laporan tetap biokimia 1

I. Pertemuan ke: I (satu)

II. Judul Praktikum: Reaksi Uji terhadap Asam Amino

III. Tujuan Praktikum: untuk mengidentifikasikan asam amino dalam setiap larutan asam amino, pada putih telur, pada kuning telur, dan pada ikan.

IV. Landasan Teori:Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil (C-) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan guguskarboksildalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama.Struktur asam aminosecaraumum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C ini, senyawa tersebut merupakan asam -amino.Asamamino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolAsam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus NH2pada atom karbon dari posisi gugus COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.Asam amino adalah unsur2 yang membentuk protein. Kumpulan asam amino di sebut sebagai protein. Sebagai contoh sederhana pengandaian : sebuah bangunan bisa diartikan sebagai protein, sedangkan semen, batu-bata, atap, jendela, pintu, kayu dan bahan2 yang membentuk bangunan tersebut bisa diibaratkan sebagai asam amino.Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak bisa diproduksi sendiri oleh tubuh, sehingga harus didapat dari konsumsi makanan. Asam amino non-esensial adalah asam amino yang bisa diprosuksi sendiri oleh tubuh, sehingga memiliki prioritas konsumsi yang lebih rendah dibandingkan dengan asam amino esensial. Asam amino esensial bersyarat adalah kelompok asam amino non-esensial, namun pada saat tertentu, seperti setelah latihan beban yang keras, produksi dalam tubuh tidak secepat dan tidak sebanyak yang diperlukan sehingga harus didapat dari makanan maupun suplemen protein.Protein (protosyang berarti paling utama") adalahsenyawa organikkompleks yang mempuyaibobot molekultinggi yang merupakanpolimerdarimonomer-monomerasam aminoyang dihubungkan satu sama lain denganikatan peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida.Protein banyak terkandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara umum, sumber dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada umumnya, karena ia berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh. Maka, penting bagi kita untuk mengetahui tentang protein dan hal-hal yang berkaitan dengannya.Oleh karena itu, kegiatan praktikum ini bertujuan untuk mengetahui adanya ikatan peptida dari suatu protein, membuktikan adanya asam amino bebas dalam suatu protein, membuktikan adanya asam amino yang berinti benzena, mengetahui kelarutan protein terhadap suatu pelarut tertentu, dan mengetahui titik isoelektrik dari suatu protein secara kualitatif.

V. Alat dan BahanAlat yang digunakan1. Beker Gelas2. Gelas Ukur3. Pipet Tetes4. Batang Pengaduk5. Alat pemanas (Bunsen)6. Tabung Reaksi7. Penjepit tabung reaksi8. Rak tabung reaksi

Bahan yang digunakan 1. Reagen Millon2. Larutan Protein : buat larutan albumin telur ( 1 :3 )3. Reagen Hopkins-Cole4. Reagen ninhidrin 0,1%5. H2SO4 pekat6.Beberapa asam amino 1%: glisin, alanin, valin, tryptopan, tyrosin, asam glutamate, glutamine, arginin, dan prolin.

VI. Prosedur Percobaan 1. Uji MillonMenambahkan 5 tetes reagen Millon ke dalam 3 ml larutan protein, panaskan campuran baik-baik. Jika reagen yang yang digunakan terlalu banyak, maka warna akan hilang pada pemanasan.

2. Uji Hopkins-Colea) Kedalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole.b) Tambahkan sedikit demi sedikit 5 ml larutan H2SO4 melalui dinding tabung reaksi. Amati warna yang terbentuk diantara dua cairan. Jik perlu putar perlahan-lahan tabung tersebut, sampai terbentuk cincin berwarna.

3. Uji Ninhidrina) Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % ke dalam 3 ml larutan protein. Panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan dengan menggunakan glisin.VII. Hasil Pengamatan1.Uji Millon1.1 Uji Millon dengan Larutan proteinAsam AminoPerlakuanHasil Pengamatan

Albumin3 ml larutan albumin ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan Albumin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan sedikit keruh + ada endapan merah.

Valin3 ml larutan valin ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan Valin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada endapan.

Triptofan3 ml larutan triptofan ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan Triptofan (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan kuning keruh Setelah dipanaskan larutan menjadi bening + ada endapan kuning.

Arginin3 ml larutan arginin ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan Arginin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada endapan.

Alanin3 ml larutan alanin ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan Alanin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada endapan.

Glysin3 ml larutan glysin ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan Glysin (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada endapan.

1.2 Uji Millon dengan Putih Telur

Asam AminoPerlakuanHasil Pengamatan

Putih Telur 1%3 ml larutan putih telur 1% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan putih telur 1% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan sedikit keruh + tidak ada endapanda endapan merah bamerah bataah batadak ada endapan) .

Putih Telur 2%3 ml larutan putih telur 2% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan putih telur 2% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan sedikit kemerahmudaan + ada endapan merah bata.

Putih Telur 3%3 ml larutan putih telur 3% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan putih telur 3% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan keruh + ada endapan merah bata.



Putih Telur 6%3 ml larutan putih telur 6% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan putih telur 6% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan sedikit keruh + ada endapan merah bata.

Putih Telur 7%3 ml larutan putih telur 7% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan putih telur 7% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan sedikit keruh + ada endapan merah bata.

1.3 Uji Millon dengan Kuning TelurAsam AminoPerlakuanHasil Pengamatan

Kuning Telur 1%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan kuning telur 1% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada endapan.

Kuning Telur 2%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan kuning telur 2% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan tetap bening + tidak ada endapan.

Kuning Telur 3%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan kuning telur 3% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan keruh Setelah dipanaskan larutan keruh + ada endapan merah bata.

Kuning Telur 4%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan kuning telur 4% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan keruh Setelah dipanaskan larutan keruh + ada endapan merah bata.

Kuning Telur 5%3 ml larutan kuning telur 1% ditambahkan dengan 5 tetes reagen millon kedalam tabung reaksi, panaskan campuran baik-baik.Larutan kuning telur 5% (bening dan tidak ada endapan) + reagen millon (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan bening + ada endapan merah bata.

1.4 uji millon terhadap ikan Asam amino perlakuanHasil Pengamatan

Ikan 1%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 1%, panaskan larutan dengan baik-baikBening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan bening





2.Uji Ninhidrin 2.1 Uji Ninhidrin dengan Larutan ProteinAsam AminoPerlakuanHasil Pengamatan

AlininTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan anilin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Alinin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi biru keungguan gelap + tidak ada endapan.

ArgininTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan arginin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Arginin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi bening kehijauan + tidak ada endapan.

TriptofanTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan triptofan pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Triptofan (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi merah anggur + tidak ada endapan.

GlysinTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan glysin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Glysin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi ungu gelap + tidak ada endapan.

ValinTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan valin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Valin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi ungu gelap + tidak ada endapan.

AlbuminTambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan albumin pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Albumin (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi ungu muda + tidak ada endapan.

2.2 Uji Ninhidrin dengan Putih TelurAsam AminoPerlakuanHasil Pengamatan

Putih Telur 1%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan putih telur 1% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Putih Telur 1% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi bening keungguan + tidak ada endapan.



Putih Telur 4%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan putih telur 4% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Putih Telur 4% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi keruh keungguan + tidak ada endapan.

Putih Telur 5%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan putih telur 5% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Putih Telur 5% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi keruh keungguan + tidak ada endapan.

Putih Telur 6%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan putih telur 6% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Putih Telur 6% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi keruh sedikit kemerah mudaan + tidak ada endapan.

Putih Telur 7%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan putih telur 7% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Putih Telur 7% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi keruh hampir kemerah mudaan + tidak ada endapan.

2.3 Uji Ninhidrin dengan Kuning TelurAsam AminoPerlakuanHasil Pengamatan

Kuning Telur 1%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan kuning telur 1% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Kuning Telur 1% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi keruh sedikit keungguan + tidak ada endapan.

Kuning Telur 2%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan kuning telur 2% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Kuning Telur 2% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi bening keungguan + tidak ada endapan.

Kuning Telur 3%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan kuning telur 3% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Kuning Telur 3% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi bening sedikit kemerah mudaan + tidak ada endapan.

Kuning Telur 4%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan kuning telur 4% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Kuning Telur 4% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi keungguan + tidak ada endapan.

Kuning Telur 5%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1 % kedalam 3 ml larutan kuning telur 5% pada tabung reaksi. Panaskan hingga mendidih.Larutan Kuning Telur 5% (bening dan tidak ada endapan) + reagen ninhidrin (bening) larutan bening Setelah dipanaskan larutan menjadi keungguan + tidak ada endapan.

2.4 uji ninhidrin pada ikan Asam amino perlakuanHasil Pengamatan

Ikan 1%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 1%, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan keunguan (tidak ada endapan).

Ikan 2%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 2%, panaskan hingga mendidih.

Bening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan merah muda.

Ikan 3%5 tetes reagen millon ke dalam larutan ikan 3%, panaskan larutan dengan baik-baik Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan %, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan ungu muda

Ikan 4%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 4%, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan merah muda (ungu).

Ikan 5%Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 5%, panaskan hingga mendidih.Bening(tidak ada endapan)+bening(tidak ada endapan) dipanaskan ungu gelap

3. uji Hopkins-coleAsam amino perlakuanHasil Pengamatan

Alanin 1%

2 ml alanin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat

Bening+bening bening + H2SO4pekat bening

Valin 1%

2 ml valin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat

Bening+bening bening + H2SO4pekat bening

Arginin 1%

2 ml arginin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekatBening+bening bening + H2SO4pekat bening

Albumin 1%

2 ml albumin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat

Bening+bening bening + H2SO4pekat kecoklatan

triptofan 1%

2 ml triptofan 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat

Bening+bening bening + H2SO4pekat terbentuk cincin dan berwarna ungu gelap

Glysin 1%

2 ml glysin 1% + 2 ml reagen Hopkins-cole + H2SO4pekat

Bening+bening bening + H2SO4pekat bening.

VIII. Persamaan ReaksiUji Millon COOH H2N C H+ Hg(NO3)2 (tidak bereaksi) CH3Alanin

Uji Ninhidrin

IX. Pembahasan Berdasarkan percobaan kami mengenai reaksi uji terhadap asam amino yang bertujuan untuk mengidentifikasikan asam amino dengan beberapa reaksi reagen, yaitu dengan reagen millon, reagen ninhidrin dan reagen hopkins cole. Pada percobaan kali ini menggunakan beberapa sampel dari jenis-jenis asam amino yaitu alanin ,arginin, valin, triptofan, glysin, albumin, dan kami juga memakai sampel putih telur dan kuning telur yang belum matang. Pada percobaan ini pada setiap larutan dari beberapa jenis asam amino yang masing-masing 1% dan pada sampel putih telur di buat 1-7% , pada kuning telur di buat 1-5% .Pada uji pertama yaitu uji millon, pada uji millon ini kami telah tersedia pertama kami lakukan pada larutan asam amino, pertama pada larutan albumin dengan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml albumin di dapat lah keruh dan tidak ada endapan. Yang kedua pada larutan alanin 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml alanin di dapatlah bening dan tidak ada endapan. Yang ketiga pada larutan valin 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml valin di dapatlah bening dan tidak ada endapan. Yang ke empat pada larutan triptofan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml triptofan di dapatlah keruh dan ada endapan berwarna kuning. Yang kelima pada larutan arginin 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml arginin di dapatlah bening. Pada larutan asam amino ini seharus nya pada arginin dan alanin ini seharusnya bereaksi dengan reagen millon tetapi pada percobaan kami kali ini di buat dalam 1% sehingga dia tidak bereaksi, karena pada larutan arginin dan alanin ini bereaksi pada 5 %. Dalam hal ini dapat disimpulkan bahwa baik alanin maupun arginin memberikan uji negatif karena larutan tersebut tidak berwarna.Pada percobaan kedua pada putih telur dengan beberapa persen, pada putih telur 1% 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur 1%, di dapatlah hasilnya keruh. Yang kedua pada putih 2%, 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur 2%di dapatlah hasilnya merah muda. Yang ketiga pada putih telur 3%, 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml 3% di dapatlah hasilnya merah muda keruh. Yang keempat pada larutan 4% 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur 4% di dapatlah hasilnya merah muda keruh. Yang kelima pada larutan putih telur 5% 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur 5% di dapatlah hasilnya merah muda. Yang ke enam pada putih telur 6% 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur di dapatlah hasilnya merah muda. Yang ketujuh padda putih telur 7%, 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml putih telur 7% di dapatlah hasilnya merah muda. Percobaan pada sampel putih telur ini yang menunjukkan positif pada uji millon yaitu pada konsentrasi 3-7%.Pada percobaan ketiga pada kuning telur 1-5%, yang pertama pada kuning telur 1% , 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 1% di dapatlah hasilnya bening. Yang kedua pada kuning telur 2%, 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 2% di dapatlah hasilnya bening. Yang ketiga pada kuning telur 3% , 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 3% di dapatlah hasilnya keruh dan ada endapan merah muda. Yang keempat pada kuning telur 4% , 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 4% di dapatlah hasilnya keruh dan ada endappan merah muda. Yang kelima pada kuning telur 5% , 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml kuning telur 5% di dapatlah hasilnya bening dan ada endapan merah muda. Pada sampel kuning telur ini yang menunjukan adanya gugus asam amino yaitu pada konsentrasi 4 -5% . Pada percobaan ke empat uji millon terhadap ikan, yang di buat dari 1-5 %. Pada ikan 1% yaitu dengan menambahkan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 1% hasil yang kami dapat adalah bening. Yang kedua pada ikan 2% yaitu 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 2% hasil yang kami dapat adalah bening. Yang ketiga pada ikan 3% yaitu 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 3% hasil yang kami dapat adalah tetap bening. Yang keempat pada ikan 4% yaitu dengan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 4% hasil yang kami dapatkan adalah bening. Dan yang kelima pada ikan 5% yaitu dengan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan ikan 5% dan hasil yang kami dapat adalah bening. Pada uji miilon terhadap larutan ikan adalah memberikan uji negative.

Pada uji kedua yaitu uji ninhidrin yang menggunakan reagen ninhidrin, pada uji ninhidrin kami juga melakukan pada larutan asam amino dan pada sampel putih telur dan kuning telur sebagai larutan protein, pada percobaan pertama pada larutan alanin 1% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan alanin di dapatlah hasil biru keunguan gelap. Yang kedua pada larutan arginin tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan argini di dapatlah hasil bening kehijauan. Yang ketiga pada larutan triptofan tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan triptofan didapatlah hasil merah anggur. Yang ke empat pada larutan glysin tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan glysin di dapatla hasil ungu gelap. Yang kelima pada larutan valin tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan valin di dapatlah hasil ungu gelap. Yang keenam pada larutan albumin tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan albumin di dapatlah hasil ungu muda. Pada percobaan ini pada larutan dari macam-macam asam amino menunjukkan adanya protein. Pada percobaan kedua pada putih telur , yang pertama pada putih telur 1% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 1% didapatlah hasilnya bening keunguan. Yang kedua pada putih telur 2% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 2% didapatlah hasilnya bening keunguan. Yang katiga pada putih telur 3% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 3% didapatlah hasilnya bening keunguan. Yang ke empat pada putih telur 4% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 4% didapatlah hasilnya keruh keunguan. Yang kelima pada putih telur 5% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 5% didapatlah hasilnya keruh keunguan. Yang keenam pada putih telur 6% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 6% didapatlah hasilnya keruh merah muda. Yang ketujuh pada putih telur 7% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml putih telur 7% didapatlah hasilnya merah muda. Pada sampel putih telur ini pada konsentrasi 1-5% menunjukan positif dengan uji ninhidrin.Pada percobaan ketiga pada kuning telur, pada kuning telur 1% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 1% di dapatlah hasil keruh sedikit keunguan. Yang kedua pada kuning telur 2% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 2% di dapatlah hasil bening keunguan. Yang ketiga pada kuning telur 3% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 3% di dapatlah hasil bening sedikit merah muda. Yang keempat pada kuning telur4% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 4% di dapatlah hasil keunguan. Yang kelima pada kuning telur 5% tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml kuning telur 5% di dapatlah hasil keunguan. Pada kuning telur ini pada 4-5%. Menunjukan positif terhadap uji ninhidrin adanya protein pada kuning telur.Pada percobaan keempat uji ninhidrin pada ikan, yang di buat dari 1-5%. Yang pertama pada larutan ikan 1% yaitu dengan tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 1% dan hasil yang kami dapat keunguan (tidak ada endapan). Yang kedua pada larutan ikan 2% yaitu tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan dan hasil yang kami dapat merah muda. Yang ketiga pada larutan ikan 3% yaitu tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 3% dan hasil yang kami dapat ungu. Yang keempat pada larutan ikan 4% yaitu dengan tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 4% dan hasil kami dapat merah muda (ungu). Yang kelima pada larutan ikan 5% yaitu dengan tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan ikan 5% dan hasil yang kami dapat ungu gelap. Pada percobaan ini pada larutan ikan ini positif terhadap uji ninhidrin. Pada uji ketiga yaitu uji Hopkins-cole, pada uji ini menggunakan katalis yaitu larutan H2SO4pekat yaitu untuk memercepat reaksi dalam uji Hopkins-cole dan pada uji ini yang kami gunakan yaitu 6 jenis asam amino. Pada percobaan ini pada saat menuangkan H2SO4pekat ketabung reaksinya haruslah pelan dan hati-hati dengan menteskan pada ujung tabung reaksi dan tabung reaksinya di miringkan agar mempermudah terbentuknya cincin. Pada percobaan pertama pada alanin yaitu 2 ml alanin 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu tetap bening. Yang kedua pada valin 1% yaitu valin 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu tetap bening. Yang ketiga pada arginin 1%, yaitu arginin 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu tetap bening. Yang keempat pada albumin 1% yaitu albumin 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu terjadi perubahan warna kecooklatan pada larutannya. Yang kelima pada triptofan 1% yaitu triptofan 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu terbentuk cincin pada larutan itu dan berwarna ungu gelap. Yang keenam pada glysin 1% yaitu glysin 1% ditambahkan 2 ml reagen Hopkins-cole selanjutnya di tambahkan H2SO4pekat hasil kami dapati yaitu tetap bening. Pada percobaan ini pada percobaan kelima yaitu pada triptofan terbentuknya cincin dan berwarna ungu gelap iini membuktikan bahwa pada larutan triptofan positif mengandung gugus indol.

X. Kesimpulan Uji millon 1. Pada uji miilon ini yang dilakukan pada setiap larutan, uji millon pada larutan dari jenis-jenis asam amino pada alanin maupun arginin memberikan uji negatif karena larutan tersebut tidak terjadi perubahan warna.2. Kemudian uji millon terhadap putih telur,pada sampel putih telur ini yang menunjukkan positif pada uji millon yaitu pada konsentrasi 3-7%. 3. Kemudian pada sampel kuning telur,pada sampel kuning telur ini yang menunjukan adanya gugus asam amino yaitu pada konsentrasi 4 -5% . 4. dan uji millon pada larutan ikan, pada larutan ikan adalah memberikan uji negative. 5. Pada uji millon pada larutan putih telur dan kuning telur ini pada semakin besar konsentrasi maka hasil warna yang didapat lebih pekat.

Uji ninhidrin Pada uji ninhidrin ini pada beberapa larutan, yaitu 1. pada larutan jenis-jenis asam amino pada larutan dari macam-macam asam amino menunjukkan adanya protein dan positif dengan uji ninhidrin. 2. Kemudian pada putih telur, pada putih telur ini pada konsentrasi 1-5% menunjukan positif dengan uji ninhidrin dan mengandung protein. 3. Dan pada kuning telur, pada kuning telur ini semuanya positif terhadap uji ninhidrin adanya protein pada kuning telur. 4. Dan pada larutan ikan ini positif terhadap uji ninhidrin dan mengandung protein. 5. Pada uji ninhidrin pada larutan putih telur dan kuning telur ini pada semakin besar konsentrasi maka hasil warna yang didapat lebih pekat.

Uji Hopkins-colePada percobaan ini pada percobaan kelima yaitu pada triptofan terbentuknya cincin dan berwarna ungu gelap iini membuktikan bahwa pada larutan triptofan positif mengandung gugus indol.

XI. Daftar Pustaka

Anonym.2010. Asam amino (online). http://id.wikipedia.org/wiki/Asam_amino, di akses 14 september 2013.

Peyek. 2011. identifikasi asam amino melalui uji(online). http://peyexxblog.blogspot.com/2011/12/identifikasi-asam-amino-melalui-uji.html, di akses 14 september 2013.Budikolonjono.2012.kualitatif protein dan asam amino(online). http://budikolonjono.blogspot.com/2012/07/uji-kualitatif-protein-dan-asam-amino.html, di akses pada 15 september 2013.

Pertanyaan Uji millon1. Apa yang terjadi jjika garam merkuri di tambahkan ke dalam protein?Jawab: Jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein, maka akan terbentuk endapan putih dan dapat berubah menjadiendapanmerah bata setelah dilakukan pemanasan.

2. Mengapa larutan albumin terkoagulasi?Larutan albumin terkoagulasi, karena larutan albumin dipanaskan pada suhu 50oC lebih dan pada suhu inilah protein akan terkoagulasi. 3. Larutan protein yang mana yang memberikan uji negative? Mengapa? Pada larutan ikan, karena pada larutan ikan ini tpada teori mengandung protein tetapi pada uji millon ini dia tidak bereaksi.

Uji ninhidrin 1. Warna apa yang terbentuk?Jawab: Terbentuk warna ungugugus yang memberikan uji positif pada ninhidrin adalah gugusamino bebas

2. Gugus apa yang memberikan uji positif?Jawab: gugus yang memberikan uji positif pada ninhidrin adalah gugusamino bebas

Uji Hopkins-cole1. Protein apakah yang memberikan uji positifProtein yang tidak memberikan uji positif adalah semua protein kecuali triptofandan albuminkarenaalbumin dantriptofan mengandung gugus indolyang ditandai dengan warna larutan coklat dan ada cincin ungu.

laporan tetap biokimia 1

Documents