biología (biomoléculas, nucleo interfásico y replicación del adn)

7/23/2019 Biología (biomoléculas, nucleo interfásico y replicación del ADN)

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1. Nivel subatómico2. Nivel atómico3. Nivel Molecular (monosacáridos. Aminoácidos, nucleótidos, plásmidos)4. Macromolecular (polisacáridos, proteínas, lípidos, ácidos nucleicos). !upramolecular (citoes"ueleto, membrana, nucl#olo, ribosomas, $licoproteínas,

priones, $licolipidos, comple%os multien&imaticos, comple%o en&ima'

sustrato, virus, nucleosoma, cromatina). r$ánulos (n*cleo, +., lisosomas, mitocondrias, comple%o de $ol$i)

-. #lula procariota/. #lula eucariota unicelular 0. #lula eucariota de mamíeros (c#lulas tisulares adipocitos, epatocitos, linocitos,

neuronas, cardiomiocitos)

1. 5isular (te%ido conectivo, epitelial, muscular, nervioso11. r$ánico12. !ist#mico

13. r$anismos14. specie1. 6oblación1. omunidad1-. cosistema1/. 7iosera10. 8niverso

l ombre no cumple con todos los niveles de organización bióticos, debido a "ue #l esparte de una población, de una especie, de una comunidad, de un ecosistema 9 parte deluniverso, pero no es capa& de crearlos.

La célula8nidad uncional 9 estructural básica para la vida. !u composición molecular es 0:carbono, o;í$eno, idró$eno 9 nitró$eno. 5odas las c#lulas procariotas 9 eucariotasposeen

1' Membrana plasmática act*a como barrera "ue separa a la c#lula de otras c#lulas9 su medio circundante, 9 como barrera selectiva de material 9 ener$ía en losprocesos de intercambio.

2' Material $en#tico (A<N) donde se almacenan los planos de estructura 9uncionamiento de la c#lula.

3' itoplasma medio acuoso de la c#lula.

5odas las c#lulas sean eucariotas o procariotas

!e autorre$ulan !e adaptan 9 evolucionan 6oseen metabolismos ener$#ticos +esponden a estímulos =a inormación $en#tica en el A<N es procesada mediante códi$os $en#ticos,

transcripción 9 traducción similares.



~ 2 ~

Células procariotas

!on or$anismos vivos unicelulares (bacterias 9 al$as verdes). !on menos comple%as "ue las c#lulas eucariotas. 6ueden tener ormas es#ricas, en espiral o bastón. !u tama>o varía entre ,1 a 1 micras. arecen de envoltura nuclear 9 de procesos de endocitosis 9 e;ocitosis. 6oseen apro;imadamente - ribosomas en el citoplasma 9 un cromosoma

celular *nico. arecen de or$anelos citoplasmáticas.

!e dividen en

Ar"ueobacterias $rupo de bacterias principales. ubacterias están libres en el ambiente. ianobacterias procariotas $randes 9 comple%as.

Células eucariotas

r$anismos vivos unicelulares (proto&oos 9 levaduras) 9 pluricelulares (animales,ve$etales 9 on$os)

Más comple%as "ue las procariotas. +eproducción se;ual 6resencia de dos copias de $enes por c#lula (masculino 9 emenino) ntre sus ormas encontramos es#ricas, cilíndricas, estrelladas 9 aplanadas. 6ueden medir de 1 asta 1 micras. 6oseen envoltura nuclear, proceso de endocitosis 9 e;ocitosis 5ienen uno o más cromosomas lineales 9 or$anelos citoplasmáticos.

Metabolismos energéticos

5odas las c#lulas sean eucariotas o procariotas, utili&an A56 como ener$ía metabólica,producida por

?licolisis anaeróbica <e$radación de $lucosa en ausencia de o;í$eno. 6roduce2A56.

@otosíntesis onvertir ener$ía lumínica para sinteti&ar $lucosa, reaccionando 29 2.

?licolisis Aeróbica <e$radación de $lucosa en presencia de o;í$eno. 6roduce de3 a 3/ A56.

Virus

A$ente potencialmente pató$eno, incapa& de reproducirse por sí mismo.

=a interacción entre proteínas virales 9 las del u#sped determina la especiicidaddel virus.



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=os virus están por deba%o de la vida. l A<N viral inte$rado se denomina pro virus. !on especíicos para plantas, animales o umanos 9 no pueden aectar a otro ser

vivo "ue no sea el especiico. uando el virus está inte$rado en el or$anismo, se llama provirus.

n su orma más simple está compuesto por

?enoma vírico ácidos nucleicos (A<N 9 A+N) ápside capa proteica "ue envuelve 9 prote$e al $enoma.

!e dividen en

Adenovirus virus de A<N "ue inectan animales 9 umanos. +etrovirus virus de A+N "ue inectan animales 9 umanos. 7acterióa$os virus "ue inectan solo a las bacterias.

!u aplicabilidad bioló$ica 9ace en la producción de vacunas. (!e puriica el virus para

ormar una cepa capa& de blo"uear la capacidad inecciosa del virus)

Bías de inección

Bía lítica (+ápida, e%emplo adenovirus) l virus parali&a las actividades de lac#lula u#sped 9 las reorienta para "ue ormen material $en#tico 9 proteínasvirales, "ue posteriormente se ensamblarán 9 ormarán virones, cuando todos losvirones se ormen, la c#lula se romperá (lisis) 9 los liberará, comen&ando con elciclo ineccioso.

Bía =iso$ena (=enta. %emplo BC) el virus inecta su material $en#tico a loscromosomas de la c#lula u#sped 9 se mantiene allí asta "ue un actor e;terno loactive.

Priones

A$entes inecciosos compuesto de proteinas con su estructura secundaria alterada,causantes de una $ran cantidad de enermedades de$enerativas del sistema nerviosocentral.

=a proteína priónica (6r6) transorma la proteína normal en patoló$ica. =a proteína priónica es insoluble, al precipitarse orma espacios espon$iormes. +esistente a la inactivación =as enermedades priónicas pueden eredarse.

ntre los síntomas de las enermedades priónicas, tenemos demencia, perdida dela coordinación, insomnio amiliar letal, muerte.

Plásmidos

Mol#culas de A<N e;tra cromosómicos, $eneralmente cerradas, de doble #lice, capacesde replicarse 9 transcribirse independientemente del A<N cromosómico. !u aplicabilidadbioló$ica se basa en su capacidad para replicarse lo "ue le ace mu9 *til en la in$eniería



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$en#tica, se emplea como vector de la t#cnica de A<N recombinante. l códi$o "ue acea las bacterias resistentes a los antibióticos está en los plásmidos. uando el plásmido esinsertado en la bacteria, se llama episoma.

ADN recombinante@ra$mentos de A<N de distintos orí$enes celulares. =a t#cnica de A<N recombinanteconsiste en la e;tracción de un $en, "ue se colocará %unto a un vector (plásmidos o virus)en el interior de una bacteria, la bacteria se multiplicará 9 de esta manera se obtiene elproducto deseado "ue solo necesita puriicarse.

=as enzimas de restricción cortan el A<N en sitios especíicos. !e producen de ormanatural en las bacterias.

Enzima de restricción plásmidos ligasa ! molécula de ADN recombinante

=a li$asa une los bordes de la mol#cula de A<N mediante enlaces osodiester

=a recombinación se usa para

btener vacunas

6asos para reali&ar vacunas en base a A<N recombinante

E"tracción de ADN de virus integración de plásmido #ibrido en la levadura$ %uien&abrica prote'nas v'ricas con poder inmunológico in(ección de prote'nas en unc#impancé$ %uien produce agentes inmunológicos

6roducir proteínas de inter#s comercial.

6asos para producir proteínas en base a A<N recombinante)en de insulina (por e%emplo) se inserta en plásmido bacteriano la bacteria semultiplica$ produciendo insulina e"tracción ( puri&icación

El agua

s el disolvente universal $racias a su constante diel#ctrica pues le permiteestablecer puentes de idro$eno.

6ermite "ue en ella se realicen casi todas las reacciones bio"uímicas. !u elevado calor especiico permite absorber ma9or cantidad de calor en el

or$aniso, para asi mantener la temperatura. l carácter termorre$ulador producto del alto calor de vapori&ación permite

conse$uir un e"uilibrio de temperatura en todo el cuerpo.• vaporación insensible se reali&a en todo momento a trav#s de los

poros de la piel.• vaporación supericial ormación de sudor por las $lándulas

sudoríparas.



~ 5 ~

5iene una $ran conductividad calórica esto es responsable de la i$ualación de latemperatura en dierentes partes del cuerpo.

=a ioni&ación del a$ua a9uda a mantener el p isioló$ico. l a$ua tiene una característica llamada tensión supericial, la cual es una $ran

atracción entre las mol#culas de su supericie, creando una tensión supericial "uese comporta como una capa ina 9 elástica "ue coniere cierta resistencia alintentar romperla. sta propiedad es incompatible con la vida, pues en el caso deintercambio de $ases de los pulmones, el $as no puede romper la tensiónsupericial, por lo "ue se re"uiere de una $licoproteína para "ue el o;í$eno rompala tensión supericial 9 pueda entrar al alveolo.

s la ma9or parte de la masa celular. omo no es lineal, orma uniones intermoleculares. !u densidad se incrementa cuando se enría.

Carbo#idratos

7iomol#culas "ue constitu9en la principal uente de almacenamiento de ener$ía(producen 4DcalE$). stán constituidos por , , . =os umanos no los producen.

lasiicación

• Monosacáridos a&ucares simples compuestos por 3 a - átomos de carbono. Noson idroli&ables. !on los monómeros a partir de los cuales se orman los demás$l*cidos.

• Aldosas su $rupo uncional es un aldeído. =a más conocida es la$lucosa.

• etosas su $rupo uncional es una cetona. =a más conocida es la ructosa.Monosacáridos de inter#s

)lucosa* ombustible undamental del cual dependen los procesos vitales.)alactosa* es el más abundante despu#s de la $lucosa. 6resente en las

$licoproteínas.Manosa* presente en las $licoproteínas.@ructosa principal alimento de los espermato&oides.Deso"irribosa* constitu9entes del A<N.+ibosa* constitu9entes del A+N.)liceralde#'do* base de los osolípidos, base de las membranas.

(A&*cares con más de carbonos pueden ormar anillos)

• li$osacáridos polímeros ormados a base de monosacáridos, tienen entre 2 9 2

monosacáridos. ntre los más nombrados tenemos a los disacáridos, 9 entre losmás conocidos están

• !acarosa ?lucosa F @ructosa• Maltosa ?lucosa F ?lucosa• =actosa ?lucosa F ?alactosa

li$osacáridos de inter#s Gcido !ialico presente en la lece materna, me%ora las cone;iones

neuronales.



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?alactosamina locali&ada en el cartíla$o, corneas, piel, tendones 9válvulas cardíacas.

eparina anticoa$ulante.

=as glicoprote'nas son varios oli$osacáridos unidos de orma covalente acadenas laterales especíicas de polip#ptidos.

• 8nidos al de un de la serina o treonina.• 8nidos al N de una asparra$ina.

Peptidoglicano* disacárido unido a aminoácidos. ?racias a su enlace H (1'4) esmu9 resistente 9 prote$e a las bacterias de una ruptura osmótica en ambientesacuáticos 9 da a los tipos dierentes de bacterias su orma.=os grupos sangu'neos dependen del tipo de $licoproteína de la membrana delos $lóbulos ro%os.

6olisacáridos elevado n*mero de a&*cares unidos para $enerar macromol#culas.=os más resaltantes son

• ?lucó$eno es la orma de depósito de los carboidratos en las c#lulasanimales.

• Almidón almacenamiento en la ma9oría de las plantas. Celulosa* No es de almacenamiento, es estructural, es el más abundante

en la biosera. s el principal componente estructural de la pared celular delas plantas. =! 8MAN! N =A <?+A<AN. ,cido #ialurónico componente de la matri& e;tracelular.

oni$uracionesI si el unido al 1 está en posición trans (lado opuesto). I (1'2), (1'4),

(1') tienen libertad de $iro.H si el unido al 1 está en posición cis (mismo lado). H (1'4), (1') no

tienen libertad de $iro. =os umanos no podemos de$radar los enlaces H (1'4).

=os carboidratos pueden tener dos isomerías, serán de;tro cuando los unidos al carbono "uiral est#n a la dereca 9 serán levo cuando est#n a lai&"uierda. =os carboidratos en el or$anismo se encuentran en coni$uraciónde;tro.

@unciones Almacenamiento de ener$ía celular (rápida). omponentes estructurales. Cntervienen en la ormación de ácidos nucleicos 9 otros elementos vitales

como en&imas 9 ormonas. !e>ali&ación 9 reconocimiento celular (ormonas, anticuerpos, to;inas,

comunicación c#lula'c#lula, c#lula'medio e;tracelular)



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L'pidos

7iomol#culas or$ánicas insolubles en a$ua, pero solubles en sustancias apolares como elbenceno, #ter 9 cloroormo. @ormados por , 9 . 6ueden ser total o parcialmenteidroóbicos. Cnteraccionan entre ellos con interacciones de Ban der Jaals 9 en su interior con enlaces covalentes.

lasiicación

-imples* @ormados solo por lípidos.• ,cidos )rasos* tipos de lípidos más simples "ue se conocen, ormado por

un $rupo carbo;ilo terminal (') 9 una lar$a cadena idrocarbonadade 14 a 22 átomos de carbono (los más comunes son de 1 9 1/ átomos).!on anipáticas, pues el $rupo carbo;ilo es idroilico 9 la cadena lateral esidroóbica. !e dividen a su ve& en

!aturados No poseen dobles enlaces. Cnsaturados 6oseen dobles enlaces.

• Esteroides* idrocarburos tetraciclicos saturados. =os más conocidos sonlas ormonas se;uales, el colesterol 9 los ácidos biliares.

Colesterol* 5iene 2- átomos de carbono 9 es el principal re$ulador de la luide& de la membrana (a ba%as temperaturas impide "ue losácidos $rasos se compacten 9 por ende evita la solidiicación de lamembrana. A altas temperaturas aumenta la cin#tica 9 la membranacomen&aría a disociarse si no uese por el colesterol). s tanidroóbica "ue se encuentra casi completamente sumer$ida en la

membrana, entre osolípidos.• .erpenos* onstituidos por un idrocarburo, llamado isopreno. !on

netamente idroóbicos. =as vitaminas orman parte de este $rupo.

Mientras más corta la cadena 9 ma9or n*mero de insaturaciones, el punto de usión esmenor 9 el ácido $raso pasará de estado sólido a lí"uido con más rapide&.

Compuestos* lípidos de membrana, ormados de lípidos con otros compuestos,tales como nitró$eno, osoro 9 a&ure e incluso otra biomol#cula, como un $l*cido

Acilglicéridos* @ormados por ácidos $rasos 9 $licerol, se clasiican enmono, di 9 tri$lic#ridos dependiendo de cuantos ácidos $rasos est#n unidosal $licerol.

.riglicéridos* orma en la "ue el or$anismo $uarda las mol#culasde ácidos $rasos en la san$re. Mol#culas totalmente idróobas.!on los lípidos más abundantes en la naturale&a, almacenamientode ener$ía.

Céridos* @ormados de ácidos $rasos 9 alcool. Cmpermeabili&an 9prote$en.

/os&oglicéridos* la mol#cula más simple es el ácido osatidico,compuesto por un $licerol unido a dos ácidos $rasos 9 a un $rupo osato, a partir



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de #ste ácido se sinteti&an los demás osolípidos. onstitu9entes de lasmembranas. Es&ingol'pidos* son los más abundantes en los te%idos de los or$anismos

más comple%os )lucol'pidos* arboidratos unidos a lípidos. omponen la membrana

celular.

Prostaglandinas* son derivados de los ácidos $rasos de 2 carbonos "uecontienen un anillo ciclopentano, uncionan como activadores bioló$icos.

=a osatidilcolina 9 la esin$omielina tienden a estar en la re$ión e;tracelular. =a osatidilserina 9 la osatidilinositol tienden a estar en la re$ión intracelular. =a osatidiletanolamina puede estar en ambos sitios pero tiende a estar en la

re$ión intracelular.

@unciones

6rincipal componente de la membrana plasmática. 6roporcionan una importante uente de ener$ía de reserva (a lar$o pla&o) un

$ramo de $rasa produce 0,4Dcal. 6ermite el reconocimiento entre c#lulas, bien sea como ormonas esteroideas o

como mensa%eros moleculares "ue trasladan se>ales desde los receptores en lasupericie celular asta dianas dentro de la c#lula.

@orman vitaminas, como A, <, 9 K.

Prote'nas

Macromol#culas ormadas por polímeros de 2 aminoácidos distintos unidos mediante

enlaces peptídicos.

Aminoácidos

Monómeros "ue conorman a las proteínas, compuestos por un carbono "uiralunido a un $rupo amino ('N3), un $rupo carbo;ilo ('), un idró$eno 9 unacadena lateral. sta cadena lateral es particular para cada aminoácido 9 es"ui#n le va a dar sus características ísico'"uímicas.

lasiicación

No polares* =a cadena lateral no presenta car$a. No ace puentes de con el

a$ua, se encuentran en el interior de las proteínas. (?licina, Alanina, 6rolina,Balina, 5riptóano, @enilalanina, =eucina, Csoleucina, Metionina)

Polares*Con carga

,cidos ar$ados ne$ativamente. omo son idróilos estaránen la supericie de la proteína. (Aspartato, ?lutamato)

0ásicos ar$ados positivamente. omo son mu9 idróilosestarán en la supericie de la proteína. (istidina, Ar$inina,=isina)



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-in carga* @orman puentes de idró$eno con el a$ua, por lo tanto seubican en el e;terior de la proteína. (5reonina, 5irosina, Asparra$ina,?lutamina, !erina, isteína)

=os aminoácidos son iones dipolares, es decir, son el#ctricamente neutros perotienen car$as positivas o ne$ativas sobre átomos dierentes, es decir, "ue pueden

aceptar o dar electrones. A p isioló$ico estarán en su orma neutro. A p básicocar$ados ne$ativamente 9 a p ácido car$ados positivamente.

uando los aminoácidos están en solución son llamados monómeros.

l arre$lo tridimensional de la proteína dependerá de las propiedades de la cadenalateral 9 de los aminoácidos "ue la conorman.

=a unión de un ba%o n*mero de aminoácidos da lu$ar a un p#ptido, 9 si el n*meroes alto, a una proteína, aun"ue los límites entre ambos no están deinidos.

Apro;imadamente

1ligopéptido* de 2 a 1 aminoácidos.

Polipéptido* entre 1 9 1 aminoácidos.

Prote'na* más de 1 aminoácidos.Monoméricas* con una sola cadena.Multiméricas* más de una cadena.

l eco de "ue las $randes proteínas se allen inte$radas por cierto n*mero de cadenasindividuales en lu$ar de una cadena *nica mu9 lar$a tiene ciertas venta%as. 8na de ellases "ue la presencia de diversas cadenas pe"ue>as disminu9e el eecto de erroresortuitos "ue pueden tener lu$ar en la biosíntesis de las mol#culas proteicas.

lasiicación de las proteínas

-imples su idrólisis sólo produce aminoácidos (insulina, colá$eno). Con2ugadas su idrólisis produce aminoácidos 9 otras sustancias como $rupos

prost#icos.

structura de las proteínas

Estructura primaria* orresponde a la secuencia de aminoácidos en su cadenapolipeptídica. Al$unas pueden tener dos o más cadenas polipeptídicas.

Estructura secundaria* orresponde al ordenamiento re$ular de losaminoácidos. ste nivel está estabili&ado por puentes de idró$eno.

• 3élices 4* !e debe a la ormación de enlaces de idró$eno entre el L

de un aminoácido 9 el LN' del cuarto aminoácido "ue le si$ue. a9apro;imadamente 3, aminoácidos por vuelta. =a cadena lateral de losaminoácidos se pro9ectan acia el e;terior de la #lice. =a ordenación en#lice I tiene la venta%a de "ue permite la ormación de enlaces deidró$eno intracatenarios entre vueltas sucesivas de la #lice. s establecon tal "ue las cadenas laterales de la cadena polipeptídica no poseancar$a 9 sean relativamente pe"ue>as. !in embar$o, e;isten puntos deinestabilidad en donde es probable "ue se curve la #lice como respuestaa otras uer&as.



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• Lámina 5* permite la asociación de dos o más cadenas de aminoácidos deuna misma proteína dispuestas una al lado de la otra, lo$ran su estabilidadmediante puentes de entre los $rupos amino 9 carbo;ilo de cadenasad9acentes. 5odas las cadenas laterales en cada una de las cadenasalternan, primero arriba del e%e de la lámina, despu#s aba%o del mismo, 9así sucesivamente. stas cadenas no deben ser mu9 $randes, ni crear un

impedimento est#rico, 9a "ue se vería aectada la estructura de la lámina. Cadenas paralelas. A"uellas "ue ambas van de

$rupo amino a carbo;ilo. Cadenas anti paralelas. A"uellas "ue una va de amino a carbo;ilo

9 otra de carbo;ilo a amino. Estructura terciaria* corresponde al ple$amiento de la cadena polipeptídica en el

espacio, con los aminoácidos apolares en el interior 9 los polares en el e;terior,coniri#ndole identidad a la proteína. sta estructura es la mínima re"uerida para"ue la proteína sea uncional 9, además, proporciona el centro activo en lasen&imas.

Estructura cuaternaria* corresponde a la disposición de varias cadenas

polipeptídicas en el espacio. =as uer&as de interacción son uer&a van der Jaals,puentes de 9 uer&as electrostáticas.

=a conormación nativa de una proteína es la orma más estable de todas las ormasposibles, es decir, el estado en "ue posee la mínima ener$ía libre.

=os enlaces sencillos poseen potencialmente una libertad de rotación completa, mientras"ue los enlaces dobles 9 triples son rí$idos.

<esnaturali&ación de las proteínas

onsiste en el desple$amiento de la cadena polipeptídica rompi#ndose todas las unionesde la estructura por acción de altas temperaturas o variaciones de p. n estado

desnaturali&ado las cadenas polipeptídicas se allan onduladas o enrolladasirre$ularmente 9 al a&ar.

+enaturali&ación de las proteínas

!i la estructura secundaria no a sido da>ada, cuando se reestablecen las condiciones detemperatura 9 p normales, las proteínas pueden ser renaturali&adas. l ple$amiento deuna proteína desnaturali&ada no necesita aporte de traba%o "uímico e;terno al$uno.

@unciones de las proteínas

omponentes estructurales de ór$anos 9 te%idos (colá$eno piel, tendones,cartíla$o "ueratina).

5ransporte 9 almacenamiento de mol#culas pe"ue>as, por e%emplo transportede o;í$eno por la emo$lobina.

5ransmitir inormación entre las c#lulas ormonas proteicas. 6roporcionar una deensa rente a la into;icación anticuerpos. +e$ulación de la actividad celular o isioló$ica la insulina re$ula el

metabolismo $lucosídico. olaboran con el mantenimiento del p. ontracción de los m*sculos actina 9 miosina.

http://es.wikipedia.org/wiki/Amino


http://es.wikipedia.org/wiki/Carboxilo






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Enzimas

Mol#culas "ue se encar$an de acelerar las reacciones "uímicas en los sistemasbioló$icos, debido a su capacidad de unirse especíicamente a un $ran n*mero demol#culas.

=a ma9oría de las en&imas son de naturale&a proteica, sin embar$o, e;isten A+N conactividades catalíticas, como las ribo&imas, "uienes son mol#culas de A+N conactividades catalíticas, su sustrato es otra mol#cula de A+N.

@uncionan a trav#s de la disminución de la barrera de ener$ía de activación, la cual sedeine con el nivel de transición. l estado de transición es la ase donde se $eneran o serompen los enlaces para ormar el producto.

aracterísticas

Al acelerar reacciones "uímicas no modiican su composición. No alteran el e"uilibrio "uímico entre el sustrato 9 el producto. 5raba%an a temperatura 9 p óptimo especíico para cada en&ima. !u poder catalítico es de 1 a 112.

structura

=as en&imas son $eneralmente de estructura proteica, de tama>o variable, conormadaspor una cadena lineal de 2 a 2 aminoácidos apro;imadamente.

entroEsitio activoEcatalítico es una endidura en la supericie de la en&ima, dondelos sustratos se unen a la en&ima para ser catali&ados. stá ormado por $rupos"ue provienen de dierentes partes de la secuencia de aminoácidos, inclusoresiduos mu9 ale%ados de aminoácidos en la secuencia pueden, al ple$arse,interactuar más uertemente "ue los ad9acentes. 6or e%emplo, en el caso de la"uimiotripsina, tres aminoácidos especíicos conorman su centro activo laistidina (aminoácido O-), el Aspartato (aminoácido O12) la serina (aminoácidoO10).

!itio alost#rico sitio ale%ado del centro activo donde se le puede unir otrasustancia, "ue impide o incrementa la velocidad de la reacción en&imática(stimuladores o inibidores alost#ricos)

oactores mol#culas or$ánicas (coen&imas) e inor$ánicas "ue a>aden $rupos"uímicos con reactividades adicionales. Mucas coen&imas contienen una mol#culade una vitamina especíica.

Apoen&imas parte proteica de la en&ima.

oloen&imas en&ima completa F coactor.



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n&ima con%u$ada son a"uellas en&imas "ue deben unírsele un coactor para lo$rar su actividad catalítica.

?rupo prost#tico componente no aminoácido, "ue se enla&a de orma covalente a laen&ima.

=as en&imas suelen traba%ar %untas, en secuencias encadenadas en "ue el producto de laprimera en&ima es el sustrato de la si$uiente 9 así sucesivamente. =as pe"ue>asmol#culas de sustrato encuentran mu9 deprisa su camino de una mol#cula en&imática a lasi$uiente.

+e$ulación en&imática

=as en&imas son re$uladas se$*n las necesidades isioló$icas "ue se presenten, si 9aa9 suicientes productos 9 no es necesaria la producción de más por un tiempoentonces el cuerpo buscará la manera de detener a las en&imas, los m#todos son

Cnibición por retroalimentación el producto de la vía metabólica inibe a laen&ima.

+e$ulación alost#rica una mol#cula re$uladora se une a la en&ima en elsitio alost#rico, al unirse, se produce un cambio en su composición, lo "ue$enera un cambio en el centro activo 9, por consecuencia, de la actividaden&imática.

@osorilación unión de una en&ima a un $rupo osato "ue, dependiendo dela en&ima, va a actuar como un inibidor o un estimulador.

Cnibición en&imática

Cnibición reversible no se cambia de orma permanente la composición de laen&ima.

• ompetitivo la en&ima 9 el inibidor compiten por el centro activo. ste tipo

de inibición se puede superar con concentraciones suicientemente altasdel sustrato, es decir, de%ando uera de competición al inibidor. =osinibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustratoverdadero

• Mi;to la en&ima 9 el inibidor se unen al mismo tiempo en el centro activo,aectándose mutuamente.

• No competitivo el inibidor se une a un sitio dierente del centro activo, launión del inibidor con la en&ima reduce su actividad pero no aecta launión con el sustrato. omo resultado, el $rado de inibición dependesolamente de la concentración de inibidor.

Cnibición irreversible normalmente modiican una en&ima covalentemente, con lo"ue la inibición no puede ser invertida, sin embar$o el inibidor puede estar tanuertemente unido a la en&ima "ue son verdaderamente irreversibles.

lasiicación

6"ido7+eductasas* participan en los procesos de ó;ido reducción, donde setransiere un de un donante a un receptor, usando coen&imas como laNA<F.



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.rans&erasas* se transiere un $rupo uncional desde un donante a unreceptor.

3idrolasas* atali&an la idrólisis en enlaces "uímicos. btención demonómeros a trav#s de polímeros.

Liasas* orman dobles enlaces para romper enlaces ', 'N 9 ', tambi#npueden romper dobles enlaces a>adiendo un $rupo uncional.

8somerasas* transorman ciertas sustancias en isómeros. Ligasas* catali&an la unión de dos mol#culas usando ener$ía.

=a especiicidad de una en&ima viene determinada por su naturale&a proteica 9 su ormatridimensional. =as en&imas suelen ser mu9 especíicas tanto del tipo de reacción "uecatali&an como del sustrato involucrado en la reacción. =a orma, la car$a 9 lascaracterísticas idroílicasEidroóbicas de las en&imas 9 los sustratos son losresponsables de dica especiicidad.

8nión del sustrato con la en&ima

Modelo de la llave 9 la cerradura el sustrato se une a la en&ima enca%andoperectamente.

Modelo de a%uste inducido la unión del sustrato distorsiona tanto lasconormaciones tanto de la en&ima como del sustrato. sta distorsión apro;ima al sustratoa la conormación del estado de transición, acelerando la reacción.

@actores "ue aectan la velocidad de reacción

5emperatura asta cierto punto, a ma9or temperatura, ma9or velocidad dereacción. !in embar$o, cuando la temperatura supera los niveles óptimos, laen&ima se desnaturali&a.

p l p óptimo de una en&ima es donde tiene su velocidad má;ima. A p mu9

ba%o la en&ima se desnaturali&a 9 los cambios de p $eneran un cambio en laconormación de la en&ima.

oncentración de la en&ima a ma9or concentración, ma9or rapide&, pues lainteracción en&ima'sustrato es ma9or.

oncentración del sustrato A concentración constante de en&ima, a ma9or concentración de sustrato ma9or velocidad, sin embar$o a cierto punto terminaestabili&ándose la velocidad de reacción.

Km concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de lavelocidad má;ima. V+! Vma" " -

- 9m

<escribe la ainidad de una en&ima por un sustrato. A menor K m, ma9or ainidad 9viceversa. s particular para cada en&ima.



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a9 en&imas "ue pueden reconocer varios sustratos 9 sustratos reconocibles para variasen&imas.

<esnaturali&ación la estructura terciaria de la en&ima es modiicada por temperaturasmu9 altas o p mu9 ba%os.

N:cleo inter&ásico

uando ablamos de n*cleo interásico nos reerimos al n*cleo entre dos mitosis.

l n*cleo es la or$anela más sobresaliente en casi todas las c#lulas animales 9 ve$etales.!e encuentra cubierto por una doble membrana es es#rico 9 su tama>o varía acorde altama>o de la c#lula.

l n*mero de n*cleos en la c#lula puede ser variable, en el caso de los epatocitos,encontramos dos n*cleos.

uando el n*cleo no está en mitosis el material $en#tico se encuentra disperso.

r$ani&ación interna

Cromatina* A<N F proteínas. (cromosoma)• Eucromatina* cromatinas descondensadas 9 dispersas en el

nucleoplasma. n esta ase los $enes son transcritos 9 el A<N puedereplicarse.• 3eterocromatinas* cromatinas "ue se encuentran en un estado mu9

condensado, similar a cuando la c#lula está en mitosis. !ontranscripcionalmente inactivas 9 contiene mucas secuencias repetidas.6or lo $eneral se encuentra en la perieria del nucleo.

3eterocromatina&acultativa*contieneinormaciónde todos los

$enes "ue see;presan o"ue puedene;presarse enal$*nmomento.

3eterocromatinaconstitutiva*



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la secuencia de A<N "ue nunca se transcribe, solo constitu9en 9siempre están inactivos.

Dominios &uncionales* disposición or$ani&ada de los cromosomas, desempe>aun papel undamental en la e;presión de $enes. n ve& de encontrarsealeatoriamente, los cromosomas ocupan un lu$ar especíico en el interior nuclear.Motas nucleares* estructura encar$ada de acer el proceso de maduración del

A+N (splicin$)Nucleolo* sitio nuclear de transcripción 9 procesamiento de A+N ribosomal 9ensambla%e de los ribosomas.Cuerpos MPL* cuerpos es#ricos dispersos en el nucleoplasma "ue desempe>anun papel de re$ulación de la transcripción.Cuerpos de Ca2al* es la &ona donde se ensamblan las ribonucleoproteínas(A+NFproteínas), estas son las "ue participan como A+Nmensa%ero asta elcitoplasma.

Niveles de compactación de los cromosomas

1. Nucleosoma unidad básica estructural de la cromatina. !e ve como un collar

de cuentas, en el "ue cada cuenta es una subunidad es#rica o $lobular "ue sedenomina nucleosoma, "uienes se allan unidos entre sí mediante ibras de

A<N, donde se unen proteínas especíicas de secuencia "ue van a colaborar con la compactación. n la parte interna del nucleosoma abundan secuenciasen el A<N ricas en adenina 9 timina. acia los lados e;ternos abundan pares$uanina 9 citosina, debido a la interacción con los aminoácidos acetilados.

2. romatosoma unión de la istona 1 (la cual evita "ue el A<N se PdesenrolleQ)al nucleosoma central. stá compuesto por 1 pares de bases de A<N.

3. romátida unidad lon$itudinal "ue se une a su ermana para ormar loscromosomas. l centrómero es el sitio de unión.

4. romosoma portadores de la ma9or parte de material $en#tico 9 condicionanla or$ani&ación $en#tica 9 las características ereditarias de cada especie.

structura e;terna

Envoltura nuclear* el n*cleo está delimitado por una bicapa osolipídicaconormada por dos membranas nucleares, la interna 9 la e;terna. =ae;terna se contin*a con el retículo endoplasmático 9 puede tener ribosomas aderidos a ella. =a membrana interna está constituída por proteínas *nicas especíicas para el n*cleo. =a unción principal de laenvoltura nuclear es actuar como barrera "ue separa el citoplasma delcontenido nuclear, impidiendo el paso libre de las mol#culas entre el n*cleo9 el citoplasma. =as membranas nucleares internas 9 e;ternas se unen atrav#s de los comple%os de poro nuclear.

Lámina nuclear* s una estructura "ue se locali&a sub9acente a lamembrana nuclear interna. !e deine como una red ibrosa "ueproporciona soporte estructural al n*cleo, compuestas por proteínas ibrosas de a /D<a llamadas lamininas. =as láminasse ensamblan entre ellas para ormar ilamentos. l primer nivel deasociación ocurre entre dos cadenas polipeptídicas para ormar undímero el se$undo nivel ocurre cuando los dímeros se asocian por sus colas 9 sus cabe&as orman polímeros inalmente la cadena depolímeros se asocia paralelamente con otros polímeros 9 ocurre el



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tercer nivel "ue son los ilamentos. 8na alteración en la láminanuclear puede causar el síndrome de utcinson' ?ilord.Comple2o de poro nuclear* son los *nicos canales a trav#s de loscuales las mol#culas pe"ue>as, iones 9 macromol#culas puedendespla&arse desde el citoplasma al n*cleo. s una estructura$rande de apro;imadamente 12 nanómetros de diámetro 9 un

peso molecular de apro;imadamente 12 millones de daltons 9compuesto por 3 proteínas distintas. stá ormado por oco radiosensamblados alrededor de un canal central, estos radios se unen aunos anillos, unos en la supericie nuclear 9 el otro en la supericiecitoplasmática. @ilamentos de proteínas se e;tienden desde el anillocitoplasmático al nuclear, ormándose una especie de cesta del ladonuclear. <ependiendo de su tama>o las mol#culas atravesarán elporo nuclear por mecanismos dierentes.

Proceso pasivo* consiste en el libre paso de mol#culas pe"ue>as 9 proteínas menores a/D<a por el comple%o de poro en ambas direcciones.

Proceso activo* onsiste en los procesos necesarios para "ue las macromol#culas(proteínas 9 A+N) atraviesen el comple%o de poro nuclear.

!e>ales de locali&ación nuclear

=a ma9oría de estas secuencias son cortas 9 ricas en aminoácidos básicos como la lisina9 la ar$inina. !in embar$o, en otros casos, los aminoácidos "ue orman la se>al delocali&ación nuclear están %untos pero no necesariamente conti$uos en la secuencia(secuencia bipartita). Al$unas son mu9 distantes en la secuencia de aminoácidos 9

dependen del correcto ple$amiento de la proteína para su actividad.5ransporte de 6roteínas

+an 6roteína "ue unida a +an ?56 o +an ?<6 participa en los procesos deimportación o e;portación nuclear.

?56 $uanosina triosatada. ?<6 $uanosina diosatada. +an ?A6 unida a los ilamentos citoplasmáticos del comple%o poro nuclear,

estimula la idrolisis del ?56. +an ?@ ubicada en el n*cleo, estimula el intercambio del ?<6 unido a +an por

?56.

Cmportina 9 e;portina receptores proteicos, "ue reconocen las se>ales deimportación 9 e;portación 9 diri$en los procesos de importación 9 e;portacióncorrespondientemente.

Cmporte de proteínas al n*cleo

1. =a proteína "ue contiene la se>al de locali&ación nuclear se une a la importina.2. l comple%o importinaEproteína de transporte se une a proteínas presentes en

los ilamentos citoplasmáticos del comple%o de poro nuclear.



~ 17 ~

3. l transporte se produce mediante la unión secuencial a proteínas especíicasdel poro nuclear, locali&adas cada ve& más cera de la cara nuclear delcomple%o del poro.

4. n la cara nuclear del comple%o de poro, el comple%o proteínas detransporteEimportina se separa por la unión de +an'?56. sto produce uncambio conormacional en la importina, "ue despla&a la proteína de transporte

9 la libera en el n*cleo.. l comple%o importina'+anE?56 se e;porta a continuación a trav#s del

comple%o de poro nuclear.. n el citoplasma el ?56 es idroli&ado a ?<6, liberando a la importina.

+an'?56 es típico del n*cleo 9 +an'?<6 es típico del citoplasma.

;portación de proteínas

1. !e orma un comple%o en el n*cleo entre las proteínas "ue contienen la se>alde e;portación nuclear, la e;portina 9 +an'?56

2. 5ras el transporte a trav#s del comple%o de poro nuclear, +an'?A6 (+an'?56asa) induce la idrólisis de ?56 dando lu$ar a +an'?<6 9 a la liberaciónde la proteína e;portada.

3. !e traslada la e;portina al n*cleo.

5ransporte de A+N

=a ma9oría de los A+N son transportados del n*cleo al citoplasma, puesto "ue lasproteínas se sinteti&an en el citoplasma.

=os A+N son transportados a trav#s de la envuelta nuclear por comple%osribonucleoproteínas (A+N F proteínas), al$unas proteínas del comple%o poseen se>alesde e;portación "ue son reconocidas por los receptores de transporte nuclear (;portinas)

=os A+N ribosómicos se asocian con proteínas ribosómicas 9 proteínasespecíicas del procesamiento de A+N en el nucl#olo.

=os preA+Nm 9 A+Nm están asociados con un con%unto de al menos 2 proteínasdurante su procesamiento en el nucleo 9 posterior transporte al citoplasma.

=os A+Nt son e;portados del nulceo por la acción de la e;portina't. =os A+N más pe"ue>os (A+N pe"ue>os nucleares) se deben asociar a proteínas

ubicadas en el citoplasma para ser uncionales 9 re$resar al n*cleo.

=a e;portación del n*cleo está medida por se>ales de e;porte nuclear presentes en lasproteínas del comple%o.

,cidos nucleicos

!on macromol#culas o polímeros de nucleótidos unidos por enlace osodiester.

Nucleótidos Mol#cula or$ánica ormada por la unión covalente de unmonosacárido (pentosa), una base nitro$enada 9 un $rupo osato.

Nucleosido parte del nucleótido ormado *nicamente por el monosacárido 9 labase nitro$enada. !e unen a trav#s del enlace $lucosídico.



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7ases nitro$enadas ntre las purinas tenemos a la $uanina 9 a la adenina, "ueposeen dos anillos aromáticos entre las pirimidinas tenemos la citosina, la timina 9 eluracilo, "ue poseen solo un anillo aromático. =a adenina se aparea con el uracilo (A+N) 9la timina (A<N), ormando dobles enlaces de idro$eno 9 la $uanina se aparea con lacitosina ormando triples enlaces de idró$eno.

A+N mol#cula conormada por un monosacárido, en este caso la ribosa 9 lasbases (adenina, uracilo, citosina o $uanina). ;isten dierentes tipos de A+N elmensa%ero, el ribosómico, el de transerencia 9 los pe"ue>os nucleares.

A<N Gcido deso;irribonucleico, es una mol#cula compuesta por polímeros denucleótidos "ue contiene la inormación $en#tica de una c#lula, compuesta por elmonosacárido deso;irribosa, un $rupo osato 9 las bases nitro$enadas (adenina, timina,$uanina 9 citosina). stá conormado por una doble #lice antiparalela, una corre ensentido R 3R 9 la otra en sentido 3R R. =as bases nitro$enadas están estabili&adas por enlaces por puentes de idró$eno, eecto idroóbico o uer&as de Ban der Jaals.

+eplicación del ADN

s un proceso en el "ue cada ebra parental sirve como molde para la síntesis de unanueva ebra i%a. =a principal en&ima implicada es la A<N polimerasa.

ri es el ori$en de replicación, la secuencia especíica de A<N "ue sirve comositio de unión para las proteínas "ue inician el proceso de replicación. l A<N de unaprocariota re"uiere de un solo ri para replicarse, en cambio en las c#lulas umanasdeben poseer apro;imadamente 3. ris.

A<N polimerasa es un comple%o compuesto por diversas subunidades "ue poseendierentes unciones, 9 "ue a9udan en el traba%o de la replicación del A<N. +e"uieren deun coactor, el ma$nesio, para poder uncionar. 5odas las polimerasas sinteti&an endirección R 3R, a>adiendo dN56 (deso;inucleósido triosato) a un $rupo

proporcionado por un cebador, ormándose el enlace osodiester. l cebador está unido ala ebra por puentes de idró$eno. +e"uiere de un cebador para iniciar la síntesis.

n la ebra discontinua a9 m*ltiples cebadores.

=os se$mentos (se>ales) de replicación de A<N son ricos en Adenina 9 5imina.

A<N polimerasa de las procariotas

A<N polimerasa C implicada principalmente en la reparación de A<N, tieneactividades e;onucleasas ("ue rompen los enlaces del A<N).

A<N polimerasa CC reparación del A<N A<N polmerasa CCC 6rincipal polimerasa replicativa, asociada a proteínas

accesorias.

A<N polimerasa de las eucariotas

A<N polimerasa I implicada principalmente en la reparación de A<N, tieneactividades e;onucleasas ("ue rompen los enlaces del A<N).

A<N polimerasa S 5iene actividad e;onucleasa 3R R, participa en la doble lecturadel nuevo A<N.



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6roteína +@ ancla la A<N polimerasa sobre el A<N. 6NA alber$a laspolimerasas 9 permite "ue contin*e la síntesis del A<N.

A<N polimerasa T +eparación del A<N, tambi#n se asocia a las proteínas dearriba.

A<N polimerasa H reparación de A<N. A<N polimerasa U reparación del A<N mitocondrial. @en 1 e;onucleasa R 3R, e;trae los iniciadores de A+N.

or"uilla de replicación

+e$ión de la síntesis de A<N, donde las ebras parentales se separan 9 orecen dosnuevas ebras i%as.

!íntesis de la ebra conductora 9 discontinua

=a síntesis de las nuevas ebras de A<N tra%o consi$o un eni$ma, las ebras del A<Nson anti paralelas, es decir, al momento de sinteti&arse la nueva ebra una tendría "uesinteti&arse en sentido R 3R 9 la otra en 3R R, sin embar$o las A<N polimerasa solo

sinteti&an en sentido R 3R. ntonces Vcómo se sinteti&a la otra ebraW l eni$ma ueresuelto al demostrarse "ue solo una ebra se sinteti&a de orma continua (R 3R) 9 la otrade orma discontinua a partir de pe"ue>as pie&as de A<N "ue se sinteti&a al rev#s conrespecto al movimiento de la or"uilla de replicación.

@ra$mentos de Da&aDi

@ran$mentos de A<N 9 A+N "ue son el resultado de la ebra discontinua. =os ra$mentosde oDa&aDi se sinteti&an a partir de A+N cebadores sinteti&ados por unas en&imasllamadas primasas. 6ara ormar la ebra tardía deben eliminarse los ra$mentos deoDa&aDi 9 ser reempla&ados por A<N.

elicasa en&ima "ue abre 9 desenrolla la doble #lice en el sitio de ori$en.

!íntesis de A<N procariota

1. elicasa catali&a el desenrollamiento del A<N parental, a trav#s de laidrólisis de A56.

2. 5opoisomerasa C corta solo una ebra para evitar el s*per enrollamiento.3. 6roteína de unión al A<N monocatenario (!!@) estabili&a 9 mantiene

e;tendido el A<N monocatenario.4. 6olimerasa CCC sinteti&a la ebra continua 9 discontinua, utili&ando un

cebador colocado por una primasa.. @ra$mento de Da&aDi por acción de la primasa tormando como molde la

ebra discontinua.

. 6olimerasa CC elon$a la ebra tardía usando como cebador los ra$mentosde oDa&aDi.-. A+Nasas "uita el A+N./. A<N pol C coloca A<N0. A<N li$asa une la ebra.

!intesis de A<N eucariota

1. elicasa catali&a el desenrollamiento del A<N parental, a trav#s de laidrólisis de A56.



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2. 5opoisomerasa C corta solo una ebra para evitar el s*per enrollamiento.3. 6roteína de unión al A<N monocatenario (+@A) estabili&a 9 mantiene

e;tendido el A<N monocatenario.4. A<N polimerasa SET sinteti&a la ebra continua 9 discontinua, re"uiere de

un cebador colocado por la primasa.. @ra$mento de Da&aDi por acción de la primasaE6ol I tormando como

molde la ebra discontinua.. A<N polimerasa SET elon$a la ebra retardada usando como cebados los

ra$mentos de oDa&aDi.-. @en 1 elimina A+N/. A<N pol H adiciona el A<N0. A<N li$asa une la ebra.

5opoisomerasas además de la topoisomerasa C, "ue corta solo una ebra paraevitar el super enrollamiento, tenemos la topoisomerasa CC, "ue rompe las dos ebras de

A<N, en un proceso "ue re"uiere de A56.

@idelidad de la replicación

!e debe a la doble lectura de las A<N polimerasa. llas disminu9en avorablemente elerror de la replicación de A<N, esto es mu9 importante, pues un error en la mol#cula de

A<N puede causar mutaciones.

Acción de la telomerasa

5enemos el A<N telomerico (telómero e;tremos) con el e;tremo 3R suelto, 9 una ebratardía reci#n sinteti&ada, la telomerasa se une al e;tremo suelto colocando su A+Ntelomerasa 9 reali&a su actividad de transcripción inversa, e;tendiendo a la ebraconductora, con acción de primasa 9 polimerasa se e;tiende la ebra tardía, se elimina elcebador colocado por la primasa 9 de esta manera se a e;tendido la ebra tardía, almomento de recortar no se perderá inormación de la ebra conductora.

+eparación del A<N

+eparación directa No intervienen nucleasas ni A<N'polimerasas.

Metilación de $uanina la $uanina transiere su $rupo metilo al sitio activo de una en&imaespecíica "ue tiene un residuo de cisteína, ormándose metilcisteína.

+eparación directa de un dímero de 5imina 8n dímero de timina se orma cuando eldoble enlace se satura, ormando un enlace simple, un ciclobutano. =os da>os soninducidos por lu& 8B o por a$entes "uímicos 9 se pueden reparar mediante laotorreactivación, en la "ue la ener$ía producida por la lu& visible se utili&a para dividir losenlaces ormados en el anillo ciclobutano. ste proceso es e;clusivo de los ve$etales.

+eparación indirecta a9 intervención de nucleasas 9 A<N'polimerasas. !enecesita ebra PmoldeQ perteneciente al mismo cromosoma o al omólo$o.

scisión de base +eparan casos de alteraciones puntuales en bases nitro$enadas. !eori$ina un Psitio A6Q 9 lue$o se retira el nucleótido PA6Q 9 se resinteti&a la ebra. on laacción de una A<N $licosilasa, se elimina el enlace entre la base nitro$enada 9 elsacárido pentosa, lue$o con una e;onucleasa se rompe la cadena de A<N, la



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deso;irribosa restante es eliminada por una deso;irribosaosodiesterasa, act*a el A<Npolimerasa 9 lue$o la li$asa

scisión de nucleótido !imilar al anterior. ?eneralmente inducido por bases alteradas omal apareadas. 8na nucleasa escinde una porción de la ebra pró;ima al lu$ar del da>o.Cnmediatamente se resinteti&a una nueva si$uiendo el molde complementario.

+ecombinación de re$iones omólo$asE 8nión de ra$mentos terminales de ebras rotas+eparan lesiones en las "ue se ven aectadas ambas ebras, o en las "ue no e;iste unaebra complementaria "ue pueda actuar de molde iable.

Aminoácidos

No polares* son idróobos, no solubles en a$ua.

.riptó&ano* Aminoácido esencial. n su cadena lateral tiene N 9 dos anillos. 6rovee lama9oría de la absorbencia 8B 9 luorescencia de las proteínas.

/enilalanina* Aminoácido esencial. n su cadena lateral tiene un anillo. 6rovee lama9oría de la absorbencia 8B 9 luorescencia de las proteínas. =a enilalanina se puedetransormar, por medio de una reacción catali&ada por la en&ima enilalanina idro;ilasa,en tirosina.

Metionina* Aminoácido esencial. n su cadena lateral tiene !. 5odos los procesos detranscripción de proteínas comien&an con este aminoácido. =a metionina es unintermediario en la biosíntesis de la cisteína, la carnitina, la taurina, la lecitina, laosatidilcolina 9 otros osolípidos.

Valina* Aminoácido esencial.

Leucina* Aminoácido esencial.

8soleucina* Aminoácido esencial. 5iene un centro "uiral e;tra.

!e emplean en el or$anismo como re$uladores de lasíntesis 9 de$radación de proteínas 9 son precursoresclave en la síntesis de la $lutamina 9 alanina. !uo;idación $enera ener$ía anaeróbica en los



~ 22 ~

)licina* !u cadena lateral está ormada solamente por un . l $rupo 2N de todas laspurinas se consi$ue $racias a la $licina. =os residuos de $licina pueden acomodarse en elinterior idroóbico de las proteínas esto le coniere le;ibilidad en el plie$ue de lasproteínas con tendencia a ormar #lices 9 permite versatilidad en la estructura de losreceptores.

Alanina* !u cadena lateral está ormada solamente por un metano ( 3). s el miembromenos idróobo de los aminoácidos no polares, su $rupo metil es mu9 poco reactivo. =aalanina es mu9 com*n por transerir su $rupo amino al piruvato 9 puede desempe>ar unpapel en el reconocimiento del sustrato o especiicidad, particularmente en interaccionescon otros átomos no reactivos como el carbono.

Prolina* !u cadena lateral orma un anillo con el radical amino. !e orma directamente apartir de la cadena pentacarbonada del ácido $lutámico. <ebido a "ue el nitró$eno delenlace peptídico orma parte de un ciclo diiculta las estructuras secundarias ala'#lice 9lámina'beta de las proteínas produciendo curvaturas o codos. =a prolina puede surir idro;ilación, ormándose la idro;iprolina, en cu9o proceso de ormación es necesaria lavitamina .

Ciste'na* !u cadena lateral tiene un !. Mu9 reactivo. 6uede establecer puentesdisuluro. <entro de la c#lula, los puentes disuluros entre residuos de cisteína act*an desoporte en la estructura secundaria de polip#ptidos. Al perder su $rupo amino se convierteen uracilo.

Polares* son más solubles en a$ua "ue los no polares.

.reonina* Aminoácido esencial. 5iene en su cadena lateral. =a treonina sedescompone en $licina. @orma parte de las $licoproteínas. !e osorila.

.irosina* !u cadena lateral tiene 9 un anillo. A p elevado se ioni&a. 6rovee lama9oría de la absorbencia 8B 9 luorescencia de las proteínas. !e osorila.

-erina* n su cadena lateral tiene . Xue$a un importante papel en la unción catalíticade mucas en&imas. !e osorila 9 orma parte de las $licoproteínas.

)lutamina* n su cadena lateral tiene un 9 un $rupo amino. <erivado del $lutamato.6osee un eecto tampón "ue neutrali&a el e;ceso de ácido en los m*sculos.

Asparragina* n su cadena lateral tiene un 9 un $rupo amino. <erivado del Aspartato.=a cadena lateral de la asparra$ina puede ormar enlaces de idró$eno con el es"ueletodel p#ptido, los residuos de asparra$ina suelen encontrarse al principio 9 al inal de laestructura de #lice ala, 9 en vueltas en láminas beta. olabora en la síntesis de las$lucoproteínas. @orma parte de las $licoproteínas.

0ásicos3istidina* Aminoácido esencial. !u cadena lateral tiene un anillo con 2 N. <urante lacatálisis, el nitró$eno básico de la istidina es capa& de captar un protón de la serina,tirosina 9 cisteína, por eso orma parte del centro catalítico de determinados en&imas.

Lisina* Aminoácido esencial. 5iene N3 al inal de su cadena lateral. =a lisina semetaboli&a en los mamíeros para dar acetil'oA. !ure acetilación, es un componenetede las istonas.



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Arginina* Aminoácido esencial. 5iene N2'N2 al inal de su cadena lateral, la cual esla más $rande de todas. s el más uerte como base, para disociarlo debe estar a p 12por lo "ue diícilmente pierde la car$a positiva. s un componente de las istonas.

,cidos

Aspartato* 5iene

'

en su cadena lateral. !u biosíntesis tiene lu$ar por transaminación del ácido o;alac#tico.

)lutamato* 5iene ' en su cadena lateral.



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(8nidad básica)

Clasi&icación

Carbo#idratos* Monosacáridos 3 a - átomos de carbonoli$osacáridos 2'2 monosacáridos6olisacáridos F2 monosacáridos

L'pidos* !imples !olo lípidosompuestos Gcidos $rasos F N, 6, ! o un $l*cido

Péptidos* li$op#ptidos 2 a 1 aminoácidos6olip#ptidos 1 a 1 aminoácidosProte'nas más de 1 aminoácidos

Monom#ricas con una sola cadenaMultim#ricas con más de una cadena

Enzimas* ;ido'+eductasas=iasasidrolasas=i$asas5ranserasasCsomerasas

,cidos Nucleicos Nucleótidos 7ases F 6entosa F @osatoNucleósidos 7ases F 6entosa



~ 25 ~

.érminos de interés

3idro&óbico* no interact*a con el a$ua. 3idro&ilia* tiene ainidad con el a$ua. An&ipática* mol#cula con un e;tremo idroóbico 9 uno idroilico. n presencia de

a$ua orman micelas, con el e;tremo idroilico acia auera 9 el e;tremoidroóbico acia dentro. 3idrolisis* <escomposición de sustancias or$ánicas e inor$ánicas comple%as en

otras más sencillas por acción de a$ua. ADN circular* no tiene e;tremos libres. Enlace &os&odiester* enlace covalente entre el idro;ilo 9 el osato (L 9 64

'3),liberándose 1 2

Enlace glucos'dico* !e establece en orma de #ter, siendo un átomo de o;í$enoel "ue une cada pare%a de monosacáridos. +eacciona un de cada monómero,produciendo una mol#cula de a$ua. !i la reacción de los provienen de los doscarbonos "uirales, el disacárido será dicarbonílico 9 no tendrá poder reductor. !inembar$o, si en el enlace participan los de un carbono "uiral 9 de otro carbono

no "uiral, el disacárido será monocarbonílico 9 tendrá poder reductor (9a "ue"ueda un $rupo libre en el otro carbono "uiral)

Enlace pept'dico* s un enlace entre el $rupo amino (LN2) de un aminoácido 9el $rupo carbo;ilo (L) de otro aminoácido. Cmplica la p#rdida de unamol#cula de a$ua 9 la ormación de un enlace covalente 'N.

/uerza Van der ;aals* uer&a atractiva o repulsiva entre mol#culas (o partes deuna mol#cula)

• dipolo permanente ' dipolo permanente• dipolo permanente ' dipolo inducido• dipolo inducido instantáneo ' dipolo inducido

-oluciones amortiguadoras* resisten a los cambios de p (plasma san$uíneo

p de -,4) 8mpedimento estérico* 6ropiedad de la estructura espacial de una mol#cula "ue

impide o retarda la reacción con otra mol#cula. 6or motivos $eom#tricos, elacercamiento o co"ue de los $rupos reaccionantes es diícil o imposible.

p3* Medida de acide& o alcalinidad de una disolución. l p indica laconcentración de iones idronio Y3FZ presentes en determinadas sustancias.

3istonas* proteínas pe"ue>as, básicas, responsables de la compactación del A<N nuclear. 5ienen secuencias capaces de interactuar con el A<N nuclear. =asistonas tienen un cuerpo 9 una cola. n la cola las lisinas suren una acetilación

8ntracatenario* puentes intracatenarios son los "ue se orman entre dosaminoácidos de una misma cadena polipeptídica. stabili&an la estructurasecundaria (#lices ala 9 láminas beta) 9 la terciaria (estructura tridimensional del

polip#ptido ple$ado). 8ntercatenarios* =os puentes intercatenarios estabili&an la estructura cuaternaria

de la proteína, pues son los puentes "ue se dan entre aminoácidos de las distintascadenas.

3idro"ilación* +eacción "uímica en la "ue se introduce un $rupo idro;ilo ()en un compuesto reempla&ando un átomo de idró$eno.

dN.P* Nucleótidos osatados. [stos son la materia prima del <NA. =iteralmenteson los \ladrillos\ para construir una ebra de ácido nucleico. =a polimerasa toma



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estos dN56s 9 los va or$ani&ando sobre una cadena de e;osas (deso;irribosa enel <NA), en una secuencia determinada.

<= >?ué posibles consecuencias &uncionales$ tendr'a para las células si en lamolécula de celulosa se sustitu(en los enlaces 0eta <7@ por enlaces al&a <7@No tenemos la ma"uinaria necesaria para de$radar los enlaces beta 1'4.

B= E"pli%ue por %ué la estructura terciaria de una prote'na se considera como larelación tridimensional de los aminoácidos separados en la estructuraprimaria=6or"ue las cadenas laterales de estas cadena de aminoácidos (en su estructuraprimaria) interaccionan entre sí para ple$arse en su estructura terciaria.

= >Cuál es la aplicación práctica de la constante cinética Mic#aeliana 9Msta constante tiene aplicación práctica en determinar la ainidad del sustrato porla en&ima, a ma9or Dm menor ainidad 9 a menor Dm ma9or ainidad.

@= >Cuáles son los grupos de moléculas lip'dicas #alladas en lasbiomembranas Fusti&i%ue su respuesta= Establezca una di&erencia ( una

seme2anza=stos son osolipidos 9 colesterol básicamente.<ierencias los osolipidos poseen 2 ácidos $rasos unidos a un $licerol 9 elcolesterol posee 4 anillos idrocarbonados.!eme%an&as ambos son anipáticos, poseen un $rupo polar.

G= E"pli%ue por %ué el calor de vaporización del agua contribu(e a mantener latemperatura corporal=6or"ue toda la ener$ía metabólica se drena rompiendo puentes de idro$eno, alromperlos se libera calor. ] de tal orma se mantiene la temperatura corporal denuestro cuerpo.

H= El glucógeno constitu(e la &orma de almacenamiento de la glucosa encélulas #epáticas= >Por %ué no sea almacena como glucosa libreNo se almacenaría la $lucosa libre por"ue nos subiría la $lucosa en san$re,proporcionaría una iper$licemia.

I= E"plica un e2emplo de aplicabilidad biológica de ADN recombinante=+eproducción en laboratorio de un $en "ue codiica para una proteína de inter#s(e%emplo, $en "ue codiica para la insulina.)

J= Con respecto al cuadro responda= K de&inición e importancia biológica de*

Calor de

vaporización

5emperatura a la

cual el a$ua pasa deestado lí"uido aestado $aseoso.

5odo el calor "ue

entra en nuestrocuerpo es absorbidopor el a$ua, sale por el sudor 9 por lotanto nos a9uda acontrolar latemperatura corporal

Constante apacidad de una !olvente universal



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dieléctrica sustancia paradisociar dosmol#culas

Calor especi&ico s la cantidad decalor necesaria para

elevar 1^ a 1$r dea$ua.

7uen conductort#rmico, si una &ona

de nuestro cuerpose está enriandopermite transmitircalor a dica &ona.

= E"pli%ue por %ué un organismo #umano no debe consumir ma'z o avena=

6or"ue el or$anismo umano no posee la ma"uinaria necesaria para de$radar losenlaces beta 1'4.

<= >Cuál es la causa especi&ica de la e"istencia de los cebadoresl cebador aporta el e;tremo 3 para la polimeri&ación de nucleótidos 9 laelon$ación de la cadena.

<<= >por %ué el ADN polimerasa no se sintetiza de Novo6or"ue no puede a>adir dntp a la cadena sino e;iste ese e;tremo 3 libre parareali&ar la reacción.

<B= >Por %ué los organismos solo aprovec#an el HO de los vegetales6or"ue no somos capaces de de$radar enlaces beta 1'4.

<= sted %uiere combinar una secuencia de ADN %ue utilizar'a para estemecanismo=6ara combinar la secuencia de A<N, utili&aría la t#cnica del A<N recombinante.

<@= >?ué consecuencia trae para una prote'na en cuanto a la interacción con unmedio acuoso el cambio de un aminoácido polar por un no polar8n cambio conormacional, 9a "ue el aminoácido no polar va a disminuir sucontacto con el a$ua 9 este cambio puede inactivar la proteína.

<G= En un laboratorio tenemos un cultivo de células mononucleares de sangreperi&érica se #an generado células mutantes donde la importina beta no seune con +AN= E"pli%ue la consecuencia de este e&ecto=_uedaría disuncional en el n*cleo, por lo tanto no cumple su unción.

<H= >?ué suceder'a si una prote'na N-L se le cambia una l(s por una aspambia su conormación debido al cambio de un aminoácido básico por un ácido,

la secuencia se modiica 9 no podrá interaccionar con la importina. Al nointeraccionar con la importina no entra al n*cleo.

<I= n investigador cambio la &ormación genética de una glicoprote'na (procedió a insertarle un gen con secuencia N-L por delante= E"pli%ue por%ueesta prote'na no se encontró en el n:cleo sino en el citoplasma dis&uncional=!e$uramente los carboidratos a>adidos a la proteína acen un impedimento paraunirse con la importina por eso se encontró en el citoplasma disuncional (por"uese le a>adió una secuencia "ue no era propia).



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<J= E"pli%ue una &orma lógica de in#ibir una enzima=6or inibición alosterica, un sitio activo se le une una mol#cula "ue ace uncambio conormacional en la en&ima 9 produce "ue esta no se una al sustrato.

<= >Por %ué se dice %ue las enzimas son compuestos saturables

6or"ue pueden interactuar con una cantidad de sustrato en un periodo de tiempo.

B= E"pli%ue el nivel más importante de las prote'nas ( cuáles son estos niveles%ue la con&orman=l nivel primario debido a "ue de este depende la estructura 9 uncionabilidad de laproteína. =as demás son estructura primaria, secundaria, terciaria 9 cuaternaria.

B<= Di&erencia entre +AN atp* e"portina ( importina=

BB= >?ué consecuencia trae %ue una e"portina no reconozca +AN gtp

!ino reconoce a ran $tp la e;portina, no puede salir del n*cleo por lo tanto nopuede e;portar la mol#cula.

B= .u como médico deseas realizar una recombinación médica para laproducción de insulina en un paciente con de&iciencia de la misma e"pli%uedetalladamente como realizaras dic#o e"perimento tan vital para el paciente==a secuencia de A<N "ue codiica para la insulina, la uniría a un vector de A<N(plásmido) 9 la inserto en la c#lula del paciente para "ue se reprodu&ca la insulinadentro de la c#lula.

B@= Considerando %ue la reacción catalizada por enzimas #a alcanzado su Vma"=E"pli%ue un mecanismo %ue permita salir de la velocidad má"= ( continuar

con la reacción= A>adir más cantidad de en&imas para "ue se sal$a de la velocidad má;ima 9 sea$a más rápida la reacción.

BG= n prestigioso medico en uno de sus e"perimentos agrego un &ármaco &&Qggel cual contiene un in#ibidor= >?ué consecuencias inmediatas traer'a parauna reacción catalizada por enzimas el %ue #a(a un in#ibidor competitivo enel medio_ue iniba la proteína por lo tanto se produ&ca una inactivación en&imática.a7 >?ué e&ecto tiene el p3

Nin$uno, 9a "ue la en&ima esta inibida.b7 >?ué e&ecto tiene la temperatura

Nin$*n eecto por"ue la proteína esta inibida 9 no cumple su unción.

BH= Di&erencia entre coenzima ( enzima==a coen&ima es un $rupo prost#tico, mientras "ue la en&ima es una proteínacatalítica.

BI= De %ué manera más sencilla se pueden romper los puentes de #idrogeno delagua=



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on calor, el calor es cin#tica 9 el movimiento produce el rompimiento de lospuentes de idro$eno.

BJ= e"pli%ue dos e2emplos de la regulación del transporte interno #acia el n:cleo

B= en un e"perimento genético se desea obtener un ratón transgénico$ con elob2etivo de instalarle el gen )P< P31R a su genoma >usted comoinvestigador usar'a un plásmido o un prion para insertar el gen )P< P31Ral genoma del ratón= Diga una respuesta lógica8n plásmido 9a "ue es un vector de A<N "ue me permite replicar el $en ?6016` al $enoma del ratón, en cambio un prion no por el eco de ser unaproteína.

= n investigador sin cometer ning:n error$ #izo un cultivo celular donde evito%ue se duplicara el ADN diga %ué estrategia aplico para %ue no se diera laduplicación=

<= E"pli%ue la reorganización del nucléolo ( su &unción basada en cadamolécula=

B= Diga un e2emplo de regulación del &actor de transcripción de célulaseucariotas=

= na prote'na del medio acido se le alcaliniza su medio= Diga %ue sucede encuanto a su*a' -u estructura %u'mica* cambiab' Naturaleza %u'mica* "ueda i$ual por"ue si$ue siendo la misma proteína en el

medio acuoso.

@= ?ue consecuencia trae %ue la ADN polimerasa pierda su &unción comoe"onucleasa= Esta consecuencia a nivel transcripcional %ue consecuenciatrae=

G= Establezca tres di&erencias entre células procariotas ( eucariotas=Di&erencia* Eucariota Procariotanvoltura nuclear presente ausente

A<N lineal circular <ivisión celular mitosis 9 meiosis e;cision bipartita.

H= Diga tres di&erencias entre carbo#idratos ( l'pidos=<= 8n lípido rinde ener$#ticamente más "ue un carboidrato.



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2. =os carboidratos tiene naturale&a idroilica mientras "ue los lípidos tienennaturale&a idroobico.

3. =os lípidos son idrocarburos 9 los carboidratos aldosas 9 cetosas.

I= Diga cuales son los monosacáridos constitu(entes de los siguientesdisacáridos.

a. Maltosa 9 b. !acarosa 9 c. =actosa 9

J= 5eniendo el si$uiente p#ptido, di$a cuales de están en dominio trans membrana,intra membrana 9 e;tra membrana.

Ar$'=9s'!er'=9s'=9s'Asn'is'?l9'Ala'=eu9s'?l9'=9s'6ro'Bal'6ro'?l9'6ro'=eu'AlaBal' Asp'?lu'59r'?lu'!er'Asp'59r'?lu'?lu

8ntramembrana$ transmembrana$ e"tra membrana=

= De&ina ADN recombinante$ #idró&ilico$ #idro&obico$ Apolar$ bipolaridad delagua$ enlace glucosidico$ enlace &os&odiester$ enzima$ coenzima$ &uerzas devan der Salls$ célula procariota$ célula eucariota$ Tm$ retrovirus$ enlacepeptidico=

biología (biomoléculas, nucleo interfásico y replicación del adn)

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