BIOMOLEKULE

Polisaharidi su spojevi koji hidrolizom oslobaaju veliki broj monosaharidnih jedinica. Razlikuju se homogeni i heterogeni polisaharidi. Homogeni polisaharidi su izgraeni od iste vrste monosaharidnih jedinica, a heterogeniod razliitih vrsta.

Postoji nekoliko principa u molekulskoj logici ivih organizama: (5 funkcija biomolekula)* postoji osnovna jednakost u strukturi biomolekula,* sva iva bia koriste iste prekursore za izgradnju makromolekula,* sve biomolekule imaju specifinu funkciju u stanici,* identitet ivih bia je zatien posjedovanjem, na svojstven nain, izgranenih, makromolekula* biomolekule koje se ne mogu sintetizirati u ivom organizmu moraju seunijeti s hranom.

gSta je izoelektricna tacka?

Predstavlja pH vrijednost pri kojem molekula aminokiseline elektricno neutralna i ne moze se kretati i elektricnom polju.

Henderson- Hasselbalchova jednadba

Jednadzba preikazuje samo drugaiji izraz konstane disociranja prvo se trazi rijesenje zatim se uzima neg log s obje strane jednadzbe. Vrlo je prakticna za racunanje pH vriednosti

Henderson-Hasselbalch-ova jednadba je vrlo praktina za izraunavanje pH vrijednosti koje se uspostavljaju u smjesama soli i kiselina.

Tipovi veza koji postoje izmeu molekula.?

Jonska kovalentna i nekovalentna (vodikove hidrofobne i van der valsove)

Dvostruka veza kod C i N.?

Peptidna veza regackija a-karboksilne skupine jedne aminokiseline s a-amino skupinom druge aminokiseline daje seknudarni amid a veza medju aminokiselinama se naziva peptidna odnosno veza izmedju C i N.

Enantiomeri i Dijasteroizomeri.?

U koliko molekul ima samo jedan asimetricni ugljikov atom izomeri su kao predmet i lik ogledala, izomeri koje se ponasaju kao predmet i lik u ogledalu nazivaju se ENANTIOMERI.U koliko je u molekuli prisustvo vise asimetricnih ugljikovih atoma, nisu slike u ogledalu (enantiomeri) vec geometrijski izomeri (dijasteroizomeri) koji se karakterisu razlicitim fizickim i hemijskim osobinama.

KROB je vazna rezerva glukoze biljnog porijekla koja ima veliku vaznoist za prehranu ljudi. Netopljiv je u hladnoj vodi dok je u vrucoj vodi parcijalno topljiv. Skrob nema redukcione osobine,. U prisustvu joda skrob daje karakt plavo obojenje koje se koristi za njegovo titrametrijsko odredjivanje. Izgradjen je od 15-30 posto amilaze i 70-88 posto amilopektina.GLIKOGEN je zivotinjski ekvivalent amilopektina iz skroba.Ovaj homogeni polisahrarid je vazan skladisni oblik glukoze kod svih visih zivotinjskih vrsta. Glikogen je mnogo razgranatija molekula . U sredistu makromolekule granjanje je na 3-5 jedinica glukoze a na perifernim djelovima prosjeno grananje na 10-15 jedinica glukoze. Broj glukoze u glikogenu ovisi o porijeklu .npr glikogen iz jetre covjeka je izgradjen od priblizno 30000 jedinica glukoze.

AMINOKISELINE

Aminokiseline su molekule koje izgrauju proteine u kemijskom sastavu imaju amino skupinu, karboksilnu skupinu, vodikov atom i razliitu R skupinu vezane na -ugljikov atom. Ovaj ugljikov atom je kod svih aminokiselina asimetrian tj. kiralan (na svakoj vezi ima drugaiju skupinu) izuzev glicina. Kod glicina, najjednostavnijeg predstavnika aminokiselina, na -ugljikov atom vezana su dva vodikova atoma pa stoga on nije asimetrian

Oznaiti formule glicina i alanina

Uloga aminokiselina.?

Najvaznija kemijska reakcija aminokiselina je formiranje peptidne veze koja omogucava povezivanje dviju aminokiselina i stvaranje lanca aminokiselina(peptidi i proteini). AMINOKISELINE SU IONIZIRANE pri neutralnom PH i u otopinama se nalaze kao dvopolni ioni. Kad je aminokiselina u dvopolnom obliku njezina aminoskupina je protonirana (-NH3+)a karboksilna skupina je disocirana (-COO-) ionizacijsko stanje aminokiseline mjenja se sa PH .

Reakcija s 1-fluoro-2,4-dinitrobenzenom. Spoj 1-fluoro-2,4-dinitrobenzen, poznat kao Sangerov reagens, reagira sa slobodnom amino skupinom u aminokiselini, pri emu nastaje uto obojena dinitrofenil aminokiselina koju je lako kromatografski identificirati i spektrofotometrijski kvantitativno odrediti pri valnoj duljini = 360 nm. Ova reakcija je vrlo bitna za odreivanje proteinskih struktura.

U kojem se obliku amino kiseline pojavljuju u organizmu?

Aminokiseline se u organizam unose u slobodnom obliku ili u vezanom obliku (proteini).Pored toga to aminokiseline izgrauju proteine, one imaju i druge vane funkcije u ivim organizmima. U metabolizmu se mogu razliito mijenjati i davati vane ishodne spojeve za izgradnju i drugih bitnih spojeva za ivot jednog organizma.Nabroj hem.svojstva vie masnih kis, povezanih sa dvostrukom vezom, prikazi barem jednu reakciju?

- Reakcija adicije- Oksidacija dvostruke veze- Autooksidacija masnih kiselina

Aminokiseline kao dvopolni ioni.?

Aminokiseline su ionizirane pri neutralnom pH, i u otopinama se nalaze kao dvopolniioni (Zwiter-ioni). Kad je aminokiselina u dvopolnom obliku, njezina amino-skupina je protonirana (NH3+), a karboksilna skupina je disocirana (-COO-). Ionizacijsko stanje aminokiselina mijenja se sa pH.

pH = 1 pH = 7 pH = 11Zbog svoje dipolnosti aminokiseline se ponaaju kao puferi i imaju karakteristine titracijske krivulje. Zbog ovih osobina aminokiseline igraju vrlo vanu ulogu u odravanju neutralne vrijednosti pH u ivim organizmima.Aminokiseline se takoner ponaaju kao puferi. Karboksilna skupina aminokiselina moe kao kisela grupa disociranjem osloboditi H+-ione, dok bazina amino skupina prima H+- ione. Kad su obje skupine disocirane dobivamo dipolarni ion.

4 Vrste aminokiselina u sastavu enzima.?1) indiferentne-ne sudjeluju u aktivnosti enzima2) konformacijske sluze kao potpora funkcijskim a.k. 3) pomocne a.k. pomazu pokretljivosti a.k.u blizini aktivnog mjesta4) kontaktne a.k. izgradjuju aktivno mjesto

Autooksidacija masnih kiselina.?

Proces koji se normalno odvija pod djelovanjem kisika iz zraka. Masne kiseline poprimaju karakteristican ranketljiv miris. Ovaj proces se aktivira prisustvom enzzima lipoksidaza pri cemu nastaju toksicni aldehidi i razni derivati neugodnog mirisa.Parcijalno i privremeeno autooksidacija masnih kiselina moze se sprijeciti upotrebom prirodnihz ili sintetskih antioksidansa.

Kemijska svojstva viihmasnih kiselina povezanih sa karboksilno skupinom.?

a) STVARANJE SOLIvisemasne kiseline grade soli u reakcijama s alkalnim metalima gradeci pri tome sapune.Za razliku od masnih kiselina sapuni su toljivi u vodi. Oni imaju svojstva stvaranja pjena i emulzija odakle potice njihova primjena.

b) STVARANJE ESTERAvisemasne kiseline reagiraju s alkoholima i izgranuju estere. U svrhu frakcioniranja i odredjivanja masnih kiselina cesto se koristi reakcija stvaranja metilestera masnih kiselina koji su isparljivi spojevi i mogu se istrazivati plinskom kromatografijom.Reakcija adicije

Ako se nazasiena masna kiselina tretira bromom ili jodom, adicijom ovih halogenih elemenata na dvostruku vezu dobije se odgovarajui derivat. Gubljenje crveno-smee boje ukazuje na troenje Br2 u reakciji adicije i moe biti dokaz dvostruke veze u nezasienoj masnoj kiselini. Zasiene kiseline ne daju ovu reakciju. Hidrogeniranjem nezasienih masnih kiselina nastaju odgovarajue zasiene masne kiseline. Ova reakcija je nala praktinu primjenu u proizvodnji margarina iz biljnih ulja.

Aktivnost aminokiselina, zakretanje polarizirane svjetlosti.?

Sve aminokiseline izuzevi glicin sadre asimetrian ugljikov atom. Poznato je u organskoj kemiji da molekule koje sadre asimetrian ugljikov atom posjeduju sposobnost zakretanja polarizirane svjetlosti u polarimetru. Takve tvari se nazivaju optiki aktivnim.Molekule koje su optiki aktivne posjeduju asimetrian ugljikov atom te mogu imati dvije razliite forme u prostoru kao neki predmet gledan u zrcalu. Takve dvije forme su optiki izomeri-enantiomeri, a oznaavaju se velikim slovima L i D. Predznak L, odnosno D, za sve molekule koje posjeduju asimetrian ugljikov atom odreen je konvencijom prema odgovarajuoj formi L-gliceraldehida, odnosno D-gliceraldehida

Sta su sapuni?

Stvaranje soli+baze=sapuniTopljivi u vodi. Imaju svojstvo stvaranja pjene i emulzije odakle potice njihova primjena. Visemasne kiselnine grade soli u reakcijama s alkalnim metalima ( KOH, NaOH ) gradeci pri tome sapune.H3C (CH2)n COOH + NaOH H3C(CH2)n COONa + H2OMolekula sapuna ima 2 pola I hidrofilni anionski dio-COO, hidrofobni alifatski lanac C atoma u R ostatku.

Esteri organski kiselina.?

Organske tvari u kojima organska grupa zamjenjuje jedan ili vie atoma vodika u hidroksilnoj skupini. Kod estera hidroksilna skupina reagira s karboksilnom skupinom i nastaje nova skupina koja se naziva esterska -COO-. Organske kiseline sa secerima grade estere. Poznati su : karboksline kiseline, esteri ocatne kiseline, esteri bezojeve kiseline, esteri fenolnih kiselina.Poznati su: esteri HNO3 (lijekovi za bolesti KVS), esteri sulfatne kiseline(u zivim org imaju ulogu vezivnih tkiva), esteri borne kiseline, esteri fosforne kiseline(imaju biolosku ulogu).

Esteri Anorganskih kiselina.?

Poznati su esteri HNO3 koji se koriste kao lijekovi za bolesti KDS. Esteri sulfatne kiseline se susrecu kod glukonjugata koji u zivim org imaju ulogu vezivnih tkiva. Esteri borne kiseline se koriste u metodama eletktroforetskog razdvajanja secera jer se mnogo lakse krecu u elektrocnom polju od cistog secera. Posebnu skupinu cine esteri fosforne kiseline imaju biolosku ulogu.Polifosfatni esteri kao ATP ima veliki znacaj kao hem energija zivih org ali i u ulozi koenzima raznih hemijskih kompleksa.

Izoelektricna taka.?

Predstavlja pH vrijednost pri kojem molekula aminokiseline elektricno neutralna i ne moze se kretati u elektricnom polju.

Asimetrini ugljikov atom.?

Kao povezivanje monosaharida u ciklicku strukturi javlja se novi asimetricni C atom s mogucnosti stvaranja dviju razlicitih izomera.Ovi izomeri se nazivaju ANOMERI koje se javljaju kod monosaharida a uzrok je C atom. Sve aminokiseline izuzevi glicin sadre asimetrian ugljikov atom. Poznato je u organskoj kemiji da molekule koje sadre asimetrian ugljikov atom posjeduju sposobnost zakretanja polarizirane svjetlosti u polarimetru. Takve tvari se nazivaju optiki aktivnim. Molekule koje su optiki aktivne posjeduju asimetrian ugljikov atom te mogu imati dvije razliite forme u prostoru kao neki predmet gledan u zrcalu.

Aminokiseline koje ulaze u sastav proteina?

U sastav proteina ulaze sve aminokiseline osim neproteinskih kiselina a to su (beta-alanin,ornitin i citrulin).A to su: glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, fenilalanin, triptofan, serin, treonin, cistein, tirozin, asparagin, glutamin, lizin, arginin, histidin.Glicin - je najjednostavnija aminokiselina (nalazi se u skleroproteinima)Alanin - ishodisni spoj za sve aminokiseline.

Kako se aminokiseline pojavljuju u ivi organizmima.?Aminokiseline se u organizam unose u slobodnom obliku ili u vezanom obliku (proteini). Pored toga to aminokiseline izgrauju proteine, one imaju i druge vane funkcije u ivim organizmima. U metabolizmu se mogu razliito mijenjati i davati vane ishodne spojeve za izgradnju i drugih bitnih spojeva za ivot jednog organizma.

PEPTITDI

Su molekule ili makromolekule koje nastaju menusobnim povezivanjem aminokiselina. U peptidnim lancima -karboksilna skupina jedne aminokiseline se vee na - amino skupinu druge aminokiseline peptidnom vezom pri emu se gubi jedna molekula vode.

Peptidna veza Reakcija -karboksilne skupine jedne aminokiseline s -amino skupinom druge aminokiseline daje sekundarni amid, a veza meu aminokiselinama se naziva peptidna veza.

Bioloka uloga peptida

Peptidi imaju vrlo bitnu bioloku ulogu. Najpoznatiji peptidi su s jedne strane hormoni, a s druge antibiotici. Pored toga mogu biti u ulozi modanih neuroprijenosnika kao to su enkefalini ili koenzima kao to je glutation (oksido-redukcijski koenzim).

Hormonski peptidi: Mnogi hormoni su po kemijskoj grai peptidi. Npr. hormoni hipotalamusa i hipofize:ocitocin,vasopresin.Adrenokortikotropin (ACTH) je peptid od 39 aminokiselina. Hormoni guterae su takoer peptidi. Inzulin je peptid od dva lanca: lanac A ima 21 aminokiselinu, dok lanac B ima 30 aminokiselina. Peptid glukagon je izgraen od 29 aminokiselina. Mnogi drugi hormoni su takoer krai ili dui peptidi. Peptidi antibiotici: Peptidi mogu imati ulogu antibiotika. Npr. pencilin je izmijenjeni dipeptid valina i cisteina.

Ostale bioloke uloge peptida. Peptidi su esto vrlo jaki otrovi. Npr. mnogi zmijski otrovi po kemijskom sastavu su peptidi. Konano peptidi su citostatici te se upotrebljavaju u terapijama lijeenja zloudnih tumora.

Hidroliza peptidnih lanaca.?

Neselektivna hidroliza peptidnog lanca. Sve peptidne veze u nekom peptidnom lancu hidroliziraju ako se peptid tretira s 6M HCl na temperaturi 110oC tijekom 24 sata. Dobije se smjesa aminokiselina koje su izgranivale peptidni lanac, bez ideje kojim redoslijedom su bile povezane. Neselektivno cijepanje peptidnog lanca je mogue i enzimski (enzim pepsin).

Selektivna hidroliza peptidnog lanca. Razliiti proteolitiki enzimi imaju specifinost cijepanja peptidnih lanaca na tono lokaliziranom mjestu. Npr. enzim tripsin specifino cijepa peptidne veze koje ukljuuju karboksilnu skupinu lizina ili arginina.

KOJE KEMIJSKE VEZE SU ZASLUZNE ZA PRELAZAK PEPTIDA U PROTEINE,KAKO NASTAJE SVAKA OD TIH VEZA I KAKAV PROSTORNI OBLIK ZAUZIMAJU PROTEINI.?

Tercijarna struktura je zastupljena kod globularnih proteina. Ona nastaje uslijed blizine aminokiselinskih R ostataka u samoj proteinskoj molekuli. Pod utjecajem vodikovih veza, hidrofobnih, disulfidnih i ionskih veza dolazi do povijanja peptidnog lanca, a proteinska molekula zauzima sferini izgled u prostoru. Prostorno ureenje je stabilizirano energijom navedenih veza:

Vodikova veza kod tercijarne strukture moe nastati izmeu peptidnih veza osnovnog lanca, izmeu polarnih grupa pobonih R ostataka, te izmeu peptidnih veza i polarnih grupa R-ostataka. Disulfidne veze nastaju dehidriranjem dvaju pobonih cisteinskih R ostataka. Ionske veze nastaju izmeu pozitivno i negativno nabijenih R-aminokiselinskih ostataka (lizin, histidin, arginin i asparginska i glutaminska kiselina) Hidrofobne veze nastaju pribliavanjem hidrofobnih aminokiselinskih ostataka (valin, leucin, izoleucin itd.) Uz izuzetak membranskih proteina, hidrofobne veze djeluju prvenstveno u unutranjosti molekule proteina. Tercijarna struktura ne znai iskljuivanje primarne i sekundarne strukture. Ona je u stvari kombinacija tih struktura.

PROTEINI

Peptidni lanci duzi od 100 aminokiselina ubrajaju se u proteine. Ove makromolekule dijele se na jednostavne i slozene. Jednostasvni su izgradjeni samo od aminokiselina a slozeni imaju i druge gradjevne sastojke. Prema prostetickoj skupini slozeni proteini se dijele na lipoproteine glipoproteine nukleoproteine fosfoproteine metaloproteine i kromoproteine. Prema topljivosti u vodi dijele se na netopljiove skleroproteine i topljive globularne . Prema strukturnoj gradji dijele se na primarna sekundarna tercijarna i kvarterna.

Sta su jednostavni proteini, a sta su slozeni. Nabrojati slozene proteine?

Jednostavni proteini su oni koji su gradeni od AK a slozeni proteini imaju i druuge gradevne sastojke a to su lipoproteini, glikoproteini, nukleoproteini, fosfoproteini, metaloproteini i kromoproteini.

Bioloska uloga proteina u organizmu?

Enzimska kataliza,prijenos i pohranjivanje molekula i jona,koordinirano pokretanje misica,mehanicka cvrstoca koze i kostiju,imunosna zastita,stvaranje i provodjenje nervnih impulsa,kontrola rasta stanica.

pOH vrijednosti?

simbol pOH koji naznauje negativni logaritam koncentracije hidroksid iona pOH = - log[OH-], te simbol pK kao negativni logaritam konstante ravnotee pK = - log K.

Izracunati pH i pOH vrijednost konc. (OH-) jona 0,0000001 mol/dm3.O kakvoj sredini je rijec u odnosu na kiselost?

pH= -log 0.0000001pH=7 ako je pH=7 onda i pOH otopina je neutralnaAko je pH7 otopina je bazna

Podjela proteina prema strukturnoj gradi:1. Primarna struktura predstavlja redoslijed aminokiselina povezanih peptidnim vezama u nekoj proteinskoj molekuli2. Sekundarna struktura nastaje uslijed vodikovih veza koje se stvaraju izmenu kisika karbonilne skupine (=CO) jedne peptidne veze i amidnog vodika (-NH) druge peptidne veze.3. Tercijarna struktura je zastupljena kod globularnih proteina. Ona nastaje uslijed blizine aminokiselinskih R ostataka u samoj proteinskoj molekuli.4. Kvarterna struktura nastaje menusobnim udruivanjem i polimerizacijom proteina tercijarne strukture. Ovo udruivanje se temelji na istim vezama koje se susreu i kod tercijarne strukture (vodikove, disulfidne, ionske i hidrofobne veze).

Prema prostetikoj skupini sloeni proteini se dijele na: lipoproteine (sadre lipide), glikoproteine (eere), nukleoproteine (nukleotide), fosfoproteine (fosfornu kiselinu), metaloproteine (Fe, Cu, Zn i Ni) i kromoproteine (obojene skupine).

Proteini se od peptida razlikuju po kompleksnosti i veliini molekula. Openito, peptidni lanci dui od 100 aminokiselina ubrajaju se u proteine. Ove makromolekule se dijele na jednostavne i sloene. Jednostavni su izgraneni samo od aminokiselina, a sloeni imaju i druge granevne sastojke (prostetike skupine). Prema prostetikoj skupini sloeni proteini se dijele na lipoproteine (sadre lipide), glikoproteine (eere), nukleoproteine (nukleotide),fosfoproteine (fosfornu kiselinu), metaloproteine (Fe, Cu, Zn i Ni) i kromoproteine (obojene skupine).

Hemoglobin je protein kvarterne strukture koji se sastoji o etiri polipeptidna lanca od kojih svaki sadri po jednu hem skupinu. Ima vie vrsta hemoglobina od kojih je hemoglobin A, preteni oblik hemoglobina u odraslih ljudi, izgraen od 2 2 podjedinica.

Sta je glikogen a sta celuloza?

Glikogen je ivotinjski ekvivalent amilopektina iz kroba. Ovaj homogeni polisaharid glukoze je vaan skladini oblik glukoze kod svih viih ivotinjskih vrsta. Za razliku od amilopektina, glikogen je mnogo razgranatija molekula. U sreditu makromolekule grananje je na 3-5 jedinica glukoze, a na perifernim dijelovima prosjeno grananje je na 10-15 jedinica glukoze. U glikogenu su identificirane i (1a-3) glukozidne veza i poneka fruktoza. Bioloka uloga ovih strukturalnih anomalija jo uvijek nije poznata. Broj glukoza u glikogenu ovisi o porijeklu. Npr. glikogen iz jetre ovjeka je izgranen od priblino 30 000 jedinica glukoze.

Celuloza je biljni polisaharid koji nastaje linearnim povezivanjem vie od 10 000 jedinica glukoze. Vrsta glikozidne veze je (1b-4), to celulozu ini neprobavljivom u ljudskom organizmu jer ne posjeduje enzime b-glukozidaze. Stabilnost prostornog urenenja se temeljina vodikovim vezama izmenu hidroksilne skupine na treem C atomu jedne glukoze i heterociklikog kisika susjedne glukoze.

ENZIMI

Su globularni proteini tercijarne ili kvarterne strukture koji na povrini imaju veinu polarnih aminokiselinskih ostataka, dok su nepolarni ostaci okrenuti prema unutranjosti molekule. Ovako organizirane proteinske molekule nazvane enzimi imaju visoku katalitiku mo i specifinost za pojedine kemijske reakcije i supstrate u ivim organizmima. Katalitika mo nekog enzima se oituje njegovom sposobnou da smanjuje energiju aktivacije kemijskih reakcija. Enzimi se dijele u 6 grupa: Oksidoreduktaze - pospjesuju reakciju oksidacije i redukcije Transferaze - kataliziraju transport hem.grupa s molekula na molekul Hidrolaze - kataliziraju povezivanje vode sa supstratom Liaze - kataliziraju transport hem.grupa na supstrat uz nastajenje II veze Izomeraze - kataliziraju meumolekularno preureenje Ligaze - kataliziraju reakciju sinteze i nastajanja hem.veza

Sta su aktivatori kakvi mogu biti i kako utiu na Michaelisovu konstantu ?Aktivatori su po prirodi razliiti . Jedni sz pravi aktivatori a drugi su anti inhibitori . Aktivatori uglavnom ubrzavaju enzimske reakcije, a da pri tome ne mijenjaju afinitet enzima za supstrat. Michaelisova konstanta ostaje nepromijenjena.

Podjela faktora koji uticu na enzimsku aktivnost? Faktori koji utiu na enzimsku aktivnost dijele se na: enzimsku reverzibilnost, enzimsku specifinost, fizike uvjete sredine (utjecaj temperature i utjecaj pH) i utjecaj kemijskih tvari (aktivatori i inhibitori).

ta su aktivatori, kakvi mogu da budu i kako utiu na Michaelisovu konstantu.?Aktivatori enzimske reakcija su po prirodi vrlo razliiti. Jedni su pravi aktivatori (npr.metalni ioni), a dr su ustvari anti inhibitori (npr.cijanidni ion). Aktivatori uglavnom ubrzavaju enzimske reakcije, a da pri tome ne mijenjaju afinitet enzima za supstrat (Michaelisova konstanta ostaje nepromijenjena).

Aktivno mjesto.?Predstavlja mali broj aminokiselina smjetenih u unutranjosti u hidrofobnom dijelu proteinske molekule, ije prostorno urenenje odgovara molekuli supstrata.

Koenzim.?Uloga koenzima A je da pri metabolikim promjenama prenosi acilne skupine. Tu ulogu obavlja pomou reaktivne tiolne SH skupine u cisteaminu. Od svih uloga, najvanija uloga koenzima A je prijenos acetilne jedinice i njeno uvoenje u ciklus limunske kiseline. ADENOZIL METIONIN je specifian koenzim koji ima vanu ulogu u intermedijernom metabolizmu prijenosa metilne skupine CH3.

Inhibitiroi Enzimske aktivnosti.?

Djeluju na vrlo razlicite nacine. Ireverzibilni inhibitori trajno denaturiraju enzim i prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom kemijske tvari koje denaturiraju proteinski dio enzima i nemaju neki poseban znacaj u biokemiji. Reverzibilni inhibitori utjecu na enzimsku kinetiku i mogu cak zaustaviti kataliziranu reakciju ali ova inhibicija moze biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim inhibitorima je vrlo velik jer omogucavaju mjenjanje enzimske aktivnosti nekog enzima u danom trenutku sto omogucava mnoge prakticne primjene. Razlikuju se dva tipa inhibitora .kompetitivni i nekompetitivni.

Sta se moze zakljuciti iz sljedeca dva dijagrama?

Utjecaj koncentracije enzima i supstrata na brzinu enzimske reakcije. Poetna brzina enzimske reakcije (vo) proporcionalno ovisi o koncentraciji enzima. Pri konstantnoj koncentraciji supstrata, maksimalna brzina enzimske reakcije raste s porastom koncentracije enzima do neke odrenene vrijednosti, nakon ega ostaje konstantna. Maksimalna brzina enzimske reakcije ovisi o prirodi i koncentraciji enzima. Ako se poveava koncentracija supstrata ([S4] > [S3] > [S2] > [S1]), a da koncentracija enzima ostaje nepromijenjena, tada poetna brzina nastajanja produkta enzimske reakcije vo raste analogno s porastom koncentracije supstrata.

Definicija aktivnog mjesta

U trenutku katalitike promjene supstrat je s enzimom povezan uglavnom slabim nekovalentnim vezama (vodikove, hidrofobne i VanderWalsove veze) to omoguava brzu izmjenu molekula supstrata na enzimu. Ta izmjena se dogaa u jednom dijelu enzima nazvanom aktivno mjesto. Aktivno mjesto predstavlja mali broj aminokiselina smjetenih u unutranjosti u hidrofobnom dijelu proteinske molekule, ije prostorno ureenje odgovara molekuli supstrata. Takav trodimenzijski prostor u hidrofobnoj unutranjosti enzima je odgovoran za njegovu katalitiku mo. Aminokiseline koje izgrauju aktivno mjesto ne moraju biti susjedne aminokiseline u peptidnom lancu.

Postoje etiri vrste aminokiselina u sastavu nekog enzima: Indiferentne ne sudjeluju u aktivnosti enzima. Moe ih se odstraniti bez umanjenja enzimske aktivnosti. Konformacijske slue kao potpora funkcijskim aminokiselinama. Moe ih se odstraniti, a enzimska aktivnost je i dalje prisutna, menutim enzim postaje vrlo osjetljiv i nepostojan. Pomone aminokiseline nemaju kontakt sa supstratom, ali pomau pokretljivosti aminokiselinama u blizini aktivnog mjesta. Bez njih enzim uglavnom gubi katalitiku mo. Kontaktne aminokiseline izgranuju aktivno mjesto i u direktnom su kontaktu sa supstratom. Ove aminokiseline osiguravaju katalitiku mo enzima.

Michaelisova konstanta (KM predstavlja koncentraciju supstrata [S] pri kojoj je pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno supstratom i kada enzim postie polovicu maksimalne brzine reakcije.) to u zagradi trebas napisati ispod slike. (MICHAELISOVA KONSTANTA OSTAJE NEPROMIJENJENA)

Znaaj Michaelisove konstante

-prema definiciji michelasova konstanta je jednaka.KM=k2+k3/k1K2ik3-konstante brzine reakcije,a k1 je konstanta reakcije drugog reda.KM predstavlja koncentraciju supstrata pri kojoj je pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno supstratom i kada enzim postize polovicu maksimalne brzine reakcije. Kada se jednom odredi vrijednost KM tada s emoze izracunati frakcija popunjenih aktivnih mjesta na enzimu pri svakoj koncentraciji supstratA f ES= V/Vmax .KM odredjuje koliki je afinitet enzima za supstrat .Kada je veci KM tada je manji afinitet enzima za supstrat i obrunuto.Afinitet ugl ovisi o konstantama brzine reakcije K1ik2.

Izoenzimi predstavljaju posebne sluajeve heteropolimernih enzima u kojima su katalitike aktivnosti razliitih podjedinica identine

Polienzimski sustavi ili polifunkcionalni enzimi su proteinske molekule sposobne da katalitiki djeluju s vie razliitih kofaktora. Interes jedne takve organizacije je u koordinaciji vie razliitih enzimskih aktivnosti.

Glikozidi i glikozidna vezaU reakcijama sa alkoholima fenolima aminima i organskim kiselinama poluacetali prelaze u acetale. Takvi acetali se nazivaju glikozidi a nastala veza izmedju secera i nesecernog dijela molekula naziva se glikozidna veza.

Proces Glikolize.?

Glikoliza ima dvojaku ulogu da razgranuje glukozu u svrhu stvaranja ATP ali i osiguravanja granevnih osnovnih jedinica za sintezu stanicnih sastojaka. Glikoliza predstavlja slijed kemijskih reakcija u kojima se glukoza transformira u pirvat uz istovreemno stvaranje ATP . Kod aerobnih organizama glikoliza je predigra ciklusu limunske kiseline Stvaranje etanola i laktata iz glukoze naziva se proces vrenja(fermentacije)

Utjecaj koncentracije enzima i susptrata na brzinu hemijske reakcije.?

Pocetna brzina enzimske reakcije v0 proporcionalno ovisi o koncentraciji enzima pri konstantnoj koncentraciji supstrata Max.brzina enzimske rekacije raste s porastom koncentracije enzima do neke odredjene vrijednosti nakon cega ostaje konstantna.Max brzina ovisi o kon.enzima i o prirodi. Ako se poveca kon supstrata a konc enzima ostaje konstantna tada ce brzina enzimske reakcije da raste.

Uticaj pH na brzinu enzim r-je.?

Utjecaj pH: Ako se odredi brzina enzimske reakcije u ovisnosti o pH sredine u kojoj se odvija moe se primijetiti da aktivnost enzima raste, prolazi kroz maksimum, a zatimopada. Moe se zakljuiti da za neku enzimsku reakciju postoji optimalan pH pri kojem je enzim najaktivniji.

KM.DIJAGRAM-DEF.?

KM predstavlja koncentraciju supstrata [S] pri kojoj je pola aktivnih mjesta na enzimu ispunjeno supstratom i kada enzim postie polovicu maksimalne brzine reakcije. Kada se jednom odredi vrijednost KM, tada se moe izraunati frakcija popunjenih aktivnih mjesta na enzimu pri svakoj koncentraciji supstrata. KM konstanta odreuje koliki je afinitet enzima za supstrat. Kada je vei KM tada je manji afinitet enzima za supstrat i obrnuto. Afinitet uglavnom ovisi o konstantama brzine reakcije k1 i k2, dok brzina stvaranja produkta P, tj. brzina enzimske reakcije ovisi o konstanti brzine k3. Zato se konstanta k3 naziva katalitika konstanta brzine i esto oznaava s kkat. Ona odredjuje broj molekula supstrata promijenjenih u jedinici vremena na jednoj molekuli enzima. Poznata je kao prometni broj enzima.

Inhibitori enzimske aktivnosti.?

Djeluju na vrlo razliite naine. Ireverzibilni inhibitori trajno denaturiraju enzim i prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom kemijske tvari koje denaturiraju proteinski dio enzima i nemaju neki poseban znaaj u biokemiji. Reverzibilni inhibitori utjeu na enzimsku kinetiku i mogu ak zaustaviti kataliziranu reakciju, ali ova inhibicija moe biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim inhibitorima je vrlo velik jer omoguavaju mijenjanje enzimske aktivnosti nekog enzima u danom trenutku to omoguava mnoge praktine primjene. Razlikuju se dva tipa inhibitora: kompetitivni i nekompetitivni.

Parametri koji utjeu na enzimsku aktivnost su.?Koncetracija enzima, koncentracija supstrata, temperatura, PH i inhibitor.* potpunim sagorijevanjem CO2 nepotpuni CO ima vei afinitet za vezanje hemoglobina 200 - 300x do O2 (karboksi hemoglobin)

Aktivacija metalnim ionima.?Mnogi enzimi se aktiviraju metalnim ionima. Praktino sve kinaze se aktiviraju s Mg2+ ionom koji se vee na ATP molekulu i pokree enzimsku reakciju. Alkohol dehidrogenaze se aktiviraju sa Zn2+, a piruvat dekarboksilaze s Mn2+ itd

Utjecaj Temp. i Ph na hemijsu reakciju.?

Empirijski je utvreno da porast temperature od 10C izaziva udvostruenje reakcije.Ovaj fenomen se objanjava time to na vioj temperaturi postoji vei broj molekula ija je energija jednaka energiji aktivacije molekula za datu reakciju tako da vei broj molekula i ulazi u reakciju.Samim tim vea je i brzina reakcije koja je definisana kao promjena koncentracije u jedinici vremena.Meutim s obzirom da su enzimi proteinske prirode ne moze se ii na neogranieno poveanje temperature jer na viim temperaturama enzimi podlijeu termalnoj denaturaciji.Veina enzimskih reakcija se ubrzava do temperature od 45C, dok iznad te temperature otpoinje termalna denaturacija.Utjecaj,Ph:Ako se odredi brzina enzimske reakcije u zavisnosti od pH sredine u kojoj se odvija moze se primjetiti da aktivnost enzima raste,prolazi kroz maksimum i zatim opada. Moze se zakljuciti da za neku enzimsku reakciju postoji OPTIMALAN pH pri kojoj je enzim najaktivniji.

Inhibitori enzimske aktivnosti.?

Djeluju na vrlo razliite naine. Ireverzibilni inhibitori trajno denaturiraju enzim i prekidaju njegovu aktivnost. To su uglavnom kemijske tvari koje denaturiraju proteinski dio enzima i nemaju neki poseban znaaj u biokemiji. Reverzibilni inhibitori utjeu na enzimsku kinetiku i mogu ak zaustaviti kataliziranu reakciju, ali ova inhibicija moe biti kontrolirana. Interes za reverzibilnim inhibitorima je vrlo velik jer omoguavaju mijenjanje enzimske aktivnosti nekog enzima u danom trenutku to omoguava mnoge praktine primjene. Razlikuju se dva tipa inhibitora: kompetitivni i nekompetitivni.

KOFAKTORI I VITAMINI

Vitamin B2 ili riboflavin je prekursor drugog vanog oksido-redukcijskog koenzima flavin adenin dinukleotida (FAD), koji je u katalitikim procesima uglavnom vrsto vezan na apoenzim i ponaa se kao prostetika skupina. Flavinski dio molekule prima elektrone i protone.

Vitamin B6 igra bitnu ulogu pri prijenosu aminokiselina u njihovom metabolizmu. Funkcionalna struktura ovog koenzima je piridoksal fosfat koji je u stvari esterski derivat vitamina B6 i fosforne kiseline.

Vitamin B1 ili tiamin djeluje u metabolikim promjenama raznih molekula. Njegova funkcionalna struktura je aktivni derivat fosforne kiseline tiamin pirofosfat. A u svome sastavu ima molekulu pantotenske kiseline (vitamin B5) i cisteamina (aktivni dio molekule).

Vitamin B12 je koenzim koji ima kompleksnu molekulu iji aktivni dio sadri Koion koji u trenutku aktivnosti mijenja oksidacijsko stanje Co3+ Co2+. Ovaj koenzim reagira na tri razliita naina, ovisno o apoenzimu: katalizira reakcije izomerizacije monougljikovih skupina katalizira redukcije radikala katalizira transport metil radikala

Vitamin K ili filokinon igra bitnu ulogu pri koagulaciji krvi. Njegova oksidoredukcijskaaktivnost nije jo poznata.

Biotin ili Vitamin H je koenzim koji prenosi CO2. S apoenzimom je povezan amidnom vezom izmeu njegove karboksilne skupine i lizinskog R ostatka na apoenzimu.

Niacin ili Nikotinat je vitaminski prekursor vrlo vanog piridinskog koenzima nikotinamid-adenin dinukleotida (NAD+), koji igra vrlo vanu ulogu pri prijenosu elektrona u biolokim oksido-redukcijskim procesima. Nikotinamidski dio molekule prenosi elektrone i protone.

Oksidoredukcijski konenzim, ovi koenzimi su povezani s biolokim procesima oksidacije i redukcije. U veini sluajeva djeluju u mitohondrijima u procesu disanja i oksidacijske fosforilacije.

EERI

Definicija secera glasi.?

Seceru su organske molekule izgradene od lanca ugljikovodika na kojem je vezano vise hidroksilnih skupina i po jedna aldehidna ili keto skupina. Najmanji eeri su trioze: dihidroksiaceton i gliceraldehid.

BIoloka uloga eera.?

- strukturni elementi: npr. celuloza u biljnom svijetu, a u ivotinjskom svijetupolisaharidi izgranuju zatitne opne i oklope- energetska rezerva: glikogen kod ivotinja i krob u biljnom svijetu- osnovni intermedijeri metabolizma: npr. eer riboza koja ulazi u izgradnju RNA,DNA i raznih koenzima- uloga receptora raznih signala: na povrini stanice glikoproteini i glikolipidi svojimeernim dijelom molekule imaju ulogu receptora raznih kemijskih i elektrinihsignala.

Sta su ugljikohidrati?Seceri su organske molekule izgradjene od lanca ugljikovodika na kojem je vezano vise hidroksilnih skupina i po jedna aldehidna ili keto skupina.Najmanji seceri su trioze: dihidroksiaceton i gliceraldehid.

Sta su saharidi i podjela?

Saharidi ili seceri su jednostavni ugljikohidrati,slatka okusa,iznimno vazni u prehrani i metabolizm svih zivih bica. Kemijski mogu biti:monosaharidi i oligosaharidi. Ovisno o broju C atoma svrstavaju se u: trioze, tetroze.

Podijela polisaharida i disaharida?

Polisaharidi su ugljikohidrati vece molekulske mase i slozenije gradje koji se sastoje od velikog broja monosaharida povezanih glikozidnim vezama.netopljivi su u vodi.najvazniji predstavnici su: skrob, celuloza i glikogen. Polisaharidi gradjeni od jedne vrste monosaharida nazivaju se homopolsiaharidi (skrob,celuloza, glikogen, agar, pektin). Polisaharidi gradjeni od dvije ili vise monosaharida nazivaju se heteropolisaharidi (heparin). Disaharidi su oligosaharidi gradjeni od dvije jedinice monosaharida.Za organizam covjeka najvazniji disaharidi su: maltoza, laktoza, celebioza, saharoza i trehaloza.

GLUKOZA je monosaharid,sadrzi 6 ugljikovih atoma.SAHAROZA ili KUHINJSKI SECER je disaharid glukoze i fruktoze koje su povezane 1alfa -2 beta blikozidnom vezom.MALTOZA je produkt razgradnje polisaharida skroba i glikogena,nastaje povezivanjem dviju glukoza gradeci 1alfa-4 glukozidnu vezu sto znaci da je osjetljiva na djelovanje alfa-glukozidaze.CELULOZA je biljni polisaharid koji nastaje linearnim povezivanjem vise od 10 000 jedinica glukoze.TREHALOZA - nalazi se u sampinjonima i insektima.Nastaje povezivanjem dviju glukoza 1alfa1alfa glikozidna veza.CELEBIOZA - produkt razgradnje celuloze povezivanjem dviju glukoze 1beta-4 glukozidnom vezom.

Trioze Najmanji eeri su trioze: dihidroksiaceton i gliceraldehid.

Laktoza je mlijeni eer koji nastaje povezivanjem galaktoze i glukoze gradei (1-4) glikozidnu vezu, koja je osjetljiva na djelovanje -galaktozidaz

Kako se dijele jednostavni seceri ili monosaharidi, navesti primjere?

Monosaharidi ili jednostavni seceri se dijele na: ALDOZE (glukoza) i KETOZE (fruktoza)

Nereducirajui disaharidi.?

Saharoza ili kuhinjski eer je disaharid glukoze i fruktoze, koje su povezane (1 -2) glikozidnom vezom. Saharoza nema reducirajuihsvojstava, jer su i aldehidna i keto skupina ukljuene u nastanak glikozidne veze.

Definiraj pojam GLIKOLIZE i emu slui glikoliza?

Glikoliza ima dvojaku ulogu, da razgranuje glukozu u svrhu stvaranja ATP ali i osiguravanja granevnih osnovnih jedinica za sintezu staninih sastojaka. Glikoliza predstavlja slijed kemijskih reakcija u kojima se glukoza transformira u piruvat uz istovremeno stvaranje ATP. Kod aerobnih organizama glikoliza je predigra ciklusu limunske kiseline. Stvaranje etanola i laktata iz glukoze naziva se proces vrenja (fermentacije). Redukcija eera.?Slobodnu karbonilnu skupinu moe se reducirati kemijski ili enzimski. Enzimska redukcija eera je reverzibilna, a kemijska nije. Redukcijom eera nastaju polialkoholi.

Oksidacija eera.?

Oksidacija eera je mogua na vie naina: U lunatoj sredini mnogi metalni kationi oksidiraju eere (Fehling-ova otopina).

Blagi oksidansi, kao brom i jod, u lunatoj otopini oksidiraju aldehidnu skupinu eera u karboksilnu skupinu i nastaju aldonske kiseline.

Ova oksidacija je mogua i enzimskim putem. Npr. enzim glukozaoksidaza oksidira glukozu u glukonsku kiselinu. Ova reakcija se susree u metabolizmu eera kod svih ivih organizama.

Kojom glikozidnom vezom nastaje Celuloza.?

Celuloza nastaje 1beta-4glikozidnom vezom,sto celulozu cini ne probavljivom u ljudskom organizmu jer ne posjeduje enzim betaglukozidaza.

Optika aktivnost eera.?

Budui da imaju najmanje jedan asimetrian C atom, svi eeri imaju mo zakretanja polarizirane svjetlosti. Svjetlost mogu zakretati u lijevo ili u desno, ali kao kod aminokiselina, zakretanje polarizirane svjetlosti nema nikakve veze s L i D strukturnim oblicima.

Furfurali koji se dobiju ciklizacijom eera u kiseloj sredini imaju svojstvo da reagiraju s fenolima, s ciklikim aminima ili heterocliklikim spojevima duika. Produkti ovih reakcija su razni obojeni derivati. Razliita obojenja se dobiju za razliite eere, a ako su obojenja stabilna, reakcije se mogu koristiti za kvalitativno i kvantitativno dokazivanje eera. U tu svrhu koriste se: -naftol(Molish-ovareakcija) rezorcinol (Selimanoff-ova reakcija) orcinol (plavo-ljubiast derivat slui za identifikaciju riboze) difenil amin (Dische-ova reakcija)

Oligosaharidi nastaju glikozidnim povezivanjem dviju do deset monosaharidnih jedinica. Glikozidna veza je stabilna u baznoj sredini, ali vrlo lako moe biti raskinuta kiselom ili enzimskom hidrolizom.

Sta nastaje redukcijom secera na koji nacin se redukcija moze izvesti po cemu se zazlikuju te reakcije prikazat najmanje jednu reakciju?

Redukcijom eera nastaju polialkoholi.. Slobodnu karbonilnu skupinu moe se reducirati kemijski ili enzimski. Enzimska redukcija eera je reverzibilna, a kemijska nije..

Sta su glikozidi?

U reakcijama s slkoholima, fenolima, aminima i organskim kiselinama , poluacetali prelaze u acetale.Takvi acetali se nazivaju GLIKOZIDI a nastala veza izmedu secera i nesecernog dijela molekula naziva se GLIKOZIDNA VEZE.Haworth-ov eksperimentalni dokaz na sljedei nain pokazuje poziciju zatvaranja prstena: 1. Metiliranje slobodnih OH skupina. Hidroksilna skupina koja zatvara prsten ne reagira. 2. Hidroliza razrijeenom HCl, regenerira se samo aldehidna OH skupina, ostale OH skupine ostajumetilirane 3. Oksidacija s HNO3 nastaje trimetoksi glutarna kiselina kao dokaz 1-5 veze, inae bi nastala neka druga dikarboksilna kiselina s manje C atoma. Trimetoksi glutarna kiselina moe nastati samo ako je poluacetalna veza izmeu prvog i petog C atoma u glukozi.

Sta je epimerizacija?

Prelazak aldehidnog oblika secera u keto oblik, bez zagrijavanja bazne ili loznate sredine.

LIPIDI

Lipidi su prirodni derivati koji nastaju u reakcijama masnih kiselina s alkoholima ili aminima. Jednostavni lipidi su izgraneni samo od atoma ugljika, vodika i kisika. Tu se ubrajaju gliceridi kod kojih je alkohol glicerol, drugi sloeni spojevi kod kojih je alkoholna skupina neki alifatski alkohol s vie C atoma i steroidi u kojima je alkohol sterol. Sloeni lipidi pored C, H i O atoma mogu sadravati i N, P ili S atome. Lipidi imaju dvostruku bioloku ulogu: kao rezerva hranljivih sastojaka u vrijeme gladovanja (jednostavni lipidi) i kao strukturni elementi za izgradnju biolokih membrana (sloeni lipidi).

a) Teki lipoproteini HDL (High density lipoprotein). Teki lipoproteini osiguravaju transport fosfolipida i manjim dijelom kolesterola u krvotoku. Imaju gustou = 1,063 - 1,210 g/mL. Dimenzija 5 - 10 nm. Molekulska masa Mr = 100 000 - 400 000. Sadre priblino 50% proteina, 25% fosfolipida, 12% esterificiranog kolesterola, 10% triglicerida i 3% slobodnih masnih kiselina.

b) Lagani lipoproteini LDL (Low density lipoprotein). Ovi lipoproteini su glavni prijenosnici kolesterola od jetre do perifernih tkiva. Kolesterol je vezan na fosfolipidnu frakciju. Srednja gustoa im je = 1,035 g/mL, Mr = 3 300 000. Dimenzija 17 - 26 nm. Oni sadre 25% proteina i 75% lipida, a lipidna frakcija je izgranena od 20% fosfolipida, 15% triglicerida, 50% esterificiranog kolesterola, 12 % slobodnog kolesterola i ostatak su slobodne masne kiseline.Koje biomolekule sadrze vodik, kisik, ugljik, nitrogen, sumpor i fosfor?Lipidi.

Kakva je razlika izmedu lipida i lipoproteina?

Lipidi se sastoje o alkohola i masnih kiselina a lipoproteini se sastoje od alkohola, masnih kiselina i proteina.

Steroidi su esteri masnih kiselina i sterolskih alkohola. Sve masne kiseline mogu graditi steroide, koji kod ovjeka imaju vrlo vanu ulogu pri transportu masnih kiselina.

Lecitini su uti spojevi koji imaju puferska svojstva: kisela radi fosforne kiseline i bazina radi amonijeve skupine u kolinu. Inae su jako rasprostranjeni u prirodi, posebno ih mnogo ima u pluima, jetri, mozgu, umancu jaja itd.

Kemijska svojstva viemasnih kiselina povezana s karboksilnom skupinom.?a) Stvaranje soli Viemasne kiseline grade soli u reakcijama s alkalnim metalima (KOH, NaOH) gradei pri tome sapune. Za razliku od masnih kiselina, sapuni su topljivi u vodi. Oni imaju svojstva stvaranja pjena i emulzija odakle potie njihova primjena.

H3C (CH2)n COOH + NaOH H3C (CH2)n COOH + H2O

Molekula sapuna u stvari ima dva pola: hidrofilni anionski dio -COO- i hidrofobni alifatski lanac C atoma u R ostatku

b) Stvaranje estera Vie masne kiseline reagiraju s alkoholima i izgranuju estere. U svrhu frakcioniranja i odrenivanja masnih kiselina esto se koristi reakcija stvaranja metilestera masnih kiselina koji su isparljivi spojevi i mogu se istraivati plinskom kromatografijom.

Kemijska svojstva masnih kiselina povezana s dvostrukim vezama.?

a) Reakcija adicije Ako se nazasiena masna kiselina tretira bromom ili jodom, adicijom ovih halogenih elemenata na dvostruku vezu dobije se odgovarajui derivat. Gubljenje crveno-smene boje ukazuje na troenje Br2 u reakciji adicije i moe biti dokaz dvostruke veze u nezasienoj masnoj kiselini. Zasiene kiseline ne daju ovu reakciju.

Hidrogeniranjem nezasienih masnih kiselina nastaju odgovarajue zasiene masne kiseline. Ova reakcija je nala praktinu primjenu u proizvodnji margarina iz biljnih ulja.

b) Oksidacija dvostruke veze Tretiranjem nezasienih masnih kiselina peroksidima ili slinim oksidansima nastaju toksini spojevi epoksidi.

Pri djelovanju neorganskih kiselina pri 50 C nezasiene masne kiseline s jednom dvostrukom vezom daju odgovarajui glikol.

Ako se nezasienu masnu kiselinu tretira s jakim oksidansom (koncentrirana otopina KMnO4) dolazi do cijepanja molekule i stvaranja dvije kiseline:

c) Autooksidacija masnih kiselina Autooksidacija masnih kiselina je proces koji se normalno odvija pod djelovanjem kisika iz zraka. Masne kiseline poprimaju karakteristian ranketljiv miris. Ovaj proces se aktivira prisustvom enzima lipoksidaza pri emu nastaju toksini aldehidi i razni derivati neugodnog mirisa. Parcijalno i privremeno autooksidacija masnih kiselina moe se sprijeiti upotrebom prirodnih ili sintetskih antioksidansa.Razlika izmeu Enantiomera i Dijasteroizomera.?

Enantiomeri su stereoizomeri koji se odnose kao predmet i lik u ogledalu i ujedno se ne mogu medjusobno preklopiti. Plasticno prikazano njihov odnos je istovjetan odnosu lijeve i desne sake ljudske ruke. Enantiomeri pokazuju iste fizicke osobine osim u pogledu rotacije ravni polarizovane svjetlosti gdje oba enantiomera ravan okrecu za isi ugao ali u suprotnim smjerovima. U prisustvu simetricnih reagenasa ne postoji razlika u hemijskim osobinama enantiomera jednog stereoizomera naziva se recemicna smjesa ili racemat i usljed medjusobno anulirajuceg efekta enantiomera raemat ne pokazuje opticku aktivnost.

METABOLIZAM

Metabolizam (izmjena tvari) predstavlja mreni sustav tisua kemijskih reakcija pri kojima stanice nekog organizma crpe energiju iz svoje okoline (katabolizam) i sintetiziraju osnovne pretee za izgradnju vlastitih makromolekula (anabolizam). Broj reakcija u organizmu je velik, ali broj vrsta reakcija i molekula koje u njima sudjeluju je razmjerno malen. U svim oblicima ivota sredinju ulogu ima skup od stotinjak molekula. U ovim predavanjima izloena samo opa naela crpljenja energije iz hrane (katabolizam). Osnovna zadaa katabolizma je stvaranje ATP koji se troi za pokretanje miia, aktivni transport tvari i biosintetske procese u nekom organizmu.

Ravnotezu u organizmu regulisu tri sistema nabroj i navesti vremensko djelovanje?

- hemijsko puferski sustavi tjelesnih tekucina (trenutacno djeluje u sprijecavanju promjene (H+))- disni sustav (disanjem unutar nekoliko minuta izbacuje se co2- bubrezi (najsnazniji reulacijski sustav cije se pufenranjem mjeri u satima ili cak danima)

Faze stvaranje energije u ljudskom org. navesti mjesto odvijanja svake faze i u kojoj fazi nastaje najvise atp?

Stvaranje energije oksidacijom hranljivih tvari moe se podijeliti u tri stupnja: Prvi stupanj se odvija u eludcu i crijevima gdje se velike molekule iz hrane cijepaju na manje. Proteini se hidroliziraju u dvadeset vrsta aminokiselina, polisaharidi u jednostavne eere poput glukoze i fruktoze, a masti u glicerol i masne kiseline. U ovoj fazi ne nastaje energija. Drugi stupanj se odvija u stanicama gdje se nastale male molekule dalje razgrauju do nekoliko jednostavnih jedinica koje imaju sredinju ulogu u metabolizmu. Iz veine ovih molekula (eera, masnih kiselina i nekih aminokiselina) stvara se acetilna jedinica koja se povezuje s koenzimom A. U ovoj fazi nastaje neto korisne energije u obliku ATP. Trei stupanj se odvija u mitohondrijama i sastoji se od ciklusa limunske kiseline (Krebsov ciklus) i oksidacijske fosforilacije. Pri oksidaciji reduciranih koenzima NADH i FADH2, u procesu oksidacijske fosforilacije nastaje ATP. Veina ATP stvorenog razgradnjom hranljivih tvari nastaje na ovom stupnju.

Ciklus limunske kiseline.?

Je konani opi put oksidacije hranljivih sastojaka. Veina molekula ulazi u ciklus u obliku acetil-CoA. Veza glikolize i ciklusa limunske kiseline je oksidacijska dekarboksilacija piruvata ime se potrebni NAD+ i FAD. Ti se nosai elektrona regeneriraju kad NADH i FADH2 prenesu svoje elektrone elektron-transportnim lancem na O2, pri emu se stvara ATP. Ciklus se kontrolira regulacijom triju enzima koji u njemu sudjeluju. Visokoenergijski naboj smanjuje aktivnost citrat-stvaranje acetil-CoA iz piruvata. Aktivnost kompleksa piruvat dehidrogenaze kontroliraju povratno smanjivanje brzine stvaranja acetil-CoA kada je visoka koncentracija ATP. S druge strane, kada je energijski naboj stanice nizak, tj. koncentracija ADP visoka, tada je stimulirana izocitrat dehidrogenaze i ubrzan ciklus limunske kiseline. Jedan je od temeljnih metabolickih ciklusa kod stanica koje koriste kisik. Krebsov ciklus je kljucni metab.proces koji spaja puteve degradacije (katabolizam) ugljikohidrata ,lipida i bjelancevina u ugljicni dioksid i vodu uz oslobadjanje kemijske energije.

(Skraeno): Jedan je od temeljnih metabolickih ciklusa kod stania koje koriste kisik. Krebsov viklus je kljucni metabolicki proces koji spaja putebve degradacije ugljikohidrata lipida i blejancevina u ugljicni dioksid i vodu uz oslobadjanje kemijske energije.

Ciklus Ure-e.?

Dio nastalog amonijeva iona nastalog razgradnjom aminokiselina trosi se za biosinteze dusikovih spojeva. Visak amonijeva iona buduci da je otrovan za stanicu kod vecine kopnenih kraljesnjaka se pretvara u ureu,a zatim izlucuje iz organizma. Urea se sintetizira u tazozvanom ciklusu uree. To je serija reakcija u kojoj nastaje urea iz amonijeva iona i ugljicnog dioksida. Neposretna preteca uree je aminokiselina arginin koju enzim arinaza hirdrolizira na ureu i orinitin. Ostale reakcije ciklusa eree sluze sintezi arginina iz ornitina.

Adenozin trifosfat (ATP) kao izvor energije.?

Molekula ATP je bogata energijom jersadri dvije fosfoanhidridne veze koje hidrolizom oslobanaju svaka za sebe 30,5 kJ/mol. Oslobonena energija moe se iskoristi za pokretanje endergonih procesa.

U ivim organizmima postoje i druge molekule koje posjeduju visok potencijal za prijenos fosfatne skupine i oslobananje energije za pokretanje endergonih procesa. Npr. fosfoenol piruvat (Go = - 61,9 kJ/mol) ili karbamoil fosfat (Go = - 51,5 kJ/mol)

Uloga vode u organizmu.?

nosi nutrijente i otpadne produkte ispunjava stanini i meustanini prostor pomae stvaranju makromolekula sudjeluje u kemijskim reakcijama slui kao otapalo mineralima, vitaminima i aminokiselinama djeluje kao titnik izmeu zglobova slui kao ublaitelj udara i stresa oka, kraljenice i posteljice u vrijeme trudnoe pomae pri regulaciji tjelesne temperature suspstrat ili proizvod hemijskih reakcija

Uloga DNA i Atp-a

Polifosfatni ester kao ATP-ona ima veliki znacaj kao hemijska energija zivih organizama ali i u ulozi koenzima raznih enzimskih kompleksa . Osnovna zadaca katabolizna je stvaranje ATPa koji se trosi za pokretanje misica,aktivni transport tvari i biosintetske procese u nekom org. DNA esteri fosforne kiseline koji povezuju dvije ili vise molekula secera preko esterske veze. Ova struktura je u osnovi svih nukleinskih kiselina.

U procesu metabolizma na ta se cjepaju molekule polisaharida, proteina i masti u elucu.

Proteini polisaharidi i masti ne mogu da prodju kroz zid tankog crijeva pa se razlazu na aminokiseline glukozu glicerol i masne kiseline.

Nabrojte faze stvaranja energije oksidacijom u ljudskom organizmu, navesti mjesto odvijanja svake faze i ukojj nastaje najvie Atp-a.?

Stvaranje energije oksidacijom hranljivih tvari moe se podijeliti u tri stupnja: - Prvi stupanj se odvija u eludcu i crijevima gdje se velike molekule iz hrane cijepaju na manje. Proteini se hidroliziraju u dvadeset vrsta aminokiselina, polisaharidi u jednostavne eere poput glukoze i fruktoze, a masti u glicerol i masne kiseline. U ovoj fazi ne nastaje energija. - Drugi stupanj se odvija u stanicama gdje se nastale male molekule dalje razgrauju do nekoliko jednostavnih jedinica koje imaju sredinju ulogu u metabolizmu. Iz veine ovih molekula (eera, masnih kiselina i nekih aminokiselina) stvara se acetilna jedinica koja se povezuje s koenzimom A. U ovoj fazi nastaje neto korisne energije u obliku ATP. - Trei stupanj se odvija u mitohondrijama i sastoji se od ciklusa limunske kiseline (Krebsov ciklus) i oksidacijske fosforilacije.Pri oksidaciji reduciranih koenzima NADH i FADH2, u procesu oksidacijske fosforilacije nastaje ATP. Veina ATP stvorenog razgradnjom hranljivih tvari nastaje na ovom stupnju.

Nabroj krajne produkte metabolizma u ljudskom organizmu.napisi njihove hemiske formule?

Voda (H2O) , Urea (CH4N2O ), Atp (C10H16N5O13P3)

Sta nastaje potpunom razgradnjom UH a sta razgradnjom proteina.?

Proteini - se u tankomc rijevu razgrauju na aminokiseline, odakle se dalje apsorbuju u krvotok.Ugljikohidrati - se pomocu enzima razgrauju na jednostavne eere.

Objasniti pojmove hidrofilne i hidrofobne spojeve.Nabrojati hidrofilne i hidrofobne spojeve.?

Hidrofilni (polarni) spojevi jesu oni koji se dobro otapaju u vodi, npr. glukoza, glicin, itd.Hidrofobni (nepolarni) spojevi jesu oni koji se dobro otapaju u kloroformu ili benzenu, npr. lipidi i voskovi.

Nabrojati razliku izmedu procesa fotosinteze i procesa celijskog disanja. Napisati hemijeske reakcije procesa?

Slinosti:- oba procesa proizvode energiju (molekule ATP)- u oba procesa dolazi do transporta elektrona, iji se prenosioci nalaze na unutranjim membranama odreenih organela - elijsko disanje se nadovezuje na fotosintezu, materije stvorene u tamnoj fazi fotosinteze se razgrauju tokom elijskog disanja

Razlike:- mjesto gdje se vre: mitohondrije (el. disanje) i hloroplasti (fotosinteza)- za sintezu ATP u fotosintezi je neophodna suneva energija (fotosintetika fosforilacija), a u el. disanju nije (oksidativna fosforilacija)- u fotosintezi se od prostih neorganskih jedinjenja (CO2 I H2O) stvaraju organska jedinjenja (glukoza C6H12O6), a u disanju se organska jedinjenja (glukoza) razlau na prosta neorganska (CO2 I H20); znai, fotosinteza je anaboliki, a el. disanje kataboliki proces- u fotosintezi se oslobaa/stvara O2, a u el. disanju se O2 troi

fotosinteza:

disanje:

C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O

Napisati opim formulama, jonizirajuce stanje aminokiselina promjene ph vrijednosti?

Boni lanci koji se mogu ionizirati poveavaju reaktivnost aminokiselina i omoguavaju stvaranje dodatnih veza

Sedam aminokiselina: tirozin, cistein, arginin, lizin, histidin, asparaginska kiselina i glutaminska kiselina imaju bone lance koji se mogu lagano ionizirati.

Ovih sedam aminokiselina, kada su ionizirane, mogu stvarati ionske veze, a mogu i donirati ili prihvaati (akceptirati) protone kako bi se omoguile kemijske reakcije.

Sposobnost da doniraju ili akceptiraju protone naziva se kiselo-baznom katalizomi to je vana kemijska reakcija koja se odvija u mnogim enzimima

16