síntesis de las biomoleculas
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Síntesis de las biomoleculas
Las biomoleculas se forman por síntesis por deshidratación cuando se unen
dos o más monómeros.
condesacionenzima A
>¿
¿ hidrolisisenzima B
Monómero + monómero = dímero
HO - --OH HO - - OH HO - - O - -
Importancia de las biomoleculas en el organismo
Las biomoleculas pueden encontrarse en organismos desde el más grande
hasta el más pequeño y se conforman esencialmente de carbono además son las que
componen un organismo o ser vivo, este es todo aquello que cumple con un ciclo de
vida se alimenta y respire. Las biomoleculas se dividen en inorgánicas que son las
que los organismos no producen pero las adquieren y necesitan de ellas en lasque se
encuentran las sales minerales, el agua, y los gases, son necesarios para todo
organismo y su funcionamiento. Ya que componen a la material viva en casi un 90%.
Como seguía diciendo las biomoleculas también se dividen en orgánicas en las que se
encuentra el carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno llamándose CHON a la que se
le agrego fosforo y azufre quedando así CHONPS, divididas a su vez en lípidos,
proteínas, carbohidratos, y ácidos nucleídos.
H2O
Las moléculas orgánicas se componen de carbono entre las más abundante son
los carbohidratos o azucares son la fuente de energía primaria que utilizan los seres
vivos para realizar sus funciones Los carbohidratos o también conocidos como
glúcido son los que proveen de energía al organismo .Los más importantes incluyen a
los azúcares, almidón, celulosa y fibra. Se encuentran en azúcares refinadas, miel,
mermeladas, jaleas, golosinas, leche, hortalizas y frutas, cereales, legumbres, harinas,
pan, pastas, arroz, papa, elote, camote, tortillas y todos los derivados de los granos..
Aportan calorías y poco valor nutritivo, además aumento fácil de peso, por lo que su
consumo debe ser moderado.
Proteínas
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de
funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la
estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro,
desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes,
transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o
peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser
vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas
de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre
(S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg),
yodo (I), entre otros.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas son polímeros lineales de a-aminoácidos con amplia
variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas
es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a:
Criterios físicos
El criterio físico más utilizado es la solubilidad. Así se distinguen:
albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas
diluidas
globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer
en disolución
prolaminas: solubles en alcohol
glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas
escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes
Criterios químicos
Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas:
proteínas simples: formadas exclusivamente por a-aminoácidos, como es el
caso de laubiquitina, una proteasa intracelular formada por 53 AA.
proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un
componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un
azúcar, un lípido, un ácido nucleído o simplemente un ión inorgánico. La
proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se
llama apoproteína. La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se
llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). Son
proteínas conjugadas la hemoglobina, la mioglobina, los citocromos, etc.
Criterios estructurales
En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir:
proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma
dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta.
proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se
dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen
funciones estructurales.
Criterios funcionales
Desde un punto de vista funcional se distinguen:
Proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica, como
la mioglobina.
Proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas
cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se
llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es
la hemoglobina, formada por 4 subunidades, cada una representada de distinto
color en la figura inferior.
Es difícil hacer una clasificación más descriptiva o conceptual. Sin embargo,
los criterios que hemos descrito son muy útiles desde el punto de vista práctico, y nos
permiten definir al colágeno como una proteína simple, fibrosa y oligomérica, y
al citocromo c como una proteína conjugada, globular y monomérica.
Estructuras de las proteínas niveles de organización
Las cadenas de polipéptidos que forman una proteína se encuentran enrolladas
o plegadas de modo que forman una macromolécula con una conformación
específica, tridimensional. Esta conformación determina la función de la proteína. Por
ejemplo, la conformación única de una enzima le permite "identificar" y actuar sobre
su sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una proteína hormonal le
permite combinarse con su receptor en el sitio de la célula blanco. (La célula sobre la
cual la hormona está diseñada para actuar.)
Las proteínas se clasifican en fibrosas o globulares. En las proteínas fibrosas,
las cadenas de polipéptidos están dispuestas en láminas largas; en las proteínas
globulares las cadenas de polipéptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin
de producir una molécula compacta, de forma esférica. La mayor parte de las enzimas
son proteínas globulares. Hay varios niveles de organización en una molécula
proteínica: primario, secundario, terciario y cuaternario.
Estructura primaria
La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su
estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la información genética.
Utilizando métodos analíticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos
investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminoácidos que constituyen
una molécula de proteína. La insulina, hormona secretada por el páncreas, que se
utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la primera proteína cuya secuencia de
aminoácidos en la cadena polipeptídica pudo determinarse. La insulina contiene 51
unidades de aminoácidos unidos en dos cadenas enlazadas.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas implica que las cadenas se pliegan y
forman una hélice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las
interacciones entre los átomos del esqueleto regular de la cadena peptídica. Los
grupos funcionales no intervienen en la formación de enlaces de la estructura
secundaria. Las cadenas peptídicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al
azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional específica. Una
estructura secundaria que se observa con frecuencia en las moléculas de proteína es la
llamada hélice alfa. Esto abarca la formación de espirales de una cadena peptídica. La
hélice alfa es una estructura geométrica muy uniforme y en cada giro se encuentra 3,6
aminoácidos. La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de
hidrógeno entre los aminoácidos en los giros sucesivos de la espiral. En la estructura
alfa-helicoidal, los puentes de hidrógeno ocurren entre átomos de una misma cadena
peptídica. La hélice alfa es la unidad estructural básica de las proteínas fibrosas como
la lana, cabello, piel y uñas. Las fibras son elásticas porque los enlaces de hidrógeno
pueden reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse
hasta cierto largo y luego recupera su longitud.
Otro tipo de estructura secundaria es la denominada lámina plegada beta. En
éstas los puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptídicas
(lámina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag está completamente
extendida y los enlaces de hidrógeno ocasionan la formación de la estructura en
forma de lámina. Pero también se pueden formar láminas plegadas entre regiones
diferentes de una misma cadena peptídica (lámina intracatenaria). Esta estructura es
más flexible que elástica. La fibroína, la proteína de la seda, está caracterizada por
una estructura de lámina plegada beta; el núcleo de muchas proteínas globulares
también está formado por láminas beta.
Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en proteínas
globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos son
posibles dos formas laminares, según el alineamiento de las diferentes cadenas o
segmentos: si éstos se alinean en la misma dirección la disposición es una lámina
beta paralela, en tanto que si están alineados en sentido opuesto, la lámina es beta
antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela
es más estable porque los dipolos C=O y N-H están mejor orientados para una
interacción óptima.
Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en proteínas
globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos son
posibles dos formas laminares, según el alineamiento de las diferentes cadenas o
segmentos: si éstos se alinean en la misma dirección (de extremo N- a C-terminal, por
ej.) la disposición es una lámina beta paralela, en tanto que si están alineados en
sentido opuesto, la lámina es beta antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la
naturaleza, la estructura antiparalela es más estable porque los dipolos C=O y N-H
están mejor orientados para una interacción óptima.
En las proteínas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colágeno)
o exclusivamente laminar, pero en las proteínas globulares la estructura secundaria
siempre tiene una porción que no es ni helicoidal ni laminar, denominada aleatoria
(zonas de conexión); estas proteínas pueden ser parcialmente helicoidales y
aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente aleatorias o una mezcla
variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio.
Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una proteína es
el dominio, que corresponde a una zona de la molécula que tiene características
estructurales definidas. En una molécula de proteína puede haber más de un dominio
y este hecho está relacionado con la función de la misma. Los dominios suelen ser
muy conservados a lo largo de la evolución: las proteasas “tipo papaína” de virus,
bacterias, plantas y animales tienen una estructura compuesta de dos dominios entre
los cuales se ubica el sitio activo de la enzima.
Estructura terciaria
La estructura terciana de una molécula de proteína está determinada por la
forma que adopta cada cadena polipeptídica. Esta estructura tridimensional está
determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los grupos R:
1. Puentes de hidrógeno entre los grupos R de las subunidades de aminoácidos
en asas adyacentes de la misma cadena de polipéptidos.
2. Atracción iónica entre los grupos R con cargas positivas y aquéllos con
cargas negativas.
3. Interacciones hidrófobas derivadas de la tendencia de los grupos R no
polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del líquido que
los rodea.
4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los átomos de
azufre de dos subunidades de cisteína. Estos enlaces pueden unir dos porciones de
una misma cadena o dos cadenas distintas.
Estructura cuaternaria
Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos adquieren una
estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria, secundaria y
terciaria y forma una molécula proteínica biológicamente activa. La hemoglobina,
proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de oxígeno, es un ejemplo de
proteína globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina está compuesta por 574
aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas y
dos cadenas beta idénticas entre sí. Su fórmula química es C3032H48160872S8Fe4
La estructura de las proteínas determina su función
La estructura de las proteínas determina la actividad biológica de éstas. De
entre las innumerables conformaciones teóricamente posibles de una proteína,
generalmente hay una que predomina. Esta conformación es generalmente la más
estable y en ese caso se dice que la proteína se encuentra en estado nativo (proteína
nativa).
La actividad biológica de una proteína puede ser afectada por cambios en la
secuencia de aminoácidos o en la conformación de la proteína. Cuando ocurre una
mutación (cambio químico en un gen) que ocasiona un cambio en la secuencia de
aminoácidos de la hemoglobina, puede producirse un trastorno: anemia de céIulas
falciformes. Las moléculas de hemoglobina en una persona con anemia de células
falciformes tienen el aminoácido valina, en vez de ácido glutámico en la posición 6,
es decir, el sexto aminoácido del extremo terminal de la cadena beta. La sustitución
de la valina con una cadena lateral sin carga por glutamato con una cadena lateral con
carga hace que la hemoglobina sea menos soluble y más propensa a formar
estructuras en forma de cristal, lo que provoca un cambio en la forma de los glóbulos
rojos.
Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína también alteran su
actividad biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias
químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena peptídica en espiral se
desdobla para dar lugar a una conformación más al azar. Este desdoblamiento se
acompaña de una pérdida de su actividad biológica; por ejemplo de su capacidad de
actuar como enzima. Este cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su
actividad biológica se Ilama desnaturalización. En general, la desnaturalización no
puede revertirse; sin embargo, en determinadas condiciones, algunas proteínas que
han sido desnaturalizadas recuperan su forma original y su actividad biológica cuando
se restauran las condiciones normales del medio.
Las proteínas no son eternas y en las células es frecuente que las moléculas de
proteína se sinteticen y se degraden de acuerdo a las necesidades celulares. La
degradación de una proteína es llevada a cabo por proteasas o peptidasas que
hidrolizan algunas o todas las uniones peptídicas, con lo que la proteína puede quedar
reducida a sus unidades constitutivas, los aminoácidos, que pueden luego ser
utilizados para construir moléculas de la misma o de otra proteína. El proceso de
hidróliisis destruye la estructura primaria y en el laboratorio puede ser llevado a cabo
por la acción de enzimas o por ácidos o álcalis concentrados y a elevadas
temperatura.
Aminoácidos
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas
consumidas por la sola acción de vivir.
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen carácter ácido
como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos carbónicos con,
por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos diferentes son los
componentes esenciales de las proteínas.
Estructura general de un aminoácido.
Esta estructura es común a todos los alfa-aminoácidos, con una única
excepción. (La excepción es la prolina, un aminoácido cíclico).
El grupo R o cadenal lateral (en rojo) unido al carbono α (alfa) (en azul) es
diferente para cada aminoácido.
Se usan dos convenciones para identificar a los carbonos dentro de un
aminoácido. Los carbonos adicionales de un grupo R se designan comúnmente β
(beta), γ(gamma), δ (delta), ε (epsilon), empezando a partir del carbono α(alfa). Para
la mayoría de las demás moléculas orgánicas, los átomos de carbono se numeran
simplemente a partir de un extremo, dando la máxima prioridad a los carbonos con
sustituciones que contengan átomos de mayor número atómico. Siguiendo esta última
convención, el grupo carboxilo de un aminoácido sería el C-1 y el carbono alfa sería
el C-2.
Estereoisomerismo en los alfa-aminoácidos.
a) Los dos estere-isómeros de la alanina, la L- y la D-alanina, son imágenes
especulares no superponibles entre sí (enantiómeros).
b) Los enlaces con forma de cuña se proyectan fuera del plano del papel; los
enlaces a trazos lo hacen por detrás.
c) Se supone que los enlaces horizontales se proyectan fuera del plano del
papel, los enlaces verticales por detrás. No obstante, se utilizan a menudo las
fórmulas de proyección de una forma descuidada sin pretender representar una
configuración estereoquímica específica.
Clasificación de los aminoácidos
Aminoácidos alifáticos: En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya
cadena lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada.
Aminoácidos aromáticos: En esta grupo se encuadran los aminoácidos cuya
cadena lateral posee un anillo aromático. La fenilalanina es una alanina que
lleva unida un grupo fenílico. La tirosina es como la fenilalanina con un
hidroxilo en su anillo aromático, lo que lo hace menos hidrofóbico y mas
reactivo. El triptófano tiene un grupo indol.
Aminoácidos azufrados: Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales poseen
átomos de azufre, son la cisteína, que posee un grupo sulfhídrico, y la
metionina, que posee un enlace tioéster.
Aminoácidos hidroxilados: Otros dos aminoácidos tienen cadenas alifáticas
hodroxiladas, la serina y la treonina. El grupo hidroxilo hace de estos
aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos.
Aminoácidos básicos: Dentro de los aminoácidos con cadenas laterales muy
polares encontramos tres aminoácidos básicos: lisina, arginina e histidina.
Aminoácidos ácidos y sus amidas: En este grupo encontramos dos
aminoácidos con cadenas laterales de naturaleza ácida y sus amidas
correspondientes. Estos son el ácido aspártico y el ácido glutámico (a estos
aminoácidos se les denomina normalmente aspartato y glutamato par resaltar
que sus cadenas laterales están cargadas negativamente a pH fisiológico). Los
derivados sin carga de estos dos aminoácidos son la asparragina y la
glutamina que contienen un grupo amida terminal en lugar del carboxilo libre.
El enlace peptídico
Es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el
grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están
formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace
peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el
extremo COOH terminal. Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por
acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el
segundo serinatendríamos el péptido alanil-serina.
Carácter acido-base de los aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que se caracterizan por
presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo
carbono. Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso, siendo los
responsables del anfoterismo de los aminoácidos, es decir, pueden actuar como ácidos
o como bases, en función del pH del medio (los compuestos que son capaces de
aceptar o ceder protones se denominan anfóteros o anfolitos): el grupo -carboxilo se
comporta como un ácido débil y el grupo amino, como una base débil. Por ello, la
carga de los aminoácidos varía en función del pH. Además, cinco de los aminoácidos
proteinógenos presentan otro grupo ionizable en su cadena lateral: Lys, Arg, His
(aminoácidos con carga positiva o básicos), Asp y Glu (Aminoácidos con carga
negativa o ácidos).
Introducción
Las biomoleculas están constituidas por aminoácidos, proteínas y estos a su
vez tienen una compleja estructura, clasificación las cuales las hace diferenciar unas
de otras. Teniendo en cuenta la importancia que tienen ambas características
(proteínas, aminoácidos) sobre el organismo y la industria se puede decir q son de
vital ayuda para el fortalecimiento y crecimiento del ser humano y la fabricación del
complemento necesario para dicha situación.
Conclusiones
Las proteínas son polímeros, es decir, son macromoléculas que por un lado,
forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas,
etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de
nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales
tóxicos o peligrosos, etc.).
Mientras que los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor
dulce; tienen carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente
son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20
aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.
Su importancia radica en que los aminoácidos son las unidades con las que el
cuerpo elabora su propia proteína . Se conocen 23 aminoácidos dentro de los cuales
se reconocen 8 esenciales. Es por eso que la alimentación juega un papel tan
importante para que el cuerpo pueda producir la demanda de proteínas necesarias.
Es necesario saber, antes de continuar, que las proteínas animales ya son
proteínas enteras, es decir, que el animal mismo las ha producido. Existe una vieja
creencia de que sólo a partir del alimento derivado del animal se obtienen las
proteínas para que el cuerpo funcione adecuadamente, para que esté “musculoso” y
bien nutrido. Más esto es una información incorrecta. El cuerpo tiene toda la
capacidad de hacer sus propias proteínas a partir de una alimentación que no incluya
carne, hay estudios que demuestran que con una dieta rica en aminoácidos los
productos con proteínas animales salen prácticamente sobrando, el mecanismo del
cuerpo puede construir proteínas para crear un cuerpo sano, fuerte y vigoroso. Hay
que ver a los animales vegetarianos como el elefante, uno de los más grandes y
fuertes del mundo, o como el toro, el caballo, el gorila. Todos ellos tienen una
alimentación es a base de hierbas y plantas.
Instituto Universitario Politécnico “Santiago Mariño”
Extensión Porlamar
Biomoleculas
Realizado por:
Noriangelys Salazar
C.I.: 24.110.822
Cód. 49
Porlamar, enero de 2013