Capítulo 7: ProteínasNelio E. Bazán y Yesica Gutierrez Lizcano

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Veremos en este capítulo sus principales características metabólicas. Las proteínas se estudian en cuanto a su estructura y clasificación, haciendo énfasis en el valor biológico de ellas y las fuentes más importantes.Las proteínas fueron las primeras sustancias en ser reconocidas como parte vital de los seres vivos, su nombre deriva del griego proteus y significa de primera importancia. Son macromoléculas, de alto peso molecular, polímeros lineales de aminoácidos (AA) unidos entre sí por enlaces peptídicos, (Ver figura 25.1) es decir, un enlace covalente entre un grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido. La unión de dos AA, mediante el enlace peptídico en el cual se libera una molécula de H2O forma un péptido. La unión de 2 a 10 AA, se denomina oligopéptido, de 10 hasta un peso molecular de 10.000 polipéptido y más de 10.000 proteína. A diferencia de carbohidratos y grasas, son un componente estructural no energético. Las proteínas pueden clasificarse según su conformación en fibrosas, las que están vinculadas con acciones mecánicas o de protección como por ejemplo la elastina, el colágeno y la queratina. O globulares, perteneciendo a esta clase las enzimas, algunas hormonas y los anticuerpos. Por su composición química pueden dividirse en simples, cuando su hidrólisis produce sólo aminoácidos, y conjugadas, cuando además de aminoácidos produce otros componentes inorgánicos u orgánicos.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas azufre, hay variaciones pero el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de

la masa total de la molécula, es decir, cada 6,25gr de proteína hay 1gr de nitrógeno, que se utiliza como factor 6.25 para estimar la cantidad de proteína.

Todo lo que vemos y tocamos en un ser vivo son proteínas, la piel, el cabello, los ojos, y lo maravilloso es que es una estructura dinámica en continua renovación. Además las proteínas poseen funciones estructurales formando el tejido muscular y la matriz de colágeno de los huesos. Gran parte de la información genética de las células se expresa en forma de proteínas, las cuales desempeñan muy diversas funciones. Colaboran en la defensa del organismo con la formación de anticuerpos, además reconocen y transducen señales. La albúmina es una proteína que transporta todo tipo de sustancias incluyendo a vitaminas, hormonas y fármacos, participando en la regulación del equilibrio de los líquidos corporales. Son componente fundamental de la membrana celular y de estructuras de sostén y movimiento: microtúbulos, cilias. Forman enzimas necesarias para sostener las velocidades de las diversas reacciones del organismo en un nivel compatible con la vida. Otra función es la de aportar energía, en el catabolismo las proteínas aportan 4 kilocalorías por gramo, pero es una forma costosa de producir energía, ya que se requiere mucha energía para su metabolismo. Los péptidos también pueden actuar como hormonas (insulina), antibióticos, agentes antitumorales y vacunas. Un ejemplo de dipéptido es el aspartame, dipéptido de ácido aspártico y fenilananina y utilizado como edulcorante.

AMINOÁCIDOS

Son monómeros de un polímero de proteína, su molécula tiene un átomo de carbono central que porta un grupo amino y un grupo carboxilo, además de un átomo de H y una cadena lateral que le da la característica para su clasificación. Las proteínas están hechas de diferentes combinaciones de veinte L-alfa-aminoácidos. El cuerpo puede fabricar algunos de estos aminoácidos, pero hay diez aminoácidos que el organismo no puede sintetizar o lo hace en forma insastifactoria, estos son llamados AA esenciales. Por alguna razón el organismo ha decidido no producirlos, o porque es muy costoso desde el punto de vista metabólico, se necesita un gran número de enzimas, o sería muy tóxico hacerlo. Por lo tanto se necesita comer proteínas todos los días para obtener estos aminoácidos esenciales. Si el organismo no recibe proteínas cada día, el cuerpo va a utilizar las proteínas estructurales, como las musculares. Los AA no esenciales el cuerpo los sintetiza a partir de otros AA. El defecto en el metabolismo de los aminoácidos puede producir enfermedades como la fenilcetonuria, con retardo mental y muerte temprana. (Ver tabla 25.1)Si bien en un contexto químico y nutricional la división en aminoácidos esenciales y no esenciales es razonable, debemos siempre recordar la naturaleza biológicamente esencial de todos ellos.

Los L-alfa-aminoácidos se polimerizan con enlaces peptítidicos constituyendo la base estructural de las proteínas. La formación de este enlace implica la eliminación de un mol de agua entre el grupo alfa-amino de un aminoácido y el grupo alfa carboxilo de otro, utilizándose en principio ATP para formar un aminoaciladenilato.

El recambio proteico es una característica general de todos los seres vivos. Las proteínas se forman y degradan continuamente, facilitando los procesos de diferenciación y desarrollo y pudiendo hacer frente a situaciones patológicas diversas. Los tejidos responden a demandas ambientales alterando las proporciones de síntesis y degradación proteica y cambiando el espectro de proteínas sintetizadas.

La biosíntesis de proteínas se realiza de acuerdo con la información genética contenida en el ADN a través de la formación de ARNm. Las células disponen de la maquinaria necesaria para traducir la información contenida en la secuencia del ARNm a la secuencia de la proteína correspondiente. El proceso de la síntesis de proteínas es extraordinariamente complejo y requiere la colaboración de varios orgánulos celulares, de multitud de proteínas y de varios tipos de ARN, además de un importante gasto energético. Además , está sometida a un proceso de regulación muy elaborado, que se produce especialmente sobre la etapa de la transcripción. Sin embargo, la vida media de una proteína no depende solamente de la velocidad de su síntesis, sino también del ritmo de su degradación.

Diariamente el recambio de proteínas es del 2 %, principalmente de proteína muscular. En todos los tejidos donde existe un crecimiento rápido o una reordenación o remodelado de las estructuras hay una elevada tasa de degradación proteica; esto es lo que ocurre, por ejemplo, en el útero durante el embarazo o en el músculo esquelético durante el ayuno. Los AA proceden de las proteínas de la dieta o bien del recambio de proteínas funcionales de la propia célula, es que el 80 % de los AA pueden ser reutilizados para sintetizar proteínas mientas que el 20 % restante se transforma en urea. Pero también pueden degradarse para obtener energía cuando se ingieren proteínas en exceso o cuando hay déficit de glucosa y hace falta energía. Como el exceso de aminoácidos provenientes de la dieta o de la degradación de otras proteínas endógenas

no se almacena, los aminoácidos que no se incorporan a las nuevas proteínas son de-gradados rápidamente.

Un adulto humano degrada diariamente alrededor de 300 g de proteína. Sin embargo, la ingesta proteica es de tan sólo unos 100 g, lo que significa que aproximadamente 400 g de proteína son hidrolizados hasta los aminoácidos correspondientes y 300 g son reutilizados para la biosíntesis de nuevas proteínas; el resto de los aminoácidos son oxidados o, en parte, son convertidos hasta otros productos de naturaleza no proteica tales como nucleótidos púricos y pirimidínicos, neurotransmisores tales como serotonina y tiramina y hormonas de naturaleza no peptídica (catecolaminas y hormonas tiroideas). No obstante, como la cantidad de aminoácidos consumida en estas últimas vías metabólicas es relativamente pequeña, a menudo se ignoran en la evaluación del recambio proteico y del balance nitrogenado corporal.

En la degradación encontramos la desaminación, donde el grupo amino aparece en forma de NH4

+ y queda el esqueleto carbonado. Luego se produce la eliminación del grupo amino. El NH4

+ es muy tóxico y lo eliminamos transformándolo en un producto sin toxicidad como la urea que luego se excreta. Este proceso requiere en principio la conversión a glutamina que en el hígado es desaminada y el amoníaco liberado convertido en urea. Un adulto requiere entre 30 y 60 g de proteína cada día o su equivalente en AA libres, aunque esto depende de la proporción de AA esenciales de la ingesta. Los que no son transformados y almacenados como proteínas son rápidamente degradados. Si se ingieren proteínas en exceso los esqueletos se almacenan en forma de ácidos grasos (grasas) o en forma de glucosa (glucógeno), aunque es un modo mucho más costoso que con la ingesta de hidratos de carbono o lípidos.

Degradación de aminoácidos

En la degradación de AA se pierde inicialmente el grupo amino. Actúa la enzima glutamato transaminasa que transfiere el grupo amino a un cetoácido, generalmente el α-Cetoglutarato, que pasa a glutámico y el aminoácido forma un oxoácido. Algunos aminoácido lo ceden a la alanina, que es el oxoácido del piruvato: aminoácido + piruvato →oxoácido + alanina. Si la alanina es el aminoácido2 todos se recogen en el glutámico. Las transaminasas tienen como grupo prostético el fosfato de piridoxal que sirve para transportar aminos cediendolo al glutámico. Este sufre una desaminación oxidativa: glutámico + NAD+ + H2O → α-Cetoglutarato + NH4

+ + NADH, catalizada por la glutamato deshidrogenasa. (Ver figura 25.2)

aminotransferasas

Acido α-Cetoglutárico + Aminoácido Acido glutámico + α-Cetoácido

+ NAD+ + H2O

NADH + H+ + NH3

En este caso el grupo amino del AA se transfiere al ácido α-cetoglutárico convirtiéndolo en ácido glutámico, éste transfiere el grupo amino a otras sustancias o lo libera como amoníaco, convirtiéndose nuevamente en ácido α-Cetoglutárico. El cetoácido, por su parte, puede entrar en el ciclo del ácido cítrico y obtener energía. Para transportar los NH4

+ hasta el hígado se adhieren a la cadena lateral de la glutamina. Glutámico + NH4

+ + ATP → Glutamina + ADP + Pi catalizada por la glutamina sintasa. Allí se hidroliza y libera el grupo amino: glutamina + H2O → glutámico + NH4

+, catalizada por la glutaminasa.En el ciclo glucosa – alanina, el NH4

+ se recoge en forma de alanina, preferentemente en las células musculares. La alanina lo transporta por la sangre y en el hígado una transaminasa hace lo mismo al revés. La alanina desaminada es el ácido pirúvico y puede entonces convertirse en glucosa (gluconeogénesis) o glucógeno o acetil-CoA y luego transformarse en ácido graso.

Ciclo de la urea (Ver figura 25.3)

Para ser eliminado el amonio se convierte en urea en el hígado. El CO2 procede de la atmósfera y los NH2 del amonio y del aspártico. En el citosol la arginina se hidroliza liberando urea y ornitina por medio de la enzima arginasa. La ornitina entra en la mitocondria y recibe el primer amino del glutámico consumiendo 2 ATP.

Se desarrolla en mitocondria y citosol de los hepatocitos donde colaboran transportadores específicos en la membrana interna mitocondrial.

La citrulina es un AA no proteico en el citosol y recibe el segundo amino aportado por la aspartato por reacción de condensación, requiriendo ATP, y se forma entonces argininosuccinato que por acción de una liasa se transformará en arginina y fumarato. El esqueleto carbonado, por su parte, se transforma en diferentes productos como acetil-CoA, acetoacetatil-CoA, piruvato e intermediarios del ciclo del citrato. (Ver figura 25.4)

Productos intermedios formados a partir de los esqueletos de los AA.Biosíntesis de aminoácidos

Hay diferencias entre los organismos respecto a la capacidad de sintetizar AA y la fuente de N que usan. Aunque la fuente más importante de N es el atmosférico, sólo algunos seres son capaces de sintetizar NH3. La fijación de N2 pueden hacerla procariotas, algunas bacterias y algas verdeazuladas (cianobacterias), y las leguminosas porque tienen una bacteria simbionte. Una vez fijado el N2 otras bacterias lo oxidan para obtener energía transformándolo en nitrito y otras lo oxidan a nitrato. El NH3 se transforma en NO3

-, nitrificación del suelo, que es usado por bacterias y plantas como fuente de nitrógeno. La planta vuelve a transformarlo en NH3 (desnitrificación) y se

incorpora a los AA que forman proteínas que al ser degradadas vuelven a dar NH3. Nosotros sólo podemos usar el NH4

+ que proviene de los AA.

La glutamato deshidrogenasa cataliza la transformación del ión amonio inorgánico en nitrógeno alfa amino orgánico de varios AA. La reacción: NH4

+ + α-Cetoglutarato + NADPH → L-Glutamato + NADP+ + H2O, es catalizada por la glutamato deshidrogenasa, es un paso clave en la síntesis de otros AA a los que el glutamato por transaminación les provee el grupo amino. Otra molécula importante es la glutamina cuya síntesis es catalizada por la glutamina sintetasa: NH4

+ + glutámico + ATP glutamina + ADP + Pi. Estas dos reacciones están acopladas a procesos muy exergónicos, la primera relacionada con la oxidación de NAD(P)H y la segunda con la hidrólisis del ATP.

La transaminación del piruvato produce L-alanina y la del oxalacetato, L-aspartato. A partir de este último, se forma asparagina, proceso catalizado por la asparagina sintetasa. La regulación de la biosíntesis se produce preferentemente a nivel de la glutamina sintasa, que posee moduladores alostéricos (acumulativos) en los puntos de bifurcación para dar varios aminoácidos y también modulación covalente.

Creatina

La creatina es sintetizada a partir de glicina, arginina y metionina, (Ver figura 25.5), encontrándose junto a su forma de reserva energética, la fosfocreatina, en músculo, encéfalo y sangre. La creatinina es formada en el músculo por deshidratación irreversible no enzimática de la fosfocreatina con pérdida del fosfato. La excreción de esta sustancia es constante en los individuos y se correlaciona con su masa muscular.

PROTEINASEstructura protéica (Ver figura 25.6)

La secuencia de residuos de aminoácidos de un polipéptido forma su estructura primaria. La estructura secundaria proteica la conforman la estructura tridimensional de los esqueletos polipeptídicos (hélice alfa, hojas beta plegadas, tiras beta y asas) debido a las diferentes fuerzas que pueden estabilizarla (puentes de hidrógeno, puentes salinos o interacciones electrostáticas, interacciones hidrófobas e interacciones de las fuerzas de

van der Waals). El término estructura terciaria indica las relaciones espaciales entre los elementos estructurales secundarios, un ejemplo son los dominios, o secuencias estructurales con funciones específicas, por ejemplo la unión a un ligando. La estructura proteica cuaternaria contiene dos o más cadenas de polipéptidos unidos por fuerza no covalentes.

Proteínas fibrosas

La proteína más abundante en un mamífero es el colágeno representando el 25% de ellas. Es una proteína fibrosa y forma estructuras de alta resistencia como son los tendones, estructuras flexibles en la piel, la encontramos recibiendo la hidroxiapatita (polímero de calcio) en los dientes y los huesos, y en el ojo forma una estructura ordenada y transparente. El tropocolágeno está formado por tres cadenas de polipéptidos organizadas en una hélice de 1000 residuos (AA) aunque cada 3 de ellos uno es glicina. Tres hélices con giro a la izquierda se estabilizan por puentes de hidrógeno y forman una triple hélice derecha o superespiral. Esta estructura es altamente resistente debido al ordenamiento opuesto de las cadenas de polipéptidos. Las cadenas de tropocolágeno se unen constituyendo las microfibrillas de colágeno. Esta estructura puede ser afectada por déficits nutricionales, como por ejemplo en la insuficiencia de vitamina C madura incorrectamente esta proteína y se padece escorbuto, que clínicamente se expresa como sangrado de encías, falta de cicatrización de heridas y muerte. La carencia de cobre produce la enfermedad de Menkes, caracterizada por retardo del crecimiento.

Proteínas globulares

La albúmina es una proteína hidrosoluble compuesta por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y azufre. Su determinación es sencilla y sirve como orientación para procesos crónicos. Cumple funciones de transporte asociándose a hormonas, minerales, vitaminas, fármacos y diversos metabolitos. Es responsable del 70 % de la presión coloidosmótica del plasma. Es sintetizada en el hígado a una tasa de 150 a 200 mg/kg/día y posee una vida media de 20 días. Su concentración plasmática depende de su tasa de síntesis, y compromete el 6 % de la ingesta de nitrógeno. Disminuye con el

stress, hipotiroidismo y la insuficiencia hepática. Por otro lado, su catabolismo, no selectivo, es a nivel del endotelio vascular e intestino, aumenta con el stress y los tumores. Disminuye con el hipotiroidismo y la desnutrición. Poseemos una reserva total de 3 a 5 g/kg y el 40 % se encuentra a nivel intravascular; el resto a nivel extravascular. El pasaje del intra al extravascular aumenta en infecciones y stress, a la inversa, en la desnutrición aumenta el pasaje del extra al intravascular, sosteniendo así la concentración plasmática de albúmina. Por lo tanto puede coexistir desnutrición y niveles normales de albúmina. Sin embargo si la persona en este caso se infecta, la albúmina cambia rápidamente. En un proceso infeccioso la característica es la fiebre, aumento de cortisol, hiperleucocitosis, liberación de citoquinas y aparición de los reactantes de fase aguda que son el fibrinógeno, la haptoglobina, la alfa-1-glicoproteína y la proteína C sintetizadas a expensas de la albúmina, la prealbúmina y la transferrina.Las enzimas son los biocatalizadores sin los cuales sería impensable el orden y la velocidad de los procesos fisiológicos que permiten la vida tal cual la conocemos. Las enzimas catalizan cada una un tipo de reacción (transferencia de fosfato, oxidación, reducción) y necesitan además del sustrato una segunda molécula que la activa conocida como coenzima. Esta molécula compensa los cambios producidos en el sustrato, por ejemplo en la contracción muscular en anaerobiosis la conversión de piruvato en lactato, catalizado por la enzima lactato deshidrogenasa, implica la oxidación del NADH a NAD+, ya que este es imprescindible para que continúe la glicólisis. Las enzimas se encuentran localizadas en los sitios específicos de su acción, por ejemplo las enzimas de la glucólisis en el citoplasma y las del ciclo de Krebs dentro de las mitocondrias. También las encontramos en el plasma, por ejemplo a la lipoproteinlipasa, la seudocolinesterasa y las relacionadas con la coagulación. Existen otras proteínas, que no son funcionales en el plasma, cuando aparecen en cifras elevadas implican algún proceso patológico. Es el caso de la creatinkinasa, que nos posibilita el diagnóstico, según la variedad de la enzima o isoenzima, de trastornos musculares o infarto de miocardio.

Regulación hormonal

Una hormona importante en la regulación del metabolismo proteico es la testosterona, hormona sexual masculina, que estimula el depósito de proteínas construyendo en músculo, sistemas contráctiles. Los estrógenos poseen comparativamente un débil papel en este sentido. La hormona de crecimiento también incrementa el transporte de membrana de aminoácidos y la transcripción y traducción de ADN y ARN. La insulina es otra hormona anabólica que acelera la incorporación de aminoácidos y glucosa a las células, sin ella se reduce drásticamente la síntesis proteica. Por otro lado, los glucocorticoides aumentan las proteínas y los aminoácidos en plasma reduciendo la cantidad de proteínas de los tejidos, permitiendo al hígado aumentar la producción de ciertas proteínas.

VALOR BIOLOGICOEl valor biológico de las proteínas indica la cantidad, en gramos, de proteínas que se pueden formar en el organismo a partir de 1g de proteína tomada a través de los alimentos. Como ejemplo, un litro de leche entera tiene aproximadamente 35g de proteínas, que pueden formar casi la misma cantidad de proteínas corporales. Esto quiere decir que la relación es aproximadamente 1 a 1, lo que indica un valor biológico muy alto, son proteínas de alto valor biológico (AVB). Lo que no sucede con otros alimentos, por ejemplo los cereales, ya que ellos no tienen todos los aminoácidos

esenciales, limitando la formación de proteínas corporales aunque cuantitativamente sean una importante fuente. Las proteínas se encuentran tanto en el reino animal como en el vegetal. Es común que los alimentos de origen animal, posean mayor valor biológico que los de origen vegetal, ya que a éstos puede faltarle alguno de los AA esenciales, que será el AA limitante.

En la actualidad el patrón de referencia es el huevo, ya que contiene 8 aminoácidos indispensables en el hombre adulto: leucina, isoleucina, treonina, metionina, valina, triptofano, licina y fenilanina. Las proteínas del huevo, pasan a tener entonces un valor biológico fijado en 100. También tenemos que tener en cuenta que para que la proteína cumpla con sus funciones de formación, tiene que haber en el organismo un valor calórico suficiente, de lo contrario sólo servirían para compensar estas carencias. En este contexto se sitúan muy bien la leche con un valor biológico de 84, las carnes con 80, que contrastan con los cereales como el arroz 65, avena 65 y trigo 64. Las legumbres ocupan un lugar intermedio con la soja con un valor de 73 y el garbanzo con 70.

Calidad proteica de la alimentación

La evaluación de la calidad proteica de la alimentación puede realizarse a través del contenido proteico de una dieta equilibrada. Se puede calcular multiplicando la cantidad de proteína presente por la calidad de la misma, que es la eficiencia proteica (EP). (Ver tabla 25.2)

Evaluación proteica = Proteina en la dieta x Eficiencia proteica

Ejemplo: Cálculo de Evaluación proteica del pan blanco% Proteína = 8.4Ingesta diaria = 150 gProteína en la ingesta diaria = 0.084 X 150 g = 12.6 gEP = 1.0Evaluación proteica = 12.6 X 1.0 = 12.6

Ejemplo: Cálculo de la Evaluación proteica del huevo entero% Proteína = 12.8Ingesta diaria = 100 g (2 huevos)Proteína en la ingesta diaria = 0.128 X 100 g = 12.8EP = 3.0Evaluación proteica = 12.8 X 3.0 = 38.4

FUENTESLas proteínas del grupo AVB las encontramos en alimentos como carnes -de todo tipo-, leche y sus derivados y huevos. Las proteínas incompletas, las encontramos en legumbres, cereales y derivados, frutas secas y semillas.

Lácteos: Dentro de los distintos de alimentos los lácteos resultan indispensables en todas las etapas de la vida. Son alimentos de gran valor nutritivo, de fácil digestión y asimilación. Aportan calcio, fósforo, vitaminas A y D y del complejo B, proteínas de excelente calidad, grasas e HC. Se sugiere una ingesta diaria de dos porciones de lácteos. Una porción equivale a 1 taza de leche fluida o 3 cucharadas soperas de leche en polvo, 1 vaso de yogur, 3 cucharadas de queso blanco untable o ricota, 50g de queso fresco o semiduro.

Quesos: Los quesos poseen los mismos nutrientes de la leche en forma más concentrada. Aportan proteínas de buena calidad y grasas y son una de las principales fuentes de calcio. Contienen además fósforo, sodio, vitaminas A y D y del complejo B. Cuantos más duros son los quesos, mayor es el contenido en calcio así como también el de grasas, colesterol y sal. El queso contiene de forma concentrada la mayor parte de los nutrientes de la leche, con excepción de la lactosa, por pérdida de agua, es por esta razón que se puede reemplazar a la leche, con el queso, en aquellos casos de intolerancia a este alimento. El contenido de minerales es mayor que en la leche, destacando la cantidad en calcio, que en quesos maduros puede ser de alrededor de 10 veces mayor. También destacan los contenidos de fósforo y zinc. La biodisponibilidad de todos estos minerales no se afecta por los procesos de elaboración del queso. El contenido en vitaminas hi-drosolubles de los distintos quesos es variable en función de las pérdidas en el suero y de la síntesis y utilización por los microorganismos.

*El contenido de grasa se calcula por el extracto seco y no sobre todo el queso

Yogur: Es definido como el producto de leche coagulada obtenida por fermentación láctica mediante la acción de Lactobacillus bulgaricus (Lactobacillus delbruecki sub. bulgaricus) y Streptococcus thermophilus a partir de leche pasteurizada, leche con-centrada pasteurizada, leche total o parcialmente desnatada pasteurizada, leche concentrada pasteurizada total o parcialmente desnatada, con o sin adición de nata pasteurizada, leche en polvo entera, semidesnatada o desnatada, suero en polvo, proteínas de leche y/u otros productos procedentes del fraccionamiento de la leche. El yogur pasteurizado después de la fermentación, es sometido, como su propio nombre indica, a un tratamiento térmico para alargar la vida comercial del producto hasta tres meses o más, además de no necesitar frío para su conservación. En este proceso se destruyen prácticamente todas las bacterias lácticas específicas del yogur. Por tanto, si

bien el valor nutricional no se modifica sensiblemente, todo aquel beneficio para la salud que pueda estar relacionado con la existencia de bacterias lácticas vivas se pierde.

Los yogures bio, probióticos, regularis, activia, etc., tienen una característica especial y es que en estos productos, a los fermentos lácticos tradicionales se les asocian otros microorganismos vivos conocidos como “probióticos”, que se clasifican fundamentalmente en los géneros Lactobacillus y Bifidobacterium. Se caracterizan por su capacidad de sobrevivir al paso por el aparato digestivo, y contribuir a mejorar el balance microbiano intestinal y de esta forma ejercer una influencia positiva en la salud de la persona.La composición nutricional de los distintos yogures varía en función de la composición de la leche de partida, de la cantidad de leche en polvo añadida y de las cepas y condiciones de la fermentación.

En general, el valor nutritivo del yogur es similar al de la leche de la cual procede. Incluso con respecto a la cantidad de lactosa, pues si bien parte de la misma es fermentada, como previamente a ésta la leche es fortificada en lactosa hasta alcanzar valores alrededor de 8 g/100 ml, el contenido en lactosa resultante al final del proceso es similar al de la leche de partida. A pesar de lo dicho, existen evidencias suficientes de que el yogur disminuye los síntomas de intolerancia a la lactosa debido a que las bacterias lácticas presentes en el yogur incrementan la actividad lactásica total en el intestino delgado. El yogur, como todos los lácteos, proporciona proteínas de elevado valor biológico.

El contenido en proteínas suele ser mayor que en la leche y es una proteína de alta digestibilidad debido a la suma de dos efectos:

• Las enzimas proteolíticas de los microorganismos actúan sobre una pequeña parte de la proteína liberando péptidos y aminoácidos libres.

• El descenso de pH produce la precipitación de la caseína en forma de finas partículas, lo que facilita la acción de las enzimas intestinales una vez en el organismo.

El contenido en grasa y vitaminas liposolubles va a depender del tipo de yogur (entero, descremado, enriquecido con nata).

Carnes: Integran el grupo de carnes la carne de vaca, aves, pescados, cerdo, conejo, cordero, liebre, cabra, vizcacha y oveja. (Ver tabla 25.6). En general todas aportan alto contenido de proteínas de excelente calidad (completas), vitaminas del complejo B que no se encuentran en los vegetales y hierro entre otros minerales. Por ello pueden consumirse unas u otras, según el gusto y las posibilidades de cada persona. Para lograr una alimentación equilibrada se sugiere consumir al menos una porción por día de cualquiera de los alimentos de este grupo. Una porción consiste en 200g de carne roja, ¼ de pollo o 1 filete mediano.

Carne vacuna (Ver Tabla 25.5)Los factores que inciden en la cantidad y calidad de la res son el clima, la nutrición, la sanidad, la raza, el potencial genético, el sexo, el peso, la edad. Los cortes vacunos tienen dos tipos de grasas: la de cobertura externa y la intramuscular. Parte de la grasa de cobertura es eliminada en el frigorífico, en la carnicería, en el restaurante o en el

hogar. Por el contrario, no es posible eliminar la grasa intramuscular como se hace con la periférica, hay una alta relación entre la ingesta de carne con el riesgo a desarrollar enfermedad cardiovascular, y esto es, por el contenido de grasa que pueda tener la res, que además de los factores ya mencionados la grasa intramuscular esta ligada al nivel de gordura y la alimentación del animal, existen diversos tipos de engorde como son los intensivos, en confinamiento y exclusivamente con concentrados que da como resultado una carne con altos niveles de grasa intramuscular.

Tabla 25.6 Contenido de Proteína en diferentes carnes Alimento Gr de

proteína/100grGrasa

total/100grCostilla de cerdo a la parrilla 25.2 24.3

Jamón crudo de cerdo 18 44.6Cordero 28 7.8

Pollo asado a la parilla 29.8 5.4Pollo hervido 23.1 11.7

Bife de vaca a la parilla 24.6 10.1Vacío a la parrilla 25.6 17.3

Bife cocido raza caribú 36 9.9

Merluza cruda fresca 17.1 1.3

Camarón fresco crudo 21 0.8

Fuente: Argenfoods Univesidad de Luján

Sin embargo en la Argentina, los métodos de engorde a pasto, hacen que los niveles de grasa intramuscular y de colesterol sean iguales o menores que en otras carnes, por ejemplo en relación al pescado (menos de 50mg/100gr), así mismo cada corte se diferencia en sus niveles de grasa intramuscular. (Ver Tabla 25.7)

Tabla 25.7 Gr de grasa según el corte/100gr

Tipo de corte Grasa intramuscular (g.)

Nalga 1

Cuadrada 1.1

Peceto 1.6

Colita de cuadril 1.9

Bife angosto 2.4

Bife de lomo 2.6

Tapa de cuadril 3

Ojo de bife 3.8

Lomo 3.8

Palomita 4.6Fuente: Asociación Productores de Carne Bovina Argentina (APROCABOA)/ INTA

La carne tiene 3mg de Hierro por 100gr, el doble que el pollo y el triple que el pescado, además tiene 6mg/100gr de Zinc, que participa en la formación de eritrocitos, en el buen funcionamiento del sistema inmunológico, en el crecimiento, en la síntesis de ADN, cicatrización y desarrollo de órganos reproductores, el doble que el pollo y cuatro veces más que el pescado.

Las proteínas de la carne son el colágeno y la elastina, ésta última se mantiene al ser cocinada, y el contenido proteico se reparte entre actina y miosina. La elastina da la sensación de saciedad y disminuye el paso digestivo.La carne vacuna es fuente de proteínas de muy buena calidad y, este nutriente, más allá de tener una función concreta en la formación y reparación de tejidos, produce un mayor gasto de energía por parte del metabolismo durante su digestión y aprovechamiento (efecto termogénico), mayor valor de saciedad y contribuye a evitar la retención de líquidos.

Huevo: Es el patrón de referencia ya que contiene los 8 aminoácidos escenciales en el adulto, tiene un valor biológico fijado en 100, su principal proteína es la ovoalbúmina presente en la clara del huevo (60 – 65%del peso de la clara), que posee cerca de 385 aminoácidos. Tiene varias partes, la primera es la cáscara que a pesar de que puede presentar diversos colores, estos no afectan su calidad nutritiva, su función es proteger al embrión, esta formada en un 94% de carbonato de calcio y tiene entre 7000 y 17000 poros que permiten la respiración, esta característica hace al huevo relativamente

permeable al paso de ciertos microorganismos como la salmonella, la cáscara constituye entre el 9 y 12% del peso del huevo, su calcio es poco biodisponible, aún así, en regiones muy pobres y con poco acceso a lácteos, se consume triturada y disuelta en preparaciones, cuando la cáscara pierde protección por la transpiración o porque se lava su revestimiento, el huevo puede perder frescura, y ser propenso al paso de bacterias, su grosor esta determinado por la dieta de la gallina (cantidad de Ca, P, Mn y Vitamina D), también si es expulsado tempranamente.

Existen dos membranas continuas a la cáscara que protegen la clara y complementan la protección contra microorganismos, con el paso del tiempo y la cocción las membranas se separan y dejan un espacio llamado cámara de aire, a medida que el huevo pierde frescura esta se hace más grande, y de esta manera se puede comprobar su frescura sumergiéndolo en una taza de agua.

La clara esta principalmente formada por agua 90% y proteínas, su peso es el 59% del peso del huevo y su función principal es proteger a la yema y proveer nutrientes adicionales al embrión, contiene una cantidad insignificante de grasa, trazas de minerales y vitaminas como la riboflavina que le provee el color amarillento, glucosa, luteína, zeaxantina y biotina vinculada con la protección de la piel, y la colina que junto con la ribofalvina son importantes en el desarrollo del sistema nervioso en las primeras etapas de la vida, la clara aporta 17 kcal, y 7 gr de proteína de AVB.

La yema es la porción amarilla del huevo, está formada por lípidos, proteínas, y es la mayor fuente de vitaminas y minerales, si el ave consume más alimentos anaranjados (ej: maíz “plata” muy colorado de alto consumo en la Argentina), entonces la yema resulta amarillo-naranja, también hay pigmentos naturales provenientes de flores que son alimentos para las aves, el color también proviene de la alfalfa, a la vez, cuando el huevo se expone a sobrecocción, huevo duro por mucho tiempo, puede aparecer una coloración verdosa en la superficie de la yema, que es el resultado de reacciones de azufre y del hierro contenidos naturalmente, no incide sobre su valor nutricional, ni sabor ni aspecto, toda la vitamina A, D y E están en la yema, posee 60kcal, de 4 a 4.5gr de grasa 1.5 saturada y 3 insaturada.

Todos los huevos aportan pequeñas cantidades de omega-3, los huevos enriquecidos o con mayor concentración de éste ácido graso monoinsaturado, son producidos por gallinas alimentadas con aceite de pescado y aceites vegetales, los minerales que aporta son hierro, fósforo, potasio y magnesio, 500mg de colesterol.

Proteínas de soja

La soja es una planta leguminosa tiene 40% más de proteínas que las demás legumbres y 21% menos de grasas. Tiene 9 aminoácidos esenciales, carece de metionina, es un buen recurso para complementar la alimentación, considerándola como un alimento de elevado valor nutritivo, que contribuye a lograr una alimentación variada, completa y nutricionalmente adecuada. Los lípidos de la soja están formados por ácidos grasos entre los que se destacan elácido oleico, linoleico y linolénico, posee fosfolípidos fundamentalmente lecitina, que es un importante emulsionante que favorece la absorción de las grasas. También es una buena fuente de vitaminas del complejo B (Tiamina, Niacina, Piridoxina y ácido fólico). El 50% de sus carbohidratos son

oligosacáridos y el otro 50% es fibra dietaria, lo que cobra importancia en regímenes dietéticos. No contiene almidón ni lactosa. Lo más importante en el consumo de la soja es el origen de su plantación, y no está recomendado su consumo en países como la Argentina donde existen otras fuentes importantes de proteína animal, como la vacuna y donde además la soja es un producto transgénico.

ALIMENTO Gr de proteína/100grPorotos de soja 40Garbanzos 18Lentejas 24Judías 19Guisantes secos 21.6Verduras 0.5 – 2.5Tubérculos 0.9 - 2Setas 2.4

REQUERIMIENTOSLos requerimientos mínimos para la población general representan tanto como 0.6 g/Kg de peso corporal en tanto sean AVB, sin embargo la prescripción usual varía para la dieta habitual entre 0.8 g y 1 g de proteína por kg de peso corporal. Los niños de 2 a10 años necesitaran 1 g de proteína por kg de peso corporal cada día. Las mujeres embarazadas deberán ir aumentando la ingesta proteica durante el embarazo, para garantizar una adecuada nutrición fetal y un suficiente contenido proteico de la leche materna. Ante la falta de ingesta proteica se utilizan las propias reservas corporales, lo que significa una pérdida diaria de 20 a 30 g, que serán descompuestas en aminoácidos, desaminados y luego oxidados. Esta situación puede acelerarse en el ayuno extremo cuando se agotan los hidratos de carbono y comienzan a usarse grasas. En este caso pueden perderse hasta 125 g al día.

En el deportista la importancia de las proteínas está vinculada con las necesidades del deporte y del momento de la temporada, es decir, si estamos por ejemplo ante una faz netamente anabólica del entrenamiento será distinto a si estamos durante una faz competitiva. En endurancia (fondista) el requerimiento de proteínas puede ser de 1.2-1.5 g por kilo de peso corporal, en resistencia (sobrecarga) y velocidad de 1.5 g-1.7 g y se ven aumentadas las necesidades donde la fuerza muscular sea relevante por su contribución al desarrollo y crecimiento del tejido muscular. En deportes de contacto el requerimiento debe elevarse hasta 2.2 g. En algunas situaciones de entrenamientos con sobrecarga para levantadores o culturistas, se aconseja incluir hasta 3.2g. Veamos un ejemplo con un deportista masculino de 70 kg con un plan de 3.000 kcal (VCT):

Los planes de descenso de peso además de incluir alimentos ricos en fibra como las hortalizas y frutas, los cereales y derivados integrales y las legumbres, se enriquecen con proteínas completas (tienen todos los aminoácidos que el cuerpo no puede fabricar) que no estén acompañadas por grasas como la de los cortes vacunos recomendados, carne de ave sin piel, pescados de mar, lácteos descremados y huevo (en especial la clara).

Lo importante…

Las proteínas están hechas de diferentes combinaciones de veinte L-alfa-aminoácidos.

Hay diez aminoácidos que el organismo no puede sintetizar o lo hace en forma insastifactoria, estos son llamados AA esenciales, después de los 2 años son ocho.

Para ser eliminado el amonio se convierte en urea en el hígado. La creatina es sintetizada a partir de glicina, arginina y metionina, encontrándose

junto a su forma de reserva energética, la fosfocreatina, en músculo, encéfalo y sangre.

Una hormona importante en la regulación del metabolismo proteico es la testosterona, hormona sexual masculina, que estimula el depósito de proteínas construyendo en músculo sistemas contráctiles.

En la actualidad el patrón de referencia es el huevo, ya que contiene 8 aminoácidos indispensables en el hombre adulto: leucina, isoleucina, treonina, metionina, valina, triptofano, licina y fenilanina.

En el deportista la importancia de las proteínas está vinculada con las necesidades del deporte y del momento de la temporada.

En endurancia (fondista) el requerimiento de proteínas puede ser de 1.2-1.5 g por kilo de peso corporal

En resistencia (sobrecarga) y velocidad de 1.5 g -1.7 g. En deportes de contacto el requerimiento debe elevarse hasta 2.2 g.

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