PROTEİNLERİN GENEL

ÖZELLİKLERİ VE

İŞLEVLERİ

Doç. Dr. Nurzen SEZGİN

PROTEİNLER

Organizmada en yüksek oranda bulunan

makromoleküller

% 70 su% 15 protein% 15 diğer

Total hücre ağırlığı

Amino asitlerin lineer polimerleri

C, O, H, N, S

N içeriği % 16

Proteinlerin fonksiyonları

Enzimler

Transport (Hb, HDL,transferrin, seruloplazmin,

albumin)

Sinir impuls iletimi (nörotransmitter, glutamat...)

Kasılma (miyozin, aktin, kas prot.)

Koruyucu (keratin, pıhtılaşma prot, fibrinojen, Ig’ler)

Hormon (insulin, glukagon...)

Depo protein (ferritin, myoglobin...)

Yapısal protein (kollajen, elastin...)

Proteinlerin Sınıflandırılması

I. Şekilsel

Fibröz Proteinler Suda erimez

şekilsel olarak dayanıklı

uzun lifli

yapısal destek görevi

Globuler Proteinler Suda eriyebilen

küresel

önemli dinamik fonksiyonlar

II. Bileşimlerine Göre

Basit Proteinler

Albumin, keratin (yalnızca aa içerirler)

Bileşik (konjuge) Proteinler

Protein olmayan (prostetik) grup içerirler

Kh içerenler – glikoprotein

Lipid içerenler – lipoprotein

Metal içerenler – metalloprotein

Fosfoprotein., hemoprotein ....

Proteinlerin Sınıflandırılması

PEPTİDLER

• Amino asitlerin (20 aa) -amino ve -karboksil gruplarının peptid bağları ile birbirlerine

bağlanmasıyla oluşurlar

Peptid Bağı

O‖

- C – N -H

Amid Bağı

(kovalent bağ)

• Lineer amino asit polimerleri

R1

R2

R1

R2Karboksil

grup

Aminogrup

Peptid

Bağı

Peptid Bağı Oluşumu

H3N+ – CH – COO-

H

GLİSİN (Gly) ALANİN (Ala)

H3N+ – CH – COO-

CH3

H3N+ – CH –

H

– CH – COO-

CH3O‖C

_N

H

H2Okondenzasyon

reaksiyonu

Peptid Bağı

Peptid Bağı Oluşumu

Glisilalanin (Gly-Ala)

DİPEPTİD: GLİSİLALANİN

Glisin Alanin

N-terminal

C-

terminal

Peptidbağı

su

Amid grubu düzlemi

Glisilalanin

Peptid bağı

Kısmi çift bağ özelliği

Fizyolojik pH’da polar fakat yüksüz

Bağ etrafında rotastyon kısıtlı

Trans konfigurasyonunda

. H2N ( )nCOOHAmino asitler

lineer polimerler:

Dipeptid, tripeptid

Oligopeptid

Polipeptid (10-100 aa)

protein

Proteinlerin yapılarındaki bağlar

Kovalent bağlar

Peptit bağları

Disülfit bağları

Kovalent olmayan bağlar

Hidrojen bağları

Ġyon bağları

Hidrofob bağlar (apolar bağlar)

Peptidlerin ÖzellikleriAmino-terminalN-terminal (sol)

O

C – NH - CH -COO-

CH3

HCOHCH2 CH2 O

H3N+CH – C – NH – CH -

(CH3)2

CH

CH2

Karboksi-terminal C-terminal (sağ)

Tripeptid: Fenilalanil – lösil - treonin (Phe-Leu-Thr)

Rezidü (amino asit artığı): Peptid/protein yapısına katılan amino asit

Adlandırma: N-terminal(1) C-terminal(n)

3 boyutlu yapı, lineer polimerlerin çok farklı şekillerde

katlanması ve kıvrılmasıyla oluşur

Her proteinin spesifik birfonksiyonu vardır

Biyolojik fonksiyonlar,3 boyutlu yapıya bağlıdır

H2N ( )nCOOH (lineer polimer)

(polipeptid zincir)

Protein yapı çeşitleri

1. Primer yapı

2. Sekonder yapı

3. Tersiyer yapı

4. Kuaterner yapı

1. Primer Yapı

Aa’ler peptid bağlarıyla

kovalent bağlıdır

Peptid bağları

yüksek ısıda uzun süre

kuvvetli asit veya bazlarla

Enzim (tripsin vb)

Kimyasal (siyonejen bromür)

2. Sekonder Yapı

Polipeptid omurgasındaki genellikle doğrusal

dizilişte birbirine yakın aa.lerin boşluktaki

düzenlenimine sekonder yapı denir

Polipeptid zinciri tekrarlayan hidrojen

bağlarıyla korunan düzenli bir yapıda bükülür

2. Sekonder Yapı

a) α – helix

b) β – kırmalı tabaka

c) β – dönüş

d) Gelişigüzel kıvrımlar

Süpersekonder yapılar

a) α - helix

Prolin yapıyı bozar

b- Beta kırmalı tabaka

Polipeptid zinciri zig zag yaparak uzun ekseni boyunca gerilir

c -Beta dönüş

Polipeptid zincirlerinin sıkışık moleküller haline gelmesine yardımcı

olur. H bağları ve iyonik bağlarla stabilize olur, sıklıkla protein

yüzeyine yakın bulunur

3. Tersiyer Yapı

Peptid zincirinin uzayda kendi üzerine daha ileri

derecede katlanıp bükülerek sıkışık bir biçim almasını

ve böylelikle yoğunlaşmasını sağlar

Globüler proteinlerde görülür

Primer yapıda birbirinden uzak yapılar bir araya gelir

4. Kuaterner (Dördüncül) Yapı

Monomerik protein

Multimerik protein

Ġki veya daha fazla polipeptid alt birimleri

Alt birimler

Benzer/farklı

Bağımlı/bağımsız

Protein Molekül Ağ

AA

sayısı

Zincir

sayısı

İnsülin 5700 51 2

Miyoglobin 16 890 153 1

Albümin 66 000 550 1

glutamat dehidrojenaz

(GDH) 1 000 000 8300 40

Bazı Protein Yapıları

Protein Denatürasyonu

Peptid bağları hidroliz olmadan protein yapısının çözülüp disorganize

olması

Isı

Organik çözücüler

Mekanik karıştırma

Kuvvetli asit/bazlar

Deterjanlar

Kurşun ve civa gibi ağır metaller

Denatüre protein – çökelir

Renatürasyon

•Spiral veya heliks şeklinde kıvrılmış,(kovalent ve H

bağlarıyla çapraz bağlanmış) zincirlerden oluşurlar

• Suda erimez

• Kendine özgü fakat basit yapıları sayesinde mekanik

özellik gösterir

Kollajen, Elastin, Keratin

Fibröz Proteinler

Proteolitik

enzimlere

karşı dirençlidir

Kollajen: Birbirine sarılmış 3 polipeptidzinciri (üçlü heliks)’nden oluşur

Memelilerde total proteinin %30’unu teşkil eder

Gly,Ala,Pro,Lys’denzengindir, OHPro, OHLys A

B

C

Kollajen

Tropokollajen, üçüz helezon

Birçok farklı genetik tip

Karbonhidrat içerir

Gly-X-Y

Yüksek çekme gücü

Lifler arasına yerleşmiş hidroksiapatit kristalleri sertliği verir

Kollejenaz

Scorbüt

Ehler Danlos

Osteogenez Imperfekta

Elastin

Lastik benzeri özellik

Kan damarları duvarları, akciğer

Glisin ve alaninden zengin

Lizin ↑, prolin↓, Hyp çok ↓, OHLys yok

Karbonhidrat içermez

Farklı genetik tipleri yok

α1 antitripsin – nötrofil elastaz inh

eksikliği - amfizem

Keratin

Dayanıklılık ve esneklik kazandırır

Hidrofobik kalıntılar ve disülfid çapraz

bağlarından zengindir

Saç, tırnak

α helix

Sıkıca katlanmış helezon şeklinde polipeptid

zincirlerden oluşur

Elips, küre

Örnek: Albumin, Miyoglobin, Hemoglobin

Globüler proteinler

Globüler proteinler

Sentez, transport, metabolizma, savunma gibi

kimyasal fonksiyonların çoğu enzimler, transport

proteinleri, bazı peptid hormonlar ve Ig’ler gibi

globuler proteinler ile olur

Katlanmış polipeptidler

Helix, Beta tabaka, gelişigüzel kıvrım

Çoğul domenler

OKSĠJEN BAĞLAYAN PROTEĠNLER(HEMOGLOBĠN ve MYOGLOBĠN)

Normal insan hemoglobinleri

Hb tipi Tetramerik yapı Adult (Yetişkin) Yenidoğan

Adult

Hb A

Hb A2

α2 β2 (2 alfa, 2 beta)

α2δ2 (2 alfa, 2 delta)

% 95-98

% 2-3

% 20-30

% 0.2

Fetal

Hb F α2γ2 (2 alfa, 2 gama) <% 1 % 80

Embriyonik

Gower 1

Gower 2

Hb Portland

δ2ξ2 (2 zeta, 2 epsilon)

α2ξ2 (2 alfa, 2 epsilon)

δ2γ2 (2 zeta, 2 epsilon)

0

0

0

0

0

0

Hemoglobinopati

Hemoglobinopati, hemoglobin molekülündeki

globin zincirlerinden birinin yapısında

bozukluğa yol açan bir genetik bozukluktur

Hemoglobinin biyolojik fonksiyonu değişmiştir