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AMINOÁCIDOS E AMINOÁCIDOS E
PROTEÍNASPROTEÍNAS
Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP
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Conceito: “primeiro” ou “o mais importante”
Classificação:
a)Constituição: simples – ribonuclease
conjugadas – grupos prostéticos; lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas
b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno
globulares – enzimas
c) Funções Biológicas:
-Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase
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- Proteínas nutrientes e de reserva: caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo
- Proteínas transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas
- Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina
- Proteínas estruturais e de proteção: colágeno, elastina e queratina
- Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon
- Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina
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Aminoácidos
aa padrão, primários, normais ou comuns: fazem parte das proteínas.
aa de proteínas oticamente ativos são L-estereoisômeros, exceto a glicina
Classificação segundo a polaridade dos seus grupos R
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Lisina
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L-alanina
D-alanina
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L-gliceraldeído
D-gliceraldeído
L-alanina
D-alanina
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Grupos R alifáticos, não-polares
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Metionina
Isoleucina
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Grupos R aromáticos
Fenilalanina Tirosina Triptofano
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Grupos R polares mas não carregados
Serina Treonina
Cisteína
Prolina Asparagina
Glutamina
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Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina
Histidina
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Grupos R carregados negativamente
Aspartato Glutamato
http://www.johnkyrk.com/aminoacid.html
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Cisteína
Cisteína
Cistina
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4-hidroxiprolina (colágeno)
5-hidroxilisina (colágeno)
6-N-metilisina (miosina)
-carboxiglutamato (protrombina)
Desmosina (elastina)
selenocisteína
Aminoácidos Especiais
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Ornitina
Citrulina
Aminoácidos Especiais
Encontrados no ciclo da uréia
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Forma não iônica
Forma Zwitterion
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glicinaA figura ao lado mostra a curva de titulação da glicina.
As espécies iônicas predominantes nos pontos chaves da titulação estão apresentadas acima do gráfico.
As caixas sombreadas indicam as regiões de maior força tamponante.
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Reação de condensação
ligação peptídica
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Extremidade (ou ponta) amino-terminal
Extremidade carboxila-terminal
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu
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Peptídeos:
Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa
Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina
Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação
Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa);
Glucagon: 29 aa
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Estrutura primária
Resíduos de aminoácidosEstá relacionada com todas as ligações covalentes
(principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
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Estrutura primária
Estrutura secundária
Resíduos de aminoácidos
-hélice
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.
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Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Resíduos de aminoácidos
-hélice Cadeia polipeptídica
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
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Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
Resíduos de aminoácidos
-hélice Cadeia polipeptídica
Subunidades montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
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-hélice
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-hélice
![Page 34: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP](https://reader036.vdocuments.mx/reader036/viewer/2022062623/552fc114497959413d8c75ee/html5/thumbnails/34.jpg)
Conformação
Pontes de hidrogênio
antiparalela
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paralela
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![Page 37: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP](https://reader036.vdocuments.mx/reader036/viewer/2022062623/552fc114497959413d8c75ee/html5/thumbnails/37.jpg)
![Page 38: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP](https://reader036.vdocuments.mx/reader036/viewer/2022062623/552fc114497959413d8c75ee/html5/thumbnails/38.jpg)
Albumina sérica humama:
585 resíduos de aa em uma única cadeia
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![Page 40: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP](https://reader036.vdocuments.mx/reader036/viewer/2022062623/552fc114497959413d8c75ee/html5/thumbnails/40.jpg)
mioglobina Subunidade da
hemoglobina
Grupo
heme
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![Page 42: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP](https://reader036.vdocuments.mx/reader036/viewer/2022062623/552fc114497959413d8c75ee/html5/thumbnails/42.jpg)
Colágeno
Qual a sua função?
Quais são os aminoácidos não-padrões encontrados nesta proteína?
Como está organizada a sua estrutura secundária?
E a terciária e quaternária?
Qual a relação entre ausência de vitamina C e síntese defeituosa do colágeno?
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Colágeno
Função: dar força, encontrado em tecidos conectivos, tais como, tendão, cartilagem, matriz orgânica do osso.
aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina
estrutura secundária: hélice voltada para e esquerda.
Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos separados estão superenrolados.
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Estrutura secundária
- hélice
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Cadeia alfa ()
Cadeia alfa ()
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