Proteini se sintetišu na poliribozomima (u citoplazmi, na spoljašnjoj membrani jedra, na granularnom endoplazmatičnom retikulumu, u mitohondrijama ili hloroplastima u procesu koji se zove TRANSLACIJA.

Proteini ili belančevine su građene od aminokiselina (od preko 100 koliko postoji u prirodi, samo 20 ulazi u građu žive ćelije)

Aminokiseline su jedinjenja koja sadrže dve funkcionalne grupe vezane za isti C atom:

- amino grupu (-NH2) - karboksilnu grupu (-COOH) Zbog prisustva ove dve grupe, mogu da se

ponašaju i kao baze i kao kiseline

Opsta formula aminokiselina

Aminokiseline koje ulaze u sastav proteina se prema R-ostatku iz opšte formule dele na:

polarne : - pozitivno naelektrisane - bazne; - negativno naelektrisane - kisele; - nenaelektrisane nepolarne

Podela a.k. prema polarnosti i naelektrisanju bočnih grupa

Aminokiseline se povezuju peptidnim vezama gradeći nerazgranate polipeptidne lance

Peptidna veza (kovalentna) formira se između karboksilne grupe prve i amino grupe druge amino-kiseline (pri čemu se izdvaja molekul H2O)

Zato svaki polipeptidni lanac ima NH2 i COOH kraj

Ako u građu belančevina ulazi do 50 a.k. to su peptidi a ako ulazi vise od 50 to su polipeptidi

Prema građi proteini mogu biti: Prosti - građeni samo od aminokiselina

(albumini i globulini) Složeni - pored proteinskog dela sadrže i neki

neproteinski deo - glikoproteini, likoproteini, nukleoproteini

Broj, vrsta i redosled aminokiselina i oblik samog proteina određuju biološku aktivnost proteina (proteini su aktivni samo u određenom obliku, promenom oblika gube i biološku aktivnost)

Pri visokim temperaturama dolazi do promene oblika proteina i do procesa koji se naziva denaturacija

Samo mali broj proteina ima mogućnost renaturacije tj. da hlađenjem povrati svoj oblik

Ćelije čoveka sadrže 10000-20000 različitih vrsta proteina. Bakterijska ćelija ih ima 5000. Samo je enzima poznato je oko 2000 u živom svetu.

Primarnu strukturu proteina čine redosled, vrsta i broj amino-kiselina u njemu (linearna je)

Svaka promena samo jedne a.k. u primarnoj strukturi proteina moze dovesti do potpunog gubitka njegove biološke aktivnosti

Primer promene samo jedne a.k. u molekulu hemoglobina jeste težak oblik anemije poznate kao anemija srpastih ćelija. Kada je glutaminska kiselina na 6. mestu u polipeptidnom lancu zamenjena valinom, hemoglobin je slabo rastvorljiv i stvara agregate usled kojih eritrociti imaju izmenjen (srpast) oblik. Takvi eritrociti imaju kratak vek i uzrok su ovom smrtonosnim oboljenju

Prostorna struktura proteina podrazumeva: - Sekundarnu strukturu - Tercijarnu strukturu - Kvaternernu strukturu

Od nje zavisi uloga proteina u ćeliji Održava se slabim, nekovalentnim vezama

koje se stvaraju između bočnih grupa a.k. pa zato i zavisi od njihovog rasporeda

Slabe veze se mogu mestimično raskidati i ponovo formirati uz mali utrošak energije što proteinima daje promenljivu prostornu strukturu tj. omogućava im da menjaju svoju biološku aktivnost u skladu s potrebama ćelije

SEKUNDARNA STRUKTURA

Predstavljaju je dva oblika: α-zavojnica (nastaje tako sto se između atoma

svake 4 amino-kiseline uspostavljaju slabe, vodonične veze, sažimajući polipeptidni lanac u zavojnicu)

β-ploča (jedan polipeptidni lanac se izdužuje pa se vodonične veze uspostavljaju između njegovih udaljenih, bočnih delova gradeći “ploču” )

TERCIJARNA STRUKTURA

Jedan polipeptidni lanac je toliko dug da sadrži i α-zavojnice i β-ploče

Između njih se nalaze neuređeni delovi lanca koji se zbog manje stabilnost savijaju, gradeći loptaste – globularne konfiguracije polipeptidnog lanca tj. njegovu tercijarnu strukturu

Neki proteini nemaju globularan, vec izdužen oblik

To su fibrilarni proteini i oni najčešće imaju strukturnu ulogu – takvi su: α-keratin, kolagen i β-keratin

α-keratin i kolagen po strukturi predstavljaju tročlane zavojnice nastale međusobnim povezivanjem nekoliko α-zavojnica vodoničnim vezama

KVATERNERNA STRUKTURA

Imaju je proteini koji imaju vise polipeptidnih lanaca - oligomeri

Deo oligomera koji ima određenu biološku ulogu naziva se subjedinica

Primer hemoglobin: sastoji se od 4 polipeptidna lanca; oni grade 2 subjedinice od kojih svaka sadrži po dva polipeptidna lanca i po jednu prostetičnu grupu - hem - koja vezuje O2

Proteini su realizatori naslednih informacija pa su samim tim odgovorni za odvijanje svih vitalnih procesa

Njihove funkcije su brojne i raznovrsne.

Proteini koji su važni gradivni i strukturni elementi živih sistema:

α-keratin (prisutan u koži, noktima, kosi, krznu sisara)

β-keratin (prisutan je u perju, koži, kandžama, kljunu ptica i gmizavaca)

kolagen (prisutan u kostima, zubima, hrskavici, tetivama i zidovima krvnih sudova kičmenjaka) i elastin

Kolagen je najzastupljeniji protein u organizmu kičmenjaka; ulazi u građu vlaknastog vezivnog tkiva. Poremećaj njegove strukture uzročnik je tzv. kolagenskih bolesti. Neke od njih nastaju zbog nepravilne ishrane. U osnovi glavnih simptoma skorbuta, a to su oštećenje kože, pucanje zidova krvnih sudova i sporo zarastanje rana, leži nepravilna struktura kolagenskih vlakana. Uzrok nekih kolagenskih bolesti je i nedostatak kolagena. Jednu grupu takvih bolesti, poznatu pod nazivom Ehlers-Danlosovi sindromi, karakterisš visoka elastičnost zglobova i kože

Proteini koji predstavljaju osnovne činioce kontraktilnih sistema u mišićima:

Aktin Miozin

Hemoglobin i mioglobin (transport O2 u mišićima)

Globulin seruma - transport steroidnih hormona kroz krvotok

Albumin seruma – vezuje i prenosi neke lekove i toksine

Transferin – transportuje Fe Citohromi – imaju sposobnost da prenose

elektrone duž ćelijske membrane

Imunoglobulini Interferoni

Hormoni koji kontrolišu metabolizam organizma (hormon rasta, insulin…)

rezervoar amino-kiselina kao hranljivih sastojaka za embrion:

albumin jajeta

Proteini enzimi katalizuju biohemijske reakcije na umerenim temperaturama (bez povećanja t°), pri čemu smanjuju energiju aktivacije supstrata i tako ubrzavaju hemijsku reakciju

Prema tome razlikujemo: Egzotermne reakcije – u okruženje se oslobađa

mnogo veća količina toplote nego što je uzeta Endotermne reakcije – količina toplote koja se

oslobađa je manja od one koja je uzeta iz okruženja

Enzimi mogu biti: Prosti - građeni samo od aminokiselina Složeni - nazivaju se holoenzimi - građeni iz

apoenzima (proteinski deo) i koenzima (prostetična grupa) koji može biti NAD, FAD ili kofaktor (joni Ca, Mg, Fe)

Sve enzime smo podelili na: Endoenzime - deluju u ćeliji u kojoj su nastali

(oksidoreduktaze Krebsovog ciklusa) Egzoenzime – deluju van ćelija u kojima su

nastali (hidrolitički enzimi)

Da bi neki enzim delovao neophodna je određena pH vrednost, temperatura, koncentracija supstrata i koncentracija enzima

Proenzimi su inaktivni enzimi u mestu postanka (tripsinogen- proenzim koji nastaje u pankreasu, tripsin – enzim dvanaestopalačnog creva)

Svaki enzim ima svoje aktivno mesto za koje se vezuje odgovarajući supstrat

Enzimi funkcionisu po principu brava i ključ