valentina tozzini - stefano luin nest istituto nanoscienze...

Introduzione del corso

Valentina Tozzini - Stefano LuinNEST

Istituto Nanoscienze – Cnr Scuola Normale Superiore

Testi di riferimentoCantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part I,II,IIIMattews, Van Holde, Ahern BiochemistryMasters e So Biomedical non-linear optical spectroscopyAltro materiale (articoli - note) fornito dal docente

Materiale didattico scaricabile dahttp://homepage.sns.it/tozzini/didattica.htmlhttp://homepage.sns.it/tozzini/public_files/FisicaMedica/

http://homepage.sns.it/tozzini/public_files/FisicaMedica/





NMR (imag)

IR, UV, Fluo spectr

(Fluorescence) optical microscopy

NMR (spec)

X-ray

Raman

(Cryo)EM

FRET

Implicit SolventsEmbedding in continuous membranes

QM/MM

MC

Stochastic MD Classical MD

Coarse Grained Models

MC

Stochastic MDClassical MD

Atomistic Force Fields

Diffusion eqn Kinetic eqn

Continuum models (e.g. elastic membranes, implicit solvents)

Compartment models

Mesoscale models

MM/CG

10-10 10-9 10-8 10-7 10-6

(nm) (µm)

Time

(fs) 10-15

(ps) 10-12

(ns) 10-9

(µs) 10-6

(ms) 10-3

(s) 100

Size 10-3

(mm)

10-0

(m)

MetadynBO/CPMD

QM


Condensed matter physics

Thermodynamics

Classical Mechanics

Statistical Mechanics

10-10 10-9 10-8 10-7 10-6

(nm) (µm)

Time

(fs) 10-15

(ps) 10-12

(ns) 10-9

(µs) 10-6

(ms) 10-3

(s) 100

Size 10-3

(mm)

10-0

(m)

BiochemistryChemistry

Quantum Mechanics

(Molecular) Biology

Medicine

Biophysics

Introduzione del corsoBiofisica (9 crediti – 9x6+4 (visita lab) = 58h)

1. Struttura e funzione delle bio-molecole - Tozzini 6ha. Acidi Nucleici

Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternariaTipi dei diversi acidi nucleici e loro funzioniCenni alla teoria della nascita ed evoluzione della vita

b. ProteineStruttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, foldingFunzione delle proteine e suddivisione in classi

c. Altre bio-molecolePolisaccaridi, lipidi; ribosomi, nucleosomi, membrane cellulari

Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part I; Mattews, Van Holde, Ahern Biochemistry

2. Microscopia ottica - Luin 4ha. Cenni di ottica geometrica ed ondulatoriab. Il microscopio ottico: elementi costitutivi; microscopi diritti ed invertiti, a

trasmissione ed a riflessione/epifluorescenza; risoluzione e contrasto.c. Tecniche di contrasto in microscopia a campo largo.

Testi: "Microscopy from the very beginning", Dr. H. G. Kapitza, © Carl Zeiss Jena GmbH, 1997, 2nd revised edition, available on-line

3. Struttura della cellula – Il limite della vita – Tozzini 2ha. Cellule eucariote e procarioteb. Struttura e funzione dei compartimenti cellularic. Struttura e funzione dei tessutid. Virus e altre strutture autoreplicanti e. Definizione di proteomica e genomica

Testi: materiale fornito dal docente

4. Tecniche di spettroscopia strutturale per biomolecole - Tozzini - 4ha. Spettroscopia a Raggi X

TeoriaCenni alle tecniche di diffrazione di neutroniIl database PDBManipolazione di strutture con VMD

b. NMR strutturaleTeoriaManipolazione di modelli NMR

c. Crio-microscopia elettronicaTeoriaIl database di mappe elettronicheVisualizzazione di mappe elettroniche

Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II; articoli di rassegna forniti dal docente

5. Eccitazioni in biomolecole e spettroscopia - Luin 6ha. Spettroscopia ottica e UV

Trattazione dei fenomeni di assorbimento ottico (UV-visibile-NIR) e della fluorescenza Teoria:Approssimazione di BO; teoria del funzionale di densità ed estensione dipendente dal tempo

b. Tipi di marcatori fluorescentiEsempi: amminoacidi aromatici e (G)FP: descrizione delle proprietà ottiche e della fotofisica.Fluorofori organici: generalità ed uso in microscopia a fluorescenzaCenni sui Qdots.Presentazione delle proteine GFP e loro uso in biologia molecolare

a. Spettroscopia a due fotonib. Spettroscopia vibrazionale

Teoria: accoppiamento tra stati elettronici e vibrazionaliStruttura vibrazionale degli spettri di assorbimento/emissione otticaSpettroscopia IRSpettroscopia Raman (normale, risonante, SERS)Esempi: spettri dei cromofori GFP. Relazioni tra spettri vibrazionali e struttura

Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II; articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.

6. Modellizzazione di biomolecole – Tozzini 12ha. Concetti Generali

Gradi di libertà e coerenza tra diversi livelli di accuratezzaCampi di Forze – Superfici di energia libera e potenziali di forza mediaMetodi di esplorazione dello spazio delle fasi

b. Metodi ab inizioMetodo Car-Parrinello

c. Metodi all-atom basati sui Campi di Forze EmpiriciPrincipali campi e loro caratteristicheMetodi QM/MM Esempi di applicazioni; la transizione cis-trans nelle GFP; reazione nel sito attivo della proteasi di HIV-1

d. Modelli Coarse GrainedModelli a rete, Modelli Go – aspetti generali del foldingAltri modelli per la dinamica generica. Esempi: il meccanismo di azione della proteasi di HIV-1

e. Modelli mesoscalaf. Modelli “continui”

Definizione di superfici molecolariDiversi modelli di solvente implicito (SAS, Born e Poisson-Boltzmann)Modelli elettrostatici di membranaModelli continui per la diffusione di proteine, legge di Fick e sue estensioni.

g. Homology modeling, Protein Recognition and Docking, cenni a metodi di drug designTesti:Molecular and Cellular Biophysics, MB Jackson; Computational Biochemistry and Biophysics, O M Becker, A D MacKerell Jr, B Roux e M Watanabe.

7. Tecniche avanzate di microscopia – Luin 8ha. Microscopia confocale e a due fotoni b. Microscopia TIRFc. Convoluzione e deconvoluzione: cenni su tecniche di ricostruzione e rendering di

un’“immagine” 3Dd. Localizzazione, colocalizzazione, multicolor labelinge. FRET e misura delle interazioni e transizioni conformazionalif. (i)FRAP, FLIP, FLAP, PA, PC e altre tecniche - misura dei coefficienti di diffusioneg. FISH e microarrayh. FLIM e misure in ambiente cellularei. Superamento del limite di diffrazione: cenni su PALM, STORM, RESOLFT, STEDj. Fluorescence correlation spectroscopy (FCS)k. Spettroscopia e tracking di singole molecole.l. Cenni su nanoparticelle metalliche e nanorulersm. Possibili discussioni di esperimenti reali che sfruttano alcune delle tecniche sopra scritte

(imaging avanzato di neuroni, movimenti di recettori di membrana, interazioni di proteine nucleari).

Testi: - "Introduction to Confocal Fluorescence Microscopy", Michiel Müller, edited by SPIE press (WA, USA), second edition (2006); articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.

8. Equilibri di membrana e segnali elettrici - Tozzini 4ha. Analisi statistica degli equilibri di membrana (Nerst, Donnan, Goldman–Hodgkin–Katz)b. Diversi tipi di curve caratteristiche tensione-correntec. Canali e pompe ioniche: tipologia e struttured. Propagazione del segnale elettrico nei neuroni: schematizzazione circuitale, potenziali

d’azioneTesti: MB Jackson Molecular and cellular biophysics; RMJ Cotterill, Biophysics, an introduction

9. Applicazioni di Nano-BioMedicina - Tozzini 8ha. Lab-on-a-chip: miniaturizzazione delle funzioni; microfluidicab. Differenziazione cellulare guidata c. Nanodispositivi biomedici

Elementi costitutivi Dispositivi per internalizzazione: dendrimeri, vettori peptidici, sequenze di localizzazione cellulare Biosensori di ambiente cellulare: Sensori (raziometrici) di pH, Calcio, Cloro. Sensori di acetilazione, fosforilazioneDispositivi per rilascio controllato di farmaci: matrici inorganiche, particelle polimeriche, gabbie biomolecolari, liposomiDispositivi basati su acidi nucleici: Aptameri, Molecular Beacons, Riboswitches e simili


10. visita ai laboratori NEST della SNS – 4h.


1. Struttura e funzione delle bio-molecole - Tozzini (6h)

a. Acidi Nucleici Struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternariaTipi dei diversi acidi nucleici e loro funzioniCenni alla teoria della nascita ed evoluzione della vita

b. ProteineStruttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, foldingFunzione delle proteine e suddivisione in classi

c. Altre bio-molecolePolisaccaridi, lipidi; ribosomi, nucleosomi, membrane cellulari

Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part IMattews, Van Holde, Ahern Biochemistry

Programma del corso


Bio-active molsligandscofactors active sites

Proteins

Nucleic Acids

Macromolecular complexes and aggregates

Size: 0.1 - 1 nm 10-102 atomsTime: fsec-nsecBiochemical reactions Localized mol vibrations

Size: 1 - 10 nm 103-104 atomsTime: nsec - µsecInternal structural transitions

Size: 10 - 100nm 105-107 atoms Time: µsec-msec-hoursFolding, self assembly, DNA denaturation, enzyme catalysisDiffusive dynamics

X-ray spectroscopy NMR structural spectrIR, optical and UV absRaman spectroscopy

X-ray spectroscopyNMR structural spectrIR, optical and UV absResonance Raman spectrSurface Enhanced Raman Single mol fluorescence related techniques

(Cryo) electron microscopy(Fluorescence) microscopy methodsFluorescence resonant energy transfer (FRET)

First principle methods: QM, DFT and TDDFT, Car-Parrinello molecular dynamics

Force Field Based simQM/MM methodsMolecular DynamicsMonte Carlo

Coarse-Grained and mesoscale models“Bioinformatics”

Tim

e-si

ze s

cale

Type

of p

roce

sses

Exp

tte

chni

que

Theo

te

chni

que

Classificazione delle biomolecole per complessità


2. Microscopia ottica - Luin (4h)a. Cenni di ottica geometrica ed ondulatoriab. Il microscopio ottico: elementi costitutivi; microscopi diritti ed

invertiti, a trasmissione ed a riflessione/epifluorescenza; risoluzione e contrasto.

c. Tecniche di contrasto in microscopia a campo largo.

Testi: "Microscopy from the very beginning", Dr. H. G. Kapitza, © Carl Zeiss Jena GmbH, 1997, 2nd revised edition, available on-line


3. Struttura della cellula – Il limite della vita - Tozzini (4h)

a. Cellule eucariote e procarioteb. Struttura e funzione dei compartimenti cellularic. Cenni di proteomica e genomicad. Virus e altre strutture autoreplicanti

Size scale: 100nm - 10µm Time scale: msec – sec - hours

Kind of processesTrafficking of bio-moleculesdiffusion through the cell compartmentsmodification of internal cell structures


4. Tecniche di spettroscopia strutturale per biomolecole - Tozzini (8h)a. Spettroscopia a Raggi X – Cenni di spettroscopia con neutroni

TeoriaIl database PDBManipolazione di strutture con software grafici

b. Spettroscopia NMR strutturaleTeoriaManipolazione di modelli NMR

c. Microscopia (crio-)elettronicaTeoriaIl database di mappe elettroniche Visualizzazione di mappe elettroniche

d. Spettroscopia UV-VisTeoria: Approssimazione di BO e accoppiamento con gli stati vibrazionaliEsempi: amminoacidi aromatici e (G)FP: descrizione del cromoforo e delle

proteineCenni di spettroscopia a due fotoni

e. Spettroscopia vibrazionale (Raman, IR)Teoria: differenza tra assorbimento e diffusioneRelazioni tra spettri vibrazionali e struttura

TestiCantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II-III; articoli e note forniti dal docente


5. Eccitazioni in biomolecole e spettroscopia - Luin (4h)a. Spettroscopia ottica e UV

Trattazione dei fenomeni di assorbimento ottico (UV-visibile-NIR) e della fluorescenza Teoria:Approssimazione di BO; teoria del funzionale di densità ed estensione dipendente dal tempo

b. Tipi di marcatori fluorescentiEsempi: amminoacidi aromatici e (G)FP: descrizione delle proprietà ottiche e della fotofisica.Fluorofori organici: generalità ed uso in microscopia a fluorescenzaCenni sui Qdots.Presentazione delle proteine GFP e loro uso in biologia molecolare

a. Spettroscopia a due fotonib. Spettroscopia vibrazionale

Teoria: accoppiamento tra stati elettronici e vibrazionaliStruttura vibrazionale degli spettri di assorbimento/emissione otticaSpettroscopia IRSpettroscopia Raman (normale, risonante, SERS)Esempi: spettri dei cromofori GFP. Relazioni tra spettri vibrazionali e struttura

Testi: Cantor e Schimmel, Biophysical Chemistry Part II; articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.


6. Modellizzazione di biomolecole Tozzini - (8h)

a. Concetti GeneraliGradi di libertà e coerenza tra diversi livelli di accuratezzaCampi di Forze – Superfici di energia libera e potenziali di forza mediaMetodi di esplorazione dello spazio delle fasi

b. Metodi ab inizioMetodo Car-Parrinello

c. Metodi all-atom basati sui Campi di Forze EmpiriciPrincipali campi e loro caratteristicheMetodi QM/MM Esempi di applicazioni; la transizione cis-trans nelle GFP; reazione nel sito attivo della proteasi di HIV-1

d. Modelli Coarse GrainedModelli a rete, Modelli Go – aspetti generali del foldingAltri modelli per la dinamica generica. Esempi: il meccanismo di azione della proteasi di HIV-1

e. Modelli mesoscalaf. Modelli “continui”

Definizione di superfici molecolariDiversi modelli di solvente implicito (SAS, Born e Poisson-Boltzmann)Modelli elettrostatici di membranaModelli continui per la diffusione di proteine, legge di Fick e sue estensioni

Testi:Molecular and Cellular Biophysics, MB Jackson; Computational Biochemistry and Biophysics, O M Becker, A D MacKerell Jr, B Roux e M Watanabe.


7. Tecniche avanzate di microscopia – Luin (8h)

a. Microscopia confocale e a due fotoni b. Microscopia TIRFc. Convoluzione e deconvoluzione: cenni su tecniche di ricostruzione e rendering di

un’“immagine” 3Dd. Localizzazione, colocalizzazione, multicolor labelinge. FRET e misura delle interazioni e transizioni conformazionalif. (i)FRAP, FLIP, FLAP, PA, PC e altre tecniche - misura dei coefficienti di diffusioneg. FISH e microarrayh. FLIM e misure in ambiente cellularei. Superamento del limite di diffrazione: cenni su PALM, STORM, RESOLFT, STEDj. Fluorescence correlation spectroscopy (FCS)k. Spettroscopia e tracking di singole molecole.l. Cenni su nanoparticelle metalliche e nanorulersm. Possibili discussioni di esperimenti reali che sfruttano alcune delle tecniche sopra

scritte (imaging avanzato di neuroni, movimenti di recettori di membrana, interazioni di proteine nucleari).

Testi: - "Introduction to Confocal Fluorescence Microscopy", Michiel Müller, edited by SPIE press (WA, USA), second edition (2006); articoli di rassegna forniti dal docente; "Fluorescence Applications in Biotechnology and Life Sciences", Ewa M. Goldys ed. (2009), John Wiley & Sons (Hoboken, NJ, USA); Masters e So Biomedical non-linear optical spectroscopy.


8. Equilibri di membrana e segnali elettrici - Tozzini (4h)

a. Analisi statistica degli equilibri di membrana (Nerst, Donnan, Goldman–Hodgkin–Katz)

b. Diversi tipi di curve caratteristiche tensione-correntec. Canali e pompe ioniche: tipologia e struttured. Propagazione del segnale elettrico nei neuroni: schematizzazione

circuitale, potenziali d’azione

Testi: MB Jackson Molecular and cellular biophysics; RMJ Cotterill, Biophysics, an introduction, Note e altro materiale fornito dal docente


7. Applicazioni di Nano-BioMedicina Tozzini - (6h)a. Lab-on-a-chip: miniaturizzazione delle funzioni; microfluidicab. Differenziazione cellulare guidata c. Nanodispositivi biomedici

Elementi costitutivi Dispositivi per internalizzazione: dendrimeri, vettori peptidici, sequenze di localizzazione cellulare Biosensori di ambiente cellulare: Sensori (raziometrici) di pH, Calcio, Cloro. Sensori di acetilazione, fosforilazioneDispositivi per rilascio controllato di farmaci: matrici inorganiche, particelle polimeriche, gabbie biomolecolari, liposomiDispositivi basati su acidi nucleici: Aptameri, Molecular Beacons, Riboswitches e simili



❖ La materia vivente ha un’organizzazione estremamente complessa, organizzata in livelli gerarchici❖ I processi biologici si estendono su diverse scale di tempi e lunghezze

⇓❖L’uso sinergico di diverse tecniche sperimentali e teoriche è necessario per dare una descrizione realistica di un singolo processo❖La Biofisica è un campo fortemente multidisciplinare❖Molte diversi tipi di conoscenze di base sono richieste❖Approcci piú fondamentali e piú fenomenologici vanno usati combinazione

Richiami di Biochimica


Sommario

❖ Richiami di chimica (organica)❖ Forze agenti nelle biomolecole❖ Classi di Biomolecole

๏ Carboidrati


carbonio C 18% C

azoto N 3% N

ossigeno O 65% O

idrogeno H 10% H⋅

fosforo P <1% P

zolfo S <1% S

altri

Cationi 3% Na+,K+,Ca++, …Anioni Cl-, F-, … Metalli Zn, Fe, …

Composizione chimica della materia vivente

❖Il carbonio è mediamente elettronegativo e tende a formare legami covalenti con tutti gli altri elementi ⇒ legami stabili e geometrie definite

❖Le tre ibridizzazioni (e tre geometrie) possibili del carbonio lo rendono un elemento estremamente versatile e capace di costruire architetture complesse

sp3 sp2 sp

⇒ La chimica della vita è basata sul carbonio, e non sul silicio, ad esempio, elemento elettronicamente simile ma meno versatile e piú pesante e voluminoso

Richiami di Biochimica Forze nelle biomolecole

1eV=23.06kcal/mole

Lung tipica (Å)

En tipica (Kcal/ mole)

Natura del legame

geometria

Legame covalente

1.5 100 Condivisione di doppietti elettronici

direzionale e rigido

Legame ionico

2.5 5-100dipende dalla idratazione

Attrazione elettrostatica tra gruppi carichi (ioni)

Isotropo

Legame a idrogeno

3.0 ~1 (0.4-10)

Interazione mediata da H legato ad atomi molto elettronegativi

direzionale

Van der Waals, dipolar, Stacking

3.5 0.1 (0.03 – 0.3)

Interazioni dipolo - dipolo indotto

Isotropo, ma direz in casi spec

Idrofobicità 4 0.05 (<0 – 2 a seconda dell’AA)

Attrazione dovuta alla spinta disidratatrice

isotropo


Electrostatic interactions - Dependence on the distance

€

q1q2

rε (+screen)monopole

€

∝1r2

dipole-dipole(Keesom)

€

∝1r4

dipole - induced dipole(Debye)

€

∝1r6

induced dipole - induced dipole(London)

salt bridges

hydrogen bond

Van der Waals,stacking

hydrophobic+ entropy


Ionic Bonds – Salt bridges

Between two charged amino-acids or other charged moieties

Responsible for stabilization of tertiary quaternary structure or super- molecular structures

Sometimes present in internal areas, especially in the active sites


Van Der Waals

€

∝1r2

dipole-dipole(Keesom)

€

∝1r4

dipole - induced dipole(Debye)

€

∝1r6

induced dipole - induced dipole(London)

+ “Pauli exclusion principle”

€

=Ar12

−Br6

acting also between uncharged atoms, responsible for “stacking” interaction between the aromatic moieties


Hydrogen bond

€

q1q2rε

monopole

€

∝1r2

dipole-dipole

H bond

Uncharged polarized molecules

D A

D A

Charged molecules: particularly strong present in some salt bridges

Variable length and strength also depending on hydration level

6.9

5.0

3.1

1.9

E kcal/mol

Richiami di BiochimicaInterazione idrofobica

Se la molecola soluto invece è polare, potrà formare legami ad idrogeno con il clatrato, e il ΔH sarà grande e negativo (stabilizzante), arrivando talvolta a superare l’effetto entropico. Quindi il ΔG globale può cambiare segno invertendo la tendenza: il sistema verrà stabilizzato dalla formazione di clatrati piú estesi, favorendo la separazione di due molecole. ⇒ Due molecole polari in solvente polare generalmente si respingono

L’effetto idrofobico è uno dei principali responsabili della stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine

Le molecole idrofobiche tendono ad espellere l’acqua ⇒ In acqua, si avvicinano per minimmizzare la superficie esposta al solvente (SAS) Variazione di energia libera: ΔG = -0.025 kcal/mole Å2

In generale, una molecola in acqua forma una cavità e costringe l’acqua circostante a formare una “gabbia” ordinata, detta clatrato. Il processo diminuisce l’entropia (e aumenta l’energia libera) in ragione proporzionale alla superficie. Il contributo entalpico (interazione tra molecola e clatrato) è anch’esso proporzionale alla superficie del clatrato, ma va in senso opposto (stabilizza l’inclusione della molecola).Ma nel caso di molecole non polari l’effetto entaplico è piccolo e quindi “vince” l’effetto entropico, cioè globalmente ΔG diminuisce al diminuire della SAS, per cui due molecole tendono ad avvicinarsi per fare un clatrato unico, che ha superficie minore di due clatrati separati⇒ Due molecole apolari in solvente polare si attraggono

ΔG = ΔH - TΔSEn libera Entalpia Entropia


Acidi Nucleici

C,H,O,N,S

carboidratiC,H,O

monosaccaridioligosaccaridi

C,H,O,N,P

lipidi (2%) C,H,O,P

acidi grassisteroiditrigliceridifosfolipidi

Classi di biomolecole


Carboidrati (zuccheri) CnH2mOm

Monosaccaridi: m=n=3-7

ribosio n=5

glucosio n=6

❖L’ossidazione del glucosio libera CO2, acqua ed energia ⇒reazione base per la produzione di energia nelle cellule

❖Il ribosio è uno dei componenti degli acidi nucleici

❖Altri monosaccaridi sono elementi di partenza per ottenere molecole piú complesse

Funzioni❖Riserva energetica “veloce”❖Strutturale


Disaccaridi ottenuti dalla condensazione di due monosaccaridi con rilascio di acqua

Glucosio + Fruttosio = Saccarosio + AcquaC6 H12 O6 + C6 H12 O6 = C12 H22 O11 + H2O

Altri esempi

Glucosio + Glucosio = Maltosio +AcquaC6 H12 O6 + C6 H12 O6 = C12 H22 O11 + H2O

Glucosio + Galattosio = Lattosio + AcquaC6 H12 O6 + C6 H12 O6 = C12 H22 O11 + H2O

legame - O - glicosidico


Polisaccaridi Ottenuti dalla polimerizzazione di monosaccaridi tramite condensazione

amido principale forma di riserva di zuccheri nelle piante

Polimero di glucosio lineare (amilosio) o ramificato (amilopectina) (chiralità α)

glicogeno principale forma di riserva di zuccheri negli animali

Polimero ramificato di glucosio (chiralità α)

cellulosa principale materiale strutturale delle piante

Polimero ramificato di glucosio(chiralità β)


Chiralità del legame glicosidico

chiralità α chiralità βTra glicogeno (e altri amidi) e cellulosa, il legame è lo stesso ma con diversa stereochimica ⇒

❖La strutture di glicogeno e cellulosa sono molto diverse

❖Gli enzimi che digeriscono gli amidi non sono in grado di digerire anche la cellulosa

⇒La maggior parte degli esseri viventi (escluso alcuni batteri e animali superiori in simbiosi con essi) non sono in grado di digerire la cellulosa⇒ la cellulosa può cosí essere usata come materiale strutturale dalle piante⇒La cellulosa è il composto piú diffuso sulla faccia della terra


Chiralità in generale❖Una struttura molecolare si dice chirale quando la sua immagine speculare non è sovrappobile a se stessa

❖Due strutture che differiscono solo per la chiralità si dicono enantiomeri o isomeri ottici o stereoisomeri

❖La chiralità è misurabile: la polarizzazione della luce viene ruotata a destra o a sinistra quando passa attraverso un composto chirale

❖La chiralità è spesso legata ad un atomo di carbonio tetraedrico (sp3) con 4 sostituenti diversi

❖I processi biochimici sono altamente selettivi rispetto alla chiralità

valentina tozzini - stefano luin nest istituto nanoscienze...

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