ekstraksi gelatin dari kulit kambing peranakan …

UIN SYARIF HIDAYATULLAH JAKARTA

EKSTRAKSI GELATIN DARI KULIT KAMBING

PERANAKAN ETAWA YANG MENGALAMI PROSES

BUANG BULU SECARA PEMANASAN

MENGGUNAKAN HIDROLISIS ASAM ASETAT DAN

UJI KARAKTERISTIKNYA

SKRIPSI

ZAKIYYAH HAMIDA HASIBUAN

11141020000006

FAKULTAS ILMU KESEHATAN

PROGRAM STUDI FARMASI

JAKARTA

AGUSTUS 2018

UIN SYARIF HIDAYATULLAH JAKARTA

EKSTRAKSI GELATIN DARI KULIT KAMBING

PERANAKAN ETAWA YANG MENGALAMI PROSES

BUANG BULU SECARA PEMANASAN

MENGGUNAKAN HIDROLISIS ASAM ASETAT DAN

UJI KARAKTERISTIKNYA

SKRIPSI Diajukan sebagai salah satu syarat untuk memperoleh gelar Sarjana Farmasi

ZAKIYYAH HAMIDA HASIBUAN

11141020000006

FAKULTAS ILMU KESEHATAN

PROGRAM STUDI FARMASI

JAKARTA

AGUSTUS 2018

ii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

HALAMAN PERNYATAAN ORISINALITAS

Skripsi ini adalah hasil karya saya sendiri,

dan semua sumber baik yang dikutip maupun dirujuk

telah saya nyatakan dengan benar.

Nama : Zakiyyah Hamida Hasibuan

NIM : 11141020000006

Tanda Tangan

Tanggal : 14 Agustus 2018

iii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

HALAMAN PERSETUJUAN PEMBIMBING


NIM : 11141020000006

Judul Skripsi : Ekstraksi Gelatin dari Kulit Kambing Peranakan Etawa

yang Mengalami Proses Buang Bulu Secara Pemanasan

Menggunakan Hidrolisis Asam Asetat dan Uji

Karakteristiknya

Disetujui oleh:

Pembimbing I Pembimbing II

Dr. Zilhadia, M. Si., Apt. Ofa Suzanti Betha, M. Si., Apt.

NIP. 197308222008012007 NIP. 197501042009122001

Mengetahui,

Kepala Prodi Farmasi

Fakultas Ilmu Kesehatan

UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

Dr. Nurmeilis, M.Si., Apt.

NIP. 197404302005012003

iv UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

HALAMAN PENGESAHAN

Skripsi ini diajukan oleh :


Program Studi : Farmasi

NIM : 11141020000006

Judul Skripsi : Ekstraksi Gelatin dari Kulit Kambing Peranakan Etawa



Karakteristiknya

Telah berhasil dipertahankan dihadapan Dewan Penguji dan diterima

sebagai bagian persyaratan yang diperlukan untuk memperoleh gelar

Sarjana Farmasi pada Program Studi Farmasi, Fakultas Ilmu Kesehatann

Universitas Islam Negeri (UIN) Syarif Hidayatullah Jakarta.

DEWAN PENGUJI

Pembimbing 1 : Dr. Zilhadia, M. Si., Apt. ( )

Pembimbing 2 : Ofa Suzanti Betha, M. Si., Apt. ( )

Penguji 1 : Drs. Umar Mansur, M.Sc., Apt. ( )

Penguji 2 : Vivi Anggia, M.Farm., Apt. ( )

Ditetapkan di : Ciputat

Tanggal : 14 Agustus 2018

v UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

ABSTRAK



Judul : Ekstraksi Gelatin dari Kulit Kambing Peranakan Etawa



Karakteristiknya.

Gelatin adalah sumber protein tinggi yang berasal dari proses hidrolisis kolagen

kulit maupun tulang rawan hewan vertebrata. Salah satu bahan yang berpotensi

besar sebagai bahan baku substitusi penghasil gelatin adalah kulit kambing yang

kaya akan kolagen. Penelitian ini bertujuan untuk mengekstraksi dan karakterisasi

gelatin dari kulit kambing PE yang mengalami proses buang bulu secara

pemanasan menggunakan hidrolisis asam asetat. Ekstraksi dilakukan

menggunakan air dengan suhu 60-70oC selama 9 jam. Nilai rendemen gelatin

yang dihasilkan dari hidrolisis asam asetat 9%, 12% dan 15% berturut-turut

adalah 4,3±1,27, 4,53±1,22 dan 5,33±2,92. Uji organoleptik, kadar air, kadar abu,

nilai pH, viskositas, kekuatan gel, kadar protein, kandungan logam (Pb) gelatin

telah memenuhi persyaratan Standar Nasional Indonesia (SNI), Gelatin

Manufacturers Institute of America (GMIA) dan U.S. Pharmacopeial Convention

(USP), sedangkan uji kandungan mikroba tidak memenuhi persyaratan.

Komposisi asam amino utama yang diperoleh adalah glisin (27,41%), prolin

(15,23%), asam glutamat (11,06%), alanin (9,22%) dan arginin (8,94%).

Didapatkan kesimpulan bahwa gelatin yang dihasilkan memiliki karakteristik

yang telah memenuhi persyaratan, kecuali angka lempeng total.

Kata Kunci : Ekstraksi, Gelatin, Kulit Kambing, Asam Asetat, Karakterisasi.

vi UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

ABSTRACT

Name : Zakiyyah Hamida Hasibuan

Mayor : Pharmacy

Title : Extraction of Gelatin from Etawah Breed Goat Skin De-

Hairing by Heating Using Acetic Acid Hydrolysis and Its

Characteristics.

Gelatin is a high protein source derived from hydrolysis of collagen skin or

vertebrate animal cartilage. One of the materials that has great potential as a

substitute materials for producing gelatin is a goatskin, which is rich in collagen.

This study aims to extract and characterization gelatin from Etawah Breed

goatskin de-hairing by heating using acetic acid hydrolysis. Extraction is done

using Aquadest in temperature of 60-70oC for 9 hours. The yield value of gelatin

hydrolyzed with acetic acid 9%, 12 and 15% are 4,3±1,27, 4,53±1,22 and

5,33±2,92. Organoleptic, water content, ash content, pH value, viscosity, gel

strength, protein content, metal content (Pb) of gelatin meets the requirements in

Indonesian National Standard (SNI), Gelatin Manufacturers Institute of America

(GMIA) and U.S. Pharmacopeial Convention (USP), while the microbial content

does not meet the requirements. The main amino acid compositions are glycine

(27.41%), proline (15.23%), glutamic acid (11.06%), alanine (9.22%) and

arginine (8.94%). It was concluded that the gelatin produced has characteristics

that meets the requirements, except total plate count.

Keyword: Extraction, Gelatin, Goat Skin, Acetic Acid, Characterization.

vii UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

KATA PENGANTAR

Alhamdulillah, puji dan syukur penulis panjatkan ke hadirat Allah

subhanahu wa ta’ala, yang telah melimpahkan kasih dan sayang-Nya kepada kita,

sehingga penulis bisa menyelesaikan skripsi ini. Shalawat dan salam senantiasa

tercurah kepada Rasulullah SAW yang mengantarkan manusia dari zaman

kegelapan ke zaman yang terang benderang ini. Skripsi ini berjudul “Ekstraksi

Gelatin dari Kulit Kambing Peranakan Etawa yang Mengalami Proses Buang

Bulu Secara Pemanasan Menggunakan Hidrolisis Asam Asetat dan Uji

Karakteristiknya” telah diajukan sebagai persyaratan untuk memperoleh gelar

Sarjana Farmasi Program Studi Farmasi, Fakultas Ilmu Kesehatan, Universitas

Islam Negeri (UIN) Syarif Hidayatullah Jakarta.

Penulis menyadari bahwa penulisan skripsi ini tidak dapat terselesaikan

tanpa dukungan dari berbagai pihak baik moril maupun materil. Oleh karena itu,

penulis ingin menyampaikan ucapan terima kasih kepada semua pihak yang telah

membantu dalam penyusunan skripsi ini, terutama kepada:

1. Kedua orang tua tercinta, Drs. Abdul Hakim Hasibuan dan Dra. Emmy

Erlina, abang-abang dan adik tersayang, Januar Aziz Hakim, Syukri Sayyid

Ahmad dan Ibrahim Mubarok, yang telah memberikan dukungan, baik moril

maupun materil, serta do’a yang tiada henti-hentinya kepada penulis,

sehingga penulis dapat tegar dan kuat dalam menyelesaikan studi farmasi di

UIN Syarif Hidayatullah Jakarta.

2. Ibu Dr. Zilhadia, M. Si., Apt. selaku Dosen Pembimbing 1 dan Ibu Ofa

Suzanti Betha, M. Si., Apt. selaku Dosen Pembimbing 2 yang telah

memberikan ilmu, nasehat, waktu, pikiran, dukungan, kepercayaan dan

kesabaran dalam membimbing dan menuntun penulis selama proses

penelitian, sehingga penulis dapat menyelesaikan skripsi ini dengan baik.

3. Bapak Dr. H. Arif Sumantri, S. KM., M. Kes. Selaku Dekan Fakultas Ilmu

Kesehatan, UIN Syarif Hidayatullah Jakarta.

viii


4. Ibu Dr. Nurmeilis, M. Si., Apt. selaku Ketua Program Studi Farmasi, Fakultas

Ilmu Kesehatan, UIN Syarif Hidayatullah Jakarta.

5. Ibu/Bapak dosen pengajar dan staf Akademik Program Studi Farmasi,

Fakultas Ilmu Kesehatan, UIN Syarif Hidayatullah Jakarta.

6. Teman-teman satu tim gelatin, Rika, Putri dan Fauziah yang telah

memberikan masukan, semangat dan kesabaran dalam menghadapi segala

rintangan selama penelitian hingga penyeselesaian penyusunan skripsi ini.

7. Sahabat tercinta, Ica, Inez, Muti, Elsa dan para wanita “LambeSquad” atas

kebersamaan, canda dan tawa yang telah dilewati bersama selama

perkuliahan.

8. Sahabat surga yang selalu memberikan semangat dan dukungannya.

9. Teman-teman farmasi 2014 yang telah memberikan kenangan indah dalam

menjalani dunia perkuliahan.

10. Semua pihak yang tidak dapat disebutkan satu-persatu oleh penulis, yang

telah membantu dalam penyelesaian penulisan skripsi ini.

Rasa hormat dan terimakasih bagi semua pihak atas segala dukungan dan

do’anya, semoga Allah SWT. membalas segala kebaikan yang telah mereka

berikan kepada penulis. Penulis menyadari bahwa skripsi ini masih jauh dari

sempurna, oleh karena itu penulis mengharapkan segala bentuk saran serta

masukan bahkan kritik yang membangun dari berbagai pihak. Semoga skripsi ini

dapat bermanfaat bagi para pembaca dan semua pihak khususnya bagi mahasiswa

farmasi.

Ciputat, 14 Agustus 2018

Zakiyyah Hamida Hasibuan

NIM. 11141020000006

ix

HALAMAN PERNYATAAN PERSETUJUAN PUBLIKASI

TUGAS AKHIR UNTUK KEPENTINGAN AKADEMIS

Sebagai civitas akademik Universitas Islam Negeri (UIN) Syarif Hidayatullah

Jakarta, Saya yang bertanda tangan dibawah ini:


NIM : 11141020000006


Fakultas : Ilmu Kesehatan

Jenis Karya : Skripsi

Demi perkembangan ilmu pengetahuan, Saya menyetujui skripsi/karya ilmiah

Saya, dengan judul:

EKSTRAKSI GELATIN DARI KULIT KAMBING PERANAKAN ETAWA

YANG MENGALAMI PROSES BUANG BULU SECARA PEMANASAN

MENGGUNAKAN HIDROLISIS ASAM ASETAT DAN UJI

KARAKTERISTIKNYA

Untuk dipublikasikan atau ditampilkan di internet atau media lain yaitu Digital

Library Perpustakaan Universitas Islam Negeri (UIN) Syarif Hidayatullah Jakarta

untuk kepentingan akademik sebatas sesuai dengan Undang-Undang Hak Cipta.

Demikian pernyataan persetujuan publikasi karya ilmiah ini Saya buat dengan

sebenarnya.

Dibuat di : Ciputat

Pada tanggal : 14 Agustus 2018

Yang menyatakan,

Zakiyyah Hamida Hasibuan

NIM. 11141020000006

x

DAFTAR ISI

HALAMAN JUDUL .........................................................................................i

HALAMAN PERNYATAAN ORISINALITAS ............................................ii

HALAMAN PERSETUJUAN PEMBIMBING .............................................iii

HALAMAN PENGESAHAN ...........................................................................iv

ABSTRAK .........................................................................................................v

ABSTRACT .......................................................................................................vi

KATA PENGANTAR .......................................................................................vii

HALAMAN PERSETUJUAN PUBLIKASI KARYA ILMIAH ..................ix

DAFTAR ISI ......................................................................................................x

DAFTAR TABEL .............................................................................................xii

DAFTAR GAMBAR .........................................................................................xiii

DAFTAR LAMPIRAN .....................................................................................xiv

BAB I PENDAHULUAN ..................................................................................1

1.1. Latar Belakang ......................................................................................1

1.2. Rumusan Masalah .................................................................................3

1.3. Tujuan Penelitian ..................................................................................4

1.4. Manfaat Penelitian ................................................................................4

BAB II TINJAUAN PUSTAKA .......................................................................5

2.1. Gelatin ...................................................................................................5

2.1.1. Definisi Gelatin ...........................................................................5

2.1.2. Tipe Gelatin .................................................................................5

2.1.3. Komposisi Gelatin .......................................................................6

2.1.4. Mutu Gelatin ................................................................................7

2.1.5. Fungsi dan Manfaat Gelatin ........................................................8

2.1.6. Sifat Fisika Kimia Gelatin ...........................................................8

2.2. Kambing Peranakan Etawah .................................................................15

2.2.1. Definisi ........................................................................................15

2.2.2. Klasifikasi Kambing Peranakan Etawah .....................................15

2.2.3. Karakteristik Kambing Peranakan Etawah ..................................16

2.3. Kolagen .................................................................................................16

2.4. Asam Asetat ..........................................................................................18

2.4.1. Definisi ........................................................................................18

2.4.2. Sifat Fisika Asam Asetat .............................................................19

xi

2.4.3. Sifat Kimia Asam Asetat .............................................................19

BAB III METODOLOGI PENELITIAN .......................................................21

3.1. Lokasi dan Waktu Penelitian ................................................................21

3.2. Alat dan Bahan Penelitian .....................................................................21

3.2.1. Alat ..............................................................................................21

3.2.2. Bahan ...........................................................................................21

3.3. Tahapan Penelitian ................................................................................22

3.3.1. Penyiapan Sampel .......................................................................22

3.3.2. Proses Buang Bulu dan Lemak....................................................22

3.3.3. Proses Hidrolisis ..........................................................................22

3.3.4. Proses Penetralan .........................................................................22

3.3.5. Proses Ekstraksi Gelatin ..............................................................23

3.3.6. Karakterisasi Sifat Fisikokimia Gelatin.......................................23

3.4. Analisis Statistik ...................................................................................27

BAB IV HASIL DAN PEMBAHASAN ..........................................................28

4.1. Pembuatan Lembaran Gelatin Kulit Kambing Peranakan Etawah .......28

4.2. Sifat Fisikokimia Gelatin ......................................................................30

4.2.1. Organoleptik ................................................................................30

4.2.2. Kadar Air .....................................................................................31

4.2.3. Kadar Abu ...................................................................................32

4.2.4. pH ................................................................................................33

4.2.5. Viskositas ....................................................................................33

4.2.6. Kekuatan Gel ...............................................................................35

4.2.7. Kadar Protein ...............................................................................36

4.2.8. Kandungan Logam Berat (Pb) .....................................................37

4.2.9. Kandungan Mikroba ....................................................................38

4.2.10. Komposisi Asam Amino ...........................................................38

BAB V KESIMPULAN DAN SARAN ............................................................41

5.1. Kesimpulan ...........................................................................................41

5.2. Saran .....................................................................................................41

DAFTAR PUSTAKA ........................................................................................42

LAMPIRAN .......................................................................................................50

xii

DAFTAR TABEL

Tabel 2.1 Sifat Gelatin Berdasarkan Tipenya .......................................6

Tabel 2.2 Standar Mutu Gelatin ............................................................7

Tabel 2.3 Contoh Produk yang menggunakan Gelatin .........................8

Tabel 2.4 Penyebaran Kolagen dalam Jaringan Hewan Mamalia ......17

Tabel 4.1 Hasil Uji Organoleptik Gelatin Kulit Kambing PE ............30

Tabel 4.2 Hasil Uji Kadar Air Gelatin Kulit Kambing PE .................31

Tabel 4.3 Hasil Uji Kadar Abu Gelatin Kulit Kambing PE ................32

Tabel 4.4 Nilai pH Gelatin Kulit Kambing PE ...................................33

Tabel 4.5 Hasil Uji Viskositas Gelatin Kulit Kambing PE .................34

Tabel 4.6 Hasil Uji Kekuatan Gel Gelatin Kulit Kambing PE ...........35

Tabel 4.7 Hasil Uji Kadar Protein Gelatin Kulit Kambing PE ...........36

Tabel 4.8 Hasil Uji Kandungan Logam Pb .........................................37

Tabel 4.9 Hasil Uji Kandungan Mikroba ............................................38

Tabel 4.10 Komposisi Asam Amino .....................................................39

Tabel 4.11 Persyaratan Standar Mutu Gelatin dibandingkan dengan Gelatin

yang dihasilkan ............................................................................................40

xiii

DAFTAR GAMBAR

Gambar 2.1 Struktur Kimia Gelatin ............................................................. 7

Gambar 2.2 Kambing Peranakan Etawah (PE) ............................................ 16

xiv

DAFTAR LAMPIRAN

Lampiran 1. Alur Kerja Penelitian ................................................................ 50

Lampiran 2. Lembaran Gelatin Kulit Kambing PE ....................................... 51

Lampiran 3. Perhitungan Nilai Rendemen .................................................... 51

Lampiran 4. Analisis Statistik Nilai Rendemen ............................................ 52

Lampiran 5. Perhitungan Hasil Kadar Air .................................................... 53

Lampiran 6. Perhitungan Hasil Kadar Abu ................................................... 54

Lampiran 7. Nilai pH Gelatin Kulit Kambing PE ......................................... 55

Lampiran 8. Hasil Viskositas ........................................................................ 56

Lampiran 9. Hasil Kekuatan Gel ................................................................... 57

Lampiran 10. Kandungan Mikroba ................................................................. 58

Lampiran 11. Analisis Statistik Kandungan Mikroba ..................................... 58

Lampiran 12. Perhitungan Hasil Kadar Protein .............................................. 59

Lampiran 13. Kandungan Logam Berat (Pb) .................................................. 60

Lampiran 14. Komposisi Asam Amino ........................................................... 61

1 UIN Syarif Hidayatullah Jakarta

BAB I

PENDAHULUAN

1.1. Latar Belakang

Gelatin merupakan produk alami yang diperoleh melalui hidrolisis

parsial kolagen dari kulit dan tulang hewan (Duconseille et al., 2015;

Etxabide et al., 2015). Penggunaan gelatin saat ini sudah sangat luas, sekitar

31% gelatin yang diproduksi di seluruh dunia digunakan untuk industri

farmasi, 59% untuk industri makanan, dan sekitar 8% diaplikasikan dalam

industri lainnya (Mohebi dan Shahbazi, 2017). Dalam industri farmasi

gelatin digunakan sebagai bahan pembuat kapsul serta bahan kosmetik

(Damanik, 2005). Kebutuhan akan gelatin meningkat seiring dengan

banyaknya manfaat dan penggunaannya dalam berbagai bidang industri. Di

Indonesia, kebutuhan gelatin masih merupakan bahan impor, dimana negara

pengimpor utama adalah Perancis, Jepang, India, Brazil, Jerman, Cina,

Argentina dan Australia (BPS, 2015). Untuk mengurangi ketergantungan

akan produk impor di Indonesia, khususnya gelatin, maka perlu dilakukan

pengembangan industri agar dapat memproduksi gelatin secara komersial.

Penggunaan gelatin secara keseluruhan hampir 90% diproduksi dari

bahan baku kulit babi, kulit sapi dan tulang sapi (Agustin, 2013). Produksi

gelatin di dunia yang berasal dari kulit babi, adalah sebesar 46%, kulit sapi

sebesar 29,4%, tulang sapi sebesar 23,1%, dan sumber lainnya hanya 1,5%

(Harianto dkk., 2008). Bagi masyarakat Indonesia yang mayoritas

penduduknya beragama Islam serta mewajibkan pengikutnya untuk

mengkonsumsi segala sesuatu yang halal, maka penggunaan bahan baku

gelatin dari kulit babi tentunya akan menimbulkan masalah. Begitu pula

bagi masyarakat penganut agama Hindu yang melarang pengikutnya

mengkonsumsi segala sesuatu berbahan baku sapi (Martianingsih, 2009).

Untuk mengatasi permasalahan tersebut, maka dibutuhkan suatu bahan

alternatif yang bersifat halal, higienis dan dapat diterima oleh berbagai

penganut beragama. Pencarian bahan baku alternatif juga didasarkan oleh

2


sumber bahan baku yang besar, harga yang relatif terjangkau dan sifat

gelatin yang baik sehingga memungkinkan untuk diterapkan di industri

farmasi, makanan, dan kosmetik. Salah satu bahan baku yang cukup

berpotensi adalah kulit kambing (Zilhadia et al., 2018). Kulit kambing kaya

akan kolagen yang merupakan komponen utama dalam memproduksi

gelatin (Said dkk., 2014).

Pada penelitian ini kulit kambing yang digunakan dipilih dari jenis

kambing Peranakan Etawah (PE). Kambing ini merupakan hasil persilangan

antara kambing Etawah dari India dengan kambing Kacang (lokal) yang

sudah beradaptasi dengan kondisi Indonesia. Kambing Peranakan Etawah

(PE) adalah termasuk dalam kelompok kambing dwiguna, yaitu tipe

penghasil daging dan susu. Sebagai kambing tipe dwiguna, kemampuan

produksi susu kambing PE relatif tinggi, sehingga tidak sedikit peternak

kambing memfokuskan usahanya pada jenis kambing ini. Kambing PE yang

masih muda, yaitu kisaran usia 1-1,5 tahun memiliki jumlah kolagen yang

banyak sehingga mudah untuk dihidrolis menjadi gelatin (Grobben et al.,

2003).

Pada tahap perlakuan awal, kulit kambing dibersihkan dari bulu, sisa-

sisa daging dan lemak yang masih menempel dengan cara pemanasan atau

kimia. Cairan kimia yang digunakan untuk proses buang bulu, yaitu 3%

natrium sulfida (Na2S) dan 2% larutan kapur (Ca(OH)2 (Zilhadia et al.,

2018). Penggunaan kedua zat ini untuk proses buang bulu dapat

menyebabkan air limbah menjadi basa, serta adanya gas hidrogen sulfida

yang menyebabkan terjadinya pencemaran udara (Valeika et al., 2014).

Berdasarkan hal tersebut, maka dilakukan proses buang bulu menggunakan

metode pemanasan dengan air panas dalam waktu kontak yang singkat.

Proses buang bulu ini dipilih karena lebih aman, ramah lingkungan dan

relatif lebih murah jika dibandingkan dengan metode buang bulu

menggunakan cairan kimia.

Berdasarkan proses pembuatannya terdapat dua jenis gelatin yaitu

Tipe A dan Tipe B. Gelatin Tipe A diproduksi melalui proses hidrolisis

asam sedangkan Tipe B diproduksi melalui proses hidrolisis basa (Utama,

3


1997). Proses asam biasanya digunakan untuk bahan baku kulit babi dan

kulit ikan, jenis asam yang digunakan antara lain asam asetat, asam klorida,

asam sulfat dan asam fosfat. Sedangkan proses basa biasanya digunakan

untuk bahan baku kulit dan tulang sapi, jenis basa yang dapat digunakan

adalah natrium hidroksida (Chamidah dan Elita, 2002). Pada penelitian ini

digunakan proses hidrolisis menggunakan asam asetat. Asam mampu

menghidrolisis kolagen lebih banyak daripada larutan basa pada waktu yang

sama. Selain itu, perendaman dalam larutan basa membutuhkan waktu yang

lebih lama untuk menghidrolisis kolagen dibandingkan dengan perendaman

dalam larutan asam (Ward dan Court, 1977).

Pemilihan konsentrasi asam asetat untuk proses hidrolisis gelatin pada

penelitian ini berdasarkan konsentrasi optimal asam asetat, antara lain untuk

hidrolisis kulit kambing bligon, yaitu 9% dan kulit kambing peranakan

etawah, yaitu 12% dengan lama hidrolisis selama 48 jam (Said dkk., 2014;

Rosentadewi, 2017). Diharapkan dengan konsentrasi yang sama dapat

menghasilkan rendemen gelatin yang tinggi. Kemudian, karena belum ada

penelitian terdahulu yang menggunakan asam asetat untuk hidrolisis dengan

konsentrasi diatas 12% maka dipilihlah asam asetat untuk hidrolisis dengan

konsentrasi sebesar 15%. Adanya kenaikan konsentrasi diharapkan dapat

meningkatkan nilai rendemen gelatin yang dihasilkan.

1.2. Rumusan Masalah

1. Berapakah jumlah rendemen gelatin yang dihasilkan dari ekstraksi

kulit kambing PE yang mengalami proses buang bulu secara

pemanasan menggunakan hidrolisis asam asetat?

2. Apakah sifat fisikokimia dan kandungan mikroba gelatin yang

dihasilkan dari ekstraksi kulit kambing PE yang mengalami proses

buang bulu secara pemanasan menggunakan hidrolisis asam asetat

memenuhi persyaratan SNI, USP atau GMIA?

4


1.3. Tujuan Penelitian

1. Mengetahui jumlah rendemen gelatin yang dihasilkan dari ekstraksi

kulit kambing PE yang mengalami proses buang bulu secara

pemanasan menggunakan hidrolisis asam asetat.

2. Menguji sifat fisikokimia dan kandungan mikroba gelatin yang

dihasilkan dari ekstraksi kulit kambing PE yang mengalami proses

buang bulu secara pemanasan menggunakan hidrolisis asam asetat.

1.4. Manfaat Penelitian

Manfaat dari penelitian ini adalah untuk mengetahui pemanfaatan

kulit kambing sebagai bahan baku pembuatan gelatin serta memberikan

informasi terkait proses ekstraksi gelatin yang dihasilkan dari kulit kambing

PE sebagai sumber gelatin yang halal dan berkualitas agar dapat digunakan

dalam industri makanan maupun farmasi.

5

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1. Gelatin

2.1.1. Definisi Gelatin

Gelatin berasal dari bahasa latin ”gelare” yang berarti membuat

beku dan merupakan senyawa yang tidak pernah terjadi secara

alamiah (Glicksman, 1969). Gelatin adalah senyawa turunan kolagen

yang terdapat pada kulit, tulang dan jaringan ikat hewan yang

dihidrolisis dengan asam atau basa (Tazwir dkk., 2008).

Gelatin termasuk molekul besar. Menurut Ward dan Court

(1977) berat molekul (BM) gelatin mencapai 90.000 sedangkan pada

gelatin komersial berkisar antara 20.000-70.000. Gelatin larut dalam

air, asam asetat, dan pelarut alkohol seperti gliserol, propilen glikol,

sorbitol, dan manitol (Viro, 1992). Menurut Hassanali et al. (1969),

gelatin mudah larut pada suhu 71,1oC dan cenderung membentuk gel

pada suhu 48,9oC, sedangkan untuk melarutkan gelatin dalam larutan

sekurang-kurangnya 49oC atau biasanya pada suhu 60-70

oC.

Gelatin mempunyai beberapa sifat, yaitu dapat berubah secara

reversible dari bentuk sol ke gel, mengembang dalam air dingin, dapat

membentuk film, mempengaruhi viskositas suatu bahan dan dapat

melindungi sistem koloid (Parker, 1982). Sifat fisik dan kimia gelatin

sangat dipengaruhi oleh jenis hewan, umur hewan, tipe kolagen,

metode pembuatan, karakteristik kolagen dan proses perlakuan

(temperatur, waktu, dan pH) (Juliasti dkk., 2015).

2.1.2. Tipe Gelatin

Dari cara pembuatannya, ada dua jenis gelatin yaitu gelatin tipe

A dan tipe B. Gelatin tipe A adalah gelatin yang umumnya dibuat dari

kulit hewan muda terutama kulit babi, sehingga proses pelunakannya

dapat dilakukan dengan cepat yaitu dengan sistem perendaman dalam

6

larutan asam. Gelatin tipe B adalah gelatin yang diolah dari bahan

baku yang keras seperti dari kulit hewan yang tua atau tulang,

sehingga proses perendamannya perlu waktu lama dan larutan yang

digunakan yaitu larutan basa (Hastuti dkk., 2007).

Menurut Ward dan Court dalam Junianto dkk. (2006)

menyatakan bahwa asam mampu mengubah serat kolagen triple heliks

menjadi single helix sedangkan larutan perendam basa hanya mampu

menghasilkan double helix. Hal ini menyebabkan pada waktu yang

sama jumlah kolagen yang dihidrolisis oleh larutan asam lebih banyak

daripada larutan basa. Karena itu perendaman dalam larutan basa

membutuhkan waktu yang lebih lama untuk menghidrolisis kolagen.

Tabel 2.1 Sifat Gelatin berdasarkan Tipenya (GMIA, 2007)

Sifat Tipe A Tipe B

Kekuatan gel (gram Bloom) 50,0-300,0 50,0-300,0

Viskositas (cP) 1,50-7,50 2,00-7,50

Kadar abu (%) 0,30-2,00 0,50-2,00

pH 3,80-6,00 5,00-7,10

Titik isoelektrik 7,00-9,00 4,70-5,40

2.1.3. Komposisi Gelatin

Gelatin merupakan salah satu produk turunan protein yang

diperoleh dari hasil hidrolisis kolagen hewan yang terkandung dalam

tulang dan kulit (Gomez-Guillen dan Montero, 2001). Susunan amino

gelatin hampir mirip dengan kolagen, dimana 2/3 penyusunnya adalah

glisin dan sepertiganya disusun oleh prolin dan hidroksiprolin

(Charley, 1982).

Susunan asam amino gelatin berupa Gly-X-Y dimana X adalah

asam amino prolin dan Y adalah amino hidroksiprolin (Poppe, 1992).

Gelatin bukan protein yang lengkap, karena kekurangan asam amino

essensial triptopan. Tetapi gelatin mengandung sedikit asam amino

7

yang ditemui yaitu hidroksilin (King dalam Glikcsman, 1969).

Struktur gelatin yang umum adalah -Ala-Gly-Pro-Arg-Gly-Glu-4Hyp-

GlyPro- (Jaswir, 2007).

Gambar 2.1 Struktur Kimia Gelatin (Poppe, 1992)

2.1.4. Mutu Gelatin

Mutu gelatin ditentukan oleh sifat fisika, kimia, dan

fungsional yang menjadikan gelatin sebagai karakter yang unik.

Sifat fisik gelatin seperti warna, bau dan rasa dapat diukur dengan

menggunakan indera manusia. Sedangkan sifat kimia seperti kadar air,

kadar abu, logam berat dan kandungan mineral dikur dengan

menggunakan alat. Standar mutu gelatin berdasarkan SNI (1995)

dapat dilihat pada Tabel 2.2

Tabel 2.2 Standar Mutu Gelatin (SNI, 1995)

Karakteristik SNI

Warna Tidak berwarna – kuning pucat

Bau, rasa Normal (dapat diterima konsumen)

Kadar air Maksimum 16%

Kadar abu Maksimum 3,25%

Logam berat Maksimum 50 mg/kg

Arsen Maksimum 2 mg/kg

Tembaga Maksimum 30 mg/kg

Seng Maksimum 100 mg/kg

Sulfit Maksimum 1000 mg/kg

8

2.1.5. Fungsi dan Manfaat Gelatin

Gelatin dimanfaatkan terutama untuk mengubah cairan menjadi

padatan yang elastis atau mengubah sol menjadi gel. Reaksi pada

pembentukan gel ini bersifat reversible karena bila gel dipanaskan

akan berbentuk sol dan bila didinginkan akan berbentuk gel lagi.

Keadaan tersebut membedakan gelatin dengan gel dari pektin, alginat,

albumin telur, dan protein susu yang gelnya irreversible (Johns dan

Courts, 1977).

Kegunaan gelatin antara lain sebagai pengisi, pengemulsi

(emulsifier), pengikat, pengendap, pemerkaya gizi, sifatnya juga

luwes, yaitu dapat membentuk lapisan tipis yang elastis, membentuk

film yang transparan dan kuat, kemudian sifat penting lainnya, yaitu

daya cernanya yang tinggi (Hastuti dan Iriane, 2007). Tabel 2.3

berikut ini menunjukkan fungsi dan contoh penggunaan gelatin pada

berbagai produk:

Tabel 2.3 Contoh Produk yang menggunakan Gelatin (Fatimah, 2008)

Aplikasi Kegunaan

Produk pangan Zat pengental, penggumpal, membuat produk

menjadi elastis, pengemulsi, penstabil,

pembentuk busa, menghindari sinerisis, pengikat

air, memperbaiki konsistensi, pelapis tipis,

pemerkaya gizi

Daging olahan Meningkatkan daya ikat air, konsistensi dan

stabilitas produk, sosis, kornet, ham

Susu olahan Memperbaiki tekstur, konsistensi dan stabilitas

produk serta menghindari sineresis pada yoghurt,

es krim, susu asam, keju cottage

Minuman Penjernih sari buah (jus), bir dan wine

Farmasi Pembungkus kapsul atau tablet obat

Kosmetika Menstabilkan emulsi pada sampo, penyegar dan

pelindung kulit (lotion/cream), sabun, lipstick,

cat kuku, busa cukur

Film Membuat film menjadi lebih sensitif

2.1.6. Sifat Fisika Kimia Gelatin

Secara fisik dan kimia, gelatin berwarna kuning cerah atau

transparan, berbentuk serpihan atau tepung, berbau dan berasa, larut

9

dalam air panas, gliserol dan asam asetat serta pelarut organik lainnya.

Gelatin dapat mengembang dan menyerap air 5-10 kali bobot asalnya

sehingga dapat meningkatkan kekentalan untuk menstabilkan partikel

partikelnya (Ayudiarti et al., 2007).

Gelatin mempunyai titik leleh 35ºC, di bawah suhu tubuh

manusia. Titik leleh inilah yang membuat produk gelatin mempunyai

karakteristik yang unik bila dibandingkan dengan bahan pembentuk

gel lainnya seperti pati, alginat, pektin, agar-agar dan karaginan yang

merupakan senyawa karbohidrat (Gomez dan Montero, 2001). Gelatin

memiliki kelarutan baik dalam alkohol polihidrat seperti gliserol dan

propilen glikol. Gelatin juga dapat larut dalam pelarut organik seperti

asam asetat, trifluoroetanol dan formamida. Namun, gelatin tidak

larut dalam pelarut organik yang kurang polar seperti benzena, aseton,

alkohol primer dan dimethylformamide (GMIA, 2012).

Sifat fungsional gelatin sangat penting dalam aplikasi suatu

produk. Sifat fungsional gelatin merupakan sifat fisikokimia yang

mempengaruhi perilaku gelatin dalam makanan selama proses,

penyimpanan, penyiapan dan pengkonsumsian. Adapun sifat

fungsional dapat berupa berikut: organoleptik meliputi warna, bau,

viskositas, kekuatan gel, titik gel, titik leleh dan pH (Azwar dkk.,

2008).

1) Kadar Air

Kadar air ialah jumlah air yang terkandung dalam suatu

bahan yang dinyatakan dalam satuan persen atau perbedaan antara

berat bahan sebelum dan sesudah dilakukan pemanasan. Pada

bahan pangan, kadar air merupakan karakteristik yang sangat

penting karena air dapat mempengaruhi penampakan, tekstur,

serta ikut menentukan kesegaran dan daya awet bahan pangan

tersebut. Kadar air menyebabkan mudahnya bakteri, kapang dan

khamir untuk berkembang biak sehingga akan terjadi perubahan

pada bahan pangan (Haryanto, 1992).

10

Uji kadar air terhadap gelatin bertujuan untuk mengetahui

apakah gelatin yang dihasilkan memenuhi standar mutu suatu

gelatin sesuai Standar Nasional Indonesia. Kandungan air pada

gelatin ditetapkan adalah maksimal 16% (SNI 06-3735-1995).

Jika kadar air melebihi 16%, maka gelatin dapat menggumpal.

Hal ini memungkinkan terjadinya pentumbuhan mikroba

(Schrieber dan Gareis, 2007).

2) Kadar Abu

Kadar abu merupakan salah satu parameter penting untuk

menilai kualitas gelatin terutama dalam hal kemurnian gelatin.

Abu menunjukkan jumlah bahan anorganik yang tersisa selama

proses pembakaran tinggi (suhu sekitar 600oC) selama dua jam.

Kandungan abu yang terdapat pada gelatin berasal dari garam-

garam mineral yang terkandung pada tulang sapi yang digunakan.

Menurut Ockerman dan Hansen (2000), kadar abu sangat

ditentukan oleh bahan baku yang digunakan dan metode

pembuatan gelatin.

Penghilangan mineral dalam proses ekstraksi terjadi pada

saat demineralisasi, semakin banyak mineral yang meluruh pada

proses demineralisasi maka semakin kecil kadar abu yang

diperoleh sehingga semakin murni gelatin yang didapatkan

(Yenti, 2015). Kisaran kadar abu yang diperkenankan oleh

Standar Nasional Indonesia (SNI) No. 3735 tahun 1995 untuk

produk gelatin yaitu maksimum 3,25%.

3) Kandungan Logam Berat (Pb)

Analisis logam berat sangat penting bagi produk seperti

gelatin, antara lain untuk menentukan apakah gelatin tersebut

aman digunakan atau dikonsumsi terutama dalam produk farmasi

(obat-obatan) dan produk pangan (DeMan, 1997). Yuniarifin dkk.

(2006) menyebutkan bahwa kadar abu akan mempengaruhi

11

kandungan mineral dalam produk yang dihasilkan. Semakin

tinggi kadar abu, maka semakin tinggi kandungan mineral dalam

produk. Standar mutu gelatin yang ditetapkan SNI (1995) dan

FAO JECFA (2003) yaitu maksimum 50 mg/kg.

4) pH

Nilai pH adalah derajat keasaman yang menjadi parameter

penting dalam standar mutu gelatin. pH larutan gelatin akan

mempengaruhi sifat-sifat lainnya seperti kekuatan gel dan

viskositas. Pengukuran pH dilakukan untuk menentukan kondisi

dan jenis muatan yang terdapat pada gelatin. Gelatin merupakan

rantai polipeptida yang terdiri atas berbagai macam asam amino.

Asam amino mempunyai sifat zwitter ion atau dipolar karena

dalam struktur kimianya mempunyai gugus fungsi negatif (COO)

dan gugus fungsi positif (NH3+). Asam amino juga bersifat

amfoter, yaitu dapat bersifat asam, netral atau basa sesuai dengan

kondisi lingkungannya (Winarno, 2002).

Nilai pH berpengaruh terhadap gelatin. Gelatin dengan pH

netral diaplikasikan untuk produk daging, farmasi, kromatografi,

cat dan sebagainya. Gelatin dengan pH rendah digunakan untuk

produk juice, jelly, sirup dan sebagainya. Nilai pH gelatin ini

sangat dipengaruhi oleh jenis larutan perendam yang digunakan

untuk mengekstrak gelatin tersebut (Agustin, 2015). Rentang pH

menurut United States Pharmacopeial (USP) tahun 2016, yaitu

sekitar 3,8 – 7,6.

5) Kekuatan Gel

Salah satu sifat fisik yang penting pada gelatin adalah

kekuatan untuk membentuk gel yang disebut sebagai kekuatan

gel. Kekuatan gel adalah salah satu parameter dari tekstur suatu

bahan dan merupakan gaya untuk menghasilkan deformasi

tertentu (deMan, 1989). Kekuatan gel dipengaruhi oleh pH,

12

adanya komponen elektrolit dan non-elektrolit serta bahan

tambahan lainnya (Glicksman, 1969). Satuan untuk menunjukkan

kekuatan gel yang dihasilkan dari suatu konsentrasi tertentu

disebut derajat bloom (Hermanianto dkk., 2000).

Kemampuan gelatin untuk membentuk gel bergantung pada

kandungan prolin dan hidroksiprolin pada sumber gelatin

(Nalinanon et al., 2008). Menurut Arnesen dan Gildberg (2002)

tingginya kandungan hidroksiprolin menyebabkan kekuatan gel

semakin meningkat. Meningkatnya kekuatan gel dapat

menstabilkan ikatan hidrogen antara air dengan gugus hidroksil

bebas pada kelompok asam amino yang terdapat pada gelatin

(Sompie dkk., 2012).

Kekuatan gel dari gelatin komersial bervariasi antara 50 –

300 gr bloom. Berdasarkan kekuatan gelnya gelatin dibagi

menjadi tiga kategori di bawah ini (Wijaya, 1998):

1) Gelatin dengan Bloom tinggi (250 – 300 gr bloom)

2) Gelatin dengan Bloom sedang (150 – 250 gr bloom)

3) Gelatin dengan Bloom rendah (50 – 150 gr bloom).

GMIA (2012) menyebutkan, sifat gelatin yang dihasilkan

memenuhi standar yang dipersyaratkan, yakni 50-300 gram

Bloom.

6) Viskositas

Viskositas adalah daya aliran molekul dalam suatu larutan

baik dalam air, cairan organik sederhana dan suspensi serta

emulsi encer (DeMan, 1997). Viskositas merupakan sifat fisik

gelatin yang sangat penting setelah kekuatan gel, karena

viskositas mempengaruhi sifat fisik gelatin yang lainnya seperti

titik leleh, titik jendal dan stabilitas emulsi. Viskositas gelatin

yang tinggi menghasilkan laju pelelehan dan pembentukan gel

yang lebih tinggi dibandingkan gelatin yang viskositasnya rendah.

13

Untuk stabilitas emulsi gelatin diperlukan viskositas yang tinggi

(Leiner, 2006).

Pengujian viskositas dilakukan untuk mengetahui tingkat

kekentalan gelatin sebagai larutan pada konsentrasi dan suhu

tertentu. Viskositas berhubungan dengan bobot molekul rata-rata

gelatin dan distribusi molekul. Sedangkan bobot molekul gelatin

berhubungan langsung dengan panjang rantai asam aminonya.

Semakin panjang rantai asam amino maka nilai viskositas akan

semakin tinggi (Ward dan Courts, 1977). Nilai viskositas

berdasarkan GMIA tahun 2012 untuk produk gelatin yaitu 15-75

mPa.s.

7) Kadar Protein

Penyusun utama gelatin adalah protein. Protein merupakan

polimer dari 21 asam amino yang berlainan dan dihubungkan oleh

ikatan peptida. Protein di dalam gelatin termasuk protein

sederhana dalam kelompok skleroprotein dan mempunyai kadar

protein yang tinggi karena protein diperoleh dari hasil hidrolisis

atau penguraian kolagen dengan panas (DeMan, 1989).

Kadar protein gelatin dipengaruhi oleh waktu dan

konsentrasi bahan curing yang digunakan, konsentrasi

menyebabkan semakin banyak ikatan asam amino yang terpecah

sehingga semakin banyak protein yang larut pada saat dilakukan

proses ekstraksi. Konsentrasi larutan asam asetat yang terlalu

tinggi dapat mengakibatkan terjadinya hidrolisis lanjutan

menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen dan pemukaan struktur

kolagen secara berlebihan sehingga asam amino yang terekstrak

terlepas dari kolagen turut terdegradasi dan menyebabkan

turunnya jumlah gelatin (Ulfah, 2011).

14

8) Komposisi Asam Amino

Analisis asam amino bertujuan untuk mengidentifikasi jenis

asam amino serta pengaruh perlakuan pemanasan terhadap

komposisi asam amino gelatin. Komposisi asam amino dalam

gelatin sangat bervariasi tergantung pada sumber kolagen

tersebut, spesies hewan penghasil dan jenis kolagen (Ward dan

Courts, 1977). Asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin

merupakan asam amino kolagen. Hidroksiprolin merupakan salah

satu asam amino pembatas dalam berbagai protein (Junianto,

2006). Kandungan prolin dan hidroksiprolin sekitar 30% untuk

gelatin mamalia, 22% sampai 25% untuk gelatin ikan air

hangat, dan 17% untuk gelatin ikan air dingin (See dkk., 2010).

Gelatin tidak dapat digolongkan sebagai protein yang lengkap,

karena di dalam gelatin tidak terdapat asam amino triptofan


9) Kandungan Mikroba

Uji kuantitatif mikrobiologi penting dilakukan untuk

mengetahui mutu bahan pangan. Apabila suatu bahan tercemar

oleh mikroba yang berasal dari kotoran manusia atau hewan maka

bahan tersebut positif mengandung bakteri E.coli. Adanya E.coli

dalam suatu bahan merupakan indikator kontaminasi kotoran,

sedangkan Salmonella sp merupakan bakteri patogen yang

berbahaya. Salmonella sp dapat menyebabkan gangguan perut,

demam tifus dan paratifus (Fardiaz, 1989).

Air sebagai salah satu media untuk pertumbuhan mikroba.

Buckle, et al. (2007), menyatakan bahwa mikroba membutuhkan

air untuk pertumbuhannya yang berperan dalam reaksi metabolik

dalam sel. Jumlah bakteri total yang terkandung tidak boleh

melebihi dari 1000 cfu/g (USP, 2016).

15

2.2. Kambing Peranakan Etawah

2.2.1. Definisi

Kambing merupakan hewan yang sangat penting dalam

pertanian subsistem karena kemampuanya yang unik untuk

mengadaptasikan dan mempertahankan dirinya dalam lingkungan-

lingkungan yang keras. Kambing merupakan hewan serba guna yang

dapat memproduksi susu, daging, kulit, dan bulu (Williamson dan

Payne, 1993). Delapan bangsa kambing asli Indonesia adalah kambing

Marica, Samosir, Muara, Kosta, Gembrong, Benggala, Kacang dan

Etawa (Pamungkas et al., 2009).

Kambing Peranakan Etawah merupakan kambing hasil

persilangan yang tidak terarah dan kurang terpola, antara kambing

Etawa asal India dengan kambing lokal yaitu kambing kacang.

Karakteristik yang dimiliki kambing PE tersebut pada awalnya

diasumsikan berada diantara kedua bangsa kambing tetuanya akan

tetapi selanjutnya perkembangan performa kambing PE lebih

mendekati kearah kambing Etawah dibanding ke arah kambing kacang

(Heriyadi, 2004).

2.2.2. Klasifikasi Kambing Peranakan Etawah

Menurut Heriyadi (2004), secara umum taksonomi kambing

Peranakan Etawah adalah sebagai berikut :

Kingdom : Animalia

Sub Kingdom : Vertebrata

Class : Mamalia

Ordo : Ungulata

Sub Ordo : Artiodactylata

Section : Pecora

Familiy : Bovidae

Sub Family : Caprinae

Genus : Capra

Spesies : Capra hircus

16

2.2.3. Karakteristik Kambing Peranakan Etawah

Kambing PE memiliki karakteristik tubuh yang besar dengan

bobot badan kambing jantan dan betina dapat mencapai 90 dan 60 kg.

Kambing PE dengan umur potong 10-12 bulan dapat menghasilkan

bobot potong 65-70 kg (Direktorat Jenderal Bina Produksi Peternakan,

2003). Kambing PE merupakan kambing tipe dwiguna, yaitu sebagai

penghasil daging dan susu (perah). Peranakan yang penampilannya

mirip kambing Kacang disebut Bligon atau Jawa Randu yang

merupakan tipe pedaging (Pamungkas et al., 2009).

Ciri-ciri spesifik kambing PE antara lain bentuk hidung benguk,

panjang telinga 25-30 cm menggantung ke bawah dan sedikit kaku,

warna rambut bervariasi, kuping, kaki dan rambut yang panjang,

memiliki ambing yang besar, dan produksi susu tinggi (Direktorat

Jenderal Bina Produksi Peternakan, 2003).

Gambar 2.2 Kambing Peranakan Etawah (PE) (Ditjen Peternakan dan

Kesehatan Hewan, 2015)

2.3. Kolagen

Kolagen merupakan komponen struktural utama dari jaringan

pengikat putih (white connective tissue) yang meliputi hampir 30% dari total

protein pada jaringan organ tubuh vertebrata dan invertebrata (Poppe, 1992).

Pada mamalia, kolagen terdapat di kulit, tendon, tulang rawan dan jaringan

17

ikat. Demikian juga pada burung dan ikan, sedangkan pada invertebrata

kolagen terdapat pada dinding sel (Bailey dan Light, 1989). Kolagen

termasuk dalam golongan protein fibril. Molekul protein ini terdiri atas

beberapa rantai polipeptida yang memanjang dan dihubungkan satu dengan

yang lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk serat yang

stabil (Fatimah, 2008).

Tabel 2.4 Penyebaran Kolagen dalam Jaringan Hewan Mamalia (Ward dan

Court, 1977)

Jenis jaringan Kolagen (%)

Kulit 89

Tulang 24

Tendon 85

Aorta 23

Hati 2

Otot 2

Usus besar 18

Lambung 23

Ginjal 5

Kolagen tersusun atas triple helix dari tiga rantai α polipeptida.

Struktur triple helix kolagen berasal dari tiga asam amino utama, yakni

glycine, proline, dan hydroxyproline (Lodish et al., 2000). Kolagen

mengandung sekitar 33% glisin, 21% prolin, dan 14% hidroksiprolin, suatu

asam amino yang dihasilkan melalui modifikasi pasca translasi residu prolin

(Smith dkk., 2000).

Molekul dasar pembentuk kolagen disebut tropokolagen yang

mempunyai struktur batang dengan BM 300.000, dimana di dalamnya

terdapat tiga rantai polipeptida yang sama panjang, bersama-sama

membentuk struktur heliks. Setiap tiga rantai polipeptida dalam unit

tropokolagen membentuk struktur heliks tersendiri, bersama-sama dengan

ikatan hidrogen antara gugus NH dari residu lisin pada rantai yang satu

dengan gugus CO pada rantai lainnya. Cincin pirolidin, prolin dan

hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida dan memperkuat

ikatan triple heliks (Wong, 1989).

18

Kolagen murni sangat sensitif terhadap reaksi enzimatis dan kimiawi.

Perlakuan alkali menyebabkan kolagen mengembang dan menyebar, yang

sering dikonversi menjadi gelatin. Disamping pelarut alkali, kolagen juga

larut dalam pelarut asam (Bennion, 1980). Menurut Poppe (1977), konversi

kolagen yang bersifat tidak larut dalam air menjadi gelatin yang larut dalam

air merupakan transformasi penting dalam pembuatan gelatin. Tulang atau

kulit agar dapat diesktraksi kolagennya harus diberi perlakuan awal.

Ekstraksi tersebut dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen diantara

ketiga rantai tropokolagen menjadi tiga rantai bebas, dua rantai saling

berikatan, dan satu rantai bebas, serta tiga rantai yang masih berikatan.

Perlakuan pemanasan atau penambahan zat seperti asam, basa, urea,

kalsium dan permanganat dapat menyebabkan larutan tropokolagen

terdenaturasi. Tropokolagen yang terdenaturasi akan terdisosiasi menjadi

tiga komponen, yaitu α, β dan γ. Komponen α merupakan rantai tunggal

polipeptida dengan bobot molekul kurang lebih sepertiga dari bobot molekul

tropokolagen, sementara komponen β dan γ merupakan dimer dan trimer

yang dibentuk dari ikatan silang (Parker, 1982).

2.4. Asam Asetat

2.4.1. Definisi

Asam asetat atau lebih di kenal sebagai asam cuka (CH3COOH)

adalah suatu senyawa berbentuk cairan, tak berwarna, berbau

menyengat, memiliki rasa asam yang tajam dan larut di dalam air,

alkohol, gliserol, dan eter. Pada tekanan asmosferik, titik didihnya

mencapai 118,1oC. Pembuatan asam cuka melalui proses fermentasi

alkohol dan fermentasi asetat yang di dapat dari bahan kaya gula

seperti anggur, apel, nira kelapa, malt, gula dan lain sebagainya

(Anton, 2003).

Asam asetat merupakan pereaksi kimia dan bahan baku industri

yang penting untuk menghasilkan berbagai senyawa kimia. Asam

asetat digunakan dalam produksi polimer seperti polietilena tereftalat,

selulosa asetat, dan polivinil asetat, maupun berbagai macam serat dan

19

kain. Asam asetat digunakan sebagai pengatur keasaman dalam

industri makanan. Asam asetat encer juga sering digunakan sebagai

pelunak air di rumah tangga. Penggunaan asam asetat lainnya,

termasuk penggunaan dalam cuka yang relatif kecil (Setiawan, 2007).

Sedangkan asam asetat pekat bersifat korosif, sehingga

penggunaannya harus dengan penuh hati-hati. Asam asetat dapat

menyebabkan luka bakar, kerusakan mata permanen, serta iritasi pada

membran mukosa (Setiawan, 2007).

2.4.2. Sifat Fisika Asam Asetat

Sifat fisika dari asam asetat adalah bentuk cairan jernih, tidak

berwarna, berbau menyengat, pH asam, memiliki rasa asam yang

sangat tajam, mempunyai titik beku 16,6oC, titik didih 118,1

oC, larut

dalam air, alkohol, dan eter. Asam asetat di buat dengan fermentasi

alkohol oleh bakteri Acetobacter. Pembuatan dengan cara ini bisa

digunakan dalam pembuatan cuka. Asam asetat mempunyai rumus

molekul CH3COOH dan bobot molekul 60,05 mg (Depkes RI, 1995).

2.4.3. Sifat Kimia Asam Asetat

Asam asetat adalah pelarut protik hidrofilik (polar), mirip seperti

air dan etanol. Asam asetat bercampur dengan mudah dengan pelarut

polar atau nonpolar lainnya seperti air, kloroform dan heksana. Sifat

kelarutan dan kemudahan bercampur dari asam asetat ini membuatnya

digunakan secara luas dalam industri kimia dan laboratorium (Hart,

2003).

Asam asetat mudah menguap di udara terbuka, mudah terbakar,

dan dapat menyebabkan korosif pada logam. Asam asetat jika di

reaksikan dengan karbonat akan menghasilkan karbon dioksida.

Penetapan kadar asam asetat biasanya menggunakan basa natrium

hidroksida, dimana 1 ml natrium hidroksida 1 N setara dengan 60,05

mg CH3COOH (Depkes RI, 1995).

20

Asam asetat mudah menguap sehingga penyimpanannya harus

dengan wadah yang tertutup rapat, diletakkan di tempat yang terhindar

dari sinar matahari lansung dan pada suhu ruangan atau tidak lebih

dari 40oC (Depkes RI, 1995).

21

BAB III

METODOLOGI PENELITIAN

3.1. Lokasi dan Waktu Penelitian

Penelitian dilaksanakan pada bulan Januari sampai Juni 2018 di

Laboratorium Kimia Obat Program Studi Farmasi Fakultas Ilmu Kesehatan

Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah Jakarta.

3.3. Alat dan Bahan

3.3.1. Alat

Alat yang digunakan dalam penelitian ini meliputi alumunium

foil, gunting, silet, lemari pendingin, freezer, batang pengaduk,

homogenizer, magnetic stirrer, pipet tetes, cawan porselen, tanur

listrik, Atomic Absorption Spectrophotometri, pipa kapiler, desikator,

cetakan gelatin [Lion Star], erlenmeyer [Duran], gelas beker [Duran],

corong butchner [Iwaki], gelas ukur [Iwaki], vacuum filtration [Ulvac

DTC-21], kertas saring [Whatman No. 1], pH meter universal

[Merck], labu ukur [Pyrex], hot plate [Cimarec], water bath [Eyela],

oven [Memmert], timbangan analitik [Kern], TAXT2 Texture

Analyzer Stable Micro System, Viscometer Haake, dan Beckman

Amino Acid Analyzer Model 119 CL.

3.3.2. Bahan

Bahan yang digunakan dalam penelitian ini meliputi kulit

kambing PE, aquadest, asam sulfat, asam asetat glasial, asam klorida

0,2 N, asam nitrat, natrium hidroksida, phosphate buffer, asam borat

4%.

22

3.3. Tahapan Penelitian

3.3.1. Penyiapan Bahan Baku

Bahan baku yang digunakan dalam penelitian ini adalah kulit

kambing etawah jantan berumur 1-1,5 tahun yang didapatkan dari

Tempat Pemotongan Bang Kitul di Jalan Masjid Al-Ahyar, jalan

tembusan Gandul-Cinere, Depok, Jawa Barat. Kulit yang diperoleh

dimasukkan dalam kantung plastik dan dimasukkan ke dalam freezer

pada suhu -5°C untuk mencegah pembusukan.

3.3.2. Proses Buang Bulu dan Lemak

Digunakan proses buang bulu secara pemanasan. Kulit

dicelupkan kedalam suhu 80-100°C selama 10 detik kemudian dengan

benda tumpul dikerok sampai bulu terlepas semua dari kulit, dan

untuk bulu halus yang masih tertinggal dapat digunakan silet.

Kemudian lemak yang masih tertinggal dibersihkan dan kulit dipotong

kecil-kecil.

3.3.3. Proses Hidrolisis

Bahan baku kulit tanpa bulu dan lemak ditimbang sebanyak 50

gram. Dimasukkan ke dalam wadah yang berisi larutan curing asam

sebanyak 1 liter sesuai konsentrasi yang telah ditentukan (9%, 12%

dan 15%). Selanjutnya disimpan selama 48 jam pada lemari pendingin

suhu ± 5°C. (Said dkk., 2011).

3.3.4. Proses Penetralan

Setelah hidrolisis selesai, dialirkan dengan air hingga kondisinya

pada suasana netral (pH 7). Bahan baku kulit ditiriskan. Kemudian

dimasukkan ke dalam erlemenyer dan ditambah dengan aquadest

hingga terendam dengan sempurna. Tutup dengan aluminium foil

kemudian dimasukkan ke dalam water bath untuk menjalani proses

ekstraksi (Said dkk., 2011).

23

3.3.5. Proses Ekstraksi Gelatin

Proses ekstraksi kulit secara keseluruhan berlangsung pada suhu

60-70°C dengan tiga tahapan. Masing-masing tahapan dilakukan

selama tiga jam dengan volume aquadest 150 ml, 100 ml dan 75 ml.

Proses ekstraksi pada kondisi yang sama akan dilalui oleh keseluruhan

unit konsentrasi asam asetat (9%, 12% dan 15%). Kemudian

dilakukan penyaringan untuk menghasilkan fraksi gelatin cair

(Zilhadia et al., 2018).

Gelatin cair dalam beker glass kemudian dipekatkan dalam oven

suhu 70°C selama 2 jam. Selanjutnya didinginkan dalam lemari

pendingin suhu ± 5°C sampai membentuk gel. Dituang pada cetakan

gelatin untuk selanjutnya dikeringkan di dalam oven suhu 60°C

hingga menjadi lembaran gelatin padat. Selanjutnya dikemas dengan

plastik klip untuk dilakukan uji kualitas (Zilhadia et al., 2018).

3.3.6. Sifat Fisikokimia Gelatin

1) Nilai Rendemen (AOAC, 2000)

Nilai rendemen merupakan parameter penting untuk dapat

mengetahui tingkat efisiensi dari proses pengolahan. Selain itu

dapat digunakan untuk analisis finansial dimana dapat

diperkirakan jumlah bahan baku untuk memproduksi produk

dalam jumlah tertentu (Huda dkk., 2013). Bahan baku kulit dalam

keadaan bersih ditimbang untuk menentukan berat awal bahan

baku (gram) (B). Setelah gelatin yang sudah kering didapatkan

kemudian ditimbang untuk menentukan berat akhir produk (gram)

(A) (Said dkk., 2011). Nilai rendemen selanjutnya dihitung

dengan persamaan AOAC (2000):

( ) ( )( )

( )( )

24

2) Uji Kadar Air (FI IV, 1995)

Penetapan kadar air gelatin dilakukan dengan metode

gravimetric. Wadah cawan porselen kosong dioven pada suhu

105°C selama 30 menit, didinginkan dalam desikator. Sampel ± 1

gram dimasukkan ke dalam cawan, dioven pada suhu 105 ± 2°C

selama 3 jam dan ditimbang. Lanjutkan pengeringan dan timbang

pada jarak 1 jam sampai perbedaan antara kedua penimbangan

berturut-turut tidak lebih dari 0,25%. Kadar air dihitung dengan

persamaan:

( ) ( ) ( )

( )

Dimana:

m0 = Berat sampel (g)

m1 = Berat awal sampel dan cawan (g)

m2 = Berat akhir sampel dan cawan (g)

3) Uji Kadar Abu (FI IV, 1995)

Wadah cawan kosong dioven pada suhu 105°C selama 30

menit. Kemudian gelatin ditimbang sebanyak 1 gram. Dipijarkan

dalam tanur bersuhu 550°C. Proses tanur dilakukan selama

kurang lebih 5 jam sampai semuanya berubah warna menjadi abu-

abu. Selanjutnya ditimbang dengan memperhitungkan berat

cawan dan sampel awal. Nilai kadar abu dihitung dengan

menggunakan rumus:

( ) ( )

( )

4) Uji Kandungan Logam Berat (Pb) (SNI, 1998)

Analisis dilakukan terhadap logam Pb menggunakan

metode dekstruksi (SNI, 1998). Sebanyak 2 g dimasukkan ke

dalam oven 105°C selama 2 jam, selanjutnya diabukan dalam

tanur suhu 550°C selama 6 jam. Sampel didekstruksi dengan

25

penambahan 5 ml asam nitrat pekat di atas penangas, kemudian

dipekatkan menjadi 1 ml. Sampel didestruksi kembali dengan

penambahan 5 ml asam klorida pekat dan dipekatkan kembali.

Larutan pekat diencerkan dalam labu takar 100 ml. Sampel

dianalisis menggunakan Atomic Absorption Spectrometry.

5) Uji Nilai pH (GMIA, 2013)

Larutan gelatin dengan konsentrasi 1,5% (b/v) disiapkan

dengan larutan aquades. Kemudian larutan didiamkan selama 1-3

jam. Larutan sampel dipanaskan pada suhu 65°C dan

dihomogenkan dengan magnetic stirrer. Selanjutnya diukur

derajat keasamannya pada suhu 35°C dengan pH meter. Sebelum

dilakukan pengujian, pH meter dilakukan kalibrasi asam, netral

dan basa terlebih dahulu.

6) Kekuatan Gel (GMIA, 2013)

Dibuat larutan gelatin dengan konsentrasi 6,67% (b/v).

Diaduk menggunakan magnetic stirrer kemudian larutan tersebut

dibiarkan pada suhu ruang selama 1-3 jam agar gelatin dapat

menyerap air dan mengembang. Selanjutnya dipanaskan pada

suhu 65°C selama 15 menit dan sesekali diaduk. Lalu disimpan di

dalam kulkas pada suhu ± 5°C selama 16-18 jam. Pengukuran

kekuatan gel dilakukan dengan alat TAXT2 Texture Analyzer

Stable Micro System.

7) Uji Viskositas (AOAC, 2000)

Viskositas gelatin diukur dengan cara larutan gelatin dibuat

pada konsentrasi 6,67% (b/v). kemudian diaduk menggunakan

magnetic stirrer dan biarkan 1-3 jam pada suhu ruang.

Selanjutnya dipanaskan pada suhu 60°C selama 30 menit agar

melarut sempurna. Viskositas (mPa.s) ditentukan dengan alat

26

Viscometer Haake dengan spindle nomor 2 pada suhu 30 ± 0,50C

kecepatan 90 rpm.

8) Uji Kadar Protein (SNI, 1992)

Penentuan kadar protein dilakukan dengan metode Kjeldahl.

Sampel sebanyak 1 gram dimasukkan ke dalam tabung Kjeldahl

lalu ditambahkan 1 g campuran Selenium dan 12 ml asam sulfat

pekat. Nyalakan Kjel Digester K-466 kemudian didekstruksi pada

suhu ±420°C selama 2 jam. Hasil destruksi kemudian didinginkan

dan ditambahkan aquadest 25 ml dalam erlenmeyer. Selanjutnya

ditambahkan 3 tetes indikator PP 1% dan 50 ml natrium

hidroksida 40%. Didestilasi dengan Buchi Distillation unit K-355

dan dititrasi dengan asam klorida 0,2 N hingga titik akhir atau

berubah warna. Kadar nitrogen total dihitung dengan

menggunakan rumus:

( ) ( )

( ) ( )

9) Uji Komposisi Asam Amino (Rohman dkk., 2007)

Komposisi asam amino ditentukan dengan menggunakan

sampel sebanyak 0,1 g dihidrolisis dengan campuran HCl 6 N

sebanyak 5 ml pada suhu 110°C selama 22 jam. Sampel yang

telah dihidrolisis kemudian didinginkan dan difiltrasi

menggunakan filter 0,45µm. Lalu filtrat yang dihasilkan

digenapkan volumenya dengan aquabidest hingga 50 ml didalam

labu ukur. Sebanyak 500 µl filtrat ditambahkan 40 µm AABA,

dan 460 µl aqubidest. Kemudian pipet kembali sebanyak 10 µl

larutan dan tambahkan 70 µl AccQ-Fluor Borate lalu divortex.

Tambahkan 20 µl reagent fluor A, vortex kembali dan diamkan

selama 1 jam. Inkubasi pada suhu 55°C selama 10 jam.

27

Selanjutnya dianalisa dengan menggunakan Beckman Amino Acid

Analyzer Model 119 CL.

10) Uji Mikroba (SNI, 2015)

Analisis total bakteri dilakukan secara aseptik, sampel

gelatin ditimbang sebanyak 10 ± 0,1 gram lalu masukkan ke

dalam larutan penyangga Butterfield phosphate, kemudian kocok

perlahan menggunakan shaker. Masukkan 1 ml larutan sampel

gelatin ke dalam cawan petri diikuti dengan 15 ml media PCA

cair (44-47oC) yang terlah steril, lalu goyangkan cawan petri agar

sampel menyebar merata. Balikkan cawan petri lalu diinkubasi

pada suhu 30oC selama 72 ± 3 jam. Koloni yang tumbuh diamati

dan dihitung jumlahnya untuk memperoleh Total Plate Count

(TPC) dengan jumlah koloni per cawan petri antara 10-300,

dengan rumus sebagai berikut:

TPC (Koloni/ml) = Jumlah koloni per cawan x (1/(faktor

pengenceran)

3.4. Analisis Statistik

Dari beberapa parameter yang diujikan yaitu nilai rendemen, dan

kandungan mikroba dilakukan analisis statistik dengan Software SPSS.

28

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

4.1. Pembuatan Lembaran Gelatin Kulit Kambing Peranakan Etawah

Berdasarkan cara pembuatannya gelatin terbagi menjadi dua tipe,

yaitu gelatin tipe A dan tipe B. Pada penelitian ini, gelatin yang dihasilkan

termasuk kedalam gelatin tipe A, dimana pada proses pengolahannya

dilakukan hidrolisis asam menggunakan larutan asam asetat dengan

konsentrasi 9%, 12% dan 15%.

Menurut Wolf (2003), proses pembuatan gelatin terdiri dari tiga tahap,

yaitu:

1. Tahap pra-perlakuan bahan baku

2. Tahap hidrolisis dan ekstraksi gelatin dari bahan baku

3. Tahap pemurnian dan pengeringan gelatin

Pada tahap pra-perlakuan, dilakukan proses pembersihan bahan baku

dari bulu, sisa daging dan lemak yang masih menempel pada kulit kambing.

Proses pembersihan dilakukan dengan cara pemanasan menggunakan air

pada suhu 80-100°C selama 10 detik. Perendaman dengan air panas ini

bertujuan untuk mempercepat proses pelepasan bulu (unhairing) dari bahan

baku kulit. Hasil kulit yang sudah bersih, kemudian dipotong kecil-kecil

untuk memperluas permukaan kulit, sehingga reaksi berlangsung lebih cepat

(Junianto et al., 2006).

Tahap selanjutnya, yaitu proses hidrolisis gelatin menggunakan

larutan asam asetat dengan konsentrasi 9%, 12% dan 15% yang didiamkan

selama 48 jam pada lemari pendingin dengan suhu ±5°C. Proses hidrolisis

bertujuan untuk mengkonversi kolagen menjadi gelatin dengan adanya

interaksi hidrolisis antara ion H+ dari asam dengan kolagen, sehingga

struktur kolagen menjadi pecah dan jumlah kolagen pada bahan akan

menurun (Kusumawati et al., 2008). Kolagen adalah jenis protein fibril yang

terbentuk atas tropokolagen dengan tiga rantai polipeptida. Tropokolagen

29

dapat terdenaturasi dengan adanya asam, basa dan suhu pemanasan.

Penggunaan asam akan memecah rantai triple helix serat kolagen menjadi

rantai tunggal. Rantai tunggal asam amino yang dihasilkan dari hidrolisis

kolagen adalah rangkaian asam amino Gly-X-Y (Gly-Pro-Hypro).

Penggunaan asam asetat dipilih karena lebih ekonomis dan waktu yang

dibutuhkan untuk menghidrolisis serat kolagen relatif lebih singkat. Selain

itu, gelatin yang dihasilkan juga lebih baik dengan warna yang tidak gelap

dan bau yang tidak menyengat (Agustin dan Sompie, 2015). Perbedaan

konsentrasi pada larutan asam dimaksudkan untuk melihat konsentrasi

optimal dalam menghasilkan gelatin dengan nilai rendemen tertinggi.

Kulit yang telah dihidrolisis kemudian dinetralkan menggunakan air

mengalir hingga mencapai pH netral (6-7), karena pada pH tersebut

merupakan titik isoelektrik dari komponen protein non-kolagen pada kulit,

sehingga mudah terkoagulasi dan dihilangkan (Martianingsih, 2009).

Selanjutnya dilakukan proses ekstraksi gelatin menggunakan air dengan

suhu 60-70°C selama 9 jam. Pemanasan dilakukan dengan tujuan untuk

melarutkan gelatin dengan air hangat (T>40oC) (Ross-Murphy, 1991).

Selain itu, pemanasan pada suhu tersebut akan memecah serabut triple helix

menjadi rantai tunggal yang lebih panjang, sehingga gelatin yang dihasilkan

menjadi lebih banyak (Junianto, 2006).

Gelatin cair yang merupakan hasil dari ekstraksi gelatin kemudian

disaring untuk menghilangkan pengotor. Lalu filtrat jernih yang diperoleh

dipekatkan pada oven dengan suhu 70oC selama 2 jam. Hal ini bertujuan

untuk mempercepat proses pengeringan gelatin dengan cara meningkatkan

total solid yang ada pada larutan gelatin tersebut (Kurniadi, 2009). Filtrat

yang telah dipekatkan kemudian didinginkan dalam lemari pendingin

dengan suhu ± 5°C sampai membentuk gel. Gel kemudian dituang pada

cetakan untuk selanjutnya dikeringkan dalam oven dengan suhu 60°C

hingga menjadi lembaran gelatin padat. Gelatin yang dihasilkan selanjutnya

dilakukan karakterisasi sifat fisika kimia berdasarkan persyaratan standar

SNI, USP dan GMIA.

30

Nilai rendemen yang dihasilkan dari gelatin kulit kambing PE

menggunakan hidrolisis asam asetat dengan konsentrasi 9%, 12% dan 15%

berturut-turut adalah 4,3±1,27%, 4,53±1,22% dan 5,33±2,92%. Sompie et

al. (2012) menyatakan bahwa semakin tinggi konsentrasi asam asetat

semakin banyak rendemen gelatin yang dihasilkan. Nilai rendemen gelatin

tertinggi didapatkan pada konsentrasi 15%, yaitu sebesar 5,33±2,92%.

Kenaikan rendemen gelatin pada proses asam ini terjadi karena proses

pembukaan struktur kolagen yang mengakibatkan struktur kolagen menjadi

semakin mengembang dan terbuka, seiring dengan kenaikan konsentrasi

asam asetat yang digunakan. Tingkat pembukaan struktur kolagen yang

semakin tinggi menyebabkan ion H+ dari asam asetat menghidrolisis

kolagen dari rantai triple helix menjadi single helix juga meningkat,

sehingga jumlah kolagen yang terekstrak menjadi gelatin semakin banyak.

Tinggi rendahnya rendemen gelatin yang didapatkan dipengaruhi oleh

lamanya proses perendaman dan konsentrasi larutan asam yang digunakan

dalam proses hidrolisis (Saleh dkk., 2002). Semakin besar rendemen yang

dihasilkan maka semakin efisien perlakuan yang diterapkan dengan tidak

mengesampingkan sifat-sifat lain.

4.2. Sifat Fisikokimia Gelatin

4.2.1. Organoleptik

Hasil uji organoleptik gelatin dari kulit kambing PE dengan

hidrolisis menggunakan asam asetat pada konsentrasi 9%, 12% dan

15% terhadap bentuk, warna dan bau dapat dilihat pada Tabel 4.1.

Tabel 4.1 Hasil Uji Organoleptik Gelatin Kulit Kambing PE

No. Konsentrasi Bentuk Warna Bau

1. 9% Lembaran tipis Bening, agak kekuningan Khas, lemah



Uji organoleptik mengacu pada pemerian gelatin menurut

Handbook of Pharmaceutical Excipients 6th Edition tahun 2009.

Pemerian gelatin adalah berwarna kuning lemah, rapuh, tidak berbau

31

dan tidak berasa. Berbentuk lembaran transparan, serpihan, dan

butiran, atau seperti bubuk kasar (Rowe, Raymon C. et al., 2009).

Berdasarkan tabel di atas, organoleptik gelatin yang dihasilkan

dari kulit kambing PE dengan hidrolisis asam asetat konsentrasi 9%,

12% dan 15% adalah berbentuk lembaran tipis, terkesan bening,

berwarna agak kekuningan dan berbau khas lemah. Sehingga dapat

dikatakan bahwa gelatin kulit kambing PE yang diperoleh

menghasilkan karakteristik yang baik dan sudah memenuhi syarat

pemerian gelatin menurut Handbook of Pharmaceutical Excipients 6th

Edition.

4.2.2. Kadar Air

Air dapat mempengaruhi penampakan, tekstur, cita rasa serta

mutu bahan pangan (Winarno, 2002). Kadar air gelatin akan

berpengaruh terhadap daya simpan, karena erat kaitannya dengan

aktivitas metabolisme yang terjadi selama gelatin tersebut disimpan,

seperti aktivitas enzim, aktivitas mikroba dan aktivitas kimiawi, yaitu

terjadinya ketengikan dan reaksi-reaksi non-enzimatik, sehingga

menimbulkan perubahan sifat-sifat organoleptik dan nilai mutunya

(Rachmania dkk, 2013). Hasil uji kadar air dapat dilihat pada Tabel

4.2.

Tabel 4.2 Hasil Uji Kadar Air Gelatin Kulit Kambing PE

No. Gelatin Kadar Air

1. Konsentrasi 9% 5,67 ± 0,51%

2. Konsentrasi 12% 8,33 ± 0,23%

3. Konsentrasi 15% 8,77 ± 0,1%

4. Standar Nasional Indonesian (SNI) ≤ 16%

Hasil uji kadar air gelatin dari kulit kambing PE dengan

hidrolisis menggunakan asam asetat konsentrasi 9%, 12% dan 15%

berturut-turut diperoleh 5,67±0,51%, 8,33±0,23% dan 8,77±0,1%.

Syarat kadar air menurut SNI No. 06-3735 Tahun 1995 adalah

32

maksimum 16%, sehingga kadar air pada gelatin yang dihasilkan

sudah memenuhi persyaratan. Sifat dan kemampuan bahan dalam

menarik air, serta proses pengeringan yang dilakukan dapat

menentukan tinggi rendahnya kadar air suatu bahan (Hasan, 2007).

4.2.3. Kadar Abu

Nilai kadar abu suatu bahan menunjukkan besarnya jumlah

mineral yang terkandung dalam bahan tersebut (Apriyantono, 1989).

Kadar abu merupakan salah satu cara untuk mengetahui kemurnian

suatu bahan. Penentuan kadar abu dimaksudkan untuk mengetahui

kandungan komponen yang tidak mudah menguap (komponen

anorganik atau garam mineral) yang tetap tinggal pada pembakaran

dan pemijaran senyawa organik (Nurilmala, 2006). Hasil uji kadar abu

dapat dilihat pada Tabel 4.3.

Tabel 4.3 Hasil Uji Kadar Abu Gelatin Kulit Kambing PE

No. Gelatin Kadar Abu

1. Konsentrasi 9% 0,53 ± 0,05%

2. Konsentrasi 12% 0,73 ± 0,09%

3. Konsentrasi 15% 0,27 ± 0,14%

4. Standar Nasional Indonesian (SNI) ≤ 3,25%

Persyaratan kadar abu menurut SNI (1995) adalah maksimum

3,25%. Berdasarkan tabel di atas, hasil uji kadar abu gelatin kulit

kambing PE dari ketiga konsentrasi masih masuk ke dalam rentang

yang diperbolehkan. Tinggi rendahnya kadar abu suatu bahan antara

lain disebabkan oleh kandungan mineral yang berbeda pada sumber

bahan baku dan juga dapat dipengaruhi oleh proses demineralisasi

pada saat pembuatan (Sudarmaji, 1995). Semakin rendah kadar abu

suatu bahan, maka semakin tinggi kemurniannya (Rachmania dkk,

2013).

33

4.2.4. pH

Nilai pH gelatin merupakan salah satu parameter penting dalam

standar mutu gelatin. Pengukuran nilai pH larutan gelatin penting

dilakukan karena pH larutan gelatin mempengaruhi sifat-sifat yang

lainya seperti viskositas dan kekuatan gel. Gelatin dengan pH netral

sangat baik untuk produk daging, farmasi, fotografi dan cat. Gelatin

dengan pH rendah akan sangat baik untuk digunakan dalam produk

jelly, sirop dan juice (Astawan et al., 2002). Hasil pengukuran derajat

keasaman gelatin (pH), dapat dilihat pada Tabel 4.4.

Tabel 4.4 Nilai pH Gelatin Kulit Kambing PE

No. Gelatin pH

1. Konsentrasi 9% 5,3 ± 0,02

2. Konsentrasi 12% 5,7 ± 0,03

3. Konsentrasi 15% 5,49 ± 0,1

4. United States Pharmacopeial 3,8 – 7,6

Dilihat dari tabel di atas, nilai pH yang diperoleh dari gelatin

kulit kambing PE dengan hidrolisis asam asetat konsentrasi 9%, 12%

dan 15% berturut-turut adalah 0,53 ± 0,05%, 0,73 ± 0,09% dan 0,27 ±

0,14%. Ketiganya masih berada dalam rentang persyaratan standar

mutu gelatin menurut United States Pharmacopeial tahun 2016, yaitu

3,8 – 7,6. Nilai pH gelatin ini sangat dipengaruhi oleh jenis larutan

perendam yang digunakan untuk mengekstrak gelatin tersebut

(Astawan dan Aviana, 2002).

4.2.5. Viskositas

Viskositas merupakan kemampuan menahan dari suatu cairan

untuk mengalir. Proses alir dari suatu zat cair dipengaruhi oleh

kekentalan atau viskositas yang terjadi akibat adanya adsorbsi dan

pengembangan koloid (Schrieber dan Gareis, 2007). Hasil uji

viskositas dapat dilihat pada Tabel 4.5.

34

Tabel 4.5 Hasil Uji Viskositas Gelatin Kulit Kambing PE

No. Gelatin Viskositas

1. Konsentrasi 9% 60,33 ± 0,57 mPa.s



4. GMIA 15-75 mPa.s

Nilai viskositas gelatin kulit kambing PE dengan hidrolisis asam

asetat konsentrasi 9%, 12% dan 15% berturut-turut sebesar

60,33±0,57 mPa.s, 57,66±2,3 mPa.s dan 53,33±1,52 mPa.s. Nilai

viskositas gelatin tertinggi diperoleh dari gelatin dengan konsentrasi

hidrolisis asam 9%. Berdasarkan data hasil diatas, nilai viskositas

gelatin ketiga konsentrasi masih masuk ke dalam rentang persyaratan

GMIA (2012), yaitu 15-75 mPa.s.

Nilai viskositas gelatin kulit kambing PE yang dihasilkan

menurun seiring dengan penambahan konsentrasi asam asetat yang

diberikan, hal ini diduga karena pada penambahan konsentrasi asam

asetat dapat menyebabkan rantai asam amino menjadi lebih pendek,

sehingga viskositas dari gelatin menjadi lebih rendah. Konsentrasi

larutan asam yang berbeda berpengaruh terhadap BM gelatin yang

dihasilkan (Hao et al. 2009). Semakin tinggi konsentrasi asam

semakin kuat penetrasi asam dalam memecah ikatan sekunder protein

sehingga terjadi hidrolisis yang menghasilkan poli/oligopeptida

dengan rantai lebih pendek dan BM yang lebih kecil sehingga

menghasilkan viskositas yang lebih kecil (Tabarestani 2010).

Pernyataan ini juga sesuai dengan Astawan et al., (2002) yang

menyatakan bahwa tinggi rendahnya viskositas gelatin dapat

dipengaruhi oleh interaksi hidronamik antar molekul gelatin, pH dan

konsentrasinya.

Tingginya rendahnya nilai viskositas gelatin sangat

berhubungan dengan berat molekul dan panjang rantai asam aminonya

(Songchotikunpan et al., 2007). Hal ini berarti semakin panjang rantai

35

asam amino maka nilai viskositas akan semakin tinggi, begitu pula

sebaliknya (Setiawati, 2009).

4.2.6. Kekuatan Gel

Salah satu sifat fungsional yang dimiliki gelatin adalah kekuatan

gel (Schrieber dan Gareis, 2007). Kekuatan gel gelatin menunjukkan

kemampuan gelatin dalam pembentukan gel, sehingga kekuatan gel

merupakan sifat fisik gelatin yang paling utama (Glicksman, 1969).

Sifat fisik tersebut dipengaruhi oleh konsentrasi bahan dan waktu

curing (Kolodziejska et al., 2003). Kekuatan gel juga sangat

berhubungan dengan pengaplikasian produk (Stainsby, 1977). Hasil

uji kekuatan gel dapat dilihat pada Tabel 4.6.

Tabel 4.6 Hasil Uji Kekuatan Gel Gelatin Kulit Kambing PE

No. Gelatin Kekuatan Gel

1. Konsentrasi 9% 166,3 ± 3,4 gBloom



4. GMIA 50-300 gBloom

Hasil pengukuran kekuatan gel gelatin kulit kambing PE dengan

variasi konsentrasi 9%, 12% dan 15% berturut-turut adalah sebesar

166,3±3,4 gBloom, 153,9±0,6 gBloom dan 140,8±0,4 gBloom. Nilai

kekuatan gel yang diperoleh dari ketiga konsentrasi ini masih berada

dalam kisaran standar mutu gelatin yang ada pada GMIA, yaitu

berkisar antara 50-300 gBloom.

Menurut Glicksman (1969), kekuatan gel dipengaruhi oleh

asam, alkali dan panas yang akan merusak struktur gelatin sehingga

gel tidak terbentuk. Penurunan nilai kekuatan gel disebabkan oleh

terjadinya proses pemutusan rantai polimer asam amino secara

berlebihan dengan meningkatnya konsentrasi asam, sehingga ikatan

antar molekul-molekul polimer penyusun kolagen yang terkonversi

36

menjadi gelatin terpecah menjadi rantai monomer yang sangat pendek

hingga akhirnya mengalami kerusakan dan menyebabkan proses

pembentukan gel menjadi terbatas (Said dkk., 2011).

Penggunaan konsentrasi bahan yang tinggi baik asam maupun

basa dalam proses produksi gelatin dapat menyebabkan nilai kekuatan

gel meningkat maupun menurun (Ockerman dan Hansen, 2000).

Tinggi rendahnya kekuatan gel diduga dipengaruhi oleh viskositas dan

pH, tingginya viskositas yang disertai dengan gel strength yang besar

menunjukkan bahwa panjangnya rantai asam amino mengandung

asam amino prolin dan hidroklisin yang banyak (Sarabia et al., 2000).

Berdasarkan standar GMIA (2012), kekuatan gel gelatin dengan

nilai 75-150 gBloom dapat diaplikasikan menjadi tablet, sedangkan

untuk cangkang kapsul lunak nilai kekuatan gel berkisar antara 150-

200 gram bloom.

4.2.7. Kadar Protein

Kadar protein merupakan salah satu syarat dalam penentuan

kualitas gelatin. Kadar protein gelatin menunjukkan kemurnian gelatin

yang diperoleh. Gelatin sebagai salah satu jenis protein konversi yang

dihasilkan melalui proses hidrolisis kolagen sehingga kadar protein

yang terkandung di dalamnya sangat tinggi (Sompie, 2015). Hasil

kadar protein dapat dilihat pada Tabel 4.7.

Tabel 4.7 Hasil Uji Kadar Protein Gelatin Kulit Kambing PE

No. Gelatin Kadar Protein

1. Konsentrasi 9% 99,58 ± 0,22%

2. Konsentrasi 12% 99,43 ± 0,42%

3. Konsentrasi 15% 99,62 ± 0,15%

Kadar protein pada gelatin kulit kambing PE konsentrasi 9%,

12% dan 15% berturut-turut sebesar 99,58±0,22%, 99,43±0,42% dan

99,62±0,15%. Menurut penelitian Rahmawati, dkk. (2016)

menyatakan, bahwa semakin tinggi kadar protein gelatin semakin baik

37

dan dapat dikatakan semakin murni gelatin tersebut. Menurut Keenan

dalam Rusli (2004) bahwa berdasarkan berat keringnya, gelatin terdiri

dari 98-99% protein.

Kadar protein yang tinggi berkaitan langsung dengan sifat fisik

gelatin seperti kekuatan gel dan viskositas. Gelatin yang memiliki

kadar protein tinggi mengindikasikan bahwa gelatin tersebut memiliki

mutu yang baik. Gelatin dengan kadar protein tinggi diharapkan dapat

memberikan tambahan zat gizi terhadap produk pangan olahan

selanjutnya (Sasmitaloka, et al., 2017).

Peningkatan kadar protein berkaitan dengan perubahan jumlah

struktur ikatan asam amino yang menyusun protein kolagen.

Tingginya jumlah protein yang larut menyebabkan kadar protein

dalam produk gelatin juga cenderung meningkat. Peningkatan

konsentrasi larutan akan meningkatkan kolagen yang terlarut.

Pemanasan yang berlanjut dalam proses ekstraksi setelah proses

curing akan semakin memudahkan kolagen mengalami proses

pelarutan atau solubilisasi (Wang et al., 2013).

4.2.8. Kandungan Logam Berat (Pb)

Analisis logam berat sangat penting bagi gelatin antara lain

untuk menentukan apakah gelatin tersebut aman digunakan, terutama

dikonsumsi dalam produk pangan atau obat-obatan.

Tabel 4.8 Hasil Uji Kandungan Logam Pb

No. Gelatin Kandungan Pb

1. Konsentrasi 9% Tidak terdeteksi



4. SNI ≤50 mg/kg

Berdasarkan data hasil tabel diatas, terlihat bahwa gelatin kulit

kambing PE sama sekali tidak terdeteksi adanya kandungan logam

berat (Pb). Hal ini menunjukkan, bahwa gelatin hasil penelitian

38

bersifat aman, dapat diaplikasikan dan dikonsumsi. Menurut SNI 06-

3735-1995 rentang kandungan logam berat maksimal 50 mg/kg.

4.2.9. Kandungan Mikroba

Uji kuantitatif mikrobiologi penting dilakukan untuk

mengetahui mutu bahan pangan. Total koloni bakteri gelatin yang

dihasilkan dari berbagai variasi konsentrasi dapat dilihat pada Tabel

4.9.

Tabel 4.9 Hasil Uji Kandungan Mikroba

No. Gelatin Kandungan Mikroba (colony/g)

1. Konsentrasi 9% 1,45 x 10^5 ± 0,07

2. Konsentrasi 12% 2,7 x 10^4 ± 0,14

3. Konsentrasi 15% 2,4 x 10^4 ± 0,14

4. USP 1000 cfu/g

Total koloni bakteri gelatin kulit kambing konsentrasi 9%, 12%

dan 15% berturut-turut, yaitu 1,45x10^5±0,07, 2,7x10^4±0,14 dan

2,4x10^4±0,14 colony/gram. Tingginya total koloni bakteri mungkin

dapat disebabkan oleh durasi masa simpan dan tempat penyimpanan

gelatin. Pertumbuhan mikroba terjadi dalam waktu singkat dan pada

kondisi tersedianya nutrient (air, protein, lemak, vitamin dan mineral)

sebagai sumber energi untuk berkembang biak (Djafar dan Rahayu,

2007). Buckle, et al. (2007), menyatakan bahwa mikroba

membutuhkan air untuk per-tumbuhannya yang berperan dalam reaksi

metabolik dalam sel. Semakin lama masa simpan, semakin besar

tingkat pertumbuhan mikroba (Komariah dkk., 2008).

4.2.10. Komposisi Asam Amino

Analisis asam amino bertujuan untuk mengidentifikasi jenis asam

amino serta pengaruh perlakuan pemanasan terhadap komposisi asam

amino gelatin. Komposisi asam amino dalam gelatin sangat bervariasi

tergantung pada sumber kolagen tersebut, spesies hewan penghasil

39

dan jenis kolagen (Ward dan Courts, 1977). Komposisi asam amino

gelatin kulit kambing PE dapat dilihat pada Tabel 4.10.

Tabel 4.10 Komposisi Asam Amino

No. Asam Amino Gelatin Kulit Kambing

PE (%)

Gelatin Sapi Komersial

(%)

1. L-Valin 2,37 2,35

2. L-Tirosin 0,76 0,11

3. L-Threonin 2,51 1,9

4. L-Serin 3,67 3,25

5. L-Prolin 15,23 13,78

6. L-Lisin 5,2 2,91

7. L-Leusin 3,01 2,8

8. L-Isoleusin 1,41 1,23

9. L-Histidin 0,66 0,56

10 L-Fenilalanin 2,49 1,34

11. L-Arginin 8,94 5,38

12. L-Asam Aspartat 5,96 4,93

13. L-Alanin 9,22 12,89

14. Glisin 27,41 38,82

15. L-Asam Glutamat 11,06 8,29

Total 100

[*Sumber : Balti et al., 2010]

Tabel diatas menunjukkan bahwa, komposisi asam amino utama

yang diperoleh adalah glisin (27,41%), prolin (15,23%), asam

glutamat (11,06%), alanin (9,22%) dan arginin (8,94%). Kandungan

asam amino glisin dan prolin lebih tinggi dibandingkan asam amino

lainnya. Hal ini sesuai dengan pernyataan Yustika (2000), yaitu

susunan asam amino gelatin hampir mirip dengan asam amino

kolagen, yang mana glisin merupakan asam amino utama dan

berkontribusi sebesar 2/3 dari seluruh asam amino yang

menyusunnya, sementara itu 1/3 asam amino yang tersisa diisi oleh

prolin dan hidroksiprolin. Asam amino yang paling banyak dikandung

gelatin adalah glisin, sementara asam amino yang paling sedikit

adalah tirosin. Gelatin tidak dapat digolongkan sebagai protein yang

lengkap, karena di dalam gelatin tidak terdapat asam amino triptofan


40

Asam amino prolin pada gelatin kulit kambing PE lebih tinggi

dibandingkan gelatin sapi komersial. Namun, asam amino glisin pada

gelatin komersial lebih tinggi dibandingkan gelatin kulit kambing PE.

Perbedaan komposisi asam amino ini disebabkan karena bahan baku

yang digunakan berbeda sehingga komposisi yang dihasilkan juga

berbeda. Komposisi asam amino gelatin bergantung pada sumber

kolagen, spesies hewan penghasil dan jenis kolagen (Ward dan

Courts, 1977).

Tabel 4.11 Persyaratan Standar Mutu Gelatin dibandingkan dengan

Gelatin yang dihasilkan

Parameter Persyaratan

Standar Mutu

Gelatin

Gelatin yang dihasilkan

9% 12% 15%

Organoleptik Berwarna

kuning lemah,

rapuh, tidak

berbau dan tidak

berasa.

Berbentuk

lembaran

transparan,

serpihan, dan

butiran, atau

seperti bubuk

kasar (a)

Berbentuk

lembaran

tipis,

berwarna

agak

kekuningan

dan berbau

khas lemah

Berbentuk

lembaran

tipis,

berwarna

agak

kekuningan

dan berbau

khas lemah

Berbentuk

lembaran

tipis,

berwarna

agak

kekuningan

dan berbau

khas lemah

Kadar Air ≤16% (d)

5,67% 8,33% 8,77%

Kadar Abu ≤3,25% (d)

0,53% 0,73% 0,27%

pH 3,8 – 7,6 (b)

5,3 5,7 5,49

Viskositas 15 – 75 mPa.s (c)

60,33 mPa.s 57,66 mPa.s 53,33 mPa.s

Kekuatan

Gel

50 – 300

gBloom (c)

166,3 gBloom

153,9 gBloom 140,8 gBloom

Kandungan

Logam (Pb)

≤50 mg/kg (d)

Negative Negative Negative

Kandungan

Mikroba

Max 1000 cfu/g (b), (c)

1,45x10^5 2,7x10^4 2,4x10^4

[* (a)

Persyaratan Standar Mutu Gelatin berdasarkan HOPE (2009); (b)

USP (2016);

(c) GMIA (2012);

(d) SNI (1995)]

41

BAB V

KESIMPULAN DAN SARAN

5.1. Kesimpulan

1. Nilai rendemen gelatin yang dihasilkan menggunakan hidrolisis asam

asetat 9%, 12% dan 15% berturut-turut adalah 4,3±1,27%, 4,53±1,22%

dan 5,33±2,92%. Kenaikan asam asetat untuk hidrolisis 9%, 12% dan

15% tidak berpengaruh signifikan terhadap nilai rendemen (P>0,05).

2. Uji organoleptik, kadar air, kadar abu, nilai pH, viskositas, kekuatan gel,

kadar protein, kandungan logam berat (Pb) gelatin sudah memenuhi

persyaratan Standar Nasional Indonesia (SNI), U.S. Pharmacopeial

Convention (USP) dan Gelatin Manufacturers Institute of America

(GMIA), sedangkan uji kandungan mikroba gelatin tidak memenuhi

persyaratan.

3. Komposisi asam amino utama yang diperoleh adalah glisin (27,41%),

prolin (15,23%), asam glutamat (11,06%), alanin (9,22%) dan arginin

(8,94%).

5.2. Saran

1. Perlu dilakukan proses optimalisasi terkait waktu dan suhu penyimpanan

pada proses hidrolisis menggunakan asam asetat.

2. Perlu dilakukan evaluasi kembali terkait karakteristik kandungan

mikroba pada gelatin yang dihasilkan untuk meminimalisasi

pertumbuhannya mikroba.

42

DAFTAR PUSTAKA

Agustin, A., T. 2013. Gelatin Ikan: Sumber, Komposisi Kimia dan Potensi

Pemanfaatannya. Dalam Jurnal Media Teknologi Hasil Perikanan. Sulawesi

Utara: Universitas Sam Ratulangi.

Agustin, A., T. 2015. Kajian Gelatin Kulit Ikan Tuna (Thunnus albacares) yang

diproses menggunakan Asam Asetat. Sulawesi Utara: Universitas Sam

Ratulangi.

Anton, A. 2003. Dasar-dasar Mikrobiologi Industri. Jakarta: Depdikbud.

Apriyantono, dkk. 1989. Petunjuk Analisa Pangan. PAU Pangan dan Gizi. Institut

Pertanian Bogor.

Arnesen, J, A., and A, Gildberg. 2002. Preparation and characcterization gelatin

from the skin of harp seal (Phoca groendlandica). J. Bioresource

Technology 82 191-194.

Association of Official Analytical Chemists (AOAC). 2000. Official Methods of

Analysis of The Association of Official Analytical Chemists. Washington

DC: Association of Official Analytical Chemists.

Astawan, M dan T. Aviana. 2003. Pengaruh Jenis Larutan Perendaman Serta

Metode Pengeringan Terhadap Sifat Fisik, Kimia dan Fungsional Gelatin

dari Kulit Cucut. J. Teknologi dan Industry Pangan.

Ayudiarti et al. 2007. Pengaruh Konsentrasi Gelatin Ikan sebagai Bahan

Pengikat terhadap Kualitas dan Penerimaan Sirup. Dalam Jurnal

Perikanan. Jakarta: Pusat Riset Pengolahan Produk dan Sosial Ekonomi

Kelautan dan Perikanan.

Azwar, dkk. 2008. Pemanfaatan Tulang Ikan Nila (Oreochromis niloticus)

Sebagai Gelatin serta Aplikasi dalam Pembuatan Permen Jelly. Bogor: IPB.

Bailey, A., J. dan Light, N., D. 1989. Connective Tissue in Meat and Meat

Product. London: Elsevier Appl.

Balti, R., Jridi, M., Sila, A., Souissi, N., Nedjar-Arroume, N., Guillochon, D.

2010. Extraction and Functional Properties of Gelatin From The Skin of

Cuttlefish (Sepia Officinalis) Using Smooth Hound Crude Acid Protease-

Aided Process. Food Hydrocolloids. Elsevier.

Bennion, M. 1980. The Science of Food. USA: John Wiley & Sons.

BPS. 2015. Statistik Perdagangan Luar Negeri. Vol. 3842508. Jakarta: Badan

Pusat Statistik.

43

Buckle, K., A. dkk. 2007. Ilmu Pangan. Cetakan keempat. Penerjemah: Hari

Purnomo dan Andiono. Jakarta: UI Press.

Chamidah, A. dan Elita Ch. 2002. Pengaruh Pengolahan terhadap Kualitas

Gelatin Ikan Hiu. Malang: Seminar Nasional PATPI. ISBN: 979-95249-6-2.

Charley, H. 1982. Food Science. 2nd ed. New York: John Willey and Sons.

Damanik, A. 2005. Gelatin Halal Gelatin Haram. Jurnal Halal LP POM MUI.

No. 36. Jakarta: LPPOM MUI.

DeMan, J., M. 1997. Kimia Makanan. Bandung: Institut Teknologi Bandung.

DeMan, John., M. 1989. Kimia Makanan. Penerjemah Kosasih Padmawinata.

Bandung: Institut Teknologi Bandung.

Departemen Kesehatan Republik Indonesia (Depkes RI). 2015. Farmakope

Indonesia Edisi V. Jakarta: Departemen Kesehatan Republik Indonesia.

Depkes RI. 1995. Farmakope Indonesia, ed. 4. Jakarta: Depkes RI.

Direktorat Jenderal Peternakan dan Kesehatan Hewan. 2015. Statistik Peternakan

dan Kesehatan Hewan. Direktorat Jendral Peternakan dan Kesehatan

Hewan. Jakarta: Kementerian Pertanian.

Djafar, T. F. dan S. Rahayu. 2007. Cemaran Mikroba pada Produk Pertanian,

Penyakit yang ditimbulkan dan Pencegahannya. Balai Pengkajian

Teknologi Pertanian.Yogyakarta.

Duconseille, A., T. Astruc, N. Quintana, F. Meersman, and V. E.

SanteLhoutellier. 2015. Gelatin structure and composition linked to hard

capsule dissolution: A review. J. Food Hydrocoll.

Etxabide, A., M. Urdanpilleta, P. Guerrero, and K. de la Caba. 2015. Effects of

crosslinking in nanostructure and physicochemical properties of fish

gelatins for bioapplications: J. Reactive and Functional Polymers.

Fahrul. 2005. Kajian Ekstraksi Gelatin dari Kulit Ikan Tuna (Thunnus alalunga)

Dan Karakteristiknya sebagai Bahan Baku Industri Farmasi. Thesis. Bogor:

Institut Pertanian Bogor.

Fatimah, D. 2008. Efektivitas Penggunaan Asam Sitrat dalam Pembuatan Gelatin

Tulang Ikan Bandeng (Chanos chanos Forskal) (Kajian Variasi Konsentrasi

dan Lama Perendaman). Skripsi. Malang: Universitas Islam Negeri Malang.

Fardiaz, S. 1989. Mikrobiologi Pangan. Bogor: Institut Pertanian Bogor.

Fernandez-Diaz, M. D., P. Montero dan M. C. Gomez-Guillen. 2001. Gel

properties of collagens from skins of cod (Gadus morhua) and hake

(Merluccius merluccius) and their modification by the coenhancers

magnesium sulphate, glycerol and transglutaminase. J. Food Chem.

44

Gelatin Manufactures Institute of America (GMIA). 2007. Gelatin Handbook.

Amerika: Gelatin Manufactures Institute of America.

Gelatin Manufactures Institute of America (GMIA). 2012. Gelatin

Handbook. Amerika: Gelatin Manufactures Institute of America.

Gelatin Manufactures Institute of America (GMIA). 2013. GMIA Standard

Methods for The Testing of Edible Gelatin (2013). Amerika: Gelatin

Manufactures Institute of America.

Glicksman, M. 1969. Gum Technology in Food Industry. New York: Academic

Press.

Gomez-Guillen, M. C. and Montero. P. 2001. Extraction of Gelatin from Megrim

(Lepidorhombus boscii) Skins with Several Organic Acids. Food Science.

Grobben, A. H., et al. 2003. Industrial Production of Gelatin, Progress in

Biotechnology Volume 23, Chapter V. Di dalam W.Y. Aalbersberg

dkk. (ed). Industrial Proteins in Perspective. Elsevier. ISBN: 978-0-444-

51394-6 (eBook).

Hao S, Li L, Yang X, Cen J, Shi H, Bo Q, He J. 2009. The characteristics of

gelatin extracted from sturgeon (Acipenser baeri) skin using various

pretreatments. Food Chemistry.

Harianto, Tazwir, R. Peranginangin. 2008. Studi Teknik Pengeringan Gelatin Ikan

dengan Alat Pengering Kabinet. Laporan Teknis. Jakarta: Balai Besar

Penelitian Pengolahan Produk dan Bioteknologi Kelautan dan Perikanan.

Hart, H., Craine, L., E., dan Hart, D., J. 2003. Kimia Organik Edisi Kesebelas.

Jakarta: Erlangga.

Haryanto, B. 1992. Potensi dan Pemanfaatan Sagu. Yogyakarta: Kanisius.

Hasan. 2007. Studi Ekstraksi pada Proses Pembuatan Gelatin Tipe B dari Kulit

Sapi. IPB, Bogor.

Hassanali W.A., King, T.J., & Wallwork, S.C. 1969. Barakol, A Novel

Dioxyphenalene Derivative from Cassia siamea Lamk., J Chem Soc Chem

Commun, 12, 768.

Hastuti, Dewi. dan Iriane, S. 2007. Pengenalan dan Proses Pembuatan Gelatin.

Vol.3. Papua: Universitas Papua.

Haug, I., J., Draget, K. I., and Smidsrod, O. 2004. Physical and Rheological

Properties of Fish Gelatin Compared to Mammalian Gelatin. Food

Hydrocolloids.

Hasdar, M., dan Rahmawati, Y., D. 2016. Nilai Ph, Titik Leleh dan Viskositas

pada Gelatin Kulit Domba Asal Brebes yang Dikatalis Berbagai

Konsentrasi NaOH. Brebes: Universitas Muhadi Setiabudi.

45

Heriyadi, Denie. 2004. Standarisasi Mutu Bibit Kambing Peranakan Ettawa.

Bandung: Fakultas Perternkan Universitas Padjajaran.

Hermanianto, J., Satiwiharja, B. dan Apriyantono, A. 2000. Teknologi dan

Manajemen Pangan Halal. Bogor: Jurusan Teknologi Pangan dan Gizi

Institut Pertanian Bogor.

Huda, Wahyu Nurul dkk. 2013. Kajian Karakteristik Fisik dan Kimia Gelatin

Ekstrak Tulang Kaki Ayam (Gallus gallus bankiva) Dengan Variasi Lama

Perendaman dan Konsentrasi Asam. Solo: Universitas Sebelas Maret,

ISSN: 2302-0733.

Jaswir, I. 2007. Memahami Gelatin. http//www.beritaiptek.com. (diakses pada 7

Maret 2018).

Johns, P. dan Courts, A. 1977. Relationship Between Collagen and Gelatin. Di

dalan Ward, A., G. Dan Courts, A. (ed). 1977. The Science and Technology

of Gelatin. New York: Academic Press.

Joint Expert Communittee on Food Additives (JECFA). 2003. Edible Gelatin.

Dalam Compendium of Additive Specifications. Volume 1. Italy: Rome.

Juliasti, R., dkk. 2015. Pemanfaatan Limbah Tulang Kaki Kambing Sebagai

Sumber Gelatin Dengan Perendaman Menggunakan Asam Klorida. Dalam

Jurnal Aplikasi Teknologi Pangan 4. Semarang: Indonesian Food

Technologists.

Junianto, dkk. 2006. Produksi Gelatin dari Tulang Ikan dan Pemanfaatannya

sebagai Bahan Dasar Cangkang Kapsul. Bandung: Universitas Padjajaran.

Kolodziejska, I., Kaczorowski, K., Piotrowsia, B., & Sadowska, M. 2004.

Modification of Properties of Gelatin From Skins of Baltic cod (Gadus

morhua) with Transglutaminase. Food Chemistry.

Komariah, dkk. 2008. Kualitas Mikrobiologi Sosis Fermentasi Daging Sapi dan

Domba yang Menggunakan Kultur Kering Lactobacillus plantarum 1B1

dengan Umur yang Berbeda. Bogor: Institut Pertanian Bogor.

Kurniadi, H. 2009. Kualitas Gelatin Tipe A dengan Bahan Baku Tulang Paha

Ayam Broiler Pada Lama Ekstraksi Yang Berbeda. Skripsi. Fakultas

Peternakan IPB.

Kusumawati, R, Tazwir, Ari W. 2008. Pengaruh Perendaman dalam Asam

Klorida Terhadap Kualitas Gelatin Tulang Kakap Merah (Lutjanus sp.).

Jurnal Pascapanen dan Bioteknologi Kelautan dan Perikanan.

Leiner, P., B. 2006. The Physical and Chemical Properties of Gelatin.

http:///www.pbgelatin.com. (diakses pada 7 Maret 2018).

Lodish, H., Arnold, B., Lawrence, Z., Paul, M., David, B. 2000. Molecular Cell

Biology. New York: Wh Freeman Company.

http://www.pbgelatin.com

46

Marks, D., B., Marks, A., D., & Smith, C., M. 2000. Biokimia kedokteran dasar :

sebuah pendekatan klinis 1st ed. Jakarta: Buku Kedokteran EGC.

Martianingsih, N. dan Atmaja, L. 2009. Analisis Sifat Kimia, Fisik, dan Termal

Gelatin dari Ekstraksi Kulit Ikan Pari (Himantura gerrardi) Melalui Variasi

Jenis Larutan Asam. Surabaya: Institut Teknologi Sepuluh Nopember.

Mohebi, E. and Y. Shahbazi. 2017. Application of chitosan and gelatin based

active packaging films for peeled shrimp preservation: A novel functional

wrapping design: J. Food Sci. Technol.

Mostafa, Aliaa G. M., dkk. 2015. Physicochemical Characteristics of Gelatin

Extracted from Catfish (Clarias gariepinus) and Carp (Cyprinus carpio)

Skins. Mesir: Middle East Journal of Agriculture Research. ISSN: 2077-

4605.

Nalinanon, S. et al. 2008. Tuna Pepsin: Characteristics and Its Use for Collagen

Extraction from The Skin of Threadfin Bream (Nemipterus spp.).

Dalam Journal of Food Science. Institute of Food Technologies. DOI:

10.1111/j.1750-3841.2008.00777.

Nurilmala, M. 2006. Perbaikan Nilai Tambah Limbah Tulang Ikan Tuna

(Thunnus sp) Menjadi Gelatin serta Analisis FisikaKimia. Laporan

Penelitian. IPB: Bogor.

Ockerman, H.,W. and C., L. Hansen. 2000. Animal By-Product Processing &

Utilization. Washington: CRC Press.

Pamungkas, et al. 2009. Potensi Beberapa Plasma Nutfah Kambing Lokal

Indonesia. Bogor: Pusat Penelitian & Pengembangan Peternakan.

Parker, A. L. 1982. Principles of Biochemistry. 131-133, Worth Publisher Inc.,

Sparkas Maryland.

Pelu, H., Harwanti, S. dan Chasanah, E. 1998. Ekstraksi gelatin dari kulit ikan

tuna melalui proses asam. Jurnal Penelitian Perikanan Indonesia. 4 : 66-74.

Jakarta: BPTP.

Poppe, J. 1992. Thickening and Gelling Agent for Food. New York: Academic

Press.

Poppe, N., R. 1977. The Science and Technology of Gelatin. 110-111. London:

Academic Press.

Rachmania, Rizky Arcinthya dkk. 2013. Ekstraksi Gelatin dari Tulang Ikan

Tenggiri Melalui Proses Hidrolisis Menggunakan Larutan Basa. Dalam

Media Farmasi Vol. 10 No. 2. Jakarta: Universitas Muhammadiyah Prof.

Dr. Hamka.

Rohman, dkk. 2007. Metode Kromatografi Untuk Analisis Makanan. Yogyakarta.

47

Rosentadewi, 2017. Ekstraksi dan Karakterisasi Gelatin Kulit Kambing

Peranakan Etawah Menggunakan Hidrolisis Asam Asetat pada Kulit yang

Mengalami Proses Buang Bulu Secara Pemanasan. Jakarta: Universitas

Islam Negeri.

Ross-Murphy, S. B. 1991. Structure and Rheology of Gelatine Gels: Recent

Progress. Polymer.

Rowe, R. C, et al. 2009. Handbook Of Pharmaceutical Excipients, 6th Ed. The

Pharmaceutical Press: London.

Rusli A. 2004. Kajian proses ekstraksi gelatin dari kulit ikan patin segar. [Tesis].

Bogor: Institut Pertanian Bogor.

Said, Muhammad Irfan dkk. 2011. Karakteristik Gelatin Kulit Kambing yang

diproduksi Melalui Proses Asam dan Basa. Makassar: Fakultas Peternakan

Universitas Hasanuddin.

Said, Muhammad Irfan. 2013. Profil Histologis Serabut Kolagrn Pada Kulit

Kambing Bligon Yang Direndam Dalam Larutan Asam dan Basa Lemah

Pada Konsentrasi Berbeda. Jurnal Ilmu dan Teknologi Hasil Ternak. Vol. 8:

19-20.

Said, Muhammad Irfan dkk. 2014. Aplikasi Gelatin Kulit Kambing Bligon sebagai

Bahan Dasar dalam Formula Terhadap Sifat-Sifat Cangkang Kapsul Obat.

Makassar: Fakultas Peternakan Universitas Hasanuddin.

Saleh, A. R., D. Setiawan, E. Rosihin, R. Wahyudin, S. Rahayu dan Abidin. 2002.

Gelatin. Tekno Pangan dan Agroindustri.

Sarabia, A. I., Gomez-Guillen, M. C. And Montero, P. 2000. The effect of added

salts on the viscoelastic properties of fish skin gelatin. Journal of Food

Chemistry.

Sasmitaloka, dkk. 2017. Kajian Potensi Kulit Sapi Kering Sebagai Bahan Dasar

Produksi Gelatin Halal. Balai Besar Litbang Pascapanen Pertanian: Bogor.

Schrieber, R. dan Gareis, H. 2007. Gelatine Handbook. Weinheim: Wiley VCH

Verlag GmbH & Co.

See, S., F., dkk. 2010. Physicochemical properties of gelatins extracted

from skins of different freshwater fish species. Dalam International

Food Research Journal 17: 809-816. Malaysia: Universiti Kebangsaan

Malaysia.

Setiawati, Irma Hani. 2009. Karakterisasi Mutu Fisika Kimia Gelatin Kulit Ikan

Kakap Merah (Lutjanus sp) Hasil Proses Perlakuan Asam. Skripsi. IPB.

Bogor.

Sompie, M., S. Triatmojo., A. Pertiwiningrum dan Y. Pranoto. 2012. The effects

of animal age and acetic acid concentration on pigskin gelatin

characteristics. J. Indonesian Tropical Animal Agriculture.

48

Songchotikunpan, P., Tattiyakul, J and Supaphol, P. 2007. Exstraction And

Electrospinning of Gelatin From Fish Skin. Internl. J. Of Biological

Macromolecules.

Stainsby, G. 1977. The Gelatin and The Sol-Gel Transformation. Di dalam Ward,

A.G dan A.G Courts (Ed.). The Science and Technology of Gelatin.

Academic Press, New York.

Standar Nasional Indonesia (SNI). 063735.1995. Mutu dan Cara Uji Gelatin.

Jakarta: Badan Standarisasi Nasional.

Standar Nasional Indonesia (SNI). 01-2891-1992. Cara Uji Makanan Minuman.

Jakarta: Badan Standarisasi Nasional

Standar Nasional Indonesia (SNI). 833-1:2015. Uji Enumerasi Angka Lempeng

Total dengan Teknik Cawan Tuang. Jakarta: Badan Standarisasi Nasional.

Sudarmadji, S., Haryono, B., dan Suhardi. 1995. Prosedur Analisa Untuk Bahan

Makanan dan Pertanian. Yogyakarta: Liberty Press.

Tabarestani HS, Maghsoudlou Y, Motamedzadegan A, Mahoonak ARS. 2010.

Optimization of physico-chemical properties of gelatin extracted from fish

skin of rainbow trout (Onchorhynchus mykiss). Bioresource Technology.

Tazwir, N., Hak, R. Peranginangin. 2008. Ekstraksi Gelatin Dari Kulit Kaci-Kaci

(Plecthorinchus flavomaculatus) Secara Asam dan Enzimatis. Laporan

Teknis. Jakarta: Balai Besar Penelitian Pengolahan Produk dan Bioteknologi

Kelautan dan Perikanan.

Ulfah, M. 2011. Pengaruh Konsentrasi Larutan Asam Asetat dan Lama Waktu

Perendaman terhadap Sifat-Sifat Gelatin Ceker Ayam. Agritech.

United States Pharmacopeial Convention. 2016. U.S. Pharmacopeia National

Formulary. United States Pharmacopeial: U.S

Utama, H. 1997. Gelatin yang bikin heboh. Jurnal Halal LPPOM-MUI No. 18

:10-12.

Valeika, et al. 2014. Development of cleaner unhairing process. Kaunas

University of Technology: Kaunas.

Viro, F. 1992. Gelatin. Di dalam Hui YH (ed). Encyclopedia of Food Science and

Technology Vol 2: 650-651. New York: John Wiley and Sons, Inc.

Ward, A. G, Courts, A. 1977. The Science and Technology of Gelatin. New York:

Academic Press.

Wijaya, A., S. 1998. The Effect od Protein Concentration and pH on the Bloom

Strenght of Gelatin. Giyatana Majalah Ilmiah Teknologi Pertanian. Bali:

Universitas Udayana.

49

Williamson, G dan W., J., A. Payne. 1993. Pengantar Peternakan di Daerah

Tropis. Yogyakarta: Universitas Gadjah Mada.

Winarno, F. 2002. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.

Wolf, F. A. de. 2003. Collagen and Gelatin, Progress in Biotechnology Volume

23, Chapter V. Di dalam W.Y. Aalbersberg dkk. (ed). Industrial Proteins

in Perspective. Elsevier. ISBN: 978-0-444-51394-6 (eBook).

Wong, D., W., S. 1989. Mechanism and Theory in Food Chemistry. New York:

Van Nostrand Reinhold Company Inc.

Yenti, R. 2015. Pengaruh Beberapa Jenis Larutan Asam pada Pembuatan

Gelatin dari Kulit Ikan Sepat Rawa Kering Sebagai Gelatin Alternatif.

Scientia. 5(2): 2087-5045.

Yenti, Revi dkk. 2016. Pengaruh Variasi Konsentrasi Asam Asetat terhadap

Kuantitas Gelatin dari Kulit Ikan Sepat Rawa (Trichogaster trichopterus)

Kering dan Karakterisasinya. Dalam Scientia Volume 6 No. 1.

Padang: Sekolah Tinggi Farmasi Indonesia Yayasan Perintis.

Yuniarifin, H., V.P. Bintoro, dan A. Suwarastuti. 2006. Pengaruh Berbagai

Konsentrasi Asam Fosfat pada Proses Perendaman Tulang Sapi terhadap

Rendemen, Kadar Abu dan Viskositas Gelatin. J. Indonesia Trop.

Zilhadia, Y. Harahap, I. Jaswir, dan E. Anwar. 2018. Physicochemical and

Functional Properties of Gelatin Extracted from Goat (Capra hircus) Skin

Using the Partial Acid Hydrolysis Method. Dalam Proceedings of the 3rd

International Halal Conference (INHAC 2016). Singapore.

50

Lampiran 1. Alur Kerja Penelitian

Rendemen

Viskositas Kandungan Logam Pb

Kadar Air

Kekuatan Gel Kandungan Protein

Kadar Abu

Kandungan Mikroba Komposisi asam amino

pH

Analisis hasil

Kesimpulan

Kulit kambing

peranakan etawah

Preparasi

Hidrolisis dan

Ekstraksi

Lembaran gelatin

Karakterisasi sifat

fisikokimia

Pemurnian dan

Pengeringan

51

Lampiran 2. Lembaran Gelatin Kulit Kambing PE

Konsentrasi 9% Konsentrasi 9% Konsentrasi 15%

Lampiran 3. Perhitungan Nilai Rendemen

Konsentrasi Berat Sampel Awal

(g)

Berat Sampel Akhir

(g)

Nilai Rendemen

(%)

9% 50 2,7 5,7

1,6 3,2

2 4

Rata-rata 4,3

SD 1,27

12% 50 1,6 3,2

2,4 4,8

2,8 5,6

Rata-rata 4,53

SD 1,22

15% 50 2,9 5,8

4 8

1,1 2,2

Rata-rata 5,33

SD 2,92

endemen(%)

berat akhir produk gram A

berat awal bahan baku gram 100%

52

Perhitungan (Sampel 9%)

endemen(%)

50 gram

Lampiran 4. Analisis Statistik Nilai Rendemen

ANOVA

Rendemen

Sum of Squares df Mean Square F Sig.

Between Groups 1.762 2 .881 .226 .804

Within Groups 23.393 6 3.899

Total 25.156 8

Multiple Comparisons

Dependent Variable: Rendemen

LSD

(I) konsentrasi (J) konsentrasi

Mean Difference

(I-J) Std. Error Sig.

95% Confidence Interval

Lower Bound Upper Bound

konsentrasi 9% konsentrasi 12% -.23333 1.61222 .890 -4.1783 3.7116

konsentrasi 15% -1.03333 1.61222 .545 -4.9783 2.9116

konsentrasi 12% konsentrasi 9% .23333 1.61222 .890 -3.7116 4.1783

konsentrasi 15% -.80000 1.61222 .637 -4.7450 3.1450

konsentrasi 15% konsentrasi 9% 1.03333 1.61222 .545 -2.9116 4.9783

konsentrasi 12% .80000 1.61222 .637 -3.1450 4.7450

53

Lampiran 5. Perhitungan Hasil Kadar Air

Konsentrasi Berat Sampel (g) W1 (g) W2 (g) Kadar Air (%)

9% 1,058 27,8890 27,8246 6,08

1,0269 27,5069 27,4546 5,09

1,0144 27,2284 27,1690 5,85

Rata-rata 5,67

SD 0,51

12% 1,0684 38,2444 38,1561 8,22

1,0626 39,7046 39,6176 8,18

1,0497 39,2447 39,1544 8,6

Rata-rata 8,33

SD 0,23

15% 1,0557 26,6007 26,5069 8,88

1,0701 28,3231 28,2292 8,77

1,0784 27,1784 27,0847 8,68

Rata-rata 8,77

SD 0,1

Kadar air (%) W1 W2

obot sampel

Contoh Perhitungan (Sampel 9%)

Kadar air (%)

1,05

54

Lampiran 6. Perhitungan Hasil Kadar Abu

Konsentrasi Berat Sampel (g) Berat Abu (g) Kadar Abu (%)

9% 1,0426 0,005 0,47

1,0541 0,0058 0,55

1,0526 0,0062 0,58

Rata-rata 0,53

SD 0,05

12% 1,0789 0,0085 0,78

1,0889 0,0087 0,79

1,0179 0,0064 0,62

Rata-rata 0,73

SD 0,09

15% 1,007 0,0015 0,14

1,0062 0,0026 0,25

1,0184 0,0043 0,42

Rata-rata 0,27

SD 0,14

Kadar abu(%) berat abu

berat sampel 100%


Kadar abu(%)

1,0426 100%

55

Lampiran 7. Nilai pH Gelatin Kulit Kambing PE

Konsentrasi Perlakuan ke Nilai pH

9% 1 5,28

2 5,31

3 5,32

Rata-rata 5,3

SD 0,02

12% 1 5,67

2 5,71

3 5,74

Rata-rata 5,7

SD 0,03

15% 1 5,49

2 5,48

3 5,5

Rata-rata 5,49

SD 0,1

56

Lampiran 8. Hasil Viskositas

Konsentrasi Perlakuan ke Viskositas (mPa.s)

9% 1 60

2 60

3 61

Rata-rata 60,33

SD 0,57

12% 1 55

2 59

3 59

Rata-rata 57,66

SD 2,3

15% 1 55

2 53

3 52

Rata-rata 53,33

SD 1,52

57

Lampiran 9. Hasil Kekuatan Gel

Konsentrasi Perlakuan ke Kekuatan Gel (gram bloom)

9% 1 162,4

2 169

3 167,7

Rata-rata 166,3

SD 3,4

12% 1 154,6

2 153,4

3 153,9

Rata-rata 153,9

SD 0,6

15% 1 141,3

2 140,9

3 140,4

Rata-rata 140,8

SD 0,4

58

Lampiran 10. Kandungan Mikroba

Konsentrasi Perlakuan ke Hasil (colony/g)

9 1 1,5 x 10^5

2 1,4 x 10^5

Rata-rata 1,45 x 10^5

SD 0,07

12 1 2,8 x 10^4

2 2,6 x 10^4


SD 0,14

15 1 2,5 x 10^4

2 2,3 x 10^4


SD 0,14

Lampiran 11. Analisis Statistik Kandungan Mikroba

ANOVA

Mikroba

Sum of Squares df Mean Square F Sig.

Between Groups 19049333333,3

33 2 9524666666,667 529,148 ,000

Within Groups 54000000,000 3 18000000,000

Total 19103333333,3

33 5

59

Multiple Comparisons

Dependent Variable: Mikroba

LSD

(I) Konsentrasi (J) Konsentrasi

Mean Difference

(I-J) Std. Error Sig.

95% Confidence Interval

Lower Bound Upper Bound

Konsentrasi 9% Konsentrasi 12% 118000,0000* 4242,6407 ,000 104498,024 131501,976

Konsentrasi 15% 121000,0000* 4242,6407 ,000 107498,024 134501,976

Konsentrasi 12% Konsentrasi 9% -118000,0000* 4242,6407 ,000 -131501,976 -104498,024

Konsentrasi 15% 3000,0000 4242,6407 ,530 -10501,976 16501,976

Konsentrasi 15% Konsentrasi 9% -121000,0000* 4242,6407 ,000 -134501,976 -107498,024

Konsentrasi 12% -3000,0000 4242,6407 ,530 -16501,976 10501,976

*. The mean difference is significant at the 0.05 level.

Lampiran 12. Perhitungan Hasil Kadar Protein

Konsentrasi Perlakuan ke Protein (%)

9 1 99,42

2 99,74

Rata-rata 99,58

SD 0,22

12 1 99,73

2 99,13

Rata-rata 99,43

SD 0,42

15 1 99,51

2 99,73

Rata-rata 99,62

SD 0,15

60


Perlakuan

ke

Bobot

sampel

(g)

Volume awal

HCl / blanko

(ml)

Volume

akhir HCl

(ml)

Selisih

volume

(ml)

N HCl Kadar

N (%)

1. 0,5843 0 33,60 33,60 0,1975

15,43%

2. 0,5703 0 32,90 32,90

( ) ( )

( ) ( )

( )

( )

( )

( )

Lampiran 13. Kandungan Logam Berat (Pb)

Konsetrasi Perlakuan ke Hasil (mg/kg)

9 1 Tidak terdeteksi

2


2


2

61

Lampiran 14. Komposisi Asam Amino

No. Asam Amino Gelatin Kulit Kambing

PE (%)

Gelatin Sapi Komersial

(%)

1. L-Valin 2,37 2,35

2. L-Tirosin 0,76 0,11

3. L-Threonin 2,51 1,9

4. L-Serin 3,67 3,25

5. L-Prolin 15,23 13,78

6. L-Lisin 5,2 2,91

7. L-Leusin 3,01 2,8

8. L-Isoleusin 1,41 1,23

9. L-Histidin 0,66 0,56

10 L-Fenilalanin 2,49 1,34

11. L-Arginin 8,94 5,38

12. L-Asam Aspartat 5,96 4,93

13. L-Alanin 9,22 12,89

14. Glisin 27,41 38,82

15. L-Asam Glutamat 11,06 8,29

Total 100

ekstraksi gelatin dari kulit kambing peranakan …

Documents