makalah struktur fungsi protein dan asam amino
DESCRIPTION
Struktur fungsi asam amino dan proteinTRANSCRIPT
MAKALAH BIOKIMIA
STRUKTUR - FUNGSI
ASAM AMINO DAN PROTEIN
Disusun oleh :
Kelompok 2
Dwi Nugrohowati (143042410)
Septi (143042410
Umi (143042410)
Neny Andriani (14304241022)
Senja Fitriana (14304241023)
JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI YOGYAKARTA
2014
BAB 1
PENDAHULUAN
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi berkisar
antara beberapa ribu sampai jutaan. Protein ini terbentuk dari monomer asam amino
yang tersusun atas unsur-unsur C, H, O, dan N serta unsur lainnya seperti P dan S.
Urutan susunan asam amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino
yang satu dan asam amino lainnya, menentukan sifat biologis suatu protein
(Girindra, 1986: 63).
Protein berasal dari kata Yunani kuno proteos artinya “yang utama”. Dari asal
kata ini dapat diambil kesimpulan bagaimana pentingnya protein dalam kehidupan.
Protein terdapat pada semua sel hidup, kira-kira 50% dari berat keringnya dan
berfungsi sebagai pembangun struktur, biokatalis, hormone, sumber energy,
penyangga racun, pengatur pH, dan bahkan sebagai pembawa sifat turunan dari
generasi ke generasi (Girindra, 1986: 63).
Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu dijumpai
di dalam mahluk hidup adalah mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Enzim
yang merupakan katalis yang sangat spesifik dari reaksi sintesis dan reaksi degradasi
tertentu dari daur kehidupan adalah terdiri dari protein, begitu juga hormon pengatur
kehidupan. Protein juga merupakan antibodi terhadap antigen asing, sebagai
pengangkut oksigen di dalam darah dan menyusun sebagian bahan kromosom.
Sehingga pembentukan, pengaturan dan pembiakan benda-benda hidup didominasi
(dikontrol) oleh protein.
Protein apabila dihidrolisis akan menjadi asam amino. Hal ini membuktikan
bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino. Sehingga masalah yang
dianggap penting secara kimia yang harus dibahas meliputi asam amino sederhana
yang ditekankan pada gugus fungsional amino dan karboksilat, sifat peptida dan
protein, dan enzim yang merupakan molekul protein yang teraktifkan sehingga
berfungsi sebagai katalis untuk reaksi-reaksi kimia spesifik.
BAB 2
ISI
Protein adalah polimer dari asam amino. Protein merupakan makromolekul
yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 persen atau lebih berat
kering sel. Semua asam amino mengandung sedikitnya dua jenis gugus fungsionil
yang berbeda, suatu golongan amino dan golongan karboksil. Sifat-sifat kimia asam
amino terutama tergantung pada sifat-sifat kimia gugus amino dan karboksilnya.
Berat molekul protein berkisar antara 5000 sampai lebih dari 1 juta (Lehninger,
1982: 107).
Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga
amat bervariasi; ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu lagi. Protein
memiliki berbagai peranan biologis karena protein merupakan instrumen molekuler
yang mengekspresikan informasi genetik. Semua protein, baik yang berasal dari
bakteri yang paling tua atau yang berasal dari bentuk kehidupan tertinggi, dibangun
dari rangkaian dasar yang sama dari 20 asam amino yang berikatan kovalen dalam
urutan yang khas. Ke-20 jenis asam amino ini dapat disusun menjadi urutan-urutan
yang berbeda, membentuk berjenis-jenis protein, seperti ke-26 huruf abjad dapat
disusun menjadi kata, kalimat, bahkan buku yang jumlahnya tidak terbatas. Dari
berbagai kombinasi dan urutan, menghasilkan peptida dan protein yang mempunyai
sifat dan aktivitas berbeda, antara lain sebagai enzim, hormon, lensa protein pada
mata, bulu burung/ayam, jaringan laba-laba, kulit kura-kura, protein susu bergizi,
enkefalin (senyawa obat bius tubuh), antibiotika, racun jamur, dan senyawa biologi
lain yang memiliki aktivitas spesifik. Hampir semua asam amino standar, kecuali
glisin mempunyai atom karbon asimetris, yaitu atom karbon yang keempat
tangannya mengikat atom atau gugus yang berbeda-beda (Lehninger, 1982: 108)
A. ASAM AMINO
Asam amino merupakan monomer-monomer dari protein. Semua asam
amino mempunyai nama biasa atau nama umum, yang diturunkan dari nama asal
pertama kali asam amino ditemukan, contoh : asparagin pertama ditemukan di
asparagus . Semua asam amino mempunyai ciri yang sama, gugus karboksil dan
gugus amin diikat pada atom karbon yang sama (Lehninger, 1982 : 108).
B. STRUKTUR ASAM AMINO
Asam amino adalah senyawa amfoter yang memiliki gugus amino (-NH2)
dan asam karboksilat (-COOH) pada atom yang sama yaitu pada atom karbon
alfa. Oleh karena itu, asam amino ini disebut asam α-amino kecuali pada prolin
dan secara umum rumus strukturnya sebagai berikut:
(Matsjeh dkk, 1994: 121).
Semua asam amino kecuali glisin, memiliki empat gugus berbeda yang melekat
pada karbon alfa. Ini adalah kriteria kekiralan dalam molekul organik. Asam
amino memenuhi aturan ini, karena itu ada bentuk D dan L yang keduanya
merupakan bayangan cermin dan tak dapat saling ditindihkan. Di alam, asam
amino terdapat dalam bentuk L. hampir pada semua sistem hayati, asam
aminonya tergolong keluarga L. Asam amino yang mempunyai konfigurasi D
dapat diperoleh dari organisme mikroskopik, misalnya t5D-asam glutamat dari
Bacillus anthracis, D-alanin terdapat pula pada dinding sel bakteri. D-asam
amino dapat pula diperoleh sebagai hasil hidrolisis antibiotik gramisidin atau
basitrasin (Wilbraham dkk, 1992: 218-219).
Molekul asam amino dikatakan mempunyai konfrontasi L, apabila gugus
–NH2 terdapat disebelah kiri atom karbon α. Bila posisi gugus –NH2 disebelah
kanan, molekul asam amino itu mempunyai konfigurasi D. hal ini seperti
konfigurasi D-gliseraldehida yang mempunyai gugus –OH disebelah kanan atom
karbon asimetrik. Dalam hal ini, gugus –COOH pada molekul asam amino
ditempatkan disebelah atas seperti posisi gugus –COH pada molekul
gliseraldehida.
Perbedaan struktur asam amino banyak ditentukan oleh gugus rantai
samping atau sering dinamakan gugus R. Gugus R ini bervariasi baik struktur
ukuran, muatan listrik, maupun kelarutan dalam air. Ada 20 asam amino yang
bertindak sebagai pembangun molekul protein, yaitu sebagai berikut:
Asam amino Singkatan 3 huruf Asam amino Singkatan 3 hurufAlanin Ala Leucine LeuArginin Arg Lysine LysAsparagine Asn Methionine MetAspartic acid Asp Phenylalanine PheCystein Cys Proline ProGlutamic acid Glu Serine SerGlutamine Gln Threonine ThrGlycine Gly Tryptophan TrpHistidine His Tyrosine TyrIsoleucine Ile Valine Val
C. SIFAT ASAM AMINO
Pada umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut
organik non polar seperti eter, aseton, dan klorofom. Sifat asam amino ini
berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat
alifatik maupun aromatik pada umumnya kurang larut dalam air, tetapi larut
dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam
air, tetapi larut dalam pelarut organik (Poedjiadi dkk, 2009: 84).
Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan
dengan asam karboksilat ataupun amina. Kedua sifat fisika ini menunjukan
bahwa asam amino mempunyai struktur yang bermuatan dan mempunyai
polaritas tinggi dan bukan sekedar tinggi yang mempunyai gugus –COOH dan
gugus –NH2. Hal ini tampak pula pada sifat asam amino sebagai elektrolit
(Poedjiadi dkk, 2009: 84).
Apabila asam amino larut dalam air, maka akan terjadi ion dipolar yang
bersifat sebagai asam (donor proton) atau basa sebagai akseptor proton, gugus
karboksilat akan melepas ion H+, sedangkan gugus amina akan menerima ion
H+. Oleh adanya kedua gugus tersebut asam amino dalam larutan dapat
membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negatif yang disebut
ion amfoter atau zwitter ion. Berikut merupakan struktur dari ion amfoter:
Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Apabila larutan asam amino
dalam air ditambah dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam bentuk
(II) karena konsentrasi ion OH- yang tinggi mampu mengikat ion-ion H+ yang
terdapat pada gugus –NH3+ (Poedjiadi dkk, 2009: 85).
Sebaliknya, apabila ditambahkan asam kedalam larutan asam amino,
maka konsentrasi ion H+ yang tinggi mampu berikatan dengan ion –COO-,
sehingga terbentuk gugus –COOH. Dengan demikian asam amino terdapat
dalam bentuk (I).
Titrasi suatu asam amino dilakukan untuk mempelajari sifat zwitterionik
asam amino tersebut. Sebagai contoh, suatu titrasi dimulai dengan glisin
hidroklorida, yang kedua gugusnya terdapat dalam bentuk asamnya.
Penambahan natrium hidroksida menimbulkan peningkatan pH larutan. Pada
saat yang sama, proton yang terdisosiasi bereaksi dengan ion hidroksil yang
ditambahkan untuk membentuk molekul air, sehingga menyebabkan disosiasi
terus terjadi (Ngili, 2008: 50).
Pada titik A, kedua gugus yang dimiliki glisin hidroklorida terdapat dalam
bentuk asamnya (terprotonasi): HOOC-CH2- NH3
+ sehingga molekul bermuatan
+1. Setelah penambahan 10 mmol NaOH (titik C, pH mendekati 6), salah satu
gugus hampir terdeprotonasi sempurna sehingga molekul tak bermuatan. Setelah
ditambah lagi 10 mmol NaOH, gugus kedua juga terdeprotonasi (titik E) dan
bentuk molekul akan menjadi –OOC-CH2-NH2 dengan bermuatan -1 (Ngili,
2008: 50-51).
Dekatnya titik B dan D menandakan bahwa pH hanya berubah sedikit
pada penambahan NaOH. Dalam hal ini larutan berperan sebagai penyangga.
Pada titik B pH = 2,3, setengah dari gugus pertama telah tertitrasi menjadi basa
konjugasinya, sementara setengah sisanya masih dalam bentuk asam, sehingga
[asam] = [basa konjugasi]. Pada titik ini pKa = pH atau pKa = 2,3 untuk titrasi
dalam gambar. Gugus yang pertama tertitrasi haruslah merupakan asam yang
relatif kuat, dalam hal ini adalah gugus karboksil. Gugus kedua yang tertitrasi
adalah gugus amino, dengan pKa = 9,6 (Ngili, 2008: 50-51).
Nilai pH ketika molekul tidak memiliki muatan disebut titik isoelektrik.
Ketika larutan glisin berada dalam keadaan isoelektrik, sebagian molekul akan
berupa COOH-CH2-NH3+ yang jumlahnya seimbang dengan COO—CH2-NH2
serta beberapa COOH-CH2-NH2. pH pada titik isoelektrik dapat dihitung dari
nilai pKa tiap gugus (Ngili, 2008: 50-51).
D. PENGGOLONGAN ASAM AMINO
a) BERDASARKAN KEMAMPUAN TUBUH MENSINTESIS
1. Asam amino esensial
Asam amino essensial adalah jenis asam amino yang tidak dapat disintesis
oleh tubuh, jadi untuk mendapatkannya kita harus memakan makanan dari
hewan atau tumbuhan yang mengandung asam amino essensial tersebut. Asam
amino essensial terdiri dari 10 asam amino, yaitu Fenilalanin, Triptofan,
Isoleusin, Leusin, Lisin, Metionin, Treonin, Valin, Arginin, dan Histidin.
2. Asam amino non-esensial
asam amino nonessensial adalah jenis asam amino yang dapat disintesis
oleh tubuh. Jadi, tanpa memakan makanan yang mengandung asam amino
nonessensial tersebut, tubuh dapat mensistesisnya sendiri. Asam amino non
essensial terdiri dari 10 asam amino, yaitu Asam glutamat, Glutamin, Glisin,
Asam Aspartat, Asparagin, Alanin, Prolin, Serin, Tirosin, sitosin).
b) BERDASARKAN RANTAI SAMPING
Berdasarkan struktur rantai samping (R) asam-asam amino termasuk
dalam golongan berikut (Fressenden, 2010):
1. Rantai samping netral
Yang termasuk dalam golongan ini adalah asam-asam yang tidak
mempunyai gugus karboksil maupun gugus fungsi basa dalam rantai
sampingnya. 15 dari 20 asam amino termasuk dalam golongan ini. Asam
amino netral dibagi dalam asam amino polar dan nonpolar.
a. Asam Amino dengan Gugus R Nonpolar (Hidrofobik)
Asam amino netral yang nonpolar umunya adalah yang paling
sukar larut dalam air dari seluruh 20 asam amino ini. Pada pH 6-7
mereka berada sebagai ion dipolar yang netral. Tidak satu pun dari aam
amino ini yang gugus fungsi rantai cabangnya dapat membentuk ikatan
hidrogen dengan air. Jadi gugus R di dalam golongan asam amino ini
merupakan hidrokarbon dan bersifat hidrofobik. Golongan ini meliputi:
Asam amino dengan gugus R alifatik
Gugus R alifatik maksudnya berupa hidrokarbon rantai lurus, tidak
melingkar. Gugus α amino pada prolin tidak bersifat bersifat bebas,
tetapi disubsitusi oleh sebagian gugus R-nya menghasilkan struktur
melingkar.
Asam amino dengan lingkaran aromatik
Semua golongan asam amino ini memiliki cincin pada rantai
sampingnya. Asam amino ini relatif non-polar dan ditandai dengan
absorbansi terhadap sinar UV. Tes untuk mendeteksi protein, didasarkan
pada pengukuran absorbansi UV pada 280nm.
Golongan asam amino dengan gugus R mengandung Sulfur
Meithionine dan Cystein merupakan anggota dari golongan ini, karena
keduanya memiliki atom belerang (S) pada rantai sampingnya. Pada
Cystein terdapat gugus sulfhidril sedangkan pada Meithionin atom S
berikatan dengan –CH3
b. Asam amino dengan gugus R polar, tak bermuatan
Enam dari asam amino yang netral adalah polar karena rantai cabangnya
mengandung cabang seperti –OH. Asam amino ini lebih mudah larut dalam
air daripada asam amino netral. Kecuali sistein, asam amino dari
subgolongan ini mempunyai gugus yang dapat membentuk ikatan hidrogen
dengan air pada rantai cabangnya
2. Rantai samping basa
Tiga dari asam amino basa adalah arginin, histidin, dan lisin yang sangat
polar. Lisin mengandung tambahan gugus amino kedua (-NH3+) pada rantai
alifatiknya. Arginin mengandung gugus guanidine bermuatan positif. Histidin
mengandung gugus imidazol yang mengion sedikit.
3. Rantai samping asam
Dua dari 20 asam amino digolongkan sebagai asam karena
mempunyai gugus karboksil pada rantai cabangnya, yaitu asam aspartat dan
asam glutamat. Pada pH 6-7, rantai cabang karboksil ini akan melepaskan
protonnya ke air untuk membentuk suatu senyawa dengan dua muatan
negatif dan sebuah muatan positif. Oleh karena itu, pada pH 6-7 asam
amino asam mempunyai muatan negatif.
E. IKATAN PEPTIDA
Peptida adalah gabungan asam amino yang gugus asam amino α dari satu
asam bersatu dengan gugus karboksilat α dari yang lain, melalui ikatan amida:
Ikatan amida yang terbentuk menjadi peptida selalu berasal dari gugus amino
α dan karboksilat α, tidak dari rantai samping. Asam amino lain dapat ditambahkan
lagi melalui cara yang sama. Ikatan anatara gugus karboknil dari satu asam amino
dan nitrogen dari asam amino berikutnya dalam rantai peptida disebut ikatan peptida.
Jika dilakukan berulang-ulang, proses ini akan menghasilkan polipeptida, suatu
polimer yang terdiri dari banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptide.
Pada salah satu ujung rantai polipeptida itu terdapat gugus amino bebas, dan pada
jung yang berlawanan terdapat satu gugus karboksil bebas. Dengan demikian, rantai
tersebut memiliki polaritas, dengan ujung amino (atau terminal N) dan ujung
karboksil (terminal C).
Semua asam amino yang telah terikat dalam peptida dinamakan residu asam
amino. Dengan semakin banyaknya jumlah residu asam amino, terbentuklah suatu
kerangka yang umum bagi semua molekul peptida. Residu asam amino pada salah
satu ujung rantai yang mempunyai gugus amino bebas dinamakan residu ujung –N:
residu dengan asam karboksilat bebas pada ujung lainnya disebut residu ujung –C.
Jumlah residu asam amino pada peptida sering dinyatakan dengan awalan seperti
pada tabel. Semua peptida yang mempunyai lebih dari 10 residu asam amino adalah
polipeptida (Antoni C Wilbraham, 1992: 220-221).
Residu Awalan Residu Awalan
2 di- 7 hepta-
3 tri- 8 okta-
4 tetra- 9 nona-
5 penta- 10 deka-
6 heksa-
F. PROTEIN
Protein merupakan polimer dimana asam amino sebagai monomernya. Potein
berasal dari bahasa Yunani “proteus” yang berarti pertama karena protein merupakan
senyawa penting dalam organisme hewan termasuk manusia. Dalam protein asam
amino sebagai monomer-monomernya dihubung-hubungkan oleh ikatan peptida.
Oleh karena itu protein dapat juga disebut sebagai polipeptida.
G. STRUKTUR PROTEIN
Para ahli biokimia membagi makro molekul protein atas 4 struktur dasar
seperti berikut:
a. Struktur Primer (Struktur Utama)
Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida. Di
sini tidak terdapat ikatan atau kekuatan lain yang menghubungkan asam amino
yang satu dengan yang lainnnya
b. Struktur Sekunder
Istilah ini dipakai untuk struktur protein dimana rantai asam amino bukan
hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen.
Apabila interaksi antara asam amino didalam polipeptida diperhatikan maka
rantai polipeptida diperkirakan dapat berbentuk helix (spiral) atau lemaran
berlipat. Struktur yang dihasilkan tersebut disebut struktur sekunder protein.
Ikatan yang bertanggung jawab dalam pembentukan struktur adalah ikatan
hidrogen. Susunan asam aminonya pada rantai peptida sedemikian rupa
menyebabkan ikatan hidrogen antara atom oksigen pada gugus karbonil dari asam
amino satu dengan atom hidrogen dari gugus amino dari asam amino yang lainya.
Terbentuknya bentuk heliks atau lembaran berlipat sangat bergantung pada posisi
dan jenis asam amino penyusun rantai protein.
Gambaran utama struktur alfa heliks adalah sebagai berikut. Melilit seperti
spiral berputar ke kanan. Disetabilkan oleh ikatan hidrogen didalam rantai yang
sama, antara atom h dari gugus nh dengan atom o dari gugus karbonil C=O yang
berjarak 5,4 atau 3,6 unit asam amino. Jarak ini dianggap jarak satu putaran.
Jelasnya jarak satu putaran melibatkan 4 ikatan peptida dan ikatan hidrogen
terjadi antara H dari gugus NH pada ikatan peptida pertama atau kedua dengan
atom O dari gugus CO pada ikatan peptida ke empat kelima dan seterusnya
(Sabirin Matsjeh, 1994:171)
c. Struktur Tersier
Dalam hal ini rantai polipeptida cenderung untuk membelit atau melipat
membentuk struktur yang kompleks. Kestabilan struktur ini bergantung pada
gugus R pada setiap asam amino yang membentuknya, yang distabilkan oleh
ikatan hidrogen, ikatan disulfide, interaksi hidrofobik, dan interaksi dipol-dipol.
Konformasi rantai polipeptida ini menentukan kekhasan suatu protein dan sangat
berpengaruh pada aktivitas katalitk enzim secara khusus. Bentuk ini disebut
protomer.
d. Struktur Kuartener
Molekul protein ini terbentuk dari beberapa bentuk tersier dan bisa terdiri
dari protomer yang sama atau protomer yang berlainan. Protein yang dibentuk
oleh protomer yang sama disebut protomer homogenus, jika terdiri dari protomer
yang berlainan disebut heterogenus. Protein yang dibentuk oleh protomer-
protomer ini disebut oligo protomer. Sebagai contoh hemoglobin adalah
oligoprotoer yang heterogen sedangkan enzim fosforilase termasuk oligoprotomer
yang homogen.
H. PENGGOLONGAN PROTEIN
Protein dapat diklasifikasikan atas dasar beberapa kriteria misalnya:
fungsinya, kelarutan, dan onformasi dsb.
1. Berdasarkan Daya Larut
Atas dasar kelarutannya dalam zat pelarut tertentu maka protein dibagi
menjadi: albumin, globulin, prolamin, glutelin (Soeharsono Martoharsono,
1975:35)
a. Albumin
Albumin larut dalam air dan mengendap dalam garam berkonsentrasi
tinggi melalui proses yang disebut penggaraman atau salting out. Contoh:
albumin telur dan albumin serum.
b. Globulin
Globulin tidak larut dalam air, tidak larut dalam garam encer, juga
tidak larut dalam garam pekat dengan kejenuhan 30-50%. Pada temperatur
rendah, pengendapan globulin dan albumin dapat dilakukan dengan sangat
hati-hati (mengaduk sesedikit mungkin) memakai metode salting out.
Dengan cara ini protein murni bahkan dapat dikristalkan. Contoh: globulin
serum dan globulin telur.
c. Glutelin
Protein ini tidak larut dalam larutan netral, tetapi larut dalam asam
dan basa encer. Contoh: protein gandum (glutenin) dan protein padi
(orizenin).
d. Gliadin (prolamin)
Gliadin larut dalam 70-89% etanol, tak larut dalam air dan etanol
100%. Contoh: protein gandum (gliadin) dan protein jagung (zein).
e. Histon
Sangat basa dibandingkan dengan protein lain dan cenderung
berikatan dengan nukleat di dalam sel. Contoh: histontimus, disebut juga
nukleohiston sebab bergandengan dengan histon. Contoh lain protein globin,
bersenyawa dengan heme (senyawa asam) membentuk hemoglobin.
f. Protamin
Dibanding dengan protein lain, protamin relative mempunyai bobot
molekul rendah. Protamin larut dalam air dan bersifat basa. Biasanya
didapatkan bergandengan dengan asam nukleat. Di dalam sperma ikan,
disebut nukleoprotamin. Contoh: salmin.
2. Berdasarkan Konformasi
Biladitinjaudarisudut konformasinya maka protein bisa dibagi menjadi dua
golongan yaitu bentuk serabut atau benang (fibrous) dan globular.
a) Protein Serabut (Fibrosa)
Protein fibrosa atau protein serabut serat hubungannya dengan unsur-
unsur yang membangun sel dan beriakatan engan sifat-sifat khas sel. Sesuai
dengan namanya maka yang disebut protein serabut ialah protein yang terdiri
dari peptida berantai panjang berupa serat-serat yang tersusun memanjang,
dibuhungkan secara lateral oleh beberapa ikatan silang. Protein tersebut ini
sifatnya kurang larut, brsifat amort, dapat memanjang dan berkontraksi.
Ternmasuk dalam kelompok ini adalah keratin, myosin, kolagen, dan fibrin.
Protein serabut dapat dibagi atas:
1. α-heliks
2. triplex helix
3. β-pleatet sheet yang parallel dan anti paralel
Protein yang termasuk α-heliks diantara α-keratin yang merupakan
protein bulu binatang dan kuku. Pengetahuan mengenai ini banyak digali
dengan mempelajari wol. Diketahui bahwa serabut wol terdiri dari sejumlah
besar rantai polipeptida yang dihubungkan satu sama lain oleh ikatan
hidrogen dan ikatan silang melalui jembatan disulfide. Apabila α-keratin
terkena panas dan tarikan, bentuk konformasinya akan berubah menjadi β-
keratin. Dalam hal ini ikatan hidrogen mengalami perubahan yang
memanjang sehingga terjadi β-pleatet sheet.
Sutera termasuk protein berstruktur anti paralel β-pleatet
sheet.Ikatannya yang membuatnya stabil ialah ikatan hidrogen dan tidak
memiliki ikatan disulfide karena tidak adanya residu sistein dalam sutera.
Kolagen, yaitu protein yang terdapat pada tulang rawan, tulang dan
kulit termasuk protein yang berstruktur triplex helix. Kolagen ini terdiri dari
serabut-serabut panjang yang terikat dalam satu ikatan parallel yang tidak
larut dalam air dan sangat kuat. Susunan asam aminonya juga sangat
istimewa, terdiri dari 25% glisin 25%prolin dan hidroksi prolin. Karena
banyaknya prolin dan glisin ini akan ia tidak membentuk α-heliks. Tiap
serabut yang memanjang terdiri dari 3 rantai polipeptida yang bagus dan
teratur. Ketiga rantai itu kemudian terbungkus menjadi super heliks yang
saling terikat dengan kuatnya melalui ikatan hidrogen.
b) Protein Globular
Protein globular terdiri dari polipeptida yang bergabung satu sama
lain melalui ikatan silang atau agregat. Bentuk agregat ini dihubungkan satu
sama lain oleh ikatan nonkovalen yang lebih lemah dengan struktur 3
dimensi.
Termasuk protein globular ialah protein yang mempunyai aktivitas
biologis, di antara enzim. Rantai polipeptidanya melipat membentuk protein
globular yang sebelah luar terdiri dari gugus R yang polar dan hamper semua
gugus R yang hidrofobik berada di sebelah dalam. Rantai polipeptidanya bisa
merupakan α-heliksatau β-heliks.
I. FUNGSI PROTEIN
Molekul protein mempunyai tingkat keanekaragaman yang sangat tinggi,
oleh karena itu protein dapat dikelompokkan berdasarkan sifat-sifatnya, salah satu
diantaranya berdasarkan fungsi biologiknya, Menurut Purwo Arbianto (1994:27-28)
adalah sebagai berikut:
1. Enzim
Enzim merupakan jenis protein yang mempunyai sifat sangat beragam dan
spesifik. Enzim mempunyai fungsi sebagai katalis untuk reaksi-reaksi biokimia.
Hampir seluruh reaksi kimia dari senyawa-senyawa biomolekul dalam sel
dikatalis oleh enzim.
2. Protein transpor
Protein transpor dari plasma darah mengikat dan membawa molekul-molekul
spesifik atau ion dari satu organ ke organ yang lain. Hemoglobin dari sel darah
merah mengikat oksigen pada saat darah melalui paru-paru dan membawanya ke
jaringan periferal, dimana oksigen yang dilepaskan untuk proses oksidasi bahan
makanan. Plasma darah mengandung lipoprotein yang membawa lipid dari hati
ke organ lain. Protein-protein yang ada dalam membran sel juga merupakan
protein transport, berfungsi untuk transport glukosa, asam amino dan nutrien-
nutrien lain melewati membran sel.
3. Protein bahan makanan
Sebagai protein dalam sel tersimpan dalam bahan makanan, seperti yang ada
pada biji-bijian digunakan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Ovalbumin
merupakan protein utama dalam putih telur, kasein merupakan protein terbanyak
dalam air susu, semua protein-protein ini merupakan protein bahan makanan.
4. Protein kontraktil
Beberapa protein dalam sel dan organisme mempunyai fungsi untuk
kontraksi dengan mengubah bentuk atau bergerak. Sebagai contoh protein aktin
dan atau miosin merupakan protein serabut yang fungsinya untuk kontraksi otot
dan kontraksi dalam sel yang berotot. Contoh lain adalah tubulin, protein yang
membentuk mikrotubul. Mikrotubul merupakan komponen penting pada flagela
dan silia untuk mengadakan gerakan.
5. Protein struktur
Beberapa protein berfungsi sebagai serabut, kabel, atau pelindung, untuk
memberikan kekuatan dan proteksi dari struktur biologi (sel). Komponen utama
dari jaringan tendon dan kartilago merupakan protein serat kolagen, yang
memiliki kekuatan dan kekenyalan cukuptinggi. Kulit hampir merupakan
kolagen murni. Rambut dan kuku mengandung protein yang tak larut dalam air
(keratin), disamping itu komponen utama dari sutra dan benang laba-laba
merupakan protein fibron.
6. Protein pertahanan
Beberapa protein berfungsi untuk menjaga organisme dari invasi oleh
organisme lain atau melidungi dari luka. Immunoglobin atau antibodi merupakan
protein khusus yang dibuat oleh jaringan limfosit yang dapat mengenali dan
mengendapkan atau menetralisirkan invasi bakteri virus atau protein asing dari
protein lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein yang bertanggung jawab
untuk membekukan darah. Protein-protein lain seperti racun ular, racun bakteri
atau racun tanaman berfungsi untuk pertahanan.
7. Protein regulator
Beberapa protein berfungsi untuk mengatur metabolisme sel atau aktifitas
fisiologi. Diantaranya adalah hormon, seperti hormon insulin, yang mengatur
metabolisme glukosa. Bila sel kekurangan hormon ini akan menderita penyakit
dibetes hormon pertumbuhan dan paratiroid hormon berfungsi untuk mengatur
konsentrasi ion Ca2+ dan transpor fosfat. Protein protein pengatur lainya disebut
protein represor, mengatur bio sintesis enzim.