138446591 monografia de proteinas y enzimas

5/26/2018 138446591 Monografia de Proteinas y Enzimas

1/60

1

Protenas y EnzimasCurso:

Docente:

Qumica

Tineo Huancas

Integrantes:

Ciclo:

Faya Castillo Juan Enrique Medina Cueva Yesica Santamara Veliz Olivia

Tenorio Snchez Sandy Elizabeth

II

Lambayeque, 2011


2/60

2

ndice

Introduccin ----------------------------------------------------------------------------------------------- 4

Protenas -----------------------------------------------------------------------------------------------------5_11

1. Historia2. Definicin3. Estructura: primaria Secundaria Terciaria Cuaternaira

Clasificacin-------------------------------------------------------------------------------------------------12_16

Segn su composicin Segn su conformacin Segn su funcin

Funciones ------------------------------------------------------------------------------------------------ 17

Importancia en el organismo ------------------------------------------------------------------------- 20

Metabolismo -------------------------------------------------------------------------------------------- 22

Derivados ------------------------------------------------------------------------------------------------ 24

Alimentos y su accin ---------------------------------------------------------------------------------- 27

Propiedades --------------------------------------------------------------------------------------------- 29

Ensayos de reconocimiento ------------------------------------------------------------------------------ 31

ENZIMAS ------------------------------------------------------------------------------------------------- 39

Breve historia ------------------------------------------------------------------------------------------- 42

Tipos y fuentes de obtencin ------------------------------------------------------------------------ 43

Como trabajan --------------------------------------------------------------------------------------------- 44


3/60

3

Clasificacin ---------------------------------------------------------------------------------------------45

Nomencaltura ------------------------------------------------------------------------------------------- 49

Reconocimiento ---------------------------------------------------------------------------------------- 52

Conclusiones -------------------------------------------------------------------------------------------- 57

Bibliografa ---------------------------------------------------------------------------------------------- 59

Linkografia ---------------------------------------------------------------------------------------------- 60


4/60

4

Introduccin

Por nocin sabemos que las biomoleculas son: carbohidratos, lpidos, protenas.

Estos ltimos de gran importancia en nuestro organismo, son compuestos qumicos muy

complejos que se encuentran en todas las clulas vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos

y en toda clase de semillas y plenes. Hay ciertos elementos qumicos que todas ellas poseen,

pero los diversos tipos de protenas los contienen en diferentes cantidades. En todas se

encuentran un alto porcentaje de nitrgeno, as como de oxgeno, hidrgeno y carbono. En la

mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas fsforo y hierro.

Las protenas son sustancias complejas, formadas por la unin de ciertas sustancias ms

simples llamadas aminocidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales

amoniacales del suelo. Los animales herbvoros reciben sus protenas de las plantas; el

hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las protenas de origen animal

son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminocidos que se

conocen, que son veinte, hay ocho que son imprescindibles para la vida, y es en las protenas

animales donde stas se encuentran en mayor cantidad.

Aparte estn las enzimas, grandes protenas, molculas de suma importancia que aceleran las

reacciones qumicas. Catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son

protenas.Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan

indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no

modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.

En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas polipeptdicas, que

aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el sitio activo, o lugar donde se

adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin. Una enzima y un sustrato no llegan a

adherirse si sus formas no encajan con exactitud.

LOS AUTORES


5/60

5

Protenas

1. HISTORIAEn el primer siglo de nuestra vida Plinio E Viejo acu el trmino albumen haciendo

referencia a la clara de huevo

En 1747, lacopo Beccari describi como obtener gluten a partir de la harina de trigo, solo

con amasar sta con agua para eliminar el almidn. Tambin se saba cmo la separacin de

la sangre coagulada del suero daba lugar a un material rojo, insoluble en agua, llamada

fibrina. Por Furcroy. El ltimo de los materiales proteicos estudiados intensamente durante

esa poca fue el cuajo obtenido tras tratar la leche con cidos. Este material fue el que se

denomin casena

En 1827 William Prout, clasific las sustancias que formaban los alimentos en tres

categoras: las sacarinas (los azcares actuales), las oleaginosas (los actuales lpidos) y las

albuminosas (las que hoy llamamos protenas)

Luego las protenas fueron descritas por primera vez por el qumico sueco Jns Jakob

Berzelius en 1838. Posteriormente en 1902 Hermann Emil Fischer y Hermann Emil

Fischer proponen la existencia del enlace peptdico. Sin embargo, el papel central de las

protenas en los organismos vivos no se aprecia plenamente hasta 1926, cuando James B.

Sumner mostr que la enzima ureasa es una protena. La primera secuencia de protenas

que se descubri fue la de insulina, por Frederick Sanger, quien gan el Premio Nobel por

este logro en 1958.

Las primeras estructuras de protenas resueltas fueron la hemoglobina y la mioglobina, por

Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew, respectivamente, en 1958. Las estructuras

tridimensionales de ambas protenas fueron determinadas por anlisis de difraccin de

rayos-x; Perutz y Kendrew comparten el Premio Nobel de 1962 de Qumica por sus

descubrimientos.


6/60

6

2. DEFINICINProtena deriva del griego proteuo que significa Enprimer lugar o yo primeroo del

Dios Proteo, por la cantidad de formas que puede adoptar. Sugiere que todas las funciones

bsicas de las clulas dependen de protenas especficas; entonces se puede decir que no

xiste vida sin protenas. Estn presentes en cada clula y en cada organoide celular

pudiendo ser estructurales o enzimticas.

Las protenas son sustancias complejas nitrogenadas a las cuales se le une azufre y

fsforo (biomolculas), formadas por la unin de ciertas sustancias ms simples llamadas

aminocidos. Son los ms slidos, ms abundantes en el protoplasma celular.

La formacin de estos polmeros o macromolculas se da cuando un aminocido cede al

OH del carboxilo y un H del grupo amino de otro aminocido liberndose una molcula de

agua, dando origen al puente o enlace peptdico resultando un dipptido, si se unen 3

aminocidos se les llama tripptido, 5 es un pentapptido, (la distancia entre las uniones

peptdicas es de 3.5 A), el aminocido terminal de la cadena que tiene el grupo carboxilo se

denomina aminocido C terminal y el que lleva el grupo amino libre aminocido N

terminal.

.


7/60

7

3. ESTRUCTURALa organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura

cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el

espacio.

A. ESTRUCTURA PRIMARIALa estructura primaria es la secuencia de aminocidos (aa) que conforman la protena. Nos

indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos

aminocidos se encuentran, determinando as su funcin. La primera estructura primaradeterminada fue de la insulina por Singer (Nobel - 1957)

Presentan enlace dusidulfuro por aminocidos que tienen azufre, como la cistena.

Estructura primaria de

la insulina

B. ESTRUCTURA SECUNDARIALa estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio.

Los aminocidos (aa), a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y

gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la

estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:


8/60

8

La alfa hlice, forma de cilindro, aqu la cadena peptdica se enrolla alrededor de uncilindro imaginario y se halla estabilizada por enlaces puentes de hidrgeno entre el

grupo amino y el grupo carboxilo de los aminocidos situados cuatro residuos ms

adelante en la misma cadena polipeptdica. Es la ms estable, dextrgira ser repite

cada 5.4 A. presentan esta estructura colgeno, prolina

La conformacin beta, forma de hoja plegada, aqu la molcula adopta laconformacin de una hoja de papel plegada, y se halla estabilizada por puentes de

hidrgeno entre grupos amino y carboxilo de los tramos apareados de la cada

polipeptdica. Presentan esta estructura la queratina de la seda o fibrona.

Estructura secundaria

(Alfa hlice)

Estructura secundaria(Hoja plegada)


9/60

9

C. ESTRUCTURA TERCIARIAEs la ms comn de las protenas. La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la

estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una

conformacin globular o filamentosa, los globulares son solubles en agua y soluciones

salinas y as realizar funciones de transporte, enzimticas, etc., se mantienen unidos por

enlaces puente disulfuro, puente de hidrgeno, fuerza de Vander Walls y puente salino;

presentan esta estructura, la Mioglobina, sta posee 153 aminocidos. Los de conformacin

filamentosa son insolubles en agua y disoluciones salinas.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto

la terciaria.


10/60

10

D. ESTRUCTURA CUATERNARIAResulta de la combinacin de dos o ms cadenas polipeptdica con estructura terciaria, para

formar un complejo proteico, cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de

protmero, el nmero de protmeros vara desde dos como en la hexoquinasa, cuatro

como en la hemoglobina, o muchos como la cpsida del virus de la poliomielitis, que

consta de 60 unidades protecas.

Estn unidas por fuerzas de tipo fsico, qumico, enlaces de hidrgeno y puente disulfuro.

Presentan esta estructura virus mosaico, la hemoglobina.


11/60

11


12/60

12

CLASIFICACIN

Las protenas poseen veinte aminocidos, los cuales se clasifican en:

Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptfano, serina, treonina, tirosina,

prolina, hidroxiprolina, metionina, cistena, cistina, lisina, arginina, histidina, cido asprtico y

cido glutmico.

1. Segn su composicin:Pueden clasificarse en protenas "simples" y protenas "conjugadas".

Las "simples" o "Holoprotenas"Son aquellas que al hidrolizarse producen nicamente aminocidos.

Tenemos:

Globulares

Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas

Colgenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos


13/60

13

Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos). Las protenas cojugadas, complejas o

heteroproteinas

Se subclasifican de acuerdo con lanaturaleza de sus grupos prostticos.

Las "conjugadas" o "Heteroprotenas" sonprotenas q ue al hidrolizarse producen

tambin, adems de los aminocidos, otros

componentes orgnicos o inorgnicos.

La porcin no protica de una protenaconjugada se denomina "grupo prosttico".

La siguiente tabla muestra la clasificacin completa:

CONJUGADAS

NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoprotenas Acidos nuclicos

Lipoprotenas Lpidos

Fosfoprotenas Grupos fosfato

Metaloprotenas Metales

Glucoprotenas Monosacridos


14/60

14

Glucoprotenas

Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante

Lipoprotenas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.

Nucleoprotenas

Nucleosomas de la cromatina Ribosomas

Cromoprotenas

Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones2.Segn su conformacin

Se entiende como conformacin, la orientacin tridimensional que adquieren los grupos

caractersticos de una molcula en el espacio, en virtud de la libertad de giro de stos sobre

los ejes de sus enlaces. Existen dos clases de protenas que difieren en sus conformacxiones

caractersticas: "protenas fibrosas" y "protenas globulares".

Las protenas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptdicas alineadas en forma paralela.

Esta alineacin puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre


15/60

15

s mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del

colgeno de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formacin

de lminas como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.

Las protenas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes

estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diliudas y en

general ms resistentes a los factores que las desnaturalizan.

Las protenas globulares son conformaciones de cadenas polipeptdicas que se enrollan sobre

si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una

macro-estructura de tipo esfrico.

La mayora de estas protenas son solubles en agua y por lo general desempean funciones de

transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catlisis de las reacciones

bioqumicas, son protenas globulares.

3.Segn su funcin:La diversidad en las funciones de las protenas en el organismo es quiz las ms extensas que

se pueda atribuir a una familia de biomolculas.

Enzimas:

Son protenas cuya funcin es la "catalisis de las reacciones bioqumicas". Algunas de stas

reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participacin de verdaderos complejos

multienzimticos. El poder cataltico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad

de una reaccin, al menos un millon de veces.

Las enzimas pertenecen al grupo de las protenas globulares y muchas de ellas son protenas

conjugadas.


16/60

16

Protenas de transporte:

Muchos iones y molculas especficas son transportados por protenas especficas. Por

ejemplo, la hemoglobina transporta el oxgeno y una porcin del gas carbnico desdes y hacia

los pulmones, respectivamente. En la memebrana mitocondrial se encuentra una serie de

protenas que trasnportan electrones hasta el oxgeno en el proceso de respiracin aerbica.

Protenas del movimiento coordinado: El msculo est compuesto por una variedad de

protenas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relacin con

cambios en el ambiente electroqumico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una

contraccin muscular.

Protenas estructurales o de soporte:

Las protenas fibrosas como el colgeno y las a-queratinas constituyen la estructura de

muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos.

Anticuerpos:

Son protenas altamenmte especficas que tienen la capacidad de identificar susustancias

extraas tale como los virus, las bacterias y las clulas de otros organismos.

Proteoreceptores:

Son protenas que participan activamente en el proceso de recepcin de los impulsos

nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo.

Hormonas y Protenas represoras:

son protenas que participan en la regulacin de procesos metablicos; las protenas

represoras son elementos importantes dentro del proceso de transmisin de la informacin

gentica en la bisntesis de otras molculas.


17/60

17

FUNCIONES

Las proteinas determinan la

forma y la estructura de las

clul as y dirigen casi todos

los procesos vitales. Las

funciones de las proteinas

son especficas de cada una

de ellas y permiten a las

clulas mantener su

integridad, defenderse de

agentes externos, reparar

daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su funcin de la misma

manera: por unin selectiva a molculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras

molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras

proteinas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la

hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al

ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc...

A continuacin se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempean:

Funcin estructural

Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:

Las histonas, forman parte de los cromosomas queregulan la expresin de los genes.


18/60

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan comoreceptores o facilitan el transporte de sustancias.

Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos:

El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y

los capullos de seda, respectivamente.

Funcin enzimatica

Las proteinas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como

biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.

Funcin hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los

niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del

crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la

calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Funcin reguladora

Algunas proteinas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular

(como la ciclina).

Funcin homeostatica

Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores

para mantener constante el pH del medio interno.

18


19/60

19

Funcin defensiva

Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar

hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas

fabricadas con funciones defensivas.

Funcin de transporte

La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre delos vertebrados.

La hemocianina transporta oxgeno en la sangre delos invertebrados.

La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones.

Funcin contractil

La actina y la miosina constituyen lasmiofibrillas responsables de la contraccin

muscular.


20/60

20

La dineina estrelacionada con el movimiento

de cilios y flagelos.

Funcin de reserva

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de lacebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.

La lactoalbmina de la leche.

IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO

Debe aportarse en la alimentacin diaria al menos 0,8 gramos de protenas por kg al da.

Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentacin mixta, es decir mezclar

protenas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de

ladrillos de las protenas, conocidos como aminocidos.

Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras protenas, razn por la que debemos ingerir

dicha cantidad.

Existen aminocidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de


21/60

21

sintetizarlos si no se ingieren.

Estos ladrillos (aminocidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes

para alcanzar la ptima nutricin proteica.

Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maz).

Los lcteos de vaca son deficitarios en metionina, cistena y hoy semi deficitarios en

triptofano.

El pescado, pollo,vacuno, tubrculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son

deficitarias en cistena y metionina.

El huevo es deficitario en metionina para el adulto.

La mal nutricin provoca:

Reduccin de la competencia inmune, vale decir la respuesta especfica de anticuerpos y de

glbulos blancos disminuye.

La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.

La restricin proteica reduce la sntesis del antioxidante y protector ms importante de

nuestras clulas, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus

precursores aminocidicos, el glutamato, la glicina y la cistena.

Su dficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos

nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actan prolongando el dao a las clulas

propias y de paso aumentan el riesgo de un cncer, promovido por una infeccin de un virus,

por ejemplo la hepatitis B o por la ingestin de productos qumicos inductores o promotores

de cncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.

La falta de protena produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se


22/60

22

manifiesta en el pulmn y en el intestino delgado.

En ambos, la secrecin continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las

sustancias dainas, entre ellos sustancias potencialmente cancergenas y tambin de

microrganismos infecciosos que pudieron entrar.

Esta sustancia viscosa constituida por azcares y protenas (glucoprotenas) es de secrecin

constante y requiere del aporte de protenas adecuado, si este aporte falla en cantidad o

calidad (falta de ciertos aminocidos conocidos como cistena o treonina) el mucus ser pobre

o de mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa

METABOLISMO

Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente

una pequea cantidad de componentes individuales.

Agua, para compensar las prdidas producidas por la evaporacin, sobre todo a travs de los

pulmones, y como vehculo en la eliminacin de solutos a travs de la orina.

Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las prdidas

por evaporacin y la otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy

aumentadas si aumentan las prdidas por el sudor. Los alimentos preparados normalmente

aportan algo ms de un litro, el agua metablica (obtenida qumicamente en la destruccin de

los otros componentes de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma

directamente como bebida.

Necesitamos energa para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y

realizar actividades voluntarias. La actividad de mantenimiento se conoce con el nombre de

"metabolismo basal"


23/60

23

Metabolismo basal

En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sntesis de protenas (que es

la actividad que ms energa consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo

y la trasmisin nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazn y la respiracin (alrededor del

10 %).

Existen grandes diferencias en el consumo de energa por los distintos rganos. El cerebro

consume el 20 % de la energa utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa muscular,

aunque en peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energa que una persona

precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del numero de clulas

metablicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se

ha visto, no todos los tejidos consumen la misma proporcin de energa (el esqueleto y el

tejido adiposo son poco activos metablicamente, por ejemplo), pero en una primera

aproximacin, pueden considerarse las necesidades energticas de una persona no

especialmente obesa como una funcin de su peso. La estimacin que se utiliza generalmente

es de 1 kilocalora por kilogramo de peso corporal y por hora.

Necesidades en funcin de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en funcin

de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeo incremento de las necesidades

correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha

determinado experimentalmente el gasto energtico de casi cualquier actividad humana,

utilizando como sistema de medida el consumo de oxgeno y la produccin de CO2. Los

valores exactos dependen de las caractersticas de la persona (peso sobre todo, pero tambin

sexo y edad).

En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energtico segn la


24/60

24

actividad:

Actividad ligera:

Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un

tractor.

Actividad moderada:

Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.

Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minera, jugar al futbol.

Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar lea, Carrera.

Las protenas, los hidratos de carbono y los lpidos o grasas, adems de otras funciones

orgnicas, actan como combustible productores de energa. Estos ltimos tienen la tendencia

de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de energa son

menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en

comparacin con los hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminacin o

que se metabolice adecuadamente.

El organismo obtiene las grasas de dos fuentes: La exgena (alimentacin) y la Endgena

(metabolismo).

DERIVADOS

Protenas citoslicas.Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de protenas. En l se distinguen:

Las protenas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre

ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus protenas asociadas. Representan alrededor de


25/60

25

un 25% de las protenas totales de las neuronas.

Enzimas: catalizan las reacciones metablicas de las neuronas.

Protenas citoslicas

Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal,

cuando el mRNA para esas protenas se une a los ribosomas. En relacin a estas protenas hay

que considerar a otra protena pequea, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las

protenas para su posterior degradacin.

Protenas nucleares y mitocondrialesTambin se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al ncleo o a las mitocondrias,

donde existen receptores especficos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el

proceso de traslocacin. El mecanismo por el que se incorporan las protenas despus de su

sntesis, es la importacin post-transduccin.

Hay dos categoras de protenas de membranas:

1.- Las protenas integrales:

Se incluyen en este grupo los receptores qumicos de membrana (a neurotransmisores, a

factores de crecimiento). Ellas estn incertadas o embebidas en la bicapa lipdica o estn

unidas covalentemente a otras molculas que s atraviesan la membrana. Una protena que

atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es


26/60

26

designada como del tipo I. Las hay tambin del tipo II que son aquellas en que el grupo N-

terminal se ubica en el citosol.

2.- Las protenas perifricas:

se ubican en el lado citoslico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen

con los lpidos de la membrana o con las colas citoslicas de protenas integrales o con otras

protenas perifricas (protena bsica de la mielina o complejos de protenas).

Las protenas de la membrana plasmtica y las de secrecin se forman en los polirribosomas

que se unen al retculo endoplasmtico rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza

basfila (se tien con colorantes bsicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el

azul de metileno) que al microscopio ptico se han identificado como la substancia de Nissl.

Una vez que las protenas formadas en este sistema pasan al interior del retculo, ellas son

modificadas por procesos que se inician el retculo y que continuan en el sistema de Golgi y

an, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesculas de secrecin).

Las protenas que son componentes de las membranas abandonan el retculo en una variedad

de vesculas. Adems de las de secrecin, son muy importantes para las neuronas, las

vesculas sinpticas. A travs de ambos tipos de vesculas las protenas son enviadas al

espacio extraneural por la va constitutiva o la va regulada.


27/60

27

ALIMENTOS Y SU ACCION

Las protenas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el

resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminocidos distintos, compuestos a su

vez por carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y, a veces, azufre. En la molcula proteica,

estos aminocidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptdicas) mantenidas por enlaces

peptdicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El nmero casi

infinito de combinaciones en que se unen los aminocidos y las formas helicoidales y

globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptdicas, permiten explicar la gran

diversidad de funciones que estos compuestos desempean en los seres vivos.

Para sintetizar sus protenas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte

aminocidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus

aminocidos a partir de nitrgeno, dixido de carbono y otros compuestos por medio de la

fotosntesis, casi todos los dems organismos slo pueden sintetizar algunos. Los restantes,

llamados aminocidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita

incluir en su dieta ocho aminocidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina,

lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptfano y valina. Todos ellos se encuentran en las

protenas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y

triptfano, los especialistas en nutricin humana aconsejan complementar la dieta vegetal con

protenas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen todos los

aminocidos esenciales.

En general, en los pases desarrollados se consumen protenas animales en exceso, por lo que

no existen carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los


28/60

28

nios del frica tropical, es una enfermedad por malnutricin, principalmente infantil,

generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de protenas recomendada para los

adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al da; para los nios y lactantes que se encuentran

en fase de crecimiento rpido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres,

respectivamente.

Las protenas son de difcil asimilacin y no generan energa inmediata. Su ingesta excesiva no

est excenta de riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola

comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).

Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos, debe

ingerir un aporte mayor de protenas (algo as como el 15% de la racin calrica diaria) y

sobre todo a partir de alimentos con un valor biolgico elevado. Ejemplos adicionales a los ya

sealados son el atn, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.

Generalmente, en montaa se ingieren muy pocas protenas, o nada, debido en parte porque

los alimentos que las proveen son de difcil transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y

de rpida descomposicin (carnes).

Cules son las fuentes alimentarias de protenas?

Fuentes de origen animal:

Carne. Leche y derivados. Huevos. Pescados y mariscos.


29/60

29

Fuentes de origen vegetal:

Leguminosas. Cereales. Soja. Frutos secos. Races y tubrculos. Frutas y hortalizas.

PROPIEDADES

Especificidad

Las propiedades de las protenas dependen de la estructura tridimensional en el medio

acuoso, es decir, de los aminocidos que se disponen en su superficie, que son los que

constituyen el centro activo; tambin de los aminocidos que se disponen hacia el interior, ya

que son los que dan rigidez y forma a la protena.

Cada protena tiene una conformacin segn su estructura primaria. As, un pequeo cambio

en la secuencia de aminocidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria,

terciaria, y por tanto prdida de la actividad biolgica.


30/60

30

SolubilidadLas protenas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrfilos

se sitan hacia el exterior, formando puentes de hidrgeno con el agua, constituyendo una

capa de solvatacin. Esta solubilidad vara dependiendo del tamao, de la forma, de la

disposicin de los radicales y del pH.

DesnaturalizacinPrdida de la estructura tridimensional o

conformacin, y por tanto tambin de la

actividad biolgica. Se produce al variar la

temperatura, presin, pH, electronegatividad, etc.

Esto provoca la rotura de los puentes de

hidrgeno que mantienen las estructuras

secundaria y terciaria, y las protenas se

convierten en fibras insolubles en agua. Si las

condiciones son suaves, el proceso es reversible,

y si el cambio es ms drstico, es irreversible.


31/60

31

ENSAYOS DE RECONOCIMIENTOS

Los mtodos utilizados en este caso, qumicos o

de coloracin, se basan esencialmente en poner

de manifiesto ciertos aminocidos componentes

de las protenas, algunos de sus radicales o de sus

enlaces. De esta manera los colorantes que tien a

las protenas al unirse a ciertos radicales que

intervienen en sus constitucin (radical indolico,

fenolico, sulfhidrilo, etc.), o a las ligaduras

peptidicas , pero sin lograr por ello caracterizar a

la protena presente.

Es frecuente recurrir a la caracterizacin de algunos grupos de los aminocidos que concurren

a la formacin de una protena para poder as determinarla. Mencionemos aqu unas pocas

reacciones de este tipo usadas ms generalmente y sus fundamentos.

A. Reaccin de la nihidrina

Tiene como objetivo detectar y cuantificar cantidades de aminocidos libres. Los aminocidos,

en general reaccionan con la ninhidrina o hidrato de tricetohidrindeno descubierta en el

ao de 1954; es un oxidante energtico, cuando son calentados con un exceso de la misma.

Todos los aminocidos que poseen un grupo amino libre y uno carboxilo libre reaccionaran y

forman dixido de carbono, amonaco, un aldehdo que contiene un tomo de carbono menos

que el compuesto original y formacin de la ninhidrina reducida o hidrindrantina. Esta


32/60

32

reaccin da lugar a la formacin de un producto color azul o prpura (que posteriormente

puede ser utilizado para cuantificar el aminocido).

La molcula de hidridantina, en presencia de otra de ninhidrina, condensa a travs del

amoniaco produciendo una estructura denominada indanona o prpura de Ruhemann,

manifestando un color rojizo, excepto para la prolina, hidroxiprolina y en menor medida para

la histidina En el caso de la prolina, que estructuralmente no posee el grupo amino libre, sino

un grupo imino, la coloracin final es amarilla. El amonaco, la mayora de los polipptidos y

las protenas pueden desarrollar coloracin en esta reaccin, pero a diferencia de los

aminocidos, no liberan CO2

La ninhidrina, un agente oxidante poderoso, reacciona con todos los a-aminocidos a un pH

entre 4 y 8 para dar un compuesto de color violeta.

Las reacciones implicadas son las siguientes:

NINHIDRINA + AMINOACIDO --------------- HIDRINDANTINA + ALDEHIDO + CO2+

NH3

HIDRINDANTINA + NH3 + NINHIDRINA ------------- COMPLEJO DE COLOR VIOLETA


33/60

33

B.Rccin de Biuret

El uso de la reaccin de Biuretcomo mtodo para la estimacin

de protenas en el plasma la

introdujo por primera vez

Reigler . Gornall y colaboradores

modificaron el procedimiento al

agregar tartrato de sodiopotasioen cual acta con un agente que

forma un complejo para producir

un complejo de protena-cobre

estable. este mtodo utiliza la reaccin de Biuret donde la protena reacciona con el

reactivo a pH alcalino para formar un complejo colorido azul-violeta.

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de protenas,pptidos cortosy otros compuestos con dos o ms enlaces peptdicos en sustancias de composicin

desconocida

El mtodo de Biuret permite determinar la concentracin de protenas de unamuestra.

Se basa en la reaccin que tiene lugar entre los iones de cobre del reactivo de Biuret ylos nitrgenos de los enlaces peptdicos de las protenas.

Consiste en tratar una protena o pptido con Cu++ en medio alcalino, producindoseuna coloracin violcea por formacin de un complejo de coordinacin entre el Cu++ y

los pares electrnicos libres de los nitrgenos de los grupos imino de la unin
http://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptidohttp://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptidohttp://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido


34/60

34

peptdica. Son necesarias por lo menos dos uniones peptdicas para que tenga lugar la

reaccin.

La reaccin del biuret no es una reaccin especfica para protenas. Eso hace que unresultado positivo con este reactivo deba ser cuidadosamente evaluado para descartar

los resultados falsos positivos.

Las determinaciones de protena total son tiles en el diagnstico y tratamiento deuna diversidad de enfermedades que afectan el hgado, riones, mdula sea as como

otros trastornos metablicos o nutricionales.

Un resultado negativo de la reaccin del biuret sobre una muestra problema nonecesariamente indica la ausencia de protenas, ya que puede ocurrir:

a)que no existan protenas o pptidos en la muestra (ni tampoco otras sustancias noproteicas biuret positivas).

b)que existan una o ms sustancias interferentes en la muestra que impidan que seproduzca la reaccin (lo que dara lugar a un resultado falso negativo). Esto puede

descartarse (o evitarse) si conozco de antemano la composicin aproximada de la

muestra. Por ejemplo, si deseo determinar el contenido de pptidos generados por

una reaccin de hidrlisis cida, los H+ del medio interferirn con la reaccin del

biuret, ya que sta necesita de un medio alcalino para la formacin del complejo con

Cu++. En este caso la interferencia puede eliminarse alcalinizando el medio antes de

realizar el ensayo (en caso contrario obtendra un falso negativo como resultado).


35/60

35

c)Que existan pptidos, pero a una concentracin inferior al lmite de sensibilidad delmtodo. Todo mtodo permite determinar la presencia de un compuesto slo si la

concentracin del mismo es superior a cierto valor. Existen mtodos mucho ms

sensibles que el biuret.

C.Reaccin de Xantoproteica

Est basada en el empleo del acido ntrico que desarrolla color amarillo, el cual pasa al

anaranjado por accin de vapores de NH3.

Esta prueba caracteriza a los aminocidos aromticos. Esta reaccin se debe la presencia de

un grupo fenilo en la molcula proteica. Los complejos de la molcula proteica que son de

importancia en esta reaccin son la tirosina y el triptfano. La fenilalanina no reacciona en las

condiciones que se realiza en el laboratorio.

Para esta prueba se produce la nitracin del anillo bencnico presente en los aminocidos

obtenindose nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven anaranjado en medio

fuertemente alcalino (formacin de cido picrmico o trinitrofenol). No puede realizarse esa

reaccin para identificar albmina en orina, por el color anaranjado de la reaccin final.

D.Reaccin de milln

La reaccin del Milln se debe a la presencia del grupo hidroxifenilo en la molculaproteica. Cualquier compuesto fenlico que no est sustituido en la posicin 3,5 como

la tirosina, el fenol y el timol producen resultados positivos en esta reaccin. De estos


36/60

36

compuestos, slo la tirosina est presente en las protenas, de manera que slo las

protenas que tienen este aminocido ofrecen resultados positivos.

En esta prueba los compuestos mercricos en medio fuertemente cido (cido ntricodel reactivo) se condensan con el grupo fenlico formando un compuesto de color rojo

ladrillo o rojizo. La prueba no es satisfactoria para soluciones que contienen sales

inorgnicas en gran cantidad, ya que el mercurio del reactivo del Milln es precipitado

y se vuelve negativo, razn por la cual este reactivo no se usa para medir albmina en

orina.

Debe tomarse en cuenta que en el caso de que la solucin a examinar sea muy alcalina,debe ser previamente neutralizada, ya que el lcali precipitara al ion mercurio en

forma de xidos amarillos. Adems, protenas como la ovoalbmina producen un

precipitado blanco que progresivamente por accin del calor se torna rojo; pero, las

peptonas, dan solamente una solucin de color rojo.

E .Reaccin de sakaguchi

Utiliza el _naftol y el hipoclorito de sodio en solucin alcalina que comunican color

rojo a las protenas que contienen el aminocido arginina (protenas bsicas:

protaminas e histonas presentes en los ncleos).

F. Reaccin de diazonio

Al tratar los cortes con una solucin alcalina de una sal de diazonio , las protenas que

contienen grupos tirosina , triptfano o histidina se colorean de amarillo o rojo segn la

tcnica empleada .


37/60

37

G. Reaccin de nitroprusiato de sodio

En medio amoniacal las protenas que poseen grupos sulfhidrilos o disulfuros (-SH o S-S)

toman color rojo o violceo.

H. Reaccin del azul de Prusia

Los grupos antes mencionados producen una coloracin azul cuando se tratan de cortes

histolgicos con el ferricianuro ferrico , que se transforma en ferrocianuro frrico o azul de

Prusia mediante una tcnica adecuada .Existen otros mtodos destinados a la localizacin de las protenas que contienen grupos

sulfhidrilos , como la cistena y el glutatin que intervienen activamente en el metabolismo

celular y en los fenmeno de crecimiento y multiplicacin celular , as como en los procesos de

queratinizacin .las clulas de los islotes de langerhans del pncreas y las clulas del lbulos

anterior de la hipfisis poseen tambin protenas caracterizadas por su alto tenor en grupos

SH y S-S .

I .Metodo histoespectrometrofotometrico

Se ha recurrido a este mtodo utilizando al luz ultravioleta par descubrir, localizar y dosar los

aminocidos aromticos que absorben la radiacin ultravioleta en una zona limitada del

espectro .es un mtodo completo, y por o tanto poco prctico.

J .Metodo inmunohistoquimico

Ciertas protenas pueden ser localizadas e identificadas utilizando anticuerpos especficos

marcados, generalmente fluorescentes .tambin puede seguirse el curso del transporte


38/60

38

proteico en la clulas y tejidos utilizando anticuerpos copulados con ferritina con otra

protena con capacidad enzimtica , por ejemplo la peroxida .en el primer caso , al fijarse el

anticuerpo al anfgeno correspondiente , se habar fijado tambin la ferritina que lleva

acoplada , y como esta es electrodensa (por su riqueza de hierro), ser fcil localizarla con

microscopio electrnico .en el segundo caso deber procederse a localizar al peroxidasa fijada

en el antgeno mediante uno de los procediemintos que se mencionaran oportunamente y que

da lugar a la formacin de un precipitado electrodendo fcilmente reconocible .


39/60

39

Enzimas

Los organismos vivos se constituyen de una enorme cantidad de molculas complejas que

participan en procesos cuidadosamente controlados, que van desde la transmisin del

impulso nervioso, la digestin de un alimento o la coagulacin sangunea. Estos procesos

consisten en series de reacciones qumicas altamente ordenadas, ejecutadas a velocidades

vertiginosas. El motor de estas reacciones (la vida misma) es un grupo de "micromquinas"

llamadas enzimas.

Las enzimas, sintetizadas por clulas activas, son un grupo especial de protenas que

controlan miles de transformaciones bioqumicas en el mundo vivo. Se dice que la

especializacin de rganos y sistemas en microbios, animales y plantas est ntimamente

ligada a lo ms exquisito de las enzimas, su especificidad. Esta caracterstica se refiere a la

capacidad que tienen de interactuar en forma ntima con una molcula determinada y generar

el producto deseado.

Trabajos relevantes de investigacin han ayudado a conocer los secretos de las enzimas

ligados a su estructura y funcin. Actualmente, como consecuencia del progreso en la

investigacin y desarrollo biotecnolgico, se ha logrado un mayor entendimiento del papel

que juegan las enzimas en mltiples procesos industriales, ya sea en forma libre, inmovilizada

o cristalizada, confirmando ampliamente lo fino y exquisito de las propiedades catalticas

asociadas a estas "micromquinas".

El empleo de enzimas en la industria no es nuevo: ha estado implicado en muchos procesos

tradicionales relativamente poco conocidos. Estos procesos se caracterizaban por velocidades

bajas.

La Biotecnologa debe superar los problemas econmicos que conlleva su desarrollo


40/60

40

aprovechando las ventajas que presente cada proceso en particular.

Los problemas que presenta el uso de la Biotecnologa son:

bajas concentraciones de los productos formados inestabilidad de stos mezclas complejas que se producen (sustratos no empleados + productos de

reacciones secundarias).

Las ventajas que presenta la biotecnologa son:

propiedades nutritivas y organolpticas de la cerveza, queso y pan tratamiento de aguas residuales alto valor en bajo volumen de los antibiticos

En las ltimas dcadas el conocimiento adquirido respecto a la capacidad cataltica de las

enzimas ha permitido la aparicin de nuevos productos y procesos desarrollados basndose

en estos conocimientos.

Las enzimas se emplean frecuentemente para:

mejorar los procesos mejorar las propiedades fsicas de un material con el fin de poder procesarlo ms

fcilmente

mejorar el producto (cambios de color, aroma, textura...)Los productos obtenidos a partir de enzimas deben tener ventajas frente a los que no son

elaborados a partir de ellas, por ello deben cumplir los siguientes requisitos:

su calidad debe ser superior a la del producto tradicional


41/60

41

su rango de aplicacin debe ser mayor (mayor utilidad) debe tener menor precio respecto al producto tradicional mediante las enzimas se puedan obtener productos imposibles de obtener empleando

otro mtodo o que se puedan obtener productos escasos

Los productos obtenidos a partir de enzimas pueden dividirse en tres grupos:

que los productos obtenidos mediante enzimas sean iguales a los obtenidos en otroprocedimiento

que sean parecidos a los obtenidos empleando otro mtodo que el producto no estuviese disponible hasta que fue posible su produccin mediante

enzimas

Para ser tiles comercialmente, las enzimas no deben ocupar una posicin centrada durante el

proceso, deben producir el compuesto de inters


42/60

42

BREVE HISTORIA DE LAS ENZIMAS

Desde hace cientos de aos se han venido empleando enzimas en procesos de fermentacin

tales como la fabricacin de quesos, fabricacin del pan, vino y cerveza.

Fue en 1860 cuando Luis Pasteur comunic que las enzimas estaban ntimamente ligadas con

la estructura vital de las clulas de la levadura.

En 1876, William Kuhne propuso el nombre de enzima. Este trmino deriva de las palabras

griegas en (en) y zyme (levadura).

En 1897, Eduard Buchner prob que las enzimas podan ser extradas de las clulas de las

levaduras y ser usadas por si mismas.

A partir de este descubrimiento y de diversos substratos se empezaron a extraer enzimas

muy diversas y con destinos diferentes que hicieron que su empleo se extendiera a diversas

ramas de la industria, tales como detergentes, fabricacin del papel, fabricacin textil,

tratamiento de cueros, farmacia, destilera, aceites y grasas, almidones y azcares, etc. etc.

En 1982 la compaa finlandesa Cultor comienza a desarrollar enzimas alimenticias para

nutricin animal quien pone en el mercado finlands el primer producto enzimtico y en

1.986 cuando empieza a comercializarse una enzima especfica para aves.

Hasta 1988 no se desarrolla una enzima especfica para cerdos que mejora la produccin y la

absorcin de nutrientes. Esta enzima comienza a emplearse en piensos de lechones para

arranques muy precoces y destetes ms rpidos.


43/60

43

TIPOS Y FUENTES DE OBTENCIN DE ENZIMAS

Enzimas microbianas: Las enzimas producidas por la fermentacin de microorganismos

representan aproximadamente el 90% de todas las enzimas producidas para los procesos

industriales.

Enzimas vegetales: La mayora de las enzimas vegetales se encuentran disponibles en forma

de polvo sin una purificacin muy elevada, si bien las papanas y bromelanas estn

disponibles en estado purificado. Tambin se encuentran disponibles lquidos de papana de

baja actividad. El aumento de la disponibilidad de las enzimas vegetales depende de diversos

factores.

Enzimas animales: Aqu se incluyen lipasas pancreticas y proteasas, pepsinas, estereasas

pregstricas y rennets. Son producidas ultrapuras en cantidades industriales.

Las clulas microbianas son la fuente usual de enzimas para uso industrial para algunas de las

enzimas provenientes de animales y plantas utilizadas tradicionalmente como las proteasas

de la papana, ficina y bromelana, que se utilizan para el ablandamiento de la carne, y la

quimosina, empleada en la manufactura del queso. La inmensa mayora de las enzimas

microbianos se producen a partir de aproximadamente 25 organismos, incluyendo una

docena de hongos, pero se ha calculado que slo aproximadamente el 2% de los

microorganismos existentes en el mundo han sido estudiado como fuente de enzimas.

Las enzimas microbianas son ms tiles que los derivados de las plantas o animales por la

gran variedad de actividades catalticas de que disponen, y porque usualmente pueden

obtenerse en cantidades abundantes, baratas, de forma regular y de calidad uniforme. Adems

las enzimas microbianas son generalmente ms estables que sus homlogos animales y

vegetales, y su proceso de produccin es ms fcil y seguro. La manipulacin gentica y


44/60

44

ambiental para incrementar el rendimiento o la actividad enzimtica de las clulas puede

llevarse a cabo fcilmente utilizando clulas microbianas debido a su corto periodo de

regeneracin, a sus relativamente simples exigencias nutritivas y a que los procedimientos de

screening para las caractersticas deseadas son ms fciles.

COMO TRABAJAN LAS ENZIMAS?

Las enzimas son protenas que son producidas de manera natural por todos los seresvivos.

Las enzimas aceleran las reacciones qumicas del organismo. La digestin es una reaccin qumica en la cual diferentes enzimas se unen a molculasde alimento de alto peso molecular (substratos) para formar complejos enzimticos.

Las enzimas aceleran la ruptura de esas molculas grandes en molculas ms pequeaslas cuales son absorbidas a travs de la membrana intestinal para ser utilizadas por el

animal para el crecimiento.

Cada enzima es especialmente especfica a su substrato, sera como una llave quesolamente encajara en su cerradura.

La llave y la cerradura (Fisher, 1890) -

Centro activo y sustrato son

perfectamente complementarios.


45/60

45

Ajuste inducido (Koshland, 1958) -La unin del

sustrato induce un cambio en el centro activo

que aumenta la complementariedad.

Reconocimiento molecular dinmico

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

1.xido-reductasas (Reacciones de oxido-reduccisn).2.Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)3.Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)4.Liasas (Adicisn a los dobles enlaces)5.Isomerasas (Reacciones de isomerizacin)6.Ligasas (Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)


46/60

46

1.Oxido-reductasas:

Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biolgicas que intervienen

de modo fundamental en los procesos de respiracin y fermentacin. Las oxidoreductasas son

importantes a nivel de algunas cadenas metablicas, como la escisin enzimtica de la

glucosa, fabricando tambin el ATP, verdadero almacn de energa. Extrayendo dos tomos de

hidrgeno, catalizan las oxidaciones de muchas molculas orgnicas presentes en el

protoplasma; los tomos de hidrgeno tomados del sustrato son cedidos a algn captor.

En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas.


47/60

47

Son ms de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actan como donadores, alcoholes,

oxcidos aldehidos, cetonas, aminocidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y,

como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.

2.Las Transferasas:Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molcula (dadora) a otra

(aceptora). Su clasificacin se basa en la naturaleza qumica del sustrato atacado y en la del

aceptor. Tambin este grupo de enzimas actan sobre los sustratos mas diversos,

transfiriendo grupos metilo, aldehdo, glucosilo, amina, sulfat, sulfrico, etc.

3.Las Hidrolasas:Esta clase de enzimas actan normalmente sobre las grandes molculas del protoplasma,

como son la de glicgeno, las grasas y las protenas. La accin cataltica se expresa en la

escisin de los enlaces entre tomos de carbono y nitrgeno (C-Ni) o carbono oxgeno (C-O);

Simultneamente se obtiene la hidrlisis (reaccin de un compuesto con el agua)de una

molcula de agua. El hidrgeno y el oxidrilo resultantes de la hidrlisis se unen

respectivamente a las dos molculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La

clasificacin de estas enzimas se realiza en funcin del tipo de enlace qumico sobre el que

actan.

A este grupo pertenecen protenas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gstrico, y la

tripsina y la quimiotripsina, segregada por el pncreas. Desempean un papel esencial en los

procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces ppticos, estricos y glucosdicos.

4.Las isomerasas:Transforman ciertas sustancias en otras ismeras, es decir, de idntica formula emprica pero

con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerizacin, sea


48/60

48

ptica, geomtrica, funcional, de posicin, etc. Se dividen en varias subclases.

Las racemasas y las epimerasas actan en la racemizacin de los aminocidos y en la

epimerizacin de los azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas especficas para

los dos ismeros y que producen un solo producto comn.

Las isomerasas cis trans modifican la configuracin geomtrica a nivel de un doble ligadura.

Los xidos reductasas intramoleculares catalizan la interconversin de aldosas y cetosas,

oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la

triosa fosfato isomerasa, presente en el proceso de la gluclisis; en otros casos cambian de

lugar dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el

cambio biosintico del escualeno y el colesterol. Por fin las transferasas intramoleculares (o

mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la

molcula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 lisolecitina en 3 lisolecitina,

etc. Algunas isomerasa actan realizando inversiones muy complejas, como transformar

compuestos aldehdos en compuestos cetona, o viceversa.

Estas ultimas desarrollan una oxidorreduccin dentro de la propia molcula (oxido reductasa

intramoleculares)sobre la que actan, quitando hidrgeno, a algunos grupos y reduciendo

otros; actan ampliamente sobre los aminocidos, los hidroxcidos, hidratos de carbono y sus

derivados.

5.Las Liasas:Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre tomos de carbono, o bien

entre carbono y oxigeno, carbono y nitrgeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las

molculas que de sustrato son casi el agua, el anhdrido carbnico, y el amoniaco. Algunas

liasa actan sobre compuestos orgnicos fosforados muy txicos, escindindolos; otros

separan el carbono de numerosos sustratos.


49/60

49

6.Las Ligasas:Es un grupo de enzimas que permite la unin de dos molculas, lo cual sucede

simultneamente a la degradacin del ATP, que, en rigor, libera la energa necesaria para

llevar a cabo la unin de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y

recin conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la accin

conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A y una transferasa

que pasara y unira esa sustancia A, con otra, B . A este grupo pertenecen enzimas de gran

relevancia reciente, como las aminocido ARNt ligasas conocidas habitualmente con el

nombre de sintetasas de aminocidos ARNt o enzimas activadoras de aminocidos que

representan el primer paso en el proceso biosinttico de las protenas, y que forman uniones

C-O; las cido-tiol ligasas, un ejemplo tpico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que

forma acetil coenzima. A partir de cido actico y coenzima A ; las ligasas cido amoniaco

(glutamina sintetasa), y las ligasas cido-aminocido o sintetasas de pptidos, algunos de

cuyos ejemplos ms conocidos son la glutacin sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.

NOMENCLATURA DE ENZIMAS

Ha sido comn designar a las enzimas agregando el sufijo asa a la raz el nombre del sustrato

sobre el cual ejerce su accin .As, si actan sobre las protenas fragmentando sus molculas , se

denominan proteinasas , si lo hacen sobre lpidos , lipasas y si ejercen su accin sobre esteres

fosfricos , fosfatasas .otras veces han recibido nombres arbitrarios :ptialina , pepsina , tripsina

,etc., sin relacin con su actividad qumica .hasat que el sisteam de nomenclatura de la unin

interancioanl de bioqumica para obviar estos inconvenientes , que se acrecientan con el numero


50/60

50

de enzimas conocidos , se ha propuesto una clasificacin sistemtica que las agrupa en seis clases

(con subdivisiones )cuya denominacin informa cual es la relacin qumica catalizada por la

enzima estas clase son las anteriormente mencionadas .

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:

nombres particulares nombre sistemtico cdigo de la comisin enzimtica (enzyme comission)

Nombres particulares

Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por sudescubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos, se hizo necesaria una

nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada enzima y

los sustratos sobre los que actuaba.

Nombre sistemtico

El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferente el tipo de reaccin realizado terminacin "asa"
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz12.htm#phttp://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz12.htm#shttp://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz12.htm#chttp://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz12.htm#chttp://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz12.htm#shttp://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz12.htm#p


51/60

51

Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la

glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera nica para

fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato

isomerasa tambin podra llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la accin tpica del enzima es la hidrlisis del sustrato, el segundo

componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama

simplemente lactasa. Adems de los nombre sistemticos, an persisten otros

consagrados por el uso. As, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmenteglucoquinasa.

Nomenclatura de la comisin enzimtica (International encyme comission enzyme )

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico, encabezado por

las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados por puntos . El

primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a

distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos

qumicos especficos que intervienen en la reaccin.

As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2

indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un

grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.


52/60

52

RECONOCIMIENTO DE ENZIMAS

OBJETIVO

Poner de manifiesto la presencia de la enzima catalasa en tejidos animales y vegetales, comprobar la

accin de la temperatura sobre la actividad de las enzimas y comprobar la accin hidroltica de la

amilasa.

INTRODUCCIN

Las enzimas son cualquiera de las numerosas sustancias orgnicas especializadas compuestas por

polmeros de aminocidos, que actan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos. Con su

accin, regulan la velocidad de muchas reacciones qumicas implicadas en este proceso. El nombre de

enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisilogo alemn Wilhelm Khne (1837-1900), deriva de la

frase griega zymc, que significa en fermento,en la actualidad los tipos de enzimas identificadas son

ms de 700.

Las enzimas se clasifican en varias categoras: hidrolticas, oxidantes y reductoras, dependiendo del

tipo de reaccin que controlen. Las enzimas hidrolticas aceleran las reacciones en las que una

sustancia se rompe en componentes ms simples por reaccin con molculas de agua. Las enzimas

oxidativas, conocidas como oxidasas, aceleran las reacciones de oxidacin, y las reductoras las

reacciones de reduccin en las que se libera oxgeno. Otras enzimas catalizan otros tipos de reacciones.

Las enzimas se denominan aadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que

controla la descomposicin de la urea recibe el nombre de ureasa; aquellas que controlan la hidrlisis

de protenas se denominan proteasas. Algunas enzimas como las proteasas tripsina y pepsina,

conservan los nombres utilizados antes de que se adoptara esta nomenclatura.


53/60

cambio de temperatura.

53

Procedimiento experimental.

A.- reconocimiento de la catalasa

La catalasa es una enzima que se encuentra en las clulas de los tejidos animales y vegetales. La funcin

de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular, se forma una

molcula txica que es el perxido de hidrgeno o agua oxigenada (H2O2). Esta enzima, la catalasa, la

descompone en agua y oxgeno, por lo que se soluciona el problema.

Materiales:

2 tubos de ensayo de 16 x 150mm Muestra de hgado Muestra de papa Agua oxigenada o perxido de hidrgeno

1.- En un tubo de ensayos, colocar en uno un trocito de hgado del tamao de un chcharo y en el otro

un trocito de papa.

2.- Con una pipeta de 5 ml, aadir 5 ml de agua oxigenada (perxido de hidrgeno) a cada tubo

3.- Luego se observar un intenso burbujeo debido al desprendimiento del oxgeno

Nota:- hacer la comparacin con dixido de manganeso como catalizador inorgnico.

Al aadir agua oxigenada a las muestras que quedaron en estado natural, notamos la actividad

enzimtica en un prominente burbujeo, propio de la separacin del O2 del agua oxigenada. Por el

contrario, los tejidos hervidos no tienen ningn tipo de reaccin al contacto con el agua oxigenada,

seal evidente de que la enzima se ha desnaturalizado (es decir, se ha desactivado) por accin del


54/60

54

B.- desnaturalizacin de la catalasa

Mediante una experiencia, vamos a ver una propiedad fundamental de protenas, que es la

desnaturalizacin. Ya que la catalasa qumicamente es una protena, podemos desnaturalizarla al

someterla a altas temperaturas. Puedes recordarlo en la prctica de protenas. Al perder la estructura

terciaria, perder tambin la funcin y como consecuencia su funcin cataltica, por lo que no podr

descomponer el agua oxigenada y no se observar ningn tipo de reaccin cuando hagamos la

experiencia anterior con muestras de tejidos hervidos.

1.- En un vaso de precipitado de 250 ml, colocar varios trocitos de hgado del tamao de un chcharo

2.- Colocar 100 ml de agua y hervirla hasta que el tejido de hgado este cocido

3.- Con unas pinzas de diseccin tomar los trocitos de hgado cocidos y ponerlos en tres tubos de

ensaye de 16x 150 mm.

4.- A cada uno de los tubos de ensayo aadir con una pipeta de 5 ml, colocar 3 ml de agua oxigenada y

observar la reaccin

C.- hidrlisis del almidn

Mediante esta experiencia, vamos a ver la actividad de otra enzima, la amilasa o ptialina, presente en la

saliva. Esta enzima acta sobre el polisacrido almidn, hidrolizando el enlace O-glucosdico, por lo que

el almidn se terminar por transformar en unidades de glucosa. Es importante que recuerdes las

reacciones caractersticas de glcidos para comprender esta experiencia.

Gradilla

Tubos de ensayo de 16 x 150ml


55/60

55

Pipetas

1.- En una gradilla poner cuatro tubos de 16 x 150 ml, numerados del 1 al 4

2.- Con una pipeta de 5 ml, aadir 5 ml de una solucin de almidn preparada al 1% en agua destilada

3.- A los tubos 3 y 4, aadir con una pipeta Pasteur, una pequea cantidad de saliva, obtenida de la

salivacin de un alumno del equipo y recogida en un tubo de ensaye de 13 x 100 mm bien lavado

Nota.- Para ayudarte y formar ms saliva, piensa en un limn o en algo que te apetezca mucho comer

(entre ms cido mejor)

4.- En el tubo 1 realiza la reaccin de fehling (1 ml de fehling A y 1 ml de fehling B, calentar)

5.- En el tubo 2 realiza la reaccin de lugol (aadir unas gotas y ver el color formado)

6.- Los tubos 3 y 4 que contienen el almidn, al que le hemos aadido la saliva, ponerlos en un vaso de

precipitado a bao mara, controlando la temperatura del agua para que no hierva, ya que lo que

intentamos es que la enzima de la saliva trabaje a unos 37 C. Dejarlo unos 15 minutos.

7.- En el tubo 3, realizar la reaccin de fehling, en el tubo 4 realizar la prueba del lugol, observar las

reacciones

1. Reconocimiento Peroxidasa.

Enzima abundante en tejidos vegetales. Se forma en reacciones metablicas y es muy txica. Tambin

elimina el agua oxigenada del tejido, aunque lo hace de forma diferente a la catalasa: capta un sustrato

reducido y toma agua, oxidando al sustrato. La peroxidasa no forma oxgeno. Tomamos una muestra de

patata (tejido vegetal) a la que le aadimos polifenol (molcula con dos grupos OH). Cuando aadimos

agua oxigenada, la patata toma una coloracin azul, causada por la oxidacin del polifenol.


56/60

56

4.Reconocimiento de Polifenol - Oxidasa.

Enzima abundante en tejidos vegetales, que acta oxidando a los polifenoles:

El protocolo es: tomamos dos rodajas de patata con piel, y uno de ellos lo hervimos con agua en un tubo

de ensayo. El otro lo ponemos en la caja de Petri. El colorante que vamos a usar es la bencidina (con

polifenol). Cuando aadimos la bencidina al trozo hervido, ste no cambia de color, porque los

polifenoles no se oxidan debido a que se ha desnaturalizado el polifenol - oxidasa. En cambio, cuando

aadimos bencidina al trozo que tenamos en la caja de Petri, se colorea de un azul oscuro, seal de que

el polifenol - oxidasa ha oxidado al polifenol, y permite a la bencidina colorear la muestra.


57/60

57

CONCLUSIONES

Las protenas son materiales polmeros que se encuentran en las clulas vivientes.Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para muchos

procesos vitales. Las protenas son polmeros de aminocidos y se producen en las

clulas del cuerpo. Las protenas de otros animales y de algunas plantas son un

alimento importante, ya que proporcionan los aminocidos que son esenciales para el

cuerpo en la produccin de las protenas necesarias.

Las enzimas son catalizadores de origen biolgico que cumplen muchos requisitospara impulsar nuevas industrias qumicas.

La tecnologa enzimtica tiene mltiples aplicaciones, como fabricacin de alimentos,los progresos que estn realizando actualmente la ingeniera gentica y la

biotecnologa permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de las enzimas.

La utilizacin de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, adems delas de ndole econmico y tecnolgico.

Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano. se puede manipular genticamente, la biosntesis de enzimas para optimizar los

procesos, pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.

La produccin de enzimas a gran escala tiene su principal aplicacin en la industria dela fermentacin.

Tanto las enzimas como las protenas constituyen molculas importantes de laconstitucin del cuerpo humano, que permiten la realizacin de diversas reacciones o

funciones, que mantienen la actividad metablica del hombre.


58/60

58

Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de protenas en elcuerpo, cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo pueden

hasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en principio, alimentos

energticos como los carbohidratos.

Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminocidos especiales que

necesita para su reparacin o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla necesita un

amplio suministro de aminocidos para ayudar al crecimiento de sus tejidos. Por eso,

los nios y los adolescentes necesitan ms protenas que los adultos.

Las necesidades protenicas no varan segn el trabajo desarrollado, sin embargo, si esinsuficiente la dotacin de estos elementos bsicos, el cuerpo echar mano de las

protenas como combustible y no quedarn bastantes para fabricar convenientemente

el tejido corporal.

Por estas razones concluimos que las protenas son sustancias esenciales para los

seres vivientes.


59/60

59

Bibliografa

DE ROBERTIS. Biologa Celular y molecular. Editorial El Ateneo. Decimoquintaedicin. 2005. Argentina

HERRERA SEVERIANO. Qumica .Editorial norma .1998.Colombia Diccionario de Ciencias. Mc Graw- Hill. Traducido por:

M Jos Aparicio

Angel Martn Costalago

Patricia Gutierrez

Ciencias Biolgicas (2do ao de Ciencias. 5to ao). Teora, prcticas e informescientficos. Serafn Mazparrote. Editorial Biosfera. Caracas- Venezuela. 1eraEdicin

82. 255 pp.

Biologa. H. Gines y J. Camacaro. Editorial Natura. S.R.L. Sociedad de CienciasNaturales La Salle. (2do Ao Ciclo Diversificado). 183 pp

Enciclopedia Barsa. Tomo XII. Perico Ligero- Ramiro. Editores, EnciclopediaBritnica, INC. 1962. 412 pp.

Ciencias Biolgicas "De las molculas al hombre". Welch, Claude. A. Y otros.Editorial Continental. 1972. 999 pp. Ttulo original. Biological Science Moleculas to

Man. 1968.

Biologa. Pal B. Weisz. Ediciones OMEGA. Barcelona. Traductor: Dr. AntonioPrevosti. 696 pp. Editorial McGraw- Hill.

Biologa. Alvin Nason. Editorial Limusa.Mxico 1980. Primera edicin 1968.
http://www.monografias.com/trabajos901/nuevas-tecnologias-edicion-montaje/nuevas-tecnologias-edicion-montaje.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos/histomex/histomex.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos/histomex/histomex.shtmlhttp://www.monografias.com/trabajos901/nuevas-tecnologias-edicion-montaje/nuevas-tecnologias-edicion-montaje.shtml


60/60

60

Linkografia

http://ecologiacsc.blogspot.com/2007/02/reconocimiento-de-sustancias.html http://www.pucmmsti.edu.do/cienciasfisiologicas/BQMA-SIB2.PDF http://www.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/gui

a_9_aminoacidos.pdf

Internet:http://www. Ecomedic.com.
http://ecologiacsc.blogspot.com/2007/02/reconocimiento-de-sustancias.htmlhttp://www.pucmmsti.edu.do/cienciasfisiologicas/BQMA-SIB2.PDFhttp://www.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/guia_9_aminoacidos.pdfhttp://www.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/guia_9_aminoacidos.pdfhttp://www/http://www/http://www.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/guia_9_aminoacidos.pdfhttp://www.utadeo.edu.co/comunidades/estudiantes/ciencias_basicas/organica/guia_9_aminoacidos.pdfhttp://www.pucmmsti.edu.do/cienciasfisiologicas/BQMA-SIB2.PDFhttp://ecologiacsc.blogspot.com/2007/02/reconocimiento-de-sustancias.html

138446591 monografia de proteinas y enzimas

Documents