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Globuläre und Faserproteine
j = 57° und y = 47°
3.6 Aminosäurereste pro Windung
Ganghöhe p (pitch): 0.54 nm.
Proteine - Die a-Helix
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Die a-Helix des Pottwal-Myoglobins
Residues
facing
interior
Funktionales Helixrad: Hydrophile und hydrophobe Flächen!
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Die Kollagen-Helix
310-Helix: allein nicht stabil!
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Die Kollagen-Helix
Viel Prolin und Hydroxyprolin
Alle 3 AS Glycin:
hydrophobe WW
im Inneren
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Die Kollagen-Helix
Pro und Hyp nach außen
Gly nach innen
H-Brücken und
van-der-Waals-WW
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Elektronenmikroskopie
Zugfestigkeit
Faserprotein
Aggregation
zu Fibrillen
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Packung im Fibrillenstrang
präzis
gestaffelt
Periodisch
eingekerbte
Oberfläche
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b-Faltblatt
Gestreckte Kette: zwei benachbarte Stränge paaren
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b-Faltblatt
Parallel: Gewinkelte H-Brücken - schwächere Bindung
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Erscheinungsbild
Knicke des Faltblatts nur an a-C-Atomen (sp3)
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Seidenfibroin
Viel Ala und Gly:
verschiebbar - geschmeidig
b-Faltblatt-Stapel
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b-Schleifen
4 Aminosäuren mit 14 H-Brücke
Typ I und II: Peptidbindung 23
Richtungsänderungen - b-turns!
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Beispiel: Photosynthese-
zentrum
b-Sheets
a-Helices
b-Schleifen
Knäuel
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Von der Sequenz zur Quartärstruktur
Primär Sekundär Tertiär Quartär
Die Primär- bestimmt die Tertiärstruktur!