“Peptídeos e proteínas”

FIT5205-02501A/B/C (20201)

Bioquímica Agrícola

Carolina Herrera Mazo

Química Farmacêutica

Mestranda em Biologia de Fungos, Algas e Plantas

chm.udea@gmail.com

Setembro de 2020

Ligações de aminoácidos

PEPTIDEOS

Reação do grupo carboxila de um aminoácido e o amino de outro

Estrutura dos peptídeos

Tipo de configuração de ligação peptídica Ângulos de torque, phi e psi

A ligação peptídica é quase plana e é favorecida pela forma trans, que é a mais estável.

Alanina - Glicina- Serina

Ala- Gly- Ser

A- G- S

Oligopeptídeos:União de 2 a 15-20 aminoácidos.

Polipeptídeos:União de 20 a 100 aminoácidos.

Exemplos de peptídeos bioativos de alimentos

Muitos peptídeos de origem vegetal e animal com potencial bioativo relevante foram descobertos, sendo a maioria deles isolados de produtos à base de leite.

As proteínas candidatas contendo essas atividades biológicas latentes são encontradas no leite, ovos, carnes e peixes, bem como em diferentes fontes de proteína vegetal, como soja e trigo.

Visão geral dos efeitos benéficos dos peptídeos bioativos de proteínas alimentares

Uma ampla gama de atividades foi descrita, incluindo propriedades antimicrobianas, efeitos de redução da pressão arterial, capacidade de redução do colesterol, atividades antioxidantes e aumento da absorção / biodisponibilidade de minerais.Além disso, alguns peptídeos são multifuncionais e podem exercer mais de um dos efeitos mencionados.

Sistema

cardiovascular

Sistema

nervoso

Sistema

gastrointestin

al

sistema

imunológico

Ligação

mineral

Imunomodulador

Hipocolesterolêmi

co

Agonista opioide

Antioxidante Antagonista opioide

Antitrombótico Antimicrobiano

PROTEÍNAS

As proteínas são polímeros lineares de α-aminoácidos com ampla variabilidade estrutural e funções biológicas altamente diversas. A variedade de proteínas é muito alta, e para sua classificação costuma-se usar:

Física

Químico

Estrutural

Funcional

Níveis de Organização das Proteínas

Formado por ligações peptídicas

a sequência de uma é sempre lida a partir de sua extremidade amino

formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico

Enrole em uma forma tridimensional (3D).

Consiste em mais de uma cadeia polipeptídica

Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura terciária

Estrutura quaternária

Resíduos de aminoácidos

Hélice alfa Cadeia polipeptídica Subunidades montadas

Estrutura Secundária

• A região plana em cada ligação peptídica.• A formação de ligações de hidrogênio.• Separação adequada de grupos R (cadeias

laterais de aminoácidos)

HELICE ALFA ∞

Ligações de hidrogênio vista lateral vista superior

FOLHA DOBRADA (FOLHA) BETA β

Tipos de Folha Beta

Outros elementos de estruturas secundárias:➢ Conformações aleatórias➢ Beta spinsESTRUTURAS SUPERSECUNDÁRIAS: hélice-rotação-hélice, grampo b, barril b, coiled- coil, Rossmann,etc.

Estrutura Terciária

• Interações hidrofóbicas das cadeias laterais.• Pontes de dissulfeto.• Ligações de hidrogênio.• Grupos protéticos.

A estrutura terciária de uma proteína é diretamente responsável por suas propriedades biológicas.

Tipos de estrutura terciária:➢ Tipo fibroso, em que uma das dimensões é muito

maior que as outras duas. Exemplos de colágeno, queratina, fibroína.

➢ Tipo globular, mais frequente, em que não há uma dimensão que predomine sobre as outras e sua forma é aproximadamente esférica. Exemplo de mioglobina.

Domínios

50 - 300 aminoácidos

Domínio proteico é uma parte da cadeia polipeptídica que pode de enovelarindependentemente para formar uma estrutura compacta e estável.

• Unidades estruturais, funcionais e evolutivas das proteínas• Geral- segmento contínuo da sequência de aminoácidos• Proteínas multidomínio

Estrutura Quaternária

A estrutura quaternária deve considerar: • o número e a natureza das diferentes subunidades ou

monômeros que compõem o oligômero.• a maneira pela qual eles se associam no espaço para dar

origem ao oligômero.

uma cadeia polipeptídica

quatro cadeias polipeptídicas

Estrutura Quaternária

A estrutura quaternária modula a atividade biológica da proteína e a separação das subunidades freqüentemente leva à perda de funcionalidade.

As forças que mantêm as diferentes cadeias polipeptídicas juntas são amplamente as mesmas que estabilizam a estrutura terciária.

As mais abundantes são as interações fracas (hidrofóbicas, polares, eletrostáticas e ligações de hidrogênio), embora em alguns casos, como nas imunoglobulinas, a estrutura quaternária seja mantida por ligações dissulfeto. A montagem dos monômeros é realizada de forma espontânea, o que indica que o oligômero possui um mínimo de energia livre em relação aos monômeros.

Classificação físico-quimico

Físico (Solubilidade) Químico

albuminas: proteínas que são solúveis em água ou soluções salinas diluídas

Proteínas simples: compostas exclusivamente por α-aminoácidos, como a ubiquitina, uma protease intracelular composta por 53 AA.

globulinas: requerem maiores concentrações de sal para permanecer na solução

Proteínas conjugadas: que contêm, além da cadeia polipeptídica, um componente não aminoácido denominado grupo protético, que pode ser um açúcar, um lipídeo, um ácido nucleico ou simplesmente um íon inorgânico. As proteínas conjugadas são hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc.

prolaminas: solúveis em álcool

glutelinas: só se dissolvem em soluções ácidas ou básicas

A proteína na ausência de seu grupo protético não é funcional e é chamada de apoproteína.

escleroproteínas: são insolúveis na grande maioria dos solventes

A proteína ligada ao seu grupo protético é funcional e é chamada de holoproteína(holoproteína = apoproteína + grupo protético).

Classificação estrutural e funcional

Funcional Estrutural

Proteínas monoméricas: consistem em uma única cadeia polipeptídica, como a mioglobina. (funcional no transporte e armazenamento de oxigênio)

Proteínas globulares: a cadeia polipeptídica aparece enrolada sobre si mesma dando origem a uma estrutura mais ou menos esférica e compacta. Exemplo: triosefosfato isomerase

proteínas oligoméricas: consistem em várias cadeias polipeptídicas. As diferentes cadeias polipeptídicas que formam uma proteína oligomérica são chamadas de subunidades e podem ser iguais ou diferentes umas das outras. Ex: Hemoglobina

Proteínas fibrosas: se houver uma dimensão que predomine sobre as outras, a proteína é dita fibrosa. As proteínas fibrosas geralmente têm funções estruturais. Exemplo: colágeno

Propriedades das proteínas

Precipitação seletiva

Qualquer fator que modifique a interação da proteína com o solvente diminuirá suaestabilidade em solução e causará precipitação. Assim, o desaparecimento total ou parcialdo envelope aquoso, a neutralização das cargas elétricas repulsivas ou a quebra das ligaçõesde hidrogênio facilitarão a agregação intermolecular e causarão precipitação.A precipitação geralmente é consequência de um fenômeno denominado desnaturação.

Propriedades das proteínas

Capacidade de Amortecimento

A maioria das proteínas intracelulares tem carga negativa, já que seu pH isoelétrico é inferior ao pH fisiológico (que está próximo a 7). As proteínas ácidas são aquelas que têm um ponto isoelétrico baixo (como a pepsina), e as proteínas básicas aquelas que têm um ponto isoelétrico alto (como as histonas).

pI: carga líquida zero

PH alto: carga negativa líquida

Baixo pH: carga positiva líquida

Propriedades das proteínas

Propriedades Osmóticas

Como todos os solutos moleculares ou iônicos, as proteínas exercem efeito osmótico quando existem barreiras que limitam sua difusão livre, como uma membrana semipermeável, que permite a passagem de água, mas não de solutos.

O valor da pressão osmótica pode ser calculado usando a fórmula de

Van't Hoff: p = cRT

onde p é a pressão osmótica, c é a concentração, R é a constante do gás e T é a temperatura absoluta

proteínas se comportam como polianions

A existência de proteínas em apenas um dos compartimentos provoca a retenção permanente de íons difusíveis naquele lado da membrana (efeito Donnan), o que aumenta o efeito osmótico

Efeito Donnan: situação inicial

Efeito Donnan: em equilíbrio

Funções de proteínas

Funções Exemplos

Hormonal Insulina, glucagon (regular os níveis de glicose no sangue)

Hormônio do crescimentocalcitonina (regula o metabolismo do cálcio)

Reconhecimento de

sinal

receptores de hormônio

Transdução de sinal A rodopsina, converte fótons de luz durante o processo de visão.

Estrutural fibras de colágeno são uma parte importante da matriz extracelular

Regulação da

expressão gênica

A ciclina atua no mecanismo regulatório nas diferentes fases do ciclo celular

Transporte Mioglobina, transporta oxigênio no sangue

Movimento A actina e a miosina atuam na contração muscular.

Reserva gliadina e hordeína, reservam aminoácidos para o posterior desenvolvimento de sementes em trigo e cevada, respectivamente.

Defesa endonucleases de restrição, defesas em bactérias.imunoglobulina, reconhecimento de organismos estranhos.

ENZIMÁTICO transferases, hidrolases, liases

Denaturalização de proteínas

Estado de origem Estado desnaturado

desnaturação

renaturação

A desnaturação causa vários efeitos na proteína:

1. mudanças nas propriedades hidrodinâmicas da proteína: aumento da viscosidade e diminuição do coeficiente de difusão2. uma diminuição drástica em sua solubilidade, uma vez que os resíduos hidrofóbicos no interior aparecem na superfície3. perda de propriedades biológicas

Detergentes, solventes orgânicos, pH, força iônica.

Agentes desnaturantes

Físico Temperatura

Produtos

químicos

Três Estados de Renaturação

intermediário

parcialmente

dobrado

conformação

nativa

desdobrar conformação

https://youtu.be/3IL_Df5ouUc

https://youtu.be/O5uqdxQyJj8