microbiol e ind alimentar 2-enzimas-1

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Sumário:Microrganismos e indústria alimentar - Papel das enzimas comobiocatalisadores. Conceito de energia de activação. Modelos deactuação das enzimas; Modelo de Fischer e Modelo de Koshland.Especificidade absoluta e relativa.

Fermentação e actividade enzimática

Modo de actuação

Factores condicionantes

Controlo e regulação

Enzimas

Enzimas

Enzimas

Enzimas

As reacções metabólicas envolvem quebra e formação de ligações e

em condições normais de pressão e /ou temperatura, só algumas têm

energia cinética suficiente para dar início a uma reacção química

Energia de activação – é a energia mínima necessária para desencadear

uma reacção química

Teoria das colisões

Cinética Química - Energia de Activação

Enzimas

Aceleram a velocidade das reacções, diminuindo a sua

energia de activação e facilitando a reacção entre os

reagentes

Não afectam a energia que é libertada na reacção,

mantendo o equilíbrio químico e a quantidade de

energia livre de uma reacção.

Facilitam a transformação dos substratos em produtos

São proteínas catalisadoras que intervêm nas reacções

ou processos celulares – Biocatalisadores

Reacção exergónica ou

exenergética- quando a

quantidade de energia

dos produtos é menor

do que a quantidade de

energia dos reagentes

Reacção endergónica

ou endenergética-

quando aos produtos

possuem maior

quatidade de energi a

do que os reagentes.

Enzimas

Actividade enzimática

Complexo enzima-

-substrato

Caracteriza-se por:

-Ser instável;

-Formar-se em fracções de tempo muito

reduzidas;

-Aumentar instabilidade dos reagentes;

-Diminuir energia de activação.

Produtos da

reacção estão

formados

Complexo é

desagregado

Enzima origi-

nal fica livreReacção

termina

Complexo enzima-substrato


Exercício do manual do aluno

Enzima reconhece

apenas um substrato

Enzima reconhece

vários substratos

semelhantes

Especificidade

absoluta

Especificidade

relativa

Subtrato induz mudança

de configuração da enzima

aumentando catalisação

Modelo de encaixe

induzido


.

Sumário:-Microrganismos e indústria alimentar – Factores quecondicionam a actividade enzimática : temperatura, pH,concentração da enzima e concentração do substrato.- Regulação da actividade enzimática: Indução e inibição.-Inibição irreversível e reversível. Inibidores competitivos e nãocompetitivos (alostéricos)

Variantes de eficiência de reacção

Factores que

afectam estrutura

das enzimas

Alteram eficiência

da sua actividade

catalisadora

pH Temperatura

Constantes

Velocidade da reacção será

afectada pela concentração

da enzima e do substrato

pH

Temperatura

Alteram estrutura da enzima

influenciando velocidade de reacção


Activação/Inactivação da enzima

EnzimasActivadas num

intervalo especifico

pH e temperatura

Valores de pH e

temperatura

óptimos

EnzimasFora do intervalo de

pH e temperatura

em que é activada

Ocorre

inactivação da

enzima

Organismo

humano

pH óptimo entre 6 e 8

Temperatura óptima é 37ºC


Influência da temperatura

Subida de

temperatura

Aumenta taxa de

formação de

produtos

Maior conversão

dos reagentes

em produtos

Maior facilidade da

formação do complexo

enzima-substrato

A partir de certos

limites de

temperatura

Ocorre

desnaturação

Provoca alterações na

estrutura da enzima

Impede-se reconhecimento

e ligação aos substratos

Organismo

humano Inicia-se desnaturação

com 41 e 42ºC



aumenta com a

temperatura

Actividade máxima

Temperatura óptima

Acima

Velocidade de

reacção diminui

Desnaturação

Temperatura baixa

Inactivação

das enzimas

Aumento da

temperatura

Actividade

retomada


As enzimas são activas num

intervalo restrito de pH

pH óptimo de actuação

Velocidade de reacção

diminui

ForapH

Influencia

Conforma

ção

do centro

activo

Interacção

com o

substrato


Aumenta

AumentaConcentração

enzimática

Velocidade

de reacção

Substrato

disponível


Aumenta

Concentração

do substrato

Velocidade da

reacção

Concentração

elevada

Velocidade

estabilizaAumenta

Saturação

dos centros

activos


Muitas enzimas

Necessitam da presença de moléculas não proteicas para funcionarem

Cofactores

OrgânicosEx: vitaminas

InorgânicosEx: Fe2+, Mn2+

Designa-se por coenzima

Sua componente proteica é apoenzima

Proteína e cofactor isolados não possuem actividades catalíticas

Apoenzima combinada com cofactor denomina-se holoenzima

Importância do cofactor


Controlo e

regulação


Elementos não proteicos, aos quais muitas enzimas estão

associadas.


Inibida – inibidores enzimáticos

Induzida – indutores enzimáticos



Presença

de

inibidores

Actividade

enzimática


Inibição reversível Inibição irreversível

Ligação permanenteLigação temporária

CompetitivaNão

Competitiva Exemplo: muitos venenos funcionam como inibidores

irreversíveis



Inibição enzimática

Inibição irreversível

Inibição reversível

Inibição competitiva

Inibição alostérica


Inibidor semelhante ao substrato

Compete com o substrato pelo centro

activo


Inibi��o competitiva.wmv

Inibidor diferente dosubstrato

Liga-se à enzima na zona alostérica

Impede a ligação do substrato ao centro activo



Inibi��o n�o competitiva.wmv

C

on

tro

le

reg

ula

çã

o

Ac

tiv

ida

de

en

zim

átic

a

Inibidores Irreversíveis



Constituem uma:

Formam uma:



Vias metabolicas



Inibidores reversíveisnão competitivos

Centro alostérico daprimeira enzima

Alteração da conformação

Inibição

Activação

Produto final

Acumulação em excesso

Inibição

Co

nce

ntr

ação

d

imin

ui

Co

ncen

tração

aum

enta

Libertação do

centro alostérico

Actividadeda

enzimaretomada


Actividade enzimáticaEm resumo…

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