ultraesturctura e histologa de la carne
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habla sobre el proceso que pasa la carne, desde musculo hasta que sea carne.TRANSCRIPT
Ultraestructura e histología
El tejido muscular es uno de los tejidos
básicos de los organismos que se asocia
con el movimiento y posición del esqueleto y
con la contracción de muchos órganos. Este
tejido, junto a cantidades variables de otros
tejidos, es el componente principal de la
carne.
La carne es la organización estructural más compleja de todos los alimentos y sus componentes estructurales influyen significativamente sobre su calidad.
Los avances realizados en los últimos 20 años han permitido conocer en profundidad la arquitectura del músculo y poder relacionar el estado de los sistemas estructurales con los parámetros de calidad.
Las características de calidad de la carne,
como la textura, terneza, jugosidad, así
como su comportamiento ante los diversos
sistemas de cocción o conservación, están
ligados a la estructura del sistema proteíco
muscular, así como las reacciones químicas
que en el se realizan.
Estructura del músculo esquelético
Bajo el término carne se entiende fundamentalmente
el tejido muscular esquelético, que representa
alrededor del 35 al 65% del peso de la canal, y
cantidades variables de otros tipos de tejido
conectivo, nervioso, óseo, y cartilaginoso.
Histologicamente el músculo esquelético es un
músculo estriado debido al aspecto de bandas
transversales que se observan microscópicamente
Los músculos esqueléticos se unen directa o
indirectamente a los huesos, aunque
algunos de ellos se unen inicialmente a los
ligamentos, fascias, cartílagos o piel.
Cada músculo está cubierto con una capa
fina de tejido conectivo, la cual se continúa
con los componentes tisulares conectivos del
interior del músculo.
Las fibras nerviosas y los vasos sanguíneos
entran y salen del músculo a través de los
canales formados por el tejido conectivo.
La canal de los animales está constituido por
más de 600 músculos los cuales varían en
su forma tamaño y función, siendo esta
última la responsable de las características
específicas de cada uno de ellos.
Fibras musculares
Son células filamentosas altamente especializadas,
que dispuestas paralelamente unas sobre otras dan
lugar a los músculos.
Las fibras musculares constituyen el 75 al 92% del
volumen total del músculo, y el volumen restante lo
ocupa el tejido conectivo y los fluídos extracelulares.
Los fluídos extracelulares representan la mayor
proporción del volumen restante.
Las fibras musculares se definen como
células filamentosas, alargadas, cilíndricas y
un poco prismáticas, con aspecto estriado,
que se estrechan en los extremos,
confluyendo unas con otras en la parte final
de los músculos, formando cordones
gruesos o tendones que normalmente se
relacionan con las estructuras óseas.
Las fibras musculares se agrupan formando haces musculares o fascículos, que son los causantes del aspecto poliédrico irregular que se observa en los cortes transversales del músculo esquelético.
Un número variable de haces primarios se agrupan a su vez en haces mayores llamados haces secundarios y éstos a su vez se organizan en haces terciarios
El tamaño de los haces y de las separaciones entre ellos de tejido conectivo determinan tanto la precisión en los movimientos de los músculos vivos como la textura de los mismos; los que poseen haces pequeños y septos delgados presentan una estructura delicada y son los encargados del movimiento fino de precisión, mientras que aquellos que ofrecen un gran esfuerzo pero
menos precisión poseen grandes fascículos y septos de tejidos conectivos gruesos, son los responsables de una textura más gruesa.
La fibra muscular es, por tanto una célula muy especializada, multinucleada y con los componentes típicos de cualquier célula; es decir membrana, citoplasma, núcleo, mitocondrias, ribosomas, complejo de Golgi, retículo sarcoplasmático y un sistema de túbulos transversales relacionados con las miofibrillas que son organelos específicos de las fibras musculares.
Membrana Celular ……….Sarcolema
Citoplasma………………..Sarcoplasma
Retículo endoplásmatico….Retículo
sarcoplasmático.
(ver bibliografía)
http://www.masmusculo.com.es/images/data/
health/fibramuscular.jpg
Establecimientos de Rigor Mortis y Cambios Postmortem
El proceso posterior a la muerte lleva a la transformación gradual del músculo a carne.
Este proceso se puede dividir en tres etapas
1.Pre-rigor caracterizada porque el músculo es aún elástico.
2. Rigor Mortis
3. Resolución
El tiempo en el que ocurre esta
transformación depende de varios factores,
particularmente de la especie animal y del
método de sacrificio
Etapa de Pre-rigor
Una de las primeras operaciones del sacrificio es la
eliminación de la sangre, que produce la muerte el
animal debido a un paro circulatorio y cardíaco. Tan
pronto como la presión sanguínea se ve reducida el
sistema circulatorio ajusta a sus funciones para
mantener el abastecimiento de sangre de los
órganos viales, con un aumento de la frecuencia
cardíaca y la vasoconstrucción de las venas y
arterias de la periferia.
El sistema circulatorio provee de oxígeno y
nutrimentos del tejido muscular, además de
eliminar los metabolitos de desechos.
Con la exanguinación, la única fuente
posible de oxígeno para soportar el
metabolismo aerobio es aquel que se
encuentra unido a la mioglobina
Cuando el oxígeno se agota el tejido muscular
adopta un metabolismo anerobio, siendo la glucólisis
la única forma de obtener energía.
Con el establecimiento del metabolismo anaerobio,
las reservas de glucógeno disminuyen y el ácido
láctico se acumula en el tejido muscular, lo que lleva
a una reducción del pH desde valores cercanos a 7
y hasta 5.3 a 5.7 , según la especie y del manejo.
El pH final de la carne puede afectar las
propiedades fisicoquímicas de la misma ya
que la miosina puede adoptar diversas
isoformas en función del pH.
También se produce un fallo en los
mecanismos que controlan la temperatua
corporal, por lo que tenderá a disminuir
gradualmente desde valores de 38 a 39 C.
La velocidad con la que la temperatura
disminuye depende de un sin número de
factores como especie, peso, espesor de la
grasa dorsal que
recubre la canal, temperatura ambiental, etc.
Una rápida acidificación cuando la
temperatura corporal es aún elevada
provoca la desnaturalización de las
proteínas, reducción de la solubilidad y una
disminución de retención de agua.
El fenómeno opuesto en donde el pH no
disminuye debido a una baja reserva de
glucógeno genera una carne con una
elevada capacidad de retención de agua.
El tipo de músculo tiene una considerable
importancia para determinar la velocidad de
la glicólisis postmortem. Esto se debe a
diferencias en la evolución que resultan del
diferente papel de los músculos rojos y
blancos.
Los músculos rojos adaptados para
desarrollar actividades lentas y prolongadas
Tienen un nivel mucho más alto de enzimas respiratorias que los músculos blancos, que están adaptados a actividad rápida intermitente, tienen los prerrequisitos para un eficiente metabolismo anaerobio.
El factor extrínseco más importante durante la glicólisis, especialmente con respecto a la relación ente la calidad y el procesado postmortem
La velocidad es alta a temperaturas in vivo de 37-39C, descendiendo con la bajada de la temperatura, pero aumentando de nuevo cuando la temperatura se aproxima a 0 C.
El acortamiento de los músculos separados de la canal a aproximadamente a 37 C se conoce desde hace años, pero el acortamiento y el endurecimiento asociado también se produce a bajas temperaturas y normalmente se conoce como acortamiento por el frío.
En el músculo rojo del vacuno, ovino, cerdo y
conejo, la velocidad de utilización del ATP es tan
rápida a 2oC como a 15oC..
Esto se explica por la liberación de iones calcio
Ca2+ de los túbulos del retículo sarcoplasmico, que
llevan a un aumento de la concentración de iones en
el Sarcoplasma de 30 a 40 veces y a una
estimulación masiva de ATP-asa contráctil de las
miofibrillas y la contracción consiguiente.
La liberación de iones comienza cuando la
temperatura es aproximadamente 25 C, pero
la concentración solo se alcanza por debajo
de los 11C. La salida de los iones Calcio se
puede invertir muy fácilmente en los
músculos blancos, que tienen un retículo
sarcoplásmico bien desarrollado.
Por esta razón los músculos blancos son menos propensos al acortamiento en frío que los músculos rojos que tienen un retículo sarcoplásmico menos desarrollado.
El acortamiento por el frío se ha descrito como un proceso bifásico. En la carne con un alto nivel de ATP y ph alto, el acortamiento en frío del músculo separado de la canal se produce muy rapidamente,
Manteniéndose ésta condición hasta el
comienzo del rigor. Se puede inducir que el
músculo acortado se relaja durante un
tiempo, pero cuando la segunda fase
comienza se inicia un acortamiento global
que lleva al rigor.
RIGOR MORTIS
Posterior a la muerte, se pierde el control nervioso, por lo que se observa la aparición de los impulsos localizados, que inician rápidos ciclos de contracción y relajación muscular.
El Rigor mortis se presenta poco despues de la muerte en donde el tejido muscular se encuentra en un estado de rigidez sostenida y es inextensible.
Los procesos que conducen al establecimiento del rigor mortis son similares a los que ocurren durante la contracción muscular.
La condición de rigor es irreversible como consecuencia del agotamiento de las reservas de ATP que evitan la ruptura de los puentes cruzados entre actina y miosina; además carece de control nervioso.
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El desarrollo de la glucólisis anaerobia y producción
de ácido láctico se acompaña de una reducción de
las reservas de glucógeno y de las reservas de
fosfato creatina (CP).
El ciclo de contracción-relajación se detiene debido
a la falla de los mecanismos que sintetizan ATP, por
lo que la elasticidad muscular se pierde
paulatinamente hasta llegar a un estado de
contracción sostenida por la formación irreversible
del complejo actomiosina.
Resolución
La etapa posterior al rigor mortis es la
resolución en donde el tejido muscular
recupera gradualmente cierta elasticidad
debido a la pérdida de la integridad del
tejido, mejorando la textura y formando
compuestos precursores del aroma a carne.
El aumento en la suavidad se debe a la degradación de proteínas como la titina, nebulina, actina y miosina que da como resultado la pérdida de tensión y cambios en la estructura de las miofibrillas.
Además del debilitamiento de la línea Z, por fragmentación de la desmina, estudios más recientes informan que el debilitamiento de los discos Z se debe principalmente a la liberación de los fosfolípidos presentes en la línea Z, inducido por la alta liberación de iones Ca 2+
Por efectos de los cambios postmortem las propiedades de membranas se ven alteradas y el tejido es susceptible a reacciones de degradación autolítica por acción de enzimas endógenas y exógenas.
Las proteasas endógenas que debilitan la estructura miofibrilar pertenecen a dos grupos enzimáticos, las catepsinas y las calpaínas, que actúan en forma cooperativa.
Algunos otros autores sugieren la presencia de otras serinproteasas como las miosinasas
Las catepsinas o proteasa lisosomales ácidas
degradan a proteínas como la miosina y la actina,
además de carbohidratos y lípidos, ya que los
lisosomas están relacionados con la digestión
intracelular.
Estas enzimas se liberan de los lisosomas en la
etapa postmortem cuande desciende el pH, debido a
que las membranas de los lisosomas se rompen por
la diferencia de presión ejercida por los iones H+
Las calpaína también son conocidas como factor activado por calcio, o proteasas neutras activadas por calcio. Este grupo consta de dos tipos llamadas calpaínas I y II.
Ambos tipos de calpaínas se encuentran en el sarcoplasma y tienen una actividad óptima a pH entre 6.6 a 6.8, por lo que se creen que actúan primordialmente en la etapa de pre-rigor
Algunos investigadores sugieren que el solo
incremento en la concentración postmortem
de los iones Ca2+ en el sarcoplasma debilita
la estructura de las miofibrillas y la de los
filamentos intermediarios, en donde la
desmina junto con la nebulina y la titina son
los pricipales responsables del
ablandamiento postmortem.
Madureción y Tenderización de la carne
Hace mucho tiempo que se ha reconocido
que el acondicionamiento de la carne por
almacenamiento aumenta la tenderización
tras el cocinado.
La velocidad de la tenderización varía
considerablemente entre las especies.
A temperaturas de aproximadamente 5 C se
requieren al menos 14 días para conseguir
el 80% de tenderización en vacuno, en
contraste con solo aproximadamente 5 días
para el cerdo.
El período de tenderización para el cordero es
intermedio entre estos dos extremos,
mientras que en las aves es muy rápida y
generalmentre se completa a las 48 horas a
5 C.
La humedad relativa también debe
controlarse a menos que esé envasada al
vacío o en otras películas impermeables.
Una alta humedad provoca un rápido
crecimiento bacteriano, mienras que una
baja humedad es económicamente
inaceptable debido a la excesiva
deshidratación y pérdida de peso.
Utilización de enzimas
La terneza es un factor importante en la percepción del consumidor de la calidad de la carne.
Menos del 25% del peso de la canal produce carne de alta calidad, con costo elevado.
Se han hecho varios intentos para usar material de inferior calidad, realizando diferentes estrategias para revalorizar estos cortes.
Se han utilizado
enzimas proteolíticas
de origen vegetal
como:
Papaína
Ficina
Bromelina
Los usos de estas
enzimas se han
practicado tanto
inyectando los
animales antes del
sacrificio como
aplicándolas en la
superficie de la carne
Papaína
Se deriva del látex de la papaya en donde se
encuentra en una concentración del 10% y
no hidroliza péptidos sencillos.
Las proteasas de las plantas superiores
tienen dos desventajas:
1. Son inestables térmicamente a
temperaturas de 70 C. La papaína es la más
termoestable de las proteasas vegetales y
Sufre pérdidas menores en su actividad cuando es
incubada a 60 C, pero es marcadamente inactiva a
temperaturas de cerca de 70 C.
2. La papaína es más activa sobre las proteínas
miofibrilares que sobre el colágeno; sin embargo, el
rompimiento de la miosina por esta enzima causa un
sabor residual desagradable asociado con el
sobreablandamiento de la carne
La papaína tiene actividad contra la actomiosina,
elastina y en menor intensidad desnaturaliza
proteínas del colágeno, especificamente hidroliza
polipéptidos, amidas y ésteres.
Las proteínas son degradadas por la papaína hasta
las moléculas que contienen hidroxiprolina soluble,
involucrando enlaces básicos de aminoácidos
particularmente vulnerables a esta acción
Bromelina
Es una proteasa que se obtiene de la piña
de América, es muy activa sobre el colágeno
y elastina y tiene menor intensidad en las
proteínas de las fibras musculares.
Ficina
Se obtiene del látex del ficus y del higo
comestible, y se activa por el peróxido de
hidrógeno. Es un antihelmíntico potente por
su poder proteolítico tan intenso que digiere
y disuelve totalmente los gusanos parásitos
del hombre, ambas son de propiedades muy
semejantes a la papaína.
Enzimas de origen bacteriano
La carne es un excelente sustrato para la proliferación y crecimiento microbiano, así como para las reacciones enzimáticas, tiene un contenido de proteínas entre 16% y 22%, del cual alrededor de 1.5% es nitrógeno no proteínico.
El contenido de carbohidratos es aproximadamente 1%.
Solo cuando el contenido de otro nutrimentos simples se ha acabado, los microorganismos utilizan las formas más complejas como las proteínas.
Los organismos que crecen en carne a bajas
temperaturas son principalmente gramnegativas de
los géneros Pseudomonas, Acinetobacter,
Aeromonas y Alcalígenes, sin embargo las
Pseudomonas son las más predominantes.
Durente el proceso de maduración|putrefacción de
la carne, cierto tipo de Pseudomonas sp. Pueden
actuar sobre las proteínas miofibrilares ya que
degradan más efectivamente a la actomiosina
En el caso del colágeno, los
microorganismos pertenecientes al genero
Clostridium son los productores mas
eficientes de colagenazas; sin embargo
estos no pueden crecer a las bajas
temperaturas de las carnes frescas en la
refrigeración.
Clostridum perfringes, produce una colagenaza efectiva pero su origen hace inaceptable su uso en alimentos
Varios investigadores han evaluado el efecto de ablandamiento de la enzima elastasa alcalina producida por el microorganismos Alkalophilic bacillus sp. Sobre la carne de res, y midieron la hidrólisis de las proteínas, colágeno , caseína y miofibrilar, su actividad de 60 a 200 veces más que la papaina y bromelina
Otro métodos de ablandamiento
Por inyección de cloruro de calcio.
Mezcla de acido acético y láctico.
Tenderización mecánica.
Tratamiento a presión.