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Iniciativa de Ciencia Progresiva

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Enzimas

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VocabularioClickea sobre cada palabra para ver su definición

energía de activación

inhibidor no competitivo

sitio activoregulación alostérica

catalizadorco-enzimacofactorinhibidor competitivo

enzimainhibidor de la retroalimentaciónajuste inducido

pH óptimotemperatura óptimasustrato

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Enzimas- Temas de la unidad

· Enzima, ciclo catalizador

· Temperatura, pH, Inhibidor

Click en el tema para ir a la sección

· Regulación alostérica, Inhibición de la retroalimentación

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Enzimas, ciclo catalizador

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Un catalizador es una sustancia que acelera las reacciones químicas sin ser modificado durante la reacción química.

· Cuando un catalizador esta presente se necesita menos energía para iniciar una reacción química.

· Cuando un catalizador está presente, la velocidad de una reacción química es más rápida.

· El catalizador no se modifica al final de la reacción

Catalizadores

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Las enzimas son catalizadores en los sistemas biológicos.

En las primeras células, las enzimas se formaron a partir del ARN.

En las células modernas, las enzimas son un tipo especial de proteína.

Enzimas

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Enzimas comunes

La lactasa es una enzima que ayuda a digerir los productos lácteos.

Las personas con intolerancia a la lactosa tienen problemas para digerir productos lácteos, ya que carecen de esta enzima, pero pueden tomar una píldora que contenga la enzima lactasa.

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Enzimas comunes

La amilasa es una enzima que se encuentra en la saliva humana. Con esta enzima comienza el proceso químico de la digestión.

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Enzimas sustrato complejo

Las enzimas ayudan a que ocurran las reacciones químicas al proporcionar un espacio llamado sitio activo para que los sustratos (reactivos), puedan unirse.

Sustratoingresadopor el centroactivo de la enzima

enzima/sustrato complejo

enzima/producto complejo

Los productos quesalen del centro activode la enzima

centro activo

sustrato

Click aquí para ver e l vídeo de la enzima

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Ajuste inducidoAl igual que una llave sólo puede abrir una cerradura específica, cada enzima tiene su propia forma única, por lo que cada enzima es específica para determinados sustratos.

Como los sustratos entran en el centro activo, la forma de la enzima cambia sólo un poco con el fin de crear un mejor ajuste, llamado ajuste inducido.

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Ciclo Catalizador de una enzima

Una enzima puede ser utilizada una y otra vez en iguales reacciones.

Los sustratos se convierten en productos

Sustrato (sacarosa)

El sustrato se une a la enzima

Glucosa

Fructosa

Los productos se liberan

Enzima (sacarasa)

El sitio activo está disponible para una molécula de sustrato, el reactante sobre el que actúa la enzima

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1 ¿Cuál de los siguientes es un catalizador para el metabolismo humano?

A Carbohidratos

B Ácido nucleico

C Lípidos

D Enzimas

E Agua

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2 Otro nombre para los reactivos es_____.

A productos

B sustratos

C centros activos

D enzimas

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3 Las enzimas se unen sólo a ciertos sustratos.

Verdadero

Falso

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4 Una enzima sólo se puede utilizar para una reacción y por lo tanto no sirve para otra.

Verdadero

Falso

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Activación de energíaLas enzimas funcionan disminuyendo la cantidad mínima de energía necesaria para que se produzca la reacción. Esta energía mínima de energía se conoce como energía de activación, E.

Al igual que una pelota no puede superar una colina sino rodar por la colina con la suficiente energía, una reacción no puede ocurrir a menos que las moléculas posean energía suficiente para superar la barrera de energía de activación.

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Diagrama de energía potencial

Esta energía de activación es necesaria para romper los enlaces del sustrato

energía inicial

energía final

Estado de TransiciónEnergía Potencial

Curva de la reacción

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CatalizadoresLas enzimas aumentan la velocidad de una reacción debido a que disminuyen la energía de activación de la reacción.

Este gráfico muestra la descomposición de un azúcar con y sin catalizador.

Coordenada de la reacción

Energía

Energía de activación

sin enzimaE A

sin enzima

sin enzima

con enzima

Energía total liberada durante la reacción

Observa que la energía inicial de los reactivos y la energía final de los productos no se han modificado por el catalizador.

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5 La activación de energía es _____.

A el calor liberado en la reacción

B la energía liberada cuando los reactivos chocan

C generalmente muy alta para que una reacción se lleve a cabo rápidamente

D una barrera de energía entre los reactivos y los productos

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6 ¿Qué le sucede a un catalizador durante una reacción?

A Se mantiene sin cambios.

B Se incorpora en los productos.

C Se incorpora en los reactivos

D Se evapora

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7 ¿Por qué un catalizador hace que una reacción se produzca más rápidamente?

A Sólo porque hay más choques por segundo.

B Porque el choque se produce con mayor energía.

C Sólo porque la energía de activación se reduce.

D Hay choques más frecuentes y de mayor energía.

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8 Si un catalizador es usado en una reacción_____.

A la energía de activación aumenta

B se obtienen productos de reacciones diferentes

C la velocidad de reacción aumenta

D se evapora

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Temperatura, pH,Inhibición

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Las enzimas tienen ambientes óptimos

Dado que las enzimas son proteínas y las proteínas son sensibles al ambiente, las enzimas también son sensibles al entorno.

Factores que afectan la actividad de la enzima

Temperatura

pH

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Efecto de la temperatura en las enzimas

Temperatura óptima

En general, el aumento de la temperatura de un sistema aumenta la velocidad de reacción debido a que los sustratos son capaces de moverse más rápido y tienen más choques con los sitios activos de las enzimas.

Esto es cierto sólo hasta ciertas temperaturas para cada tipo de enzima! Llamamos a esta temperatura, la temperatura óptima.

La temperatura óptima es diferente para cada tipo de enzima.

Velocidad

de reacción

Temperatura

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Sustrato

Enzima Enzima

Sitio activoSitio activo desnaturalizado

El sustrato ya no encaja

Pasada la temperatura óptima, la enzima empieza a desnaturalizarse o perder su forma, por lo que cambia la forma del sitio activo.

Efecto de la temperatura en las enzimas

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Temperatura óptima y fiebre

La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas bacterianas es menor que 37°C , por lo que al aumentar la temperatura corporal por arriba de esto, el sistema inmune intenta desnaturalizar las enzimas de las bacterias y detener la infección.

La fiebre es la elevación de la temperatura corporal por encima de lo normal (En los seres humanos 37 °C ). Típicamente, las fiebres se desarrollan en respuesta a la infección bacteriana o viral.

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Enzimas comunes

Los detergentes para ropa contienen enzimas que ayudan a descomponer y eliminar las manchas de la ropa.

¿Por qué deberías usar un detergente diferente al lavar la ropa en agua caliente en lugar de en el agua fría?

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Efecto del pH sobre las enzimas

El nivel de pH también puede causar una desnaturalización de la enzima.

La mayoría de soluciones biológicas tienen valores de pH entre 6-8.

Cad

a ve

z m

ás

ácid

o[H

+] >

[OH

–]

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(pH óptimo = 4.2)

Tasa relativa de acción enzim

ática

El pH óptimo para la mayoría de las enzimas está entre 6-8, pero de nuevo el pH óptimo es diferente para cada tipo de enzima.

Efecto del pH sobre las enzimas

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9 ¿Cuál es la temperatura óptima para esta enzima?

Incremento de la actividad enzimática

Temperatura (°C)

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10 ¿Cuál es el pH óptimo de esta enzima?

Incremento de la actividad enzimática

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11 ¿Qué enzima tiene la temperatura óptima más baja?

A

B

Temperatura (°C)

Velocidad de reacción (°C

)

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12 ¿A qué temperatura ambas enzimas tienen una tasa igual de reacción?

Temperatura (°C)

Velocidad de reacción (°C

)

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13 ¿Cuál es la mejor descripción que explica los efectos de la temperatura?

A Cada enzima funcionará a temperatura ambiente.

B Ambas enzimas están inactivas en el punto de congelación.

C Cada enzima tiene su propio rango de temperatura óptima

D Ambas enzimas tienen el mismo rango de temperatura óptima.

Temperatura (°C)

Velocidad de

reacción (°C)

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14 En base a esta información, ¿qué conclusión puedes sacar, sobre qué medio es más ácido?

A estómago

B hígado

Enzima del hígado

Actividad enzim

ática

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15 ¿Qué enzima elegirías para usar en un medio básico?

A

B

C

A B C

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16 El sitio activo de una enzima I. es la parte de la enzima donde cabe un sustrato II. puede ser usado una y otra vez III. no se ve afectada por factores ambientales

A I solamente

B II solamente

C III solamente

D I y II

E I y III

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CofactoresAlgunas veces las enzimas necesitan un ayudante para unirse en el sitio activo para hacer que la enzima activa. Estos ayudantes son llamados cofactores.

Si los cofactores son moléculas orgánicas, entonces se les llama coenzimas. Las vitaminas son un tipo de coenzima

Enzima

coenzima substrato

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Inhibidores enzimáticos

Ciertos productos químicos trabajan para detener o inhibir las enzimas. Estos productos químicos se denominan inhibidores de la enzima.

Tipos de inhibidores

· inhibidores competitivos· inhibidores no competitivos

clickea aquí para ver una animación sobre inhibición

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Los inhibidores competitivos tienen una forma similar a los sustratos.Son capaces de bloquear los sustratos de la unión al centro activo mediante la unión al centro activo de sí mismos..

Inhibidor competitivo

Inhibidores competitivos

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Inhibidores competitivos: cómo se detienen

Para detener la inhibición competitiva, la concentración de los sustratos tiene que aumentar para que superen en número a los inhibidores.

De esta manera, los sustratos son más propensos a unirse al centro activo antes de un inhibidor lo haga.

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Inhibidores no competitivos: cómo trabajan

Los inhibidores no competitivos se unen a una parte separada de la enzima y provocan que la enzima cambie de forma.

Cuando cambia de forma la enzima, el sustrato ya no es capaz de unirse al centro activo debido a que éste también cambia de forma.Este tipo de inhibición es a veces irreversible. Inhibidor no competitivo

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17 Las moléculas orgánicas que ayudan en la acción de la enzima se llaman _____.

A productos

B coenzimas

C sustratos

D ayudantes

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18 ¿Qué tipo de inhibidor se une en el centro activo?

A Inhibidor competitivo

B Inhibidor no competitivo

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19 Los inhibidores no competitivos tienen la forma parecida a los sustratos que se unen en el centro activo de una enzima.

Verdadero

Falso

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20 Si una enzima ha sido inhibida no competitivamente,

A es capaz de aumentar su actividad

Bel aumento de la concentración de sustrato incrementará la inhibición

C el centro activo será ocupado por la molécula del inhibidor

D el centro activo cambiará de forma

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21 Los inhibidores no competitivos a veces son irreversibles

Res

pues

ta

Verdadero

Falso

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Regulación alostérica,inhibición de

retroalimentación

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Regulación alostérica

En la mayoría de los procesos naturales es necesario para regular la actividad de la enzima. Esta regulación puede ser para inhibir o estimular la actividad.

La regulación alostérica es un tipo de inhibición no competitiva, ésta es reversible.

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Activación alostérica y inhibición

Las enzimas que se someten a la regulación alostérica generalmente están formadas por múltiples subunidades o cadenas polipeptídicas. Todas las subunidades forman un complejo que puede ser activo o inactivo Cuando las subunidades se conectan, hay un centro alostérico, o un sitio que le permite a una molécula de activador o inhibidor unirse.

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La reacción se produce y se generan los productos

La molécula inhibidora previene la únión del la molécula del sustrato

La molécula inhibidora se une con el sitio activo de la molécula

La molécula sustrato se une con el sitio activo de la enzima previniendo que el inhibidor se una a la molécula

Reacción

Inhibición

Sitio activo

Sustrato

EnzimaSitio alostérico

Sitio activo

Inhibidor

Inhibidores alostéricos

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Si un inhibidor se une a la enzima, las subunidades se estabilizan en una forma inactiva. Esto significa que las enzimas cambian de forma y los sitios activos no están abiertos para unir a los sustratos.

Los activadores alostéricos se unen a la enzima estabilizando las subunidades en una forma activa. Esto significa que las enzimas cambian de forma y los sitios activos están disponibles para unirse a los sustratos.

Activadores alostéricos

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Inhibidor de retroalimentación

En ciertos procesos los productos de una enzima actúan como sustratos para una segunda enzima y los productos de la segunda enzima son un sustrato para una tercera enzima, etc.

Cuando esto sucede, los productos de la última enzima en la ruta de acceso pueden inhibir alostéricamente la primera enzima en la ruta de acceso hasta que sea necesario para formar más productos y luego el inhibidor las deja.

Esto se conoce como inhibición de la retroalimentación.

Clickea aquí para ver un vídeo de inhibición de re troa limentación

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enzima 2

enzima 1

Producto terminado

Intermediario A

Sustrato inicial

Intermediario B

enzima 3

Producto terminado + X

Inhibidor de retroalimentación

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22 Un centro alostérico en una enzima está

A no hecha de proteínas

B involucrado en la inhibición de retroalimentación

C el mismo que el centro activo

D donde los productos dejan la enzima

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23 ¿Cuál de los siguientes no es parte de la regulación alostérica?

A otras moléculas de sustrato compiten por el centro activo

Blas moléculas reguladoras se unen a un sitio distinto del centro activo

C los inhibidores y activadores pueden competir entre sí

Dla formación natural de una molécula estabiliza una conformación activa

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24 La Regulación alostérica es similar a la inhibición no competitiva, excepto que es _____.

A siempre reversible

B algunas veces irreversible

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25 En la regulación alostérica los sitios en los que los inhibidores y activadores son capaces de unirse se llaman _____.

A centro activo

B sustratos

C centro alostérico

D cofactores

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26 En la regulación alostérica tanto un inhibidor y un activador se pueden unir a un complejo de sustrato al mismo tiempo.

Verdadero

Falso

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27 La inhibición de la retroalimentación es de un tipo de _____.

A inhibición competitiva

B productos

C regulación alostérica

D enzima

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