismo bactericida de los péptidos catiónicos se debe a la formación de poros en la membrana de las bacterias, aunque se sospecha que pueden ser múltiples los mecanismos.

Hasta aquí, se ha podido destacar la relación estructura-función que existe en las proteínas salivales, como ocurre con el resto de las proteínas del organismo. También se ha evidenciado que estas proteínas son multifuncionales, determinado, también, por su secuencia de aminoácidos, que delimita las diversas posibilidades de su conformación y función.

TEORÍA PROTEOLÍTICA

Ha propuesto que los elementos orgánicos o proteínicos constituyen la primera vía para la invasión de los microorganismos.

El proceso carioso se inicia por la actividad de la placa bacteriana, los microorganismos son proteolíticos, es decir, causan lisis o desintegración de las proteínas.

La caries empieza en la lámina del esmalte y después se extiende a lo largo de los defectos estructurales conformen las enzimas liberadas por microorganismos que destruyen la proteína.

Con el tiempo se presenta la invasión bacteriana ácida que desintegra la porción mineral.

Teoría proteólisis – QUELACIÓN

La teoría proteolítica agrega la quelación para explicar la destrucción del diente.

Esta teoría considera que la caries es una destrucción bacteriana de los dientes en la que el primer ataque se dirige principalmente a los componentes orgánicos del esmalte.

La quelación es un fenómeno químico por el cual una molécula pude captar el calcio de otra molécula lo cual produce su desequilibrio electrostático y desintegrado.

CONCLUSIONES

Los mecanismos de acción de las proteínas salivales evidencian la relación estructura-función que caracteriza a las macromoléculas y fundamentan su papel dentro de las funciones de la saliva relacionadas con el mantenimiento de la salud bucal.

La caries dental es un proceso patológico complejo de origen infeccioso y transmisible que afecta a las estructuras dentarias y se caracteriza por un desequilibrio bioquímico; que puede conducir a cavitación y alteraciones del complejo dentino-pulpar. Es una enfermedad de origen multifactorial en la que existe interacción durante un período de tiempo de tres factores principales: un huésped susceptible, una flora oral cariogénica y un sustrato apropiado.

Los componentes de la saliva previenen la desmineralización del esmalte, tienen un importante papel en la remineralización y son esenciales en el balance ácido-base de la placa. Las macromoléculas salivales están comprometidas con la funciones de formación de la película adquirida. Asi también se han aislado en la saliva, péptidos y proteínas con actividad antimicrobiana,

Los microorganismos involucrados en la producción de las caries dentales sintetizan enzimas, las cuales catalizan la formación de glucanos extracelulares bacterianos los que además de facilitar la adhesión de las bacterias pueden ser utilizados por estas, como fuente de energía.

Existen varias teorías que tratan de explicar la formación de la caries dental, entre ellas se encuentran: la Acidófila de Miller y la Teoría de la proteólisis- quelación de Schatz y Martín.

Los fluoruros disminuyen la solubilidad del esmalte a los ácidos, participan en la remineralización de lesiones incipientes, además en concentraciones reducidas actúan inhibiendo la formación de polisacáridos extracelulares, y en concentraciones elevadas tienen efecto bactericida. Los edulcorantes inhiben la desmineralización, median en la remineralización, y estimulan el flujo gingival. Los antibacterianos de amplio espectro previenen la transmisión de microorganismos cariogénicos.

La utilización del ozono en el tratamiento de la caries está hoy bien documentada, dada sus propiedades bactericidas, antinflamatorias y de remineralización de los tejidos dentarios, constituye una opción para el tratamiento no invasivo.

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