UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL FRANCISCO DE MIRANDA PROGRAMA CIENCIAS VETERINARIAS – CATEDRA BIOQUIMICA I PROFESORA M.V. NOHELIA NOVA HERNANDEZ.

GUIA TEMA No 4: AMINOACIDOS Y PROTEINAS.

 AMINOACIDOS

DEFINICION

Los aminoácidos son monómeros (vocablo que proviene del idioma griego, cuyo significado es MONO= uno ; MEROS= partes o porciones) componentes o unidades estructurales de los polímeros de proteínas. Son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central o alfa (α), con un grupo amino (-NH3) y un grupo carboxilo (-COOH) en sus extremos terminales CONSIDERACIONES GENERALES.

Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, específicamente a nivel de los ribosomas. Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un

hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud, entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores.ESTRUCTURA QUÍMICA GENERAL DE UN Α-AMINOÁCIDO

La estructura general de un α-aminoácido se establece por la presencia de los siguientes grupos químicos funcionales constituyentes: 1)Un carbono central. 2)Un grupo carboxilo. 3)Un grupo amino. 4)Un hidrógeno. 5)Una cadena lateral "R" denominada también radical, la cual es variable y específica para cada aminoácido.

Tanto el grupo carboxilo como el grupo amino son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.

Por lo tanto: A valores de pH bajo (ácido): Los aminoácidos se encuentran en su forma catiónica (con carga positiva), es decir, actuando como ácidos; cediendo protones. A valores de pH alto (básico): Los aminoácidos se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa), es decir, actuando como bases; aceptando protones. A valores de pH intermedio o neutro: Como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).

CLASIFICACIÓN

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena.

Esta forma de forma de clasificar a los aminoácidos toma en cuenta su cadena lateral, de acuerdo a las propiedades químicas que le confieren los radicales implícitos:

Aminoacidos con carga neutra polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Glutamina (Gln, Q), Asparagina (Asn, N) , Tirosina (Tyr, Y) y Glicina (Gly, G).

Aminoácidos con carga neutra no polares, apolares o hidrófobos: Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

Aminoácidos con carga negativa o aminoácidos ácidos: Acido Aspártico (Asp, D) y Acido Glutámico (Glu, E).

Aminoácidos con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).

Aminoácidos aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) Según su obtención.

Aminoácidos Esenciales

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos que componen la dieta o ración se los llama esenciales; por lo tanto, no son sintetizados por el organismo. Son de vital importancia tanto para seres humanos como para los animales domésticos, y por regla genera, para todo ser vivo en la naturaleza; para cubrir los requerimientos nutricionales específicos que son necesarios en los casos de altas demandas energéticas metabólicas y fisiológicas. Para el ser humano y los animales domésticos, los aminoácidos esenciales son:

TABLA DE AMINOACIDOS ESCENCIALESValina (Val, V)

Leucina (Leu, L)Isoleucina (Ile, I)Treonina (Thr, T)

Lisina (Lys, K)Triptófano (Trp, W)Histidina (His, H)

Fenilalanina (Phe, F)Arginina (Arg, R)

Metionina (Met, M)

IMPORTANCIA CLÍNICA DE LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES EN MEDICINA VETERINARIA.

La importancia clínica de los aminoácidos esenciales radica en que la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo de los animales domésticos, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, tal como ocurre en los casos de altas demandas energéticas, como lo son embriogénesis, crecimiento, desarrollo, reproducción, gestación, lactancia, ganancia de peso, cicatrización, entre otros.

Aminoácidos No Escenciales.

A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:

TABLA DE AMINOACIDOS NO ESCENCIALESAlanina (Ala, A)

Prolina (Pro, P)Glicina (Gly, G)Serina (Ser, S)

Cisteína (Cys, C)Asparagina (Asn, N)

Ácido Aspártico (Asp, D)Glutamina (Gln, Q)

Tirosina (Tyr, Y)Estas clasificaciones varían según la especie de animal domestico a la cual se refiera, e incluso, para algunos

aminoácidos, según los autores. En condiciones de laboratorio, se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido, por lo que la presencia o no de determinados aminoácidos puede promover o inhibir el crecimiento bacteriano in vitro.

Según la ubicación del grupo amino.

Alfa-aminoácidos:

El grupo amino esta ubicado en el carbono nº 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La gran mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).

Beta-aminoácidos

El grupo amino está ubicado en el carbono nº 3 de la cadena, es decir el segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.

Gamma-aminoácidos:

El grupo amino esta ubicado en el carbono nº 4 de la cadena, es decir el tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.

TABLA DE -AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEÍNAS

Aminoácido Símbolo Estructura

|Glicina Gly – G

Alanina Ala – A

Valina Val – V

Leucina Leu – L

Isoleucina Ile – I

Serina Ser – S

Treonina Thr – T

Cisteina Cys – C

Metionina Met - M

Ácido Aspártico

Asp - D

Asparagina Asn - N

Ácido Glutámico Glu - E

Glutamina Gln - Q

Arginina Arg - R

Lisina Lys - K

Histidina His - H

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.Aminoácidos modificados

Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína. Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-aminobutírico (GABA). PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS.

1)Propiedades ácido-básicas. Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando

se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, de allí que los aminoácidos reciban también el nombre de sustancias anfóteras. Cuando una molécula de un determinado aminoácido presenta carga neta cero se considera que está en su punto isoeléctrico. Por ejemplo, si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. En el organismo de los animales domésticos, los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón que es sinónimo de amortiguador o buffer, porque su presencia en los fluidos corporales o en los tejidos vivos impiden los cambios bruscos del pH.2)Propiedades ópticas. Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro (aminoácido dextrógiro); el prefijo DEXTRO significa derecho. Para su nomenclatura, se emplea la letra D mayúscula, por lo que se denominan D-aminoácidos.

Estructura Química de un D-Aminoácido

Si por el contrario el plano de polarización de la luz se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro (aminoácido levógiro); el prefijo LEVO significa izquierdo.

Estructura Química de un L-Aminoácido Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas. Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros. Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoacidos los derivados del D-gliceraldehído.3)Propiedades relacionadas con reacciones bioquimicas a nivel molecular. –Reacciones que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación. –Reacciones que afectan al grupo amino, como la desaminación y transaminación. –Reacciones que afectan al grupo R o cadena lateral. 4)Solubilidad. No todos los aminoácidos son solubles en agua, debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, puesto que por ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será mucho más soluble.REACCIONES BIOQUÍMICAS A NIVEL MOLECULAR DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres reacciones químicas principales, que se inician cuando un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas,

que tienen en común el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:1)Reacciones de descarboxilación: Las cuales ocurren a nivel grupo carboxilo. 2)Reacciones de desaminación.

3)Reacciones de transaminación: Llevadas a cabo por enzimas transaminasas, ocurren a nivel del grupo amino, donde se necesita la participación de un α-cetoácido; 3)Reacciones de racemización: Que es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas los aminoácidos están presentes únicamente en la configuración L, en las bacterias podemos encontrar algunos D-aminoácidos formando parte de péptidos pequeños.

ENLACE PEPTIDICO

Los aminoácidos se combinan o se unen entre si mediante reacciones químicas de condensación:

Esta reacciones de condensación permiten la unión de los átomos de carbono (C) del grupo carboxilo de la molécula de un aminoácido con los átomos de nitrógeno (N) del grupo amino de la molécula de un aminoácido subsiguiente, por lo que el enlace peptídico presenta una estructura química definida que le es propia.

ESTRUCTURA QUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO.

En la siguiente figura se representa la estructura química del enlace peptídico:

El enlace peptídico a nivel bioquímico se considera un enlace covalente que se establece entre los átomos carbono-nitrógeno, y es el responsable de la formación de nuevas estructuras a partir de los monómeros de aminoácidos. Entonces, dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; por lo tanto, estos dos aminoácidos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido, si se une un cuarto aminoácido se forma un tetrapéptido y así, sucesivamente, hasta la formación de oligopéptidos y polipéptidos.

Una vez conformado el enlace peptídico, los monómeros de aminoácidos constituyentes de las cadenas polipeptidicas reciben el nombre de “residuos”, porque como tal, ya no son aminoácidos individuales.

Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, específicamente a nivel de los ribosomas.

PROTEINAS. DEFINICION.

Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por

carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), entre otros elementos. CONSIDERACIONES GENERALES.

La palabra proteína proviene del idioma griego protop (lo primero, lo principal, lo más importante). Las proteínas son las responsables de la formación y reparación de los tejidos propios del organismo de los animales domésticos, interviniendo en su completo desarrollo corporal. Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), entre otros elementos. Los elementos químicos que conforman las proteínas se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos (aa), a los cuales se consideran como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aa que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido; si es superior a 10, se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aa, se habla ya de proteína.

LAS PROTEÍNAS SON, EN RESUMEN,

BIOPOLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS Y SU PRESENCIA EN LOS SERES VIVOS ES INDISPENSABLE PARA EL DESARROLLO DE LOS MÚLTIPLES PROCESOS VITALES.

 CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS.

Existe gran diversidad estructural y funcional a nivel de las proteínas, debido a la diversidad que existe entre las propiedades físico-químicas que presentan. Es por ello que existen diversos criterios para la clasificación de las proteínas, a saber:1)Clasificación por su composición.

Proteínas Simples:

Estan compuestas solo por aminoácidos que están unidos por enlaces peptídicos. A este tipo de proteínas se les conoce también con el nombre de holoproteinas.

Proteínas Conjugadas:

Son proteínas que además de estar compuestas por los aminoácidos constituyentes están compuestas por un grupo prostético que no es proteínico (elementos adicionales no aminoacídicos). A este tipo de proteínas se les conoce también con el nombre de heteroproteínas

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS

CLASE GRUPO PROSTETICO

EJEMPLO

LIPOPROTEINAS Lipidos Beta-lipoproteinas de la Sangre

GLICOPROTEINAS

Glucidos Receptores proteicos de la hormona insulina

FOSFOPROTEINAS

Grupos fosfato Enzima Glucogeno fosforilasa- a

HEMOPROTEINAS

Grupo HEM Proteina Citocromo C

FLAVOPROTEINAS

Flavin-nucleotidos

Enzima NADH- deshidrogenasa

METALOPROTEINAS

Hierro (Fe++) Enzimas Catalasas

Zinc (Zn++) Enzima Alcohol-deshidrogenasa

Calcio (Ca+) Enzima Calmodulina

Molibdeno Enzima Dinitrogenasa

Cobre (Cu++) Enzima Citocromo oxidasa

Manganeso (Mn++)

Enzima Ribonucleotido-reductasa

Potasio (K+) Enzima Piruvato-quinasa

Selenio Enzima Glutation-peroxidasa

Niquel Enzimas ureasas

2)Clasificacion por su forma.

Proteinas Globulares.

Estas proteínas presentan las siguientes características: -Formas esferoidales. -Peso molecular variable. -Mayor proporción del nivel de estructuración terciario en su estructura molecular. -Solubilidad relativamente elevada en los medios acuosos propios del organismo de los animales domésticos. -Diversidad de funciones, debido al nivel de estructuración que poseen (funciones catalizadoras, funciones transportadoras, funciones reguladoras de las rutas metabólicas, funciones de regulación de la expresión génica, entre otras). -Desempeño de un papel más dinámico que estructural en las células de los tejidos de los animales domésticos.

Proteínas Fibrosas.

Son proteínas que presentan las siguientes características: -Formas cilíndricas y alargadas. -Elevado peso molecular. -Mayor proporción del nivel de estructuración secundario en su estructura molecular. –Baja solubilidad en los medios acuosos propios del organismo de los animales domésticos. -Desempeño de un papel más estructural que dinámico en las células de los tejidos de los animales domésticos.

3)Clasificación de acuerdo a su función.

Las proteínas desempeñan gran variedad de funciones en el organismo de los animales domésticos, tal como se resume a continuación:

Funciones estructurales. Funciones enzimáticas Funciones hormonales. Funciones reguladoras. Funciones homeostáticas. Funciones de defensa. Funciones de transporte. Funciones contráctiles. Funciones de reserva.

La función de una determinada proteína viene dada de acuerdo al nivel de estructuración que esta presenta, de la misma manera, el nivel de estructuración que posee una proteína determina la función que esta proteína es capaz de realizar. Teóricamente puede decirse que mientras menor es el nivel de estructuración que presente una proteina, menos compleja es la función que desempeña De al misma manera, mientras mayor es el nivel de estructuración que presente una proteina, mas compleja es la función que desempeña.En el cuadro resumen que se presenta a continuación, se exponen ciertos ejemplos de proteínas que son clasificadas de acuerdo a su función.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS DE ACUERDO A SU FUNCION

TIPO EJEMPLOS FUNCION

FUNCIONES ESTRUCTURALES

Elastina Confiere elasticidad a los ligamentos de las articulaciones

Conexina Interviene en el control del crecimiento y diferenciación en el

FUNCIONES ENZIMATICAS

Telomerasas Regula la longitud de los telómeros de los cromosomas

FUNCIONES HORMONALES

Insulina Regula los niveles de glucosa en sangre

FUNCIONES REGULADORAS

p53 Controla el ciclo celular, activa la muerte celular programada

FUNCIONES HOMEOSTATICAS

Proteínas plasmáticas

Mantienen el equilibrio osmótico, mantienen constante el pH del medio

FUNCIONES DE DEFENSA

Inmunoglobulinas

Anulan el efecto de sustancias ajenas al organismo

FUNCIONES DE TRANSPORTE

Albumina Transporta moléculas insolubles a través del plasma sanguíneo

FUNCIONES CONTRACTILES

Actina y miosina Actúan en el proceso contráctil del musculo esquelético

FUNCIONES DE RESERVA

Ferritina Actúa como reserva de hierro en el organismo

NIVELES DE ESTRUCTURACION DE LAS PROTEINAS.

La organización de las proteínas en el organismo de los animales domesticos viene definida por cuatro niveles de estructuracion bien definidos que se denominan1)Nivel de estructuración primario. 2)Nivel de estructuración secundario. 3)Nivel de estructuración terciario. 4)Nivel de estructuración cuaternario. Cada nivel de estructuración subsiguiente informa de la disposición molecular del nivel de estructuración anterior, es decir, el secundario aporta información sobre el primero, el terciario sobre el secundario y asi sucesivamente. Mientras el nivel de estructuración primario es simplemente la secuencia lineal de los aminoácidos que componen una determinada cadena polipeptídica, los demás niveles de estructuración establecen la organización y configuración tridimensional de determinados péptidos o de un conjunto heterogéneo de ellos. Como se expresó anteriormente, mientras menor es el nivel de estructuración que presente una proteína, menos compleja es la función que desempeña; mientras mayor es el nivel de estructuración que presente una proteína, mas compleja es la función que desempeña.NIVEL DE ESTRUCTURACION PRIMARIO.

Definición.

Se define como nivel de estructuración primario a la secuencia lineal especifica (sin ramificaciones) de aminoácidos de una cadena polipeptídica, la cual es el resultado de la traducción de la información genética contenida en la secuencia de nucleótidos de la molécula de ADN.

El nivel de estructuración primario es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Importancia Bioquímica del Nivel de Estructuración Primario.

La importancia de este nivel de estructuración desde el punto de vista bioquímico radica en la información que aportan las secuencias de los grupos laterales de los aminoácidos (cadenas laterales R), dado que son el componente variable de las moléculas que aportan a su vez identidad a la cadena polipeptídica. En el mismo orden de ideas, el significado bioquímico de la secuencia de aminoácidos que caracteriza este nivel de estructuración, se basa en el control que esta secuencia ejerce en la organización y configuración de los niveles de estructuración de mayor complejidad, ya que definirá la determinación de la función especifica que a futuro desempeñaran las proteínas para una determinada actividad biológica, partiendo del punto de vista de que la secuencia de aminoácidos tiene la información necesaria para que la

molécula proteica adopte una conformación tridimensional adecuada. Es tal la importancia de la secuencia de aminoácidos de este nivel de estructuración que el cambio de un solo aminoácido, como por ejemplo, como consecuencia del resultado de una mutación, puede ser trágico para la vida de un organismo. NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN SECUNDARIO

Definición.

El nivel de estructuración secundario consiste en enrollamiento de la cadena polipeptídica que conforma la proteína sobre su propio eje, para formar hélices diversas y diferentes tipos de estructuras tridimensionales especificas. Tipos.

Existen dos tipos de niveles de estructuración secundario, cuyas características se mencionan a continuacion:

La alfa-hélice (α-hélice): Este nivel de estructuración se

forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el grupo carbonilo(-C=O) de un aminoácido y el grupo amino(-NH-) del cuarto aminoácido que le sigue.

Este nivel de estructuración consta de varias cadenas polipepticas que permanecen enfrentadas y se mantienen juntas con enlaces de hidrogeno en un arreglo

configuracional de lamina en forma de zig-zag.

La configuración en forma de estructura laminar formada posee le confiere a la proteína flexibilidad mas no elasticidad.

La hoja plegada beta (β-hélice): En este nivel de estructuración la

disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada u hoja beta (β)

El nivel de estructuración secundario aporta información de la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

La β-helice tiene a su vez dos variaciones , las cuales son:

Β-helice paralela B-helice antiparalela

Importancia Bioquímica del Nivel de Estructuración Secundario.

La importancia bioquímica del nivel de estructuración secundario implica el establecimiento de nuevas configuraciones en la estructura molecular de la proteínas que le permiten expresar diversidad, a la vez que precede las bases para la futura adopción de configuraciones tridimensionales que derivara en la adquisición de complejas funciones para llevarse a cabo en el organismo de los animales domesticos.

NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN TERCIARIO

Definicion.

El nivel de estructuración terciario es el nivel que informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En la naturaleza, es muy raro que una determinada proteína en su totalidad permanezca con la configuración de α-helice o de β-helice. La mayoría de las proteínas adquiere formas tridimensionales complejas que reciben el nombre estructuras terciarias. En definitiva, es el nivel de estructuración primario el que determina cuál será el secundario y por tanto lo tanto el terciario.

Esta conformación proteica es estrictamente globular.

Se mantiene estable gracias a la existencia de diferentes tipos de enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos.

Estos tipos de enlaces son:1.- El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (S-S).2.- Los puentes de hidrógeno.3.- Los puentes eléctricos.4.- Las interacciones hidrofóbicas.

Importancia Bioquímica del Nivel de Estructuración Terciario.

La importancia bioquímica del nivel de estructuración terciario radica en que la adopción de las conformaciones globulares propia de este nivel de estructuración facilita la solubilidad en los medios acuosos propios del organismo de los animales domésticos y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Es importante destacar que este nivel de estructuración terciario les permite a las proteínas que poseen cadenas polipeptidicas largas exhibir regiones compactas semiindependientes denominadas dominios, que se caracterizan por poseer una geometría casi esférica especifica, con un interior estrictamente apolar y un exterior definidamente polar. El carácter independiente de los dominios proteicos es evidente y predominante, ya que en condiciones en las que ocurre la separación del dominio del resto de la cadena proteica, este es capaz de expresar la configuración del nivel de estructuración primario que le es propio, pero inmediatamente después es capaz de plegarse sobre si misma para adoptar de nuevo el nivel de estructuración terciario de la proteína nativa. En el nivel de estructuración terciario las proteínas que presentan dominios muchas veces pueden presentar mas de uno, interconectados generalmente por segmentos polipeptidicos que carecen de nivel de estructuracion secundario regular y al mismo tiempo estar separados alternativamente por hendiduras o regiones menos densas en la matriz proteica con nivel de estructuracion terciario. Los diferentes dominios de una proteína con nivel de estructuración terciario pueden gozar de movimientos relativos, los cuales están asociados con funciones especificas, un ejemplo de ello lo constituye la enzima hexoquinasa, cuyo sitio activo para la unión del sustrato glucosa esta en una hendidura entre dos dominios; cuando la glucosa se une a la hendidura del sitio activo, los dominios

colindantes se cierran sobre el sustrato, atrapándolo para el subsiguiente proceso de fosforilacion. NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN CUATERNARIO

Definicion.

Se define como nivel de estructuración cuaternario el nivel de estructuración proteica que permite la unión de dos o mas subunidades de cadenas plegadas de polipéptidos, estas subunidades constituyentes reciben el nombre de protómeros, los cuales son claves para la conformación de estructura proteicas de mayor peso molecular. En el nivel de estructuración cuaternario se consideran molecula proteicas con pesos superiores a los 50 mil daltons, donde las sunidades constitutivas pueden ser idénticas o diferentes y se asocian para la conformación de dímeros, trímeros y tetrámeros. En algunos casos, las cadenas polipeptidicas aisladas de las subunidades son inactivas, pero en otros casos estas cadenas pueden llegar a cumplir las mismas funciones que el complejo proteico.

Este nivel de estructuración informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con nivel de estructuracion terciario, para formar un complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas constituye una subunidad que recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

 El ejemplo clásico de una proteína con nivel de estructuración cuaternario es la hemoglobina, que es una proteína compleja cuya principal función es la del transporte del oxigeno a nivel sanguíneo. En la molécula de la hemoglobina, las interacciones hidrofobicas, los enlaces de hidrogeno y los enlaces iónicos interactúan entre si para mantener la conformación estructural de la proteína, manteniendo unidas a las cuatro subunidades constituyentes (dos cadenas alfa y dos cadenas beta), de manera que cada subunidad o protómero se pliega con nivel de estructuración terciario en su configuración

individual para asi garantizar la función molecular de la proteína, que es la captación de las moléculas de oxigeno. En este proceso de captación de las moléculas de oxigeno, las cuatro subunidades cambian ligeramente su conformación, los enlaces iónicos se rompen para exponer las cadenas polipeptidicas de las subunidades para llevarse a cabo el efecto cooperativo de esta moléculaFUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Funciones Generales de las proteínas

 1)Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células 2)Dirigen casi todos los procesos vitales. 3)Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y

regular funciones, entre otras. Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas a sus sustratos; los reguladores de la expresión genética se unen al ADN, los anticuerpos se unen a antígenos específicos, la hemoglobina se une al oxígeno, las enzimas se unen a sus sustratos específicos, las hormonas se unen a sus receptores específicos; entre otras.

Funciones Específicas de las Proteínas.

A continuación se exponen las principales funciones específicas de las proteínas y las funciones que desempeñan:

Funciones estructurales. Funciones enzimáticas Funciones hormonales. Funciones reguladoras. Funciones homeostáticas. Funciones de defensa. Funciones de transporte. Funciones contráctiles. Funciones de reserva.

FUNCIONES ESTRUCTURALES

·Algunas proteínas constituyen estructuras celulares.·Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. ·Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes. ·Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos: ·El colágeno del tejido conjuntivo fibroso. ·La elastina del tejido conjuntivo elástico. ·La queratina de la epidermis. ·Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.

FUNCIONES ENZIMÁTICAS

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

 

  

 

FUNCIONES HORMONALES

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre), o las hormonas segregadas por la hipófisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

 

FUNCIONES REGULADORAS

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).

 

FUNCIONES HOMEOSTÁTICAS

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

 

FUNCIONES DE DEFENSA

· Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

· La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

· Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

· Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.

FUNCIONES DE TRANSPORTE

· La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

· La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

· La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

· Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

· Los citocromos transportan electrones.

FUNCIONES CONTRÁCTILES

.La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.

· La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

FUNCIONES DE RESERVA

· La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

· La lactoalbúmina de la leche.

IMAGENES QUE REPRESENTAN LOS NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Los niveles de estructuración de las proteínas reúnen las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.

REPRESENTACIÓN DE LOS NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN PROTEICA

Arriba: Nivel de estructuración primario, compuesto por los aminoácidos.

Centro: Nivel de estructuración secundario, definido por las estructuras en alfa hélice, beta lámina.

Abajo: Nivel de estructuración terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos.