A.1 ALBÚMINA Y PREALBÚMINA La albúmina, es el principal componente proteico del plasma y equivale más o menos a la mitad de las proteínas plasmáticas totales. Es la proteína plasmática mas pequeña (69 kDa) y se sintetiza en e hígado. La albúmina es la responsable de ejercer el gradiente de concentración entre la sangre y el liquido tisular extracelular, esta presión coloidosmótica (oncótica), mantiene la proporción correcta del volumen sanguíneo con respecto al volumen intersticial. Otra importante función de la albúmina, y principalmente de la prealbúmina, es la de trasporte, ya que en su estructura contiene subunidades que se pueden unir a moléculas como lo son hormonas esteroideas (tiroxina) o algunos ácidos grasos (formando ácidos grasos libres). La concentración de albúmina en la sangre puede ser indicador de algunas patologías; por ejemplo, una concentración baja (perdida) de albúmina, puede producir edema (por la perdida de equilibrio de los volúmenes plasmático e intersticial). De igual manera las concentraciones bajas de albúmina en sangre pueden asociarse a patologías como malabsorción intestinal, malnutrición, desnutrición, enfermedad hepática o una inanición prolongada. Igualmente es importante, la medición de albúmina en la orina, ya que en condiciones normales, no debe de haber presencia de ésta, y en caso de haberla puede asociarse a alguna nefropatia. Los valores normales de albúmina en sangre son: 3.5 a 5.0 g/dL . A.2 Globulinas Las globulinas son un grupo de proteínas insolubles en agua que se encuentran en todos los animales y vegetales. Tipos de ellas son las : Seroglobulinas (sangre), lactoglobulinas (leche) y las ovoglobulinas (huevo). La estructura de la globulina es globular, y terciaria. Las globulinas son un importante componente de la sangre,(38% de globulinas en el plasma) específicamente del plasma. Éstas se pueden dividir en varios grupos. Globulinas Fuente Función Globulina α 1,2 y β No inmunes

Hígado Transportan iones metálicos, hierro, cobre, líquidos fijos en proteínas y vitaminas liposolubles Contribuyen a mantener la presión osmótica dentro del aparato cardiovascular.

Globulina –γ inmunoglobulinas

Células plasmáticas Anticuerpos de las defensas inmunológicas. Son una clase de moléculas funcionales del sistema inmune secretadas por los plasmocitos.

A.3 Hemoglobina Proteína tetramérica globular, 4 cadenas polipeptídicas y molécula hem que contiene Fe, tiene a su cargo el trasporte O2 y de CO2 y su intercambio en los pulmones y los tejidos. Su deficiencia anemia. Valores en sangre 12.5- 16.8g/dL. A.4 Colágena Proteína fibrosa más abundante constituye el alrededor de un tercio, o más, de la masa proteínica en el cuerpo humano. Las fibrillas de colágena se hallan dispuestas de modos diferentes, que dependen de la función biológica del tipo particular del tejido conjuntivo. La hélice de colágeno es una estructura secundaria única distinta a la hélice α, es levógira y tiene tres residuos aminoácidos por vuelta. La secuencia aminoácida completa de las cadenas de colágena es aún desconocida, pero las secuencias que aparecen con más frecuencia son Gly-X-Pro, Gly-Pro-X y Gly-X-Hyp, en las que X puede ser cualquier aminoácido. Existen diversos tipos de colágeno presentes en los tejidos humanos que se clasifican según las estructuras que forman. El colágeno están constituido por estructuras subunitarias periódicas, las moléculas de tropocolágeno, las cuales consisten en tres fibrillas, cada una con 1000 aminoácidos, unidos en una conformación única, la triple hélice de colágeno. Las triples hélices de colágeno se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre los residuos de diferentes cadenas polipeptídicas. Proporciona un sistema estructural de sostén extracelular en los tejidos humanos. La importancia de medirla en sangre radica en que existen enfermedades asociadas con la síntesis alterada de colágeno incluyendo el escorbuto, osteogénesis imperfecta, síndrome de Ehlers-Danlos, entre otras; los parámetros oportunos de esta proteína permiten detectar oportunamente los padecimientos mencionados anteriormente y posiblemente ofrecer un tratamiento que mejore la calidad de vida de los enfermos. A. 5 FIBRINÓGENO El fibrinógeno es una glicoproteína soluble, que se encuentra en el plasma, sintetizada en el hígado, con un PM de 340.000 D. Estructura cuaternaria con estructura química

dimérica (constituida por tres pares de cadenas polipeptídicas denominadas alfa, beta y gamma, unidas en su parte central por puentes disulfuro). Participa en la etapa final de la coagulación de fibrinógeno soluble se convierte en fibrina insoluble, por acción de la trombina (otra proteína). La fibrina constituye una red que engloba células de la sangre y forma el coagulo. Además de su papel en la coagulación, el fibrinógeno tiene otras funciones: cofactor para la agregación plaquetar, importante papel hemorreológico, estimulante de la migración y proliferación de las células musculares lisas. La importancia de medirlo Niveles 100 a 700 mg/dL Niveles bajos, provoca Trastorno hemorrágico No coagule la sangre Insuficiencia hepática desencadena niveles bajos de fibrinógeno. Concentraciones altas de fibrinógeno plasmático representan un factor de riesgo mayor para la enfermedad cardio-vascular Trombosis Embolias Un infarto de miocardio agudo (IMA) desencadena hiperfibrinogenemia transitoria A.6 MIOGLOBINA La mioglobina es una hemoproteina muscular , estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptidica de 153 residuos aminoacidos que contiene un grupo hemo con un atomo de hierro, por lop tanto es cuaternaria y globular. Y cuya función es la de almacenar y transporta oxigeno. Valores normales El rango normal es de 0 a 85 ng/ml (nanogramos por mililitro) Los niveles superiores a los normales (o un resultado "positivo") pueden indicar: Hipertermia maligna (muy rara) Es una enfermedad hereditaria que ocasiona una rápida

elevación de la temperatura corporal (ffiebre) y contracciones musculares intensas cuando la persona afectada recibe anestecia general.

Distrofia muscular Es un grupo de trastornos que involucra debilidad muscular progresiva y pérdida de tejido muscular.

Ataque cardiaco Se presenta cuando el bajo flujo sanguíneo hace que el corazón sufra por la falta de oxígeno. El músculo cardíaco muere o resulta dañado en forma permanente. Los médicos llaman a esto infarto de miocardio.

Rabdomiólisis Es la descomposición de las fibras musculares que ocasiona la liberación de los contenidos de dichas fibras (mioglobina) en el torrente sanguíneo. Algunas de éstas son tóxicas para el riñón y con frecuencia causan daño renal.

Inflamación del músculo esquelético (miositis) Es una inflamación o hinchazón de los músculos, con frecuencia causada por lesión, infección

Isquemia del músculo esquelético (deficiencia sanguínea) Trauma del músculo esquelético A.7 FERROPLASMINA La transferrina es una proteína que resulta de la combinación de la beta globulina y la apotransferrina en el plasma, teniendo así una estructura terciaria, globular conjugada; su función principal es transportar hierro proveniente de los grupos hemo en los glóbulos rojos viejos a partes del cuerpo que lo necesitan, y para esto es necesario que las células necesitadas tengan un receptor de membrana al que se le pueda unir la transferrina, ligándose con especial intensidad a los eritoblastos en la medula ósea liberando el Fe directamente a las mitocondrias en donde se sintetizará la hem. Cantidad total de hierro corporal: De 4 a 5 gr de los cuales el 65% se encuentra en la hemoglobina, de 15% a 30% hígado, 4% mioglobina, 1% hem. Concentración sérica de transferrina: 50 a 100 mg/dl Cuando la cantidad de transferrina es baja, disminuyen los eritrocitos y por tanto la hemoglobina causando anemia hipo crómica grave A.8 Ceruloplasmia La Ceruloplasmia es una alfa 2-globulina, es una estructura cuaternaria. Es de color azul debido a su alto contenido de cobre, y transporta 90% del cobre presente en el plasma. Cada molécula de Ceruloplasmia se une a seis átomos de cobre de modo muy estrecho, de manera que el cobre no es fácilmente intercambiable. La Ceruloplasmia tiene una actividad de oxidasa dependiente del cobre. El cuerpo adulto normal contiene 100 mg de cobre, localizado en el hueso, hígado, riñones y el músculo. La ingestión diaria de cobre es de alrededor de 2 a 4 mg; el 50% se absorbe en el estomago y en la parte alta del intestino delgado. A.10 INMUNOGLOBULINAS Son anticuerpos que actúan en el sistema inmune, específicamente dentro del sistema inmune humoral, las Ig que es como se abrevian son proteínas solubles que se unen a bacterias, virus o moléculas grandes identificadas como ajenas, marcándolas para su destrucción y son producidas por los linfocitos B. Se conocen cinco de estas Ig G(atraviesa la placenta y da protección inmunológica al neonato), Ig M(principal anticuerpo de respuesta inmune primaria),Ig A(se encuentra en secreciones como saliva, leche y lagrimas),IgD(participa en la activación de células B),Ig E (participa en reacciones alérgicas y de hipersensibilidad) por lo que si hay un aumento en estas provoca alergias, asma o anafilaxia. Si hay un descenso en Ig se produce una alteración del sistema inmune por ejemplo en sida. Su estructura esta conformada por un par de cadenas pesadas y otro de ligeras en forma de Y , entre los pares de cadena unidas por un puente disulfuro se fijara el antígeno. A.15 AFP (α-fetoproteína)

La AFP es una proteína globular con estructura terciaria que pesa 70 kD, está proteína se puede encontrar desde la etapa fetal y en el adulto, en el feto es sintetizada por el hígado y en el saco vitelino, su concentración sérica fetal es de 2-3 mg/dl. Su importancia en la clínica es que por medio de técnicas inmunohistoquimicas se pueden detectar enfermedades en el adulto y en etapa fetal por medio de amniocentesis. Su importancia en la etapa fetal ya que nos puede ayudar a diagnosticar enfermedades congénitas, si su concentración es elevada nos indicará que puede haber defectos del cierre del tubo neural, anencefalia o indicador de un teratoma. En el adulto si los niveles con altos nos indicará que puede existir carcinoma hepático, carcinoma gástrico o pancreático. A.12 GONADOTROFINA CORIÓNICA FRACCIÓN β

Es una glucoproteína sintetizada por la placenta, se libera al torrente sanguíneo y después de un proceso de degradación metabólica adquiere su forma final como el fragmento β-core que es eliminado por el riñón.

La gonadotrofina cuenta con dos subunidades, una común a LH, FSH, TSH y ACTH el α (de 92 aminoácidos); y una fracción única β (145 aminoácidos) que permite su reconocimiento, pesa 36.7 KDa, es una molécula heterodimerica, son 2 cadenas polipeptidicas unida por 4 puentes di sulfuro.

Es indispensable para la implantación del cigoto, mantiene al cuerpo lúteo para que este secrete estrógenos y progesterona, colabora en la diferenciación del cito al sincitiotrofoblasto, se utiliza como prueba de embarazo (en sangre y orina) y ayuda en el diagnostico de teratomas y embarazos ectópicos.

El 22% puede pasar a la orina intacto por lo que es detectable en esta excreción. Su concentración en sangre sufre un pico en las primeras semanas para luego

descender paulatinamente y se mantiene constante hacia el parto. 3-4 semanas: 9-130 mUI/mL 4-5 semanas: 75-2600 mUI/mL 5-6 semanas: 850-20800 mUI/mL 6-7 semanas: 400-100200 mUI/mL A.13 Antígeno prostático especifico

• El antígeno prostático específico, o PSA o APE es una proteína producida en la próstata. es un indicio de enfermedades en los órganos genitourinarios del hombre.

Estructura Globular terciaria conjugada Razones por las que se miden en la sangre

• Para detectar cáncer de próstata. También se utiliza para vigilar a pacientes después del tratamiento para cáncer de próstata.

Valores normales rango ES de 4ng/ml • 0 a 2,5 ng/ml es un nivel bajo • 2,6 a 10 ng/ml es un nivel ligeramente o moderadamente elevado • 10 a 19,9 ng/ml es un nivel moderadamente elevado • 20 ng/ml o más es un nivel sumamente elevado

A.14 Los dímeros-D Son productos de degradación de la fibrina detectados cuando el trombo, en un proceso de coagulación, es proteolizado por la plasmina; interviene en la coagulación sanguínea. La presencia de dímeros-D en la sangre evidencia la presencia de un coágulo sanguíneo reciente. El fibrinógeno es una glicoproteína, es conjugada su grupo prostético: carbohidratos; proteínas globulares. Es un complejo polipeptídico que por acción enzimática (trombina) se convierte en fibrina, que formará con las plaquetas la red del coágulo de sangre. Es estructura cuaternaria. 6 cadenas:, 2 cadenas Aα, 2 Bβ y 2γ (Aα,Bβ,γ)2 unidas por enlaces disulfuro. Estas cadenas son sintetizadas en el hígado. Fibrina es una proteína fibrilar son de forma alargada por su baja solubilidad resistente a la traccion con la capacidad de formar redes tridimensionales. Forma globular proteína insoluble que conforma un coágulo sanguíneo. Resulta de la acción de un enzima, la trombina, sobre el fibrinógeno. Este proceso ocurre básicamente en tres etapas: proteólisis (degradación de proteínas) del fibrinógeno por acción de la trombina, polimerización de los monómeros de fibrina y finalmente estabilización de la red de fibrina por el Factor XIII. La trombina es enzima glucoproteínica formada por dos cadenas de polipéptidos de 36 y 259 aminoácidos respectivamente, unidas por un puente disulfuro; es una formación intravascular compuesta por varios elementos sanguíneos. Los dímeros se usan en el diagnóstico de la trombosis venosa profunda (consiste en la formación de un coágulo sanguíneo o trombo en una vena profunda). Es una forma de trombosis venosa que usualmente afecta las venas en la parte inferior de la pierna y el muslo, como la vena femoral o la vena poplítea, o las venas profundas de la pelvis . Su valor predictivo negativo (VPN) es del 91%. En la actualidad, son muy utilizados, para el diagnóstico del tromboembolismo pulmonar (es una situación clínico- patológica desencadenada por la obstrucción arterial pulmonar por causa de un trombo desarrollado in situ o de otro material procedente del sistema venoso. De ello resulta un defecto de oxígeno en los pulmones.). También puede verse elevado en situaciones como infarto de miocardio, coagulación intravascular diseminada, neumonía, insuficiencia cardíaca, neoplasia o pacientes sometidos a cirugía. Valores de referencia: <=500 ng/mL.

Tabla 1. Situaciones en las que la concentración plasmática de dímero-D puede estar elevada. Embolia pulmonar Cirrosis hepática Fuente: Kelly et al,modificado. Trombosis venosa profunda Insuficiencia renal Sepsis Gestación Neoplasia Ictus cerebral isquémico Cirugía reciente Isquemia arterial periférica Politraumatismo Edad avanzada Insuficiencia cardíaca embarazoz neoplasias infartos hepatopatia Tabla 2. Métodos de determinación de dímero-D. Técnica Sensibilidad Especificidad Características ELISA Alta Baja Considerada prueba convencional de referencia. Utilidad clínica limitada VIDAS ELISA Alta Baja Técnica rápida. Sensibilidad similar al ELISA convencional Inmunofiltración Alta Baja Técnica rápida. intermedia Sensibilidad alta Aglutinación de Intermedia Intermedia Técnica rápida. partículas de látex Sensibilidad insuficiente Aglutinación de Alta (intermedia Intermedia Técnica rápida. Sensibilidad hematíes en algunos alta en pacientes con baja estudios) probabilidad clínica Inmunoturbimétrica Alta Intermedia Técnica rápida. Sensibilidad similar al ELISA convencional

Valores normales •La sensibilidad de este análisis es superior a 95%. •Un índice bajo de dímeros-D permite descartar una embolia pulmonar o una trombosis venosa profunda con casi 100% de certeza. •Este examen puede practicarse con urgencia para tratar o eliminar una embolia pulmonar o una trombosis venosa profunda. •El índice normal de dímeros-D en la sangre es inferior a 500 microgramos/litro. •El resultado de un análisis de dímeros-D es negativo cuando muestra un índice inferior a 500 microgramos/litro. Este resultado negativo permite descartar por completo una embolia pulmonar y/o una flebitis. A.16 ALFA1-ANTITRIPSINA

Es una proteína conjugada con un azúcar (glucoproteína) y aminoácidos. Se trata de una cadena polipeptídica con 394 aminoácidos, su estructura es terciaria y es una proteína globular de acuerdo a su forma.

La alfa-1-antitripsina (A1AT) es un inhibidor de proteasa sérico (serpina). La alfa-1-antitripsina (AAT), producida por los hepatocitos, es el inhibidor

de proteasa más abundante del suero humano y la principal defensa del pulmón en contra de la elastasa.

La síntesis de AAT está regulada por las dos copias de un gen inhibidor de proteasas (SERPINA1). Éste es un gen codominante, lo que significa que cada copia del gen SERPINA1 es responsable de la mitad de la producción de AAT en el organismo. Si existe una alteración o una mutación en una o ambas copias del gen es posible que el individuo tenga menos cantidad de AAT o que produzca una AAT disfuncional

La alfa-1-antitripsina (AAT) es una proteína producida en el hígado y liberada después a la circulación sanguínea. La AAT contribuye a la inactivación de muchos enzimas. La proteína está codificada en el extremo distal del brazo largo del cromosoma 14.

La deficiencia de alfa-1 antitripsina es un trastorno genético hereditario que puede ocasionar en la tercera y cuarta década de vida una enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC), fundamentalmente enfisema.

El déficit de alfa-1 se caracteriza por unos niveles en la sangre muy bajos o inexistentes de una proteína llamada alfa-1 antitripsina (AAT), que es producida por el hígado. La función principal de la AAT es proteger el tejido pulmonar de la inflamación ocasionada por las infecciones.

Los bajos niveles de AAT en sangre ocurren porque el hígado no puede liberar la AAT defectuosa a la rapidez normal.

La concentración plasmática de AAT La media es de 1,3 g / L (rango: 1.06-1.58 g / L)

El diagnóstico de AATD se basa en la demostración de la concentración plasmática baja de alfa1-antitripsina (AAT)

B.1 TIAMINA (VITAMINA B1) FUNCION Las funciones bioquímicas exigen su conversión en pirofosfato de Tiamina (TPP). Interviene en la descarboxilación de los cetoácidos alfa (como el piruvato y los alfacetoglutarato). La tiamina actúa principalmente en el metabolismo de los carbohidratos. Se encuentra principalmente en leche (y sus derivados), carne, arroz, frijoles y verduras. Su deficiencia afecta las actividades nerviosas, cardiacas y gastrointestinales, ocasiona principalmente dos enfermedades una denominado beriberi y la otra llamada síndrome de Wernicke-Korsakoff. B.2 Riboflavina (Vitamina B2) La riboflavina es una vitamina con una estructura con tres ciclos pentanos además del ribitil que nos ayudara a identificar entre el FAD y FMN.En la dieta la podemos encontrar en levaduras, vegetales verdes, carnes y lácteos. Su actividad función estará en el proceso de la respiración celular, donante de electrones y en la síntesis de ácidos grasos, esto quiere decir que actuara como cofactor para oxidación, reacciones de reducción, y grupos prostéticos con unión covalente en algunas enzimas. Su exceso no produce alguna patogenia ya que esta es desechada por la orina; su carencia provoca cosas similares a las demás vitaminas B, en este caso se puede producir una anemia, cambios de personalidad, vascularización corneal, lesiones mucocutáneas de la boca y de la piel. B.3 NIACINA (Vitamina B3 ) Fórmula: C6H5NO2 .Hidrosoluble. Se debe de ingerir. Coenzima en la respiración tisular, metabolismo lipídico y glucémico. Se absorbe mediante transporte facilitado, luego penetra en los hematíes donde se transforma en las enzimas NAD y NADP, las cuales son importantes para las reacciones de oxido-reducción, reacciones de transferencia de ribosa y adenina, las cuales tienen que ver con la reparación de ADN y la movilización del Ca. Las deficiencias en los niveles de niacina causan problemas nerviosos (depresión, ansiedad, nerviosismo e incluso demencia) y PELAGRA, una enfermedad con manifestaciones cutáneas. Es usada también como un fármaco para las enfermedades cardiacas. Su fórmula química es C6H5NO2 y es una vitamina hidrosoluble que pertenece a las vitaminas del complejo B. Actúa como coenzima en la respiración tisular y en el metabolismo lipídico y glucídico. También es esencial para la producción de hormonas esteroides, así como para la síntesis de tiroxina e insulina necesaria para la funcionalidad fisiológica del sistema nervioso y del cerebro. Se absorbe mediante transporte facilitado; luego penetra en los hematíes donde se transforma en las enzimas NAD y NADP. Necesita de la presencia de las vitaminas b1 b2 y b6 para poder ejercer sus funciones fisiológicas.

• A nivel celular: En sus acciones catabólicas, cabe destacar la elaboración de coenzimas que catabolizan los lípidos, la desaminación oxidativa, su

intervención en el metabolismo glucídico y ser necesaria para las reacciones de glicolisis.

• A nivel orgánico: Aporta energía al organismo a partir de la degradación de glúcidos, lípidos y proteínas. Responsable en la acción terminal del ciclo respiratorio. Colabora en la hormono-génesis. Estimula las secreciones gástricas y biliares.

El ácido nicotínico y la nicotinamida son precursores de las enzimas:

• Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NADH). • Fosfato de NAD (NADP)

Importantes para reacciones de Oxido-reducción y reacciones de transferencia de difosfato de ribosa y adenina que tienen que ver en la reparación de DNA y la movilización del Ca. El hígado puede sintetizar niacina a partir del aminoácido esencial triptófano, pero su producción es muy deficiente (60:1), por lo que se obtiene a través de los alimentos. Alimentos altos en Niacina Los siguientes alimentos tienen un alto contenido de niacina:

• Cacahuates, salvado de arroz. • Viseras. • Carne de conejo, pavo y pollo. • Atún. • Levaduras

Deficiencia en los niveles de niacina

• La deficiencia moderada de niacina disminuye el metabolismo, causando una disminución en la tolerancia al frío.

B.4 AC. PANTOTENICO Se incorpora al organismo principalmente en la coenzima A (CoA), teniendo muchas funciones metabólicas en las células. Dos de ellas son la conversión del ácido pirúvico y la degradación de las moléculas de ácidos grasos en múltiples moléculas de acetil-CoA. También sirve para la síntesis de hormonas anti-estrés (adrenalina) en las glándulas suprarrenales, para la formación de insulina, síntesis del hierro y obtención de energía mediante el metabolismo. También para la producción de glóbulos rojos sanos. Tiene una estructura con un carboxilo, un doble puente de oxígeno y un grupo amina. La deficiencia de esta vitamina puede causar

o Síndrome de los pies que queman (Dolores, quemazón y palpitación de los pies)

o Dermatitis o Alopecia (pérdida del cabello) o Fatiga o Dificultad para dormir

o Insuficiencia adrenal (Glándulas adrenales dejan de producir hormonas en respuesta al estrés exagerado en contra del organismo)

o Encefalopatía hepática (El hígado ya no es capaz de eliminar las sustancias tóxicas de la sangre)

El exceso puede causar diarrea y este es menos frecuente. B.6 Piridoxina Es uno de los derivados piridínicos que constituyen la vitamina B6. Es una vitamina cristalina, blanca, hidrosoluble. Deriva de la piridina, en el cuerpo se convierte en piridoxal y piridoxamina. Actúa como coenzima para la síntesis y degradación de aminoácidos, la conversión de triptófano en niacina, la degradación de glucógeno a glucosa 1-fosfato, la formación de anticuerpos, formación del grupo hemo de la hemoglobina, absorción adecuada de la vitamina B12, producción de ácido clorhídrico y magnesio y el mantenimiento del equilibrio de sodio y potasio, regula los líquidos corporales contribuye al funcionamiento del sistema nervioso y musculoesquéletico. Abundante en los alimentos (hígado, leguminosas, frutos secos, plátanos y vegetales). Su deficiencia produce retraso del crecimiento, anemia, dermatitis seborreica, glositis, depresión y convulsiones. Es de mayor empleo terapéutico, que en su exceso llega a ser teratogénica. B.7 BIOTINA Vitamina perteneciente al complejo B ademas de ser una vitamina hiposoluble que participa como coenzima en la gluconeogénesis(es la síntesis de glucosa mediante el matabolismo anabolico) y en la sintesis de acidos grasos, interviene en el catabolismo de aminoacidos(formación de hemoglobina) Las fuentes en biotina que encontramos en los alimentos como: las viceras especialmente en hígado, soya alubias, levadura y las yemas del huevo(aunque aqui encontramos en la clara un proteina llamada adivina la cual reduce la biodisponibilidad de la biotina), en algunas frutas verdes o frutos secos, en la leche y cereales. Su deficiencia es provocada por errores inhatos del metabolismo, y esta puede no estar ligada a una insuficiente ingesta ya que esta es sintetizada por las bacterias de nuestra flora intestinal, aunque si su ingesta disminuye puede provocar: alteraciones del sistema nervioso como, depresión, alucinaciones, nerviosismo; falta de apetito; nauseas; alopecia; dermatitis. La toxicidad de esta bitamia no existe o hasta el momento no se sabe de alguna ya que es una vitamina hiposoluble su exceso es eliminado por la orina. B.8 Acido Fólico EN la circulación el acido fólico transformado en 5-metil –THF esta unido a albumina y a la proteína ligamento de folatos. EL contenido tota de folatos en el organismo es de 5 y 10 mg siendo los más ricos hígado y cerebro. Se encuentra 3 al 4 veces más ene el líquido céfalo raquídeo que en el plasma. Los folatos se eliminan vía fecal y urinaria.

Los folatos participan en el metabolismo de ciertos aminoácidos, en la síntesis de S- adenosilmetionina, purinas y primidinas, especialmente en la síntesis de Timina, base especifica de ADN. Estos últimos explican su papel crucial en la proliferación celular y la relación de su deficiencia con la aparición de anemia. La deficiencia de este, esta relacionado con problemas de mala absorción provocados por alcoholismo crónico, alteraciones intestinales, cáncer, carencia de vitamina B12, Interacciones Medicamentosas o Errores Congénitos de Metabolismo. B.9 Vitamina B12 Cobalamina La B12 es llamada Cobalamina porque posee un ion cobalto en su centro, unido a este 4 hidrógenos del anillo corrina, un nitrógeno del nucleótido dimetilbenzimidazol, y el grupo R, el cual puede dar origen a cianocobalamina, hidroxicobalamina, desoxiadenosilcobalamina o metilcobalamina, la b12 solo es sintetizada por microorganismos que se almacenan en el hígado de los animales, la absorción de la vitamina se presenta en los receptores del íleon para su absorción necesita unirse a una glucoproteina secretada por las células parietales de la mucosa gástrica, posteriormente la vitamina en forma de hidroxicobalamina es liberada en el citosol y es transformada en metilcobalamina, que participa en la gluconeogenesis; y también puede entrar a la mitocondria y formar dexosiadenosilcobalamina que participa en la síntesis de bases nitrogenadas, cuando no hay absorción de la vitamina B12 se origina la anemia perniciosa la cual altera la síntesis de DNA, evita la división celular y la formación del nucleo de los eritrocitos, originando una acumulación de eritrocitos inmaduros en la sangre. B.10 VITAMINA A: Son compuestos isoprenoides con enlaces trans, LIPOSOLUBLES; en su estructura en 3D notamos la cabeza hodrofóbica y la cola hidrofílica. Podemos dividirlos en retinoides y carotenoides, los retinoides se subdividen de acuerdo al grupo funcional que tengan: Retinol (alcohol), Retinal (aldehído) y ácido retinoico. El carotenoide más importante es el β-caroteno, cuya molécula es simétrica, se escinde por su centro y rinde dos moléculas de retinol. En el cuerpo de los animales podemos encontrarla en forma de retinoides en tejido graso, pero sobre todo en el hígado ya que allí es almacenada; en las plantas muy pigmentadas la encontramos en forma de carotenoides. Fuentes de vitamina A: El hígado de res, y el aceite de hígado de pescado, lácteos procesado y cereales (a estos se les añade la vitamina); zanahorias y espinacas. La vitamina A tiene actividad coenzimática, ya que actuando como portadora de azúcares, participa en la síntesis de glicoproteínas de membranas celulares. En su forma de ácido (ácido retinoico) participa en la formación y crecimiento de las células, por lo que es esencial para el desarrollo de los niños. El isómero 11-cis-retinal actúa junto a la rodopsina (principal receptor luminoso de las células de bastón) en el ciclo visual, por lo tanto una deficiencia de vitamina A, específicamente de este isómero provoca la llamada ceguera nocturna. Su deficiencia, provoca ceguera nocturna, xeroftalmía (ojos secos, queratinización de la córnea); y trastornos cutáneos.

En las mujeres embarazadas debe evitarse el exceso o megadosis de vitamina A, debido a que los retinoides en exceso son teratogénicos. B.11 Vitamina C La Vitamina C es hidrosoluble, tiene 4 estructuras pero solo el ácido L ascórbico es el que nuestras enzimas reconocen específicamente, puesto que la vitamina C no podemos sintetizarla en nuestro organismo, la tenemos que obtener de productos como frutas y verduras. La vitamina C esta estructurada por una lactona, 2 grupos enol, 2 grupos alcohol primario y secundario y un grupo endiol. Sus funciones de la vitamina C son:

Participación como ion redox en reacciones de oxidación biológica y transferencia de hidrógeno

Absorción de hierro distinto del que está en el grupo hemo Repara y mantiene cartílagos, huesos y dientes

Esta vitamina trabaja como coenzima y tiene 2 funciones principales, la hidroxilación de colágeno y síntesis de carnitina Una deficiencia de vitamina C provoca escorbuto que es debilitamiento general del organismo y puede ocasionar cicatrización lenta de heridas, sangrado etc. Su toxicidad puede provocar dolor abdominal, náuseas y diarrea.

B.12 VITAMINA D

La vitamina D y sus metabolitos son hormonas y precursores hormonales más que vitaminas, ya que en las condiciones biológicas apropiadas pueden sintetizarse de manera endógena. La vitamina D3 se sintetiza al exponer la piel a la luz ultravioleta del sol y también se encuentra en la dieta. La vitamina D tiene dos formas principales: D2 (ergocalciferol, vitamina D de origen vegetal) y D3 (colecalciferol, vitamina D de origen animal)

VITAMINA D3

Síntesis y activación de la vitamina D3:

Por reacción a la radiación UV de la piel, un desdoblamiento fotoquímico produce la formación de vitamina D de 7-deshidrocolesterol. La producción cutánea de vitamina D disminuye con la melanina y con los protectores solares con factor protector solar de gran concentración, ya que inhiben la penetración de luz UV en la piel.

Desde el lugar de absorción en el intestino o de síntesis en la piel, la vitamina D entra en la circulación, unida a una globulina alfa que se sintetiza en el hígado (proteína transportadora). Después sufre una 25-hidroxilación en el hígado, la actividad de esta hidroxilasa no está muy bien regulada y resulta el metabolito: 25-hidroxivitamina D (25/OH/D), que es la principal forma circulante y de depósito de la vitamina D.

88% circula unida a la proteína transportadora

0.03% se encuentra libre

y el porcentaje restante circula unido a la albúmina

La vida media de esta vitamina es de 2 a 3 semanas, sin embargo cuando disminuye la proteína transportadora disminuyen la vitamina D también. (Ej: síndrome nefrótico, ya que se presenta la poliuria).

La hidroxilación final necesaria para la formación de hormona madura ocurre en el riñón: la 25/OH/D-1-alpha-hidroxilasa es una oxidasa de función mixta. La hormona paratifoidea estimula esta enzima, en tanto que el calcio y el producto de la acción de la enzima, la 1,25 (OH)2 D la reprimen.

Una reducción del calcio sérico por debajo de 2.2 mmol/L origina un aumento proporcional en la secreción de hormona paratiroidea (PTH) y, de esta manera, moviliza el calcio adicional del hueso. La PTH favorece la síntesis de 1,25 (OH)2 D en el riñón, el cual, a su vez, estimula la movilización de calcio del hueso y el intestino, y regula la síntesis de hormona paratiroidea mediante una retroalimentación negativa.

Fuente en la dieta

El consumo diario oscila entre 400 y 800 Unidades Internacionales (IU, por sus siglas en inglés) de vitamina D. Principalmente los cereales, productos lácteos, aceites de pescado, yemas de huevo y suplementos. La vitamina D2 (vitamina D de origen vegetal) y la vitamina D3 (vitamina D de origen animal)

Función

Regulación de los niveles de fósforo y calcio en la sangre, con la absorción de estos en el intestino y la reabsorción en los riñones. Con esto, la vitamina D contribuye a la mineralización y formación ósea esenciales para el desarrollo del esqueleto

DEFICIENCIA

Raquitismo: huesos de los niños tienen mineralización insuficiente como resultado de la absorción inadecuada de calcio.

Osteomalacia: se produce por la desmineralización de hueso. Vitamina D esencial par la prevención y el tratamiento de osteomalacia en ancianos.

AUMENTO

Calcificación de tejidos blandos: producida pro las altas cifras plasmáticas que conllevan a la contracción de vasos sanguíneos, presión arterial alta y calcicosis.

B.13 VITAMINA K Pertenece al grupo de vitaminas liposolubles y actúa como coenzima en reacciones de carboxilación en restos de glutamato de proteínas implicadas fundamentalmente en la coagulación y el metabolismo óseo. Es transportada a los tejidos por las lipoproteínas de muy baja densidad y de baja densidad. Proteínas implicadas: protrombina, Factor VII, IX y X, Proteína C, s y Z, Proteína del hueso (gla del hueso y de la matriz, la osteocalcina). Todas tienen regiones peptídicas análogas y requieren para su actividad biológica de 10-12 residuos de glutamato.

Fuente en la dieta: vegetales de hoja verde, leguminosas, mantequilla, margarina, hígado, leche, carne picada de vacuno, café, peras, aceites vegetales como la soja y el oliva. Estructura: *Filaquinona o fitomenadiona: es de Origen vegetal, tiene 1 Cadena isoprenoide lateral y es liposoluble. *Menaquinona: es de Origen microbiano, tiene 1 cadena isoprenoide lateral de longitud variable, aunque la más frecuente es de 6-10 unidades de isopreno y es liposoluble. *Menadiona y el menadiol: son de Origen sintético, carecen de cadena lateral. La Menadiona es liposoluble y el menadiol es hidrosoluble. FUNCIÓN: Su función es como coenzima en la formación del aminoácido γ-carboxiglutamato en enzimas de la coagulación de la sangre y la matriz ósea mediante la carboxilación de residuos de glutamato. La enzima que cataliza la reacción se llama carboxilasa y se encuentra en el retículo endoplasmático. No necesita ATP porque al oxidarse la vitamina K suministra la energía a la carboxilación. El γ-carboxiglutamato produce la quelación de iones de calcio y gracias a esto permite la unión de proteínas de la coagulación de la sangre a membranas. Deficiencia de vitamina K: ADULTOS: son poco frecuentes porque la vitamina abunda en variados alimentos y aparte tenemos aporte de ella en la biota intestinal. Pero se da si hay: *Aporte alimentario escaso *Alteraciones en la absorción (pacientes con resecciones intestinales, obstrucción biliar) *Hemorragias *Medicamentos (terapia anticoagulante, colestiramina, antibióticos que destruyan la flora intestinal, laxantes, sobredosificación de vitamina A o E y tocoferol) RECIEN NACIDOS: son muy propensos a tener deficiencias porque sus reservas corporales son limitadas, carecen prácticamente de la flora intestinal y no tienen madurez hepática. Entonces por consiguiente sufren: *Hemorragias (1°-7° día de nacido): Intracraneales, gastrointestinales y cutáneas. DIAGNOSIS: se puede diagnosticar por medio de la medición de tiempo de la protrombina o por medio de la medida de las concentraciones plasmáticas de preprotrombina (protrombina no carboxilada). Exceso de vitamina K: ADULTOS: En dosis altas puede alterar las acciones de los anticoagulantes orales pero en sí NO SE CONOCE REAACCIÓN ALGUNA QUE PROVOQUE TOXICIDAD O EXCESO DE VITAMINA K. RECIEN NACIDOS: Puede haber exceso de K2 menadiona y esto produce: anemia hemolítica y hiperbiliburrinemia.

B.14 VITAMINA E Estructura: También llamada alfa- tocoferol ya que es la forma natural biológicamente más activa de esta vitamina. La vitamina E, es el nombre colectivo de un grupo de lípidos estrechamente relacionados denominados tocoferoles que están constituidos por un anillo aromático sustituido y una cadena lateral isoprenoide larga. Se conocen 4 formas de esta vitamina: alfa, beta, gama y delta-tocoferol. Dado que son hidroföbicos, los tocoferoles se asocian con las membranas celulares, depósitos lipídicos y lipoproteínas en sangre. Función: Los tocoferoles son antioxidantes biológicos. Su anillo aromático reacciona con las formas más activas del oxígeno y otros radicales libres destruyéndolas y protegiendo, de este modo, los ácidos grasos insaturados de la oxidación y previniendo los daños oxidativos en la membrana de los lípidos de las membranas celulares, lo cual puede causar fragilidad celular. El cuerpo también necesita vitamina E para ayudar a mantener el sistema inmunitario fuerte frente a virus y bacterias. La vitamina E también es importante en la formación de glóbulos rojos y ayuda al cuerpo a utilizar la vitamina K. También ayuda a dilatar los vasos sanguíneos y a impedir que la sangre se coagule dentro de ellos. Se cree que tiene efectos beneficiosos en los pacientes que padecen cáncer, alguna enfermedad cardiaca, síndrome premenstrual y disfunción sexual, aunque aún no se ha comprobado totalmente. Fuentes: Los tocoferoles se encuentran en los huevos y aceites vegetales siendo especialmente abundantes en el germen de trigo. También se encuentran en aceites vegetales de maíz (como los aceites de germen de trigo, girasol, cártamo, maíz y soya), nueces (como las almendras, el maní y las avellanas), semillas (como las semillas de girasol), hortalizas de hoja verde (como las espinacas y el brócoli) y cereales para el desayuno, jugos de frutas, margarinas y productos para untar enriquecidos. Enriquecidos o fortificados quiere decir que a los alimentos les han agregado las vitaminas. Consecuencias relacionadas: Podemos encontrar deficiencia de la vitamina E en los recién nacidos prematuros y de bajo peso, pacientes que padecen malabsorción de grasas, fibrosis quística y algunas formas de enfermedad crónica del hígado (ya que el hígado conserva una cantidad mayor de vitamina e). Su deficiencia es muy rara debido a que esta vitamina, es relativamente atóxica; su principal síntoma es la fragilidad de los eritrocitos. En forma de suplementos, las dosis altas de esta vitamina podrían incrementar el riesgo de sangrado y hemorragia grave del cerebro. Ingestas recomendadas: Lactantes (ingesta adecuada de vitamina E) 0 a 6 meses: 4 mg/día 7 a 12 meses: 5 mg/día Niños

1 a 3 años: 6 mg/día 4 a 8 años: 7 mg/día 9 a 13 años: 11 mg/día Adolescentes y adultos 14 en adelante: 15 mg/día El nivel seguro más alto de suplementos de vitamina E para adultos es 1,500 UI/día para las formas naturales de esta vitamina y 1,000 UI/día para las formas artificiales (sintéticas). B.16 Cu. Se encuentra distribuido en mariscos, carnes, nueces, frijoles y productos de grano entero. Así como en el agua potable proveniente de la tubería de cobre. El cobre lo encontramos en la tabla periódica con el numero atómico 29, tiene un estado de oxidación de +2, una valencia de +1 y +2 y una estructura microscópica cubica. Es parte integral de sistemas enzimáticos como las aminooxidasas, ferrooxidasas, oxidasa de citocromo C, dismutasa de superoxido y la hidroxilasa de dopamina. La carencia de cobre tiene como principal síntoma la anemia pero también puede desarrollarse osteoporosis, defectos neurológicos y cardiopatía. La toxicidad en casos graves puede progresar hacia insuficiencia renal, hepática y coma. Zn. La carne, mariscos, frutos secos y legumbres son buenas fuentes de cinc biodisponibles. Lo encontramos en la tabla periódica con el número atómico 30, tiene un estado de oxidación de +2, una valencia de +2 y una estructura microscópica hexagonal. Interviene en la síntesis y estabilización de las proteínas, ADN, ARN y ejerce una función estructural en los ribosomas y membranas. Es necesario para la unión de los receptores de hormonas esteroideas y de otros factores de transcripción del ADN. Las carencias leves pueden producir retraso del crecimiento, hipogeusia y alteraciones de la función inmunitaria, la carencia grave se considera una causa de hipogonadismo y enanismo. La toxicidad aguda produce nauseas, vomito y fiebre. El humo de cinc da lugar a fiebre, escalofríos y salivación excesiva, sudoración y cefalalgia. La administración crónica puede deprimir la función inmunitaria y provocar anemia crónica por carencia de cobre. Se. Los alimentos ricos en selenio incluyen mariscos, vísceras, carne, huevos, leche, pescado y cereales de grano entero. En la tabla periódica posee el numero 34, tiene un estado de oxidación de +6, una valencia de -2, +2, +4 y +6, y una estructura microscópica hexagonal. Es esencial para el funcionamiento de enzimas como la peroxidasa de glutatión, que ayuda a catabolizar radicales libres y prevenir el daño a las estructuras celulares. Funciona con la vitamina E como antioxidante. Las deficiencias pueden causar enfermedad de Keshan, cardiopatías debido a la disminución de la capacidad de prevenir la oxidación del colesterol LDL y un sistema deteriorado y cáncer. La ingesta de grandes cantidades y por largo tiempo ocasiona selenosis que causa anormalidades del sistema nervioso. C.2 Creatina Fosfocinasa (CPK) La CPK se sintetiza en el hígado, la creatina quinasa cataliza la producción de la fosfocinasa, consumiendo ADP y así formando CPK y ATP. La creatina fosfocinasa

es una enzima dimerica compuesta por dos subunidades; M (muscular) y B (cerebral) que se combinan y forman tres isoenzimas: CPK (BB). Se encuentra principalmente en el cerebro y los pulmones, tiene como sustrato principal a la creatina, ciclocreatina y glicociamina. Sus cofactores son ADP, ATP, Mg y Mn. Esta enzima es utilizada como indicador de algunas enfermedades, si su nivel aumenta es a causa de algunas patologías como: Cáncer cerebral, Lesión cerebral, Crisis epiléptica, Hipertermia maligna, Uremia, Infarto cerebral y Síndrome de Reye. CPK (MB). Se encuentra principalmente en el corazón, se utiliza como indicador principalmente para indicar si existe alguna lesión en los músculos de corazón después de sufrir un infarto agudo al miocardio (IAM), pero este examen se realiza de 6-8hrs después de haber ocurrido un IAM, ya que es el tiempo en que los valores de la enzima tardan en aumentar y así se puede observar si existió alguna alteración o no. CPK (MM). Se encuentra principalmente en los músculos esqueléticos, su valor aumenta principalmente en algunas enfermedades como: Lesiones por aplastamiento, Lesión muscular por fármaco, Distrofia muscular, Miositis, Múltiples inyecciones intramusculares, Cirugía reciente y Ejercicio extenuante C.3 Alanina aminotransferasa (ALT/GPT) Función: los valores altos nos indican que hay una patología dentro del hígado y esta solo se encuentra en el hígado. Valores normales: < 50 U/ml Aumento importante: Shock, hepatitis Aumentó moderado: cirrosis, ictericia La GPT cataliza esta reacción: L-alanina + α-Cetoglutarato à Piruvato + Glutamato Cirrosis (cicatrización del hígado), Muerte del tejido del hígado (necrosis hepática), Hepatitis, Hemocromatosis (altos niveles de hiero), Tumor o cáncer del hígado. C.4 Aspartato transaminasa (AST): La aspartato transaminasa (AST), antes era llamada transaminasa glutámico-oxalacética (GOT), también es llamada aspartato aminotransferasa o ASAT; es una enzima aminotransferasa.

Reacción que cataliza:

Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato y oxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como coofactor. L-aspartato + 2-oxoglutarato =oxaloacetato + L-glutamato

Esta enzima también puede actuar sobre la L-tirosina, L-fenilalanina y L-triptófano.

Localización en el organismo:

Se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos, especialmente el corazón, el hígado, el tejido muscular, los riñones y el cerebro.

Función: El hígado desempeña una variedad de funciones importantes en el organismo: almacena la energía de los alimentos, fabrica proteínas y ayuda a eliminar las toxinas del organismo. El hígado también fabrica la bilis, un líquido que ayuda a hacer la digestión. Las proteínas denominadas "enzimas" ayudan al hígado a crear y descomponer las proteínas. La AST es una de esas enzimas. El análisis de la AST suele formar parte de los análisis iniciales para las enfermedades hepáticas.

Patologías: Generalmente la encontramos grandes cantidades en el suero, en casos de infarto agudo de miocardio, hepatopatía aguda, miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células. Si alguno de los órganos en los que esta presente la AST o tejidos se ve afectado por una lesión o una enfermedad, se libera AST en el torrente sanguíneo. Asi que la AST no es un indicador específico de daño hepático como la ALT (alanina aminotransferasa), que es otro tipo de enzima presente casi exclusivamente en el hígado.

Significado clínico:

Cuando los médicos conocen los niveles de AST (en especial en relación con las cantidades de otras enzimas del hígado) pueden obtener información importante sobre el funcionamiento del hígado y el tipo de enfermedad o problema que puede estarlo afectando. El análisis de AST servir para ayudar a diagnosticar infecciones del hígado, como la hepatitis viral o para controlar a pacientes que están tomando medicamentos capaces de provocar efectos colaterales en el hígado. Género Rango de referencia[1] Mujer 6 - 34 IU/L Hombre 8 - 40 IU/L C.5 LDH LACTATO DESHIDROGENASA Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD La LDH está presente en los organismos de forma de al menos, cinco isozimas diferentes. Todos los isozimas de la LDH contiene cuatro cadenas polipeptidicas, pero cada uno de ellos contiene proporciones diferentes de dos tipos de polipéptidicos las cadenas A (también llamadas M de musculo) y las cadenas B (también designadas h de heart [corazón]) están codificas por dos genes, el cromosoma 11 y 12 Tipos Composición Localización

LDH1 HHHH Miocardio, eritrocito, riñón, páncreas LDH2 HHHM Miocardio, eritrocito, riñón LDH3 HHMM Páncreas, pulmón, leucocitos LDH4 HMMM Hígado, músculo Esquelético,placenta LDH5 MMMM Hígado, músculo esquelético

VALORES NORMALES DE LDH EN SUERO

Niveles normales de LDH en adultos

115 a 225 UI/L

Niveles de LDH-1 del 17 al 27 % Niveles de LDH-2 del 27 al 37 % Niveles de LDH-3 del 18 al 25 % Niveles de LDH-4 del 3 al 8 % Niveles de LDH-5 del 0 al 5 %

Los niveles aumentados de LDH pueden indicar:

• Accidente cerebro vascular • Anemia hemolítica, megaloblástica, perniciosa • Daño muscular • Enfermedades autoinmunes • Hepatitis, cirrosis • Hipotensión • Infarto de miocardio • Infarto intestinal • Infarto pulmonar, embolismo, neumonía • Infarto renal • Linfomas • Mononucleosis infecciosa • Neoplasias • Pancreatit

C.6 γ-glutamil-transpeptidasa También llamada GGT. Cataliza la transferencia del grupo γ-glutamil de un péptido a otro o a un L-aminoácido. Se encuentra en riñones, hígado y páncreas, aunque en su actividad metabólica es menor en estos dos últimos. A pesar de encontrarse en varios tejidos, su aumento se relaciona principalmente con la colestasis, que puede ser:

• Intrahepática: Se presenta daño en la formación de bilis por el hepatocito. • Extrahepática: Se presenta cuando hay una obstrucción anatómica del flujo

biliar. Además de servir para el diagnóstico de la colestasis también es utilizada para detectar:

• Enfermedades del hígado, como cirrosis, fibrosis y hepatitis • Enfermedades del páncreas

Por lo que es una prueba funcional hepática. Esta prueba es indicada junto a la 5NU (5 nucleotidasa) cuando la FA (fosfatasa alcalina) es la única prueba alterada. La GGT no se altera si se realiza durante el embarazo o cuando se presenta una enfermedad ósea, por lo que puede usarse para aclarar si el origen de FA alta es en el hígado. Sí se altera con el consumo de ciertas sustancias como: barbitúricos, feniotoína y alcohol. C.7 Fosfatasa Ácida Enzima hidrolítica del grupo de las fosfomonoesterasas. Hidrolizan fosfomonoésteres a pH 5,0, liberando como productos de la reacción un alcohol y fosfato inorgánico cuya naturaleza depende del sustrato utilizado. Se encuentran presentes en casi todos los tejidos del cuerpo humano, siendo particularmente altas sus concentraciones en la próstata, los eritrocitos y plaquetas, el estómago, hígado, músculo, bazo. Niveles -Fosfatasa ácida total en hombres: < 4.2 U/l. -Fosfatasa ácida total en mujeres: < 3.0 U/l. -Fosfatasa ácida prostática: < 1.5 U/l. El valor es determinado por la cantidad de cambios que se producen en una medida especifica del sustrato. Patologíasrelacionadas. Carcinoma prostático metastatizado, enfermedad de Gaucher, enfermedad de Paget avanzada, mieloma múltiple, hiperparatiroidismo primario, metástasis ósea osteolíticay algunas leucemias linfoblásticas.

C.8 FOSFATASA ALCALINA Las fosfatasas alcalinas son un grupo de enzimas, que catalizan la liberación de ácido fosfórico de algunos ésteres monofosfóricos a un pH elevado. Son proteínas de membrana cuya estructura es la de una glicoproteína. La parte glucídica está formada por cadenas de oligosacáridos que llevan generalmente en el extremo más alejado de la proteína ácido siálico.

La fosfatasa alcalina es una hidrolasa con muy poca especificidad de sustrato. Se encuentra presente en casi todos los tejidos del cuerpo, especialmente, en epitelio intestinal, túbulos renales, hueso, hígado y placenta. Su localización celular es la membrana. Los individuos de los grupos sanguíneos B o O secretores tienen la isoenzima intestinal en sus sueros.

La fracción hepática es termoestable, en cambio, la fracción que proviene del hueso, sistema reticuloendotelial y vesicular, es termolábil. Las cinco isoenzimas se diferen-cian por su estructura molecular, propiedades físicoquímicas, antigénicas y catalíticas. Aparte de estas formas moleculares, la fosfatasa alcalina puede presentar algunas formas atípicas: fracción biliar (fracción hepática rápida o alfa rápida); formas de origen neoplásico (isoformas Regan, Nagao y Kasahara) y formas de migración lenta (complejos moleculares de gran tamaño constituidos por la enzima y una molécula de IgG).

La actividad sérica de fosfatasa alcalina ósea en condiciones normales, alcanza su mayor actividad en los niños en edad de crecimiento (llegando a triplicar los niveles del adulto) debido a que esta isoenzima se localiza en los osteoblastos (relacionados con la calcificación y formación de estructuras óseas).

También es fisiológico el aumento que se produce al final del primer trimestre del embarazo, a expensas de la isoenzima placentaria, que en este período alcanza niveles máximos (aproximadamente el doble de los valores normales).

Tiene dos aplicaciones clínicas muy útiles: en enfermedad obstructiva hepática y en enfermedad metabólica ósea, asociada a incremento de la actividad osteoblástica.

Aumentado: Enfermedades renales (raquitismo renal), enfermedades metabólicas óseas (fracturas en vía curativa), enfermedades óseas (carcinoma metastásico óseo, sarcoma, mieloma, enfermedad de Paget), enfermedades hepáticas (obstrucción biliar, colangitis, cirrosis portal), septicemia, colitis ulcerosa, tirotoxicosis, hiperparatiroidismo, malabsorción (déficit de vitamina D), infarto agudo de miocardio, infarto pulmonar, infarto renal.

Disminuido: Hipotiroidismo, escorbuto, cretinismo, acondroplasia. C.9 Adenosina Deaminasa Es un nucleósido (mol. monómerica orgánica, formada por la unión covalente de una base y una pentosa). La base es una adenina y la pentosa es una ribosa. Unida a través de un enlace glucosídico (unión de dos monosacáridos). Se encuentran dentro de la célula, en la sangre y en los tejidos periféricos. Actúa como neuromodulador del SNC en los tejidos del cuerpo produciendo: vasodilatación, broncoconstricción e inmunosupresión, ademas de ayudar al correcto funcionamiento del sistema inmune. Su deficiencia provoca un trastorno metabólico que afecta el desarrollo de los linfocitos y su función. (Combinada severa enfermedad de inmunodeficiencia) SCID. Sus síntomas son: ž Neumonía žDiarrea persistente ž Dermatitis extensa ž Alteraciones neurológicas ž Falta de crecimiento ž Ausencia de los tejidos linfoides (amígdalas, ganglios linfáticos) ž Sordera ž Y en un caso ya extremista retraso Así como puede ser escaso en el organismo, igualmente puede ser de más. Y esto provoca: hipermia reactiva, que es la acumulación de adenosina durante el periodo de obstrucción del flujo sanguíneo coronario.