Çmimi 1000 lekë

Titulli: Biologjia me zgjedhje 12

Titulli i origjinalit: AQA Biology A Level/Oxford University Press Autorë: Susan Toole, Glenn Toole

© Glenn & Susan Toole 2015AQA Biology A Level was originally published in English in 2015. This translation is published by arrangement with Oxford University Press.

Biologjia me zgjedhje 12 është botuar fillimisht në gjuhën angleze në vitin 2015. Ky tekst i përkthyer botohet për herë të parë në gjuhën shqipe në marrëveshje me Oxford University Press.

Përktheu dhe përshtati: Prof. Dr. Ethem RukaDrejtuese botimi: Anila BishaRedaktore shkencore: Prof. Dr. Tefta Rexha, Redaktore teknike: Laureta ShkozaRedaktore gjuhësore: Elona QoseIlustrimet: Oxford University PressDizajni për botimin shqip: Rudina Memaga

Shtëpia Botuese MediaprintISBN: 978-9928-08-343-2

Botimi i parë, 2018Shtypi: Shtypshkronja Mediaprint

Titulli: Biologjia me zgjedhje 12

Titulli i origjinalit: AQA Biology A Level/Oxford University Press Autorë: Susan Toole, Glenn Toole

© Glenn & Susan Toole 2015AQA Biology A Level was originally published in English in 2015. This translation is published by arrangement with Oxford University Press.

Biologjia me zgjedhje 12 është botuar fillimisht në gjuhën angleze në vitin 2015. Ky tekst i përkthyer botohet për herë të parë në gjuhën shqipe në marrëveshje me Oxford University Press.

Përktheu dhe përshtati: Prof. Dr. Ethem RukaDrejtuese botimi: Anila BishaRedaktore shkencore: Prof. Dr. Tefta Rexha, Redaktore teknike: Laureta ShkozaRedaktore gjuhësore: Elona QoseIlustrimet: Oxford University PressDizajni për botimin shqip: Rudina Memaga

Shtëpia Botuese MediaprintISBN: 978-9928-08-343-2

Botimi i parë, 2018Shtypi: Shtypshkronja Mediaprint

Pasqyra e lëndës

Si është krijuar teksti viii

iii

Pjesa e parë Molekulat biologjike

Kapitulli 1 Molekulat biologjike

1.1 Hyrje në molekulat biologjike 21.2 Sheqernat (karbohidratet) - monosakaridet 61.3 Sheqernat - disakaridet dhe polisakaridet 81.4 Niseshteja, glikogjeni dhe celuloza 111.5 Yndyrat, lipidet 141.6 Proteinat 171.7 Roli i enzimave 211.8 Faktorët që ndikojnë në aktivitetin

e enzimave 24

Kapitulli 2 Acidet nukleike

2.1 Ndërtimi i ADN-së dhe ARN-së 282.2 Dyfishimi (replikimi) i ADN-së 342.3 Energjia e ATP-së 382.4 Uji dhe funksionet e tij 40

Pjesa e dytë Qeliza

Kapitulli 3 Ndërtimi i qelizës 3.1 Teoria qelizore 423.2 Ndërtimi i qelizave eukariote 45 3.3 Specializimi dhe organizimi i qelizave 513.4 Qeliza prokariote dhe viruset 533.5 Mitoza 553.6 Cikli qelizor 58

Kapitulli 4 Transporti përmes membranës qelizore 4.1 Ndërtimi i membranës qelizore 604.2 Difuzioni, shpërhapja 63

4.3 Osmoza 654.4 Transporti aktiv 694.5 Kotransporti (bashkëtransporti) dhe

përthithja e glukozës në zorrën e hollë 71

Kapitulli 5 Njohja qelizore dhe sistemi imunitar

5.1 Mekanizmat mbrojtës 745.2 Fagocitoza 765.3 Limfocitet T dhe përgjigjja qelizore 785.4 Limfocitet B dhe imuniteti humoral 815.5 Antitrupat 835.6 Vaksinimi 85

Pjesa e tretëShkëmbimi i gazeve në organizmat e gjallë

Kapitulli 6 Shkëmbimi

6.1 Shkëmbimi i gazeve në organizmat njëqelizorë dhe insektet 88

6.2 Shkëmbimi gazeve te peshqit 906.3 Shkëmbimi i gazeve te gjethet e bimëve 926.4 Ndërtimi i sistemit të shkëmbimit

të gazeve 946.5 Mekanizmi i shkëmbimit të gazeve

në mushkëri 966.6 Shkëmbimi i gazeve në mushkëri 98

Kapitulli 7 Sistemet e transportit te kafshët dhe bimët

7.1 Hemoglobina 1017.2 Transporti i oksigjenit me anë

të hemoglobinës 1037.3 Sistemi i qarkullimit te gjitarët 1087.4 Ndërtimi zemrës 1107.5 Cikli i zemrës 112

iv

7.6 Enët e gjakut dhe funksionet e tyre 1167.7 Transporti i ujit në ksilemë 1217.8 Transporti i lëndëve organike me anë

të floemës 124

Pjesa e katërtInformacioni gjenetik, llojshmëria dhe lidhjet mes organizmave

Kapitulli 8 ADN-ja, gjenet dhe sinteza e proteinave

8.1 Gjenet dhe kodi gjenetik 1288.2 ADN-ja dhe kromozomet 131 8.3 Ndërtimi i acidit ribonukleik 134 8.4 Sinteza e polipeptideve – transkriptimi dhe splicigu 137 8.5 Sinteza e polipeptideve - translatimi 139

Kapitulli 9 Diversiteti gjenetik dhe përshtatja

9.1 Mutacionet e gjeneve 1429.2 Mejoza dhe variacioni gjenetik 1469.3 Diversiteti gjenetik dhe përshtatja 151 9.4 Llojet e përzgjedhjes 153

Kapitulli 10 Biodiversiteti 10.1 Llojet dhe taksonomia 15710.2 Diversiteti në bashkësinë biologjike 16110.3 Ndikimi i aktivitetit njerëzor mbi

diversitetin e llojeve 16310.4 Vlerësimi sasior i biodiversitetit 165

Pjesa e pestë Shndërrimi i energjisë në botën e gjallë

Kapitulli 11 Fotosinteza 11.1 Vështrim i përgjithshëm mbi fotosintezën 169

11.2 Reaksioni i varur nga drita 17211.3 Reaksioni i pavarur nga drita 176

Kapitulli 12 Frymëmarrja qelizore 12.1 Glikoliza 17912.2 Reaksioni lidhës dhe cikli i Krebsit 18212.3 Fosforilimi oksidativ 18512.4 Frymëmarrja anaerobe 189

Pjesa e gjashtë Organizmat përgjigjen ndaj ndryshimeve të mjedisit ku jetojnë

Kapitulli 13 Koordinimi nervor dhe muskujt

13.1 Neuronet dhe koordinimi nervor 19113.2 Impulsi nervor 19413.3 Transmetimi i potencialit të veprimit 19813.4 Ndërtimi dhe funksionet e sinapsit 20113.5 Ndërtimi i muskujve skeletorë 20513.6 Tkurrja e muskulit skeletor 208

Kapitulli 14 Homeostaza

14.1 Parimet e homeostazës 21314.2 Mekanizmi feedback 21514.3 Hormonet dhe rregullimi i përqendrimit të

glukozës në gjak 217

Pjesa e shtatë Gjenetika, popullatat dhe evolucioni

Kapitulli 15 Trashëgimia e qenieve të gjalla

15.1 Studimi i trashëgimisë 22215.2 Trashëgimia monohibride 22515.3 Trashëgimia dyhibride 228

Pasqyra e lëndës

Si është krijuar teksti viii

iii

Pjesa e parë Molekulat biologjike

Kapitulli 1 Molekulat biologjike

1.1 Hyrje në molekulat biologjike 21.2 Sheqernat (karbohidratet) - monosakaridet 61.3 Sheqernat - disakaridet dhe polisakaridet 81.4 Niseshteja, glikogjeni dhe celuloza 111.5 Yndyrat, lipidet 141.6 Proteinat 171.7 Roli i enzimave 211.8 Faktorët që ndikojnë në aktivitetin

e enzimave 24

Kapitulli 2 Acidet nukleike

2.1 Ndërtimi i ADN-së dhe ARN-së 282.2 Dyfishimi (replikimi) i ADN-së 342.3 Energjia e ATP-së 382.4 Uji dhe funksionet e tij 40

Pjesa e dytë Qeliza

Kapitulli 3 Ndërtimi i qelizës 3.1 Teoria qelizore 423.2 Ndërtimi i qelizave eukariote 45 3.3 Specializimi dhe organizimi i qelizave 513.4 Qeliza prokariote dhe viruset 533.5 Mitoza 553.6 Cikli qelizor 58

Kapitulli 4 Transporti përmes membranës qelizore 4.1 Ndërtimi i membranës qelizore 604.2 Difuzioni, shpërhapja 63

4.3 Osmoza 654.4 Transporti aktiv 694.5 Kotransporti (bashkëtransporti) dhe

përthithja e glukozës në zorrën e hollë 71

Kapitulli 5 Njohja qelizore dhe sistemi imunitar

5.1 Mekanizmat mbrojtës 745.2 Fagocitoza 765.3 Limfocitet T dhe përgjigjja qelizore 785.4 Limfocitet B dhe imuniteti humoral 815.5 Antitrupat 835.6 Vaksinimi 85

Pjesa e tretëShkëmbimi i gazeve në organizmat e gjallë

Kapitulli 6 Shkëmbimi

6.1 Shkëmbimi i gazeve në organizmat njëqelizorë dhe insektet 88

6.2 Shkëmbimi gazeve te peshqit 906.3 Shkëmbimi i gazeve te gjethet e bimëve 926.4 Ndërtimi i sistemit të shkëmbimit

të gazeve 946.5 Mekanizmi i shkëmbimit të gazeve

në mushkëri 966.6 Shkëmbimi i gazeve në mushkëri 98

Kapitulli 7 Sistemet e transportit te kafshët dhe bimët

7.1 Hemoglobina 1017.2 Transporti i oksigjenit me anë

të hemoglobinës 1037.3 Sistemi i qarkullimit te gjitarët 1087.4 Ndërtimi zemrës 1107.5 Cikli i zemrës 112

iv

7.6 Enët e gjakut dhe funksionet e tyre 1167.7 Transporti i ujit në ksilemë 1217.8 Transporti i lëndëve organike me anë

të floemës 124

Pjesa e katërtInformacioni gjenetik, llojshmëria dhe lidhjet mes organizmave

Kapitulli 8 ADN-ja, gjenet dhe sinteza e proteinave

8.1 Gjenet dhe kodi gjenetik 1288.2 ADN-ja dhe kromozomet 131 8.3 Ndërtimi i acidit ribonukleik 134 8.4 Sinteza e polipeptideve – transkriptimi dhe splicigu 137 8.5 Sinteza e polipeptideve - translatimi 139

Kapitulli 9 Diversiteti gjenetik dhe përshtatja

9.1 Mutacionet e gjeneve 1429.2 Mejoza dhe variacioni gjenetik 1469.3 Diversiteti gjenetik dhe përshtatja 151 9.4 Llojet e përzgjedhjes 153

Kapitulli 10 Biodiversiteti 10.1 Llojet dhe taksonomia 15710.2 Diversiteti në bashkësinë biologjike 16110.3 Ndikimi i aktivitetit njerëzor mbi

diversitetin e llojeve 16310.4 Vlerësimi sasior i biodiversitetit 165

Pjesa e pestë Shndërrimi i energjisë në botën e gjallë

Kapitulli 11 Fotosinteza 11.1 Vështrim i përgjithshëm mbi fotosintezën 169

11.2 Reaksioni i varur nga drita 17211.3 Reaksioni i pavarur nga drita 176

Kapitulli 12 Frymëmarrja qelizore 12.1 Glikoliza 17912.2 Reaksioni lidhës dhe cikli i Krebsit 18212.3 Fosforilimi oksidativ 18512.4 Frymëmarrja anaerobe 189

Pjesa e gjashtë Organizmat përgjigjen ndaj ndryshimeve të mjedisit ku jetojnë

Kapitulli 13 Koordinimi nervor dhe muskujt

13.1 Neuronet dhe koordinimi nervor 19113.2 Impulsi nervor 19413.3 Transmetimi i potencialit të veprimit 19813.4 Ndërtimi dhe funksionet e sinapsit 20113.5 Ndërtimi i muskujve skeletorë 20513.6 Tkurrja e muskulit skeletor 208

Kapitulli 14 Homeostaza

14.1 Parimet e homeostazës 21314.2 Mekanizmi feedback 21514.3 Hormonet dhe rregullimi i përqendrimit të

glukozës në gjak 217

Pjesa e shtatë Gjenetika, popullatat dhe evolucioni

Kapitulli 15 Trashëgimia e qenieve të gjalla

15.1 Studimi i trashëgimisë 22215.2 Trashëgimia monohibride 22515.3 Trashëgimia dyhibride 228

v

15.4 Kodominanca dhe alelet e shumëfishta 23015.5 Trashëgimia e lidhur me gjininë 233

Kapitulli 16 Popullatat dhe evolucioni

16.1 Gjenetika e popullatave 23616.2 Shumëllojshmëria e fenotipeve 23816.3 Përzgjedhja natyrore 24016.4 Ndikimi i formave të ndryshme

të përzgjedhjes mbi evolucionin 24216.5 Izolimi dhe llojformimi 245

Pjesa e tetë

Kontrolli i shprehjes së gjeneve

Kapitulli 17 Shprehja e gjeneve 17.1 Mutacionet gjenike 24817.2 Qelizat burimore dhe totipotenca 25017.3 Rregullimi i transkriptimit dhe

translatimit 25317.4 Kontrolli epigjenetik i shprehjes

së gjeneve 255

Fjalori 260

Rezultatet e të nxënit Në fillim të çdo teme ka një

listë të çështjeve për të cilat nxënësit do të aftësohen. Secila prej tyre shtjellohet në mënyrë të hollësishme në tekst.

Në fund të librit jepet një referencë me udhëzime.

Referencë udhëzimesh :3.1.1

Si ta përdorni këtë libër

Ky libër është hartuar me qëllimin që të nxisë interesin tuaj për lëndën e biologjisë, t'ju japë njohuritë e nevojshme për provimet, si dhe të mbështesë dhe të zhvillojë aftësitë tuaja për lëndën.

Konceptet që do t`ju duhet të përkufizoni dhe kuptoni janë pasqyruar me shkrim me ngjyrë të zezë brenda tekstit.

Kurse konceptet që nuk janë shpjeguar brenda të njëjtës temë janë theksuar me ngjyrë portokalli në tekst. Ju mund t`i gjeni këto fjalë në përmbledhjen në fund të librit.

Këshillë për studimKjo rubrikë përmban të dhëna nxitëse, që ju ndihmojnë me përsëritjen e njohurive.

Pyetje përgjithësuese

1 Këto janë pyetje të shkurtra, që testojnë se sa e keni kuptuar mësimin dhe ju lejojnë të zbatoni njohuritë dhe aftësitë që keni fituar. Këto pyetje renditen nga më e thjeshta te më e vështira.

2 Pyetjet që testojnë dhe zhvillojnë aftësitë tuaja matematikore dhe ato praktike shënohen me simbole: përkatësisht ( ) dhe ( ).

UdhëzimKjo rubrikë ju jep informacion ose një mënyrë të të menduarit rreth koncepteve për të rritur nivelin e të kuptuarit.

+ Informacione shtesëKëto tema përmbajnë materiale që i tejkalojnë rezultatet e të nxënit dhe shërbejnë për të zgjeruar nivelin tuaj të njohurive. Ato ju vijnë në ndihmë në procesin e të menduarit dhe në zgjedhjen e programeve që do të studioni në të ardhmen.

1 Veprimtaritë shtesë dhe ato krijuese kanë pyetje që lidhin materialin me konceptet dhe udhëzimet e hollësishme, që jepen te rezultatet e të nxënit.

Përgjigjet e pyetjeve jepen në fletoren e punës.

vi

Informacion ndihmësKjo rubrikë ju ndihmon duke ju sjellë në vëmendje lidhjen e temave me njëra-tjetrën. Lidhja e fushave të ndryshme të biologjisë është një aspekt shumë i rëndësishëm dhe ju duhet të aftësoheni ta bëni këtë.

Tema krijueseKëto tema përmbajnë zbatime të rëndësishme dhe interesante të lëndës së biologjisë, në mënyrë që të tregojnë se si shkencëtarët dhe inxhinierët i kanë vënë në zbatim njohuritë shkencore për zhvillimin e teknologjisë. Gjithashtu ka disa tema krijuese, të cilat zhvillojnë aftësitë tuaja matematikore dhe që shënohen me simbolin , si dhe aftësitë praktike, që shënohen me simbolin .

v

15.4 Kodominanca dhe alelet e shumëfishta 23015.5 Trashëgimia e lidhur me gjininë 233

Kapitulli 16 Popullatat dhe evolucioni

16.1 Gjenetika e popullatave 23616.2 Shumëllojshmëria e fenotipeve 23816.3 Përzgjedhja natyrore 24016.4 Ndikimi i formave të ndryshme

të përzgjedhjes mbi evolucionin 24216.5 Izolimi dhe llojformimi 245

Pjesa e tetë

Kontrolli i shprehjes së gjeneve

Kapitulli 17 Shprehja e gjeneve 17.1 Mutacionet gjenike 24817.2 Qelizat burimore dhe totipotenca 25017.3 Rregullimi i transkriptimit dhe

translatimit 25317.4 Kontrolli epigjenetik i shprehjes

së gjeneve 255

Fjalori 260

Rezultatet e të nxënit Në fillim të çdo teme ka një

listë të çështjeve për të cilat nxënësit do të aftësohen. Secila prej tyre shtjellohet në mënyrë të hollësishme në tekst.

Në fund të librit jepet një referencë me udhëzime.

Referencë udhëzimesh :3.1.1

Si ta përdorni këtë libër

Ky libër është hartuar me qëllimin që të nxisë interesin tuaj për lëndën e biologjisë, t'ju japë njohuritë e nevojshme për provimet, si dhe të mbështesë dhe të zhvillojë aftësitë tuaja për lëndën.

Konceptet që do t`ju duhet të përkufizoni dhe kuptoni janë pasqyruar me shkrim me ngjyrë të zezë brenda tekstit.

Kurse konceptet që nuk janë shpjeguar brenda të njëjtës temë janë theksuar me ngjyrë portokalli në tekst. Ju mund t`i gjeni këto fjalë në përmbledhjen në fund të librit.

Këshillë për studimKjo rubrikë përmban të dhëna nxitëse, që ju ndihmojnë me përsëritjen e njohurive.

Pyetje përgjithësuese

1 Këto janë pyetje të shkurtra, që testojnë se sa e keni kuptuar mësimin dhe ju lejojnë të zbatoni njohuritë dhe aftësitë që keni fituar. Këto pyetje renditen nga më e thjeshta te më e vështira.

2 Pyetjet që testojnë dhe zhvillojnë aftësitë tuaja matematikore dhe ato praktike shënohen me simbole: përkatësisht ( ) dhe ( ).

UdhëzimKjo rubrikë ju jep informacion ose një mënyrë të të menduarit rreth koncepteve për të rritur nivelin e të kuptuarit.

+ Informacione shtesëKëto tema përmbajnë materiale që i tejkalojnë rezultatet e të nxënit dhe shërbejnë për të zgjeruar nivelin tuaj të njohurive. Ato ju vijnë në ndihmë në procesin e të menduarit dhe në zgjedhjen e programeve që do të studioni në të ardhmen.

1 Veprimtaritë shtesë dhe ato krijuese kanë pyetje që lidhin materialin me konceptet dhe udhëzimet e hollësishme, që jepen te rezultatet e të nxënit.

Përgjigjet e pyetjeve jepen në fletoren e punës.

vi

Informacion ndihmësKjo rubrikë ju ndihmon duke ju sjellë në vëmendje lidhjen e temave me njëra-tjetrën. Lidhja e fushave të ndryshme të biologjisë është një aspekt shumë i rëndësishëm dhe ju duhet të aftësoheni ta bëni këtë.

Tema krijueseKëto tema përmbajnë zbatime të rëndësishme dhe interesante të lëndës së biologjisë, në mënyrë që të tregojnë se si shkencëtarët dhe inxhinierët i kanë vënë në zbatim njohuritë shkencore për zhvillimin e teknologjisë. Gjithashtu ka disa tema krijuese, të cilat zhvillojnë aftësitë tuaja matematikore dhe që shënohen me simbolin , si dhe aftësitë praktike, që shënohen me simbolin .

18

1.6 Proteinat

Megjithëse polipeptidet përmbajnë shumë nga 20 aminoacidet natyrore të kombinuara në renditje të ndryshme, numri i këtyre kombinimeve nuk është i pakufishëm. Kjo do të thotë që edhe numri i strukturave primare të proteinave nuk është i pakufishëm.

Struktura primare e proteinës është përcaktuese për formën përfundimtare të molekulës dhe për rrjedhojë edhe për funksionin që do të kryejë. Ndryshimi qoftë edhe i një aminoacidi të vetëm në strukturën primare mund të çojë në ndryshimin e formës së proteinës, si dhe në humbjen e funksionit të saj. Me fjalë të tjera, forma e proteinës është e lidhur me funksionin e veçantë të saj. Ndryshimi i formës shoqërohet me një funksion jo normal ose të ndryshëm të proteinës.

Një proteinë mund të ndërtohet nga një zinxhir i vetëm polipeptidik, por më shpesh proteinat ndërtohen nga disa zinxhirë të tillë.

Struktura sekondare (e dytë) e proteinaveAminoacidet që lidhen për formimin e një polipeptidi kanë grupet -NH në njërën anë të lidhjeve peptide, ndërsa në anën tjetër kanë grupet -C=O. Hidrogjeni i grupit –NH ka një ngarkesë të përgjithshme pozitive, ndërsa O i grupit –C=O ka ngarkesë të përgjithshme negative. Këto dy grupe formojnë lidhje të dobëta, që quhen lidhjehidrogjenore. Këto lidhje shkaktojnë rrotullimin e zinxhirëve të gjatë polipeptidikë, duke u dhënë atyre formën tredimensionale (3D). Ky spiralizim njihet me emërtimin α-heliks. Në figurën 4 është dhënë ndërtimi i një α-heliksi.

Struktura terciare (e tretë) e proteinaveα-heliksi i strukturës sekondare të proteinës mund të përthyhet e paloset edhe më shumë për të formuar një strukturë tredimensionale (3D) më të ndërlikuar të çdo proteine (figura 5). Kjo quhet strukturë terciare dhe ruhet si e tillë falë një numri të madh lidhjesh. Vendndodhja e lidhjeve varet nga struktura primare e proteinës. Këto lidhje përfshijnë:

• lidhjetdisulfure, të cilat janë mjaft të forta dhe që këputen me vështirësi.

• lidhjetjonike, të cilat formohen mes grupeve karboksil dhe amin, që nuk kanë të bëjnë me formimin e lidhjeve peptide; ato janë të dobëta dhe mund të këputen me lehtësi kur ndryshon pH;

• lidhjethidrogjenore, të cilat janë të shumta dhe që këputen mjaft lehtë.

HO O

H H

N

HC

C

grupi R1

HO O

H H

N

HO

H

HC

C HO O

H N

HC

C

O

H H

N

HC

C

molekula e ujit

dipeptide

kondensimi

hidroliza+

lidhjepeptide

aminoacidi 1

aminoacidi 2

grupi R2

grupi R2

grupi R1

s Figura 3 Formimi i një lidhjeje peptide

Këshillë për studimDalloni ndryshimin mes reaksionit të kondensimit (nga kombinimi i molekulave formohet ujë) dhe reaksionit të hidrolizës (molekulat ndahen duke çliruar ujë).

s Figura 4 Ndërtimi i një α-heliksi

zinxhiri polipeptidik

lidhje hidrogjenore

structure of the a -helix

Informacion ndihmësPër ndërtimin e ADN-së do të mësoni më shumë në mësimin 2.1, ndërsa për funksionet e saj në mësimin 8.1.

17

Proteinat

Rezultatet e të nxënitJu do të jeni të aftë:

të shpjegoni se si lidhen aminoacidet për formimin e polipeptideve, të cilat përbëjnë strukturën primare (të parë) të proteinave;

të shpjegoni se si renditen polipeptidet për formimin e strukturës sekondare (të dytë) dhe terciare (të tretë) të proteinave;

të shpjegoni si formohet struktura kuaternare (e katërt) e proteinave.

Referenca e specifikimit: 3.1.4.1

1.6

Proteinat zakonisht janë molekula të mëdha. Llojet e sheqernave dhe yndyrave në të gjitha organizmat e gjalla janë relativisht të kufizuara dhe shumë të ngjashme mes tyre. Megjithatë, çdo organizëm ka proteina të shumta, të cilat ndryshojnë nga një lloj në tjetrin. Forma e çdo lloj molekule proteinike ndryshon nga të gjitha llojet e proteinave të tjera. Proteinat janë molekula shumë të rëndësishme për të gjitha organizmat e gjalla. Në të vërtetë, fjala proteinë vjen nga greqishtja dhe do të thotë “e rëndësisë së parë”. Enzimat, që janë një grup proteinash, përfshihen pothuajse në çdo proces të gjallë. Sot njihet një numër shumë i madh enzimash, të cilat kryejnë funksione të shumta e të larmishme.

Struktura e aminoacideveAminoacidet janë njësi monomere bazë, të cilat kombinohen për të formuar polimerë që quhen polipeptide. Këto të fundit mund të kombinohen mes tyre për të formuar proteinat. Deri sot janë identifikuar rreth 100 lloje aminoacidesh, nga të cilat vetëm 20 takohen në mënyrë natyrore te proteinat. Fakti që të 20 aminoacidet takohen në të gjitha organizmat e gjalla përbën një provë të evolucionit.

Çdo aminoacid ka një atom karboni qendror me të cilin lidhen katër grupe të ndryshme kimike:

• grupi amin (-NH2) - një grup bazë i çdo aminoacidi, prej të cilit rrjedh edhe vetë emërtimi amianoacid;

• grupi karboksil (-COOH) - një grup bazë i çdo aminoacidi, që gjithashtu kontribuon në emërtimin e vetë fjalës aminoacid;

• atomi i hidrogjenit (-H);

• grupi (anësor) R - një llojshmëri grupesh kimike të ndryshme. Çdo aminoacid ka një grup të ndryshëm R. Të 20 aminoacidet natyrore ndryshojnë mes tyre vetëm nga grupi R.

Struktura e përgjithshme e një aminoacidi është dhënë në figurën 1.

Formimi i lidhjes peptideMonomerët e aminoacideve kombinohen për formimin e një dipeptidi ashtu siç kombinohen monomerët e monosakarideve për formimin e një disaharidi (shihni mësimin 1.3). Procesi në thelb është i njëjtë: domethënë largimi i molekulës së ujit me anë të reaksionit të kondensimit. Uji formohet nga bashkimi i një –OH me origjinë nga grupi karboksil i një aminoacidi me -H e grupit amin të një aminoacidi tjetër. Në vijim, dy aminoacidet lidhen me një lidhje peptide, e cila formohet mes atomit të karbonit të një aminoacidi dhe atomit të azotit të aminoacidit tjetër. Figura 3 tregon formimin e një lidhjeje peptide. Lidhja glikozide e disakarideve mund të këputet me anë të shtimit të ujit (hidroliza). Në të njëjtën mënyrë këputet edhe lidhja peptide e një dipeptidi me anë të hidrolizës, duke dhënë dy aminoacide.

Struktura primare (e parë) e proteinave – polipeptideve Shumë monomerë aminoacidesh mund të bashkohen mes tyre përmes një procesi që quhet polimerizim. Zinxhiri prej qindra aminoacidesh që formohet nga ky proces quhet polipeptid. Renditja e aminoacideve në një zinxhir polipeptidik quhet strukturë primare e proteinës. Siç do ta shikojmë në mësimin 8.1, kjo renditje përcaktohet nga ADN-ja.

s Figura 1 Struktura e përgjithshme e një aminoacidi

H

O O

H H

N

HC

C

grupi Ri cili është i

ndryshëm në aminoacidet e

ndryshme

grupi amin

grupi karboksil

R

C COOH

H

R

H2N

s Figura 2 Formula strukturore e thjeshtëzuar e një aminoacidi

vii

Tema mësimore

Informacion ndihmës

Këshillë për studim

Rezultatet e të nxënit

19

1Molekulat biologjike

zinxhiri polipeptidik 1

zinxhiri polipeptidik 2

grupi prostetik

zinxhiri polipeptidik 3

lizinëlizinëacid aspartik cisteinë alaninë tirozinë

acid glutamik valinë glicinë

lizinë

lizinë

acid

aspartik

cist

einë

alan

inë

tiroz

inë

acid

glutamik

valin

ëgl

icin

ë

a Struktura primare e proteinës është një renditje aminoacidesh në një zinxhir polipeptidik. Kjo renditje përcakton veçoritë dhe formën e proteinës. Pas njohjes së renditjes së aminoacideve të hormonit insulinë nga Frederik Sanger, në vitin 1954, u bënë të njohura edhe strukturat e shumë proteinave të tjera.

c Struktura terciare shkaktohet nga përthyerja dhe rrotullimi i helikseve polipeptidike, duke formuar një strukturë mjaft kompakte. Të tre llojet e lidhjeve, disulfide, jonike dhe hidrogjenore, kontribuojnë në ruajtjen e strukturës terciare.

b Struktura sekondare është forma që merr polipeptidi si rezultat i lidhjeve hidrogjenore. Më shpesh ajo është një formë spiralore që njihet me emrin α-heliks, por përveç saj njihen edhe forma të tjera.

d Struktura kuaternare lind nga kombinimi i një numri të ndryshëm zinxhirësh polipeptidikë të shoqëruar nga një grup i madh joproteinik (prostetik). Në këtë mënyrë ndërtohen molekula të mëdha komplekse, siç është rasti i hemoglobinës.

s Figura 5 Ndërtimi i proteinave

Struktura tredimensionale (3D) është shumë e rëndësishme për funksionet e proteinës. Ajo e bën çdo proteinë të dallueshme e në të njëjtën kohë i lejon molekulës së saj të njohë dhe të njihet nga molekulat e tjera. Në këtë mënyrë, ajo mund të ndërveprojë në mënyrë shumë specifike me këto molekula.

Këshillë për studimPërmes reagentit të biuretit ju mund të provoni praninë e proteinave. Shfaqja e ngjyrës vjollcë tregon praninë e proteinave, ndërsa ngjyra blu mungesën e tyre.

Struktura kuaternare (e katërt) e proteinaveProteinat e mëdha formojnë komplekse molekulash, të cilat përmbajnë një numër të caktuar polipeptidesh individuale. Këto polipeptide lidhen mes tyre me mënyra të ndryshme. Molekulat e mëdha proteinike mund të lidhen me grupe joproteinike (prostetike) (figura 5), siç është grupi hem i hemoglobinës që përmban hekur. Sillni ndërmend që struktura 3D është e rëndësishme për funksionet e një proteine dhe varet nga renditja e aminoacideve në strukturën primare.

Testi (prova) për proteinatTesti më i besueshëm për proteinat është testi i Biuretit, i cili zbulon lidhjet peptide. Ai zhvillohet si më poshtë:

• Në një provëz hidhni tretësirën e mostrës që do të provohet dhe shtoni në të një vëllim të barabartë të hidroksidit të natriumit (në temperaturën e dhomës).

• Shtoni disa pika të tretësirës së holluar (0.05%) të sulfatit të bakrit (II) dhe përziejeni lehtë.

• Shfaqja e ngjyrës vjollcë tregon praninë e lidhjeve peptide e për pasojë edhe të proteinës. Nëse proteinat nuk janë të pranishme, tretësira ruan ngjyrën blu.

UdhëzimMendoni sikur zinxhiri polipeptidik të ishte një fije spangoje. Në proteinat fijezore do të kishim shumë fije spangoje të përdredhura së bashku në formë litari. Në proteinat globulare, fijet e spangos do të ishin më të pakta dhe të rrotulluara. Ato do të formonin një strukturë në formë topi.

viii

45

2Acidet nukleike

3 Supozojmë se ADN-ja dyfishohet sipas modelit konservativ.

Skiconi një provëz për të treguar pozicionin e ADN-së pas një breznie.

4 Nisur nga figura 4, kopjoni grafikun për provëzën 4. Vizatoni

shtyllën në grafik për të treguar përqindjen e çdonjërës prej tri llojeve

të mundshme të ADN-së.

5 Pas tri breznive (provëza 5), përllogaritni se cila do të jetë

përqindja e ADN-së që përmban vetëm 14N.

s Figura 4 Përmbledhje e eksperimenteve për përcaktimin e natyrës së dyfishimit të ADN-së

baktere të rritura

në mjedisin 14N

baktere të rritura në

disa breza në prani

të mjedisit 15N

bakteret e transferuara

në mjedisin 14N, ku tregohen

intervalet e largimit të mostrave

1

1 2 3 4 5

3 4 5

2

pas një breznie

pas dy breznive

pas tri breznive

ADN-ja e ekstraktuar

nga bakteret

të dy zinxhirët të lehtë (14N)

të dy zinxhirët të rëndë 15N)

llojet e molekulës së ADN-së

one lightand onemixed

DNA molecule

ADN e ekstraktuar dhe pezulluar

në një tretësirë specialecentrifugimi i suspensit

(pezullisë) të ADN-së

kontrolli prindërit breznia e parë breznia e dytë breznia e tretë

0

25

50

75

100

% e

mol

ekul

ës s

ë AD

N-së

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

një zinxhir i rëndë (15N) dhe

një zinxhir i lehtë (14N) japin

një molekulë ADN-je të përzier

Si ta përdorni këtë libër

20

1.6 Proteins

Pyetje përgjithësuese

1 Emërtoni lidhjen që bashkon aminoacidet.

2. Tregoni se çfarë lloj reaksioni është ai që realizon lidhjen mes aminoacideve.

3. Listoni katër përbërësit kryesorë që ndërtojnë aminoacidet.

Forma dhe funksioni i proteinaveProteinat kryejnë funksione të shumta në organizmat e gjalla. Roli i tyre varet nga forma e molekulës, e cila mund të jetë dyllojëshe:

• proteinat fijezore, si kolagjeni, kanë funksion strukturor;

• proteinat globulare, si enzimat dhe hemoglobina, kryejnë funksione metabolike.

Pikërisht strukturat dhe format e larmishme të çdo lloj proteine mundësojnë përmbushjen e një numri të madh funksionesh.

Proteinat fijezore Proteinat fijezore formojnë zinxhirë të gjatë, të cilët vendosen paralelisht me njëri-tjetrin. Këta zinxhirë bashkohen mes tyre me lidhje të kryqëzuara, duke formuar molekula kompakte. Një nga këta shembuj është kolagjeni. Molekula e tij është e ndërtuar si më poshtë:

• Struktura primare është një zinxhir polipeptidik i padegëzuar.

• Struktura sekondare është një zinxhir polipeptidik mjaft i ngjeshur.

• Shumë aminoacide glicinë ndikojnë në paketimin e fortë të molekulës.

• Në strukturën terciare, zinxhiri rrotullohet për të formuar një heliks të dyfishtë.

• Struktura kuaternare është e përbërë nga tre zinxhirë polipeptidikë, të cilët janë mjaft të ngjeshur e të përdredhur, duke formuar një strukturë në formë litari.

Kolagjeni gjendet në deje (tendina), të cilat lidhin muskujt me kockat. Kur muskuli tkurret, kocka tërhiqet në drejtim të tkurrjes.

1 Shpjegoni se pse struktura kuaternare e kolagjenit e bën këtë molekulë mjaft të përshtatshme për dejet.

Zinxhirët polipeptidikë të një fije të kolagjenit mbahen së bashku falë lidhjeve që formohen mes aminoacideve të zinxhirëve fqinj.

2 Sugjeroni se në ç’mënyrë rritin forcën dhe qëndrueshmërinë e fijezës së kolagjenit lidhjet e kryqëzuara mes aminoacideve të zinxhirëve polipeptidikë.

Pikat ku mbaron një molekulë kolagjeni dhe fillon molekula tjetër janë të shpërndara përgjatë fijezës, në vend që të jenë në të njëjtin pozicion të saj.

3 Shpjegoni se pse kjo lloj renditje në molekulën e kolagjenit është e domosdoshme për funksionin e duhur të dellit.

Figura 6 Struktura e imët e proteinës fijezore të kolagjenit

Figura 7 Ndërtimi i proteinave fijezore

Çdo polipeptid formon një fije të gjatë e të papalosur.

Fijet individuale të polipeptidit rrethojnë njëra-tjetrën.

Forma e molekulave fijezore

Proteinë fijezore, p.sh. kolagjeni

Pyetje përgjithësuese

Tema krijuese

Teksti mësimor dhe fletorja e punës janë të digjitalizuara

Udhëzim

18

1.6 Proteinat

Megjithëse polipeptidet përmbajnë shumë nga 20 aminoacidet natyrore të kombinuara në renditje të ndryshme, numri i këtyre kombinimeve nuk është i pakufishëm. Kjo do të thotë që edhe numri i strukturave primare të proteinave nuk është i pakufishëm.

Struktura primare e proteinës është përcaktuese për formën përfundimtare të molekulës dhe për rrjedhojë edhe për funksionin që do të kryejë. Ndryshimi qoftë edhe i një aminoacidi të vetëm në strukturën primare mund të çojë në ndryshimin e formës së proteinës, si dhe në humbjen e funksionit të saj. Me fjalë të tjera, forma e proteinës është e lidhur me funksionin e veçantë të saj. Ndryshimi i formës shoqërohet me një funksion jo normal ose të ndryshëm të proteinës.

Një proteinë mund të ndërtohet nga një zinxhir i vetëm polipeptidik, por më shpesh proteinat ndërtohen nga disa zinxhirë të tillë.

Struktura sekondare (e dytë) e proteinaveAminoacidet që lidhen për formimin e një polipeptidi kanë grupet -NH në njërën anë të lidhjeve peptide, ndërsa në anën tjetër kanë grupet -C=O. Hidrogjeni i grupit –NH ka një ngarkesë të përgjithshme pozitive, ndërsa O i grupit –C=O ka ngarkesë të përgjithshme negative. Këto dy grupe formojnë lidhje të dobëta, që quhen lidhjehidrogjenore. Këto lidhje shkaktojnë rrotullimin e zinxhirëve të gjatë polipeptidikë, duke u dhënë atyre formën tredimensionale (3D). Ky spiralizim njihet me emërtimin α-heliks. Në figurën 4 është dhënë ndërtimi i një α-heliksi.

Struktura terciare (e tretë) e proteinaveα-heliksi i strukturës sekondare të proteinës mund të përthyhet e paloset edhe më shumë për të formuar një strukturë tredimensionale (3D) më të ndërlikuar të çdo proteine (figura 5). Kjo quhet strukturë terciare dhe ruhet si e tillë falë një numri të madh lidhjesh. Vendndodhja e lidhjeve varet nga struktura primare e proteinës. Këto lidhje përfshijnë:

• lidhjetdisulfure, të cilat janë mjaft të forta dhe që këputen me vështirësi.

• lidhjetjonike, të cilat formohen mes grupeve karboksil dhe amin, që nuk kanë të bëjnë me formimin e lidhjeve peptide; ato janë të dobëta dhe mund të këputen me lehtësi kur ndryshon pH;

• lidhjethidrogjenore, të cilat janë të shumta dhe që këputen mjaft lehtë.

HO O

H H

N

HC

C

grupi R1

HO O

H H

N

HO

H

HC

C HO O

H N

HC

C

O

H H

N

HC

C

molekula e ujit

dipeptide

kondensimi

hidroliza+

lidhjepeptide

aminoacidi 1

aminoacidi 2

grupi R2

grupi R2

grupi R1

s Figura 3 Formimi i një lidhjeje peptide

Këshillë për studimDalloni ndryshimin mes reaksionit të kondensimit (nga kombinimi i molekulave formohet ujë) dhe reaksionit të hidrolizës (molekulat ndahen duke çliruar ujë).

s Figura 4 Ndërtimi i një α-heliksi

zinxhiri polipeptidik

lidhje hidrogjenore

structure of the a -helix

Informacion ndihmësPër ndërtimin e ADN-së do të mësoni më shumë në mësimin 2.1, ndërsa për funksionet e saj në mësimin 8.1.

17

Proteinat

Rezultatet e të nxënitJu do të jeni të aftë:

të shpjegoni se si lidhen aminoacidet për formimin e polipeptideve, të cilat përbëjnë strukturën primare (të parë) të proteinave;

të shpjegoni se si renditen polipeptidet për formimin e strukturës sekondare (të dytë) dhe terciare (të tretë) të proteinave;

të shpjegoni si formohet struktura kuaternare (e katërt) e proteinave.

Referenca e specifikimit: 3.1.4.1

1.6

Proteinat zakonisht janë molekula të mëdha. Llojet e sheqernave dhe yndyrave në të gjitha organizmat e gjalla janë relativisht të kufizuara dhe shumë të ngjashme mes tyre. Megjithatë, çdo organizëm ka proteina të shumta, të cilat ndryshojnë nga një lloj në tjetrin. Forma e çdo lloj molekule proteinike ndryshon nga të gjitha llojet e proteinave të tjera. Proteinat janë molekula shumë të rëndësishme për të gjitha organizmat e gjalla. Në të vërtetë, fjala proteinë vjen nga greqishtja dhe do të thotë “e rëndësisë së parë”. Enzimat, që janë një grup proteinash, përfshihen pothuajse në çdo proces të gjallë. Sot njihet një numër shumë i madh enzimash, të cilat kryejnë funksione të shumta e të larmishme.

Struktura e aminoacideveAminoacidet janë njësi monomere bazë, të cilat kombinohen për të formuar polimerë që quhen polipeptide. Këto të fundit mund të kombinohen mes tyre për të formuar proteinat. Deri sot janë identifikuar rreth 100 lloje aminoacidesh, nga të cilat vetëm 20 takohen në mënyrë natyrore te proteinat. Fakti që të 20 aminoacidet takohen në të gjitha organizmat e gjalla përbën një provë të evolucionit.

Çdo aminoacid ka një atom karboni qendror me të cilin lidhen katër grupe të ndryshme kimike:

• grupi amin (-NH2) - një grup bazë i çdo aminoacidi, prej të cilit rrjedh edhe vetë emërtimi amianoacid;

• grupi karboksil (-COOH) - një grup bazë i çdo aminoacidi, që gjithashtu kontribuon në emërtimin e vetë fjalës aminoacid;

• atomi i hidrogjenit (-H);

• grupi (anësor) R - një llojshmëri grupesh kimike të ndryshme. Çdo aminoacid ka një grup të ndryshëm R. Të 20 aminoacidet natyrore ndryshojnë mes tyre vetëm nga grupi R.

Struktura e përgjithshme e një aminoacidi është dhënë në figurën 1.

Formimi i lidhjes peptideMonomerët e aminoacideve kombinohen për formimin e një dipeptidi ashtu siç kombinohen monomerët e monosakarideve për formimin e një disaharidi (shihni mësimin 1.3). Procesi në thelb është i njëjtë: domethënë largimi i molekulës së ujit me anë të reaksionit të kondensimit. Uji formohet nga bashkimi i një –OH me origjinë nga grupi karboksil i një aminoacidi me -H e grupit amin të një aminoacidi tjetër. Në vijim, dy aminoacidet lidhen me një lidhje peptide, e cila formohet mes atomit të karbonit të një aminoacidi dhe atomit të azotit të aminoacidit tjetër. Figura 3 tregon formimin e një lidhjeje peptide. Lidhja glikozide e disakarideve mund të këputet me anë të shtimit të ujit (hidroliza). Në të njëjtën mënyrë këputet edhe lidhja peptide e një dipeptidi me anë të hidrolizës, duke dhënë dy aminoacide.

Struktura primare (e parë) e proteinave – polipeptideve Shumë monomerë aminoacidesh mund të bashkohen mes tyre përmes një procesi që quhet polimerizim. Zinxhiri prej qindra aminoacidesh që formohet nga ky proces quhet polipeptid. Renditja e aminoacideve në një zinxhir polipeptidik quhet strukturë primare e proteinës. Siç do ta shikojmë në mësimin 8.1, kjo renditje përcaktohet nga ADN-ja.

s Figura 1 Struktura e përgjithshme e një aminoacidi

H

O O

H H

N

HC

C

grupi Ri cili është i

ndryshëm në aminoacidet e

ndryshme

grupi amin

grupi karboksil

R

C COOH

H

R

H2N

s Figura 2 Formula strukturore e thjeshtëzuar e një aminoacidi

vii

Tema mësimore

Informacion ndihmës

Këshillë për studim

Rezultatet e të nxënit

19

1Molekulat biologjike

zinxhiri polipeptidik 1

zinxhiri polipeptidik 2

grupi prostetik

zinxhiri polipeptidik 3

lizinëlizinëacid aspartik cisteinë alaninë tirozinë

acid glutamik valinë glicinë

lizinë

lizinë

acid

aspartik

cist

einë

alan

inë

tiroz

inë

acid

glutamik

valin

ëgl

icin

ë

a Struktura primare e proteinës është një renditje aminoacidesh në një zinxhir polipeptidik. Kjo renditje përcakton veçoritë dhe formën e proteinës. Pas njohjes së renditjes së aminoacideve të hormonit insulinë nga Frederik Sanger, në vitin 1954, u bënë të njohura edhe strukturat e shumë proteinave të tjera.

c Struktura terciare shkaktohet nga përthyerja dhe rrotullimi i helikseve polipeptidike, duke formuar një strukturë mjaft kompakte. Të tre llojet e lidhjeve, disulfide, jonike dhe hidrogjenore, kontribuojnë në ruajtjen e strukturës terciare.

b Struktura sekondare është forma që merr polipeptidi si rezultat i lidhjeve hidrogjenore. Më shpesh ajo është një formë spiralore që njihet me emrin α-heliks, por përveç saj njihen edhe forma të tjera.

d Struktura kuaternare lind nga kombinimi i një numri të ndryshëm zinxhirësh polipeptidikë të shoqëruar nga një grup i madh joproteinik (prostetik). Në këtë mënyrë ndërtohen molekula të mëdha komplekse, siç është rasti i hemoglobinës.

s Figura 5 Ndërtimi i proteinave

Struktura tredimensionale (3D) është shumë e rëndësishme për funksionet e proteinës. Ajo e bën çdo proteinë të dallueshme e në të njëjtën kohë i lejon molekulës së saj të njohë dhe të njihet nga molekulat e tjera. Në këtë mënyrë, ajo mund të ndërveprojë në mënyrë shumë specifike me këto molekula.

Këshillë për studimPërmes reagentit të biuretit ju mund të provoni praninë e proteinave. Shfaqja e ngjyrës vjollcë tregon praninë e proteinave, ndërsa ngjyra blu mungesën e tyre.

Struktura kuaternare (e katërt) e proteinaveProteinat e mëdha formojnë komplekse molekulash, të cilat përmbajnë një numër të caktuar polipeptidesh individuale. Këto polipeptide lidhen mes tyre me mënyra të ndryshme. Molekulat e mëdha proteinike mund të lidhen me grupe joproteinike (prostetike) (figura 5), siç është grupi hem i hemoglobinës që përmban hekur. Sillni ndërmend që struktura 3D është e rëndësishme për funksionet e një proteine dhe varet nga renditja e aminoacideve në strukturën primare.

Testi (prova) për proteinatTesti më i besueshëm për proteinat është testi i Biuretit, i cili zbulon lidhjet peptide. Ai zhvillohet si më poshtë:

• Në një provëz hidhni tretësirën e mostrës që do të provohet dhe shtoni në të një vëllim të barabartë të hidroksidit të natriumit (në temperaturën e dhomës).

• Shtoni disa pika të tretësirës së holluar (0.05%) të sulfatit të bakrit (II) dhe përziejeni lehtë.

• Shfaqja e ngjyrës vjollcë tregon praninë e lidhjeve peptide e për pasojë edhe të proteinës. Nëse proteinat nuk janë të pranishme, tretësira ruan ngjyrën blu.

UdhëzimMendoni sikur zinxhiri polipeptidik të ishte një fije spangoje. Në proteinat fijezore do të kishim shumë fije spangoje të përdredhura së bashku në formë litari. Në proteinat globulare, fijet e spangos do të ishin më të pakta dhe të rrotulluara. Ato do të formonin një strukturë në formë topi.

viii

45

2Acidet nukleike

3 Supozojmë se ADN-ja dyfishohet sipas modelit konservativ.

Skiconi një provëz për të treguar pozicionin e ADN-së pas një breznie.

4 Nisur nga figura 4, kopjoni grafikun për provëzën 4. Vizatoni

shtyllën në grafik për të treguar përqindjen e çdonjërës prej tri llojeve

të mundshme të ADN-së.

5 Pas tri breznive (provëza 5), përllogaritni se cila do të jetë

përqindja e ADN-së që përmban vetëm 14N.

s Figura 4 Përmbledhje e eksperimenteve për përcaktimin e natyrës së dyfishimit të ADN-së

baktere të rritura

në mjedisin 14N

baktere të rritura në

disa breza në prani

të mjedisit 15N

bakteret e transferuara

në mjedisin 14N, ku tregohen

intervalet e largimit të mostrave

1

1 2 3 4 5

3 4 5

2

pas një breznie

pas dy breznive

pas tri breznive

ADN-ja e ekstraktuar

nga bakteret

të dy zinxhirët të lehtë (14N)

të dy zinxhirët të rëndë 15N)

llojet e molekulës së ADN-së

one lightand onemixed

DNA molecule

ADN e ekstraktuar dhe pezulluar

në një tretësirë specialecentrifugimi i suspensit

(pezullisë) të ADN-së

kontrolli prindërit breznia e parë breznia e dytë breznia e tretë

0

25

50

75

100

% e

mol

ekul

ës s

ë AD

N-së

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

vetë

m 14

N

vetë

m 15

N

përz

një zinxhir i rëndë (15N) dhe

një zinxhir i lehtë (14N) japin

një molekulë ADN-je të përzier

Si ta përdorni këtë libër

20

1.6 Proteins

Pyetje përgjithësuese

1 Emërtoni lidhjen që bashkon aminoacidet.

2. Tregoni se çfarë lloj reaksioni është ai që realizon lidhjen mes aminoacideve.

3. Listoni katër përbërësit kryesorë që ndërtojnë aminoacidet.

Forma dhe funksioni i proteinaveProteinat kryejnë funksione të shumta në organizmat e gjalla. Roli i tyre varet nga forma e molekulës, e cila mund të jetë dyllojëshe:

• proteinat fijezore, si kolagjeni, kanë funksion strukturor;

• proteinat globulare, si enzimat dhe hemoglobina, kryejnë funksione metabolike.

Pikërisht strukturat dhe format e larmishme të çdo lloj proteine mundësojnë përmbushjen e një numri të madh funksionesh.

Proteinat fijezore Proteinat fijezore formojnë zinxhirë të gjatë, të cilët vendosen paralelisht me njëri-tjetrin. Këta zinxhirë bashkohen mes tyre me lidhje të kryqëzuara, duke formuar molekula kompakte. Një nga këta shembuj është kolagjeni. Molekula e tij është e ndërtuar si më poshtë:

• Struktura primare është një zinxhir polipeptidik i padegëzuar.

• Struktura sekondare është një zinxhir polipeptidik mjaft i ngjeshur.

• Shumë aminoacide glicinë ndikojnë në paketimin e fortë të molekulës.

• Në strukturën terciare, zinxhiri rrotullohet për të formuar një heliks të dyfishtë.

• Struktura kuaternare është e përbërë nga tre zinxhirë polipeptidikë, të cilët janë mjaft të ngjeshur e të përdredhur, duke formuar një strukturë në formë litari.

Kolagjeni gjendet në deje (tendina), të cilat lidhin muskujt me kockat. Kur muskuli tkurret, kocka tërhiqet në drejtim të tkurrjes.

1 Shpjegoni se pse struktura kuaternare e kolagjenit e bën këtë molekulë mjaft të përshtatshme për dejet.

Zinxhirët polipeptidikë të një fije të kolagjenit mbahen së bashku falë lidhjeve që formohen mes aminoacideve të zinxhirëve fqinj.

2 Sugjeroni se në ç’mënyrë rritin forcën dhe qëndrueshmërinë e fijezës së kolagjenit lidhjet e kryqëzuara mes aminoacideve të zinxhirëve polipeptidikë.

Pikat ku mbaron një molekulë kolagjeni dhe fillon molekula tjetër janë të shpërndara përgjatë fijezës, në vend që të jenë në të njëjtin pozicion të saj.

3 Shpjegoni se pse kjo lloj renditje në molekulën e kolagjenit është e domosdoshme për funksionin e duhur të dellit.

Figura 6 Struktura e imët e proteinës fijezore të kolagjenit

Figura 7 Ndërtimi i proteinave fijezore

Çdo polipeptid formon një fije të gjatë e të papalosur.

Fijet individuale të polipeptidit rrethojnë njëra-tjetrën.

Forma e molekulave fijezore

Proteinë fijezore, p.sh. kolagjeni

Pyetje përgjithësuese

Tema krijuese

Teksti mësimor dhe fletorja e punës janë të digjitalizuara

Udhëzim

ix

Në fletoren e punës do të gjeni të gjitha përgjigjet e pyetjeve përgjithësuese që keni në tekstin mësimor

Si ta përdorni fletoren e punës

53

Veprimtari praktike 1: Ndikimi i pH-it mbi enzimën katalazë

Peroksidi i hidrogjenit H2O2 është një prodhim i dëmshëm, që formohet vazhdimisht si mbetje gjatë aktivitetit qelizor. Katalaza është një enzimë që zbërthen vazhdimisht peroksidin e hidrogjenit. Kjo enzimë ndodhet në indet shtazore e bimore. Ajo vepron mbi H2O2, të cilin e zbërthen në ujë dhe oksigjen.

H2O2 + katalazë → H2O + O2

Një nxënës përdori gjashtë provëza, të cilat i shënoi me numrat nga 1-6. Në çdo provëz ai shtoi 5 ml H2O2. Më tej ai veproi në këtë mënyrë.

Në provëzën 1 shtoi 5 ml HCl 2M.

Në provëzën 2 shtoi 3 ml HCl 2M dhe 2 ml H2O.

Në provëzën 3 shtoi 5 ml H2O.

Në provëzën 4 shtoi 3 ml NaOH 2M dhe 2 ml H2O.

Në provëzën 5 shtoi 5 ml NaOH 2M.

Pastaj, me anë të një letre indikator, u mat pH i çdo provëze dhe u mbajt shënim në tabelë. Paraprakisht, nxënësi përgatiti patate të shtypur hollë. Ai mori 1 cm3 patate të shtypur dhe e hodhi në provëzat 1 dhe 2. Pas 1 minute, nxënësi mati me vizore lartësinë e bulëzave që formohen në provëza. Ai bëri mesataren e dy matjeve. Pastaj përsëriti të njëjtën gjë për provëzat 3 dhe 4, si dhe për provëzat 5 dhe 6. Rezultatet janë paraqitur në tabelën e mëposhtme:

PYETJE DHE VEPRIMTARI PRAKTIKE

Nr. i provëzës pH Lartësia e shkumës së bulëzave (cm)

1 3.0 11

2 5.0 12

3 7.0 13

4 8.0 12

5 9.0 11

1 (a) Ndërtoni një grafik vijëzor për të parë lartësinë e bulëzave në funksion të pH-it të tretësirës. Etiketoni boshtet e grafikut.(b) Listoni ndryshoret e këtij eksperimenti dhe thoni se çfarë ndryshuat dhe çfarë ruajtët

të pandryshuar.

c) Cili është pH optimal për veprimtarinë e kësaj enzime?

d) Çfarë do të ndryshonit në këtë eksperiment për t´i bërë të dhënat edhe më të besueshme?

Veprimtaria praktike 2: Indeksi mitotik

s Figura 2 Stadet e mitozës

Mitoza është një proces i vazhdueshëm. Kur mitoza vrojtohet me mikroskop, studiuesi ndjek vetëm një çast të procesit të saj. Raporti mes numrit të qelizave që janë në procesin e mitozës dhe numrit të përgjithshëm të të gjitha qelizave quhet indeks i mitozës. Numri i qelizave që i takojnë çdo stadi të mitozës është proporcional me kohën që shpenzon çdo qelizë për këtë stad. Tabela 1 tregon numrin e qelizave të çdo stadi të mitozës gjatë një vrojtimi mikroskopik.

5

Pyetje praktike: Kapitulli 1

1 (a) Kjo tabelë paraqet disa lëndë që takohen në qelizë. Plotësoni tabelën duke treguar veçoritë e këtyre lëndëve. Nëse pohimi është i saktë, vendosni një X në katrorin përkatës të fjalisë.

Lënda

Pohimi Niseshteja Glikogjeni Dezoksiriboza Helikaza e ADN-së

Lëndë që përmban vetëm elementet karbon, hidrogjen dhe oksigjen.

Lënda përbëhet nga monomerë aminoacidesh.

Lënda gjendet në qelizat shtazore dhe bimore.

(4 pikë)(b) Më poshtë tregohen dy molekula β-glukoze.

H

HO

O OH

H

HO

H O

H

OH

Vizatoni katrorë, brenda të cilëve të përfshini atomet që largohen kur të dyja molekulat e β-glukozës bashkohen me anë të reaksionit të kondensimit. (2 pikë)

(c) (i) Lidhjet hidrogjenore janë të rëndësishme në formimin e molekulës së celulozës. Shpjegoni pse. (2 pikë)

(ii) Molekula e niseshtesë ka strukturë spiralore. Shpjegoni se pse është e rëndësishme kjo formë për funksionet në qelizë. (1 pikë)

2 (a) Acidet yndyrore omega-3 janë të pangopura. Çfarë është një acid yndyror i pangopur? (2 pikë)

(b) Shkencëtarët kanë bërë kërkime lidhur me bashkëlidhjen që ekziston mes konsumit ditor të acideve yndyrore omega-3 dhe rrezikut nga sëmundjet koronare të zemrës. Grafiku tregon rezultatet e kërkimeve të tyre. A tregojnë këto të dhëna se konsumi i acideve omega-3 parandalon sëmundjet koronare të zemrës? (3 pikë)

(c) Olestra është yndyrë artificiale. Ajo prodhohet me anë të reaksioneve të kondensimit, duke bashkuar acidet yndyrore në një molekulë sukroze. Në figurën vijuese tregohet struktura e olestras. R-ja e fundit tregon se ku lidhet acidi i fundit yndyror.

1.00

0.90

0.80

0.70

0.60

0.500.03 0.06 0.09 0.12 0.15 0.18 0.21

Sasia e acideve omega-3 e konsumuar çdo ditë/g.

Rrez

iku

për s

ëmun

djet

kor

onar

e të

zem

rës

0.24

Pyetjet praktike janë krijuar për çdo kapitull. Ato do t'ju ndihmojnë të provoni njohuritë tuaja. Do të aftësoheni për njohuritë e marra.

607

Atomet, izotopet dhe formimi i joneve 1 a Hidrogjeni

b Izotop

c 100%

d Është i pandryshueshëm

2 a Joni i hidrogjenit

b Nuk ndryshon

1.21. Atomet e karbonit lidhen lirisht mes tyre për të

formuar një zinxhir.

2. Polimer

3. Sheqeri jep elektronet që reduktojnë sulfatin e bakrit (II) me ngjyrë blu në oksid bakri (I) me ngjyrë portokalli.

Natyra gjysmësasiore e testit të Benediktit 1. B, E, A, D, C

2 Thani precipitatin e çdo mostre dhe peshojeni atë. Sa më i rëndë të jetë precipitati, aq më shumë sheqer të reduktuar ka në të.

3. Kur sulfati i bakrit (II) reduktohet i gjithi në oksid bakri (I), sasia e tepërt e sheqerit të reduktuar nuk mund të bëjë diferencë.

1.3 1 a Glukozë + galaktozë; b. glukozë + fruktozë; c.

vetëm α glukozë.

2 C12H22O11 (C6H12O6 + C6H12O6 − H2O)

3 Enzimat çnatyrohen në temperaturë të lartë, gjë që parandalon funksionimin e tyre/enzimat ulin energjinë e aktivizimit.

1.41. Niseshteja

2. Glukagoni

3. α-glukoza; β-glukoza, niseshteja, celuloza

4. Niseshteja, celuloza, glukagoni

5. α-glukoza

6. Celuloza

7. Niseshteja, celuloza, glukagoni

8. α-glukoza, β-glukoza

1.51 a trigliceridet; b gliceroli;

c e pangopur; d dy; e hidrofob

2 Trigliceride: 3 acide yndyrore/pa grup fosfat/ jopolar; fosfolipidet: 2 acide yndyrore/1 grup fosfat/ “kokë” hidrofile dhe “bisht” hidrofob.

3 Lipidet, kur oksidohen, furnizojnë dy herë më shumë energji sesa sheqernat.

1.61 Lidhje peptide

2. Reaksion kondensimi

3. Grupi amin (-NH2), grupi karboksil (-COOH), atomi i hidrogjenit (-H), grupi R

Forma e proteinave dhe funksioni1 Ka tre zinxhirë polipeptidikë që përdridhen së

bashku për të dhënë fortësi, strukturë në formën e litarit që ka fortësi në drejtim të tërheqjes së tendinit.

2. Shmangin rrëshqitjen e zinxhirëve individualë polipeptidikë nga njëri-tjetri. Duke qëndruar bashkë, ata sillen si një njësi e vetme dhe kanë më shumë forcë.

3. Lidhjet mes molekulave fqinje të kolagjenit janë pikat më të dobëta. Nëse ato do të ndodheshin në të njëjtin vend të fibrës, atëherë do të kishim një pikë mjaft të dobët ku këto fijezat do të këputeshin.

1.71 a Një lëndë që shton shpejtësinë e reaksionit

kimik pa pësuar vetë ndryshime të përhershme.

2. Ato nuk konsumohen gjatë reaksionit, prandaj mund të përdoren përsëri.

3. Ndryshimi i një aminoacidi nuk lejon lidhjen e sitës aktive me substratin.

4. Ndryshimi i aminoacideve mund të dëmtojë formimin e lidhjeve hidrogjenore me aminoacidet e tjera. Nëse këto lidhje nuk formohen, atëherë struktura terciare e enzimës, duke përfshirë edhe sitën aktive të saj, do të ndryshonte. Në këto kushte, substrati nuk do të përputhej me sitën aktive të enzimës.

Përgjigjet e pyetjeve përgjithësuese

Veprimtaritë praktike Kjo rubrikë është e ndërtuar me pyetje për secilën veprimtari, të sugjeruar te rezultatet e të nxënit. Të gjitha pyetjet praktike kanë edhe përgjigjet përkatëse.

Measuring enthalpy changes

2

7.3

Molekulat biologjike përbëjnë një grup të veçantë lëndësh kimike, që takohen në organizmat e gjalla. Me studimin e tyre merret një degë e veçantë e biologjisë, që quhet biologjia molekulare. Njësitë bazë ndërtimore të të gjitha molekulave, qofshin ato biologjike ose jo, quhen atome.

Lidhjet kimike dhe formimi i molekulaveAtomet mund të kombinohen mes tyre në mënyra të ndryshme:

• Lidhjetkovalente–atomet ndajnë një çift elektronesh në shtresën e tyre të jashtme. Kur shtresa e jashtme e të gjitha atomeve plotësohet me elektrone, formohet një përbërje më e qëndrueshme që quhet molekulë.

• Lidhjetjonike - jonet me ngarkesë të kundërt kanë aftësi të tërheqin njëra-tjetrën. Kjo tërheqje elektrostatike njihet me emrin lidhje jonike. Kështu për shembull, mes jonit të natriumit Na të ngarkuar pozitivisht dhe jonit të klorit Cl të ngarkuar negativisht lind një lidhje jonike e për rrjedhojë formohet kloruri i natriumit. Lidhjet jonike janë më të dobëta sesa lidhjet kovalente.

• Lidhjethidrogjenore– elektronet e një molekule nuk janë të shpërndara në mënyrë të njëjtë. Pjesën më të madhe të kohës ato janë në një pozicion të caktuar. Kjo zonë ngarkohet më negativisht se pjesët e tjera të molekulës. Molekulat me shpërndarje jo të njëjtë të ngarkesave quhen të polarizuara ose, me fjalë të tjera, molekula polare. Zona negative e një molekule polare dhe zona pozitive e një molekule tjetër polare tërheqin njëra-tjetrën. Mes këtyre dy molekulave lind një lidhje elektrostatike e dobët. Megjithëse çdo lidhje e tillë individuale është e dobët, tërësia e tyre formon një forcë të rëndësishme, që mund të ndryshojë veçoritë fizike të molekulave. Një gjë e tillë është veçanërisht e vërtetë për ujin.

Polimerizimi dhe formimi i molekulaveDisa molekula, që njihen si monomere, mund të lidhen mes tyre për të formuar zinxhirë të gjatë. Këta zinxhirë të formuar nga nënnjësi monomere quhen polimerë. Procesi i formimit të zinxhirëve polimerë quhet polimerizim. Monomerët e një polimeri zakonisht përmbajnë karbon. Disa polimerë, si politeni dhe poliesteret, prodhohen në rrugë industriale. Polimerë të tjerë, si polisakaridet, polipeptidet dhe polinukleotidet, formohen në mënyrë natyrale nga organizmat e gjalla. Nënnjësia bazë e polisakarideve është një monosaharid ose, siç quhet ndryshe, një sheqer i thjeshtë si glukoza. Nënnjësia që ndërton polinukleotidet quhet mononukleotid. Polipeptidet formohen nga lidhja e peptideve. Nënnjësitë bazë të një peptidi janë aminoacidet.

Kondensimi dhe hidrolizaSa herë që në organizmat e gjalla ndodh polimerizimi përmes shtimit të një nënnjësie formohet një molekulë uji. Reaksionet që prodhojnë ujë në këtë mënyrë quhen reaksione kondensimi. Reaksionet e

Rezultatet e të nxënitJu do të jeni të aftë:

të shpjegoni se çfarë është një mol dhe çfarë kuptohet me tretësirë njëpolare;

të shpjegoni lidhjet kimike dhe formimin e molekulave;

të shpjegoni polimerizimin dhe llojet e makromolekulave;

të përshkruani proceset e kondensimit dhe hidrolizës;

të njihni metabolizmin.

Referenca e specifikimit 3.1.1.

11.1 Hyrje në molekulat biologjikeMolekulat biologjike

ix

Në fletoren e punës do të gjeni të gjitha përgjigjet e pyetjeve përgjithësuese që keni në tekstin mësimor

Si ta përdorni fletoren e punës

53

Veprimtari praktike 1: Ndikimi i pH-it mbi enzimën katalazë

Peroksidi i hidrogjenit H2O2 është një prodhim i dëmshëm, që formohet vazhdimisht si mbetje gjatë aktivitetit qelizor. Katalaza është një enzimë që zbërthen vazhdimisht peroksidin e hidrogjenit. Kjo enzimë ndodhet në indet shtazore e bimore. Ajo vepron mbi H2O2, të cilin e zbërthen në ujë dhe oksigjen.

H2O2 + katalazë → H2O + O2

Një nxënës përdori gjashtë provëza, të cilat i shënoi me numrat nga 1-6. Në çdo provëz ai shtoi 5 ml H2O2. Më tej ai veproi në këtë mënyrë.

Në provëzën 1 shtoi 5 ml HCl 2M.

Në provëzën 2 shtoi 3 ml HCl 2M dhe 2 ml H2O.

Në provëzën 3 shtoi 5 ml H2O.

Në provëzën 4 shtoi 3 ml NaOH 2M dhe 2 ml H2O.

Në provëzën 5 shtoi 5 ml NaOH 2M.

Pastaj, me anë të një letre indikator, u mat pH i çdo provëze dhe u mbajt shënim në tabelë. Paraprakisht, nxënësi përgatiti patate të shtypur hollë. Ai mori 1 cm3 patate të shtypur dhe e hodhi në provëzat 1 dhe 2. Pas 1 minute, nxënësi mati me vizore lartësinë e bulëzave që formohen në provëza. Ai bëri mesataren e dy matjeve. Pastaj përsëriti të njëjtën gjë për provëzat 3 dhe 4, si dhe për provëzat 5 dhe 6. Rezultatet janë paraqitur në tabelën e mëposhtme:

PYETJE DHE VEPRIMTARI PRAKTIKE

Nr. i provëzës pH Lartësia e shkumës së bulëzave (cm)

1 3.0 11

2 5.0 12

3 7.0 13

4 8.0 12

5 9.0 11

1 (a) Ndërtoni një grafik vijëzor për të parë lartësinë e bulëzave në funksion të pH-it të tretësirës. Etiketoni boshtet e grafikut.(b) Listoni ndryshoret e këtij eksperimenti dhe thoni se çfarë ndryshuat dhe çfarë ruajtët

të pandryshuar.

c) Cili është pH optimal për veprimtarinë e kësaj enzime?

d) Çfarë do të ndryshonit në këtë eksperiment për t´i bërë të dhënat edhe më të besueshme?

Veprimtaria praktike 2: Indeksi mitotik

s Figura 2 Stadet e mitozës

Mitoza është një proces i vazhdueshëm. Kur mitoza vrojtohet me mikroskop, studiuesi ndjek vetëm një çast të procesit të saj. Raporti mes numrit të qelizave që janë në procesin e mitozës dhe numrit të përgjithshëm të të gjitha qelizave quhet indeks i mitozës. Numri i qelizave që i takojnë çdo stadi të mitozës është proporcional me kohën që shpenzon çdo qelizë për këtë stad. Tabela 1 tregon numrin e qelizave të çdo stadi të mitozës gjatë një vrojtimi mikroskopik.

5

Pyetje praktike: Kapitulli 1

1 (a) Kjo tabelë paraqet disa lëndë që takohen në qelizë. Plotësoni tabelën duke treguar veçoritë e këtyre lëndëve. Nëse pohimi është i saktë, vendosni një X në katrorin përkatës të fjalisë.

Lënda

Pohimi Niseshteja Glikogjeni Dezoksiriboza Helikaza e ADN-së

Lëndë që përmban vetëm elementet karbon, hidrogjen dhe oksigjen.

Lënda përbëhet nga monomerë aminoacidesh.

Lënda gjendet në qelizat shtazore dhe bimore.

(4 pikë)(b) Më poshtë tregohen dy molekula β-glukoze.

H

HO

O OH

H

HO

H O

H

OH

Vizatoni katrorë, brenda të cilëve të përfshini atomet që largohen kur të dyja molekulat e β-glukozës bashkohen me anë të reaksionit të kondensimit. (2 pikë)

(c) (i) Lidhjet hidrogjenore janë të rëndësishme në formimin e molekulës së celulozës. Shpjegoni pse. (2 pikë)

(ii) Molekula e niseshtesë ka strukturë spiralore. Shpjegoni se pse është e rëndësishme kjo formë për funksionet në qelizë. (1 pikë)

2 (a) Acidet yndyrore omega-3 janë të pangopura. Çfarë është një acid yndyror i pangopur? (2 pikë)

(b) Shkencëtarët kanë bërë kërkime lidhur me bashkëlidhjen që ekziston mes konsumit ditor të acideve yndyrore omega-3 dhe rrezikut nga sëmundjet koronare të zemrës. Grafiku tregon rezultatet e kërkimeve të tyre. A tregojnë këto të dhëna se konsumi i acideve omega-3 parandalon sëmundjet koronare të zemrës? (3 pikë)

(c) Olestra është yndyrë artificiale. Ajo prodhohet me anë të reaksioneve të kondensimit, duke bashkuar acidet yndyrore në një molekulë sukroze. Në figurën vijuese tregohet struktura e olestras. R-ja e fundit tregon se ku lidhet acidi i fundit yndyror.

1.00

0.90

0.80

0.70

0.60

0.500.03 0.06 0.09 0.12 0.15 0.18 0.21

Sasia e acideve omega-3 e konsumuar çdo ditë/g.

Rrez

iku

për s

ëmun

djet

kor

onar

e të

zem

rës

0.24

Pyetjet praktike janë krijuar për çdo kapitull. Ato do t'ju ndihmojnë të provoni njohuritë tuaja. Do të aftësoheni për njohuritë e marra.

607

Atomet, izotopet dhe formimi i joneve 1 a Hidrogjeni

b Izotop

c 100%

d Është i pandryshueshëm

2 a Joni i hidrogjenit

b Nuk ndryshon

1.21. Atomet e karbonit lidhen lirisht mes tyre për të

formuar një zinxhir.

2. Polimer

3. Sheqeri jep elektronet që reduktojnë sulfatin e bakrit (II) me ngjyrë blu në oksid bakri (I) me ngjyrë portokalli.

Natyra gjysmësasiore e testit të Benediktit 1. B, E, A, D, C

2 Thani precipitatin e çdo mostre dhe peshojeni atë. Sa më i rëndë të jetë precipitati, aq më shumë sheqer të reduktuar ka në të.

3. Kur sulfati i bakrit (II) reduktohet i gjithi në oksid bakri (I), sasia e tepërt e sheqerit të reduktuar nuk mund të bëjë diferencë.

1.3 1 a Glukozë + galaktozë; b. glukozë + fruktozë; c.

vetëm α glukozë.

2 C12H22O11 (C6H12O6 + C6H12O6 − H2O)

3 Enzimat çnatyrohen në temperaturë të lartë, gjë që parandalon funksionimin e tyre/enzimat ulin energjinë e aktivizimit.

1.41. Niseshteja

2. Glukagoni

3. α-glukoza; β-glukoza, niseshteja, celuloza

4. Niseshteja, celuloza, glukagoni

5. α-glukoza

6. Celuloza

7. Niseshteja, celuloza, glukagoni

8. α-glukoza, β-glukoza

1.51 a trigliceridet; b gliceroli;

c e pangopur; d dy; e hidrofob

2 Trigliceride: 3 acide yndyrore/pa grup fosfat/ jopolar; fosfolipidet: 2 acide yndyrore/1 grup fosfat/ “kokë” hidrofile dhe “bisht” hidrofob.

3 Lipidet, kur oksidohen, furnizojnë dy herë më shumë energji sesa sheqernat.

1.61 Lidhje peptide

2. Reaksion kondensimi

3. Grupi amin (-NH2), grupi karboksil (-COOH), atomi i hidrogjenit (-H), grupi R

Forma e proteinave dhe funksioni1 Ka tre zinxhirë polipeptidikë që përdridhen së

bashku për të dhënë fortësi, strukturë në formën e litarit që ka fortësi në drejtim të tërheqjes së tendinit.

2. Shmangin rrëshqitjen e zinxhirëve individualë polipeptidikë nga njëri-tjetri. Duke qëndruar bashkë, ata sillen si një njësi e vetme dhe kanë më shumë forcë.

3. Lidhjet mes molekulave fqinje të kolagjenit janë pikat më të dobëta. Nëse ato do të ndodheshin në të njëjtin vend të fibrës, atëherë do të kishim një pikë mjaft të dobët ku këto fijezat do të këputeshin.

1.71 a Një lëndë që shton shpejtësinë e reaksionit

kimik pa pësuar vetë ndryshime të përhershme.

2. Ato nuk konsumohen gjatë reaksionit, prandaj mund të përdoren përsëri.

3. Ndryshimi i një aminoacidi nuk lejon lidhjen e sitës aktive me substratin.

4. Ndryshimi i aminoacideve mund të dëmtojë formimin e lidhjeve hidrogjenore me aminoacidet e tjera. Nëse këto lidhje nuk formohen, atëherë struktura terciare e enzimës, duke përfshirë edhe sitën aktive të saj, do të ndryshonte. Në këto kushte, substrati nuk do të përputhej me sitën aktive të enzimës.

Përgjigjet e pyetjeve përgjithësuese

Veprimtaritë praktike Kjo rubrikë është e ndërtuar me pyetje për secilën veprimtari, të sugjeruar te rezultatet e të nxënit. Të gjitha pyetjet praktike kanë edhe përgjigjet përkatëse.

Measuring enthalpy changes

2

7.3

Molekulat biologjike përbëjnë një grup të veçantë lëndësh kimike, që takohen në organizmat e gjalla. Me studimin e tyre merret një degë e veçantë e biologjisë, që quhet biologjia molekulare. Njësitë bazë ndërtimore të të gjitha molekulave, qofshin ato biologjike ose jo, quhen atome.

Lidhjet kimike dhe formimi i molekulaveAtomet mund të kombinohen mes tyre në mënyra të ndryshme:

• Lidhjetkovalente–atomet ndajnë një çift elektronesh në shtresën e tyre të jashtme. Kur shtresa e jashtme e të gjitha atomeve plotësohet me elektrone, formohet një përbërje më e qëndrueshme që quhet molekulë.

• Lidhjetjonike - jonet me ngarkesë të kundërt kanë aftësi të tërheqin njëra-tjetrën. Kjo tërheqje elektrostatike njihet me emrin lidhje jonike. Kështu për shembull, mes jonit të natriumit Na të ngarkuar pozitivisht dhe jonit të klorit Cl të ngarkuar negativisht lind një lidhje jonike e për rrjedhojë formohet kloruri i natriumit. Lidhjet jonike janë më të dobëta sesa lidhjet kovalente.

• Lidhjethidrogjenore– elektronet e një molekule nuk janë të shpërndara në mënyrë të njëjtë. Pjesën më të madhe të kohës ato janë në një pozicion të caktuar. Kjo zonë ngarkohet më negativisht se pjesët e tjera të molekulës. Molekulat me shpërndarje jo të njëjtë të ngarkesave quhen të polarizuara ose, me fjalë të tjera, molekula polare. Zona negative e një molekule polare dhe zona pozitive e një molekule tjetër polare tërheqin njëra-tjetrën. Mes këtyre dy molekulave lind një lidhje elektrostatike e dobët. Megjithëse çdo lidhje e tillë individuale është e dobët, tërësia e tyre formon një forcë të rëndësishme, që mund të ndryshojë veçoritë fizike të molekulave. Një gjë e tillë është veçanërisht e vërtetë për ujin.

Polimerizimi dhe formimi i molekulaveDisa molekula, që njihen si monomere, mund të lidhen mes tyre për të formuar zinxhirë të gjatë. Këta zinxhirë të formuar nga nënnjësi monomere quhen polimerë. Procesi i formimit të zinxhirëve polimerë quhet polimerizim. Monomerët e një polimeri zakonisht përmbajnë karbon. Disa polimerë, si politeni dhe poliesteret, prodhohen në rrugë industriale. Polimerë të tjerë, si polisakaridet, polipeptidet dhe polinukleotidet, formohen në mënyrë natyrale nga organizmat e gjalla. Nënnjësia bazë e polisakarideve është një monosaharid ose, siç quhet ndryshe, një sheqer i thjeshtë si glukoza. Nënnjësia që ndërton polinukleotidet quhet mononukleotid. Polipeptidet formohen nga lidhja e peptideve. Nënnjësitë bazë të një peptidi janë aminoacidet.

Kondensimi dhe hidrolizaSa herë që në organizmat e gjalla ndodh polimerizimi përmes shtimit të një nënnjësie formohet një molekulë uji. Reaksionet që prodhojnë ujë në këtë mënyrë quhen reaksione kondensimi. Reaksionet e

Rezultatet e të nxënitJu do të jeni të aftë:

të shpjegoni se çfarë është një mol dhe çfarë kuptohet me tretësirë njëpolare;

të shpjegoni lidhjet kimike dhe formimin e molekulave;

të shpjegoni polimerizimin dhe llojet e makromolekulave;

të përshkruani proceset e kondensimit dhe hidrolizës;

të njihni metabolizmin.

Referenca e specifikimit 3.1.1.

11.1 Hyrje në molekulat biologjikeMolekulat biologjike

3

1Molekulat biologjike

formimit të një polisaharidi, si niseshteja nga glukoza, ose të një polipeptidi nga aminoacidet, janë reaksione kondensimi.

Polimerët mund të zbërthehen përmes shtimit të ujit. Molekula e ujit përdoret për këputjen e lidhjeve kimike që lidhin nënnjësitë e polimerit. Në këtë rast, molekula zbërthehet në pjesët e saj përbërëse. Ky lloj reaksioni quhet hidrolizë (hydro – ujë; lysis – ndarje). Në këtë mënyrë, polipeptidet hidrolizohen në aminoacide, ndërsa niseshteja në glukozë. Figura 1 përgjithëson organizimin atomik e molekular të polimerëve.

s Figura 1 Tërësia e organizimit atomik dhe molekular

SHEMBUJT PËRFSHIJNËMOLEKULA

NUKLEOTIKET MONOSAKARIDET ACIDET YNDYRORE

GLICEROLI AMINOACIDET

UJIPOLINUKLEOTIDET (ACIDET NUKLEIKE)

SHEQERNAT (POLISAHARIDET)

YNDYRAT (LIPIDET)

POLIPEPTIDET (PROTEINAT)

KONDENSIMI

HIDROLIZA

MetabolizmiTërësia e proceseve kimike që ndodhin në organizmat e gjalla quhet metabolizëm.

Moli dhe tretësira molareNjësia ndërkombëtare (sistemi ndërkombëtar i njësive, shkurt shkruhet SI) për matjen e sasisë së lëndës quhet mol.

Një mol është sasia e lëndës që përmban të njëjtin numër njësi elementare që përmbajnë atomet e 12 gramëve të karbonit (12C). Një mol atomesh përmban rreth 6.022 x 1023 atome karboni. 6. 022 x 1023 quhet numri Avogadro ose konstantja Avogadro.

Një tretësirë njëmolare (M) përmban 1 mol të lëndës që tretet në 1 litër tretësirë. Moli është masa molekulare (pesha molekulare) e shprehur në gramë.

Kështu për shembull, për të përgatitur një tretësirë të klorurit të natriumit fillimisht duhet të përcaktojmë masën molekulare të kësaj lënde.

Formula kimike e klorurit të natriumit është NaCl. Kjo do të thotë se një molekulë e klorurit të natriumit përmban një atom natriumi dhe një atom klori. Pesha atomike e natriumit (Na) është 23, ndërsa ajo e një atomi klor (Cl) është 35.5. Pesha molekulare e NaCl është Na (23) + Cl (35.5) = NaCl (58.5).

Pra, tretësira njëmolare (1M) e klorurit të natriumit përmban 58.5 gramë klorur natriumi në 1 litër tretësirë.

4

1.1 Hyrje në molekulat biologjike

+ Atomet, izotopet dhe formimi i joneve

Atomet

Atomi është njësia më e vogël e elementeve kimike që mund të ekzistojë në mënyrë të pavarur. Një atom përmban bërthamën, e cila është e përbërë nga pjesëza që quhen protone dhe neutrone (atomi i hidrogjenit është i vetmi përjashtim që përmban vetëm një proton). Disa pjesëza të vogla, që quhen elektrone, lëvizin rreth orbitës së bërthamës së atomit. Veçoritë kryesore të këtyre pjesëzave subatomike janë:

• Neutronet ndodhen në bërthamën e një atomi dhe kanë të njëjtën masë me protonet. Ato nuk kanë ngarkesë elektrike.

• Protonet ndodhen në bërthamën e një atomi dhe kanë të njëjtën masë me protonet. Ato kanë ngarkesë pozitive.

• Elektronet lëvizin në mbështjellën orbitale të bërthamës. Ato kanë një masë aq të vogël, saqë kontributi i tyre në masën e përgjithshme të atomit është i pakonsiderueshëm. Megjithatë, ato janë të ngarkuara negativisht. Numri i elektroneve përcakton vetitë kimike të atomit.

Numri i elektroneve dhe protoneve të një atomi është i njëjtë, prandaj atomi nuk ka ngarkesë.

Dy nga termat më kryesore janë:

• numri atomik - numri i protoneve në një atom;

• numri i masës - numri i përgjithshëm i protoneve dhe neutroneve të një atomi.

Në figurën 2 është dhënë struktura atomike e tri elementeve biologjike.

Izotopet

Ndërsa numri i protoneve të një elementi qëndron gjithmonë i njëjtë, numri i neutroneve mund të ndryshojë. Llojet e ndryshme të atomeve që mund të prodhohen janë quajtur izotope. Izotopet e një elementi të dhënë kanë të njëjtat veti kimike, por masë të ndryshme. Çdo lloj izotopi mund të dallohet nga numri i ndryshëm i masës. Izotopet, veçanërisht ato radioaktive, janë shumë të dobishme në biologji, sepse me anë të tyre mund

gjurmohen rrugët që ndjekin elementet të ndryshme në proceset biologjike, si dhe të bëhet datimi i fosileve.

s Figura 2 Struktura atomike e tri elementeve të zakonshme të organizmave të gjalla

bërthama e atomit

protoni (i ngarkuar pozitivisht)

elektroni (i ngarkuar negativisht) në një orbitë tredimensionale rreth bërthamës

mbështjellja e elektroneve

numri atomiknumri i protonevenumri i neutronevenumri i elektronevenumri i masës

11011

numri atomik 6numri i protoneve 6numri i neutroneve 6numri i elektroneve 6numri i masës 12

numri atomik 8numri i protoneve 8numri i neutroneve 8numri i elektroneve 8numri i masës 16

8p8n

6p6n

HIDROGJENI

KARBONI

OKSIGJENI

3

1Molekulat biologjike

formimit të një polisaharidi, si niseshteja nga glukoza, ose të një polipeptidi nga aminoacidet, janë reaksione kondensimi.

Polimerët mund të zbërthehen përmes shtimit të ujit. Molekula e ujit përdoret për këputjen e lidhjeve kimike që lidhin nënnjësitë e polimerit. Në këtë rast, molekula zbërthehet në pjesët e saj përbërëse. Ky lloj reaksioni quhet hidrolizë (hydro – ujë; lysis – ndarje). Në këtë mënyrë, polipeptidet hidrolizohen në aminoacide, ndërsa niseshteja në glukozë. Figura 1 përgjithëson organizimin atomik e molekular të polimerëve.

s Figura 1 Tërësia e organizimit atomik dhe molekular

SHEMBUJT PËRFSHIJNËMOLEKULA

NUKLEOTIKET MONOSAKARIDET ACIDET YNDYRORE

GLICEROLI AMINOACIDET

UJIPOLINUKLEOTIDET (ACIDET NUKLEIKE)

SHEQERNAT (POLISAHARIDET)

YNDYRAT (LIPIDET)

POLIPEPTIDET (PROTEINAT)

KONDENSIMI

HIDROLIZA

MetabolizmiTërësia e proceseve kimike që ndodhin në organizmat e gjalla quhet metabolizëm.

Moli dhe tretësira molareNjësia ndërkombëtare (sistemi ndërkombëtar i njësive, shkurt shkruhet SI) për matjen e sasisë së lëndës quhet mol.

Një mol është sasia e lëndës që përmban të njëjtin numër njësi elementare që përmbajnë atomet e 12 gramëve të karbonit (12C). Një mol atomesh përmban rreth 6.022 x 1023 atome karboni. 6. 022 x 1023 quhet numri Avogadro ose konstantja Avogadro.

Një tretësirë njëmolare (M) përmban 1 mol të lëndës që tretet në 1 litër tretësirë. Moli është masa molekulare (pesha molekulare) e shprehur në gramë.

Kështu për shembull, për të përgatitur një tretësirë të klorurit të natriumit fillimisht duhet të përcaktojmë masën molekulare të kësaj lënde.

Formula kimike e klorurit të natriumit është NaCl. Kjo do të thotë se një molekulë e klorurit të natriumit përmban një atom natriumi dhe një atom klori. Pesha atomike e natriumit (Na) është 23, ndërsa ajo e një atomi klor (Cl) është 35.5. Pesha molekulare e NaCl është Na (23) + Cl (35.5) = NaCl (58.5).

Pra, tretësira njëmolare (1M) e klorurit të natriumit përmban 58.5 gramë klorur natriumi në 1 litër tretësirë.

4

1.1 Hyrje në molekulat biologjike

+ Atomet, izotopet dhe formimi i joneve

Atomet

Atomi është njësia më e vogël e elementeve kimike që mund të ekzistojë në mënyrë të pavarur. Një atom përmban bërthamën, e cila është e përbërë nga pjesëza që quhen protone dhe neutrone (atomi i hidrogjenit është i vetmi përjashtim që përmban vetëm një proton). Disa pjesëza të vogla, që quhen elektrone, lëvizin rreth orbitës së bërthamës së atomit. Veçoritë kryesore të këtyre pjesëzave subatomike janë:

• Neutronet ndodhen në bërthamën e një atomi dhe kanë të njëjtën masë me protonet. Ato nuk kanë ngarkesë elektrike.

• Protonet ndodhen në bërthamën e një atomi dhe kanë të njëjtën masë me protonet. Ato kanë ngarkesë pozitive.

• Elektronet lëvizin në mbështjellën orbitale të bërthamës. Ato kanë një masë aq të vogël, saqë kontributi i tyre në masën e përgjithshme të atomit është i pakonsiderueshëm. Megjithatë, ato janë të ngarkuara negativisht. Numri i elektroneve përcakton vetitë kimike të atomit.

Numri i elektroneve dhe protoneve të një atomi është i njëjtë, prandaj atomi nuk ka ngarkesë.

Dy nga termat më kryesore janë:

• numri atomik - numri i protoneve në një atom;

• numri i masës - numri i përgjithshëm i protoneve dhe neutroneve të një atomi.

Në figurën 2 është dhënë struktura atomike e tri elementeve biologjike.

Izotopet

Ndërsa numri i protoneve të një elementi qëndron gjithmonë i njëjtë, numri i neutroneve mund të ndryshojë. Llojet e ndryshme të atomeve që mund të prodhohen janë quajtur izotope. Izotopet e një elementi të dhënë kanë të njëjtat veti kimike, por masë të ndryshme. Çdo lloj izotopi mund të dallohet nga numri i ndryshëm i masës. Izotopet, veçanërisht ato radioaktive, janë shumë të dobishme në biologji, sepse me anë të tyre mund

gjurmohen rrugët që ndjekin elementet të ndryshme në proceset biologjike, si dhe të bëhet datimi i fosileve.

s Figura 2 Struktura atomike e tri elementeve të zakonshme të organizmave të gjalla

bërthama e atomit

protoni (i ngarkuar pozitivisht)

elektroni (i ngarkuar negativisht) në një orbitë tredimensionale rreth bërthamës

mbështjellja e elektroneve

numri atomiknumri i protonevenumri i neutronevenumri i elektronevenumri i masës

11011

numri atomik 6numri i protoneve 6numri i neutroneve 6numri i elektroneve 6numri i masës 12

numri atomik 8numri i protoneve 8numri i neutroneve 8numri i elektroneve 8numri i masës 16

8p8n

6p6n

HIDROGJENI

KARBONI

OKSIGJENI

5

1Molekulat biologjike

Formimi i joneve

Nëse një atom merr ose humbet një elektron ai shndërrohet në jon.

• Humbja e një elektroni çon në formimin e një joni pozitiv. Kështu për shembull, humbja e një elektroni nga atomi i hidrogjenit prodhon një jon hidrogjen të ngarkuar pozitivisht. Ai shkruhet H+.

• Marrja e një elektroni çon në formimin e një joni negativ. Kështu për shembull, nëse një atom klori

merr një elektron më tepër, ai shndërrohet në një jon klori të ngarkuar negativisht. Ky jon shkruhet Cl−.

Mund të ndodhë që më shumë se një elektron të merren ose të lëshohen. Kështu për shembull, humbja e dy elektroneve nga atomi i kalciumit formon jonin Ca2+.

Jonet mund të formohen nga më shumë se një lloj atomi. Joni sulfat, që formohet nga një atom squfuri dhe katër atome oksigjeni, merr dy elektrone dhe formon jonin sulfat, SO4

2−.

1 a Emërtoni elementin që përmban një proton dhe një elektron.

b Cili është termi i përgjithshëm që përdoret për të përshkruar formën e re të një elementi kur në të shtohet një pjesëz atomike pa ngarkesë elektrike?

c Përcaktoni në ç’përqindje ndryshon numri i masës së një elementi nga shtimi i kësaj pjesëze të re.

d Përshkruani se si ndikon pjesëza e re mbi numrin atomik.

2 a Shpjegoni se çfarë formohet nëse nga atomi i hidrogjenit largohet një pjesëz e ngarkuar negativisht.

b Tregoni si ndryshon numri i masës nga largimi i kësaj pjesëze të ngarkuar negativisht.

Measuring enthalpy changes

6

7.3

Rëndësia e karbonit për jetënAtomet e karbonit kanë një veçori të pazakontë. Ato formojnë lehtësisht lidhje mes tyre. Kjo veçori mundëson formimin e zinxhirëve të atomeve të karbonit, të cilët mund të kenë gjatësi të ndryshme. Këta zinxhirë shërbejnë si një skelet, me të cilin mund të lidhen edhe atome të tjera. Kjo dukuri lejon formimin e një llojshmërie të madhe molekulash me madhësi dhe forma të ndryshme. Llojshmëria e jetës në Tokë, e cila paraqitet në format e panumërta të organizmave të gjalla, mbështetet në zhdërvjelltësinë e atomeve të karbonit. Molekulat që përmbajnë karbon quhen molekula organike. Në organizmat e gjalla ka një numër relativisht të kufizuar atomesh të tjera, që mund të lidhen me karbonin. Në këtë mënyrë, jeta mbështetet në një numër të vogël elementesh kimike.

Formimi i molekulave të mëdhaShumë molekula organike, duke përfshirë edhe karbohidratet, ndërtohen nga një zinxhir molekulash individuale. Secila prej molekulave individuale që merr pjesë në ndërtimin e këtyre zinxhirëve quhet monomer. Ndër këta monomerë përmendim: monosakaridet, aminoacidet dhe nukleotidet. Monomerët mund të lidhen mes tyre për të formuar zinxhirë, që quhen polimerë. Mënyra se si formohen këta polimerë do të shpjegohet në mësimin 1.4. Molekulat biologjike, si karbohidratet dhe proteinat, shpesh janë polimerë. Këta polimerë çuditërisht bazohen në një numër të vogël elementesh kimike. Shumë prej tyre ndërtohen vetëm nga katër elemente kimike: karboni, hidrogjeni, oksigjeni dhe azoti.

Njësia bazë monomere e karbohidrateve është sheqeri, i cili ndryshe quhet sakarid. Një monomer i vetëm quhet monosakarid. Një çift monosakaridesh mund të kombinohet mes vete për të formuar një disakarid. Monosakaridet mund të kombinohen gjithashtu në një numër edhe më të madh për të formuar polisakaridet.

MonosakaridetMonosakaridet kanë shije të ëmbël dhe janë të tretshme. Formula e përgjithshme e tyre është (CH2O)n, ku n është një numër nga 3 në 7.

Monosakaridet më të zakonshme janë: glukoza, galaktoza dhe fruktoza. Glukoza është një hekzozë (me gjashtë atome karbon), formula kimike e së cilës është C6H12O6. Megjithatë, atomet e karbonit, hidrogjenit dhe oksigjenit mund të renditen në mënyra të ndryshme. Kështu për shembull, glukoza ka dy izomerë: α-glukozën dhe β-glukozën. Struktura e tyre është paraqitur në figurën 1.

Testi për sheqernat e reduktuaraTë gjitha monosakaridet si dhe disa disakaride (p.sh. maltoza) janë sheqerna të reduktuara. Reduktimi është një reaksion kimik, që bazohet në përftimin e elektroneve ose hidrogjenit. Një sheqer i reduktuar mund t´i japë elektrone (të reduktojë) një lënde tjetër kimike, siç është reagenti i Benediktit. Testi për zbulimin e një sheqeri të reduktuar njihet me emrin testi i Benediktit.

Reagenti i Benediktit është një tretësirë alkaline e sulfatit të bakrit (II). Kur një sheqer i reduktuar nxehet në prani të reagentit të Benediktit formohet

Rezultatet e të nxënitJu do të jeni të aftë:

të përshkruani se si janë të ndërtuara karbohidratet;

të përshkruani strukturën e monosakarideve;

të mësoni si të përdorin testin e Benediktit për sheqernat e reduktuara dhe të pareduktuara.

Referenca e specifikimit 3.1.2

Sheqernat (karbohidratet) - monosakaridet1.2

UdhëzimShpesh në biologji përdoren disa parashtesa për të treguar numra. Sot përdoren dy sisteme, njëri prej të cilëve është latin e tjetri grek. Termat greke që përdoren në terminologjinë kimike janë:

• mono – një • penta – pesë

• di – dy • hexa – gjashtë

• tri – tre • poly – shumë

• tetra – katër

s Figura 1 Renditja molekulare e α- glukozës dhe β-glukozës (Pesë atomet e karbonit që ndodhen në vendet ku priten vijat, si dhe në skajin e vijës vertikale sipër, për lehtësi nuk janë shkruar. Çdo vijë paraqet një lidhje kovalente.)

HO

H O

H

OH

β -glukoza

HO

H O

OH

H

α-glukoza

5

1Molekulat biologjike

Formimi i joneve

Nëse një atom merr ose humbet një elektron ai shndërrohet në jon.

• Humbja e një elektroni çon në formimin e një joni pozitiv. Kështu për shembull, humbja e një elektroni nga atomi i hidrogjenit prodhon një jon hidrogjen të ngarkuar pozitivisht. Ai shkruhet H+.

• Marrja e një elektroni çon në formimin e një joni negativ. Kështu për shembull, nëse një atom klori

merr një elektron më tepër, ai shndërrohet në një jon klori të ngarkuar negativisht. Ky jon shkruhet Cl−.

Mund të ndodhë që më shumë se një elektron të merren ose të lëshohen. Kështu për shembull, humbja e dy elektroneve nga atomi i kalciumit formon jonin Ca2+.

Jonet mund të formohen nga më shumë se një lloj atomi. Joni sulfat, që formohet nga një atom squfuri dhe katër atome oksigjeni, merr dy elektrone dhe formon jonin sulfat, SO4

2−.

1 a Emërtoni elementin që përmban një proton dhe një elektron.

b Cili është termi i përgjithshëm që përdoret për të përshkruar formën e re të një elementi kur në të shtohet një pjesëz atomike pa ngarkesë elektrike?

c Përcaktoni në ç’përqindje ndryshon numri i masës së një elementi nga shtimi i kësaj pjesëze të re.

d Përshkruani se si ndikon pjesëza e re mbi numrin atomik.

2 a Shpjegoni se çfarë formohet nëse nga atomi i hidrogjenit largohet një pjesëz e ngarkuar negativisht.

b Tregoni si ndryshon numri i masës nga largimi i kësaj pjesëze të ngarkuar negativisht.

Measuring enthalpy changes

6

7.3

Rëndësia e karbonit për jetënAtomet e karbonit kanë një veçori të pazakontë. Ato formojnë lehtësisht lidhje mes tyre. Kjo veçori mundëson formimin e zinxhirëve të atomeve të karbonit, të cilët mund të kenë gjatësi të ndryshme. Këta zinxhirë shërbejnë si një skelet, me të cilin mund të lidhen edhe atome të tjera. Kjo dukuri lejon formimin e një llojshmërie të madhe molekulash me madhësi dhe forma të ndryshme. Llojshmëria e jetës në Tokë, e cila paraqitet në format e panumërta të organizmave të gjalla, mbështetet në zhdërvjelltësinë e atomeve të karbonit. Molekulat që përmbajnë karbon quhen molekula organike. Në organizmat e gjalla ka një numër relativisht të kufizuar atomesh të tjera, që mund të lidhen me karbonin. Në këtë mënyrë, jeta mbështetet në një numër të vogël elementesh kimike.

Formimi i molekulave të mëdhaShumë molekula organike, duke përfshirë edhe karbohidratet, ndërtohen nga një zinxhir molekulash individuale. Secila prej molekulave individuale që merr pjesë në ndërtimin e këtyre zinxhirëve quhet monomer. Ndër këta monomerë përmendim: monosakaridet, aminoacidet dhe nukleotidet. Monomerët mund të lidhen mes tyre për të formuar zinxhirë, që quhen polimerë. Mënyra se si formohen këta polimerë do të shpjegohet në mësimin 1.4. Molekulat biologjike, si karbohidratet dhe proteinat, shpesh janë polimerë. Këta polimerë çuditërisht bazohen në një numër të vogël elementesh kimike. Shumë prej tyre ndërtohen vetëm nga katër elemente kimike: karboni, hidrogjeni, oksigjeni dhe azoti.

Njësia bazë monomere e karbohidrateve është sheqeri, i cili ndryshe quhet sakarid. Një monomer i vetëm quhet monosakarid. Një çift monosakaridesh mund të kombinohet mes vete për të formuar një disakarid. Monosakaridet mund të kombinohen gjithashtu në një numër edhe më të madh për të formuar polisakaridet.

MonosakaridetMonosakaridet kanë shije të ëmbël dhe janë të tretshme. Formula e përgjithshme e tyre është (CH2O)n, ku n është një numër nga 3 në 7.

Monosakaridet më të zakonshme janë: glukoza, galaktoza dhe fruktoza. Glukoza është një hekzozë (me gjashtë atome karbon), formula kimike e së cilës është C6H12O6. Megjithatë, atomet e karbonit, hidrogjenit dhe oksigjenit mund të renditen në mënyra të ndryshme. Kështu për shembull, glukoza ka dy izomerë: α-glukozën dhe β-glukozën. Struktura e tyre është paraqitur në figurën 1.

Testi për sheqernat e reduktuaraTë gjitha monosakaridet si dhe disa disakaride (p.sh. maltoza) janë sheqerna të reduktuara. Reduktimi është një reaksion kimik, që bazohet në përftimin e elektroneve ose hidrogjenit. Një sheqer i reduktuar mund t´i japë elektrone (të reduktojë) një lënde tjetër kimike, siç është reagenti i Benediktit. Testi për zbulimin e një sheqeri të reduktuar njihet me emrin testi i Benediktit.

Reagenti i Benediktit është një tretësirë alkaline e sulfatit të bakrit (II). Kur një sheqer i reduktuar nxehet në prani të reagentit të Benediktit formohet

Rezultatet e të nxënitJu do të jeni të aftë:

të përshkruani se si janë të ndërtuara karbohidratet;

të përshkruani strukturën e monosakarideve;

të mësoni si të përdorin testin e Benediktit për sheqernat e reduktuara dhe të pareduktuara.

Referenca e specifikimit 3.1.2

Sheqernat (karbohidratet) - monosakaridet1.2

UdhëzimShpesh në biologji përdoren disa parashtesa për të treguar numra. Sot përdoren dy sisteme, njëri prej të cilëve është latin e tjetri grek. Termat greke që përdoren në terminologjinë kimike janë:

• mono – një • penta – pesë

• di – dy • hexa – gjashtë

• tri – tre • poly – shumë

• tetra – katër

s Figura 1 Renditja molekulare e α- glukozës dhe β-glukozës (Pesë atomet e karbonit që ndodhen në vendet ku priten vijat, si dhe në skajin e vijës vertikale sipër, për lehtësi nuk janë shkruar. Çdo vijë paraqet një lidhje kovalente.)

HO

H O

H

OH

β -glukoza

HO

H O

OH

H

α-glukoza

Çmimi 1000 lekë