UNIVERSITATEA DE MEDICINA VETERINARA SPIRU HARET

STUDII PRIVIND PROTEINELE SI AMINOACIZII ACESTORA

MATERIA: INFORMARE STIINTIFICA, TEHNICI SI METODE DE DOCUMENTARE

GIRBACIANU BOGDAN MARIAN STUDENT IN ANUL I GR. 12

PROFESOR: DANUT TURCU

2011

1

CUPRINS 1. INTRODUCERE

2. Rolul biologic si importanta proteinelor in alimentatia animalelor. 3. Structura si clasificarea proteinelor. 4. Mecanismul de sinteza a proteinelor. 5. Interelatiile dintre diferitele procese biologice care influenteaza variatia cerintelor de proteine si aminoacizi. 6. Surse de proteine pentru organism. 7. Efectul toxic al excesului de proteine si aminoacizi la animale 8. Semnele de deficit proteic. 9. Principalele grupe de nutrienti 10.Valoarea biologica a proteinelor 11.Digestia si absorbtia proteinelor 12. PARTICULARITATI DE DIESTIE LA DIFERITE SPECII 13.Cerintele de proteine in organism 14. CERINTELE PROTEICE PENTRU PRODUCTIE a. Cerintele proteice pentru porcine. b. Cerintele proteice pentru pasari.15. DIFERITELE PROCESELORBIOLOGICE CARE INFLUENTEAZA VARIATIA CERINTELOR

DE PROTEINE S1 DE AMINOACIZI

16.Metabolismul protidelor 16.1. Functiile protidelor. 16.2. Provenienta protidelor. 17. Metabolismul nucleoprotidelor

2

1. INTRODUCERE

Proteinele sunt compusi organici complecsi alcatuiti din aminoacizi care prezenti in procente caracteristice pentru fiecare proteina specifica. Acesti enti contin intotdeauna C, H, O si N; in plus contin in general sulf si in frecvent fosfor. Proteinele sunt esentiale in viata plantelor si animalelor, componente ale citoplasmei active ale fiecarei celule vii. Proteina bruta se refera la toti compusii azotati din hrana. Ea se afla determinarea continutului de azot si multiplicarea rezultatului cu 6,25. Continutul in azot al proteinei variaza aproximativ 16% (100 : 16 = 6,25). In plante, proteina se afla concentrata in zone active de crestere, in ial in frunze i in seminte. Plantele au, de asemenea, posibilitatea sa-si sintetizeze proteinele proprii din soluri, relativ simplu, compusi ai aerului sunt H 2 0, nitratii, sulfatii s C0 2 , folosind energia solara. Astfel, plantele impreuna cu unele bacterii care pot sintetiza acesti produsi sunt surse ale proteinelor. In cazul animalelor, proteinele sunt mai larg raspandite decat in plante. el, proteinele organismului animal sunt constituenti primari a numeroase turi structurale protectoare, asa cum sunt: oasele, ligamentele, parul, itele, pielea si tesuturile moi care includ organele si muschii. Cu exceptia proteinelor de foarte buna calitate sintetizate prin actiunea teriana a rumegatoarelor, animalele trebuie sa aiba anumiti aminoacizi sau ipusi mai complecsi in ratie. Desigur cerintele proteice, la toate speciile si toate categoriile de varsta, sunt in functie de starea de intretinere, crestere, reproductie si productie.

2. Rolul biologic si importanta proteinelor in alimentatia animalelor.

3

Proteinele reprezinta substratul material al proceselor biologice, de prezenta fiind legate fenomenele vitale. Pietrele de constructie", aminoacizii, provin din biosinteza endogena, fie exogen, obligatoriu prin hrana, deoarece nu fi sintetizati in organism. Acestia din urma constituie grupul aminoacizilor intiali, avand caracterul de factori indispensabili sintezei proteinelor. In calitate de componenti fundamentali ai tuturor tesuturilor, proteinele au rol plastic si biocatalitic, intrucat toate enzimele si o serie de hormoni sunt substante de natura proteica. Proteinele intervin, de asemenea, in transportul oxigenului, in reglarea schimburilor de lichide intre sange si tesuturi, in coagularea sangelui, in refacerea plagilor, in mecanismul de aparare, indeplinesc o serie de functii complexe, cum ar fi: mentinerea echilibrului acidobazic, a presiunii osmotice si in multe alte procese biologice, astfel incat intreaga patologie poate fi considerate ca o problema de metabolism al proteinelor ( C u c u i an u, 1977; Parvu, 1985; Av ra m, 1987). in anumite situatii, insa, cand nivelul alimentar de proteine este mai mare decat necesarul, acestea pot fi metabolizate in scopuri energetice sau transformate in glucide si lipide. Sub aspect teoretic general, proteinele reprezinta problema fundamentala a biologiei, deoarece stau la baza insusirilor esentiale ale materiei vii: autoreproducerea, variabilitatea si ereditatea, specificitatea etc. (G r o z a, 1983). Procesul de crestere si conservare a organismului este in raport direct cu biosinteza proteica, dupa cum transmiterea informatiilor ereditare este in legatura directa cu capacitatea organismelor vii de a sintetiza proteine specifice, capacitate conditionata de prezenta altor structuri polimere: acizii nucleici. Lantul reactiilor biochimice ce se desfasoara in organism, de la procesele elementare ale absorbtiei, la complexul de reactii al respiratiei tisulare, generatoare de energie, pana la formarea insasi a proteinelor, este determinat direct sau indirect de sistemul proteino-enzimatic. Pe de alta parte, functia de aparare a organismului impotriva diferitilor agenti patogeni este in directa dependenta cu biosinteza proteinelor, intrucat se stie ca anticorpii elaborati nu sunt altceva decat proteine (Groza, 1983; Ghergari u, 1984; Vior si col., 1980; Parvu, 1983 i 1992). Se poate concluziona, astfel, ca nu exista proces fiziologic sau patologie, care sa se desfasoare in organism fara participarea proteinelor. Intelegerea aspectelor de patologie va fi insa usurata de cunoasterea unor notiuni generale privind structura proteinelor si valoarea lor biologica, mecanismele de sinteza a proteinelor, mecanismele care regleaza metabolismul proteinelor si inter- relatiile dintre diferite procese metabolice.

Proteinele sunt substante azotate cu greutate moleculara mare, constituite dintr-un numar de 22 - 23 aminoacizi uniti intre ei prin legatura peptidica. Prin aceste legaturi, aminoacizii sunt aranjati in mod diferit unul fata de altul, rezultand un numar mare de combinatii, ceea ce confera proteinelor o foarte mare diversitate si specificitate. Structura proteinelor difera cu: specia, individul, organul sau tesutul derat. De aceea, introducerea pe cale parenterala a unei proteine straine urmata, dupa un anumit interval, de instalarea starii de hipersensibilitate lactica. Din hrana, sub influenta enzimelor digestive, proteinele sunt scindate si in libertate aminoacizii pe care ii contin. Acestia trece prin peretele intern in circuitul sangvin de unde sunt preluati de organism in scopul sintezei inelor proprii. Caracteristic pentru aminoacizi este prezenta a eel putin doua grupari abile COO" (carboxil) si -NH + (amino).

3. Structura si clasificarea proteinelor.

4

Lantul peptidic care leaga intre ei diverii aminoacizi din constitutia inelor este format intre gruparea amino a unui acid aminat si gruparea >xil a altui acid aminat. Numarul, felul si ordinea in care sunt legati intre versi aminoacizi, in lanturile peptidice, alcatuiesc structura primara a inelor. Metodele complexe de investigare a structurii proteinelor au aratat nturile de polipeptide alcatuite din aminoacizi se pliaza si se rasucesc intermediul altor legaturi decat cea peptidica (de exemplu, legaturi de H punti de S-S), alcatuind structura secundara a proteinelor. Unirea mai multor lanturi pliate de polipeptide formeaza manunchiuri sau fibre care pund structurii tertiare a proteinelor etc. De retinut ca, in general, organismul animal utilizeaza aminoacizii din sterica L. Uneori pot fi folositi si unii acizi D-aminati cum sunt izomerii metioninei, triptofanului, fenilalaninei i leucinei, care sunt utilizati in lismul animal in mod asemanator cu izomerii L. Dupa caracteristicile de solubilitate ale proteinelor, cat si dupa structura functia proteinelor, acestea au fost clasificate astfel: a. Holoproteinele (proteine simple), care sunt alcatuite doar din aminoacizi si cuprind urmatoarele grupe: Albuminele: lactalbumina, ovalbumina, albumina serica etc. Continutul i aminoacizi este foarte variabil, fiind bogate, in general, in acid glutamic, aspartic, in lizina fi leucina si sarace in triptofan si glicocol; in proteinele tale se gasesc in cantitati foarte mici (0,5% din proteine); Globulinele: globulina serica, lactoglobulina, ovoglobulina etc. In alca- a lor intra in proportie mare acidul glutamic si aspartic, leucina si icolul; Prolaminele: zeina din porumb, gliadina din grau, hordeina din orz, la din ovaz. Contin pe langa acid glutamic cantitati mari de prolina si mici de glicocol, dar sunt sarace in lizina si triptofan; Histonele: sunt specifice proteinelor de origine animala (nucleohistonele nucleilor eelulari); sunt foarte bogate in lizina, histidina, triptofan fi mai ales arginina; Proteinoidele sau albuminoizii (scleroproteine); cuprind colagenele (tesutul conjunctiv, tesuturile elastiee, tendoanele, eartilagiile etc.) si keratinele care au rol protector, mecanic (coarne, copite, unghii, pene). Proteinoidele au un continut redus de azot fi mai mare de oxigen, ele sunt bogate in glicocol, nu contin triptofan fi uneori nici tirozina. Keratinele sunt bogate in cistina. Proteinoidele ca atare nu sunt hidrolizabile sub actiunea enzimelor proteolitice digestive, dar ele sufera o hidroliza partiala sub actiunea temperaturii si umiditatii dand nastere gelatinei, care la randul ei poate si digerata sub actiunea pepsinei si tripsinei; Protaminele: sunt de origine animala, fiind prezente in icrele si celulele spermatice de peste; nu contin aminoacizi cu sulf si nici aminoacizi aromatici. b. Heteroproteinele (proteine conjugate), care contin in structura lor alaturi de aminoacizi fi o substanta neproteica (grup prostetic); acestea se gasesc in organismul animal sub toate formele, in timp ce in plante nu s-au gasit fosfoproteines si glicoproteine cu exceptia polenului de porumb; heteroproteinele cuprind urmatoarele grupe: Nacleoproteinele: contin una sau mai multe molecule de acizi nucleici. In tesuturile vegetale sunt asociate cu lipidele; Fosfolipidele: sunt proteine cuplate cu acidul fosforic, ele se gasesc in procent mai mare in oua (vitelina) si lapte (cazeina) si contin cantitati mari din aproape toti aminoacizii necesari in hrana animalelor. Glicoproteinele si mucoproteinele: contin grupe prostetice hidrocarbonate (mucopolizaharide) si elibereaza prin hidroliza zaharuri aminate si acizi uronici (exemplu: mucina, glicoproteinele serice);

5

Cromoproteinele: intra in grupa pigmentilor naturali (hemoglobina, flavoproteina, citocrom, rodopsina, cloroplastine); Metaloproteinele: fixeaza un metal cum ar si fierul (siderofilina) sau cuprul (ceruloplasmina); Lipoproteinele: sunt proteine a caror grupare prostetica o formeaza anumite lipide (lecitina, colesterol, trigliceride).

4. Mecanismul de sinteza a proteinelor.Proteinele celulare sunt inlocuite in permanenta, intrucat sufera un proces de uzura continua. De exemplu, prin utilizarea izotopului de azot (N 15 ) la fobolan s-a demonstrat ca jumatate din proteinele ficatului sunt regenerate intr-un interval de 5 zile, iar cele din muschi in decurs de 21 zilc. Viteza de reinoire este paralela cu continutul hranei in proteine fi diminueaza cu inaintarea in varsta. Sursa principala de proteine necesare pentru refacere provine din nutreturi. In organism are loc in permanenta un transfer proteic intertisular. In acest fel, la fondul comun de aminoacizi (ammo-acidpool) contribuie atat aminoacizii de origine alimentara, cat cei proveniti din degradarea proteinelor tisulare. Acest fond comun de aminoacizi este, la randul lui, folosit pentru sinteze proteice sau pentru formarea de produfi specializati (hormoni, enzime etc.), iar unii aminoacizi sunt degradati fi folositi in scopuri energetice. Biosinteza aminoacizilor neesentiali poate avea loc pe seama diferitilor produfi de degradare ai hidratilor de carbon fi ai lipidelor, cum sunt acidui a-cetoglutaric, acidui oxalacetic, piruvatul etc. Reactia esentiala pentru biosinteza aminoacizilor este producerea de acid glutamic fi glutamina, pornind de la acid a-cetoglutaric si NH4. Reactia are loc sub actiunea L-glutamatdehidrogenazei, care catalizeaza atat deaminarea oxidinliva a acidului glutamic, cat fi formarea acestuia, apoi sub actiunea glutaminsintetazei, din acidui glutamic fi amoniac se sintetizeaza glutamina. O data formate, acidul glutamic si glutamina vor actiona ca donatori ai gruparii amino in reactiile de transaminare. Transferul gruparii amino de pe acidui glutamic pe acidui piruvic va determina formarea alaninei, iar prin transa- minarea acidului oxalacetic va rezulta acidui aspartic. Sinteza asparaginei din acid aspartic fi amoniac sau glutamina este catalizata de asparaginsintetaza. Procesul de sinteza a proteinelor are loc prin policondensare (insumare a cate unui nou aminoacid in lantul unei polipeptide), astfel meat in organism pot fi reproduse extrem de multe proteine variate, fiecare continand mai multe sute din cei 20-22 de aminoacizi aranjati intr-o succesiune de o inalta specificitate. Pentru fiecare organ sau tesut, natura proteinei este diferita, continutul in aminoacizi al proteinelor respective fiind o constants biologica independena de factorii alimentari. Este cunoscut ca celulele contin matricea pentru fiecare proteina individuala pe care o produc. Biosinteza proteinelor se face cu absorbtia de energie (datorita ATP)si decurge in trei etape: a. Activarea grupului carboxil al unui aminoacid; b. Transportul aminoacizilor activati la o matrice de acizi nucleici, unde sunt aranjati intr-o succesiune strict determinata; c. Legarea aminoacizilor intre ei, prin legaturi peptidice, urmata de desprinderea moleculei de proteina nou sintetizata.

6

Prin urmare, mecanismul de sinteza a proteinelor proprii are la baza codul genetic. Fiecare gena determina sintetizarea unei anumite proteine de catre aparatul proteosintetizant al celulei, iar subdiviziunile genei, cistronii, comanda biosinteza unei singure eatene polipetidiece. Sunt fi gene policistronice responsabile de biosinteza unui grup de proteine, de exemplu de producerea unui sistem multienzimatic care catalizeaza o multitudine de reactii biologice. Proprietatile fizico-chimice fi biochimice ale proteinelor sunt determinate de secventa de aminoacizi (structura primara). Sinteza unor proteine cu secventa de aminoacizi exact determinata este comandata de succesiunea bazelor purinice sau pirimidinice care intra in alcatuirea nucleotizilor (adenina - A, guanina - G, citozina - C, timina - T fi uracilul - U) de pe un lant al dublului helix de ADN cromozomial, rasucite in spirala si stabilind intre ele, din loc in loc, punti de hidrogen la nivelul bazelor purinice sau pirimidinice (figura 3.9).

Figura 3.9 - Reprezentarea schematica a structurii In dublu helix a ADN-ului in conceptia lui W a s t o n s i C r i k , citat de P a r v u G ii e., 1992: A - adenina; C - citozina; G - guanina; T - timina; P - fosfat; Z - zaharid Trei baze consecutive alcatuiesc un codon sau triplet. Tripletele formate din cele trei baze principale: A,G,C,T constituie un abecedar de patru semne luate cate trei. Acest sistem de semnalizare biologica este numit codul informatiei genetice intrucat el constituie mijlocul de transmitere a mesajului ereditar, din generatie in generatie. Fiecare triplet corespunde unui anumit aminoacid si cu prilejul proteo- sintezei, aminoacizii se aliniaza in catena polipeptidica a proteinei exact in ordinea in care tripletele lor se succed in lantul ADN. Cand celula trebuie sa produca o proteina oarecare, pe molecula de ADN a genei respective se produce fenomenul de transcriere: helixul de AND se desface in cele doua lanturi consecutivesi unui dintre ele serveste ca matrita pentru sintetizarea unui acid ribonucleic mesager ARN m . In tripletele de baza ale ARN m sintetizat este transcris complementar, in mod riguros, mesajul ereditar continut in ADN, cu

7

deosebirea ca tiamina din ADN este inlocuita cu uracilul in ARN m . La scurt timp dupa aceasta, acidui nucleic hibrid ADN-ARN avand helixul dublu format dintr-un lant de ADN si altul din ARN se desface in cele doua catene si ARN m trece din nucleu in citoplasma, unde se ataseaza la un ribozom sau la o formatiune de poliribozomi. Aici, prin conlucrarea celor trei tipuri de ARN (acid ribonucleic mesager, acid ribonucleic ribozomal si acid ribonucleic de transfer) si a altor factori, aminoacizii sunt insirati in catena polipeptidica cu respectarea stricta a succesiunii codificate in tripletele ARN.

Unele reactii metabolice din organism pot influenta utilizarea aminoacizilor. De exemplu, adaosul treoninei in ratie, peste necesar, conduce la incorporarea exagerata a triptofanului, determinand carenta in niacina, intrucat aceasta are ca precursor triptofanul. Daca la un regim sarac in treonina se adauga valina sau la unui sarac in histidina se adauga lizina cresterea animalului este intarziata. Unui din antagonismele clasice este cel dintre lizina arginina, evidentiat la pasari. Cand ratia este deficitara in lizina, cresterea raportului arginina/lizina are un efect negativ fi la porcine (Hagermeier, 1983). Pe aceasta baza se poate concluziona ca nu nivelul absolut al unui aminoacid esential are semnificatie in sine, ci existenta unui raport echilibrat cu ceilalti aminoacizi esentiali, care pot constitui factori limitativi pentru eficacitatea proteica. In functie de nivelul de corelatie aminoacida a hranei au aparut notiunile de factori limitativi prin nivel aminoacidic deficitar si de factori limitativi prin nivel aminoacidic excedentar, nivelul aminoacizilor fiind exprimat in valori proportionale, corelative. La speciile nerumegatoare s-a constatat ca nivelul deficitar al unui aminoacid esential antreneaza reactii in lant, finalizate prin perturbari similare carentelor proteice globale si invers, nivelul optim al unor aminoacizi limitativi (lizina la suine, metionina la pasari) asigura alinierea tuturor aminoacizilor la nivelul satisfacerii cerintelor. Legat de acest aspect, suplimentarea ratiilor cu aminoacizi de sinteza trebuie facuta cu multa precautie, deoarece orice exces din unui sau mai multi aminoacizi, in raport cu echilibrul stabilit, antreneaza tulburari metabolice manifestate, printre altele, prin reducerea apetitului si scaderea productivitatii. Cunoasterea acestor interrelatii este deosebit de importanta intrucat, cunoscandu-le, nutritionistul poate interveni prin a initia pe cele care sunt avantajoase nutrifiei sau poate preveni sau inlatura pe cele nedorite. De exemplu, pentru valorificarea superioara a proteinelor este necesara asigurarea unei alimentatii echilibrate din punct de vedere energetic, vitaminic, mineral, precum fi un anumit raport intre aminoacizii esentiali. Asigurarea raportului optim energie/proteina reprezinta un factor mai important decat nivelul, mai mare sau mai mic, de proteina sau energie. Pe aceasta baza se apreciaza ca nivelul unei anumite cantitati de energie, realizat prin glucide si lipide, este indispensabil pentru sinteza proteica. Experimented efectuate au aratat ca energia din hrana este utilizata pentru desfasurarea sintezei proteice (cu conditia asigurarii aminoacizilor esentiali) fi pentru intretinere, excesul fiind transformat in lipide. In figura 3.10 se observa posibilitatile de participare a aminoacizilor in biosinteza de glucoza si totodata modul cum cele trei metabolisme principale (protidic, glucidic fi lipidic), interfereaza in ciclu Krebs (Saragea, 1982).

5. Interelatiile dintre diferitele procese biologice care influenteaza variatia cerintelor de proteine si aminoacizi.

8

Figura 3.10 - Participarea aminoacizilor la ciclul Krebs Ridicarea nivelului energetic al hranei cu 25% duce la scaderea coeficientului de utilizare a azotului digestibil, prin crefterea cantitatii de azot amoniacal eliminat prin urina, fapt ce arata utilizarea neeconomica a proteinelor. Reducerea energiei din ratie cu 25%, la acelafi nivel proteic, conduce la scaderea utilizarii proteinelor si folosirea proteinei ingerate in scopuri energetice in proportie de 70 - 75%. Pe de alta parte, inlocuirea izoenergetica a glucozei, fructozei fi zaharozei in amidon si dextrina a redus cerintele in metionina, triptofan si in vitamine in complcxul B (acid pantotenic, niacina, piridoxina, ciancobalamina) si a intervenit infiltratia grasa a ficatului. Un alt aspect tot atat de important pentru asigurarea eficacitatii proteice hranei este faptul ca nu este suficienta numai administrarea amestecului de ninoacizi in proportie corespunzatoare, ci este necesar ca acsti aminoacizi entiali sa fie administrati simultan, in caz contrar efectul administrarii lor se resimte. Rezulta, astfel, ca exista o sinergie determinate atat de raportul echilibru dintre aminoacizi, cat fi de simultaneitatea punerii lor la dispozitia organismului. Interrelatii exista si intre nivelul proteic global brut si aminoacizii sentiali. in sensul ca marind proportia de aminoacizi esentiali din ratie, Nivelul proteic al ratiei se poate reduce cu 20-30%. In schimb, depasirea limitei superioare a nivelului proteic are efecte negative, similare cu cele ale asigurarii limitei inferioare. Paralel cu modificarile nivelului de utilizare metabolica a proteinei se produc modificari in eficacitatea productiva a intregii , explicate prin efectul hipertrofiant al acestora asupra ficatului si rinichiului.

9

Interrelatii biologice care contribuie la valorificarea superioara a protei- elor de catre organismul animal exista si intre proteine, pe de o parte, si itamine si substante minerale, pe de alta parte. Astfel, unele reactii ale netabolismului intermediar, practic nu se pot realiza in absenta unor vitamine in complexul B, deoarece acestea intra in constitutia unor sisteme enzimatice mutilplicate in metabolism. Avand in vedere participarea biotinei la transaminare se poate admite ca :erintele in aminoacizi sunt determinate in egala masura de cerintele de biotina ale organismului. Vitamina B ]2 are rol in activarea sintezei de metionina, iar colina vitamina B 4 ), prin reactiile de transmetilare, participa de asemenea la sinteza netioninei. Vitamina B 2 (riboflavina) participa la reglarea metabolismului proteinelor, actionand ca flavoenzime in reglarea oxidarilor celulare, in fosforilare si in procesul de sinteza si diviziune celulara, in timp ce vitamina B 5 (niacina) se poate sintetiza din triptofan si acid glutamic prin intermediul florei intestinale. Interrelatia dintre proteine si piridoxina (vitamina B 6 ) consta in aceea la aceasta din urma intervine in metabolismul proteic prin decarboxilarea unor aminoacizi, iar in mecanismele de transaminare intervine in sinteza de triptofan. In metabolismul proteic mai intervin: vitamina B 8 (inozitol) si, indirect, vitaminele A, E si F. De asemenea, numeroase interrelatii exista intre proteine si substance minerale. Cantitatea de proteina retinuta de organism este influentata eonsiderabil de continutul mineral al ratiilor. Dintre sarurile minerale, clorura de sodiu se remarca prin efectul favorizant asupra stimularii secretiei enzimelor proteolitice si actioneaza in stransa dependents cu macro- si microelementele implicate in enzimogeneza (Nich it a, 1984). Lougnon (1985) arata ca cerinta de lizina la porcine este diminuata prin marirea continutului ratiei in potasiu. Retinerea azotului in organism poate fi diminuata atunci cand potasiul sau fosforul sunt absente in ratie. Cresterea in greutate a animalelor este redusa atunci cand ratia este foarte saraca in magneziu si cand in acelas timp create cantitatea de azot (Bunce fi col., 1963). Din cele aratate rezulta ca aprecierea cerintelor de proteine si aminoacizi trebuie sa tina seania in mod neconditionat de interrelatiile ce exista intre diferitele procese biologice, care influenteaza variatia cerintelor de proteine si de aminoacizi. Statusul proteic plasmatic. In organism proteinele sunt prezente atat in plasma, cat si in toate celulele vii. Proteinele plasmatice rcprczinta un constituent principal ai plasmei, alcatuind aproximativ 75 - 80% din reziduul uscat al plasmei. Statusul proteic plasmatic, pe specii de animale, este redat in tabelul 3.3. Fiecare tesut isi sintetizeaza propriile proteine specifice, unele dintre ele ramanand in celulele ce le-au sintetizat. Proteinele plasmatice sunt sintetizate in cea mai mare parte de catre ficat. El sintetizeaza albuminele serice, factorii coagularii (fibrinogenul fi protrombina), a si P globulinele si o serie de enzime, in timp ce imunoglobulinele sunt produse in sistemui reticuloendotelial de catre plasmocite si limfocite. Evident, aceasta sinteza depinde de un nivel corespunzator de aminoacizi, fiind diminuata in carenta de proteine. Alaturi de aceste doua surse principale de producere ale proteinelor plasmatice si alte tesuturi contribuie la acest proces. De exemplu, o parte a lipoproteinelor poate fi sintetizata chiar la nivelul mucoasei intestinale. Sinteza de proteine plasmatice este supusa unor mecanisme de control, astfel incat pierderile de proteine (de exemplu, in sindromul nefrotic) sunt Tnsotite de o accelerare a sintezei. Pe de alta parte, in caz de infometare a animalelor, proteinele

10

structurale sunt printre ultimele elemente consumate, intrucat organismul tinde sa-si conserve proteinele sale. Ca urmare, hipoproteinemiile apartardiv si de mica intensitate, chiar si in conditiile unei alimentatii evident deficitare. Tabel 3.3 Specia si categoria Proteine totale (g/dl) Albumine Globuline Autorul (anul) (g/dl) totale (g/dl)

Cabaline: lepe gestante Bovine: Vaci gestante Vaci lactante Vifei sugari Ovine: Oi adulte Tineret la ingrajat 3 luni Capra Porcine: Scroafe gestante Scroafe lactante Purcei sugari Tineret porcin Pasari: Gaini ouatoare Pui came 50 zile Curci tineret 100 zile Ra|a tineret 60 zile Pesti: Pastrav Crap

7,7 0,85 3.1 0.17 4.6 0,8 7,6 0,6 7,6 0,8 6,0 0,7 7,0 0,4 65,8 0,8 7,1 0,5 8.0 0,5 7.7 0,5 5.5 0,5 6,0 0,5 3,1 0,3 3.4 0,5 2,5 0,5 2,8 0,2 2 0,4 2,9 0,3 3,5 0.5 3.3 0,5 2,3 0.3 2,7 0,3 4.5 0,3 4,2 0,3 3,5 0,2 3.2 0,4 3,8 0,3 4,2 0,4 4,5 0,5 4,4 0,5 3,2 0,5 3,3 0,5

Av ra m (1992) S l a n i n a s i Beseda (1979) S l a n i n a si Beseda (1979) S l a n i n a si Beseda (1979) Parvu (1992) Parvu (1992) Shalrh (1975) Parvu (1992) Parvu (1992) Parvu (1992) Parvu (1992) Parvu (1992) Parvu (1992) Parvu (1992) Parvu (1992)

5,2 0,3 2,3 0.4 2,9 0,3 3,5 0.5 1.5 0.5 2,0 0,25 4.38 1,21 3,17 0,72 0,22 0,38 3,63 0,4 1,19 0,1 1,44 0,3 5,5 0,3 3,6 0,5

1,65 0,5 3,85 0,5 Dascalescu (1996) 0,8 0,4 2,80 0,5 Dascalescu (1996)

Din contra, in timpul excesului alimentar nu exisa depozitare de proteine. Orice exces de aminoacizi, care depaseste necesarul pentru mentinerea rezervei circulatorii (proteinele plasmatice), este rapid convertit in hidrocarbonate sau lipide si utilizat pentru energie. De aici se poate trage concuzia ca animalele hranite cu ratii hiperproteice nu vor prezenta hiperproteinemie. Diferitele boli, de asemenea, pot provoca modifieari ale concentratiei proteinelor plasmatice, dar, de obicei, in aceste cazuri sunt alte semne care devin evidente inainte ca schimbarile concentratiei plasmatice sa aiba loc. De aceea,

11

modificarile concentratiei proteice plasmatice trebuie privite sub aspectul intregului complex de investigate clinice si de laborator, inainte ca diagnosticul sa fie stabilit. Proteinele plasmatice constituie un grup de proteine heterogene, complexitatea lor fiind bine demonstrate prin tehnica electroforezei si imunoelectroforezei prin care s-au evidentiat 35 proteine distincte in serul sangvin. Intre structura si functie exista o stransa corelatie. Specificitatea lor functionala este determinate de secventa de aminoacizi si configuratia lor arhitecturala. Din punct de vedere functional proteinele plasmatice sunt implicate in nutritie, constituind o parte din fondul comun de proteine i pot fi utilizate ca rezerva de proteine necesara pentru repararea si cresterea tesuturilor. In legatura cu aceasta functie, trebuie aratat ca proteinele plasmatice se gasesc intr-o stare de echilibru dinamic cu proteinele hepatice si cu proteinele altor tesuturi. De exemplu, albuminele serice, produse in ficat, pot fi utilizate, impreuna cu aminoacizii si cu unele fragmente peptidice, pentru sinteza unor proteine tisulare cum ar fi: fermentii pancreatici sau gainmaglobulinele. Pe de alta parte, gammaglobulinele produse in sistemul reticuloendotelial pot fi descompuse in ficat, iar aminoacizii rezultati din degradarea lor sunt folositi pentru sinteza unor proteine hepatice. O parte din proteinele plasmatice tree in tubul digestiv, unde sufera un proces de proteoliza, iar aminoacizii rezultati se resorb, fiind utilizati pentru sinteza altor proteine. Alte functii ale proteinelor plasmatice se refera la mentinerea presiunii coloidosmotice, transportul metalelor, vitaminelor sau hormonilor, sistemul tampon, hemostaza, protectia imunitara etc. Detalii privind functiile diverselor proteine plasmatice sunt prezentate in tabelul 3.4. Majoritatea proteinelor corporate, indiferent de specie sau varsta animalelor, sunt supuse permanent degradarii si reinoirii, intre cele doua laturi fiind necesara mentinerea permanenta a unui echilibru dinamic. Acest echilibru se realizeaza pe baza proteinelor ingerate sau, in insuficienta acestora pana la un anumit nivel, pe baza rezervelor proteice labile, mobilizabile din celule i tesuturi (Nichita, 1984). Sursele de proteine din hrana pot fi de origine vegetala, animala i microorganica. Dintre acestea, cele mai apreciate pentru valoarea lor biologica sunt pentru rumegatoare, proteinele de origine microorganica, iar pentru porcine, pasari, carnivore si pesti proteinele de origine animala, intrucat contin o mare eantitate de aminoacizi esentiali propriiloi tesuturi.

6. Surse de proteine pentru organism.

12

Proteina plasmatica Functie Fiziopatologie Mbumina Presiunea coloidosmoticaScade in afectiuni hepatice, nefroze, Rezerva de aminoacizicarenje proteice de lunga durata rransportor de anioni si cationi In zona a globulinei: a-l Transporta lipide, vitamine Scade in afectiuni hepatice lipoproteina liposolubile hormoni u 1 glicoproteina acidaNecunoscuta Create in inflamatii acute, bbli (seromucoid a - l ) degenerative si neoplazii 1 ranscortina Fixarea si transportul corti- Scade in ciroze si nefroze zolului Globulin-tiroxina Fixarea tiroxinei I Iaptoglobina Fixeaza hemoglobina libera Scade in anemii hemolitice si boli hepatice; Creste in inflamatii Ceruloplasmina Glicoproteina care fixeaza Scade in sindromul nefrotic cuprul Colinesteraza serica Enzima care scindeaza acetil-Create in diabet, in nefroza; Scade in (pseudocolinesteraza) colina denutritie si in insufi- ciente hepatice a-2 macroglobulina Fixeaza insulina Inhibitor al Create in sindrom nefrotic, in diabet plasminei a-2 lipoproteina Transporta lipide Eritropoetina Reglarea eritropoezei Create in conditii de hipoxie In zona (3-globuline: p- Transport de lipoizi Create in nefroze, hipotiroidism lipoproteine Transferina Fixarea i transferal fierului Scade in nefroze, inflamatii. neoplasm Hemopexina Fixarea heminei Scade in anemiile hemolitice Fibrinogen Proteina coagulabila Create in inflamatii, colageesenfiala pentru coagularea noze, neoplasm; sangelui Scade in insuficienta hepatica Plasminogen Proenzima plasminei Scade dupa activari intense ale fibrinolizei In gammaglobuline: Anticorpi Cresc in infectii cronice, ciroze, IgG, IgA, IgM, IgD. IgE colagenoze, mielom; Scad in sindromul deficitului de anticorpi Tabelul 3.4 Sursele de proteina endogena se refera la proteinele labile circulanlc, vehiculate prin sange si limfa care asigura revitalizarea celulelor .si (e.suturiloi (albumine, aminoacizi liberi, amoniac, uree, creatinina etc.), precum formarea rezervelor proteice mobilizabile din celule. Importanta asigurarii unei cantitati minime de proteina consta in functiile biologice specifice si nespecifice ale proteinelor. De mentionat ca, in majoritate nutreturile contin o anumita eantitate de proteina. Cantitatea si calitatea proteinelor variaza considerabil in functie de tipul de nutreturi si, de asemenea, variaza digestibilitatea proteica. Nutreturile leguminoase sunt specificate in mod deosebit pentru continutul proteic de foarte buna calitate mai ales in ratiile rumegatoarelor. Atunci cand proteina este deficitara, este necesar sa se ia in considerare i alte surse proteice.

13

In ceea ce priveste hranirea animalelor nerumegatoare trebuie luata in considerare atat cantitatea proteinei, cat si calitatea. Sursa cea mai uzuala de suplimentare de proteina, pentru animalele de ferma, este reziduul ce rezulta din extractia uleiului din semintele unor plante, cum ar fi: sroturiIe de bumbac, soia, floarea-soarelui etc. Alte surse excelente de proteina de buna calitate, cu toate ca adesea sunt mai scumpe decat sursele de proteina vegetala, sunt fainurile animale de: peste, ficat, carne, sange etc. Faina de carne variaza din punct de vedere al calitatii nutritionale in functie de proportia de gelatina pe care o contine, cat si de modul de producere a ei. Prelucrarea hranei poate influenta calitatea sau disponibilitatea proteinelor; nutreturile tratate termic au o digestibilitate mai scazuta a proteinei. in mod normal, asemenea proteine sunt digestibile in procent de 60-70%. Alteori, dimpotriva, unele nutreturi proteice prin incalzire isi imbunatatesc digestibilitatea pentru unele animale monogastrice. De exemplu, tratarea termica a fainii din seminte de bumbac nu influenteaza digestibilitatea proteinei, dar distruge componentul gossypol, care este toxic pentru unele animale; boabele de fasole, care contin enzima ureaza, trebuie tratate termic cand sunt amestecate cu ratii ce contin uree, altfel ureea va fi transformata in amoniac inainte de a ajunge in rumen. a. Efectul toxic al excesului de proteine. Fondul comun al proteinelor labile i al aminoacizilor este mic. Excesul proteinelor, fata de cantitatea necesara pentru crestere sau mentinere a structurilor tisulare, este metabolizat. Grupa amino este indepartata si reziduul este metabolizat in acelasi mod. sub forma de carbohidrati sau grasimi. Grupele amoniu indepartate sunt convertite in uree de catre ficat si sunt eliminate prin rinichi. Ureea este principalul raspunzator pentru eliminarea solutuhri. Consumul proteinelor peste 15% din nivelul caloric total conduce la cresterea necesarului de apa. Metabolismul a 100 Kcal de carbohidrati sau grasimi se produce cu un consum de cca 50 g de apa, in timp ce pentru 100 cal de proteina se utilizeaza 350 g de apa. Prezenta incarcaturii rnari de solut in lumenul tubilor renali interfereaza cu mecanismele de concentrare si conduc la o diureza osmotica. Toxicitatea sistemica. In general este greu de demonstrat o anume toxicitate a hranei proteice. In majoritatea cazurilor, gazda este compromise, sub un anumit aspect. In experimentele de hranire intensa, soarecii adulti pot consuma o hrana cu 80% cazeina si supravietuiesc. Cand proteina este solubilizata de catre enzime de hidroliza, o singura doza poate fi letala. (DL50 este 26 2 g/kg). Moartea este cauzata de deshidratare acuta. Cantitatile exccsive de aminoacizi sunt metabolizate si transformate in uree. Excretia ureei conduce la o diureza osmotica. Daca animalelor din experiment li s-ar li permis accesul liber la apa, probabil ca nu s-ar fi inregistrat efecte negative. Experimentarile de hranire intensa cu proteina (4-6 g/kg) realizate pe oameni adulti normali, in incercarea de a testa capacitatea functionala a ficatului, au evidential ca efect negativ aparitia starii de greata i balonare pentru 1 - 2 ore. Corelatia directa intre nivelul proteic din hrana si cantitatea de azot ureic a fost demonstrate la om, soarece, caine, oaie, vaca. O data cu cresterea nivelului proteic create si ureea sangvina. In cazul pasarilor, unde acidui uric este produsul final al metabolismului azotat, se observa un raspuns similar. Nivelurile crescute de azot ureic au fost asociate in general cu un efort marit al rinichiului sau cu leziuni renale. Riscul major al administrarii unei cantitati mari de proteina, in cazul tineretului animal, este solicitarea excesiva a functionalitatii rinichilor imaturi. Capacitatea de

7. Efectul toxic al excesului de proteine si aminoacizi la animale:

14

a forma o urina concentrate nu este bine dezvoltate in primele luni de viate. La copii, cand nivelul proteic total depeseste 20% din totalul caloric, acestia sunt supusi unui rise merit in bolile care conduc la pierderi crescute de fluid extrarenal. Pot apare deshidrateri severe, hipernatremie si azotemie. Procentul de mortalitate ajunge la 20% si pot apare leziuni la nivelul creierului. Si la adulti pot sa apare sindroame de deshidratare, datorite unei alimentatii cu nivel proteic excesiv si unei cantiteti insuficiente de ape. Manifesterile sunt aceleasi: deshidratare, hipernatremie, azotemie. Recunoasterea unei deshidratari severe poate fi intarziate, datorita faptului ce diureza osmotica produce cantiteti normale" de urina. Datorita deficitului sever de ape, concentratia sodiului din ser poate ajunge la niveluri toxice. Mecanismul deshidratarii este acelasi ca si in experimentele de nutritie facute pe soareci. Grupele amoniu indepartate din aminoacizi sunt convertile in uree. Incarcatura mare de uree, ajunsa la rinichi, determina pierderea exccsive de apa prin efectul ei diuretic osmotic. Morbiditatea si mortalitatea care se inregistreaza in excesul de proteine, in aceste situatii unice, nu sunt rezultatul disfunctiei renale, ci al unei incarcaturi excesive cu solutie a rinichiului in situatia in care setea, mecanismul compensator major, nu poate fi efectiv exprimata. In mod evident este mai usor de prevenit asemenea situatii, decat de tratat. Cand apare un asemenea sindrom, terapia este orientata spre descresterea nivelului proteic i suplimentarea cu apa. Efectele toxice ale nivelului marit de proteine se observa numai atunci cand nivelul de apa este insuficient. Uneori, nivelul excesiv poate conduce la leziuni organice specifice. Mai importante in clinica medicala sunt acele conditii care reduc atat de mult toleranta proteica, incat niveluri normale de proteina produc efecte toxice sau efecte adverse. Leziunile organice specifice. Ficatul si rinichiul sunt doua organe care pot suferi leziuni, datorita nivelului proteic crescut. Ficatul gras si sindromul renal" este o boala cu etiologie necunoscuta, care afecteaza tineretul aviar. Studii anterioare au spus ca aceasta boala este legata de calitatea si cantitatea proteinei din hrana. Hipertrofia hepatica a fost observata si la soareci hraniti cu cantitati mari de proteina. In primele faze de hranire cu retete bogate in proteine (fazele de dinaintea ingrasarii) nu se observa efecte asupra greutatii corpului si a ficatului. Fenomenul de ingrasare, aparut dupa aceea, a condus la o crestere a greutatii corporale, ficatului si rinichilor. Atat cresterea in energie, cat si excesul de proteina sunt responsabile pentru acumularea trigliceridelor in ficat. Cele mai importante efecte adverse au fost observate la soareci, incarcatura mare proteica generand nefropatii. Moise si Smith, citati de Parvu, 1992, au realizat nefrectomii unilaterale la soareci apoi au administrat retete cu cazeina 20-90%. S-a inregistrat o corelatie directa intre gradul de hipertrofie renala nivelul proteinei din hrana. La 90 zile dupa administrarea retetelor cu cantitate mare de proteina au aparut modificari tubulare si glomerulare semnificative. Lalich, citat de Parvu, 1992, a produs degenerari glomerulare si tubulare in 150 zile, prin hranirea animalelor, cu un singur rinichi, cu retete cu 40% proteina. Nefrectomia unilateral accelereaza dezvoltarea sclerozei glomerulare. b. Efectul toxic al excesului de aminoacizi. Excesul de aminoacizi determina o stare nutritionala patologica, care include alterari metabolice. fenomene de toxicitate si modificari structurale. De mentionat ca fenomenele amintite pot fi provocate chiar si de consumul crescut al unui singur aminoacid, fata de procentul normal al aminoacidului respectiv in reteta de baza. O crestere de 1 -3% a acestui aminoacid in reteta standard consumata zilnic, timp de aproximativ 2 saptamani, produce alterari patologice, alterari care rezulta atat din gruparile aminoacizilor esentiali

15

neesentiali, cat si din izomerii D si L ai aminoacizilor. In general L-aminoacizii sunt mai patologici" decat D-aminoacizii, existand insa si structuri in care Daminoacizii sunt mai patologici" decat L-aminoacizii. Tesuturile sau organele omului si anumitor animale sunt tinte vulnerabile in cazul unui exces de aminoacizi. Necropsii realizate.pe animale sau persoane care au avut un exces dintr-un aminoacid au prezentat leziuni pe creier, pe organe vitale sau piele. Aceste stari patologice includ demielinizare excesiva, modificari ale lipidelor si fosfolipidelor in creier sau cord, disfunctii hepatice, dezorganizarea cartilajelor de crestere, subtierea pielii, caderea parului, inhibarea spermatogenezei si incetinirea cresterii (figura 3.11).

Figura 3.11 - Arteriola intr-o articulatie de soarece dupa injectarea intraperitoneala de Ltirozina timp de 10 zile. O porjiune a peretelui vasului are o invaginare murala ingrosata. Distorsiunea laminara contine o substanta care pare a fi un mucoid (dupa L o n g t o n R.. W., 1971) Modificarile fetale. Aceste modificari sunt reprezentate de relatiile care exista in nivelurile materne de aminoacizi in exces. provocate de deficitul din hrana al altor aminoacizi. Aminoacizii care sunt in exces, la (3 de nivelul normal, par sa se coreleze cu o incetinire a cresterii fetale a volumului cranian, a dezvoltarii motorii a dezvoltarii mentale. Valina treonina prezinla o corelatie negativa cu greutatea la nastere. Cantitati crescute de valina sau treonina in sangele matern predispun fatul la greutate scazuta la najtere. De asemenea, cresterea cantitatii de treonina, histidina sau acid glutamic in sangele matern se coreleaza cu descresterea volumului cranian fetal. Cantitati mari de acid glutamic si prolina conduc la diminuarea dezvoltarii motorii. Cresterea glutaminei sau histidinei din sangele matern se poate asocia cu intarzierea dezvoltarii mentale a fatului. Modificarile structural fi metabolice. Diferitele tesuturi si organe, atat animale, cat si umane, degenereaza sau functioneaza anormal datorita unui exces de aminoacizi derivat din hrana sau dintr-o sursa externa. De precizat ca degenerarea, disfunctia sau toxicitatea pot fi produse de mici cresteri ale aminoacizilor (intre 2-5%). Aminoacidul crescut poate fi esential sau neesential in forma L sau D. Acesta altereaza metabolismul prin cai diferite, contribuind la dezvoltarea patologica.

16

Patogeneza nutritionala consta in alterarea de catre excesul de aminoacizi a metabolismului gazdei, c,u specificitate pentru unele tesuturi sau organe. De exemplu, la soareci starea de boala a fost indusa experimental cu exces de fenilalanina care a condus la epuizarea lipidelor cerebrale. Prin urmare, creste- rile fenilalaninei sunt insotite de dezechilibre in metabolismul lipidelor, cat si deficiente in formarea mentinerea mielinei. Indiferent de etiologie (de nivel exogen, de sinteza, de utilizare etc.), carenta in proteine afecteaza metabolismul proteic si, prin intermediul acestuia, functiile biologice indeplinite de proteine in organismul animal, asa cum s-a aratat anterior. Instalarea carentei specifice de aminoacizi esentiali depinde in mare masura de prezenta celorlalti aminoacizi in ratie, dar de continutul in proteine al ratiei. Nivelul in exces de proteine alimentare cu o valoare biologica redusa mareste necesarul de aminoacizi esentiali, putand duce la o carenta specifica secundara. De mentionat ca asigurarea necesarului energetic al organismului se realizeaza, de obicei, prin glucide lipide, care apar ca factori de crutare" ai proteinelor ce vor fi utilizate mai ales pentru functiile trofice plastice. Organismul poate rezista astfel la un nivel minim de proteine, necesar satis- facerii rolului plastic. In schimb, in deficitul de glucide si lipide se ajunge la un consum crescut de proteine, instalanduse carenta secundara, prin cresterea cerintelor organismului. Carenta proteica, initial duce la mobilizarea proteinelor de rezerva circulante, apoi, cand carenta in proteine continua pe o perioada de timp mai mare, determina consumul proteinelor de constitute si programarea" proce- selor metabolice in regim de economie (Barza, May, Ghergariu si Hagiu, 1981). Bilantul negativ al azotului, cu mobilizarea proteinelor musculare sub forma de aminoacizi necesari mentinerii metabolismului proteic al organelor vitale, cum sunt creierul, inima, rinichiul si ficatul, duce la slabire, cu reducerea masei musculare. La tineret se inregistreaza hipotrepsie, iar la animalele adulte scaderea productiei si tulburari de reproductie. Deficitul proteic, cu programarea" metabolica economica a organismului, se reflecta complex asupra animalelor, determinand: Reducerea apetitului si pervertirea gustului (pica), prin diminuarea sintezei fermentilor digestivi (sue gastric, intestinal, pancreatic), ceea ce agraveaza deficitul energetic si carenta proteica, instalandu-se un cerc metabolic vicios; Reducerea biosintezei hepatice de albumina, fibrinogen si protrombina, cu diminuarea proteinelor totale serice, mai cu seama a albuminelor. Scade astfel presiunea oncotica pot sa apara edeme de foame (casectice); Perturbarea hematopoezei si anticorpogenezei; perturbarea eritropoezei se manifesta sub forma unor anemii hipercrome macrocitare cu anizocitoza, poichilocitoza policromazie, iar a leucopoezei anticorpogenezei prin tendinta la leucopenie si sensibiIitate crescuta la microbi si paraziti; Diminuarea formarii de gonadotropine adenohipofizare si a hormonilor sexuali, determinand infertilitate; Perturbarea oseinogenezei, ceea ce duce la aparitia clinica a osteoporozei (figura 3.12);

8. Semnele de deficit proteic.

17

Figura 3.12 - Aspectul tibiilor de tineret aviar de 18 saptamani: a - tibii cu osteoporoza (osteodistrofie rarefianta); b - doua tibii normale Procesele regenerative posttraumatice sunt intarziate incomplete, iar plagile se vindeca greu; Instalarea sindromului umoral caracterizat prin: hipoproteinemie, hipoalbuminemie, hipogammaglobuiinemie, cresterea a-globulinelor, reducerea numarului de eritrocite a cantitatii de hemoglobina, diminuarea activitatii enzimelor serice. Carenta specifica, prin deficit in anumiti aminoacizi esentiali, imbraca, in afara slabirii animalelor, aspecte morfofunctionale variate, dependente de actiunea aminoacidului deficitar. Lizina, metionina i triptofanul sunt aminoacizii care ridica cele mai mari probleme in aprovizionarea animalelor si sunt denumiti aminoacizi limitativi, intrucat limiteaza utilizarea celorlalti aminoacizi si respectiv a proteinei. Desigur, aminoacid Iimitativ poate deveni orice aminoacid esential ce se gaseste in eantitate mica care limiteaza utilizarea celorlalti.

18

In continuare se prezinta aspectele cele mai esentiale privind actiunea aminoacizilor mai importanti, pentru a putea deduce tulburarile ce se pot instala in organism in caz de deficit. Lizina este necesara in sinteza proteinei corporale, In functia de reproductie, fiind de neinlocuit in hrana porciior si pasarilor (aminoacid critic). Insuficienta lizinei influenteaza negativ productia i consumurile specifice. Cantitati suficiente de lizina se gasesc in nutreturile de origine animala drojdiile furajere (6,5-8%), urinate de sroturiie de soia, lucerna, trifoiul (5 - 6%). Mai sarace in lizina sunt proteinel sroturilor de floarea-soarelui ji ale grauntelor de cereale (pana la 3% din proteina nutreturilor). Metionina (aminoacid cu sulf) este necesara in crestere, in functia tiroidei, in protectia ficatului, in metabolismul proteinelor, in cresterea lanii si a fulgilor etc. Face parte din aminoacizii critici pentru pasari si porci. Se gaseste in cantitati suficiente in proteina animala, mai ales in faina din peste (2,5 - 3%), in sroturile de floarea-soarelui si grauntele de porumb (2 - 2,5%). Sunt deficitare in metionina sroturile de soia, drojdiile furajere taratele de grau (0,9- 1%). Cistina (aminoacid cu sulf) este necesara in utilizarea metioninei, in sinteza proteinei din cheratina, in formarea glutationului, a insulinei etc. Cantitati suficiente de cistina se gasesc in proteinele fanurilor de trifoliene, grauntelor furajere, taratelor de grau, sroturilor (1,5-2%). Triptofanul este necesar in hemoglobinogeneza, in sinteza acidului nicotinic, in metabolismul proteinelor etc. Impreuna cu lizina si metionina reprezinta aminoacizii critici la porci pasari. Cantitati suficiente de triptofan se gasesc in sroturi, tarate de grau, boabe de leguminoase, trifoliene (1,2- 1,3%). Sunt deficitare grfiunfele de cereale in primul rand, porumbul (0,5-0,6% din proteina). Histidina este necesara in sinteza acizilor nucleici, a acidului folic, la formarea sangelui etc Hogatr in histidin'i sunt nutreturile de origine animala, drojdiile, mai sarace sunt nutreturile de origine vegetala (1.5 2%). I ruriiiii este necesara in sinteza proteinei din plasma si tesuturi, a glandelor cu secrtie interna. Bogate in leucina sunt grauntele de cereale (10- 12% din proteina), boabele de leguminoase (6 - 7% din proteina), iar sroturile radacinoasele sunt sarace (3-4%). Izoleucina este utila in metabolismul aminoacizilor, in functia ficatului, in activitatea sistemului endocrin. Se gaseste in cantitati suficiente in proteinele de origine animala (6-7% din proteina), boabele de leguminoase (5-6%), sroturile de floarea-soarelui, grauntele de cereale (4-5%). In cantitati mai reduse se gaseste in radacinoase (3%). Fenilalanina este necesara in sinteza adrenalinei tiroxinei, in functia tiroidei, Tn hematopoeza. Un continut mai ridicat in fenilalanina i1 au grauntele furajere (5 6% din proteina), iar cantitati moderate taratele de grau (3 - 5%) si scazut radacinoasele (1 -3%). Valina este necesara in mentinerea tonusului muscular si in activitatea sistemului nervos. Se gasejte in cantitati suficiente in nutreturile de origine animala (6- 7% din proteina), in lucerna, trifoi si graunte de ovaz (5 - 5,5%) si ceva mai scazuta in graunfele de porumb, boabele de leguminoase, sroturi (4 - 5%). Treonina este necesara in utilizarea azotului. Este aminoacid limitativ pentru porci Neasigurarea treoninei determina o eliminare accentuata de azot endogen animalele scad in greutate. Cantitati suficiente de treonina se gasesc in proteinele fanului de trifoi (5 - 6%), din cartofi (4 - 4,5%) si nutreturile concentrate (2,73,8%).

19

Arginina este necesara in metabolismul intermedial lipsa ei provoaca inapetenta si scaderea productiilor la animale. Sunt relativ bogate in arginina proteinele din boabe de leguminoase (pana la 9%), sroturile de floarea-soarelui (8 - 8,5%) taratele de grau (pana la 6%), fanurile de lucerna si trifoi (pana la 5%), proteina din cartof (pana la 5%). Este saraca in arginina proteina din sfecla (1,8%). Glicina este aminoacid esential numai pentru pasari si caini, unde lipsa ei provoaca inapetenta, apoi reduce procesul de crestere, intarzie dezvoltarea penajului si provoaca chiar paralizii. In majoritatea nutreuirilor se gasesc cantitati suficiente de glicina (0,3% din proteina), (Stoic a, 1992). 9. PRINCIPALELE GRUPE DE NUTRIENTI

Organismul ca sistem biologic, pentru desfasurarea normals a funciiilor; sale, are nevoie de o mare varietate de substance (aminoacizi esentiali, glucide, lipide, vitamine, substante minerale, apa etc) pe care trebuie sS lc procure dinmediul inconjurator. Asigurarea acestora trebuie sa aiba un caracter ritmic si echilibrat calitativ si cantitativ. Deci prima problema pe care o ridica este producerea furajelor de calitate si cantitate suficiente.

In general o nutritie normala este conditionata de urmatoarele procese : asigurarea unor furaje echilibrate din punct de vedere cantitativ calitativ; ingerarea lor pe de o parte si integritatca tubului digestiv pe de alta parte;

absorbtia si transportul acestor nutrienti de la tubul digestiv la sta- tiile intermedia-re";

sinteza structurilor self cu rol plastic si a celor cu rol energetic; substantele

aprovizionarea constants a celulelor tesuturilor cu plasticoenergetice necesare desfasurarii normale a funciiilor (nutritia celulara);

eliminarea din tubul digestiv a substantelor nedigerabile, a celor in exces, a deseurilor rezultate din procesul digestiei (pe caile excretorii), a deseurilor rezultate din metabolism si a excesului de C02 (prin respiratie).

10. Valoarea biologica a proteinelorIn alimentatie, termenul de valoare biologica" a fost intrcdus de Thorn a s in 1909, pentru a exprima cantitatea de proteina ce se poate forma in organism din 100 g albumina digestibila ingerata prin hrana. Rezulta deci ca valoarea biologica a proteinelor este legata de calitatea acestora de a indeplini functia plastica in organism. Experimental s-a demonstrat ca dezvoltarea si mentinerea organismului animal r.u se poate realiza in absenta unor aminoacizi. Astfel prin hranirea soarecilor tineri doar cu zeina (proteida din porumb) crefterea animalelor inceteaza, iar moartea survine dupa cca 17 zile. Ad&ugind triptofan sau lizina, viata animalelor se prelungef te pina la 33 zile; prin adaugarea ambilor aminoacizi, crefterea este reluata, si continuata normal (C o t r u t, 1975). Rezulta deci, ca valoarea biologica a unei proteine alimentare depinde de compozitia sa in aminoacizi. Cu cit mai bogat fi mai variat va fi continutul in acizi aminati si cu cit mai

20

apropiat de compozitia proteinelor proprii organismului, cu atit valoarea biologica a unei profeme "alimentare va fi mai mare. Aprecierea acestei valori se face prin determinarea coeficientului de utiN ingerat N urinar lizare biologica a proteinelor ~ , r N ingerat Acest coeficient indica in ce masura o proteina ingerata este incorporate in proteinele proprii. Atunci rind in urma administrarii unei proteine eliminarea urniara de N este mult crescuta, inseamna ca incorporarea aminoacizilor din compozitia ei este redusa si ca acestia se degradeaza in organism. Valoarea biologica mai ridicata sau mai scazuta a proteinelor din hranfi este in directa legatura cu satisfacerea cerintelor in aminoacizi ale organismului. Rose a constatat ca valoarea biologica a unei proteine din furaje este determinata de prezenta sau absenta unora dintre aminoacizi din macromole- cula protidica. Mai mult, s-a demonstrat ca balanta azotatS. nu poate fi men- tinuta daca lipsesc din alimentatie anumiti aminoacizi. Bazati pe aceste observatii, ca si pe rolul jucat in crefterea animalelor, aminoacizii au fost clasificati in esentiali si neesentiali. Aminoacizii esentiali sint absolut necesari mentinerii vietii si trebuie asigurati prin ratiile furaiere intrucit ei nu pot fi sintetizati in organismul animal; din aceasta categorie fac parte: fenilalanina, valina, leucina, izo- leucina, lizina, metionina, triptofanul, treonina. Histidina si arginina nu sint aminoacizi esentiali, dar intrucit se pare ca ei sint necesari pentru asigurarea unei cresteri normale, unii autori ii includ la categoria aminoacizilor esentiali. Cind unui dintre aminoacizii necesari pentru sinteza unei proteine lip- seste, sinteza proteinei respective nu mai are loc, iar aminoacizii neutrali- zati sint dezaminati, ureea rezultata eliminindu-se prin urina. in astfel de conditii, balanta azotata devine negativa. Spre deosebire de aminoacizii esentiali, toti ceilalti aminoacizi pot fi sintetizati in vivo" prin aminarea produsilor de degradare a lipidelor fi hidra- tilor de carbon. Deci ei pot lipsi din hrana daca exista precursori din care sa poata fi sintetizati. Deci valoarea biologica, nutritiva, diferita a diverselor proteine este determinata de felul fi proportia acizilor aminati componenti. S-a dovedit ca o parte din aminoacizi care au o comportare intermediary au fost denumiti semiesentiali intrucit ei pot fi sintetizati de organism din unii aminoacizi esentiali existenti in hrana cum ar fi, de exemplu lizina pentru arginina sau metionina pentru cistina, tirozina din fenilalanina, sau pot fi sintetizati de catre organismul animal doar partial (spre exemplu arginina pentru mamifere). J a c q o u t , efectuind cercetari de metabolism protidic cu ajutorul izotopilor radioactivi a ajuns la concluzia ca fi unii aminoacizi esen(iali pol fi sintetizati in organism pornind de la acizi cetonici sau hidroxila(i. Singurii aminoacizi esentiali care nu pot fi deloc sintetizati de organism, ar fi lizina si treonina, deoarece aceftia sufera anumite reactii ireversibile in primele stadii ale procesului de metabolism. Cu toate acestea, cercetari recente au demonstrat ca posibilitatea de sintetizare in organism fi a unor aminoacizi esentiali s-ar face intr-un ritm prea lent fi in cantitati insuiiciente fata de cerintele organismului afa incit trebuie asigurati prin hrana. De mentionat ca valoarea biologica a proteinelor, exprimata prin conti- nutul de aminoacizi esentiali, variaza in functie de specie, virstS, starerfizio- logicarasa in'Cit aceiafi amin'oacizi nu sint ..esentiali" in toate cazurile (R o s u ^i col., 1972). De pilda pentru puii de carne 13 sint aminoacizi esentiali: metionina, cistina, lizina, treonina, triptofanul, arginina,

21

glicina, histidina, izoleucina, leucina, fenilalanina, tirozina ,si valina, in timp ce pentru gainile ouatoare doar primii 6 aminoacizi sint esentiali: metionina, cistina, lizina, treonina, triptofanul si arginina. Pentru specia porcine, sint 11 aminoacizi esentiali pentru purcei: metionina, cistina, lizina, treonina, triptofanul, histidina, izoleucina, leucina, fenilalanina, tirozina, valina fi 9 aminoacizi esentiali pentru scroafe gestante: metionina, lizina, treonina, triptofanul, histidina, izoleucina, leucina, fenilalanina fi valina. O situatie particulars o prezinta rumegStoarele care prin activitatea microorganismelor simbionte, sintetizeaza si o importanta eantitate de aminoacizi esentiali, afa incit lipsa acestora din furaje nu are importanta. Valoarea biologica a proteinelor se apreciaza prin procentul de azot retinut din azotul absorbit, dupa cantitatea de proteine foimate in organism din 100 g proteine digestibile furajere. Proteinele de origine vegetala fi in special zeina din porumb, care este lipsita de triptofan, tirozina si lizina, au o valoare biologica redusa. In schimb, proteinele de origine animala. (fainuri de carne, pefte, ouS, lapte au o valoare biologica ridicata: 7095% fafa de maioritatea proteinelor de origine vegetala care au o valoare biologica de 60-65%. Valoarea biologica crefte atunci cind se folosefte in alimentatie un ames- tec de proteine, chiar atunci cind fiecare din proteinele ingerate are o valoare biologica incomplete. Intr-o astfel de situate fiecare proteina poate aduce un aport de aminoacizi care lipsefte celorlalte, inregistrindu-se sortimentul de aminoacizi (Cucuianu, 1977; Groza, 1983; Avram, 1987.) Valoarea unei proteine alimentare depinde insa nu numai de continutul in aminoacizi, ci fi de digestibilitatea ei. In general, proteinele din plante protejate de invelifulUe celulozS sint mai greu digestibile. In plus, o parte din vegetale contin factori antitriptici ce se opun digestiei (exemplu: faso- lea, soia). Cercetarile efectuate de Terroine au arStat ca pentru o dezvoltare normala a organismelor vii nu este suficient ca sa se asigure toti aminoacizii esentiali ci: estf riprpsar ra aminnarizii adjrninist_r^o (>i> I la bovine fi 616 1 la ovinele adulte ( H A r /. a , 1979). Instalarea procesului de rumegare, are loc la virsta de 27 zile la vi|el fi la 814 zile dupa naftere la miel. C r i s t a fi col. (1978) arata c5.: dupl consumul hranei, rumegarea se declanfeazS la 20 45 minute la ovine fi la 3070 minute la bovine, inregistrindu-se 14 perioade de rumegare in decurs de 24 ore (Dukes, 1955). Miscarile prestomacelor sint sincronizate intre diferitele compartimente fi au rolul de a contribui la fragmentarea fi amestecarea continutului, favori- zind astfel contactul simbiontilor cu ingesta fi absorbtia de la nivelul prestomacelor. In prestomace furajele sint supuse unor trasformari chimice prin actiunea microroganismelor simbionte fi a enzimelor eliberate de insafi furajele vegetale consumate. Spre deosebire de celelalte ierbivore, la rumegatoare furajele ingerate sufera aqtiunea microorganismelor inainte de a aiunge in stomacul glandular fi intestinul subtire; cca. 70 85% din substanta uscata digestibilS a furajelor se digera la nivelul prestomacelor prin

24

procese fermentative dependente de microsimbionti. Microorganismele ce se dezvolta in prestomace vor fi digerate fi utilizate apoi in stomacul glandular si intestinul subtire, aceste microorganisme reinoindu-se astfel la 12 zile. Mediul lichid, bogat in substante nutritive, cu o temperatura optima si pH apropiat de neutru (67) al prestomacelor, constituie conditii excelente pentru dezvoltarea microorganismelor. Dupa naftere, dezvoltarea micro- florei fi microfaunei in prestomace se face treptat dar destul de repede, pe masura ce se trece de la consumul de lapte la eel al furaielor vegetale. Astfel la o saptamina dupa naftere activitatea celulozolitica din rumen atinge valorile observate la rumegatoarele adulte (Guilhermet, 1973), iar proportia azotului microbian din cantitatea totala de azot care intra in duoden crefte de la 32% in momentul intarcarii, la 72% la 6 saptamini dupa infarcare (L e i b h o 1 z, 1975). Micropopulatia rumenala reprezentata din bacterii 1010/g de continut rumenal si protozoare 106/g de continut rumenal, prin inmultirea fi activitatea lor normala au drept rezultat degradarea celulozei, amidonului fi a altor glucide, cu formarea de acizi grafi volatili, hidroliza protidelor, sinteza unor aminoacizi, vitamine precum fi alte procese de o deosebitS importance pentru viata rumegatoarelor. Principii nutritivi rezultati din digestia hidrolitica fi din sinteza sint absorbiti in mare parte la nivelul rumenului impreuna cu apa, amoniacul, ureea etc ( J a r r i g e, 1978). Inventarul florei bacteriene din continutul rumenoreticular include streptococi, lactobacili, bacterii proteolitice printre care: Streptococcus bovis. li'iitmH O I lu i ns flavefaciens, Ruminococcus parvum, Bacteroides suctinogenes, I iniobiifillvs */>., Propionbacterium acnes f.a. Principal ii produfi ai activitatii metabolice ai acest or bacterii sint acidui succinic, acetic, formic, butiric, propionic, lactic precum fi H2 fi C02. De notat ca in dezvoltarea bacteriilor, un rol deosebit il au prezenta fi cantitatea substantelor azotate din ratie. Se apreciaza ca la bovinele hra- nite cu furaje bogate in amidon numarul germenilor pe ml de continut rumenal poate aiunge la 1012 fi chiar mai mult, cantitatea totala a acestora in continutul rumenal reprezentind 56 kg. Dimpotriva, la vacile hranite pe baza de siloz, paie sau alte furaje ne- corespunzatoare, numarul bacteriilor poate scade la 107/ml, iar cantitatea la 3 kg ( B a r z a, 1979). Mai mult de atit, tipul furaielor influenteaza structura florii bacteriene recunoscindu-se o flora de fin" de nutret msilozat" sau de concentrate". Microfauna este reprezentata de un mare numar de specii de proto- zoare aproape exclusiv ciliate; cea mai mare importanta o au infuzcrii care reprezintS. forme adaptate la conaitiile de viata de anaerobioza din prestomace (in gazele din iumen metanul aiunge, pina la 3G% in timp ce oxigenul este sub 1%). Principalele ordine fi genuri de protczcare din prestcmace sint: - ordinul Holotriha cu genurile: Isotricha fi Dasytricha; ordinul Oligotriha cu genurile: Entodinium, Diplcdinwm fi Opkryoscolcx. Inanifia prelungita produce o defaunizare; iniuzorii din ordinul Holotriha dispar primii, in timp ce Diplodinium bursa din cadiul ordinului Oligotriha este forma cea mai rezistenta. Contaminarea cu micrcorganisme a ncu-nascutilor se face piin apa, furaje, contactul cu celelalte animale fiind decsebit de imporlant in ceea ce priveste fauna prestomacelor; la viteii sau mieii tinuti izolati r.u se dezvolta fauna din prestomace. Rolul fizico-chimic al protozoarelcr rumcnale in eccncmia nutritiei organismului, se refera la mifcarile lor cnergice prin care infuzorii afineaza continutul rumenal, marind

25

suprafata de contact, conditie necesara activitatii bacteriilor fi enzimelor. Din punct de vedere cbimic, reprezentatii ordinului Holotriha ataca zaharurile solubile: genul Isotricha inglcbeaza granule de amidon ca atare digerindu-le prin analiza proprie, iar cei din genul Dasyiricha desccmpun diferite glucide formind acid lactic, acetic, butiric, propionic, C02 fi H. Reprezentantii ordinului Oligotriha: Diplcdinnm desccmpun celuloza i o transforms in molecule mici de acid lactic, iar Entcdinium fi Ophryoscc- lex utilizeaza prcdusele de desfacere ale amidenului fi ale alior hidrocartcnate ufor solubile. Protidele vegetale sint transformate in protide animale ufor digestibile. Proportiile intre speciile sau genurile protozoarelor din prestomace sint dependente de tipul hranei: iarba stimuleaza dezvoltarea genurilor Diplodiniv.m fi Entodinium; finul fi sfecla asigura dezvoltarea pentru Isotricha fi Dasitricha. concentratele sint convenabile pentru genul Entodinium. In anumite conditii cum sint: schimbarile brufte ale regimului alimentar, actiunea unor factori chimici (sulfamide, antibiotice) sau in urma parezei prestomacelor micropopula|ia rumenoreticularii se poate de/.ei liililu.i, .ivind drept consecinta compromiterea proceselor de digestie prcstoma< alfi. < m clcli cit de principii nutritivi fi aparitia unor produse de fermentafie abcian! t u efect toxic ( B a r z a, 1979). Refacerea micropopulatiei se produce treptat, in citeva zile pentru dismicrobismul discret si in 23 saptamini in dismicrobismul grav. Digestia proteinelor in prestomace. Furajele consumate de rumegStoaic contin cantitati variabile de azot, at it in combinatii protidice (5080%) care prin hidroliza elibereaza aminoacizii de constitute, cit fi in combinajii neprotidice (pina la 50% din azotul total, reprezentate de uree, purine, piri- midine, nucleozide, nucleotide, acizi nucleici, betaine, alcalcizi, joiliiine etc. Activitatea proteolitica din prestomace se datoreaza actiunii bacteriilor fi protozoarelor proteolitice. Cea. 50% din proteinele ingerate sint scin- date in peptide fi acizi aminati. Aminoacizii rezultati sint, fie utilizati la sinteza proteinelor proprii microorganizmelor care la rindul lor constituie o importanta sursa de azot proteic pentru organismul gazda prin digestia lor in segmentele abomasoenterice, fie supusi unei dezaminari rapide. Ca urmare a dezaminarii aminoacizilor fi a transiormarii hidrolitice a substantelor azotate neproteice, mai ales prin hidroliza ureei si reducerea nitratilcr in nitriti, in prestomace iau nastere importante cantitati de amoniac variind intre 550 mg/dl continut rumenal. O parte din amoniac este absorbit, iar alta parte este utilizat de catre flora rumenala in procesele de aminare necesare neosintezei aminoacizilor din hidroxiacizi fi oxoacizi (cetoaci/.i), care provin la rindul lor din transformarile metabolice ale glucidelor. Rezulta ca neosinteza de aminoacizi, realizata de flora rumenala utilizind azotul din substante neproteice, este conditionata de prezenta in hrana a glucidelor Ufor digestibile. Protozoarele nu folosesc azotul neproteic. Principala SUTS! de proteine pentru acestea fiind azotul bacterian fi apoi azotul proteic din con(i nutul rumenului. Cercetari experimentale au demonstrat ca digestibilitatea protidcloi bacteriene este in jur de 74% iar a celor din protozoare este de cca. 91%. Valoarea biologica deosebita a proteinelor bacteriene face ca la ruinegfl- toarele adulte sa nu fie obligatorie prezen(a in hrana a unor aminoacizi esentiali intrucit aceftia sint sintetizati in cantitati suficiente in prestomace. De pilda, flora rumenala confine de aproximativ 20 de ori mai multa cisteina decit bacteriile de fermentatie lactica si mai multa metionina decit boabele de soia sau cazeina. De

26

remarcat ca in perioadele cind necesarul de proteine este mult crescut (gestatie, lactate etc.) cantitatea de microsimbionti rumenali se dubleaza. Amoniacul absorbit va fi transformat la nivelul ficatului in uree. O parte din aceasta va fi eliminata pe cale renala, iar o alta parte (50%) din ureea formata revine prin saliva in rumen fiind din nou folosita. Rezulta ca la rume- gatoare exista o hranire fiziologica cu uree, motiv pentru care, ureea nu trebuie privita ca un produs final al metabolismului proteic, ci ca o rezerva de azot. Afa se explica, faptul ca la rumegatoarele hranite cu furaje sarace in proteina eliminarea pe cale renala a ureei reprezinta doar jumatate din cantitatea obifnuita, restul revenind in rumen pentru a servi la sinteza proteinelor bacteriene. Ureea industrials adaugata in ratie nu poate acoperi mai mult de 30% din proteinele necesare organismului. Dozele mai mari produc cantitati spo-rite de amoniac care depasesc capacitatea ureogenezica a ficatului deter- minind intoxicatia specifica (Cotrut, 1975). Cu privire la digestia enterica de remarcat este faptul ca in intestinul subtire se termina aproape toate reactiile chimice specifice digestiei, grate sucului pancreatic, bilei si sucului intestinal. La rumegatoare la care canalul pancreatic se deschide in duoden la 30 40 cm de pilor, inapoia deschiderii canalului coledoc, fenomenele digestive proprii stomacului glandular se pot continua si in prima portune a duodenului. Continutul intestinal devine alcalin inca de la nivelul duodenului inregistrind o alcalinitate maxima in jejun. Spre deosebire de partile anterioare ale tubuiui digestiv, glandele din mucoasa intestinului gros secreta un sue alcalin, lipsit de enzime digestive; transformarile chimice care se produc la acest nivel, se datoresc actiunii enzimelor venite din intestinul subtire, fi mai ales interventiei florei de fermentatie ce actioneaza asupra glucidelor in special asupra celulozei si hemicelulozelor, fenomene ce vor fi prezentate la capitolul glucide. b. Digestia la porcine. Toate particularitatile digestiei la pore decurg din faptul ca este un animal omnivor. Procesul digestiei la porcine este caracterizat printr-o digestie gastrica activa si o intensa absorbtie intestinala. Cantitatea de saliva secretata este in functie de natura furajelor, are o reacte alcalina (pH 7,157,47) si contine o amilaza cu o slaba activitate amilolitica. De pilda actiunea ptialinei porcului reprezinta a suta parte din activitatea amilolitica a salivei omului. S-a constatat ca in timpul consumarii unui tain intr-un interval de 80 minute, glanda pa'rotida a porcinelor secreta cca 200 ml de saliva. Daca a.celasi tain este consumat in 40 minute secretia nu depasefte 75 ml. Secretia maxima se inregistreaza in primele 10 minute de la inceperea ingerarii hranei, apoi ea scade progresiv. Secretia stomacului are loc in mod continuu avind un caracter ritmic. Sucul gastric contine, in afara de pepsina, o diastaza cu acdune foarte puter- nica ce lipseste la alte specii. Datorita aciditatii continutului stomacal actiunea microorganismelor la acest nivel este putin importanta, in schimb flora exis- tenta produce in special acid lactic. Pe de alta parte, la pore s-a constatat lipsa stereotipiei secretiei, adica la un regim identic de hrana nivelul secretiei gastrice este foarte variabil; pentru acelasi fel si pentru aceeasi eantitate de hrana, in zile diferite, se elimina cantitati diferite desucuri digestive (Tacu, 1965). Respectarea unui ritm constant de furajare formeaza reflexe in legatura cu timpul de furajare, care produc o sporire considerabila a cantitatii de secreti gastrice. Natura nutreturilor si modul lor de preparare au efecte variate asupra secretiei sucului gastric. Adaparea inainte de administrarea hranei creste secretia gastrica. O crestere importanta se produce in urma hranirii cu siloz, sfecla furajera fi cartofi, in timp ce ingerarea hranei fara apetit nu are influenta evidenta asupra secretiei gastrice.

27

In general cantitatea de sue gastric variaza intre 25300 ml/ora, iar aciditatea de asemenea este foarte variabila (pH 1-6). Refluxul hranei din intestinul subtire catre stomac este un fenomen normal la porcine. Acest aport de continut duodenal fi de bila, pare sa fie indispensabil secretiei gastrice fi el poate explica in buna parte variatia valorii pH-ului fi a continutului gastric. Sural duodenal este in general mai sarac in mucine fi mai fluid decit la alte specii; pH-ul variaza intre 8,29,3. Secretia cnterica a glandelor Brunner crefte mult in urma consumarii nutreturilor. Secretia este stimulate de sucul gastric si acidui clorhidric ca fi de diferi(i prodtifi de desc ompunere rezultati in timpul digestiei gastrice: aminoacizi, mono/.aliarin i, aci/.i gia;i Secretia de bila este de cca 1,04 ml bilS. pe g de t i i .it si 1111 c.te COIK en trata in vezica biliara. Dintre acizii biliari, bila ])orcului contine in special acid glicocolic. Mare parte dintre acizii biliari : int resorbiti in 1111< l i n n l subtire. Transformarile care au loc in intestinul gros sint determinate in special de activitatea microorganismelor gasindu-se la acest nivel acizi grafi cu lant scurt caracteristici fermentatiei microbiene. Legat de digestia stomacala, de notat este faptul ca in conditii obifnuite de furajere nu se va surprinde niciodata o digestie pur proteolitica sau pur amilolitica, deoarece furajele recent consumate intilnesc fi imping spre pilor pe cele mai vechi, realizindu-se astfel ambele procese simultan. Dupa ingerarea hranei va predomina scindarea amidonului, initiata inca din cavitatea bucala, paralel cu formarea acidului lactic. In urmatoarea faza are loc scindarea glucidelor fi protidelor, primul proces fiind treptat redus astfel ca dupa cca 1012 ore predomina faza proteolitica. Pe de alta parte s-a putut constata ca in toate portiunile intestinului subtire se gasesc aminoacizi, dar cantitatile accstora nu sint prea mari intrucit resorbtia, dezaminarea fi decarboxilarea au loc concomitent. Dinamica procesului de proteoliza de-a lungul tractusului este redata in tabelul 2.1.

Tabelul 2.1 Cantitatea de azot aminic si azot amoniacal tiin ccntiuutul gastro-intestinal si din singe la pore (mg/litru de suhsl:in(a umerifl) (dupi M i c h e l , 1961) Organul Azot Azot aminic amoniac al Stomac 35680-330 512

28

Jejun Ileon Cecum Colon proximal Colon distal Singe periferic Singe arterial Singe vena porta a jejunnlui

926H28 572844 73-95

60-224 112274 112500 20854S 424768 0,2-0,5 0,2-3,2

In intestinul gros, pe linga procesele de putrefactie, in colonul helicoidal ill) actiunea microorganismelor are loc o activa fermentatie metanica a celulozei. Actiunea florei de putrefactie se exercita asupra aminoacizilor rezultati din hidroliza proteinelor din alimente, din corpurile microorganismelor moarte, din sucurile digestive sau din epiteliile descuamate. Descompunerea aminoacizilor in cadrul procesului de putrefactie, prin procese de decarboxilare si dezaminare se soldeaza cu formarea a numeroase substante toxice. Prin dezaminarea si decarboxilarea triptofanului rezulta indol fi scatol; din descompunerea microbiana a eistinei rezulta etilmercaptan, hidrogen sulfurat, etan; din tirozina rezulta fenol etc. Prin decarboxilare fara dezaminare iau naftere amine toxice: histamina din histidina, cadaverina din lizina, etilamina din alanina etc. In conditii fiziologice produfii de putrefactie nu sint daunatori fiind neutralizati de catre aminooxidazele din peretele intestinului. De asemenea cantitati mici de indol, scatol, fenol, consecutiv absorbtiei, sint facute ino- fensive in licat prin conjugare cu acid sulfuric sau cu acid glucuronic. c) Digestia la pasari. In structura tubuiui digestiv la pasari se intilnesc diferente considerable dintre care cele mai importante sint: lipsa dintilor/ apaihia gufii, a stomacului triturator, reducerea evidenta a colonului pre- /enta a douS cecumuri. Saliva este ufor acida (pH 6,7) si este aproape lipsita de enzime. Masti- i a|ia neavind loc, deglutitia este usurata de saliva care contine cantitati mai i dc murine eu rol de lubrifiere. Furajele deglutite sint depozitate in gusa; la pas/irile flaminde insa, furajele tree direct in stomacul glandular fi numai dupa umplerea acestuia, furajele ingerate se vor depozita in gufa. In gusa furajele sufera o imbibare, o gonflare fi inmuierea cu lichidul secretat de glandele mucoase ale gufii fi esofagului. Dupa macerare, celuloza este inf parte degradata cu ajutorul enzimelor bacteriene, intrucit secretia gufii con-1 tine cantitati neinsemnate de enzime; enzimele intilnite in gufa provin din furaje, din stomacul glandular, din stomacul muscular sau din intestin prin regurgitatie. Prin urmare in gusa procesele digestive fiind neinsemnate, absorbtia este absenta. Pentru a se demonstra acest lucru L e a s u r e s i F o l t z (1940) au introdus in gusa toxina botulinica, au facut o iigatura la trecerea spre proventricul si neobservind efect toxic asupra organismului pasarii, au concluzionat ca toxina nu a fost absorbita. Chiar fi in stomacul glandular actiunea digestiva este mai redusa ca la mamifere deoarece secretia de sue gastric este discontinue; dispare la pasarile flaminde fi crefte paralel cu in- gerarea furajetor. Mai mult de atit, cantitatea de pepsina redusa in sucul gastric cit fi timpul scurt cit ramin furajele in acest compartiment, pH-ul sucului digestiv de 3 4,5 rare depafefte valoarea optima pentru

29

actiunea pepsinei ca fi capacitatea mica a organului, fac ca digestia la acest nivel sa nu aiba insemnatatea de la mamifere. De asemenea in stomacul muscular, datorita mediului relativ uscat, prelucrarea chimica a furajelor este putin importanta. Grit-ul insolubil este esential pentru o digestie optima pentru ca ajuta la crefterea motilitatii fi la actiunea de macinare a bolului alimentar in stomacul muscular, sporind implicit digestibilitatea furajelor brute cu o gra- nulatie mare, cu 10% la furajele sub forma de granule fi cu pina la 3% la cele administrate sub forma de fainuri. Pe de alta parte prezenta gritu-lui insolutil conduce la tcalbaira in i i consum specific scazut pe unitatea de produs. Intestinul subtire este principalul segment unde re producc digcs'in la pasari. In duoden reactia fiind inca acida se exercita de fapt actiunc.i sucului gastric. Deoarece intestinul pasarilor este scurt si trecerea continutului alimentar rapida, transformarile chimice sub actiunea celor trei sucuti reunite sue pancreatic, bila, sue intestinal este deosebit de rapida. Extractele de intestin total de galinacee contin proteaza, .amilaza fi invertaza. Lipaza este absenta la gifte, iar lactaza este absent a la gainite ouafoare. Enzimele proteolitice prezente in intestin dezvolta o activitate maxima intr-un mediu acid fi numai o slaba activitate intr-un mediu alcalin. Date relativ recente au demonstrat ca digestia prin pepsina, tripsina fi posibil alte enzime proteolitice are loc in intestinul subtire, dar care dintre aceste enzime joaca rol dominant, este inca necunoscut (S p i r i d o n, 1985). Absorbtia in intestinul subtire este destul de rapida, pentru ca pasariie 5 au o rata metabolica mai inalta, o temperatura corporala fi un timp al cir- culaliei mai mare decit la mamifere. A r m a k i fi Weiss (1962) deter- minind concentratia glucozei fi azotul aminic din singele portal au constatat ca la 15 minute dupa mgerarea furajelor a crescut semnilicativ concentratia in aceste substante nutritive,., indicind o rata inalta a digestiei fi absorbtiei. In mtestinul gros digestia continua sub influenta microorganismelor cit si datorita enzimelor commute in furaje. In cele doua cecumuri care se deschid in colon patrunde doar material fluid, din care apa este partial ab- sorbita. R a d e f f atribuie cecumurilor un rol important in digestia celu- lozei fi sinteza vitaminelor; absorbtia acestora este insa neinsemnata, co- lonul fiind excesiv de scurt. Intrucit doar o parte din chimul intestinal patrunde in cecumuri, utilizarea celulozei la pasari este limitata; celuloza din seminte este folosita in proportie de eel mult 19%, iar din alte surse mai putin sau deloc (Cotrut, 1975, S p i r i d o n, 1985). Ca o particularitate la pasari este intensitatea mare a proceselor cata- > bolice, frecventa alimentarii fi in paralel "evacuarea rapida a intestinului (la gaini 3040 ori pe zi). De asemenea, la pasari este caracteristic pH-ul acid al continutului tractusului digestiv pe toata lungimea sa, pH care este dependent in principal de cantitatea totala de acid clorhidric secretata in proventricul fi de actiunea bilei fi a sucului pancreatic care se varsa in duoden. Cei mai scazut pH este in stomacul muscular (2,02,6) fi eel mai ridicat in intestine (5,66,9).

13. Cerintele de protein in organism

30

Intrucit furajele bogate in proteine sint si cele mai scumpe, problema minimului fi a optimului de proteine in alimentatie a facut obiectul a nume- roase studii. S-a stabilit ca o eantitate minima de proteine in dieta este ab- solut iniispensabila. Acest minim de proteine este compatibil cu viata dar 'nu- constituie o alimentatie rationale; concomitent rezistenta organismului scade. In general, cind se vorbeste de proteine se face referire la proteina brute care in normele de hranire defineste continutul de azot x cu 6,25. Aceaste definitie se bazeaza pe presupunerea ce, 100 g proteina ar contine 16 g de azot. Nivelul optim de proteina in ratie este considerat atunci cind ratia respective poate furniza suficient azot fi aminoacizi esentiali pentru sinteza aminoacizilor neesentiali. Notiunile de aminoacizi esentiali (AAE) si aminoacizi neesentiali (AAN) se refera la necesitatea prezentei, respectiv posibilitatea absenfei acestor aminoacizi din proteina ratiei si nu la faptul ce ar fi indispensabili sau dis- pensabili pentru indeplinirea functiei plastice. Prin urmare, normele exprimate in ,,-p.roteina digsstibila" utilizate pine in prezent, eel putin pentru porcine fi.pesari, nu mai corespund cu realitatea practice din domeniul alimentatiei animalelor domestice. De aceea, expri- marea cerintelor cantitative de proteine prin cerinte de aminoacizi indispensabili specifici, este cea corecte fi necesare in etapa actuate. In prezent se apreciaze ce pentru porcine si pesari sint indispensabili urmatorii aminoacizi: arginina, histidina, izoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofanul fi valina. Pentru porcine se mai adauga leucina, iar pentru paseri sub rezerva unor controverse, se adauge glicina, pro- lina fi acidui glutamic. Aminoacizii semiesentiali sau semiindispensabili pentru ambele specii sint cistina care poate fi partial substituite de metioninesi tirozina care poate fi formats din fenilalanina in ficat (S p i r i d o n, 1985, S p e e r fi col., 1988). Taurinele, cu toate ca sint mai putin pretentioase fata de calitatea proteinelor din ratii, comparativ cu speciile nerumegStoare, totusi, se considers. cS fi pentru acestea eel putin 4 dintre aminoacizi sint esentiali. De pilcli pentru taurinele adulte constituie aminoacizi esentiali: izoleucina, lizina, metionina fi valina (N i c h i t a, 1978). Aceftia pot fi asigurati administrindu- se in asociatie leguminoasele fi gramineele masa verde, sau fibroase. Subliniem faptul ca indiferent de specie, aminoacizii neesentiali sint necesari pentru metabolismul normal, dar de obicei aceftia nu trebuie sa existe obligatoriu in sursele furajere administrate. Ei pot fi obtiniiti din hrana sau sint sintetizati folosind grupul amino derivat din aminoacizii prezenfi in exces fata de necesar. Pentru performance optime, o ratie furajerS trebuie sa asigure pe linga cantitati suficiente de aminoacizi fi cantitati corespunzatoare de substante energetice fi alti nutrienti indispensabili. In aceste conditii se pastreaza. starea de sanatate metabolica a animalelor iar performantele productive vor fi satisfacatoare chiar daca exista o oarecare variatie in cantitatea de proteinS bruta administratS. Din acest punct devedere, majoritatea cercetatorilor sint de acord ca atunci cind se utilizeaza ratii echilibrate, normele de alimentatie proteica pot fi reduse cu 1015% fSrS a influenta negativ starea de sanatate, crefterea, reproductia fi productia animalelor. Pe de altS parte nu trebuie pierdut din vedere faptul ca animalele sint supuse unui proces continuu de perfectionare, rnodificindu-fi corespun- zator, cantitativ si calitativ, pretentiile fata de hrana fi capacitatea de valo- rificare a hranei. In plus, industrializarea crefterii animalelor a creat conditii particulare de exploatare, care obliga organismul animal la adaptarea la noile conditii de exploatare; drept urmare a devenit necesara asigurarea unor cantitati mai ridicate de proteine, vitamine fi de microelemente fi canti tSti mai reduse de energie.

31

In linii mari, necesarul de proteine la animale este determinat de: specie, rasa, virsta, starea fiziologica, greutatea corporala, echilibrarea multilateral^ a ratiei, productia realizata cantitativ fi calitativ etc. 14.CERINTELE PROTEICE PENTRU PRODUCTIE

Pentru obtinerea productiilor animaliere, in afara necesarului proteic pentru satisfacerea functiiior vitale, trebuie asigurate consumuri suplimentare k de proteine care variaza cu: continutul in proteina al productiei obtinute, coeficientii de utilizare ai proteinei in productia respectiva si factorii care in- I fluenteaza acefti coeficienti. In tabelul 2.2 sint prezentate normele proteice orientative pentru prin- cipalele specii fi forme de productie cu exprimarea in proteina bruta digestibila in grame pe unitatea nutritiva (PBD g/UN) fi procente proteina bruta rapor- tata la nutret combinat cu continut standardizat in substanta uscata (PB % din SU) De subliniat ca, gradul de utilizare a proteinei depinde de specie fi calitatea proteinei administrate care la rindul ei este in relate cu structura aminoacida. a. Cerintele proteice pentru rumegatoare. Datorita particularitatilor morfofiziologice ale prestomacelor, proteina din hrana, indiferent de valoarea ei biologica, este in cea mai mare parte degradata de catre flora fi fauna rumenala fi transformata in proteina microorganica. Prin urmare compozitia in aminoacizi a proteinei microorganice nu este similara cu a hranei, fi practic nu este influentata de hrana, intrucit microorganismele sintetizeaza din azotul continut in ratie numai acei aminoacizi care sint specifici corpului lor, in cantitati si proportii constante fi caracteristice. Tabelul 2.2 Normele proteice pentru principalelc specii si forme de prcduetie Specifics Jie PBD PB din SO (g/UN) % Reproducatori masculi 10 -110 1 -16 04 Femele in gesta^ie avansata 90 -100 1 - 14 2 Femele in lactatie 10 90 1 -12 55 Vitei, miei, purcei pini la in^arcare 12 -110 1 -16 58 Tineret mamifer de prisila 12 90 1 -14 07 Tineret mamifer supus ingrasarii 11 75 1 - 10 06 PSsSri ouStoare 1 -17 6 Pui, boboci si tineret aviar 2 -16 4 Pui de curci 2 -22 8 In aceste conditii, se considera ca folosirca proteinelor valoroase in alimentatia rumegatoarelor nu este justificata fi constituie o risipa. Pe de alta parte elaborarea ratiilor cu substante azotate neproteice trebuie sa tina seama de faptul ca eel putin 20% din proteina simbionta nu se poate sintetiza decit pe seama aminoacizilor preformati. De pilda s-a observat ca ininuliirea bacteriilor celulozolitice este

32

conditionata de prezenta acidului izovalerianic, care rezulta din degradarea leucinei, izoleucinei fi valinei, care pot fi considerati aminoacizi esentiali pentru rumegatoare. Alti cercetatori sustin ca lizina, acidui aspartic fi valina favorizeaza utilizarea azotului din ratiile care contin amidon fi uree. Dupa Fromageot (1975) necesitatea asigurarii unor aminoacizi in ra(iilo cu uree se daioreaza prezenteilegaturilor ramificate de carbon, specifice struct u- rii unor aminoacizi, care sint utilizate la reconstituirea lor in sinteza proteinei microorganice. A n d e r s o n semnaleaza importanta asigurarii tioaminoacizilor (meti- nina, cistina) in utilizarea azotului din combinatiile azotate neprotci( I . da ID rita proprietatilor oxidoreducatoare asupra gruparii SH. Pentru rolul oxidoreducator sint indicati in hrana rumegatoarelor met ioni na, cistina,leucina,izoleucina, fenilalanina, triptofanul fi valina (N i c li i I a. 1984). In alta ordine de idei, este cunoscut ca doar 50 80% din proteina in|;e rata cu hrana este preluata de microorganismc fi transfoiinata in pioteina specifics lor care din pacate nu reprezinta model nl ideal pen 1HI animal ill gazdB De pilda, proteina bacteriana este carentatS in triptofan fi in leueina, iai pi tozoarele sint carentate in metionina. Partial aceste c."rente, in ftinc(ic de raportul dintre bacterii fi protozoare, se diminueazfi prin at liiinea de cmnplr- tare aminoacida, astfel incit valoarea biologica globala a proteinei simbiontc poate fi estimate la 80 /0 (Mc Donald, 1969). Pntru proteosinte/.a sim- bionta, prin ratie, rumegatoarelor trebuie sa li se asigure un nivel proteic situat intre limit ele de 5 12% PB. Cercetari fundamental au aratat ca nivelul si compozitia aminoacizilor care ating locul absorbtiei (intestinul subtire) reprezinta factori limitativi ai performantelor productive a taurinelor. De pilda, pentru tineretul