enzimas bioquimica (javier campoverde)

8/12/2019 enzimas bioquimica (Javier Campoverde)

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BIOQUMIC

UNIVERSIDAD TECNICA DE MAFACULTAD DE CIENCIAS QUIMICAS Y DE LA

BIOQUMICA

ENZIMAS


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ENZIMAS

INTRODUCCION:

LA ENZIMA COMO UNIDAD FUNDAMENTAL DE VIDA

Cada clula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos

cambios en su estado bioqumico, en la base de la cual estn las enzimas, quetienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintticos yanalticos. Los propios genes son reguladores de la produccin de las enzimas;por tanto, genes y enzimas pueden ser considerados como las unidadesfundamentales de la vida.Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado yconcretado cada vez ms, y constituye un componente esencial de diversasdisciplinas: la microbiologa, la fisiologa, la bioqumica, la inmunologayla taxonoma, formando adems parte del campo aplicado, en gran variedadde industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesosqumicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo desustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en sntesis, una cadena deprocesos enzimticos, desde aquellos que tienen por sustratos los materiales mssimples, como el agua (H2O) y el anhdrido carbnico (CO2), presentes en losvegetales para la formacin de hidratos de carbono, hasta los ms complicadosque utilizan sustratos muy complejos.La formacin de los prtidos, los glcidos y los lpidos es un ejemplo tpico: Son ala vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimticas, produciendoenerga a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energtico que

exigen los mtodos qumicos de laboratorio. LAS ENZIMAS

Los enzimas son protenas que catalizanreacciones qumicas en los seres vivos. Losenzimas son catalizadores, es decir, sustanciasque, sin consumirse en una reaccin,aumentan notablemente su velocidad. Nohacen factibles las reacciones imposibles, sino

que solamente aceleran las queespontneamente podran producirse. Ellohace posible que en condiciones fisiolgicastengan lugar reacciones que sin catalizadorrequeriran condiciones extremas de presin,temperatura o pH.
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IMPORTANCIA BIOMDICA DE LAS ENZIMAS

Sin enzimas, no sera posible la vida que conocemos. Igual que la biocatlisis queregula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiolgicos, las enzimasllevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En

tanto que, en la salud todos los procesos fisiolgicos ocurren de una maneraordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patolgicos, estaltima puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el dao tisulargrave que caracteriza a la cirrosis heptica puede deteriorar de manera notablela propiedad de las clulas para producir enzimas que catalizan procesosmetablicos claves como la sntesis de urea. La incapacidad celular para convertirel amoniaco txico a urea no txica es seguida por intoxicacin con amoniaco ypor ultimo coma heptico. Un conjunto de enfermedades genticas raras, pero confrecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplosdramticos de las drsticas consecuencias fisiolgicas que pueden seguir aldeterioro de la actividad enzimtica, inclusive de una sola enzima.Despus del dao tisular grave (por ejemplo, infartodel miocardio o pulmonar,trituracin de un miembro) o siguiendo a multiplicacin celular descontrolada (porejemplo, carcionoma prosttico), las enzimas propias de tejidos especficos pasana la sangre. Por lo tanto, la determinacin de estas enzimas intracelulares en elsuero sanguneo proporciona a los mdicos informacin valiosa para eldiagnstico y el pronstico.

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Desde el punto de vista qumico, las enzimas estn formadas de carbono(C), Hidrgeno (H), oxigeno (O), Nitrgeno (Ni), y Azufre (S) combinados, perosiempre con peso molecular bastante elevado y comn propiedades catlicasespecficas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "ordensistemtico de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcionalson alterados de algn modo, cada organismo sufre ms o menos gravemente y eltrastorno puede ser motivado tanto por la falta de accin como por un exceso deactividad de enzima.Las enzimas son catalizadores de naturaleza protenica que regulan la velocidad a

la cual se realizan los procesos fisiolgicos, producidos por los organismos vivos.En consecuencia, las deficiencias en la funcin enzimtica causan patologas.Las enzimas, en los sistemas biolgicos constituyen las bases de las complejas yvariadas reacciones que caracterizan los fenmenos vitales. La fijacin de laenerga solar y la sntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por losvegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a suvez, estn dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con
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fines energticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de lavida de relacin, como la locomocin, la excitabilidad, la irritabilidad, la divisincelular, la reproduccin, etc. Estn regidas por la actividad de innumerablesenzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condicionesfavorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energa a temperaturasfijas en un medio de pH, concentracin salina, etc.; prcticamente constante.

A diferencia de un catalizador inorgnico que interviene en numerosas reaccioneslas enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan untipo de reaccin o solo una reaccin determinada; la especificidad de las enzimases tan marcadas que en general actan exclusivamente sobre sustancias quetienen una configuracin precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminocidosque tienen su carbono a , asimtrico, con estructura L-, no muestran la menoractividad sobre formas idnticas de dichos aminocidos, pero que sean del tipo D-.En los sistemas biolgicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la

misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa enalcohol y bixido de carbono, al paso que otros grmenes la convierten en cidolctico o cido pirvico o acetaldehdo. Esto quiere decir que la glucosa puededescomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades sontericas y prcticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno delos caminos que llevan a la acumulacin de determinados compuestos.Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente especficosque:

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las

que van a sufrir los cambios. Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia,

cul de ellos en especial, ser el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad deuna reaccin determinada en el interior de las clulas; como en las diversasclulas se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentranvarios miles de sustancias, se deduce, tambin, la presencia de varios miles deenzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura protenicacelular est formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones desntesis, degradacin, oxidacin, etc. caractersticas de la actividad vital de losdistintos organismos.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores proteicos que incrementan la rapidez de unareaccin y que no se consumen durante una reaccin que catalizan.
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A. Sitios activos. Las molculas

enzimticascontienen un sacoo surco especialdenominado sitioactivo. El sitioactivo contienecadenas lateralesde aminocidosque crean unasuperficie natural

complementaria con el sustrato. El sitio activo fija al sustrato y forma uncomplejo de enzima y sustrato(ES), este ES se convierte en complejo de

enzima y producto (EP), que se disocia ulteriormente en estos doscomponentes.

B. Eficiencia cataltica.La mayor parte de las reacciones que se catalizan por enzimas sonaltamente eficiente, y proceden con una rapidez de 10 3 a 108 veces mayorque las reacciones no catalizadas. De manera caracterstica cada molculaenzimtica es capaz de transformar de 100 a 1000 molculas de sustratoen producto cada segundo. El nmero de molculas de sustrato que se hanconvertido en producto por molcula enzimtica por segundo se denomina

nmero de recambio.C. Especificidad

Las enzimas son altamente especficas, y entran en interaccin con uno oms sustratos y catalizan solo un tipo de reaccin qumica

D. Cofactores. Algunas enzimas se relacionan con un cofactor no protenico que senecesita para la actividad enzimtica. Entre los factores que se encuentrande manera ms frecuente estn iones metlicos como Zn 2+ y Fe++, ymolculas orgnicas conocidas como coenzimas, que son a menudosustancias derivadas de vitaminas. Por ejemplo la coenzima NAD+ contieneniacina, la llamada FAD contiene riboflavina, y la coenzima A contiene cidopantotico.Se llama holoenzima a la enzima con su cofactor. El termino apoenzima serefiere a la porcin protenica de la holoenzima.


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La mayora de los enzimas son muysensibles a los cambios de pH.Desviaciones de pocas dcimas porencima o por debajo del pH ptimopueden afectar drsticamente suactividad. As, la pepsina gstrica tieneun pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene apH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10(Figura de la izquierda). Como ligeroscambios del pH pueden provocar ladesnaturalizacin de la protena, losseres vivos han desarrollado sistemasms o menos complejos para

mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.

2. EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: porcada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reaccionescatalizadas por enzimas siguen esta leygeneral. Sin embargo, al ser protenas, apartir de cierta temperatura, se empiezan adesnaturalizar por el calor. La temperatura a

la cual la actividad cataltica es mxima sellama temperatura ptima (Figura de laderecha). Por encima de esta temperatura, elaumento de velocidad de la reaccin debido ala temperatura es contrarrestado por laprdida de actividad cataltica debida a ladesnaturalizacin trmica, y la actividadenzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

3. EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias noproteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores . Los cofactores pueden seriones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de losenzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula


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orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir devitaminas. En la figura inferior podemos observar una molculade hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo).Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente alenzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del enzima,es decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parteproteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

ASPECTOS GENERALES SOBRE LAS ENZIMAS

Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivosestn catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores especficos : cadaenzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nicosustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por

un enzima: 1. La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato . 2. El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada centro

activo . El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por losaminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio

apoenzima + grupo prosttico= holoenzima


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cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en elmecanismo de la reaccin

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclode reaccin

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgnicos catalizan reaccionesespecficas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad. El enzimasacarosa es muy especfico: rompe el enlace -glucosdico de la sacarosa o decompuestos muy similares. As, para el enzima sacarosa, la sacarosa essu sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratosanlogos. El enzima acta con mxima eficacia sobre el sustrato natural y conmenor eficacia sobre los sustratos anlogos. Entre los enzimas pocoespecficos estn las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe losenlaces amida de protenas y pptidos de muy diverso tipo.

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

En las reacciones espontneas, los productos finales tienen menos energa libre

comienzo de la reaccin requiere un aporte inicial de energa. Esta energa inicialque hay que suministrar a los reactantes para que la reaccin transcurra sellama energa de activacin (Ea). Cuanto menor es la E a ms fcilmente transcurrela reaccin.

1.- El enzima y susustrato

2.- Unin al centroactivo

3.- Formacin deproductos


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La accin de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir laEa (Figura superior derecha). Los enzimas son catalizadores especialmenteeficaces, ya que disminuyen la Ea an ms que los catalizadores inorgnicos. Porejemplo, la descomposicin del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puedeocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgnico (platino), o con un enzimaespecfico (catalasa). Las respectivas E a para cada proceso son 18, 12 y 6Kcal/mol. As, se puede calcular que el platino acelera la reaccin 20.000 veces,mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.

Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los reactantes debenchocar con una energa y una orientacin adecuadas. La actuacin del enzima (1)permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con unaorientacin ptima para que la reaccin se produzca y (2) modifica laspropiedades qumicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlacesexistentes y facilitando la formacin de otros nuevos (Figuras inferiores):

Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo delenzima:

Perfil energtico de una reaccinespontnea

Perfil energtico de una reaccincatalizada


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el modelo llave-cerradura el modelo del ajuste inducido

MODELO LLAVE-CERRADURA

El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centroactivo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en unacerradura. Este modelo es vlido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

En algunos casos, el centro activo adopta laconformacin idnea slo en presencia del sustrato. Launin del sustrato al centro activo del enzimadesencadena un cambio conformacional que da lugar ala formacin del producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura de la derecha.). Sera algo as como uncascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICAUna molcula de enzima no tiene por qu actuar siempre a la misma velocidad. Suactividad puede estar modulada por:
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cambios en el pH cambios en la temperatura presencia de cofactores las concentraciones del sustrato y de los productos finales presencia de inhibidores modulacin alosterico modificacin covalente activacin por protelisis isoenzimas

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

La velocidad de una reaccin enzimtica depende de la

concentracin de sustrato. La Figura de la derechamuestra la velocidad de una reaccin enzimtica a 6concentraciones distintas de sustrato.

Adems, la presencia de los productos finales puedehacer que la reaccin sea ms lenta, o incluso invertir susentido (Figura inferior).

INHIBICIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
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Cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reaccin catalizadapor enzimas se denomina inhibidor. Los inhibidores reversibles se fijan a lasenzimas mediante enlaces no covalentes. La dilucin del complejo de enzima einhibidor da por resultado disociacin del inhibidor enlazado de manera reversible,y recuperacin de la actividad enzimtica. Ocurre inhibicin irreversible cuandouna enzima inhibida no recupera la actividad con la dilucin del complejo de

enzima e inhibidor. Las dos clases de inhibicin que se encuentran ms a menudoson competitiva y no competitiva.

A. Inhibicin competitiva:La inhibicin de esta clase se produce cuando el inhibidor se fija demanera reversible al mismo sitio que ocupara normalmente elsustrato y, en consecuencia, compite con el sustrato para ocupar esesitio.

1. Efecto sobre la V mx: el (S) en cantidad creciente invierte el

efecto de un inhibidor competitivo. A concentracin suficienteelevada del sustrato, la velocidad de la reaccin alcanza laVmx observada en ausencia de inhibidor (fig. 5-12).

2. Efecto sobre la K m: un inhibidor competitivo incrementa laK m aparente para un sustrato determinado. Esto significa que enpresencia de un inhibidor competitivo, se requiere mssustrato para lograr Vmx.

Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo


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3. Efecto sobre la grfica de Lineweaver-Burke : la inhibicincompetitiva manifiesta el trazo caracterstico de la grfica delineweaver-burke en el que las curvas de las reaccionesinhibida y no inhibida entran en interseccin sobre el eje Y a1/Vmax (Vmax se conserva sin cambios). Las reacciones inhibiday no inhibida efectan intersecciones diferentes sobre el eje x,lo que indica que la Km aparente est aumentada en presenciadel inhibidor competitivo (fig.5-12).

4. Los frmacos llamados estatinas son ejemplos deinhibidores competitivos: los agentes antihiperlipidemicosde este grupo inhiben de manera competitiva la primera etapaprogramada de la sntesis del colesterol. Esta reaccin escatalizada por la reductasa de la hidroximetilglutaril-CoA(reductasa de la HMG-CoA) Las estatinas, como la atorvastina

y la sinvastina son anlogos estructurales del sustrato naturalpara esta enzima y compiten con eficacia para inhibir a lareductasa de la HMG-CoA. Al hacerlo inhiben la sntesis denovo del colesterol, y de esta manera disminuye lasconcentraciones plasmticas de este.


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B. INHIBICION NO COMPETITIVA:La inhibicin de este tipo se reconoce por su efecto caractersticosobre la Vmax. Ocurre inhibicin no competitiva cuando el inhibidor y

el sustrato se fijan en sitios diferentes de la enzima. El inhibidor nocompetitivo puede fijarse a la enzima libre o al complejo ES, y deesta manera impide que ocurra la reaccin.

1. Efecto sobre la V max : la inhibicin no competitiva no puedequedar superada por el incremento de la concentracin delsustrato. Por este motivo, los inhibidores no competitivosdisminuyen la Vmax de la reaccin.

2. Efecto sobre la K m: los inhibidores no competitivos nointerfieren con la fijacin del sustrato a la enzima. Por estemotivo la enzima manifiesta la misma Km en presencia o enausencia de un inhibidor de este tipo.

3. Efecto sobre la grfica de Lineweaver-Burke: la inhibicinno competitiva se distingue con facilidad de la competitiva alproyectar 1/V0 contra 1/(S) y al observar que la Vmax disminuyeen presencia del inhibidor no competitivo, en tanto que Km persiste sin cambios.

4. Ejemplos de inhibidores no competitivos : algunosinhibidores actan formando enlaces covalentes con gruposespecficos de enzimas. Por ejemplo, el plomo forma enlaces

covalentes con las cadenas laterales del sulfihidrilo de lacistena en las protenas. La fijacin de este metal pesadoproduce inhibicin competitiva. La ferroquelatasa, enzima quecataliza la insercin del Fe2+ en la protoporfirina es un ejemplode enzima sensible a la inhibicin por el plomo. Otrosejemplos de inhibidores no competitivos son ciertosinsecticidas que producen efectos neurotxicos comoconsecuencia de su fijacin irreversible sobre el sitio catalticode la enzima acetilcolinesterasa (enzima que segmenta alneurotransmisor acetilcolina).

C. Inhibidores enzimticos como frmacos.Por lo menos la mitad de los frmacos vendidos actan comoinhibidores enzimticos. Por ejemplo, los ampliamente prescritosantibiticos lactamicos beta, como penicilina y amoxicilina, inhiben alas enzimas que participan en la sntesis de la pared celularbacteriana. Los frmacos pueden actuar tambin al inhibir lasreaccio9nes extracelulares. Ilustren este caso los inhibidores de la


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enzima conversora de angiotensina (ACE). Disminuyen la presinarterial al bloquear a la enzima que segmenta a la angiotensina Ipara que forme a la poderosa sustancia vasoconstrictoraangiotensina II. Estos frmacos que son captoprilo, enalaprilo, ylisinoprilo producen vasodilatacin y reduccin resultante de lapresin arterial. (PAMELA C. CHAMPE, PhD BIOQUIMICA 3eraedicin pg. 68-69-70).

LA ESTRUCTURA ENZIMTICA

Por su estructura y composicin qumica puede afirmarse que el origen de lasenzimas est vinculando al origen de las sustancias proteicas. Al hablar del origende la vida se ha citado el xito de los experimentos realizados en el laboratoriopara la produccin de aminocidos; estos aminocidos son los que precisamente

constituyen la base del edificio proteico. Tambin en el laboratorio se ha intentadola sntesis de protenas a partir de aminocidos.La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienenuna amplia gama enzimas encargadas de la funcincloroflica, proceso que atravs de reacciones qumicas complejas y encadenadas transforman compuestosinorgnicos, como el agua, y el anhdrido carbnico, en sustancias complejasadecuadas para ser entre otras cosas el alimento fundamental de los animales.
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ENZIMAS

En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinanimportantes fenmenos de xido reduccin, durante los cuales se forman notablescantidades de ATP, que es un compuesto altamente energtico del que dependela mayor parte de metabolismo, y coma, por tanto el trabajo de las clulas; en lasmitocondrias se produce el metabolismo enzimtico de los cidos grasos, loscuales son en parte elaborados tambin en el citoplasma.En los ribosomas tiene lugar concretamente todas las sntesis de las sustanciasproteicas, mientras que en los lisosomas se producen enzimas hidrolticoscuya misin escindir, con la intervencin del agua, molculas grandes en otrasmenores, que pueden a su vez ser utilizadas por las clulas; en cambio, lasenzimas glucolticos estn difundidos en el citoplasma.La localizacin de las sedes de las distintas operaciones enzimticas antesmencionadas ha sido posible a travs del sistema de ruptura de las clulas y de laseparacin de los distintos componentes mediante centrifugacin diferencial del

homogeneizado de estas la ruptura celular y la subdivisin de los componentessubcelulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por ejemplo con saltosbruscos desde temperaturas inferiores a 0 C hasta temperaturas ms elevadascon cambios de presin osmtica o mediante ultrasonidos.

NATURALEZA QUMICA DE LAS ENZIMAS

Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son protenas. LaMs importantes son las siguientes:a. El anlisis de las enzimas obtenidas en forma ms pura, cristalizada,

demuestra que son protenas.b. Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en general, la cintica dela desnaturalizacin trmica de las enzimas da resultados muy parecidos a losde la desnaturalizacin trmica de las protenas; por ejemplo el Q10 de lamayora de las reacciones qumicas es de 2 a 3, y, en el caso de las enzimas,a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 C, la actividad neta aumentavarios cientos, como sucede con la velocidad de la desnaturalizacin trmicade las protenas.

c. Las enzimas son activadas en una zona muy restringida de pH, y presenta unpunto ptimo de pH donde su actividad es mayor. Las protenas en su punto

isoelctrico, muestran propiedades parecidas desde el punto de vistade viscosidad, solubilidad, difusin, etc., que resulta del todo similares a laspropiedades de este tipo que muestran las enzimas.

d. Todos los agentes que desnaturalizan a las protenas tambin destruyen oinactivan a las enzimas, ya sea el calor, los cidos fuertes, olos metales pesados que pueden combinarse con ellas.
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e. Los problemas de solubilidad y de precipitacin son comunes a las protenas ylas enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolublesen alcohol, precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc.

COMPOSICIN QUMICA DE LAS ENZIMAS

Los conocimientos sobre la composicin qumica de las enzimasconstituyeron materia de numerosas controversias hasta 1926, cuando J.BSumner (1887-1955) consigui cristalizar la ureasa, enzima que transforma la ureaen anhdrido carbnico y amoniaco, y demostrar que era una sustancia proteica.

A, partir de entonces fueron aisladas otras enzimas en forma pura, cristalina, y elanlisis demostraba siempre la presencia de una protena, simple o conjugada.Cuando los anlisis qumicos demuestran que la enzima es una protenaconjugada, pueden distinguirse en dos partes bien diferenciados:

El grupo prosttico (Coenzima) La protena (Apoenzima)

En algunas enzimas oxidantes fue observada la presencia de la cromoprotenas,en las cuales el grupo prosttico est representado por un compuesto quecontiene Fe y otro elemento, el cual desempea un papel importante en lacombinacin de la protena con el sustrato; otras veces este grupo prosttico esderivada de vitaminas (como la vitamina B); 4en muchos casos resulta fcil deseparar de la molcula proteica. No obstante una vez separadas, las dos unidadesno muestran actividad enzimtica; por tanto el grupo proteico (coenzima) y elgrupo proteico (apoenzima) han de estar ntimamente ligados entre s para seroperativos. Por consiguiente, de las enzimas pueden distinguirse los formados por:

Solo protenas, que difieren entre s por la secuencia con que los aminocidosestn combinados, como la ureasa y las enzimas digestivas (la pepsina y latripsina)

Los conjugados, separados en dos entidades qumicas bien definidas: la coenzimay la apoenzima.

Despus del descubrimiento de Sumner, el nmero de las enzimas y el estudio desus actividades qumicas proporcionaron un notable impulso en la enzimologa, y

la gran cantidad de las enzimas que rpidamente se acumulaban determinaron lanecesidad de utilizar una clasificacin o nomenclatura para evitar errores y facilitarla comprensin de futuros investigadores.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS
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ENZIMAS

Cien aos atrs solo se conocan enzimas, muchas de estas, catalizaban lahidrlisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de manera especial las quefueron descubiertas en un principio, recibieron nombres ligados ms bien a su sitiode procedencia anatmica que no siguen ninguna regla ni sistema; tal es el casode la ptialina de la saliva, que ataca al almidn de la pepsina del estmago y de latripsina del pncreas, que atacan protenas; de la renina, que coagula la leche; dela papana, enzima proteoltica que se encuentra en la papaya y de las catepsinas,tambin proteasas, que se encuentran en las clulas. Las enzimas relacionadascon la coagulacin de la sangre, como son la trombina, la plasmina, elplasmingeno, etc. reciben tambin nombres sistematizados.

Al descubrir nuevas enzimas y proceder a su caracterizacin estricta se aplicaronreglas de nomenclatura basadas en el nombre del sustrato atacado, o en el tipogeneral de sustrato, o en la reaccin catalizada y se ha aadidoconvencionalmente, la terminacin -asa. Por ejemplo: las lipasas (hidrolizan lpidos

o grasas) , las amilasas (hidrolizan almidn), las proteasas (hidrolizan protenas),las esterasas (basado en la unin general de tipo ster presentes en muchassustancias), colesterol estrerasa (si la esterasa es especfica de los esteres decolesterol) y acetilcolina esterasa (si la esterasa de la acetilcolina). Otros ejemplos:Las fosfatasas son enzimas que atacan las uniones ster, pero en este caso,toman su nombre del grupo vecino a la unin que van a atacar, de manera que sedenominan fosfatasas (cuando quitan una molcula de monofosfato),pirofosfatasas (cuando quitan el cido fosfrico como esteres dobles (pirofosfatos),o triples, etc.) De la misma manera, las carbohidrasas se denominan asgenricamente, pero pueden comprender enzimas con nombres proveniente del

sustrato particular sobre el que actan como la amilasa que ataca al almidn y lacelulosa que acta sobre la celulosa y, en otras ocasiones, se denominan deacuerdo con la unin atacada, como la b -glucosidasa que acta sobre las unionesb -glucosdicas. Los ejemplos se pueden extender a todos los terrenos de laactividad enzimtica, como en las enzimas proteolticas, las fosforilasas, lasnucleasas, etc.Esta manera de llamarlas, se demostr que era inadecuada porque al descubrirsevarias enzimas, notaron que varias enzimas catalizaban reacciones diferentes delmismo sustrato, por ejemplo, oxidacin o reduccin de la funcin alcohol deun azcar.

Aunque el sufijo asa contina en uso; actualmente, al nombrar a las enzimas, seenfatiza el tipo de reaccin catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas catalizan laeliminacin de hidrogeno y las transferasas, reacciones de transferencia de grupo.Con el descubrimiento de ms y ms enzimas, surgieron ambigedades y confrecuencia no estaba claro cul era la enzima que un investigador deseabaestudiar. Para remediar esta deficiencia, la Comisin para el estudio de lasenzimas, que constituye con respecto a los sistemas anteriores un punto de vista
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ms uniforme, preciso y descriptivo; est formada por la Unin Internacional deBioqumica (IUB) adopto, en 1964, un sistema complejo pero inequvoco de lanomenclatura enzimtica basado en el mecanismo de reaccin.El sistema se basa en la reaccin qumica catalizada que es la propiedadespecfica que caracteriza a cada enzima las cuales se agrupan en clases, porquecatalizan procesos semejantes, y en subclases que especifican con mayorexactitud la reaccin particular considerada. En general, las enzimas reciben unnombre de acuerdo con el sustrato o los sustratos que participan en la reaccinseguido por el tipo de reaccin catalizada y, por fin, la terminacin -asa. A menudolos nombres as obtenidos resultan largos y complejos, por lo que es muy difcilque en la prctica se pueda excluir el uso de los nombres triviales, consagradospor la costumbre. Sin embargo, con fines de sistematizacin, se reconoce lanecesidad de aceptar el nuevo sistema.

Aunque su claridad y carencia de ambigedad recomiendan al sistema de

nomenclatura IUB para trabajos de investigacin, nombres ms ambiguos, perobastante ms cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clnico. Poresta razn, a continuacin solo se presenta principiosgenerales del sistema IUB:

1. Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clasesprincipales, cada una con 4 a 13 subclases.

2. El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o lossustratos; la segunda, con terminacin asa, indica el tipo de reaccincatalizada.

3. Informacin adicional, si es necesario aclarar la reaccin, puede seguir el

parntesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato +CO2 NADH + H=, se denomina como 1.1.1.37 L-malato: NAD+ oxidorreductasa(descarboxilante).

4. Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de reaccinsegn la clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercerdigito). El cuarto digito es para la enzima especfica. As, E.C. 2.7.1.1 denota laclase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1(una funcin alcohol como aceptor de fosfato). El ltimo digito denota a laenzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que catalizala transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de laglucosa.

Al final de sus y trabajos, clasifico las enzimas en seis grupos principales,correspondientes por sus trminos a las raciones que cada enzima ejerce sobre elsustrato. Estos grupos se subdividen en otro, segn el tipo de sustrato y lostomos concretos que son sensibles a sus acciones. Estos seis grupos son lossiguientes:
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1. Oxidoreductasas2. Transferasas3. Hidrolasas4. Isomerasas5. Liasas

1. Oxido-reductasas: Son lasenzimas relacionadas con lasoxidaciones y las reduccionesbiolgicas que intervienen demodo fundamental en losprocesos de respiracin yfermentacin. Lasoxidoreductasas sonimportantes a nivel de algunascadenas metablicas, como laescisin enzimtica de laglucosa, fabricando tambin el

ATP, verdadero almacn de energa. Extrayendo dos tomos de hidrgeno,catalizan las oxidaciones de muchas molculas orgnicas presentes en elprotoplasma; los tomos de hidrgeno tomados del sustrato son cedidos a algncaptor.En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales:Deshidrogenasas y oxidasas. Son ms de un centenar de enzimas en cuyos

sistemas actan como donadores, alcoholes, oxcidos aldehdos, cetonas,aminocidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y, como receptores,las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.

2. Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de lamolcula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificacin se basa en la naturalezaqumica del sustrato atacado y en la del aceptor. Tambin este grupo de enzimasactan sobre los sustratos ms diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehdo,glucosilo, amina, sulfat, sulfrico, etc.

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza lareaccin representada en la Figura de la derecha:

glucosa + ATP ADP + glucosa-6-fosfato
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3. Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandesmolculas del protoplasma, como son la de glicgeno, las grasas y las protenas.La accin cataltica se expresa en la escisin de los enlaces entre tomos decarbono y nitrgeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultneamente se obtienela hidrlisis (reaccin de un compuesto con el agua) de una molcula de agua. Elhidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen respectivamente a lasdos molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. Laclasificacin de estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlacequmico sobre el que actan.

A este grupo pertenecen protenas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugogstrico, y la tripsina y la quimotripsina, segregada por el pncreas. Desempeanun papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlacesppticos, estricos y glucosdicos.

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin:

lactosa + agua glucosa + galactosa

4. Las isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir,de idntica formula emprica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas quecatalizan diversos tipos de isomerizacin, sea ptica, geomtrica, funcional, deposicin, etc. Se dividen en varias subclases.Las racemasas y las epimerasas actan en la racemizacin de los aminocidos yen la epimerizacin de los azcares. Las primeras son en realidad pares deenzimas especficas para los dos ismeros y que producen unsolo producto comn. Las isomerasas cis trans modifican la configuracingeomtrica a nivel de un doble ligadura. Las xido reductasas intermolecularescatalizan la interconversin de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH yreduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfatoisomerasa, presente en el proceso de la gluclisis ; en otros casos cambian delugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa,indispensable en el cambio biosintico del escaleno y el colesterol. Por fin lastransferasas intermoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de gruposacilo, o fosforilo de una parte a otra de la molcula, como la lisolecitina acil mutasaque transforma la 2 lisolecitina en 3 lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actanrealizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehdosen compuestos cetona, o viceversa. Estas ltimas desarrollan una oxido reduccindentro de la propia molcula (oxido reductasa intermoleculares) sobre la que
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actan, quitando hidrgeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actanampliamente sobre los aminocidos, los hidroxcidos, hidratos de carbono y susderivados.

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizanlas reacciones representadas en la tabla inferior:

fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa

gliceraldehdo-3-fosfato

dihidroxiacetona-fosfato

glucosa-6-fosfato

fructosa-6-fosfato

5. Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entretomos de carbono, o bien entre carbono y oxgeno, carbono y nitrgeno, ycarbono y azufre. Los grupos separados de las molculas que de sustrato son casiel agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco. Algunas liasas actan sobrecompuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros separan elcarbono de numerosos sustratos.

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:

cido acetactico CO 2 + acetona

6. Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unin de dosmolculas, lo cual sucede simultneamente a la degradacin del ATP, que,en rigor, libera la energa necesaria para llevar a cabo la unin de las


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primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recinconocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por laaccin conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a unasustancia A (A + ATP A - + ADP) y una tran sferasa que pasara y uniraesa sustancia A, con otra, B (A - + B A B + Pi). A este grupo pertenecenenzimas de gran relevancia reciente, como las aminocido ARNt Ligasasconocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminocidos

ARNt o enzimas activadoras de aminocidos que representan el primerpaso en el proceso biosinttico de las protenas, y que forman uniones C-O;las cido-tiol ligasas, un ejemplo tpico de las cuales es la acetil coenzima.

A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de cido actico y coenzima A; las ligasas cido amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas cido-aminocido o sintetasas de pptidos, algunos de cuyos ejemplos msconocidos son la glutacin sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.

La accin de estas enzimas se manifiesta con la formacin de enlaces entretomos de carbono y oxigeno de diversas molculas, o bien entre carbono yazufre, carbono y nitrgeno y carbono y carbono. Las ligasas utilizan siempre,para el proceso de reaccin, la energa proporcionada por el ATP o compuestoshomlogos que son degradados, Por consiguiente las enzimas de esta clase sonlos nicos que intervienen en reaccin no espontnea desde un punto de vistatermodinmico; Actan sobre los sustratos ms diversos y revisten particularimportancia en el metabolismo de los cidos nucleicos.Estas reacciones enzimticas se desarrollan en dos tiempos: en el primero seforma un complejo intermedio con potencia energtica muy alta-, en el segundo

utilizan la energa obtenida para realizar la reaccin de sntesis.

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

piruvato + CO 2 + ATP oxaloacetato + ADP + P i
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GRUPO ACCI N EJEMPLOS1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de xido

reduccin. Tras la accin catlicaquedan modificados en su grado de

oxidacin por lo que debe sertransformados antes de volver aactuar de nuevo.

Dehidrogenasas AminooxidasaDeaminasas

Catalasas

2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidosde la ruptura de ciertas molculas) aotras sustancias receptoras. Suelenactuar en procesos deinterconversiones de azucares, deaminocidos, etc.

TransaldolasasTranscetolasasTransaminasas

3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrlisis conla consiguiente obtencin de

monmeros a partir de polmeros.Suele ser de tipo digestivo, por lo quenormalmente actan en primer lugar

GlucosidasasLipasas

PeptidasasEsterasasFosfatasas

4. Isomerasas Actan sobre determinadasmolculas obteniendo de ellas susismeros de funcin o de posicin.Suelen actuar en procesos deinterconversin

Isomerasas deazcarEpimerasasMutasas

5. Liasas Realizan la degradacin o sntesis(entonces se llaman sintetasas) delos enlaces denominados fuertes sinir acoplados a sustancias dealto valor energtico.

AldolasasDecarboxilasas

6. Ligasas Realizan la degradacin o sntesis delos enlaces fuertes mediante elacoplamiento a sustancias ricas enenerga como los nucleosidos del

ATP

CarboxilasasPeptidosintetasas

EFECTO DE LA MODIFICACIN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDADENZIMTICA

Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra ms activa unindosecovalentemente a un grupo qumico de pequeo tamao como el P i o el AMP.Tambin se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva alliberar algn grupo qumico. En las enzimas de las vas degradativas delmetabolismo, la forma fosforilada es ms activa que la no fosforilada, mientras que
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ENZIMAS

en las vas biosintticas ocurre lo contrario. En las figuras inferiores se ilustra laactivacin de una protena por fosforilacin.

ACTIVACIN PROTEOLTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Algunos enzimas no sesintetizan como tales, sinocomo protenasprecursoras sin actividadenzimtica. Estasprotenas se

llaman proenzimas ozimgenos . Paraactivarse, los zimgenossufren un ataquehidroltico que origina laliberacin de uno o variospptidos. El resto de la

molcula proteica adopta la conformacin y las propiedades del enzima activo.Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimgenos y en el tubodigestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la -quimotripsina , que sesintetiza en forma de quimotripsingeno (Figura superior). Si estos enzimas sesintetizasen directamente en forma activa destruiran la propia clula que lasproduce. As, la tripsina pancretica (una proteasa) se sintetiza como tripsingeno(inactivo). Si por alguna razn se activa en el propio pncreas, la glndula sufre unproceso de autodestruccin (pancreatitis aguda), a menudo mortal.

Elementos de la reaccin El enzima no fosforilado es inactivo El enzima fosforilado es activo


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PARTES DEL SISTEMA ENZIMATICO

Los sistemas enzimticos en general, estn formados por la enzima propiamentedicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo proteico (o coenzimas) ysustancias activadoras. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima se

denomina holoenzima; con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimticosque no tienen grupo prosttico o activadores reconocidos.

Apoenzima: concepto del centro activoLa apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica formada porcadenas de polipptidos, con peso molculas elevado, no dializable y termolbil.Las estudiadas analticamente hasta ahora, han sido, por razones tcnicas depeso molecular bajo, 12 a 24 000, tienen una sola cadena polipeptidica(ribonucleasa, papana, tripsina, pepsina, etc.) excepto uno o dos casos (a -quimotripsina y aldolasa) que tienen dos.El anlisis de los aminocidos que componen a diversas enzimas demuestran quetienen una estructura similar a la de cualquier protena; existen, de hecho unoscuantos casos en los que se ha determinado su secuencia completa, es decir, elorden en el que estn dispuestos todos ellos en la cadena. El anlisis de laestructura secundaria de la protena, sea el modo como la cadena peptdica sedispone a lo largo de su eje mayor y el de la estructura terciaria, sea la forma enque la cadena se pliega y se acomoda para formar una estructura tridimensionalse conoce muy mal para todas las enzimas. Solo en el caso de la lisozima (enzimapresente en las lgrimas donde funciona como un antisptico suave y que tiene lacapacidad de atacar a los polisacridos que forman la pared de diversas bacterias)

se ha determinado la estructura tridimensional de una enzima; para este fin seaplican las tcnicas de cristalografa de rayos x, con una solucin de dos , lo quedemostr que la lisozima es una protena con su cadena de 129 aminocidosampliamente plegada y en la que se reconoce una hendidura representante delcentro activo donde se acomodan muy bien los inhibidores ciertos compuestosdel tipo de carbohidratos que nulifican su actividad enzimtica. Se hademostrado, en este caso, que es cierta regla general de que el modo como seordenan y disponen los aminocidos determina el arreglo espacial que permite alas otras partes del sistema enzimtico sustratos, cofactores, iones, etc. adaptarse, en el espacio, en forma adecuada, para que se lleve a cabo la accincataltica. Por lo tanto, las estructuras indispensables que permiten la combinacincon el sustrato y que confieren propiedades enzimticas a la molcula sedenominan "centro activo". Se acepta que el centro activo no es una parte muygrande de la enzima completa y, en ciertos sistemas estudiados por medio debloqueos qumicos no parece constituir una zona de ms de 20 de dimetro. Esmuy posible que el centro activo est formado por la contribucin de gruposfuncionales de aminocidos situados en distintas cadenas o en diferentes
http://www.monografias.com/trabajos6/juti/juti.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/gamma/gamma.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos15/carbohidratos/carbohidratos.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos15/todorov/todorov.shtml#INTROhttp://www.monografias.com/trabajos15/todorov/todorov.shtml#INTROhttp://www.monografias.com/trabajos15/carbohidratos/carbohidratos.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/gamma/gamma.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos6/juti/juti.shtml


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repliegues de una cadena, asiendo aparecer a dichos grupos muy distantes entreellos si se considera el orden que guardan a lo largo de la cadena polipeptidica.Un caso muy ilustrativo sobre lo que significa la estructura del centro activo desdeel punto de vista de la composicin de los aminocidos es el de la triptfanopirrolasa, enzima ampliamente estudiada en bacterias desde el punto de vista dela bioqumica gentica. En ella, la modificacin de algunos aminocidos produceperdida de la actividad enzimtica, que se recupera si vuelve a incluirse losaminocidos en el orden original; sin embargo, se pueden reemplazar dos de ellospor otros completamente distintos, y la enzima vuelve a ser totalmente activa. Esposible que con estos nuevos aminocidos se consigan tambin las condicionesde distribucinespacial de grupos funcionales y estructuras necesarias para laactividad enzimtica.El concepto de arreglo tridimensional adecuado de los aminocidos que forman lacadena polipeptidica de la enzima para lograr la actividad funcional correcta

permite entender numerosos fenmenos: la necesidad de que la molcula proteicantegra est preservada en su forma; el hecho de que la desnaturalizacin de laenzima al permitir la separacin de los pliegues, conduce a la perdida de laactividad enzimtica; que al calentar una enzima con su sustrato (por ejemplo, lainvertasa con sacarosa, la transaminasa con cido a -cetoglutrico), se impide unadesnaturalizacin que sin ellos se producira, pues es posible que el propiosustrato contribuya a sostener y reforzar la aproximacin de los pliegues de lacadena, etc.Tambin se entiende por qu al atacar la ribonucleasa con pepsina y romper unasola unin peptdica que separa un tetrapeptido del extremo con grupo carboxilo

libre se pierde la actividad, mientras que si solo se quita los tres ltimos disminuyesu accin sugiriendo as la importancia del residuo de cido asp rtico parasostener el centro activo en condiciones de eficiencia, o lo que es ms probable,para formar parte del propio centro activo. Si se parte la ribonucleasa entre losaminocidos 20 y 21, y se separan los dos fragmentos, ninguno es activo, perobasta mezclarlos para que se unan en tal forma que se restablece la actividad,aunque un poco menor que la originalmente observada.El estudio detallado de la estructura del centro activo se hace por medio deinhibidores o de reactivos que se combinan de modo especfico, con algunos delos aminocidos del centro activo tales como el diisopropilfluorofosfato (DFP), quese combina con el OH del aminocido Serina, en diversas esterasas, peptidasas,etc. , e inactiva el centro activo del que forman parte dicho aminocido; esteinhibidor, an a concentraciones de 10-10 M, inhibe a la acetilcolinesterasa;mucho de los derivados del DFP se utilizan como gases de guerra o comoinsecticidas (parathion), y su utilidadse debe, en rigor a su capacidad para destruirfuncionalmente ciertas enzimas.
http://www.monografias.com/trabajos/genetica/genetica.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/travent/travent.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos53/violencia-familiar-asp/violencia-familiar-asp.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/veref/veref.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos13/termodi/termodi.shtml#teohttp://www.monografias.com/trabajos11/artguerr/artguerr.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos4/costo/costo.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos4/costo/costo.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/artguerr/artguerr.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos13/termodi/termodi.shtml#teohttp://www.monografias.com/trabajos11/veref/veref.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos53/violencia-familiar-asp/violencia-familiar-asp.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/travent/travent.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos/genetica/genetica.shtml


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situacin y sugerir de acuerdo con Koshland la teora de un "acomodoinducido".

As las enzimas pueden sufrir un cambio en su estructura desde el momento enque entran en contacto con los reaccionantes, sustratos y cofactores, y es posibleque todos ellos modifiquen el arreglo tridimensional de la enzima; la enzima losrecibe en un orden determinado y cada uno de ellos al unirse a la enzima modificasu estructura. La nueva analoga es la del "guante y la mano"; aquel no representauna estructura de negativo tridimensional mientras no se halla la mano en el, yaque antes pueden tener diversas formas y disposiciones, una vez que ha entradola mano - que a su vez tambin puede adoptar distintas posiciones se ponen encontacto todas las partes correspondientes, es decir, en el caso de la enzima, laspartes reactivas del sistema enzimtico, con las partes reaccionantes, osea lossustratos. Se ha preservado con esta nueva idea, el aspecto de la armonaestructural entre el sustrato y la enzima pero se introduce el nuevo concepto deque es necesario provocar un cambio en la estructura proteica que favorezca lacolocacin adecuada de todos los elementos que interviene en la reaccinenzimtica. Los cambios de la estructura proteica se denominan"conformacionales". El cambio en la disposicin tridimensional puede hacerse adistancia y en muchas ocasiones la unin del sustrato a una parte de la enzimamodifica otras zonas de ella y an su estructura completa, debido a plegamientosque acercan o alejan diversos grupos colocados a lo largo del pptido que forma laenzima. Esta alteracin mltiple y de tipo flexible, permite entender mejor elproceso de entrada ordenada de los sustratos, y los cofactores y la reaccin en la

que se participan. Tambin permiten comprender porque un sustrato entra a unaenzima y es atacado y uno que no lo es an muy parecido a l, puede quedarexcluido del centro activo.Se ejemplifican estas ideas en A se encuentra la enzima en una forma desplegadacon ciertos grupos reactivos (+) y (-), colocados en una zona de la superficie de laenzima. La entrada de un cofactor F1, modifica una parte del sistema (B); seintroduce en el sistema un nuevo arreglo a base de la reactividad de tipoelectrnico entre la zona (+) y una parte del cofactor F1, recin introducido; por finla entrada de un nuevo reaccionate F2 modifica la parte terminal de la enzima demanera que permite la entrada del otro reaccionante (sustrato) que se acomodaen un lugar preparado previamente por los reaccionantes F1 y F2, y permite deesta manera echar a andar la reaccin cataltica. Los cambios conformacionales,se pueden demostrar con diversos mtodos algunos de tipo fsico, como son lasmodificaciones en la rotacin ptica o en el patrn de sedimentacin en el campogravitacional de la ultracentrfuga, o qumicos como el aumento o la disminucinde la actividad enzimtica bajo la influencia de cambios trmicos o la adicin deagentes desnaturalizantes. Basten unos cuantos ejemplos: la transaminasa a -


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cetoglutrica se pude calentar a 65 C. en presencia de su sustrato sin que seafecte, al paso que la enzima sola es rpidamente degradada, cambia deconfiguracin y se precipita; la miosina, protena muscular contrctil, en presenciade ATP hace ms notable su forma de espiral y permite el reconocimiento deaminocidos previamente ocultos en sus pliegues; la D-amino oxidasa, al unirse asu cofactor, el FAD, pasa de la forma espiral en a -hlice, a una disposicinirregular distribuida al azar.

COENZIMA Y GRUPOS PROSTTICOS

Una coenzima es una molcula orgnica pequea necesaria para la actividad de unaenzima. Las coenzimas son cofactores de naturaleza orgnica.

Una coenzima es un cofactor de naturaleza orgnica. Las coenzimas son necesarias

para la actividad de muchas enzimas. La tetrahidrobiopterina, el ATP, el GTP, elNAD, la coenzima A o la coenzima Q son algunos ejemplos de coenzimas. Muchascoenzimas son vitaminas o derivados de ellas especialmente de la vitamina B.

Normalmente sufren reacciones de oxidacin, reduccin y transferencia de gruposqumicos. Las coenzimas sufren las transformaciones qumicas necesarias para lacatlisis enzimtica evitando que la enzima las sufra. De este modo la enzima quedaintacta y puede llevar a cabo otro ciclo de reacciones simplemente cambiando lacoenzima.

Las coenzimas tienen un papel fundamental en el metabolismo y en la fisiologa delorganismo y, de hecho, hay muchas enfermedades producidas por defectos encoenzimas. Algunos ejemplos de este tipo de enfermedades son la fenilcetonuria enla que existe un defecto de tetrahidrobiopterina o la pelagra que se produce por undficit de NAD (Nicotinamida Adenina Di nucletido).

MECANISMO DE ACCIN DE LAS COENZIMASEl mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el siguiente:

1. La coenzima se une a una enzima.2. La enzima capta su sustrato especfico.3. La enzima ataca a dicho sustrato, transfiriendo algunos de sus electrones.

En realidad la unin de sustrato y enzima produce una nueva sustancia.Esta sustancia es inestable, lo que provoca su separacin en diferentespartes: enzima, producto, y la forma reducida de la coenzima, que se
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qued con algunos electrones (al oxidar el sustrato sta se reduce) porpresentar mayor fuerza de atraccin molecular.

4. La enzima cede a la coenzima dichos electrones provenientes del sustrato.5. La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la enzima.6. La coenzima reducida va a la cadena de transporte de electrones, en la

cual se genera ATP y H2O (respiracin celular), al "dejar" all suselectrones sta mediante unas lanzaderas, vuelve a su estado inicial.

Este ltimo paso es esencial para no agotar la dotacin de coenzimas de unaclula ya que las enzimas junto con las que acta no pueden realizar la reaccinqumica sin el concurso de su coenzima.

Algunas coenzimas estn fuerte y permanentemente unidas a su enzima,constituyendo en la prctica un grupo prosttico; tal es el caso del FMNa laenzima NADH deshidrogenasa o el FAD a la succinato deshidrogenasa.

Cada coenzima est especializada en aceptar y transportar un tipo de tomosdeterminado; unos aceptan hidrgenos, otros grupos acetilo, amino, etc. Noobstante, las coenzimas no son nada especficas respecto a las enzimas a las quese unen, de modo que una misma coenzima puede unirse a un gran nmero deenzimas distintas y es por ello que el nmero de coenzimas diferentes esrelativamente bajo.

PRINCIPALES COENZIMAS:

Coenzima A.

FAD (flavn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y protones. FMN (flavn mononucletido): transferencia de electrones y protones. NAD+ (nicotn-adenn dinucletido): transferencia de electrones y protones. NADP+ (nicotn-adenn dinucletido fosfato): Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por ejemplo, en

la descarboxilacion del cido pirvico) y de grupos acilo en general. Coenzima Q: transferencia de electrones en la cadena respiratoria.
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Coenzima B 12: transferencia de grupos metiloo hidrgenos entre molculas. TPP (pirofosfato de tiamina): transferencia de grupos aldehdo; forma parte,

entre otros, del complejo piruvato deshidrogenasa. Vitamina C PLP (fosfato de piridoxal): transferencia de grupos amino. PMP (fosfato de piridoxamina): transferencia de grupos amino. FH4 (cido tetrahidroflico): transferencia de

grupos formilo, metenilo y metileno. Biocitina : transferencia de dixido de carbono. cido lipoico : transferencia de hidrgenos, grupos acilo y metilamina.

Aparte del sustrato, cuya transformacin ser condicionada por la enzima, existeotra parte del sistema enzimtico, de peso molculas bajo y por lo tanto dializable,termostable y en general, no proteica, adherida de ms o menos laxa a laapoenzima y a la cual se le llama grupo prosttico, si est muy ntimamente ligadaa la apoenzima como es el caso del ncleo porfirnico de numerosas oxidasas ola estructura flavnica de la deshidrogenasa succnica o coenzima cuando launin es dbil y se separan fcilmente, como por ejemplo el DPN y el TPN queasisten a las funciones de varias deshidrogenasas. Es muy grande la importanciadel grupo prosttico o de la coenzima desde el punto de vista funcional puessuelen ceder y recibir alternadamente parte de los productos de la reaccin. Porejemplo en las reacciones de xido reduccin los hidrgenos desprendidos deun sustrato deben ser captados por una sustancia con lo que se expulsa al

sustrato oxidado y es posible recibir una nueva molcula del sustrato conhidrgenos. Tal sustancia es una coenzima, como el DPN, el TPN, el FAD, etc.,que, a su vez, suele cederlos a una tercera sustancia o, cuando las reaccionesson reversibles los pasan al sustrato oxidado para reducirlo. Algunos autoresdenominan cosustratos a estos agrupamientos coenzimticos para hacer nfasisen su carcter reversible, no cataltico y equimolecular con respecto al sustrato.Una proporcin de las vitaminas forman parte de molculas ms complejas quefuncionan como coenzimas en diversas reacciones.

Muchas enzimas requieren una coenzima

Muchas enzimas que catalizan la transferencia de grupos y otras reaccionesrequieren, adems de su sustrato, una segunda molcula orgnica conocida comocoenzima sin la cual son inactivas. Para distinguirlas de iones metlicosactivadores y de las enzimas mismas, las coenzimas se definen como compuestosorgnicos termoestable, de peso molecular bajo, requeridas para la actividad delas enzimas. La mayor parte de las coenzimas se unen a las enzimas
http://es.wikipedia.org/wiki/Cianocobalaminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Cianocobalaminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Metilohttp://es.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3genohttp://es.wikipedia.org/wiki/Pirofosfato_de_tiaminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Pirofosfato_de_tiaminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Aldeh%C3%ADdohttp://es.wikipedia.org/wiki/Piruvato_deshidrogenasahttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_Chttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_Chttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_Chttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_Chttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B6http://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B6http://es.wikipedia.org/wiki/Aminohttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B6http://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B6http://es.wikipedia.org/wiki/Aminohttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B9http://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B9http://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B9http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Formilo&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Metenilo&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/wiki/Metilenohttp://es.wikipedia.org/wiki/Biotinahttp://es.wikipedia.org/wiki/Biotinahttp://es.wikipedia.org/wiki/Di%C3%B3xido_de_carbonohttp://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_lipoicohttp://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_lipoicohttp://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_lipoicohttp://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_lipoicohttp://es.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3genohttp://es.wikipedia.org/wiki/Acilohttp://es.wikipedia.org/wiki/Metilaminahttp://www.monografias.com/trabajos11/teosis/teosis.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos14/dinamica-grupos/dinamica-grupos.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos7/mafu/mafu.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos12/elproduc/elproduc.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos34/el-caracter/el-caracter.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/lasvitam/lasvitam.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos10/clorofa/clorofa.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos10/clorofa/clorofa.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos10/clorofa/clorofa.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos10/clorofa/clorofa.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/lasvitam/lasvitam.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos34/el-caracter/el-caracter.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos12/elproduc/elproduc.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos7/mafu/mafu.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos14/dinamica-grupos/dinamica-grupos.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos11/teosis/teosis.shtmlhttp://es.wikipedia.org/wiki/Metilaminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Acilohttp://es.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3genohttp://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_lipoicohttp://es.wikipedia.org/wiki/Di%C3%B3xido_de_carbonohttp://es.wikipedia.org/wiki/Biotinahttp://es.wikipedia.org/wiki/Metilenohttp://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Metenilo&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Formilo&action=edit&redlink=1http://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B9http://es.wikipedia.org/wiki/Aminohttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B6http://es.wikipedia.org/wiki/Aminohttp://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_B6http://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina_Chttp://es.wikipedia.org/wiki/Piruvato_deshidrogenasahttp://es.wikipedia.org/wiki/Aldeh%C3%ADdohttp://es.wikipedia.org/wiki/Pirofosfato_de_tiaminahttp://es.wikipedia.org/wiki/Hidr%C3%B3genohttp://es.wikipedia.org/wiki/Metilohttp://es.wikipedia.org/wiki/Cianocobalamina


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Aunque estos sugiere la formacin de un complejo sencillo CoE-G, durante elcurso de la reaccin global, pueden intervenir varios complejos intermediariosCoE-G en una reaccin particular (por ejemplo, transaminacin).Cuando el grupo transferido es el hidrgeno, es costumbre representar slo la"mitad izquierda de la reaccin":

D-H CoED CoE-H

Que esto representa en realidad slo un caso especial de la transferencia generalde grupos puede apreciarse mejor en trminos de las reacciones que ocurren enlas clulas intactas. Se pueden representar de la siguiente manera:

D-H CoE A-H

D CoE-H A Las coenzimas pueden clasificarse de acuerdo al grupo cuya transferencia

facilitan. Basndose en este concepto podra clasificarse a las coenzimas comosigue:

Para la transferencia de grupos distintos del hidrgeno:

Fosfatos de azcares CoASH

Pirofosfato de tiamina. Fosfato de piridoxal Coenzimas del folato Biotina Coenzimas de cobamida (B12) cido lipoico Para la transferencia del hidrgeno: NAD+, DADP+ FMN, FAD. cido lipoico Coenzima Q.

-Muchas coenzimas derivan de vitamina By del monofosfato de adenosinaLas vitaminas B forman parte de la estructura de numerosas coenzimas. Lasvitaminas B; nicotinamida, tiamina, riboflavina y cido pantotnico sonconstituyentes esenciales de las coenzimas para las oxidaciones y las reduccionesbiolgicas y las coenzimas cido flico y cobamida funcionan en
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Activacin de la apoenzima. Consiste en la obtencin de una correcta estructuradel centro activo de la protena con actividad enzimtica, ya referidoanteriormente.

Integridad de los grupos funcionales del centro activo. Destaca la relacionadacon los grupos sulfhidrilo, -SH. Cualquier alteracin qumica que los destruya,bloquee u oxide a disulfuro, -S-S-, puede inactivar a las enzimas. Esto puedesuceder incluso en las suaves condiciones del trabajo celular por exposicin aagentes oxidantes o al oxigeno mismo, aunque puede lograrse por el efecto desustancias que los ataquen y que combinen con ellos como la yodacetamida. Enotras ocasiones la destruccin de los grupos SH, aun la distancia del centroactivo modifica de tal manera la estructura tridimensional de la enzima que elcentro activo se deforma al grado de que no puede llevar a efecto su accin sobrelas sustancias reaccionantes. Existen otros grupos funcionales cuyo bloqueoacaba por completo con la actividad enzimtica; en tal caso estara la accin deinhibidores o venenos enzimticos.

Medida de la actividad enzimtica. Aparte del problema de medir laspequesimas cantidades de enzimas presentes en los tejidos; muy pocas de ellasposeen caractersticas qumicas o espectroscpicas particulares que permitamedirlas directamente. En general, las enzimas se cuantean siguiendo la actividadde la reaccin que catalizan y se aceptan, en principio que dicha actividad esproporcional a la cantidad de enzima presente. Como la actividad de unasenzimas slo rara vez se puede expresar en relacin a su peso absoluto o a lamolaridad de la enzima, lo habitual es expresarla en "unidades" fijadas de modo

convencional con relacin a la protena presente en la preparacin.

La actividad enzimtica se mide por la desaparicin del sustrato o la aparicin dealguno de los productos de la reaccin, siguiendo dichos cambios en el tiempo. Sin embargo, las condiciones del sistema no son uniformes a lo largo del tiempo:el grado de saturacin de la enzima con el sustrato cambia constantemente, losproductos que aparecen suelen inhibir a la enzima o se presentan modificacionesdel pH que afectan a la reaccin, etc. Para evitar estos problemas se hace lamedida de la velocidad inicial, tomando en cuenta solo el comienzo, en forma delnea recta de la grfica, lo que sucede en general cuando se ha consumido noms de una cuarta parte del sustrato.La actividad puede expresarse, una vez determinada la reaccin, en relacin conel tiempo empleado por la enzima para producir un cambio determinado; mientrasmayor sea el tiempo, la actividad de la enzima es menor. Por lo tanto, la recprocadel tiempo (la inversa del tiempo sea el valor que resulta de dividir la unidadsobre el tiempo, 1/T) es una medida de la actividad enzimtica.
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37BIOQUMICA

ENZIMAS

LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES ESTEREOESPECFICOS

Casi todos los sustratos forman por lo menos tres enlaces con las enzimas. Estaadherencia en tres puntos puede conferir asimetra a una molcula por otro ladosimtrica. La figura * muestra una molcula de sustrato, representada comoun tomo de carbono que tiene tres grupos diferentes, prximos a adherirse entres puntos a un sitio de la enzima. Si el sitio puede ser alcanzado slo desde unlado y nicamente los tomos complementarios y los silios pueden interactuar(ambos suposiciones vlidas para las enzimas reales), la molcula se unir sloen una forma. La reaccin misma puede estar confinada a los tomos unidos enlos sitios 1 y 2 an, cuando los tomos 1 y3 sean idnticos. Girando mentalmentela molcula de sustrato en el espacio, ntese que puede adherirse en tres puntosa un costado del sitio planear con una sola orientacin. En consecuencia, lostomos 1 y 3 aunque sean idnticos vienen a ser distintos cuando el sustrato est

adherido a la enzima. Por tanto, un cambio qumico puede afectar el tomo uno(pero no al tomo tres) o vicevers

enzimas bioquimica (javier campoverde)

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