METABOLISMO PROTEICO II

INTRODUCICION Las protenas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados naturales. Comprenden, con ADN, ARN, polisacridos y lpidos, cinco clases de complejas biomolculas que se encuentran en las clulas y en los tejidos. Son los principales elementos de construccin (en forma de aminocidos) para msculos, sangre, piel, pelo, uas y rganos internos, entran a formar parte de hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energa.ProtenasCasi todas las protenas del organismo estn en una constante dinmica de sntesis (1-2% del total de protenas), a partir de aminocidos, y de degradacin a nuevos aminocidos. Esta actividad ocasiona una prdida diaria neta de nitrgeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de protena. Cuando la ingesta diettica compensa a las prdidas se dice que el organismo est en equilibrio nitrogenado.

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las prdidas, como sucede en crecimiento, embarazo, convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrgeno es inferior a las prdidas, tal como ocurre en: desnutricin, anorexia prolongada, postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algn aminocido esencial.

OBJETIVOS

Definir qu es un aminocido, escribir su frmula general y reconocer su diversidad debida a sus radicales. Conocer la importancia de la biosntesis de aminocidos .Explicar en qu consiste el ciclo de la urea.

PROTENAS

Las protenas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora tambin contienen azufre y fsforo. Las mismas estn formadas por la unin de varios aminocidos, unidos mediante enlaces peptdicos. El orden y disposicin de losaminocidosen una protena depende del cdigo gentico, ADN, de la persona. Energticamente, las protenas aportan al organismo 4 Kcal de energa por cada gramo que se ingiere.FUNCIONES Funcin estructural:forman parte de la estructura bsica de tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.), Crean, reparan y mantienen los tejidos corporales Funcin enzimtica:actan como biocatalizadores, permitiendo y acelerando las reacciones qumicas del organismo. Funcin hormonal:algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn o la hormona del crecimiento. Funcin homeosttica:actan como un tampn qumico para mantener el PH sanguneo. Funcin defensiva:las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos, mientras que la trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Funcin transportadora:forman parte de la hemoglobina sangunea que transporta el oxgeno a los tejidos, de las lipoprotenas que transportan el colesterol a travs de la sangre y de los citocromos que transportan electrones. Funcin de reserva:en caso de que se agoten los depsitos de glucosa del organismo, podemos utilizar nuestras protenas (adems de las grasas) como fuente de energa.

Ciclo del nitrgenoEl nitrgeno es un elemento. Est presente enseres vivoscomo,plantasyanimales. Tambin es una parte importante para no vivos como el aire y la tierra que pisamos. Lostomosde nitrgeno no permanecen en un lugar. Se desplazan lentamente entre seres vivos o muertos, por el aire, la tierra y el agua. A este movimiento se le conoce comociclo del nitrgeno. La mayora del nitrgeno que encontramos en la Tierra se encuentra en laatmsfera. Aproximadamente 80% de las molculas en la atmsfera de la Tierra est compuesta de dos tomos de nitrgeno unidos entre s (N2). Todas las plantas y animales necesitan nitrgeno para elaborar aminocidos, protenas y DNA; pero el nitrgeno en la atmsfera no se encuentra en forma que lo puedan usar. Los seres vivos pueden hacer uso de las molculas de nitrgeno en la atmsfera cuando estas son separadas por rayos o fuegos, por cierto tipo de bacterias, o por bacterias asociadas con plantas de frijoles. La mayora de las plantas obtienen el oxgeno que necesitan para crecer de los suelos o del agua donde viven. Los animales obtienen el nitrgeno que necesitan alimentndose de plantas u animales que contienen nitrgeno. Cuando los organismos mueren, sus cuerpos se descomponen y hacen llegar nitrgeno hacia los suelos o tierra, o hacia el agua de los ocanos. Las bacterias alteran el nitrgeno para que adquiera una forma que las plantas pueden usar. Otros tipos de bacterias pueden cambiar al nitrgeno y lo disuelven en vas acuticas en forma tal que les permite regresar a la atmsfera. Ciertas acciones de los humanos estn causando cambios en el ciclo del nitrgeno y en la cantidad de nitrgeno que es almacenado en la tierra, agua, aire y organismos. El uso de fertilizantes ricos en nitrgeno puede agregar demasiado nitrgeno a vas acuticas cercanas, a medida que los fertilizantes caen en corrientes y pozos. Los restos asociados con la ganadera tambin agregan gran cantidad de nitrgeno a la tierra y al agua. Los crecientes niveles de nitrato hacen que las plantas crezcan muy rpido hasta que agotan los suministros y mueren. El nmero de animales que comen plantas aumentar cuando aumente el suministro de plantas y se quedan sin alimento cuando las plantas mueren.

Metabolismo del nitrgenoLos seres humanos son totalmente dependientes de otros organismos para convertir el nitrgeno atmosfrico en las formas disponibles para el cuerpo. La fijacin de nitrgeno es realizada por las nitrogenadas bacterianas que forman nitrgeno reducido, NH4+ el cul puede ser entonces utilizado por todos los organismos para formar los aminocidos.El nitrgeno reducido ingresa al cuerpo humano como aminocidos libres dietticos, protena, y amonaco producido por las bacterias del tracto intestinal. Un par de enzimas principales, la glutamato deshidrogenasa y la glutamina sintasa, se encuentran en todos los organismos y efectan la conversin de amonaco en los aminocidos glutamato y glutamina, respectivamente.

BIOSNTESIS DE AMINOCIDOS

Consiste en crear nuevos aminocidos a partir de otros intermediarios metablicos, este proceso requiere de energa. Todos los aminocidos pueden ser sintetizados, como en el caso de plantas leguminosas y la bacteria E. coli, pero la mayora de los organismos no pueden sintetizar todos los aminocidos, tal es el caso de los humanos que slo son capaces de sintetizar 12 de los 20 aminocidos comunes a partir de intermediarios anfiblicos los que no puede sintetizar el propio organismo se les llama esenciales, cumplen importantes funciones en el cuerpo y deben ser consumidos en la dieta. Lasvas de sntesisestn sujetas ainhibicin alostrica de susenzimas. La sntesis de aminocidos ocurre en caso de que el organismo no tenga suficiente ingesta deprotenaspara degradar en aminocidos durante un periodo extendido de tiempo. Esta va es el ltimo recurso ya que hay un gran costo energtico y no es conveniente a menos que elorganismose encuentre bajo situaciones de ayuno extremo.La clasificacin de losaminocidosse divide en esenciales y no esenciales. Los precursores metablicos de los aminocidos tambin son intermediarios anfiblicos de otros procesos importantes del metabolismo. Laribosa5 fosfato es un intermediario del metabolismo de las pentosas; el 3-fosfoglicerato que a su vez es el precursor de la eritrosa 4-fosfato es un importante intermediario de lagluclisis; el fosfoenolpiruvato uno de los ltimos intermediarios de la gluclisis es tambin precursor de aminocidos cuando se combina con eritrosa 4-fosfato; el piruvato es el compuesto resultante de la gluclisis. As mismo dos intermediarios delciclo de Krebs, el -cetoglutarato y el oxalacetato, son tambin los dos ms importantes precursores metablicos de los aminocidos.

QUE ES UN AMINOACIDO

Es una molcula orgnica formada por un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrgeno y una cadena (llamada r), unidos al carbono alfa (central)Los aminocidos ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberndose una molcula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptdico; estos dos "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, hasta formar un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural dentro de las clulas, en los ribosomas.Todos los aminocidos componentes de las protenas son alfa-aminocidos. Esto significa que el grupo amino est unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino estn unidos al mismo carbono; adems, a este carbono alfa se unen un hidrgeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 22 forman parte de las protenas y tienen codones especficos en el cdigo gentico (los dos ltimos fueron descubiertos en los aos 1986 -selenocistena- y 2002 -pirrolisina-).Los aminocidos que contienenazufre, (metionina y cistena), se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una nica fuente. Del mismo modo, la arginina,ornitinaycitrulinason interconvertibles, y tambin se consideran una nica fuente de aminocidos nutricionalmente equivalentes.La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas pptidos o polipptidos, que se denominan protenas cuando la cadena poli peptdica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminocidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.

ESTRUCTURA GENERAL DE UN AMINOCIDO

La estructura general de un alfa-aminocido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrgeno y la cadena lateral.

Clasificacin:

Segn la ubicacin del grupo amino: Alfa-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 2 de la cadena, es decir el primer carbono a continuacin del grupo carboxilo (histricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayora de las protenas estn compuestas por residuos de alfa-aminocidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces peptdicos).

Beta-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Gamma-aminocidos: El grupo amino est ubicado en el carbono n. 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono a continuacin del grupo carboxilo.

Segn su obtencin:

Aminocidos esencialesSon aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por s mismo. Esto implica que la nica fuente de estosaminocidosen el organismo es la ingesta directa a travs de la dieta. Las rutas para la obtencin de los aminocidos esenciales suelen ser largas y energticamente costosas. La carencia de estos aminocidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las clulas de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.Cuando un alimento contieneprotenascon todos los aminocidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminocidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las protenas de legumbres con protenas de cereales para conseguir todos los aminocidos esenciales en nuestra nutricin diaria, sin que la calidad real de esta nutricin disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminocidos esenciales son: lacarne, loshuevos, loslcteosy algunos vegetales como laespelta, lasojay laquinua.Para el ser humano, los aminocidos esenciales son: Valina(Val, V). Leucina(Leu, L). Treonina(Thr, T). Lisina(Lys, K). Triptfano(Trp, W). Histidina(His, H) *. Fenilalanina(Phe, F). Isoleucina(Ile, I). Arginina(Arg, R) *. Metionina(Met, M).Importancia biomdicaLos estados de deficiencia de aminocidos son endmicos en ciertas regiones del oeste de frica donde la dieta se basa en granos cuyos contenidos de aminocidos como triptfano y lisina es baja .Estos trastornos incluyen el kwashiorkor, resulta cuando un nio tiene una dieta a base de almidn deficiente en protenas y el marasmo, en el que son deficientes la ingestin calrica y los aminocidos especficos.Aminocidos no esencialesSon los aminocidosque el cuerpo los puede sintetizar a travs de intermediarios anfiblicos de la glucolisis y el ciclo del cido ctrico, y que no necesita hacer la ingesta directa en una dieta. Algunasprotenascontienenaminocidos hidroxilados. Los ms abundantes son la hidroxiprolina y la hidroxilisina, no necesario para la sntesis de protenas, pero formados durante el proceso postranscripcional del colgeno. En humanos se han descrito estos aminocidos no esenciales para la nutricin: Alanina(Ala, A). Prolina(Pro, P). Glicina(Gly, G). Serina(Ser, S). Cistena(Cys, C) **. Asparagina(Asn, N.) Glutamina(Gln, Q). Tirosina(Tyr, Y) **. Aspartato(Asp, D). G|lutamato(Glu, E).

Los aminocidos no esenciales para la nutricin tienen vas biosintticas cortas Las enzimas glutamato deshidrogenasa, glutamina sintetasa y las aminotransferasas ocupan posiciones importantes en la biosntesis de los aminocidos el efecto combinado de estas tres enzimas es transformar el in amonio en - amino nitrogenado de varios aminocidos.

Glutamato y glutamina La aminacin reductiva de -cetoglutarato la cataliza la glutamato deshidrogenasa.

Alanina La transaminacin del piruvato forma alanina.

Aspartato y asparagina La transaminacin del oxaloacetato forma aspartato. La conversin del aspartato en asparagina la cataliza la asparagina sintetasa.

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SerinaLa oxidacin del grupo hidroxilo del intermediario glucoltico 3- fosfoglicerato lo convierte en un cido oxo, cuya transaminacin y desfosforilacin posteriores producen serina.

Prolina La prolina se forma a partir del glutamato cuando se vierte las reacciones del catabolismo de la prolina.

Cistena Aunque la cistena no es importante para la nutricin, se forma a partir de las metionina que si es importante para la nutricin. Despus de la con versin de la metionina a homoscsteina, sta y la serina forman cistena y homoserina.El azufre de la cistena proviene de la metionina y de la estructura de carbono de la serina.

TirosinaLa fenilamina hidroxilasa convierte la fenilalanina en tirosina. Siempre que la dieta contenga cantidades adecuadas de fenilalanina esencial para la nutricin, la tirosina no es esencial.

GlicinaLa aminotransferasas de glicina catalizan la sntesis de glicina a partir de glioxilato y glutamato o alanina. A diferencia de la mayor parte de las reacciones aminotransferasas estas favorecen ms la sntesis de la glicinaCATABOLISMO DE PROTENAS Y NITRGENO DE AMINOCIDOSEn este captulo se explica como el nitrgeno de los aminocidos se convierte en urea y los trastornos raros que acompaan a los defectos en la biosntesis de esta sustancia.IMPORTANCIA BIOMDICAEn los adultos sanos, la ingesta de nitrgeno es igual a la q se excreta. El equilibrio nitrogenado, positivo un exceso de nitrgeno ingerido en relacin con el excretado, se presenta en el desarrollo y en el embarazo. El equilibrio negativo, donde la excrecin es mayor que la ingestin, se podra presentar despus de una operacin, en cncer avanzado, kwashiorkor o marasmo.Si bien el amoniaco, derivado sobre todo del nitrgeno a amino de los aminocidos, es muy toxico los tejidos convierte al amnico en el nitrgeno amida de la glutamina no toxica. La desanimacin posterior de glutamina en el hgado libera amoniaco, que luego se convierte en urea no toxica. Si la funcin heptica est comprometida como en la cirrosis o a la hepatitis, las altas concentraciones de amoniaco en la sangre generan signos y sntomas clnicos.EL RECAMBIO DE PROTEINAS OCURRE EN TODAS LAS FORMAS DE VIDA La degradacin y la sntesis continua de protenas celulares ocurren en toda la forma de vida. Todos los das los humanos recambian 1 a 2% de su protena corporal total, sobre todo protena muscular. En los tejidos que sufren re arreglo estructural por ejemplo el tejido uterino durante el embarazo, el tejido de la cola del renacuajo durante la metamorfosis , o el musculo esqueltico inanicin se presentan velocidades elevadas de degradacin protenica de los aminocidos liberado casi el 75% se vuelve a utilizar el nitrgeno en exceso forma urea . Como el exceso de aminocidos no se almacena, los q no se incorporan de inmediato en la nueva protena se degradan con rapidez a intermediarios amfibolicos.

LOS ANIMALES CONVIERTEN EL NITROGENO AMINO EN DIVERSOS PRODUCTOS TERMINALES Diferentes animales excretan el exceso de nitrgeno como amoniaco, cido rico o urea.Muchos animales terrestres, entre ellos los humanos son ureotelicos y excretan urea no toxica soluble en agua.

BIOSINTESIS DE LA UREA La biosntesis de la urea se efecta en 4 etapas:1) Trasnominacin 2) Desanimacin oxidativa de glutamato. 3) Transporte de amoniaco. 4) Reacciones del ciclo de la urea. TRASNOMINACINSon reacciones donde se traspasa el grupo amino desde un -aminocido a un -cetocido, convirtindose el 1 en -cetocido, y el 2 en un -aminocido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el piridoxal fosfato (PLP) como coenzima. Cuando predomina la degradacin, la mayora de los aminocidos cedern su grupo amino al -cetoglutarato que se transforma en glutamato (GLU), pasando ellos al -cetocido correspondiente.

Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnstico clnico. Estas enzimas, abundantes en corazn e hgado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesin, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u otros daos orgnicos.

DESAMINACION OXIDATIVA El AA pierde el grupo amino y pasa a a-cetocido. Esta reaccin reversible puede convertir el GLU en -cetoglutarato para su degradacin, pero tambin puede sintetizar GLU. Luego es una reaccin que actuar en sentido degradativo o en sentido biosinttico segn las necesidades celulares.

INTRODUCCIN DEL CICLO DE LA UREA El ciclo de la urea es un conjunto de seis reacciones metablicas encaminadas a la eliminacin del excedente de amonio que se forma en la degradacin de los aminocidos y otros compuestos nitrogenados. Esencialmente, dos tomos de nitrgeno (uno procedente del carbamilfosfato y otro del aspartato) y un carbono procedente del bicarbonato dan lugar a una molcula de urea en cada vuelta del ciclo (Fig. 1). Mediante el ciclo de la urea se realiza adems la biosntesis y degradacin de arginina. El hgado es el nico rgano en donde la ureagnesis es completa, y cuantitativamente importante.EL CICLO DE LA UREA CONVIERTE AL AMONIACO EN UREADebido a que el amoniaco es muy toxico para las clulas, por lo regular, su concentracin se mantiene a niveles bajos. Organismos diferentes tienen vas distintas para la eliminacin del nitrgeno de desecho. Muchos organismos acuticos son capaces de excretar amoniaco directamente a travs de las membranas de las clulas de los tejidos de las agallas, para eliminarlo por la vasta cantidad de agua de su ambiente. La mayor parte de los vertebrados terrestres convierten el nitrgeno de desecho en el producto menos toxico, urea, que no tiene carga, y que es un compuesto muy soluble en agua, que puede ser transportado en la sangre hacia los riones, en donde se excreta como el principal soluto de orina.Las aves y muchos reptiles terrestres convierten el excedente de amoniaco en urato, un compuesto relativamente insoluble que precipita de la solucin acuosa en forma de un lodo semislido. El urato tambin es un producto de la degradacin de los purina nucletidos para las aves, los reptiles, los primates.En los mamferos, la sntesis de urea, o ureogenesis, se efecta exclusivamente en el hgado. La urea es el producto de un conjunto de reacciones que se denomina ciclo de la urea. Esta va fue dilucidada por Hans Krebs y kurt henseleit en 1932, varios aos antes que Krebs descubriera el ciclo del cido ctrico. Varias observaciones lo llevaron a su propuesta del ciclo de la urea. Niveles elevados de la enzima arginasa se dan en el hgado de todos los organismos que sintetizan urea por estas preparaciones es muy estimulada cuando se adiciona el aminocido ornitina, la cantidad de urea sintetizada excede por mucho la cantidad adicionada de ornitina, lo cual sugiere que la ornitina acta catalticamente.La incorporacin de amoniaco en urea requiere cinco etapas. Se forma primero el carbamoil fosfato, una molcula precursora directa y su tomo de nitrgeno es incorporado en la urea en las cuatro reacciones del ciclo. Se efectan dos reacciones en las mitocondrias de las clulas hepticas, y las otras tres se llevan a cabo en el citosol. Los precursores de los tomos de nitrgeno de la urea son amoniaco y aspartato. El tomo de carbono de la urea proviene del bicarbonato. La reaccin general para la sntesis de urea es:

NH3 + HCO3- + Aspartato + 3ATP Urea + Fumarato + 2 ADP + 2Pi + AMP + PPi Se consume un total de cuatro equivalentes de ATP en la sntesis de la urea. Tres molculas de ATP son convertidas a dos de ADP y una durante la formacin de una molcula de urea y la hidrlisis de la molcula de pirofosfato inorgnico que se forma consume un cuarto equivalente de ATP. La urea pasa del hgado a travs de la corriente sangunea al rin, en donde se excreta en la orina.1. El carbamoil fosfato que llega al ciclo de la urea se sintetiza a partir de amoniaco, bicarbonato y ATP en una reaccin en las mitocondrias catalizada por la carbamoil fosfato sintasa I. Esta enzima s una de las ms abundantes en las mitocondrias del hgado, constituyendo tanto como el 20 por ciento de las protenas de la matriz de la mitocondria. El mecanismo de la reaccin, catalizada por carbamoil fosfato sintetasa I comprende tres etapas.Primero, se forma el carbamoil fosfato por reaccin del bicarbonato con el fosfato gama de ATP, entonces el amoniaco desplaza al fosfato para formar carbonato, y por ltimo, se forma carbamoil fosfato por transferencia del fosfato de una segunda molcula de ATP. Una enzima semejante, llamada carbamoil fosfato sintetasa II emplea glutamina con preferencia al amoniaco como donador de nitrgeno. Esta enzima localizada en el citosol de las clulas hepticas y de la mayor parte de otras, cataliza la formacin de carbamoil fosfato destinado para la sntesis de pirimidina nucletidos.La carbamoil fosfato sintetasa de las mitocondrias es activada alostericamente por N-acetilglumato, que se forma por la reaccin entre glumato y acetil CoA, catalizada por N-acetilglumato sintasa:

Un nivel elevado de transminacion durante el catabolismo de los aminocidos lleva a una concentracin elevada de glutamato y el incremento resultante de la concentracin de N-acetilglutamato. La activacin de la carbamoil fosfato sintetasa I por N-acetilglutamato incrementa el suministro de sustrato para el ciclo de urea.

2. En la primera reaccin del ciclo de la urea, el carbamoil fosfato reacciona en la mitocondria con el intermediario del ciclo de la urea, la ornitina, para formar citrulina en una reaccin que cataliza la ornitina transcarbomailasa. Esta etapa incorpora el tomo de nitrgeno que tiene su origen en el amoniaco en la citrulina, en esta forma la citrulina contiene la mitad del nitrgeno que se destina a la urea. El grupo amino delta, nucleofilico de la ornitina reacciona con el carbono carbonilico del carbamoil fosfato, liberando fosfato inorgnico y produciendo citrulina.Entonces la citrulina se transporta fuera de la mitocondria en un intercambio electroneutro con ornitina del citosol, un compuesto que se produce en una reaccin posterior del ciclo de la urea.3. El segundo tomo de nitrgeno destinado para la urea se incorpora en el citosol cuando la citrulina se condensa con aspartato para formar arigininosucinato. Esta reaccin dependiente de ATP esta catalizada por la argininosuccinato sintetasa. La mayor parte del aspartato de las clulas se genera en el citosol. Por ejemplo, la asparaginasa del citosol cataliza la formacin de aspartato a partir de aspargina.

Primero se forma un intermediario citrulil AMP cuando el oxgeno ureidico de la citrulina desplaza a PPi del ATP. AMP se convierte en el grupo saliente cuando el grupo amino de aspartato desplaza este oxigeno

4. El arginosucinato se rompe, no hidroliticamente, para formar arginina ms fumarato en una reaccin de eliminacin, catalizada por arginosuccinato liasa. Los procesos clave son una condensacin dependiente de ATP, seguida de eliminacin de fumarato.La arginina es el precursor inmediato de la urea. El destino metablico del otro producto de esta reaccin, el fumarato, requiere una explicacin. Sabemos por experimentos con clulas hepticas aisladas que el esqueleto de carbono de este fumarato citosolico se convierte en glucosa y CO2. El fumarato es hidratado a malato por accin de malato deshidrogenasa. El oxaloacetato entra en la va de la glucognesis, con tres tomos de carbono que se convierte en CO2 por la reaccin de descarboxilacion catalizada por la fosfo enolpiruvato carboxinasa. Como en cada ronda del ciclo de la urea se consume una molcula de aspartato y se libera una molcula de fumarato podemos sacar la conclusin de que una va plausible para el suministro continuado de aspartato podra ser fumarato a malato.Este aspartato deriva principalmente de la alanina formada en el musculo por transaminacion de piruvato que proviene del catabolismo de la glucosa.

5. En la reaccin final del ciclo de urea, el grupo guanidinio de la arginina se rompe hidroliticamente para formar ornitina y urea en una reaccin catalizada por arginasa.Muchos tejidos de mamferos tienen algunas enzimas del ciclo de la urea, pero solo el hgado las tiene todas ellas. En particular, el hgado es el nico sitio con una actividad apreciable de toda la arginasa, y el hgado es el nico sitio de ureogenesis significativa.La ornitina generada por la accin de la arginasa es transportada a la mitocondria por la misma reaccin de intercambio que transporta la citrulina al citosol. La ornitina de la mitocondria reacciona con el carbamoil fosfato para apoyar la operacin continua del ciclo de la urea.

Conclusiones

Todos los vertebrados forman aminocidos a partir de intermediarios anfiblicos o de otros aminocidos de la dieta.La serina proporciona la estructura de carbono y la homocistena el azufre para la biosntesis de cist