péptidos y proteínas
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UNIVERSIDAD DE GUADALAJARA
Centro Universitario de la Costa
BIOQUÍMICA
Estructura de péptidos y proteínas.
Definiciones de péptidos y proteínas
Las proteínas son los compuestos orgánicos más comunes en la constitución de las células. Son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos los seres vivos.
Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.)
Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.).
Un péptido se forma por la unión de varios aminoácidos; la unión de muchos péptidos origina a los grandes polipéptidos o proteínas.
Éstos son polímeros complejos grandes, formados por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, en menor cantidad, azufre.
La estructura de las proteínas es muy variada, igual que las funciones que realizan en las células. Las proteínas se caracterizan por estar formadas por aminoácidos, de tal manera que éstos constituyen su unidad estructural y, dependiendo de la cantidad de aminoácidos que se unan, será la variedad de proteínas que se formen.
Grupo amino H3N+ CH COO Grupo ácido R
Niveles de organización estructural de las proteínas
La forma de una proteína se desarrolla a través de varios niveles de organización. La función de la proteína tiene que ver con la forma estructural de la misma.
Estas estructuras se forman gracias a los enlaces disulfuro
Estructura primaria
Su estructura es lineal. Tienen enlaces covalentes, que son los más fuertes y, según la manera en que estén acomodados los aminoácidos, dependerán los niveles de la estructura de las proteínas.
Colágeno de la piel y la queratina del pelo
Estructura secundaria
Se forma cuando una cadena polipeptídica se dobla para formar una espiral o una hoja plegada. Su estructura se mantiene por enlaces hidrógeno, presentes entre los grupos amino y carboxilo.
Las proteínas de la seda y la lana
Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
La miogiobina (en el músculo) y la albúmina (del huevo)
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Estructura cuaternaria
Aparece cuando se forman enlaces entre dos o más polipéptidos y se encuentran entre los grupos R de aminoácidos en las estructuras primarias. Este tipo de estructuras son mínimas.
La hemoglobina de la sangre
Péptidos y Proteínas de importancia biológica• glutatión• hormona antidiurética, • oxitocina,• ghrelina, • colecistocinina, • insulina• glucagón, • hemoglobina• colágeno • albúmina.
glutatión
El glutatión es una proteína pequeña, formada por tres aminoácidos: cisteína, ácido glutámico y glicina. Se encuentra en el citoplasma y su principal función es el desecho de desperdicio de la célula.
colecistocinina
Producida por la mucosa del yeyuno en respuesta a la presencia de sustancias grasas. • Aumenta la contractilidad de la
vesícula biliar, expulsando bilis que emulsifica las grasas para que puedan digerirse y absorberse.
• Inhibe la motilidad del estomago • Vacía la vesícula biliar.
hormona antidiurética Es un factor de gran importancia en la regulación del contenido de agua del organismo.Hace que los riñones conserven agua mediante la concentración de orina y la reducción de su volumen, estimulando la reabsorción de agua.Son hormonas péptidas producidas en el hipotálamo
insulina
La insulina interviene en el aprovechamiento metabólico de los nutrientes, sobre todo con el anabolismo de los carbohidratos. Su déficit provoca la diabetes mellitus y su exceso provoca hiperinsulinismo con hipoglucemia.
glucagón
El glucagón es una hormona que eleva el nivel de glucosa en la sangre. El páncreas produce el glucagón y lo libera cuando el cuerpo necesita más azúcar en la sangre para enviar a las células
oxitocina La oxitocina se
produce en la glándula pituitaria y su secreción está regulada por células del hipotálamo cuyo impulso nervioso se propaga por el axón hasta las terminales nerviosas pituitarias.
ghrelina
• Es una hormona producida por las células P/D1 que cubren el fondo del estómago humano, y su función es estimular el apetito.
Clasificación de las proteínas
•Según su forma
•Solubilidad
•Composición
•Función
Según su forma
Fibrosas Globulares
Fibrosas
• Queratina.
• Colágeno
• Elastina
Queratina.
Aminoácido cisteína
Colágeno
•Resistencia al estiramiento
•Posee una estructura secundaria compuesta por tres cadenas trenzadas.
Elastina
• Una gran elasticidad
Globulares
• Albúminas. • Histonas.
Solubilidad
•Solubles en soluciones acuosas (Globulares)
•Solubles por métodos de degradación (Fibrosas)
Solubles en soluciones acuosas • albúmina
• globulinas
• glutelinas
• prolaminas
• protaminas
• histonas
Solubles por métodos de degradación
• escleroproteínas
Composición
• Simples
• Aminoácidos
• Conjugadas
• Glicoproteínas • Lipoproteínas • Nucleoproteínas • Metaloproteínas
Conjugadas
Función
Las proteínas tienen una función defensiva • mucinas • fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos • Las inmunoglobulinas
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras • Hemoglobina• proteínas plasmáticas• hormonas
• Las proteínas cuya función es enzimática
• Proteínas funcionan como amortiguadores
Las proteínas realizan funciones de transporte • hemoglobina y la mioglobina
Función de reserva • lactoalbúmina • ovoalbúmina • hordeina • gliadina
DESNATURALIZACÓN PROTEICA
DEFINICIÓN
En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento. y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas.
Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.
•La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, ejemplo:
las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
RENATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS
La renaturalización es hacer que proteínas que han perdido su estructura cuaternaria, por medio de detergentes como el SDS u otros agentes desnaturalizantes, recuperen su conformación tridimensional.
Muchas proteínas son incapaces por sí solas de alcanzar su conformación nativa. Las chaperoninas son unos complejos proteicos que facilitan el plegamiento adecuado de aquéllas.
en comparación con los lípidos o los azúcares, las proteínas presentan una notable complejidad.
En 1953 Frederick Sanger determinó la secuencia de los aminoácidos componentes de la insulina.
Se lograron luego las primeras síntesis de péptidos de interés biológico, las hormonas oxitocina y vasopresina.
Se realizaron también las primeras hipótesis sobre los tipos de estructuras que las proteínas pueden adoptar en solución (hélice a, lámina ,B y otras).
• El principio de autoplegamiento de las proteínas descrito por el equipo de Christian Anfinsen, y los experimentos subsiguientes que demostraron su validez, provocaron una revolución en biología molecular y crearon el nuevo campo que ha dado en llamarse del plegamiento de proteínas.
• El plegamiento no es en muchas ocasiones espontáneo, sino que requiere de la interacción entre proteínas ya existentes y de consumo de energía, de ATP. A esas acompañantes moleculares se las llamó "chaperonas moleculares".
