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METABOLISMO METABOLISMO METABOLISMO METABOLISMO
DE LAS DE LAS DE LAS DE LAS
PROTEINASPROTEINASPROTEINASPROTEINAS
1
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DIGESTION DE LAS PROTEINASDIGESTION DE LAS PROTEINAS::
ETAPAS:
Física
Química
Digestión enzimática:
•Luminal
• Superficie
• Intracitosólica
2
Cocción y
masticación
Rompen estructura terciaria y cuaternaria
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FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA
Raquídeo
A
3
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FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA
B
4
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FASES DE LA SECRECIÓN GÁSTRICA
5
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Pepsinógeno
DIGESTION DE PROTEINASI) En el estómago
pH 1,5-2,5Proenzima
-NH2
GASTRINA
Células Parietales
Células Principales
HCl
Pepsinógeno
Pepsina + resto de 42 Aa.HCl
Enzima activa
-NH2-NH2
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DigestiDigesti óónn de de proteprote íínasnas en el en el estest óómagomagoporpor acciacci óónn de la de la PepsinaPepsina
COOCOO--
NHNH33++
Arg
Phe
Leu
PepsinaPepsina
PPééptidosptidos de alto PMde alto PM
COOCOO --
Phe
Leu
NHNH33
++
NHNH33++
Arg
COOCOO--
• ES UNA ENDOPEPTIDASA.
• HIDROLIZA UNIONES PEPTIDICAS.
• ACTUA SOBRE GRUPOS AMINO DE AMINOACIDOS AROMATICOS HIDROLIZANDO LAS PROTEINAS A POLIPEPTIDOS DE ALTO PM.
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Extraído de Lehninger, 2008.
Secretina
CO3H-
Colecistoquinina
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SECRECION PANCREATICA
Secretina
Colecistoquinina
Contenido estomacal ácido
HCO3-
Aumento de la secreción enzimática pancreática
Contracción de la vesícula biliar
Aumento de la evacuación gástrica
pH
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DIGESTION DE PROTEINASII) En Duodeno e Intestino
Tripsinógeno
Tripsina
Quimotripsinógeno
Procarboxipeptidasas A y B
Enteroquinasa (enzima del
borde en cepillo)
Proelastasa
Quimotripsina
Carboxipeptidasas A y B
Elastasa
TRIPSINA
INACTIVOS ACTIVOS
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¿Qué tipo de enlace peptídico hidrolizan?
• Tripsina (endopeptidasa) : grupos carbonilo de lisina y arginina
• Quimotripsina (endopeptidasa) grupos carboxilo de fenilalanina, tirosina, triptofano
• Elastasa (endopeptidasa): aminoácidos de cadenas alifáticas
• Las carboxipeptidasas (exopeptidasas) eliminan restos carboxilos terminales .
• La aminopeptidasa (exopeptidasa): cataliza la ruptura de la unión peptídica adyacente al extremo N-terminal de oligopéptidos . ENZIMA DEL BORDE EN CEPILLO
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DigestiDigesti óónn intraluminalintraluminal de de proteprote íínasnasporpor acciacci óónn de de proteasasproteasas pancrepancre ááticasticas
COOCOO--
NHNH33++
Arg
Phe
Leu
TripsinaTripsina
QuimotripsinaQuimotripsina
ElastasaElastasa
NHNH33++
Arg
COOCOO--
Phe
NHNH33++
COOCOO--
Leu
NHNH33++
COOCOO--
NHNH33++
COOCOO--
NHNH33++
COOCOO--
OligopOligop ééptidosptidos
Arg COOCOO--NHNH22
AA AA BBáásicossicos
Leu COOCOO--NHNH22
Phe COOCOO--NHNH22
AA AA NeutrosNeutros
CarboxiCarboxi --PeptidasaPeptidasa BB
CarboxiCarboxi --PeptidasaPeptidasa AA
PeptidasasPeptidasas
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ETAPAS DIGESTIVAS:Se realizan en tres cavidades:
CAVIDAD BUCAL:Se produce la masticación, que al reducir los alimentos a partículas más pequeñas, facilita su posterior degradación enzimática.
CAVIDAD GÁSTRICA:GASTRINA ACIDO CLOHIDRICOPEPSINAPEPSINA
CAVIDAD INTESTINAL:Enzimas pancreáticasTRIPSINA, QUIMOTRIPSINA, ELASTASA (ENDOPEPTIDASAS)CARBOXIPEPTIDASAS A y B, (EXOPEPTIDASAS)Enzimas entéricasAMINOPEPTIDASAS, DI Y TRIPEPTIDASAS (EXOPEPTIDASAS)ENTEROQUINASA (ENDOPEPTIDASA)
RESUMEN:RESUMEN:
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TransporteTransporte intestinal de intestinal de aminoamino áácidoscidos
OcurreOcurre porpor variosvarios mecanismosmecanismos ::% % RelativoRelativo parapara
AlaninaAlaninaT. T. activoactivo dependientedependiente de Nade Na++ 75%75%T. T. facilitadofacilitado independienteindependiente de Nade Na++ 20%20%DifusiDifusi óónn pasivapasiva < 5%< 5%
AminoAmino áácidoscidosLUMENLUMENINTESTINALINTESTINAL
ENTEROCITOENTEROCITO
SANGRE SANGRE PORTALPORTAL
AminoAmino áácidoscidos
AminoAmino áácidoscidos
NaNa++
NaNa++
AminoAmino áácidoscidos
NaNa++ KK++
KK++ATP →→→→ ADP+Pi
AminoAmino áácidoscidos AminoAmino áácidoscidos
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PPééptidosptidosLUMENLUMENINTESTINALINTESTINAL
ENTEROCITOENTEROCITO
SANGRE SANGRE PORTALPORTAL
PeptidasasPeptidasascitoscitos óólicaslicas
AminoAmino áácidoscidos
TransporteTransporte intestinal de intestinal de ppééptidosptidos pequepeque ññosos
AminoAmino áácidoscidosPPééptidosptidos
Transporte activo de di- y tripéptidos acoplado a hidrogeniones
2H2H++
PPééptidosptidos HH++
NaNa++
NaNa++
NaNa++KK++
ATP →→→→ ADP+Pi
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Distribución de los aminoácidos en el período Distribución de los aminoácidos en el período postpost --prandialprandial
• La mayor parte de los aminoácidos: Hígado.• Glutamina y Asparragina: Intestino y riñón. • Aminoácidos de cadena ramificada: Músculo y cerebro.
¿Cómo son incorporados los aminoácidos en las células de los distintos tejidos?
Difusión facilitada
-Los transportadores se encuentran en todas las células.- Son específicos para grupos de aminoácidos (neutros, catiónicos y de glutamato).
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AMINOACIDOS (fondo metabólico
común)
UTILIZACION
Síntesis de proteínas
Síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos
Degradación y producción de Energía
ORIGENORIGEN
Absorción en intestino
Degradación de proteínas endógenas (Proteasas)
Síntesis de aminoácidos (principalmente en hígado)
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DESTINO DE LOS AMINOACIDOS:
• Biosíntesis: Proteínas, Compuestos no proteicos, etc.
• Gluconeogénesis
• Obtención de Energía
Los aminoácidos deben degradarse
1º) Pérdida del grupo amino
2º) Degradación de la cadena carbonada
αααα
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DESTINO DEL GRUPO AMINO DE AA:
TRANSDESAMINACION
Síntesis de GLUTAMATO
Síntesis de L-ALANINA
Síntesis de L-GLUTAMINA
Síntesis de UREA
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• Las reacciones de transaminación son fácilmente reversiblesreversibles y son muy importantes en el metabolismo proteico.
• Todos los aminoácidos (excepto serina y treonina) participan en reacciones de transaminación con los αααααααα--cetocetoáácidoscidos:
piruvato alanina oxalacetato aspartato αααα-cetoglutarato glutamato
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GPT (Glutámico Pirúvico Transaminasa)
GOT (Glutámico Oxalacetico Transaminasa)
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TRANSAMINASAS DE INTERES CLINICO
• Infarto de Miocardio ���� Glutámico Oxalacetico Transaminasa (GOT) o Aspartato aminotransferasa (AST)
Aumentada en afecciones cardíacas y hepáticas (principalmente hepatitis con necrosis)
• Afecciones Hepáticas ���� Glutámico Pirúvico Transaminasa (GPT) o Alanina aminotransferasa (ALT)
Los mayores aumentos se producen como consecuencia de alteraciones hepáticas: colestasis, hepatitis tóxicas o virales.
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DESAMINACION OXIDATIVA:
Glutamato + H2O + NAD(P) αααα-Cetoglutarato + NH4+ + NAD(P)H + 2 H+
Glutamato Deshidrogenasa
NADPH + H+
NADP+
+ GDH
L-glutamato que contiene los grupos aminos provenientes de las reacciones anteriormente descriptas ingresa a la mitocondria a través de transportadores y puede eliminar el grupo amino proveniente del aminoácido inicial a través de una reacción de desaminación oxidativa, que se considera como la principal vía de salida del amoníaco.
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El grupo amino del glutamato, puede ser separado por
desaminacion oxidativa catalizada por la glutamato
deshidrogenasa , utilizando NAD + y NADP+ como coenzimas.
Se forma ααααcetoglutarato y NH3
La mayoría del NH3 producido en el organismo se genera
por esta reacción
A pH fisiológico el NH3 capta un H + y se convierte en ión NH4+
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REGULACION DE LA GLUTAMATO DESHIDROGENASA
• Regulación alostérica
( + ) ADP Y GDP
( - ) ATP Y GTP
• Cuando se acumula ATP y GTP en la mitocondria, como consecuencia de una
actividad elevada del ciclo de Krebs, se inhibe la desaminación del glutamato
para no incorporar más αααα-cetoglutarato al ciclo.
• Por el contrario, cuando aumentan los niveles de ADP y GDP se activa la
enzima y de esa forma se produce NADH que es utilizado para la síntesis de
ATP e ingresa el αααα-cetoglutarato al Ciclo de Krebs.
Es una enzima mitocondrial (hígado y riñón)
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La alanina transporta amonio desde el músculo hasta el hígadoLa alanina sirve como un transportador de amonio y del esqueleto carbonado del piruvato desde el músculo al hígado.El amonio es excretado y el piruvato es utilizado para producir glucosa, la cual regresa al músculo.
Síntesis de L-ALANINA
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La glutamina transporta temporariamente amonio en sangre.Por acción de la glutaminasa se hidroliza a glutamato y amonio en Riñón, hepatocitos y otras células.
Síntesis de L-GLUTAMINA
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TRANSPORTE Y DESTINO DEL AMONÍACO
La mayoría de los tejidos Hígado Músculo
Ciclo de la Glucosa
Alanina
Glutamato
Glutamina
Glutamina sintetasa
Glutamato
Glutamina
Aminoácidos
Glutamato
deshidrogenasa
AlaninaPiruvato
Glucosa Glucosa
Alanina Piruvato
Glutaminasa
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Se sintetiza en el HIGADO por las enzimas del
ciclo de la urea. Localización: MATRIZ MITOCONDRIAL y CITOSOL.
Luego es secretada al torrente sanguíneo y
filtrada en los riñones para excretarse en la
orina.
UREA
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CO2 del Krebs O = C - NH2
lNH2 ASPARTATO
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31
Rx
nº
Reactantes Productos Enzima Localización
1 2 ATP + HCO3− +
NH4+
Carbamoil fosfato +
2 ADP + Pi
Carbamoil fosfato
sintetasa I
Mitocondria
2 Carbamoil fosfato +
Ornitina
Citrulina + Pi Ornitina carbamoil
transferasa
Mitocondria
3 Citrulina +
Aspartato + ATP
Argininosuccinato
+ AMP + PPi
Argininosuccinato
sintetasa
Citosol
4 Argininosuccinato Arginina +
Fumarato
Argininosuccinato
liasa
Citosol
5 Arginina + H2O Ornitina + UREA Arginasa Citosol
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• NH4: Proviene de desminación de aminoácidos.
• HCO3 -: Proviene del CO2 de la respiración celular.
• Aspartato: generado en la mitocondria por
transaminación.
BALANCE ENERGETICOBALANCE ENERGETICO ::
NH3 + CO2 + 3 ATP + H2O + Aspartato
UREA + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + Fumarato
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Regulación a corto plazo
Regulación a largo plazo
Carbamil fosfato sintetasa I (Reacción 1)
(+) N-Acetil glutamato
Biosíntesis de las enzimas del ciclo
(+) Aumento proteínas de la dieta
Aumento degradación proteínas endógenas (Inanición )
Regulación
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DESTINO DEL ESQUELETO CARBONADO DE LOS AA
� En la degradación de los aminoácidos, los esqueletos carbonados siguen distintas vías.
� Algunos se transforman en piruvato o en intermediarios del ciclo de Krebs.
� Tienen el potencial de producir glucosa vía fosfoenol-piruvato (Gluconeogénicos).
� Los aa que producen acetil-coA, o acetoacetil-coA son clasificados como cetogénicos
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GLUCOGÉNICOSGLUCOGÉNICOS Y
CETOGÉNICOSCETOGÉNICOS
Asparagina Arginina Isoleucina Leucina
Cisteína Aspartato Fenilalanina Lisina
Glutamina Glutamato Triptofano
Histidina Glicina Tirosina
Prolina Metionina
Treonina Serina
Alanina Valina
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
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Destino de los esqueletos carbonados de los AA
Stryer, 198838