METABOLISMO

METABOLISMO

1. Definiciones: metabolismo, catabolismo, anabolismo

2. Enzimas

3. Fotosntesis y sus efectos 1.1. Oxidacin de hierro y uranio 1.2. Fijacin de nitrgeno 4. Digestin (uso de enzimas)

METABOLISMO

Conjunto de reacciones qumicas de organismo.

Se divide en 2:

Catabolismo

Anabolismo

4

Catabolismo

Parte del metabolismo que libera energa por la ruptura

de molculas complejas compuestos simples ejemplos: Respiracin celular, digestin

en msculos

Anabolismo

Parte del metabolismo en la que se sintetizan molculas

complejas compuestos simples ejemplos: Fotosntesis

Sntesis de protenas

Las enzimas

Son protenas que actan como catalizadores.

Las clulas regulan las reacciones qumicas con

enzimas.

Catalizadores:

Agentes qumicos que modifican la velocidad de las

reacciones sin consumirse en stas

Enzimas

Tipos de enzimas

Oxidorreductasas Funcin: catalizan reacciones de oxidoreduccin

(transferencia de electrones).

Catalasas

Transferasas Funcin: transfieren grupos funcionales entre molculas o en

la misma molcula.

Ligasas Sntesis de enlaces (condensaciones) mediante

rompimiento de ATP.

Isomerasas Funcin: Transferencia de grupos en una misma molcula

(formacin de ismeros).

Liasas Funcin: Forman o quitan dobles enlaces entre tomos de

una molcula.

Hidrolasas Funcin: Reacciones de hidrlisis (uso de agua).

Las enzimas son especficas a su

sustrato.

Llave Chapa

Sitio activo: regin especifica de la enzima donde se adhiere el sustrato

Enzima +

Sustrato(s)

Enzima-

sustrato

complejo

Enzima +

Producto(s)

La mayora de reacciones metablicas son reversibles

Una enzima puede catalizar la reaccin en las dos

direcciones

La direccin de reaccin que domina depende de:

[ ] de reactivos y productos

Ejemplo:

El H2O2 se descompone con gran lentitud en

H2O + O2 si no hay enzima pero

Si hay 1 molcula de la enzima catalasa

se descomponen 5,000,000 de molculas de H2O2 por minuto

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Las enzimas proteicas no son los nicos

catalizadores celulares

tambin algunos tipos de molculas de ARN

tienen actividad cataltica

Cmo funcionan las enzimas? Energa de

Activacin

Cada reaccin qumica requiere energa.

La inversin inicial de energa o la energa

necesaria que los reactivos deben absorber para

que la reaccin comience

energa de activacin (EA)

Todas las reacciones necesitan una cantidad

especfica de energa de activacin

Enzimas

Las enzimas disminuyen

la energa de activacin de las reacciones

Los nombres de la mayor parte de las enzimas terminan con el subfijo asa

Unas pocas conservan nombres tradicionales sin

la terminacin asa

lisozima (lisis = disolver)

en lgrimas, saliva, y moco

degrada pared celular de bacterias

Terminaciones

Otros ejemplos:

pepsina

enzima digestiva que degrada protenas

secretada por el estmago

tripsina

enzima digestiva que degrada protenas

secretada en el pncreas

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Cofactores enzimticos

La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como protenas, mientras que otras

necesitan, adems uno o ms componentes no proteicos

cofactores

Pueden formar enlaces fuertes con las enzimas o enlaces dbiles que son reversibles

Enzimas

El cofactor puede ser:

1) Molcula inorgnica o ion metlico

2) Molcula orgnica llamada coenzima

algunas enzimas necesitan ambas

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1) Iones metlicos o cofactores inorgnicos comunes:

iones de magnesio y de calcio

La mayor parte de los oligoelementos funcionan como

cofactores (cantidades mnimas)

hierro

zinc

cobre

manganeso

2) Coenzima o compuestos orgnicos

no polipeptdico

20 Enzimas

Ejemplos de coenzimas

NADH, NADPH Y FADH2: e-

ATP: grupo fosfato

coenzima A: grupos derivados de cidos orgnicos

Enzima inactiva

sustrato

Enzima

productos

Coenzima

Centro activo

Mecanismo de actuacin

enzimtica:

1) Se forma un complejo: enzima-

substrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este

complejo.

3) Los restos de los aminocidos

que configuran el centro activo

catalizan el proceso. Para ello

debilitan los enlaces

necesarios para que la

reaccin qumica se lleve a

cabo a baja temperatura y no

se necesite una elevada

energa de activacin.

4) Los productos de la reaccin

se separan del centro activo y

la enzima se recupera intacta

para nuevas catlisis.

5) Las coenzimas colaboran en el

proceso; bien aportando

energa (ATP), electrones

(NADH/NADPH) o en otras

funciones relacionadas con la

catlisis enzimtica

Otros cofactores enzimticos:

La mayor parte de la vitaminas son coenzimas o

componentes de coenzimas

compuestos orgnicos organismos las requieren en pequeas cantidades pero no pueden sintetizar por s mismos

Caractersticas de las enzimas

Las enzimas poseen eficacia mxima en condiciones

ptimas

Cada enzima tiene una temperatura y un pH ptimo

Enzimas humanas

Temperatura ptima cercana a la corporal

35- 40 o C

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Qu ocurre con las

temperaturas MUY altas?

Enzimas

Las temperaturas altas desnaturalizan con rapidez la

mayor parte de las enzimas

La conformacin molecular de la protena se altera

al romperse los enlaces de hidrgeno

Destruye su estructura terciaria y cuaternaria.

La desactivacin es irreversible y la enzima NO

recupera su actividad al enfriarse

La mayor parte de los organismos mueren incluso

con una exposicin breve a temperaturas altas

desnaturalizan enzimas

no pueden continuar su metabolismo

Cada enzima tiene un pH ptimo

Enzimas humanas

pH ptimo de la mayora: 6-8

Factores que afectan las enzimas

Algunos factores que afectan la forma de la enzima son:

1. pH

2. concentracin de determinados iones

3. adicin de grupos fosfatos a amino cidos

especficos de la enzima

4. Inhibidores

5. Cantidad de sustrato

Inhibicin de Enzimas

Inhibidor

Efector que hace disminuir la actividad enzimtica,

a travs de interacciones con el sitio activo u otros

sitios especficos (alostricos).

Por lo tanto, la inhibicin de enzimas puede ser:

1. Reversible

1.1. Competitiva

1.2. No competitiva

Alostrica

2. Irreversible

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La inhibicin reversible ocurre cuando un inhibidor forma enlaces dbiles con la enzima

Puede ser competitiva o no

Enzimas

1. Inhibicin reversible

E + I EI

1.1. Inhibicin reversible: competitiva

El inhibidor compite con el sustrato normal por la unin

con el sitio activo de la enzima

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares qumicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

Enzima Enzima

sustrato

inhibidor

Sin inhibidor con inhibidor

Inhibicin competitiva

El inhibidor se une con la enzima en un sitio que no

es el activo

Esto desactiva a la enzima por modificacin de su forma

1.2. Inhibicin reversible: NO competitiva

Muchos inhibidores no competitivos importantes son

sustancias metablicas

regulan la actividad enzimtica al combinarse con la enzima de manera reversible

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformacin de la molcula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catlisis. Este tipo de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.

Enzima

sustrato

Enzima

No se produce la catlisis

inhibidor

Inhibicin no competitiva

Sin inhibidor Con inhibidor

1.2. Inhibicin reversible: Alosterica (NO competitiva)

La actividad de algunas enzimas est regulada

mediante un centro alostrico sitio distinto del sitio activo de la enzima se une un regulador llamado regulador alostrico de manera reversible

Alostrico: significa otro espacio

La unin de este regulador modifica la estructura tridimensional de la enzima

afecta la configuracin del sitio activo, por lo que aumenta o disminuye la actividad de la

enzima, segn el caso

Muchos frmacos actan unindose al sitio alostrico de las enzimas

Antiinflamatorios (Aspirina, Ibuprofeno,

Diclofenaco).

1 1. Estimulo (ej, golpe)

activa a una enzima

que degrada

fosfolpidos de la

membrana

2

2. Se libera el cido

araquidnico y una enzima lo

convierte en molculas que

provocan inflamacin

3

3. El uso de

antiinflamatorios

(aspirina) inhibe a la

enzima y la inflamacin

disminuye

Los inhibidores alostricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuracin del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a l.

sustrato

inhibidor

Enzima inactiva

Enzima activa

Inhibicin alostrica

Sin inhibidor

con inhibidor

El inhibidor se combina con un grupo funcional de la

enzima

y la desactiva o destruye

en forma permanente

2. Inhibicin irreversible

E + I E

Ejemplos de inhibidores irreversibles

Metales pesados

mercurio y plomo

Gases nerviosos

afectan la colinesterasa

Citocromooxidasa

sensible al cianuro, respiracin celular

Diversos insecticidas y medicamentos

Venenos

Muchos venenos son inhibidores irreversibles

Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante

enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera

definitiva la catlisis.

Enzima

envenenador

sustrato

envenenadores