introduccion a la enzimologia
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INTRODUCCION A LA ENZIMOLOGIA
ENZIMOLOGIA.- ciencia encargada del estudio de la estructura, función, cinética
química, naturaleza y modelos matemáticos de las enzimas.
ENZIMA.- las enzimas son catalizadores de los sistemas biológicos, son moléculas de gran
interés que determinan la pauta de las transformaciones químicas también intervienen en la
transformación de una forma de energía a otra.
Su importancia radica en su alto poder catalítico, siendos capaces de acelerar las reacciones
en los sistemas biológicos, multiplicando su velocidad por un millón de veces o incluso
más. Además las enzimas son altamente específicas tanto en la reacción que cataliza
como en la selección de las sustancias reaccionadas denominadas sustrato.
La catálisis tiene lugar en un centro específico de la enzima, llamado contra activo, todas
las enzimas son proteínas , pero no todas las proteínas son enzimas.
La especialidad de una enzima se debe a la interacción precisa del sustrato con la
enzima .esta precisión es el resultado de la compleja estructura tridimensional de la proteína
enzimática.
Las enzimas son compuestos de gran pm que sobrepasa los 12.103 g/ mol están formadas
de aminoácidos y para su actividad catalica necesitan de cotactor y coenzima .en una
enzima.
La parte proteica --- apo enzima
Grupo prostético.- cuando el cafactoro coenzima o ambos están unidos en forma íntima y
permanente a la apoenzimas es estable la variación de temperatura y ph lo que se
desnaturaliza es la apoenzima (parte proteica)
Coenzima compuesto orgánico complejo diferente a los aminoácidos como vitaminas
complejo B
La enzima catalíticamente completa se llama haloenzima= apoenzima+g prostético.
Cotactor
Coenzima
Ambos
IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS
La vida de depende de la existencia de catalizadores poderosos y específicos que son las
enzimas y prácticamente todos las reacciones bioquímicas son catalizadores por una
enzima.
Son importantes en el estudio de enfermedades especialmente en los que son
genéticamente heredables, puede haber una deficiencia o incluso una ausencia total
de una o más enzimas.
Los fármacos ejercen sus efectos a través de la interacción con enzimas volviéndose
muy importantes en la industria química.
Tienen en un gran poder catalítico muy superior al de los catalizadores sintéticos u
orgánicos y son muy específicos.
Funciones en soluciones aciosas o en condiciones muy suaves de temperatura g ph
Con la excepción de pocas moléculas de RNA catalíticos, todas las enzimas
conocidas son proteínas .muchos necesitan coenzimas no proteicas o contactores
para desempeñar catalítica.
El fundamento básico de una enzima es disminuir el gasto de energía en una
reacción química.
APLICACIÓN
Industria alimenticia.- lácteos panadería, cervecería, fabricación de zumos,
fabricación de glucosa y fructuosa a partir de maíz, refinado de azúcar.
Productos médicos y farmacéuticos: tratamientos terapéuticos, órganos artificiales.
Industrias textiles.- reducción del tiempo de labrado de textiles.
Ingeniera genética.- producción de enzimas recombinantes.
MOMENCLATURA.
Las enzimas han sido nombradas y clasificadas de acuerdo al sistema de nomenclatura de la
Unión Internacional de Bioquimica (UIB) por la comisión de enzimas (EC) la clasificación
y nomenclatura de las enzimas es definitiva hoy día y se apoya en tres principios generales.
a) El nombre de las enzimas debe terminar en el sufijo asa y referirse solamente a la
actividad catalítica cuando nos encontramos ante una acción catalítica llevada a
cabo por un conjunto de enzimas que realizan un actividad compleja debe agregarse
la palabra sistema sufijo para enzimas proteolíticas.
b) Las enzimas deben ser clasificadas de acuerdo con la reacción que catalizan.
c) La acción del sustrato y cosustrato (coenzimas) constituyen la base de la
clasificación que consta de cuatro números para cada enzima.
d) El primer número se refiere a la acción y está constituido por seis grandes y grupos (
oxidaeductosas , trasteasos, hirolusas, liasas, el segundo indica la subclase el tercero
a la sub-clase y el cuarto a los sustratos que forman parte en la reacción.
Ejemplo.
Otras características de las enzimas.
Las enzimas son proteínas globulares ya que deben ser solubles.
Las enzimas actúan en concentraciones muy pequeñas.
Especialidad.- las enzimas son especificas al grupo que enfocan.
Ejemplo
Tripsina enzima proteolítica que atora los enlaces peptídicos provenientes de aminoácidos
con carga positiva.
Ala-gly-phe-lgs-Met- Tgr- Mis- Cgs- Cgs-Mct.
Quimiotripsima. Enzima paleolitica que atora a los enlaces pepticos provenientes de
aminoacidos exclusivamente.
Las enzimas no influyen en el equilibrio de la reacción.
CLASIFICACION
Las enzimas se clasifican en 6 clases que se nombran a continuación.
1. Oxido reductosas.- enzimas que catalizan la transferencia de e, n normalmente de un
sustrato a otro.
Clasificación
Deshidrogenados.- utilizan coenzimas del tipo NAD+ O EL Fad como aceptores de
electrones
Oxidosas.- usan el oxigeno como aceptan de electrones pero no lo incorpore al
sustrato.
Peroxidosas.- usan el H20 como aceptan de electrones
Hidroxilosas.- introducen un grupo hidroxilo
Oxigenosas.- introducen oxigeno al sustrato.
Coenzimas de oxidoreductosas.
Ejemplos
2. Trasterosas que catalizan la trasnferencia de grupos de un sustrato a otro o tenbios al
agua.
Clasificación
Fostotransferosas fosfato inorganico
Acetil trasnterosas: grupo acilo
Glicotransterosa; residuo de cabohidrato
Pirotosfotransferosas, pirofosfato
Metil transferosas; grupo metilo
Aminotrasferosas: grupo amino
Ejemplo
Glucosa + Arp - D glucosa –G fosfato + ADp+Ah
Oxal acetato +Alanina== Asp+ Piravato.
TRANSAMINACION
AX+B A + BX
Formación de un nuevo aminoácido a partir de una fuente de nitrógeno o de un nuevo
aminoácido.
Tres casos
Condiciones
BG: piridoxina, vitamina, hidrosaluble, presenta 3 formas
Fosfato de peridoxal.- sirve de enzima para multiples enzimas que intervienen en
prácticamente todas las reacciones.
Mecanismo de reacción
3. Hidrolosas.- Enzimas que catalizan reacciones de hidrolisis , teniendo como sustrato
al agua.
Clasificación
Estereasas.- rompan el enlace estar de los triacilgliceroles entre otros.
Repticlasas. Rompan el enlace peptídico.
Fosfatosas. Quitan al grupo
Glucosidosas. Retican moléculas de carbohidratos.
A-B+H20- A-H-+ B-CH
Ejemplos.
4. Liasas.- son enzimas que catalizan la transferencia de grupos al doble enlace o
también alH20 ademas forma ciclos.
Clasifican.
Aldolasas.- producen aldehídos a través de reacciones de eliminación
Descarboxilasos.- liberar C02 por reacciones de eliminación
Sintasis.- unen dos moléculas sin la intervención del ATP
Ejemplos.
5. Isomerosas.- tranferencia de grupos dentro de una misma molecula ,dando formas
isométricas.
Clasifican.
Racemasas.- interconvierten a los estereoisomeros L D
Epimerosas. Intervienen epímeros
Mutuosas. Transfieren grupos dentro de la misma molecula.
Ejemplos.
6. Ligasas.- son enzimas que catalizan la unión a expensas del rompimiento
hidrolitico de un trifosfato.
Ejemplos
Clasificación
Carboxilosas.- unen al CO2 con otra molecula
Sintetosas. Utilizan al ATD para unir 2 moleculas.
PRINCIPALES COENZIMAS Y COFACTORES.
PROTEINAS.
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Estructura primaria de las proteínas.-la estructura primaria de las proteínas es la secuencia
de los aminoácidos de la proteína. Nos indica que los aminoácidos componen la cadena
palipaptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Esta determina la
estructura tridimensional de la proteína que a su vez determina sus propiedades .Aqui se
pueden describir todos los enlaces covalentes ( principalmente enlaces peptdicos y partes
disultura.) que unen los residuos de una cadena palipeptidica.
Estructura secundaria de las proteínas.- se refiere a las disposiciones particularmente
estables de los aminoácidos que den lugar a patrones estructurales respectivos .los
aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas que tienen
capacidad de giro en sus enlaces adquieren una disposición especial estable .en la estructura
secundaria las cadenas palipeptidicos se pueden llegar en estructuras regulares como la
hélice alta y la hoja plegada beta y giros y bucles.
Estructura terciaria.- describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un
palipetido esta estructura secundaria de un polipedtico al plegarse a si mismo originado una
conformación globular la misma que les permite a las proteínas solubles en agua se
plieguen en estructuras compactas con un nuevo nucleo no polar con las funciones de
transporte enzimáticos, hormonales etc.
Esta conformación se mantiene gracias a enlaces entre los radicales de los aminoácidos
como puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, puentes eléctricos , interacciones
hidrófobas.
Estructura cuaternaria de las proteínas.- esta estructura informa de la unión mediante
enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptidicos con estructura terciaria
para formar un complejo proteico.
Enlaces coval.- enlace peptídico enlace por puentes disulfuro.
Enlaces por puente disulfuro.- se establece el oxidarse dos sistemas para formar una y
unión de dos azufres.
Enlaces ionicos salinas.- en las proteínas hay distintas regiones con cargas opuestas que se
atraen por fuerzas electrostáticas esto es debido a la presencia de aminoácidos con carga de
ph fisiología aminoácidos ( acidos glog Asp) carga positiva y aminoácidos básicos
(H3,Cgs,Ag) con carga negativa (-)
Puentes de hidrogeno existen diferentes enlaces por puentes de hidrogeno la mayoría de los
enlaces por puente de hidrogeno están formados por el esqueleto palipeptidica laminal B
Interacciones metotubicas.- se dan en las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofobicos
estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la proteína evitando de esta manera
interacciones con el agua .
Fuerzas de vander woals.-son afecciones eléctricas débiles entre diferentes atomos ,estas
fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse
los atomos de marea que existe una distancia en qye la estación es máxima.Estas fuerzas se
deben a que cada atomo posee una nube electrónica que puede fluctuar creando dipolos
temporales , el dipolo transitorio en un enlace puede inducir dipolo comolemento que otro
enlace,provocando que dos atomos de los diferentes enlaces se mantengan juntos.
FUNCIONES PRINCIPALES DE LAS PROTEINAS.
Estructural- cologeno
Inmunológica anticuerpos
Enzimática pepsina
Contráctil actina y miosina
Momeostatica
Traducción de señal- rodposina
Protectora o defnsiva- humbina tibiogeno
Hormonas
Proteínas de almacenamiento
Proteínas de transporte
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU CONFORMACION
Proteinas fibrosas ( insolubles)
Colágeno tejido conectivo, tendons
De queratina - peloaños
Elastina- tejido conectivo elástico
PROTEINAS GLOBULARES (SOLUBLES)
Immunoglobulinos- respuestas inmune
Albuminas- coaguladas por calor
Homogublina y mioglobunina - transportadores de 02
Insulina- hormona
Tipsina- Mictolitica
AMINOACIDOS
Un aminoácidos es un compuesto organico antotero formado por un grupo carboxilo y un
grupo amino.
Estos compuestos forman proteínas ( monómeras) mediante la formación de enlaces
peptídicos
Enlace peptídico= grupo carboxilo+ grupo amino del carbono alfa de otro aminodido.
Aminoacido proteico
C004
HeM-C-H-
CH2
CH3
En disolución acuosa los aminoácidos presentan comportamientos anfótero.
Aminoácidos proteicos. Están certificados en los acidos nucleoicos.Existen 20 distintos y se
incorporan como tales a Las proteínas
Aminoácidos no proteicos.- no forman parte de las proteínas y resultan de modificaciones
de los aminoácidos proteicos.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
Grupos R apolares alifáticas.
Grupos raromaticos
Grupos R polares sin carga
Grupos R cargados positivamente
Grupos R cargados
Ejercicio
Realice un dipeptico.
Realizar el siguiente polipeptido y predecir la migración
Ph=1
Carga+2
Migración del catodo
Pm=7
Todos los carbuxilos al catodo
No hay migración o ningún lado
Carga=0
Ph=13
Todos los A.A. disociales
Carga -2
Migración del anodo
ESTRUCTURAS MACROMOLECULARES
Coenzima A
Descarboxilacion oxidativa del acido pirúvico
Biosíntesis y la oxidación de acidos grasos
G reactiva
PRINCIPALES COENZIMAS
NAD+ (Dinodeotico de adenina y milotinonda oxidado)
NADP+ (Fosfato dinudeotico de adema y nicotinamida)
FAD Flavina dinudeotico
Purinas
Adenina
Pirimidinas
Timina
GTP( Guanosin trifosfato)
Nicotinamida
METABOLISMO CELULAR
Carbohidratos------- proceso de ------ ATP
Lipidos--------------transformacion----- H20 o Co2
Proteínas---------------------------------- Nh3 urea
Productos de desecho monosacáridos
Aminoácidos
H20 a. Grasos + glicerol
Co2
NH3
Glucolisis
CICLO DEL ACIDO CITRICO.
Reacción neta de la glucolisis
Glucosa + 2Pi + 2NAD + 2ADP ---- 2 Pirivato +2ATP+2(NAD+H+) + 2H20
Reacción neta del ciclo de Krelos
2CH3-C-SCO4+6NAD+2FAD+2(ADP+Pi)+ 4H20 C04+ 2H2+ 4CO2+L6(NADH+H+)
+ 2FADH2+2ATP O GTP
Vias anaerobicas
Proceso anarerobico facultative ( fermentacion alcohólica)
Fermentación y metabolismo del etanol
Piruvato
Descarboxilosa
2VH3-C-C00-------------------- 2CH3-C-H+C02
Piruvato ------------------ Acetaldehído
Alcohol
Deshidrogenosa
2CH3-C-H+2NAD+H-------------------------2NAD +2CH3-CH2-0M
0 Etanol
Acetaldehído
2CH3-C-000 + 2 (NADM+H)--------------- 2CH3-CH2-0H + 2NAD + SCO2
Ecuación global de la fermentación de la glucosa o medio anaeróbico facultativo.
D glucosa +2NAD+2(ADP+Pi)----- 2CH3-C-Cos+2(NADM+IH)+2ATP+2H20
2CM3-C-C00+ 2(NADH+H+)---- 2CH3-CH2-0H+2NAD+2CO2
D glucosa + 2(ADP+Pi)------------- 2 CH3-CH2-0H+2ATP+2H20+2C02
Descaboxilosos
Deshidrogenosa( NAD+)
Ecuacion global de la fermentacion de la glucose en medio anaerobico estricto
Proceso anaerobico estricto----- fermentacion láctica
Lactato o piruvoto
Deshidrogenosa
2CH3-C-C00+2>(NADH+M+)------------ 2CH3-CH-C00+2NAD
Piruvato
D glucosa + 2 NAD+ 2( ADP+Pi)----------- 2CH3-C-00+2(NADH+H+)+2ATP+2H20
Lactado o piruvato
Deshidrogenosa
D glucosa + 2 ( ADP+Pi)------------------------ 2CH3-CH-C00+2ATP+2H20
---------------------
Loezima NAD+
Cofacter K+
Via aerobia
Preparación para ingreso de Krebs
A formación del oxacetato
CH3 C00
I=0 C=0
C=0+CO2+ATP ------ CH2 + ADP+ Pi
O Piruvato
Carboxilosa C00
Piruvato Ec:6 oxalacetato
B. oxidación del piruvato
2CH3-C-C00+2 ( H-S-CoA) +2H20+2NAD+ FAD ------< 2CH3-C-SCOA+acetil CoA
Piruvato complejo piruvato
Deshidrogenosa
(E1.E2.E3) 2Hc03+2(NADH+M)
E1.- Piruvato deshidrogenosa
Complejo enzimas E2.- Transacetilosa del dihidropolio
Multienzimatico E3.- Deshidrogenosa del hicropoito
Co.- Ash
Coenzimas TPP- Tiamina pilosfato
Ac lipoico
FAD
NAD
Reoxidacion del FAD y del NAD
NADH ADP+Pi
ATP+H20
UBIQ ADP+Pi
C1 ATP+H20
ADP+Pi
CCC ATP+H20
C2
RENDIMIENTO DEL ATP
10(NADH+H+)+ 30(ADP+Pi)+ 5O2 ----- 30 ATP+10NAD+40H20
2(FADH2)+ 4(ADP+Pi)+02----- 4ATPD + 2 FAD+ GH20
ECUACION GLOBAL EN MEDIO AEROBICO DE LA GLUCOSA
D. glucosa + 30 (ATP+Pi) +602- 30 ATP + 6 C02 + 44H20
MODO DE ACCION DE LAS ENZIMAS.
Energia libre.
En una reacción química si los reactivos poseen mayor energía que el 0 los productos se
libera energía durante la reacción .El cambio de energía libre en el sistema esta dado por
la ecuación
AG:AH-TAS
La relacion que existe entre la energía esta dado por las siguientes
AG=AG° +RT Ke= constante de equilibrio
Si la reacción esta en equilibrio AG=0
AG°= -RT lnKe
ENERGIA DE ACTIVACION
Cantidad de enrgia expresada en calorías necesarias para llevar todos los moléculas de
una mol de sustancia a una temperatura determinada al estado de transición
Eficiencia catalítica.
Todos los enzimas exaltar la velocidad de Rx en un rango comprendido de 108 -1020
Los factores que contribuyen a la eficacia enzimática son las siguientes:
1.- proximidad y orientación .-el enzima se une al estrato de tal modo que el enlace
suceptible no solo se halle próximo al grupo catalítico si no también este orientado del
modo preciso de tal forma que el complejo (ES3) alcance un estado de transición
2.- tensión y distorsion ( acoplamiento inducido) la unión del sustrato puede inducir un
cambio de conformación de la enzima que pone en tensión la estructura del centro activo y
distersiona al sustrato unido colaborando a llevar al complejo ES al estado de
transición ,este cambio se llama acoplamiento incluido el E al S
3. Catalisis acido base.- el sitio activo de la E puede proporcionar grupos R de ( residuos
de aa especificas que son buenos dedores y buenos aceptores estos grupos son potentes
tratalizadores para reacción en medio adverso.
4.-catalisis covalente.- el enzima reaccióna con el sustrato para formar el complejo E-S-
unidos por covalencia y muy estables que experimente una fx ulteria para formar los
productos con mayor facilidad que en los RX no catalizados.
Temperatura se considera por 10° de aumento la velocidad de Rx se duplica
PM= cada enzima tiene un PH optimo de Rx
Estomago_ acido
Intestinos_basico
Mitoconeria_ básico
Ruptura de enlaces: los enzimas pueden romper los enlaces de 2 maneras
Ruptura hemolítica.-el rompimiento del enlace es igual ,el carbono y el hidrogeno se
dividen los O y forman 2 radicales
Carbonica : Cuando el carbón se lleva por el e+H+
Ruptura metecolitica
Carbotica cuando el M se lleva el por el E
+M
CINETICA ENZIMATICA
CONCEPTOS IMPORANTES
Molecularidad .-corresponde al numero de reactantes involucrados en una reacción
elemental si dos reactantes A y B chocan con un par un producto entonces la molecularidad
es 2 y si es n solo reactante la molecularidad es 1
Orden de reacción.- es la suma de las proteínas a las cuales se eleva los términos de
concentración.
2A+B-C
VR=K[ A J2(B)]1 Molecularidad 3
1B-- O+E
VR=K[B ] Orden Unimolecular
A+B--D
VR=K[ AJ (B)] Orden 2
Unidad de actividad enzimática.- (u) es la cantidad de enzima que en condiciones optimas
de temperatura Ph y fuerza ionica es capaz de transformar en sus productos respectivos de
nikemol de sustrato en un minuto.
Katal.- cantidad de enzima necesaria para transformar 1 mol de 2 sustratos.
Actividad especifica.- actividad enzimática por miligramo de proteína total, representa el
grado de pacificación enzimática.
AE:u/mg
Km.- (constante para cada enzima) concentración de S a la que Vo es ½ v max es una
medida de afinidad por el S
Kcat.- (constante para cada enzima) numero de recambio: numero de moléculas de
sustrato convertidos en producto por moléculas de enzimas y unidad de tiempo en
condiciones la saturación del sustrato.
kcat=¿moleculas de S1molecde E
Principio de acción de masas.- la velocidad de una Rx química es proporcional a la Cj de
los reactivos involucrados y las ctas de proporcionalidad se denomina ctas de velocidad.
A+B-- C+D
--
K-1
Directa Vd= k1(A( B)
Inversa Vi= K-1-(c) (o) Keq=[c ] [o ]
[ A ] [B ]
En equilibrio Vd=Vi
ki [c [CD ] ]=K 3 [C ] [Keq ]
Velocidad de reacción simplemente es el cambio de la C de una especie por unidad de
tiempo
A K P
V=dtdt
=−K [A ]
A+BK 1
−−−→C+D←−−−¿K−1
¿¿
REACCION ENZIMATICA
1) E+S K1- ES Reaccion rápida= equilibrio rápido
2) ES E+P Reaccion lenta= detiene la velocidad de reacción.
dsdt
=−k 1 [E ] [S ]+K 1 [ES ]
dCESdt
=k 2 [ES ]rige la velocidad de la Rx
Vo=Kcat [ES ]
kcat= VoCes
t−1
Vmax=Kcat(ET)
ECUACION DE MICHAELIS-MENTEM
El modelo anetico de michaelis-mentem describe entre la velocidad inicial (vo) y la
concentración de sustrato ( ES)
A una concentración constante de enzima la velocidad de reacción o proporcional a la
concentración de sustrato hasta un valor asintatica v max
La deducción de M-H- supone una terminación rápida del equilibrio entre la enzima y el
complejo
La Vo siempre será proporcional ( directamente ) a la concentración de ES
Briggs.- la variación de cualquier especie química en la que puede concentrarse el enzima
es respecto al tiempo es = 0
d [ES ]dt
=0d [E ]dt
=0
E+S K 1K−1
[ES ]Kat+E+P
Es todo estacionario en el estado estacionario la velocidad de formación es Es es igual a la
V de comprensión del complejo es.
Vf=Vd
d [Es ]dt
=K 1 [E ] [ES ]−K−1−[ES ]−Kcat [ES ]=0
K 1 [E ] [S ]=K−2 [ES ]+Kcat CES
K 1DE [ES ]=[ES ] [K−1+Kcat ]
Balance de masas [Eo ]=EL+ES
EL=[EO ]−[ES ]
Constante de disociación => ks=[ES ] [ES ]ES
Remplazando (1) (2)
ks=Ce−0− [ES ] [S ]
[ES ]
KS=¿
SI se considera
Orden mixta cuando la S es del mismo orden en magnitud que km
Rango de C optimo de sustrato
FORMAS LINEALES DE LA EC DE MICHAELIS Y MENTEM
Se la obtiene multiplicando la E.C. de lineaves y Burt por ES
Eadie & Motstee
Ejercicios resueltos
La enzima de la glucomulosa cataliza la Rx glucosa 1 fosfato glucosa 6
Fosfato la cual tiene libre de grabs -- -7,3 Kj/ mol si la enzima se agrega a una sol de e
las moléculas de glucosa 1. Tostado a 37 cual seria la temposicion de la solución en
equilibrio
En los siguientes datos se obtuvieron la V de reacción que tiene estequiametricamente.
Determine el orden de reacción
Orden total de reacción =12+1=3
2
Un estracto enzimático crudo contiene 20 mg de proteína /ml 10 ul es de estracto en un
volumen de reacción de 0,5 ml cataliza la producción de 3 u o mas de productos en un
minuto en condiciones optimas de trabajo calcula
a) La Vo de reacción en moles /min/ml
b) La concentración del enzima de U/ml de extracto
c) La actividad especifica del extracto
d) La actividad del extracto si tienes 100 ml del mismo
Calcular el # de recambio de una enzima de om 3000 si 1,5 mg de enzima contenido en
alícuotas de 0,5 ml de una prepracion enzimática volumen sobre el sustrato especifico con
una v max inicial de 3 u moles
Cual seria la actividad total de la preparación si el volumen fuera de 100ml
Cual seria la actividad especifica.
Se agrego una cantidad constante de una sol de enzima en una serie de mezclas de reacción
que contenían C de sustrato , se estima que la Vo de reacción midiendo al pendiente inicial
de la curva progresiva de formación de productos de llenando los siguientes resultados.