METABOLISMO DE PROTEINAS

DIGESTION Y ABSORCION DE PROTEINAS• Inicia en el estómago, por acción del ácido. Activar la pepsina de su forma zimógeno Favorece la desnaturalización de las proteínas.

La pepsina es una enzima clave que inicia el proceso de hidrólisis proteica.

• Las células de la mucosa segregan pepsinógeno y el HCl, se estimula la conversión de pepsinógeno en pepsina.

• Esta enzima desdobla proteínas y péptidos, en sitios específicos de la unión peptídica, como el grupo carboxilo de algunos aminoácidos (fenilalanina, triptófano y tirosina)

ABSORCION DE PROTEINAS• La proteína parcialmente fraccionada,

pasa al ID• Las enzimas pancreáticas tripsina,

quimotripsina y carboxipeptidasas A y B son las responsables de continuar su digestión.

• Tripsina a su vez, convierte otras formas inactivas de enzimas pancreáticas en sus formas activas.

ABSORCION DE PROTEINAS• La hidrólisis final de los péptidos tiene

lugar en la superficie de las microvellosidades

• El resultado final de la digestión luminal de las proteínas en el intestino delgado es la obtención de fragmentos de oligopéptidos, dipéptidos y aminoácidos

ABSORCION DE PROTEINAS• La absorción de la proteína es principalmente en la forma de aminoácidos• Se realiza en el ileon• Por un mecanismo que utiliza transportadores dependientes de energía,

los cuales se encuentran en la membrana de las microvellosidades • Estos transportadores, funcionan para cuatro grupos distintos de

aminoácidos: I)Neutros: a) aromáticos (tirosina, triptófano, fenilalanina, b) alifáticos

(alanina, serina, treonina, valina, leucina, isoleucina, glicina), y metionina, histidina, glutamina, asparagina, cisteína,

II) Básicos (lisina, arginina, ornitina, cistina), III) Dicarboxílicos (ácidos glutámico y aspártico) IV)Prolina, hidroxiprolina, glicina

Catabolismo de los Aminoácidos

Degradación de aminoácidos

Primer paso: eliminación del grupo a-amino para dar el a-cetoácido mediante una transaminación.

Segundo paso: el esqueleto carbonado puede procesarse hacia la oxidación en el ciclo del acido cítrico o puede utilizarse para la biosíntesis de hidratos de carbono.

Transaminación Consiste en la transferencia del grupo amino.

Las reacciones de transaminación están catalizadas por enzimas denominadas transferasas o aminotransferasas

Ciclo de la Urea

•Es una ruta metabólica que utiliza el carbono de CO2 y el nitrógeno que se encuentra en el glutamato y el NH3 para sintetizar urea, mecanismo que se utiliza para eliminar el NH4.

Ciclo de la Urea• Para formar una molécula de urea se necesita

la energía que proporciona la ruptura de cuatro enlaces fosfoanhídrico .

• El hecho de que el organismo pueda disponer de tanta energía , explica la urgencia de eliminar el ión NH4 de la circulación .

• Los dos átomos de nitrógeno de la urea vienen del ión NH4 y el aminoácido aspartato .

SINTESIS DE AMINOACIDOS

TIROSINA

Glicina, serina, y cisteina

A partir de intermediarios de la glucolisis

• Glicina

El organismo presenta una demanda alta de glicina Se requiere unos niveles de glicina 10-50 veces mayores que la ingesta Se necesita para Síntesis de proteínas Síntesis de purinas Síntesis de colágeno Síntesis de porfirinas Síntesis de creatina Síntesis de glutation Conjugación con sales biliales Conjugación con drogas y sustancias tóxicas para facilitar

su excreción por la orina Glicina mitocondrial en neuronas como neurotransimisor inhibidor

Glutamato, glutamina, prolina y arginina

A partir del alfa-cetoglutarato

AMINOACIDOS COMO PRECURSORES

Aminoácidos no esenciales

Las reacciones de biosíntesis de los aminoácidos no esenciales son idénticas en todos los organismos.

Ejemplo: Alanina

aminotransferasaPiruvato +Glutamato alanina+a-cetoglutamato