Uvod

grč. proteios (prvi osnovni)

važan sastavni deo životinjskog tela

glavni deo vezivnog tkiva i ćelijskiih membrana

osnovni su deo kože, mišića, tetiva, živaca i krvi,

enzima, antitela i hormona

nukleinske su kiseline odgovorne za nasledne

osobine

CCHO

ON H

H

H

CH2

CH2

CO NH2

carboxylgroup

aminogroup

Sidechain (R)bočni lanac (R)

karboksilnagrupa

aminogrupa

2.Struktura aminokiselina i peptida

CCHO

ON H

H

H

CH2

CH2

COH2N

carboxylgroup

aminogroup

Sidechain (R)

L-form

C CHO

ON

HH

H

H2CH2C

CO NH2

carboxylgroup

aminogroup

Sidechain (R)

D-form

bočni lanac (R) bočni lanac (R)

karboksilnagrupa

karboksilnagrupa

OH

L-oblik D-oblik

aminogrupa

aminogrupa

R

NH2

O

OH

R

NH3+

O

O-

R

NH2

O

O-

R

NH3+

O

OHH

+

OH-

A Zwitter-ion(the major form in solutions)

More anions are formed at a larger pH More cations are formed at a lower pH

2. Kiselo-bazna svojstva aminokiselina i peptida

sve aminokiseline i peptidi su amfoterni bazna svojstva vezana su uz –NH2 –grupu, dok su kisela vezana uz –COOH –grupu.

pri određenim pH vrednostima, broj katjona je jednak broju anjona ta pH vrednost se naziva Izoelektrična tačka i karakteriše svako amfoterno jedinjenje.

Zwitter ionglavna struktura u rastvoru

pri nižim pH dolaze u obliku katjona pri višim pH dolaze u obliku anjona

Aminokiseline – fizičkae osobine

aminokiseline su neisparljive kristalne supstance

tope se pri visokim temperaturama pri kojima se i

raspadaju

nerastvorne su u nepolarnim rastvaračima, ali rastvorne

u vodi

voden rastvori se ponašaju kao rastvori visokog

dipolnog momenta

+H3N CHR COO-

aminokiseline, dipolarni jon

Koncentracija H+ jona u rastvoru, u kojoj pojedina aminokiselina ne putuje pod uticajem električnog polja zove se izoelektrična tačka aminokiseline

NH3+

H3N+

C

O

O-

CO

O-

pH=7

NH3+

H3N+

C

O

OH

CO

OH

pH=2

NH2

H2N

CO

O-

C

O

O-

pH=12

Zwitterjonski oblik aminokiselina

kiseli rasstvor izoelektrična tačka bazni rastvor

3. Strecker-ova sinteza -aminokiselina

R

NH3+

O

O-

R

NH2

O

O-

H

R

O

H+

H

R

NH

H

R

NH2

CN

NH3

HCN

1. HCN, NH3, H2O, heat

2. H+

OH-, H2O

heat

Proizvod su racemske smese, koje je potrebno razdvojiti

toplota

toplota

Malonestarska sinteza

COOC2H5

CH

COOC2H5

Na+C6H5CH2Cl COOC2H5

C

COOC2H5

CH2C6H5HKOH

grijanje

HClCOOH

C

COOH

CH2C6H5H

Br2, eterrefluks

COOH

C

COOH

CH2C6H5Brgrijanje

CHCOOH

Br

C6H5CH2

NH3 (suvišak)CHCOO-

NH3+

C6H5CH2

natrijummalonestar

etil-benzil-malonatbenzilmalonska kiselina

fenilalanin35%

Gabrijelova ftalimidna sinteza

glicin hidrohlorid

CN-K+

C

O

O

+ ClCH2COOC2H5

CNCH2COOC2H5

C

O

O

HCl, H2O

Cl- + +H3NCH2COOH + ftalna kiselina

R

NH2

O

OH

The amino-group is more nucleophilic, than COOH, but can be blocked by acids

The COOH-group is less nucleophilic, than the amino-group, and can be activated by acids

R

NH2

O

OH

R

NH

O

OH

H3C O

R

NH2

O

COOEt1. C2H5OH, H+

2. NaHCO3

Acetic anhydride

COOH

NH2

1. C2H5OH, H+

2. NaHCO3

COOEt

NH2Benzocaine (a local anesthetic)

Acilovanje i esterifikacija aminokiselina

COOH grupa je manje nukleofilna i mora se aktivirati kiselinom

amno-grupa –NH2 je nukleofilnija od -COOH međutim kiselina je može deaktivirati

acetanhidrid

benzokain (lokalni anestetik)

Peptidi

CC

ON

RH

CC

O

N

H

HR

+H H

O-H

amidi koji nastaju reakcijom amino grupa i karboksilnih grupa aminokiselina

-NHCO- veza je tzv. PEPTIDNA ILI AMIDNA VEZA

prema količini aminokiselinskih ostataka u molekulu peptidi se dele na:

dipaptide, tripeptide... te konačno polipeptide

Peptidi

peptidna veza

dipeptid

Tripeptid

Gly-Ala-Ser

N-terminalni kraj C-terminalni kraj

Sekvence aminokiselina

2,4-dinitrofluorbenzenDNFB

žut

Bezbojni peptidnilanac

hidroliza

DNP aminokiselina žuta

druge

+ amino

kiseline

Aminokiselinske sekvence goveđeg insulina

Amide bonds between aminoacids Bonds (mostly S-S) between polypeptide chains

Discovered in 1950's by Pauling (1962 Nobel prize)

-Helix

-Structure (pleated sheet)

Random coil

Primary structure of proteins

Secondary structure of proteins (polypeptide chains, folded due to H-bonding)

Primarna struktura proteina

Amidna veza između aminokiselina Disulfidne veze između polipeptidnih lanaca

Sekundarna struktura proteina (polipeptidni lanci, povezani H vezama)

Otkrio Pauling, 1950.g. (1962, Nobelova nagrada)

α-heliks

β-struktura

uvojnica

Tertuary structure of proteins

Fibrous proteins

(elongated filaments, unsoluble in water)

Globular proteins

(almost spherical particals, soluble or easily despersable in water)

Tercijarna struktura proteina

Vlaknasti proteini Globularni proteini

α-keratin

imaju oblik niti, grade vlakna, drže se zajedno H vezama nerastvorni su u vodi

zbijeni u kompaktne jedinice, nalik na sferoidne oblike, posjeduju hidrofobne i hidrofilne dijelove, H veze unutar molekula rastvorljivi su u vodi

Protein kvaternarne strukture

Hemoglobin

Nukleinske kiseline

• polimer ribofuranozid je povezan sa fosfatnom esterskom grupom

• svaka je riboza vezana za bazu

• ribonukleinska kiselina(RNA)

• deoksiribonukleinska kiselina (DNA)

5’-kraj

3’-kraj

baza1

baza2

baza3

Ribonukleotidi-D-ribofuranozid je vezan na heterocikličku bazu preko

anomernog C atoma

adenozin (A) gvanozin (G)

citidin (C) uridin (U)

Ribonukleotididodan fosfat na C-5’ ugljenik

citidin monofosfat uridin monofosfat adenozin monofosfat gvanozin monofosfat

Struktura RNA5’-kraj

3’-kraj

baza1 baza1

baza2

baza2

5’-fosfat

3’-hidroksi

Struktura DNA

• šećer - -D-2-dezoksiribofuranozaheterociklične baze su:citozin,timin (umesto uracila), adenin i gvanin.

• povezani su preko fosfatnog estra i čine primarnu strukturu proteina

Parovi baza

Gvanin citozin adenin timin

ribozariboza

riboza

Dvostruka uvojnica DNA

• dva komplementarna

polinukleotidna lanca su

smotana u heliks

• opisali Watson i Crick,

1953.

uvojnica 15’-kraj

uvojnica 23’-kraj

uzvojnica 13’-kraj

uzvojnica 25’-kraj

Struktura proteina: -heliks

H veze između baza

šećer

bazafosfat

Struktura proteina: β-ploča