proteine 3
DESCRIPTION
lpTRANSCRIPT
Heteroproteine
- fosfoproteine
- metaloproteine
- glicoproteine
- lipoproteine
- nucleoproteine
- cromoproteine
Fosfoproteine
• Au drept componentă prostetică acidul fosforic legat prin legături esterice de grupări OH ale resturilor de aminoacizi (Ser în principal, Thr şi Tyr secundar).
• vitelina şi fosfovitina din ou, cazeina din lapte conţin un număr mare de resturi de acid fosforic. Acest lucru le imprimă un caracter acid, putând forma cazeinat de calciu, de exemplu.
• foarte multe proteine îşi reglează activitatea biologică fie prin ataşarea unei rest fosfat (fosforilare), fie prin detaşarea acestuia (defosforilare).
Metaloproteine
• Conţin ca grup prostetic unul sau mai mulţi ioni metalici, precum: Fe3+, Fe2+, Cu2+, Cu+, Zn2+, Co2+, etc.
• Ionul pozitiv de metal ce conţine orbitali d liberi capabili să realizeze legătura covalentă coordinativă, este legat complex (chelat) de catenele laterale ale unor aminoacizi bazici, de exemplu histidina, ce conţin perechi de electroni neparticipanţi la atomul de azot.
Metaloproteinele îndeplinesc roluri diverse ca: – Enzime – 2/3 din enzime sunt metaloproteine. Ex:
ascorbat-oxidaza, monoaminoxidaza sunt Cu2+-enzime, anhidraza carbonică, fosfataza alcalină sunt Zn2+-enzime.
– Transportori de metale – transferina transportă Fe, iar ceruloplasmina - Cu.
– Depozitare de metale – feritina depozitează Fe
Glicoproteine • grup prostetic una sau mai
multe zaharide (> 5%). • nu au un caracter repetitiv • se leagă de catena peptidică
prin legături glicozidice:
• Legătură N-glicozidică prin legarea grupării OH de N din poziţia γ al unui rest de Asn
• Legătura O-glicozidică prin legarea OH de gruparea OH dintr-un rest de Ser, Thr.
• Legătura O-glicozidică prin legarea grupării OH de gruparea OH dintr-un rest de
5-hidroxilizină.
• cel puţin 12-15 resturi glucidice ataşate de unul sau mai multe puncte ale catenei polipeptidice. În unele cazuri avem un singur rest glucidic; de exemplu glicoproteina glandei submaxilare (N-acetil-α-D-galactozamină) sau din unele tipuri de colagen.
• În general, resturile glucidice aparţinând seriei D, cu excepţia L-fucozei, L-arabinozei şi acidului L-iduronic.
• Cantitatea de glucide poate varia între 4% în IgG şi 82% în glicoproteina gastrică.
Glicoproteinele îndeplinesc funcţii importante în organism:• Glicoproteinele din membrana celulară constituie partea externă a
receptorilor membranari.• elementul majoritar din mucusul secretat de celulele epiteliale,
mucus cu rol de lubrefiere şi protecţie a ţesuturilor din sistemul gastro-intestinal, uogenital şi respirator.
• proteinele de secreţie sunt glicoproteine, cum ar fi: hormoni ca FSH, LH, HCG sau proteine plasmatice ca orosomucoidul, ceruloplasmina, plasminogenul, protrombina şi imunoglobulinele.
• Modulează proprietăţi ca: solubilitatea, vâscozitatea, sarcina electrică, denaturarea.
• Inhibitori ai aglutinării hematiilor, conţinând componente specifice de grup sanguin.
• Rol structural (glicoproteinele membranare).
Proteoglicanii
• Comparativ cu glicoproteinele ce conţin mai puţine glucide decât proteine, în proteoglicani procentul de glucide depăşeşte 95% şi din acest motiv proprietăţile lor seamănă mai mult cu cele ale polizaharidelor.
• Au ca parte glucidică mucopoli-zaharide. Sunt predominant componenţi ai matricelor extracelulare şi a suprafeţei celulare, cu roluri în adeziunea şi semnalizarea celulară.
Lipoproteine
• Au ca grupare prostetică componente de natură lipidică (fosfolipide, colesterol, trigliceride, acizi graşi, etc).
Legarea proteinelor cu lipidele se face prin:• Acilarea proteinelor la nivelul grupării amino cu resturi
de miristoil, palmitoil, isoprenyl• Legături nepolare van der Waals• Legături ionice între O-PO3
2- şi +N(CH3)3 din fosfatide şi –NH3+ sau, respectiv, cu –COO- din proteine.
După localizare, lipoproteinele se pot împărţi:• Lipoproteine structurale, din membranele celulare şi
a organitelor celulare cu rol de izolare şi permeabilizare• Lipoproteine plasmatice cu rol în transportul lipidelor,
hormonilor hidrofobi, vitaminelor şi medicamentelor în ser. În funcţie de densitate se împart în: chilomicroni, VLDL, IDL, LDL şi HDL.
CHSCH2
C
NH2
HOOC
Nucleoproteine Acizii nucleici sunt de două categorii:• Acizii dezoxiribonucleici (ADN), care depozitează în
structura lor toată infor ma ţia genetică a celulei. Se mai numesc şi molecule replicon, deoarece se au to replică în cursul diviziunii celulare.
• Acizii ribonucleici (ARN), care servesc la transmiterea şi utilizarea datelor ge ne tice din ADN, realizând sinteza proteinelor în celulă.
Se întâlnesc în toate celulele animale şi vegetale, în virusuri şi în bacterii.
Au rol în:– Diviziunea celulară– Biosinteza proteinelor– Transmiterea caracterelor ereditare
Componenţii structurali
Nucleoproteina
Holoproteina(protamine, histone, caracter bazic, masă
moleculară mică)
Acid nucleic(polinucleotid)
Mononucleotid
Riboza Dezoxiriboza
Pirimidinică
Purinică
PentozaBază azotată
Acid fosforicNucleozid
Pentozele –: riboza (în ARN) şi dezoxiriboza (în ADN), ambele sub forma anomerilor β-furanozici
O OH
OH
CH2
OH
HO
H
O OHCH2
OH
HO
D - riboza D - 2 - dezoxiriboza
Bazele pirimidinice
N
N
HO
OH
CH3
N
NH
O
CH3
OH
LactamLactimTimina
(5 - metil-uracil)
N
N
Uracil
HO
OH
OHN
N
O
H
LactamLactim
(2,4 - dihidroxi - pirimidina)
OHN
N
NH2
N
N
HO
NH2
LactamLactimCitozina
(2-hidroxi-4-amino-pirimidina)
Bazele purinice
N
NN
NH
1
2
34
56 7
8
9
N
NN
NH
NH2 NH
HN
NN
N
H
Purina Adenina(6 - aminopurina)
(amino)
(imino)
O
H2NH
N
NN
N
H
N
NN
NH
OH
H2N
Guanina(2 amino - 6 - hidroxi -purina)
lactim lactam
N
NN
NH
NH2
HO
Izoguanina(2 - hidroxi - 6 - amino -purina)
H
H
N
NN
N
O
OH
O
H
H
H
N
NN
N
O
OHH
H
N
NN
N
O
H2O 2HH2O 2H
Hipoxantină Xantină Acid uric
Nucleozidele
OH
H
Ribouridina
OCH2
OH
HO
O N
N
1
HH
HH
4'
O
1'
2'3'
5'
Dezoxiribocitidina
OCH2
OH
HO
O N
N
NH2
1
HH
H
H
H
N
NN
N
Riboadenozina
O
OH
CH2
OH
HO
NH2
H
H
HH
1'
2'3'
5'
4'
9N
NN
N
OH
H
Dezoxiriboguanozina
OCH2
OH
HO
H
H
HH
1'
2'3'
5'
4'
9H2N
Nucleozidele corespunzătoare bazelor
azotate, respectiv pentozelor Bază azotată Ribonucleozid Dezoxiribonucleo
zid
ADENINA ADENOZINA d-ADENOZINA
GUANINA GUANOZINA d-GUANOZINA
URACIL URIDINA -
CITOZINA CITIDINA d-CITIDINA
TIMINA - TIMIDINA
Nucleotidele (nucleozid-monofosfaţii)
N
NN
N
NH2
HHH
H
O
OH
CH2OP
OH
OH
HO
O
Adenozin 5' - monofosfat AMP
Nucleozide monofosfat ciclicerol important în procesele de reglare a activităţii
celulare
N
NN
N
Guanozin 3', 5' - monofosfat ciclicGMPC
OH
HHH
H
O
O
OH
CH2
O
O
P
NH2
OH
N
NN
N
NH2
Adenozin 3', 5' - monofosfat ciclicAMPC
HHH
H
O
O
OH
CH2
O
O
P
OH
- Nucleozid trifosfaţi - compuşi macroergici
N
NN
N
Acid adenilic (AMP)
Acid adenozin difosforic (ADP)
Acid adenozin trifosforic (ATP)
HO O
OH
CH2
OH
P
O
O
O
P
O
O
O
P
O
O
O
NH2
HH
H
H
H
Nucleozid di-, trifosfaţi – compuşi macroergici, au următoarele roluri:
• Componente de bază ale sintezei de ADN şi ARN
• Donatori universali de energie (sinteza glucidelor, fosfolipidelor, proteinelor)
• Intră în structura unor coenzime precum NAD+, FAD, CoA-SH
• Se formează AMPc, GMPc în reglarea proceselor celulare
Cromoproteinele
• Heteroproteine pigmentate • constituite dintr-o grupare prostetică colorată şi o
componentă proteică propriu-zisă. După natura chimică a grupului prostetic deosebim:
- cromoproteine porfirinice (hemo proteinele); au rol, direct sau indirect, în utilizarea oxigenului în procesul oxidaţiei biologice; exemple sunt hemoglobina, mioglobina, citocromii şi enzimele profirinice (catalaza, peroxidaze, etc.).
- cromoproteine neporfirinice (caroteno proteine, ca de exemplu pigmenţii vizuali, flavoproteine, ca de exemplu enzime cu cofactori derivaţi din vitamina B2 – FAD şi FMN).
Hemoproteinele • Grupare prostetică hemul• Principalul reprezentant este
hemoglobina• structură cuaternară – 4 globine
• transportă O2, CO2 şi H+
Hemul: derivat tatrapirolic ciclic particular, protoporfirină tip III, asociată cu Fe2+
• 1,3,5,8–tetrametil–2,4–divinil–6,7–dipropionil–porfirina
Hemoglobina• patru subunităţi, două
câte două identice • fiecare subunitate:
- componentă proteică numită globină (α–1 şi –2; β–1 şi –2) - grup prostetic (hem);
subunitatea M = 17.000,Hb tetrameră, M= 68.000, Fe2+ = 0,338 %. Hb majoritare (97 - 98 %) a
Hb A1: α2β2.
• In perioada embrionică domină globinele de tip şi . Ele sunt rapid înlocuite de globine tip şi . La sfârşitul gravidiei, lanţul al Hemoglobinei fetale (HbF - α22) este încet înlocuit cu globină (caracteristică adultului).
• După naştere, HbF este încet înlocuită cu Hb adultă HbA1
(α2β2), cea mai importantă cantitativ.
• Mai este cunoscută la adulţi încă o hemoglobină, HbA2 care, în mod normal reprezintă 2 - 3 % din total şi care este caracteristică prin structura globinică α2δ2.
Structura globinelor α şi β• Lanţul α este constituit din 141 AA, iar lanţul din 146
AA, cu o secvenţializare caracteristică pentru fiecare (determinantă pentru proprietăţi ca solubilitatea, afinitatea la O2, oxidabilitatea Hb).
• Aproximativ 70 % din AAii lanţurilor au o organizare secundară, de tip helicoidal, definindu-se opt segmente denumite cu litere de la A la H, în lanţurile β şi şapte segmente în lanţurile α;
• zonele limitrofe nu au structură helicoidală, ceea ce permite constituirea unei structuri globulare înfăşurate;
• în acest fel segmentele C, E, F şi G, constituite predominant din AA hidrofobi, definesc un spaţiu ("buzunar"), loc în care se fixează hemul.
Legătura hem – globină• Fe2+ – 6 liganzi, • 4 prin N a celor patru inele
pirolice, • 2 externi, câte un N imidazolic
din câte un rest His distală şi proximală din globină
• O2 legat slab şi reversibil între Fe2+
• legături secundare:– ionice, resturi acid propionic,
poziţiile 6 şi 7) şi respectiv grupări aminice suplimentare din resturi de AA bazici din globină,
– forţe apolare între M (poz. 1,3,5,8) şi V (poz. 2,4) ai hemului şi resturi Tir, Phe din globină.
Structura quaternară
• formaţiuni compacte, cu dimensiunile 64 / 55 / 52 Å. • Suprafeţele de contact sunt complementare, • interacţiuni structurale diferite, ca legături ionice, punţi de hidrogen,
la nivelul a patru interfeţe. • condiţionată de pH. Interacţiunile care se petrec între subunităţile α1
şi β2, respectiv α2β1 sunt caracterizate printr-un număr mare de punţi de hidrogen (17 - 19), fiind astfel foarte rigide; se formează astfel două structuri dimerice.
• La suprafaţa de contact α1β2 şi α2β1 în schimb, legăturile sunt mai puţin extinse şi, deci, mai slabe; de aceea, acestea din urmă se pot modifica în molecula oxigenată, în raport cu molecula neoxigenată, funcţionând deci cu realizarea unor deplasări spaţiale, ca un veritabil "închizător de copcă"; fenomenul are semnificaţii în realizarea funcţiei Hb de transportor al oxigenului.
Alosteria hemoglobinei Două forme structurale:• Forma T (tensionată) este caracteristică formei deoxigenate a Hb.
Cei doi dimeri (α1β2 respectiv α2β1) se găsesc legaţi printr-un număr relativ mare de legături de hidrogen, conferind Hb o structură compactă. Forma T prezintă afinitate scăzută pentru oxigen.
• Forma R (relaxată) este caracteristică formei oxigenate a Hb-ei. O parte dintre legăturile de hidrogen dintre cei doi dimeri (α1β2 respectiv α2β1) sunt rupte, dimerii suferă o răsucire unul faţă de altul cu un anumit unghi, permiţând intrarea mai uşoară a oxigenului le nivelul hemului. Forma R prezintă o afinitate crescută pentru oxigen. În prezenţa oxigenului, în cursul legării O2 de hemul subunităţilor β, se produce o deplasare a Fe2+, care în forma deoxigenată (T) se găseşte plasat deasupra planului ciclului tetrapirolic (cu 0,075 nm), ajungând să se plaseze în acest plan; în consecinţă apar tracţiuni asupra His proximale şi, indirect, asupra elementelor lanţului polipetidic, care contribuie şi ele la ruperea punţilor de hidrogen (proprii formei T), cu amplificarea netă a afinităţii faţă de O2 (caracteristică formei R), ce se manifestă în continuare, în cursul legării O2 de către celelalte subunităţi.
Efectul cooperativ al legării O2 în
transformarea structurilor T în structuri R
Principalii factori alosterici sunt: CO2, H+ şi 2,3-BPG (bisfosfoglicerat).
• CO2, rezultă din procesele oxidative ale celulelor; • este eliberat în sânge, crescând presiunea lui parţială; • O parte este preluat de eritrocite, şi se leagă la resturi
aminice neîncărcate electric din hemoglobină. Se formează carbamil-Hb:
Hb-NH2 + CO2 Hb-NH-COO- + H+
• Se stabilizează forma T a Hb (forma deoxy), scăzând afinitatea pentru oxigen. Ca urmare, Hb eliberează oxigenul, care este preluat de ţesuturi.
• La nivelul plămânilor, presiunea parţială a CO2 este mică, se desprinde de pe Hb care revine la forma R cu afinitate mare pt oxigen. Hb se încarcă cu oxigen
H+ (protonul) „efect Bohr”: • La nivelul ţesuturilor periferice pH-ul este uşor scăzut,
având valoarea în jur de 7,2. • Hb preia surplusul de de protoni (la nivelul resturilor de
aminoacizi cu caracter bazic, His, Liz, Arg), contribuind la tamponarea mediului.
• Legarea protonilor duce şi la modificarea conformaţională a Hb, cu adoptarea formei T, scade afinitatea pentru oxigen şi acesta este eliberat, fiind preluat de ţesuturi.
• La nivelul plămânilor, pH-ul este în jur de 7,6, ca atare protonii sunt eliberaţi, conformaţia se schimbă în cea R şi Hb se încarcă cu oxigen.
HbO2 + H+ HbH+ + O2
2,3-bisfosfogliceratul • Este cel mai important fosfat organic din eritrocite, unde concentraţia sa este
aproximativ echivalentă cu cea a Hb. • este sintetizat dintr-un intermediar al glicolizei• stabilizează forma T, scăzând afinitatea pentru oxigen. • se leagă într-un buzunar aflat în centrul Hb, format din cele două globine β. • Hb F, datorită structurii sale particulare (α2 γ2) nu poate interacţiona cu
2,3-BPG şi de aceea are o afinitate mult mai mare (de patru ori) faţă de O2
Proprietăţi funcţionale
Hemoglobina îndeplineşte mai multe funcţii:
• transportor de gaze, pentru oxigen, dioxid de carbon, monoxid de carbon;
• de tamponare a mediului, adică de menţinerea constantă a pH-ului, corelată cu funcţia de transport a protonului (H+).
Funcţia Hb de transportor al oxigenului
• La PO2 = 100 mmHg, existentă în alveolele pulmonare, Hb se transformă în proporţie de aproximativ 100% în oxihemoglobină (HbO2),
• la PO2 = 38 – 40 mmHg, adică în ţesuturi, O2 se degajă, eliberându-se cca. 1/3 din cantitatea fixată pulmonar.
Hb4 + 4O2 Hb4(O2)4 deoxiHb oxiHb • Legarea slabă şi reversibilă a O2, cu păstrarea fierului în
starea de oxidare doi se datoreşte în primul rând faptului că în Hb hemul nu este liber, ci legat de globină;
• În cazul unor Hb M, anormale în care His (proximală sau distală) este înlocuită prin Tir (fie în lanţul α fie în cel β), în prezenţa O2 este favorizată transformarea Fe2+ Fe3+, cu formare de methemoglobină şi reducerea funcţiei de transport de oxigen, datorită rolului stabilizator al Tir faţă de Fe3+.
Curba de disociaţie a oxihemoglobinei
(A) şi oximioglobinei (B)
Facilitarea transportului de CO2 de la ţesuturi la plămâni (efect Bohr)
Transportul CO2 de la ţesuturi la plămâni se face prin trei căi:• Dizolvare în plasmă circa 10%• Formare de legături chimice cu Hb (carbaminohemoglobina)• Transport sub formă HCO3
- (efectul Bohr)Carbaminohemoglobina. • Se obţine prin reacţia dintre CO2 şi grupările amino ionizate, cum ar fi
cele de la capetele N-terminale ale globinelor
• Conversia grupărilor N-terminale de la + la – facilitează tranziţia R → T. În plămân, la pO2 ridicat are loc oxigenarea Hb şi eliminarea CO2 prin respiraţie.
-42 COO - NH - Hb 2H NH - Hb CO
• Efectul Bohr (transportul CO2 sub formă de HCO3-).
• În ţesuturile extrapulmonare rezultă CO2 care intră în eritrocite generând HCO3
- şi H+.• Transformarea CO2 + H2O H2CO3 este catalizată de o
Zn-enzimă numită anhidrază carbonică. • HCO3
- poate traversa membrana eritrocitară, în timp ce H+ nu. H+ va fi neutralizat în eritrocite de reacţia:
HbO2 + H+ HHb+ + O2 (R) (T)
CO2 + H2O H+ + HCO3-
HbO2 + CO2 + H2O HHb+ + HCO3- + O2
• Efectul Bohr, prin creşterea concentraţiei de protoni (scăderea pH) duce la eliberarea oxigenului, în timp ce creşterea pO2 (în plămân) duce la eliberarea H+.
O2
HbH(+)HbO2
HCO3
Cl
H2O
H2CO3
CO2
O2
CO2
H+
+
Anhidrazăcarbonică
H2O
HCO3
H2O
Cl
ŢESUTPLASMĂ
ERITROCIT
Efectul CO2 asupra Hb le nivelul ţesuturilor periferice
PLASMĂ
ERITROCIT
HCO3
Cl
H2O
H2CO3
CO2CO2
H+
+
Anhidrazăcarbonică
HCO3
Cl
RESPIRAŢIE
În capilarele pulmonare
Menţinerea echilibrului acido-bazic
• CO2 rezultat din catabolismul celular generează H+ ce modifică pH-ul sanguin
• CO2 + H2O HCO3- + H+
• Hb neutralizează (tamponează) acest exces de proton prin două modalităţi:
• Tamponare prin grupările ionizabile la valoarea pH = 7,2 din eritrocite. 4 grupări amino-terminale ale globinelor şi azotul din catenele laterale ale resturilor de His (38 de His / molecula de Hb)
• Efectul Bohr în care H+ rezultat sunt incluşi în eritrocit şi transportaţi sub formă de HHb+ la plămâni unde are loc reacţia inversă după care CO2 va fi eliminat prin respiraţie.
Carboxihemoglobina (COHb)• COHb este un derivat reversibil al Hb • se formează prin legarea în condiţii anormale a
monoxidului de carbon (produs al arderii incomplete) de Fe2+ al hemului;
• afinitatea Hb faţă de CO este de 250 - 300 de ori mai mare decât faţă de O2,
funcţia de transport a O2 este diminuată; • Revenirea la normal este posibilă numai prin creşterea
rapidă a PO2 şi de aceea, administrarea de O2 sub presiune (2 atm) este unica terapie raţională în intoxicaţia cu CO.
• Afinitatea marcat crescută a CO faţă de Hb, este o necesitate de prim ordin fiziologic datorită faptului că, prin intermediul echilibrelor care se stabilesc, devine posibilă eliminarea CO endogen. (CO rezultă din catabolismul tuturor hemoproteinelor)
Formarea Met-Hb• Sub acţiunea unor oxidanţi, Fe2+ Fe3+, Hb devine metHb • metHb nu este capabilă să transporte O2 la ţesuturi. • Procesul este continuu, fiind însă contrabalansat printr-un
proces invers, de reducere, catalizat de met-Hb-reductază. concentraţia met-Hb este foarte mică (0,4 - 1 % din totalul
Hb).• Concentraţia poate creşte la valori supranormale, atunci când:
- acţionează agenţi oxidanţi în exces, - există un deficit de enzime reducătoare sau (şi) - dacă Hb este structurată anormal, cu înlocuirea His proximale sau distale prin Tir (sau Glu), ceea ce are drept consecinţă favorizarea oxidării fierului.
Sulfhemoglobina – este o Hb în care s-a introdus un atom de sulf în ciclul porfirinic. Acest lucru este urmarea unor medicamente sau a unor sulfuri solubile. Sulfhemoglobina are culoarea verde. Subunitatea sulf – globină nu leagă oxigenul, dar influenţează celelalte subunităţi în sensul cedării oxigenului.
Hemoglobinele patologice
• hemoglobinopatii şi hemoglobinoze, determinate prin modificări ale structurii primare a globinelor (datorită unor cauze genetice, reprezentate prin mutaţii ale genelor structurale, respectiv reglatoare), acestea fiind caracterizate prin prezenţa unei Hb cu structura (şi funcţie) anormală
Hemoglobina S – HbS
• caracteristică anemiei falciforme. • Prezentă la homozigoţi, în proporţie de 75 - 85 %• HbS este caracterizată prin prezenţa în lanţul β în
poziţia 6, a unei Val (în locul Glu, în Hb A);• înlocuirea Glu polar prin Val apolar, determină
apariţia unei excrescenţe pe suprafaţa moleculei care, în stare deoxigenată, creează complementarităţi ce favorizează polimerizarea hemoglobinei într-o structură fibroasă, capabilă să deformeze hematia şi să o facă fragilă. Forma hematiei, din disc devine seceră.
• Hemoglobinele M – HbM. Au o structură predispozantă la constituirea metHb - prin înlocuirea unui rest de His proximală sau distală cu un alt aminoacid.
• Talasemiile sunt hemoglobinoze datorate prezenţei în structura Hb a unor globine diferite de cele α, respectiv β. Predispun la stabilirea formei structurale R, ceea ce are ca urmare, creşterea afinităţii faţă de O2 şi poliglubulie. Talasemie de lanţ β (răspândită în bazinul mediteranean): în formele homozigote HbF reprezintă 85 - 95 % din total.
• Hemoglobina glicozilată HbA1c. Posttranslaţional (după încheierea sintezei globinice) glucoza se leagă ceto–aminic (prin reacţie neenzimatică) de capătul N–terminal al lanţului β. La glicemie normală HbA1 reprezintă 4 - 9 % din total, în timp ce în hiperglicemiile cronice, proporţia creşte (în relaţie cu mărimea hiperglicemiei), ceea ce permite aprecierea dezechilibrului metabolic în diabetul zaharat.
Mioglobina• componentă a celulei musculare. • Are o structură asemănătoare Hb, fiind însă un monomer, constituit din
grupul prostetic hem şi un lanţ polipeptidic format din 153 • Afinitatea faţă de O2 este mare (de 6 ori cea a Hb), ceea ce face ca
funcţia principală să fie cea de "rezervor" de oxigen, transformarea în O2–mioglobină fiind posibilă şi la PO2 a sângelui venos;
• disociaţia se realizează la valori foarte scăzute ale PO2 (5 - 10 mmHg). • Mioglobina preia, astfel, uşor, oxigenul de la hemoglobină
Citocromii• Sunt la toate vieţuitoarele, catalizatori ai oxidaţiei biologice,
putând fi definiţi drept coenzime ale unor enzime ce transferă electroni.
• Clasificarea citocromilor (identificaţi în natură, în număr mare) are la bază constituţia componentei porfirinice, precum şi proprietăţi speciale.
• Astfel, în clasa citocromilor a, derivatul porfirinic are un substituent formil; în clasa citocromilor b, grupul prostetic este un hem, legat necovalent de componenta proteică (din această clasă face parte şi citocromul P450); din clasa citocromilor c, face parte şi citocrom c, mai bine studiat, fiind solubil; grupul prostetic (un hem uşor modificat) este legat covalent de partea proteică, iar ionul de fier, hexacoordinat, este legat, în poziţia a 5-a şi a 6-a, de câte un azot imidazolic (din His), respectiv un sulf din Met; citocromii d au fost identificaţi în microorganisme.