enzimas para la u

8/18/2019 Enzimas para la U

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CATALIZADORES

ORGÁNICOS

Enzimas y Ribozimas


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CATALIZADOR

• Sustancia o agente que acelera las

reacciones químicas.

• Pueden ser orgánicos e inorgánicos

• Entre los orgánicos (compuestos que

contienen carbono) encontramos a

–Enzimas: de naturaleza proteica y

–Ribozimas: de naturaleza nucleica (ARN)


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CATALIZADORSustancia o agente que acelera las

reacciones químicas.

CATALIZADORES

INORGANICOS

FISICOS Cambios de

temperatura

QUIMICOS Cambios de ph

ORGANICOS

PROTEINAS ENZIMAS

ARN RIBOZIMAS


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ENZIMAS•

Moléculas proteicas, catalizan (aceleran)reacciones químicas

• Altamente específicas: solo actúan sobre sussustratos

• Sumamente efectivas: se requieren depequeñas cantidades

• No se modifican permanentemente ni seconsumen durante la reacción.

• Actúan a una temperatura y pH óptimos

• Su acción es regulada


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pH óptimo• La mayoría de los enzimas son muy sensibles a

los cambios de pH.

• Porque poseen grupos químicos en las cadenaslaterales de sus aminoácidos que según el pH

pueden tener carga eléctrica positiva, negativao neutra.

• La conformación de las proteínas depende, en

parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH enel cual la conformación será la más adecuadapara la actividad catalítica. Este es el llamadopH óptimo.


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Temperatura óptima• Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por

cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.

• Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.

• Sin embargo, por ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se

empiezan a desnaturalizar por el calor.

• La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama

temperatura óptima

• Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad es

contrarrestado por la desnaturalización térmica, y la actividad

enzimática decrece rápidamente hasta anularse.


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ENZIMAS CONJUGADAS• Algunas enzimas requieren para su función la

presencia de sustancias no proteicas quecolaboran en la catálisis: los cofactores.

• Estos pueden ser iones inorgánicos como el

hierro, magnesio, manganeso, Zinc, entre otros.

• Casi un tercio de las enzimas conocidas

requieren cofactores.

• Cuando el cofactor es una molécula orgánica sellama coenzima. Muchos de estas coenzimas se

sintetizan a partir de vitaminas.


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• Cuando los cofactores o las coenzimas seencuentran unidos covalentemente a laenzima se llaman grupos prostéticos.

• La forma catalíticamente activa de la enzima,es decir, la enzima unida a su grupoprostético, se llama holoenzima.

• La parte proteica de una holoenzima se llamaapoenzima y solo la apoenzima no es activa


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Mecanismo de acción de las

enzimas

• Actúan reduciendo la energía de activación:

energía necesaria para que el sustrato alcance

el estado de transición, es decir de mayor

energía.

• No afectan ni la dirección, ni el equilibrio de la

reacción. Solo la velocidad.


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Etapas de la acciónenzimática

1. Formación de complejo enzima-sustrato: la enzima se une a la (las)molécula (s) que será (n) modificada

(s) químicamente.2. Ajuste inducido: modificación temporal

de enzima y sustrato

3. Catálisis: reacción química

4. Liberación de productos: la enzimapuede iniciar nuevamente el ciclo.


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.

Modelo de "Ajuste Inducido“

Flexibilidad del sitio catalítico.

En el modelo de ajuste inducido, el sustrato induce uncambio de forma en la enzima.


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SITIO ACTIVO

• Dominio de la enzima donde se une elsustrato.

• Es la parte más importante de la enzima

•Usualmente formado de aminoácidos quese aproximan en la estructura terciaria dela proteína.


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El sustrato se une a la enzima a través de numerosasinteracciones débiles: puentes de hidrógeno, electrostáticas,

hidrófobas, etc, en un lugar específico, llamado sitio activo o

sitio catalìtico.


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Regulación de la acciónenzimática

Cinética enzimática:

La velocidad de las reacciones químicasdepende de las concentraciones de

enzima y de sustrato. A grandes concentraciones de sustrato, la

enzima actúa a su máxima velocidad,

hasta que se satura. Para acelerar másla velocidad, es preciso agregar másenzima.


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Sitios funcionales

SITIOALOSTÈRICO

SITIOACTIVO

SUSTRATO

ENZIMA

Sitio activo:Lugar donde se une elsustrato con la enzima.

Es específico para susubstrato , con actividad

catalìtica.

Sitio alostérico:Lugar donde se une un

producto o metabolito a la

enzima.

Con actividad reguladora.


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INHIBIDORES ENZIMATICOS

INHIBICION COMPETITIVA

Sustrato e inhibidor se asemejany compiten por el sitio activo

INHIBICION NO COMPETITIVA:

El inhibidor no se asemeja al sustrato, nicompite por el sitio activo, pero al unirse

a la proteína modifica al sitio activo,inhibiendo a la enzima.


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INHIBIDORES/ACTIVADORES

La regulación alostérica puede funcionar en

forma inhibitoria o activadora.


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ISOENZIMAS•

Enzimas que tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica es similar

• podemos observar la existencia de isoenzimasen función de:

– el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactatodeshidrogenasa presenta isoenzimasdistintas en músculo y corazón.

– el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del

citoplasma es distinta de la de la mitocondria. – el momento concreto del desarrollo del

individuo: Por ejemplo, algunos enzimas dela glicolisis del feto son diferentes de lasmismas enzimas en el adulto.


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CLASIFICACION

INTERNACIONAL


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OXIDO REDUCTASAS transferenciade electrones de una moléculadonadora, a una aceptora.Suelen requerir de coenzimas:NAD, FAD, etc.

TRANSFERASAS transferenciade grupos químicos: amino,carboxilo, fosfato, etc.

HIDROLASAS Hidrólisis: rupturade enlaces químicos,agregando agua


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LIASAS Sustitución de doblesligaduras por grupos químicos o a lainversa.

ISOMERASAS Reacomodo de losátomos dentro de una molécula.Forma isómeros.

LIGASAS Unión de dosmoléculas, acoplado a hidrólisis deun ATP


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AMILASA SALIVAL (hidrolasa)

• Corta enlace glucosìdicos

• Convierte el almidòn en dimeros o

monomeros


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RIBOZIMAS

• Catalizadores orgánicos formados porribonucleótidos.

• Pueden participar en maduración de otros

ARN, recorte de intrones y empalme o enreacciones químicas que ocurren en el

ribosoma (Ej.:formación de enlaces

peptídicos).


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GRACIAS

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