8. péptidos y proteinas

PÉPTIDOS Y

PROTEÍNAS

BIOQUÍMICA

PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

• Dos moléculas de aa´s pueden unirse de forma

covalente a través de un enlace amida llamado enlace

peptídico. Este enlace se forma por eliminación de una

molécula entre el grupo carboxilo de un aa y un grupo

amino del otro, dejando un grupo amino libre del 1er aa

y un grupo carboxilo libre del 2do, lo que permite la

union del último con otro para formar una cadena.

HIDROLISIS PEPTÍDICA

• En medio acuoso, se favorece la disolución del

enlace peptídico, pero la reacción es lenta.

• Catalización:

– Enzimas proteolíticas, hidrolasas o proteasas

– Calor

– Contacto con ácidos

– Bromuro de cianógeno

– EJEMPLOS DE ENZIMAS: tripsina,

quimiotripsina, pepsina, trombina, papaína,

termolisina, substilisina, carboxipeptidasa A.

ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE

LOS PÉPTIDOS PEQUEÑOS• INSULINA: 2 cadenas peptídicas, una de 30 residuos

de aa y otra de 21.

• Glucagon: 29aa

• Corticotropina: 39 residuos de aa

• L-aspartilfenilalanil metil ester (Aspartame) 2aa

(Dipéptido)

• Oxitocina: 9 residuos

• Bradiquinina, 9 residuos

• Factor liberador de tirotropina, 3 residuos

PEPTIDOS

• 2 aa: dipéptido

• Pocos aa: oligopéptido

• Algunos aa: polipéptido

• Muchos aa: proteína

CLASIFICACIÓN DE LAS

PROTEÍNAS

I. EN FUNCIÓN DE SUS

PAPELES BIOLÓGICOS

• ENZIMAS: son las proteínas más

variadas y altamente especializadas.

Tienen actividad catalítica. Regulan

virtualmente todas las reacciones

químicas de las biomoléculas

I. EN FUNCIÓN DE SUS

PAPELES BIOLÓGICOS

• DE TRANSPORTE. En el plasma

sanguíneo fijan y transportan moléculas o

iones específicos de un órgano a otro.

– HEMOGLOBINA: fija el O2 a medida que la

sangre pasa a través de los pulmones.

– LIPOPROTEÍNAS: transportan lípidos desde

el hígado a otros organos.

– SEROALBUMINA: transporta ácidos grasos

en la sangre.

I. EN FUNCIÓN DE SUS

PAPELES BIOLÓGICOS

• NUTRIENTES Y DE RESERVA:

almacenan nutrientes en semillas y otros

tejidos.

– OVOALBUMINA: yema de huevo

– CASEÍNA: leche

– FERRITINA: almacena Hierro.

I. EN FUNCIÓN DE SUS

PAPELES BIOLÓGICOS

• PROTEINAS CONTRÁCTILES O

MOTILES: confieren a la célula la

capacidad de contraerse, cambiar de

forma o moverse.

– ACTINA y MIOSINA: proteínas contráctiles

del músculo y en algunas células no

musculares.

– TUBULINA: forma microtubulos (flagelos,

cilios)

I. EN FUNCIÓN DE SUS

PAPELES BIOLÓGICOS

• PROTEINAS ESTRUCTURALES: actúan

como filamentos de soporte para conferir

fuerza o protección a las estructuras

biológicas.

– COLÁGENO: tendones y cartílagos, piel.

– QUERATINA: uñas, cabello

– FIBROÍNA: seda, tela de araña

– ELASTINA: componente de la piel

I. EN FUNCIÓN DE SUS

PAPELES BIOLÓGICOS

• PROTEÍNAS DE DEFENSA: Forman

parte del sistema inmunológico.

– INMUNOGLOBULINAS (Anticuerpos),

producidas por los linfocitos, reconocen,

precipitan o neutralizan bacterias y virus.

– FIBRINOGENO Y TROMBINA: proteínas

coaguladoras de la sangre.

I. EN FUNCIÓN DE SUS

PAPELES BIOLÓGICOS

• PROTEÍNAS REGULADORAS: Controlan

la actividad fisiológica.

– INSULINA Y GLUCAGON: regulan la

concentración de glucosa en sangre

– ADRENALINA:

– TIROTOXINA

– HORMONA ADRENOCORTICOTROPICA

– ETC ETC ETC

II. SEGÚN SU ESTRUCTURA

• PROTEÍNAS SENCILLAS

– Sólo contienen en su estructura aa´s sin otros

grupos químicos adicionales

II. SEGÚN SU ESTRUCTURA

• PROTEÍNAS CONJUGADAS

– Contienen componentes químicos diferentes

a los aa´s.

– GRUPO PROSTÉTICO: es la parte no

aminoacídica de una proteína conjugada.las

proteínas conjugadas se clasifican en base a

la naturaleza de su grupo prostético.

PROTEINAS CONJUGADASPROTEINA GRUPO

PROSTÉTICO

EJEMPLOS

Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína, vitelina,

histonas

Glucoproteínas Carbohidratos Albúminas, globulina,

colágena

Nucleoproteínas Ácidos nucleícos Ribonucleoproteinas,

desoxirribonucleoprot

einas

Hemoproteínas Hierroprotoporfirinas Mioglobina,

hemoglobina,

citocromo C

Clorofiloproteínas Magnesioporfirinas Clorofilas

Metaloproteínas Metales Insulina (Zn),

anhidrasa carbónica

(Zn), Hemocianina

(Cu), Ferritina (Fe)

Lipoproteínas Lípidos Proteína sericas

III. SEGÚN SU FORMA

• PROTEINAS GLOBULARES. Son

hidrosolubles. Forma enrollada.

– Hemoglobina

– Globulina

– Albuminas

– Prolactina

– Hidrolasas

– Oxidasas

– Ligasas

III. SEGÚN SU FORMA

• PROTEINAS FIBROSAS: insolubles en

agua. Resistentes a la digestión de

enzimas hidrolíticas. Forma de fibra

– Colágena

– Queratina

– Elastina

– fibrína

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE

LAS PROTEINAS

• CONFORMACIÓN: término que se refiere

al arreglo 3-D de los átomos de una

estructura.

• LAS PROTEINAS MANEJAN HASTA 4

NIVELES DE ORGANIZACIÓN

NIVELES DE ESTRUCTURA DE

LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

• Es la secuencia de aa´s unidos por sus

enlaces covalentes y estabilizados por

puentes disulfuro.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Disposiciones regulares y repetitivas en

el espacio de residuos de aa adyacentes

en una cadena polipeptídica. 2 clases

básicas: hélice α y conformación β.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• α-hélice: cada 36a da una vuelta entera.

Las cadenas de aa se extienden hacia

afuera del eje central del polipéptido. Se

estabiliza por puentes de H cada 4 aa.

• Lámina β. Es muy flexible.

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Es la configuración 3D completa de la

proteína.

• Plegamiento global de una cadena

polipeptídica.

• Compuesta por la combinación de los

enlaces α-hélice, lámina β, atracciones

electrostáticas de Vander Walls, puentes de

H.

• Forma diversos repliegues específicos y

fijos para un determinado orden de aa.

• La disposición final de las pp depende de

los diferentes residuos de aa vinculados

entre si.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Se presenta entre 2 o mas cadenas

polipeptídicas.

• Las cadenas pueden ser similares

(homooligoméricas) o diferentes

(heterooligoméricas).

PROPIEDADES DE LAS

PROTEÍNAS

ESPECIFICIDAD• Cada una de las especies vivas es capaz de

fabricar sus propias proteínas (diferentes a

las de otras especies)

• Aún dentro de la misma especie hay

diferente proteínas entre los individuos.

• Cada una lleva a cabo una determinada

función y la realiza porque tiene una

determinada estructura primaria y una

conformación espacial propia.

• Un cambio en la estructura de las pp puede

representar una pérdida de la función.

ESPECIFICIDAD• La diversidad biológica se debe a las

múltiples combinaciones en los aa,

determinada por el ADN de cada individuo.

• Explica fenómenos biológicos como la

compatibiliad o no de transplantes de

órganos, sangre, procesos alérgicos y

algunas infecciones.

SOLUBILIDAD

• Son solubles en agua cuando adoptan la

conformación globular.

• Se debe a la formación de radicales libres

(-R) de los aa que al ionizarse establecen

enlaces débiles con las moléculas de

agua

CAPACIDAD

AMORTIGUADORA

• Las proteínas son anfóteros (pueden

comportarse como ácidos o como bases),

por lo que pueden neutralizar las

variaciones de pH del medio.

– ACIDO: liberan protones de H+

– BASES: retienen protones de H+

DESNATURALIZACIÓN Y

RENATURALIZACIÓN

• Ruptura de los enlaces que mantienen

sus estructuras secundaria, terciaria y

cuaternaria, conservando la primaria.

• Las proteínas se transforman a

filamentos lineales y delgados que se

entrelazan hasta formar compuestos

fibrosos e insolubles en agua

• PROTEINA NATIVA: presenta su

conformación natural

• PROTEÍNA DESNATURALIZADA: la que

ha cambiado su conformación

• PROTEÍNA DEGRADADA: ha perdido su

estructura primaria.

AGENTES DESNATURALIZADORES

DE LAS PROTEÍNAS

• Agentes caotrópicos: urea, guanidaína

• Detergentes: duodecil sodico de sulfato

(SDS)

• Calor: entre 50-60ºC

• Ácidos o Alcalis: cambios en el pH

influyen en los puentes salinos.

• Oxidación y Reducción del grupo SH

• Acción enzimática: enzimas

especializadas, hidrolisan las proteínas.

RENATURALIZACIÓN

• Si se conserva la estructura primaria, en

un medio favorable la proteína puede

recuperar sus estructuras secundarias,

terciarias y cuaternarias.

• La DEGRADACIÓN: es irreversible.