Cuestionario enzimas

1.- Definir a las enzimas. Las enzimas (polímeros biológicos) son catalizadores proteicos que aceleran la velocidad

de una reacción y que no se consumen durante ésta.

2.- ¿Cuáles son los componentes principales de una enzima? Menciona la función de cada parte.

Sitio Activo: El sitio activo es la zona de la enzima a la que se une el sustrato para ser catalizado.

Sitio Alostérico: Es o son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula para impedir o acelerar la reacción.

Coenzima: Una coenzima es una molécula orgánica, no proteica, generalmente sintetizada a partir de las vitaminas. Son claves en el mecanismo de catálisis.

Grupo Prostético: Es la unión fuerte de la coenzima y la enzima ya sea por medio de enlaces covalentes. Ceden y reciben parte de los productos de la reacción.

3.- ¿Cuáles son los componentes principales de un mecanismo enzimático? Y ¿Qué importancia tiene cada una?

4.- Clasifica a las enzimas de acuerdo a su función biológica y da ejemplos de cada grupo. Óxido-reductasas: (Están relacionadas con las oxidaciones y reducciones biológicas)

Ejem. Deshidrogenasa alcohólica, Citocromo oxidasa.

Transferasas: (Catalizan el traspaso de gpos. Químicos entre sustratos, excepto H) Ejem. Acetiltransferasa, Hexoquinasa.

Hidrolasas: (Introducen OH y H en el sustrato) Ejem. Lipasa, ATPasa

Liasas: (Introducción o eliminación de un grupo químico por ligaduras) Ejem. Aldolasa, Fumarasa

Isomerasas: (Catalizan isomeraciones) Ejem. Glucosa fosfato isomerasa, Ribulosa fosfato epimerasa.

Ligasas: (Unen moléculas simultáneamente a la degradación u otro enlace) Ejem. AcetilCoA Sintetasa, Piruvato Carboxilasa.

5.- ¿A qué se refiere la especificidad enzimática de una enzima? Es la característica de las enzimas que selectivamente sólo cataliza con un sustrato en

particular. Cuando reacciona con más de un sustrato se dice que es esteroespecifica.

6.- Menciona los mecanismos de una reacción enzimática de los siguientes investigadores: Emil Fischer, Koshland.

Emil FischerDedujo que enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus

estructuras encajan exactamente una en la otra, por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y

al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar

explicar la estabilización delestado de transición que logran adquirir las enzimas.(Modelo llave-cerradura)

KoshlandSugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la

interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo

su función catalítica. (Modelo de encaje inducido)

7.- ¿Qué efecto provocan los inhibidores por competencia y no competencia sobre una reacción enzimática?

Inhibidores por competencia: En este caso el inhibidor no permite la formación del complejo enzima-sustrato (normal), ya que se forma un complejo enzima-inhibidor. El inhibidor ocupa el lugar activo de la enzima , quedando bloqueado el lugar activo y el sustrato no puede entrar, impidiendo la acción enzimática.

Inhibidores por no competencia: Cuando las sustancias inhibidoras actúan independientemente de la calidad del sustrato natural presente, se trata de inhibición por no competencia.

8.- ¿A que se le denomina velocidad media de la velocidad máxima de una reacción enzimática?

Constante de Michaelis-Menten km

9.- ¿Qué estudia la cinética enzimática? Los factores que intervienen y regulan las reacciones químicas catalizadas por enzimas,

como el tiempo de la reacción, la concentración de la enzima y del sutrato, su regulación etc.

10.- Su elevación en sangre nos sirve para evaluar o diagnosticar la inmensidad de un infarto?

Glutámico Oxalacética (TGO)

Creatina Fosfocinasa (CPK)

11.- Su elevación en sangre es un dato especifico para el diagnostico de cáncer de próstata.

Fosfatasa ácida

12.- Una concentración elevada de ésta encima nos sirve para evaluar problemas a nivel músculo esquelético e hígado.

Fosfatasa Alcalina

13.- Se eleva en sangre en casos de cáncer pancreático. Amilasa Serica

14.- La elevación de estas 2 enzimas sirven para diagnosticar infarto al miocardio, pero en menor grado que la TGO.

Deshidrogenasa Láctica y Creatina Quinasa

15.- ¿Por qué se les denomina a algunas enzimas de escape? ¿Qué importancia clínica tienen?

Reciben este nombre debido a que cuando existe un daño tisular son vertidas al torrente sanguíneo, por lo que la actividad de este tipo de enzimas aumenta en la sangre.