15 i proteínas

7/23/2019 15 I Proteínas

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*

*Encefalinas

Los sintetiza el organismo para controlar eldolor. Disminuyen la sensibilidad del cuerpoal unirse a receptores de ciertas células

cerebrales



Queratina es una proteína del cabello que contiene un inusual número deresiduos de cisteína



*

La insulina, hormona que secreta el páncreas, controla el nivel de glucosaen la sangre. Es un polipéptido con dos cadenas de aa ; tiene 3 puentesde disulfuro, dos de los cuales mantienen juntas a las cadenas.



*

*

Inhibe inflamaciónde los tejidos

Controla la presiónsanguínea

Induce trabajo de partoy producción de

leche materna



El glutatión (abreviado GSH) es un tripéptido compuesto deglutamato, cisteína y glicina. Su principal función es la de destruir los

agentes oxidantes del organismo causantes del envejecimiento.



Niveles estructurales de las proteínas

(primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria)

Fuerzas de estabilización de las estructurassecundaria, terciaria y cuaternaria

Función de las proteínas: estructural yreguladoras (enzimas y hormonas)



Son polipéptidos (unión covalente de AA)

+ posiblementecomponentes químicos diferentes a los aminoácidos

asociados permanentemente

Proteínas simples

Proteínas conjugadas

La parte no aminoácida pueden ser:

Cofactores Coenzimas Grupos prostéticosOtras modificaciones



Cofactor - es un término general para un componente funcionalno aminoácido (iones metálicos o moléculas orgánicas)

Coenzimas – término que se usa para designar un cofactororgánico (molécula orgánica) por ejemplo NAD+ en la lactatodeshidrogenasa

Grupos prostéticos- Son cofactores unidos covalentemente ,como por ejemplo el grupo hemo en la hemoglobina.

PROTEÍNACofac-tor

Coenzima

Grupoprostético



La Hemoglobina (Hb) es

una proteína conjugada cuya porciónproteica está formada poruna proteína globular denominada globina ysu grupo prostético es un anillo tetrapirrólicollamado hemo.

histidina



Proteínas

• Las moléculas de proteínas adoptan una

conformación 3-dimensional en solución acuosa

(cualquier estado estructural que pueda lograrse sin

romper enlaces covalentes).

• Esta estructura es determinante para una funciónbiológica específica

• Las proteínas que se encuentran en cualquiera de

sus conformaciones funcionales y plegadas se les

denomina proteínas nativas

• Las proteínas nativas tienen un gran número de

interacciones favorables dentro de la proteína.



Estructura de las Proteínas

• La estabilidad de las proteínas, se puede definir

como la tendencia a mantener la conformación

nativa.

• Entre las interacciones químicas que estabilizan laconformación nativa se encuentran: los enlaces

disulfuro (covalentes) y las interacciones débiles

dada por enlaces de hidrógeno, interacciones

iónicas e hidrofóbicas (no covalentes).



ESTRUCTURA PRIMARIA = Secuencia de residuos de aminoácidosenlazados covalentemente, describe la estructura lineal y unidimensional de una proteína

ESTRUCTURA SECUNDARIA = Se refiere a las disposicionesparticularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a

patrones estructurales repetitivos.

ESTRUCTURA TERCIARIA = Describe todos los aspectos del plegamiento

tridimensional de un polipéptido (subunidad polipeptídica).

ESTRUCTURA CUATERNARIA = Cuando la proteína posee dos o más

subunidades polipeptídicas.



Proteínas con funciones diferentes, tienen

secuencias de aa. diferentes.

El defecto en una función de una proteína sepuede deber a un único cambio en la

secuencia de aminoácidos.

Proteínas que realizan una función similar enespecies distantes pueden diferir de manera

importante en el tamaño global y secuencia deaa.



CARACTERÍSTICAS IMPORTANTES:

El enlace peptídico es plano y rígido. Por lo tanto, nopuede girar libremente

El enlace peptídico C-N es ligeramente más corto que elenlace C-N de una amina simple y los átomos asociados

con el enlace son coplanares.

El enlace peptídico muestra un elevado grado deestabilización por resonancia.



EL CARÁCTER DE DOBLE ENLACE PARCIAL, EVITA LA ROTACIÓNLIBRE ALREDEDOR DEL ENLACE, DE TAL FORMA QUE LOS ÁTOMOS DE

CARBONO Y NITRÓGENO DEL ENLACE PEPTÍDICO SE MANTIENENFUERTEMENTE UNIDOS EN SU LUGAR.

El l í id d l é tid



El plano rígido del péptido y

las rotaciones parcialmente libres.

• La Rotación alrededor del enlace peptídico no esposible

• La Rotación alrededor de los enlaces conectados

al C sí está permitida• f (phi): ángulo alrededor del enlace carbono —

nitrógeno amida

y (psi): ángulo alrededor del enlace carbono —

carbono carbonilo

• En un polipéptido completamente extendido,

ambos ángulos y y f son de 180°



• La estructura secundaria se refiere a un arreglo espacial

específico de cualquier segmento de la cadena polipéptida.

• Los dos arreglos o estructuras secundarias más comunes

son:

•

La Hélice

• La lámina u hoja plegada (conformación )

• El arreglo irregular de la cadena polipeptídica se denomina

espiral aleatoria.



• Hélice

Es un arreglo

estabilizado por

enlaces hidrógeno

generados entre

residuos cercanos.

• Hoja plegada β

Estabilizada por

enlaces H entresegmentos

adyacentes que

pueden no estar

cercanos



Hélice

El giro de la hélice es

dextrógiro

Superficiescon propiedades

particulares



Hélice

• El giro de la Hélice es dextrógiro en todas las proteínas.• Esta estructura se forma más fácilmente que otras conformaciones

debido a que hay un uso óptimo de los puentes de hidrógeno

internos.

• La estructura se encuentra estabilizada por un enlace H entre el

átomo de hidrógeno unido al átomo de nitrógeno electronegativo deun enlace peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico

electronegativo del cuarto aa que se encuentra del lado N -amino-

terminal.

• Cada giro de la hélice incluye 3.6 residuos de aa.

• Cada vuelta sucesiva de la hélice se mantiene unida a las

vueltas adyacentes mediante 3 o 4 enlaces de H que proporcionan

a la estructura global una estabilidad considerable.



La secuencia de aa afecta

la estabilidad de la Hélice

• Las interacciones entre cadenas laterales de aa pueden estabilizar

o desestabilizar la estructura helicoidal.

• Si hay muchos residuos Glu consecutivos, este segmento de la

cadena no podrá formar una hélice a pH 7. (?)

• Por la misma razón, sucede de igual manera con muchos residuosLys y/o Arg.

• El tamaño y la forma de los residuos Asn, Ser, Thr y Cys pueden

desestabilizar la hélice si se hallan muy cercanos en la cadena.

• Una de las restricciones a la formación de la hélice es la

presencia de residuos Pro o Gly. (?).

• También desestabilizan las interacciones entre residuos de aa en

los extremos del segmento helicoidal y el dipolo eléctrico inherente

a la hélice .



Hoja plegada β

• Es un segundo tipo de estructura secundaria repetitiva.

• Consiste en una conformación más extendida de las cadenas

polipetídicas,.

• El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido en

zig-zag y las cadenas pueden disponerse de manera adyacenteformando una serie de pliegues.

• Se forman enlaces de H entre segmentos adyacentes de cadena

polipeptídica, pero también pueden estar muy distantes, pudiendo

estar en cadenas polipeptídicas diferentes.

• El periodo de repetición es más corto en la conformación paralela

• Cuando 2 o más hojas se encuentran densamente

empaquetadas en una proteína, los grupos R de los residuos de aa

de las superficies de contacto deben ser relativamente pequeños.



Hoja plegada β

7 Å

ANTIPARALELA

VISTA DE ARRIBA

VISTA LATERAL



Hoja plegada β

6.5Å

PARALELA

VISTA DE ARRIBA

VISTA LATERAL



GIROS

• Son elementos de conexión que unen tramossucesivos de hélices o conformaciones β endonde cambia la dirección de la cadenapolipeptídica favoreciendo una estructura de

plegamiento más compacta.• El giro se logra a través de 4 aminoácidos y se

estabiliza mediante un enlace de H entre eloxígeno carbonilo del primer residuo de aa y elhidrógeno de la amida del cuarto residuo.

• Con frecuencia se encuentran residuos de Gly enposición 3 y Pro en posición 2 en los giros β.



Giro



Conformación



ConformaciónTridimensionalcompleta, puede

tener unaestructurahelicoidal,mientras que otras

partes puedetener láminaplegada y otrasenrrollamientos alazar



• La estructura terciaria se refiere a la disposición espacial global de

átomos en una cadena de polipéptido o de una proteína.

• Los segmentos que interaccionan dentro de la cadena polipeptídica se

mantienen en su posición terciaria característica por interacciones

enlazantes débiles y a veces mediante enlaces covalentes (puentes de

disulfuro) entre los segmentos.

• Proteínas nativas son las que se encuentran en su conformación

funcional plegada (la más estable).

• La conformación más estable es la que permite el máximo número de

enlaces H dentro de la proteína.

• En general, los residuos hidrofóbicos quedan orientados hacia el

interior de la proteína, lejos del contacto con el entorno acuoso. Los

residuos hidrofílicos quedan orientados hacia el exterior.



• Se distinguen 2 clases principales:

– Proteínas fibrosas

Típicamente insolubles en agua; constan de un solo

tipo de estructura secundaria simple.

Función: estructural.-Queratina, colágeno, elastina.

– Proteínas globulares

Constan de varios tipos de estructura secundaria

Solubles en agua, también proteínas membranosas

lipo-solubles

Enzimas y proteínas reguladoras



- Queratina

Colágeno

Fibroína de la seda

E t t d Q ti



Estructura de -Queratina

en el cabelloLas -Queratinas son proteínas que soportan esfuerzos

mecánicos



Estructura del Colágeno

• El Colágeno es un constituyente importante del tejido

connectivo: tendones, cartílagos, huesos, córnea del ojo.

• Cada cadena de colágeno es una hélice larga torcida a la

izquierda de Gly- rica en Pro. Tres cadenas de colágenose entrelazan en una diestra hélice triple superhelicoidal.

• La triple hélice posee una fuerza tensil más fuerte que un

alambre de acero con la misma sección transversal.

• Muchas hélices triples se ensamblan en una fibrilla de

colágeno.



Aunque existen muchos tipos

de colágeno distinto en

vertebrados todos suelen tenerun 35% de Gly, un 11% de Ala yun 21% de Pro y de Hyp



Telaraña

• Usados para redes, bolsas de huevecillos, y

envoltura de la presa

• Material extremadamente fuerte – Puede estirarse mucho antes de romperse

– Material compuesto

– Partes cristalinas (ricas en fibroina) – Partes estirables como el hule



Las fibras en el hilo de seda y en la telarañaEstán hechas de proteína fibroina

La Fibroina está constituída porcapas de láminas β antiparalelas ricasEn residuos de Ala y Gly.

Las pequeñas cadenas laterales se entrelazany permiten el empaque compacto

de las hojas, como se muestra en el modelode bolas y barras.



Estructura

Cuaternaria

Está formada por un ensamblaje espontáneo de

polipéptidos individuales en un grupo funcional más

grande

Las cadenas individuales se llaman subunidades que

se mantienen juntas por los mismos tipos de

interacciones que se dan en la estructura terciaria.

La estructura cuaternaria de una proteína describe la

forma en que las subunidades están ordenadas en el

espacio: tetrámeros, hexámeros… hasta grandes

complejos.



La hemoglobinaTiene 4 subunidades = tetrámero



La asociación de cadenas polipeptídicas sirven para

una diversidad de funciones.

Proteína Multi-subunidad

multímero oligómero

Pocassubunidades

Unidad de repetición

Estructural,ya sea una subunidad oun grupo de subunidades

asociadas a unaestructura proteica

mayor.

PROTÓMERO



TROPONINA CProteína de fijación de Ca

asociada con el músculo

Conformación sin antígeno

unido

Antígeno unido (pero no

mostrado)

Antígeno unido

( mostrado)

ENCAJE INDUCIDO EN LA UNIÓNDE UN ANTÍGENO A LA INMUNO

GLOBULINA G (IgG)



ENZIMA REGULADORA ASPARTATO TRANSCARBAMILASATiene dos agrupaciones catalíticas apiladas , cada una de ellas

contiene tres cadenas polipeptídicas catalíticas (azul y púrpura)

Y tres agrupaciones reguladoras, cada una con dos cadenas polipeptídicas

reguladoras (rojo y amarillo)



SIMPLES = al hidrolizarse solodan aminoácidos

FIBROSAS = alargadas,fuertes e insolubles en agua

CONJUGADAS = alhidrolizarse dan lípidos,

azúcares, ácidos nucleicos,etc.

GLOBULARES=Enrolladas enformas prácticamente

esféricas

CLASIFICACIÓNDE PROTEÍNAS

Proteínas: Principales Agentes



Proteínas: Principales Agentes

de la Función Biológica

• Catálisis: Enzimas –Enolasa (en la ruta glicolítica)

–DNA polimerasa (replicación del DNA)

• Transporte: –Hemoglobina (transporte de O2 en la sangre)

–Lactosa permeasa (transporte de lactosa a través de la membrana celular)

• Estructural: –Colágeno ( tejido conectivo) –Qeratina (cabello, uñas, plumas, cuernos)

• Movimiento: –miosina (tejido muscular)

–

actina (tejido muscular, motilidad celular)

DESNATURALIZACIÓN



DESNATURALIZACIÓNde las Proteínas

• La función de una proteína depende de suestructura tridimensional.

•La pérdida de la integridad estructural de unaproteína (estructura tridimensional) con la

consecuente pérdida de su función se llamadenaturalización.

• Las Proteínas pueden desnaturalizarse por:

• calor o frío• pH extremos

•Solventes orgánicos

DESNATURALIZACIÓN



DESNATURALIZACIÓNde las Proteínas

Aumenta el movimiento molecular, interfiriendo con lasfuerzas de atracción. Afecta principalmente los enlaces H

Se modifican las cargas de muchas cadenas laterales.Afecta interacciones electrostáticas y puentes de H.

Los solventes orgánicos afectan las interaccioneshidrofóbicas

La urea, el cloruro de guanidinio y los detergentes rompentambién las interacciones hidrofóbicas



Estructura terciaria dela mioglobina de esperma

de ballena

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