RESULTADOSEXPERIMENTO 3Reaccin de Biuret

1.- Testigo (agua)Negativo

2.- Grenetina C sin hidrolizar + NaOHPositivoFormacin de enlaces coloracin Azul- violeta

3.- Solucin DNegativo Falto el medio por eso no puso formarse el enlace

4.- Solucin A + NaOHNegativoNo existe enlace peptidico

5.- Solucin D + NaOHPositivoFormacin de enlaces

6.- Solucin ANegativoNo hay condiciones

ANALISIS DE RESULTADOSEl reactivo de Biuret est formado por una disolucin de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptdico de las protenas mediante la formacin de un complejo de coordinacin entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrgeno que forma parte de los enlaces peptdicos, lo que produce una coloracin.

EXPERIMENTO 4REACCION DE NINHIDRINA

1.- Agua + NinhidrinaTestigo

2.- B + NinhidrinaPositivoCambio de coloracin a Violeta

3.- C + NinhidrinaNegativoNo presenta coloracion

4.- D + NinhidrinaNegativoApenas se nota un ligero cambio

5.- Aminoacido PatronPositivoCambio de coloracin por un Violeta intenso

ANALISIS DE RESULTADOSEsta es una reaccin general para cualquier aminocido y es debido a la presencia del grupo amino(NH2), de manera de que todos los alfa aminocidos y por supuesto las protenas dan positiva a esta reaccin. No obstante, cualquier sustancia proteica que contenga un grupo alfa-NH2 tambin de positiva a esta reaccin.

Esta reaccin se desarrolla mejor a pH neutro. Todos los aminocidos dan color azul violeta, con excepcin de prolina e hidroxiprolina que da color amarillo.

CUESTIONARIOEn la hidrolisis de grenetina, indicar:1. Cmo sabra si la hidrolisis fue parcial o total?Con el experimento numero 3 demostramos enlaces peptdicos, estos enlaces solo los encontramos (Durante esta prctica) en las protenas en su estado normal. Una vez hidrolizada en su totalidad la protena estos enlaces no estn presentes en la muestra. Con este experimento se forma un complejo de cobre que da una coloracin a la muestra, si no hay coloracin quiere decir que no hubo reaccin y por tanto no estn presentes enlaces peptdicos.2. Investiga y describe tres tipos de hidrolisis de protenasBsica: se ocupan bases fuertes (generalmente NaOH) a ebullicin lenta y se destruyen indiferenciadamente los enlaces peptdicos.Acida: se ocupan cidos (generalmente HCl y H2SO4) a ebullicin lenta, destruye completamente los enlaces peptdicos indiferenciadamente.Enzimtica: es una reaccin muy lenta y muy selectiva as que no reacciona en cualquier sito activo y no destruye todos los enlaces peptdicos.3. Qu tipo de aminocidos o protenas dan positiva la reaccin xantoproteica?Lareaccin xantoproteicaes un mtodo que se puede utilizar para determinar la presencia deprotenassolublesen unasolucin, empleandocido ntricoconcentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas protenas conaminocidosportadores de gruposaromticos, especialmente en presencia detirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con unlcali, se torna color amarillo oscuro. La reaccin xantoproteica se puede considerar como una sustitucin electroflica aromtica de los residuos de tirosina de las protenas por el cido ntrico dando un compuesto coloreado amarillo a pH cido.4. Escribe el mecanismo que se lleva a cabo en la reaccin xantoproteica

5. Cul es la razn de agregar hidrxido de sodio en la reaccin xantoproteica?Para llevar la solucin a un pH alcalino.L.G. WADE Jr. (2011), QUIMICA ORGANICA (7 edicin) , editorial PEARSON, Mxico