Saturados

Insaturados

se encuentran los cidos grasos

esenciales que los animales no

pueden sintetizarlos por lo que

necesitan ingerirlos en la dieta

CIDOS GRASOS

ESENCIALESPRESENCIA

cido linoleico

cido Linolnico

cido Araquidnico

Maz, soya, semillas de algodn

Aceite de linaza

Aceite de man, componente importante

de los fosfolpidos en los animales

steres de cidos grasos con alcoholes diferentes al glicerol. En

vegetales son protectores de superficies, recubren hojas, flores y

frutos como impermeabilizantes. Las ceras vegetales son

utilizadas en le elaboracin de los barnices ms caros y de mejores

grados, para zapatos, pisos, muebles y automviles.

LP

IDO

S S

IMP

LE

S

Glicridos o Grasas

Cridos (Ceras)

cido Graso + Glicerol

LP

IDO

S C

OM

PU

ES

TO

S

Fosfolpidos

GlucolpidosLipoproteinas

cidos grasos + alcohol +

Otro grupo qumico

Grupo variable

(Grupo polar)

2 cidos grasos Glicerol

Grupo fosfato

(Ac. Ortofosfrico)

Colina Lecitinas:Funcin metablica y

estructural en membranasEtanolamina Cefalinas

Serina Fosfatidilserina

Estradiol, Testosterona, Progesterona,

aldosterona (hormona corticosuprarrenal)

LP

IDO

S D

ER

IVA

DO

S

Colesterol

Esteroides

Constituyente principal de la membrana celular y

de las lipoprotenas plasmticas. Compuesto

precursor de todos los esteroides. Existe en las

grasas animales pero no en los vegetales

Sales biliares

- Mantequilla,

margarina,

aceite

-Carne,

pescado

graso,

volatera y

huevo

- Productos

lcteos

REQUERIMIENTOS

Recomendaciones : 30%

caloras de la dieta de origen

lipdico, Repartidas:

7-10% Ac. grasos

saturados

10-15% Ac. grasos

monoinsaturados

Ateroesclerosis

Esteatorrea

Obesidad

En los tejidos los cidos grasos pueden ser oxidados a Acetil CoA ( B- oxidacin) o esterificados a

triglicridos (grasa), constituyendo, de esta manera la principal reserva calrica del cuerpo.

La Acetil CoA formada por B-Oxidacin tiene varios destinos:

Va Ciclo de Krebs, para generar ATP, CO2 y H2O

Formacin de colesterol (Colesterolognesis), como fuente de carbono y

posteriormente dar origen a los esteroides (Esteroidognesis).

En el hgado forma acetoacetato, precursor de los cuerpos cetnicos, que son

combustibles tisulares alternos, bajo ciertas condiciones, como en la inanicin (ayuno).

Son componentes

estructurales de

las clulas y

tejidos

Elevado peso

molecular

Se supone que

una clula de

mamfero tiene

por lo menos

10 000 protenas

diferentes

Se componen de

carbono,

hidrgeno,

oxgeno, nitrgeno

y a veces fsforo o

azufre.

PROTEINAS

En el hombre

constituye el 16% de

su peso total y el 50%

del peso seco.

Se desnaturalizan

por accin del

calor,

Termolbiles:

Tienen funcin de reserva

alimenticia, estructural y

muchas protenas funcionan

como parte de las enzimas,

transporte, proteccin,

contraccin, etc.

En cada especie la mayora

de las protenas que poseen

son especficas, pero varan

en algunos de ellos por lo

que se considera que

individuo es nico

Cada tejido posee una

distribucin, cantidad y

tipo de protenas que

determina el

funcionamiento y la

apariencia de la clula

AMINOCIDOS

Existen, aproximadamente, 300 aminocidos

diferentes en la naturaleza pero slo 20 de ellos

conforman las protenas con propiedades

diferentes e importantes

Grupo Amino

(bsico)

Grupo Carboxilo

(cido)

Carbono

Grupo variable

+En los polipptidos, el grupo carboxilo de un

aminocido est unido, por deshidratacin, al

grupo amino del siguiente aminocido y as

sucesivamente. El enlace carboxilo Amino se

conoce como enlace peptdico y una protena

tiene un extremo N terminal o amino y un

extremo C terminal o carboxilo.

En lace Peptdico

AMINOCIDOS

HOMBRE

(mg/Kg peso corporal)OTROS (% en dieta seca)

ADULTO NIO RATA POLLO CERDO PECES

Esenciales

Fenilalanina (Fen) 16 132 0,8 1,34 0,88 2,1

Isoleucina (Ile) 12 80 0,5 0,8 0,63 0,9

Lisina (Lis) 12 97 0,7 1,2 0,95 2,0

Leucina (Leu) 16 128 0,75 1,35 0,75 1,6

Metionina (Met) 10 45 0,6 0,93 0,56 1,6

Treonina (Tre) 8 63 0,5 0,75 0,56 0,9

Valina (Val) 14 89 0,6 0,82 0,63 1,3

Triptfano (Tri) 3 19 0,15 0,23 0,15 0,2

Arginina (Arg) - - 0,6* 0,144 0,25* 2,4

Histidina (His) - 33 0,3 0,35 0,23 0,7

Glicina (Gli) - - - 1,5 - -

Asparagina (Asn) - - 0,4** - - -

Prolina (Pro) - - 0,4 0.2 - -

Dispensables o No esenciales

Cistena (Cis) a a a a a a

Tirosina (Tir) b b b b b b

Ac. Glutmico (Glu) - - - - - -

Alanina (Ala) - - - - - -

Ac. Asprtico (Asp) - - - - - -

Serina (Ser) - - - c - -

Glutamina (Gln) - - - - - -

Requerimiento

Proteico

0,8

g/Kg

2,2

g/Kg12% 23% 20% 40%

a = Combinada con Metionina b= Combinada con Fenilalanina

c = Combinada con Glicina (*) Slo crecimiento

(**) Por 3 8 das en una dieta de aminocidos.

Los aminocidos se agrupan segn las propiedades de sus cadenas laterales. Los aminocidos con

cadenas laterales no polares son hidrfobos, en tanto que aqullos con cadenas laterales polares son

hidrfilos. Los aminocidos cidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH

celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los

aminocidos bsicos tienen carga positiva debido a la disociacin del grupo amino en su cadena

lateral. Las cadenas laterales cidas o bsicas son inicas y por tanto, son hidrfilas.

ESTRUCTURA

La Insulina fue la primera protena cuya secuencia

de aminocidos fue conocida, est formada por dos

cadenas de polipptidos de 21 y 30 aminocidos

cada una..

Pauling y Corey propusieron dos conformaciones: La

primera, denominada -hlice abarca la formacin de

espirales de una cadena peptdica. La hlice alfa es una

estructura geomtrica muy uniforme y en cada giro se

encuentran 3,6 aminocidos. La estructura helicoidal se

determina y mantiene mediante enlaces por puente de

hidrgeno entre los aminocidos en los giros sucesivos de

la espiral. En la estructura alfahelicoidal, los puentes de

hidrgeno ocurren entre tomos de una misma cadena

peptdica.-hlice

Puentes de

Hidrgeno

La -hlice es la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas como la lana, cabello, piel y uas

Otra conformacin es la Hoja Plisada , donde los puentes de hidrgeno pueden ocurrir entre

diferentes cadenas polipeptdicas (lmina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag est

completamente extendida y los enlaces de hidrgeno ocasionan la formacin de la estructura en

forma de lmina

c) Estructura Terciaria: La estructura terciana

de una molcula de protena est determinada

por la forma que adopta cada cadena

polipeptdica. Esta estructura tridimensional

est determinada por cuatro factores que se

deben a interacciones entre los grupos R:

- Puentes de hidrgeno entre los grupos R de las

subunidades de aminocidos en asas adyacentes

de la misma cadena de polipptidos.

- Atraccin inica entre los grupos R con cargas

positivas y aqullos con cargas negativas.

- Interacciones hidrfobas derivadas de la

tendencia de los grupos R no polares para

asociarse hacia el centro de la estructura

globular, lejos del Lquido que los rodea.

- Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-

S-), unen los tomos de azufre de dos

subunidades de cistena. Estos enlaces pueden

unir dos porciones de una misma cadena o dos

cadenas distintas.

d) Estructura cuaternaria

Las protenas compuestas de dos o ms

cadenas de polipptidos adquieren una

estructura cuaternaria: cada cadena muestra

estructuras primaria, secundaria y terciaria y

forma una molcula protenica

biolgicamente activa.

La hemoglobina, protena de los glbulos

rojos encargada del transporte de oxgeno, es

un ejemplo de protena globular con

estructura cuaternaria. La hemoglobina est

compuesta por 574 aminocidos dispuestos

en cuatro cadenas polipeptdicas: dos

cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta

idnticas entre s. Su frmula qumica es

C3032H48160872S8Fe4

A) Protenas simples: Compuesto slo por aminocidos, en uno o ms

polipptidos.

B) Protenas conjugadas o complejas: Protenas simples unidas covalente-mente

con radicales no proteicos (Grupo prottico)

C) Glucoprotenas: El grupo prottico es un carbohidrato: Globulinas, hormonas

gonadotrpicas.

Cromoprotenas: Grupo prottico es un pigmento

Lipoprotenas: El grupo prottico es liposoluble: fosfolpidos, grasa,

colesterol.

Nucleoprotenas: Ribosomas, RNA.

Metaloprotenas: Citocromo oxida-sa, hierro, cobre, etc.

Flavoprotenas: Deshidrogenasa succnica, FAD.

Protenas fibrosas: Son importantes para mantener la forma fsica de un organismo. Pueden ser

intracelulares o extracelulares:

Colgeno: Principal componente del tejido conectivo, como los tendones, los ligamentos y las

envolturas musculares, constituye, alrededor de 25% de la protena en los humanos. Posee gran

fuerza tensil; se calcula que una fibra de 1 mm de dimetro es capaz de soportar ms de 10 Kg de

peso. La lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina, respectivamente,

despus de incorporarse al colgeno. Estos aminocidos dan origen a enlaces cruzados entre las

cadenas peptdicas del colgeno, dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las molculas del

colgeno, que es uno de los principales componentes del cartlago, del hueso y de otros tejidos

conectivos. Es la que convierte a la carne en menos tierna, es insoluble e indigerible, es una

protena de muy baja calidad.

Elastina: Da la elasticidad al tejido conectivo, constituyente de arterias y tejidos elsticos. Con la edad

pierde su propiedad elstica. Si alguien se pellizca el dorso de la mano y la piel regresa

inmediatamente a su posicin normal indica que se es joven.

Queratina: Es la protena del pelo, de la capa externa de la piel, tambin, se le encuentra en la lana,

plumas, garras, uas, cuernos y las escamas. Es una protena, bsicamente, intracelular. Son muy

ricas en uniones disulfuro que entrelazan la molcula, debido a su elevado contenido de cistina

(22%), este tipo de enlaces son responsables de la maleabilidad del pelo. Es decir, algunas mezclas

usadas en la permanente, rompen este tipo de enlace, desnaturalizando de manera reversible la

protena del cabello, lo que permite adoptar formas nuevas estticas.

Por su conformacin estructural se clasifican:

Protenas globulares: Incluyen las enzimas, hormonas proteicas y protenas portadoras de

oxgeno:

Albminas: Son solubles en agua y constituyen una parte significativa de la protena srica y

de la protena del huevo.

Globulinas: Son insolubles en el agua pero su solubilidad aumenta con cambios en la

concentracin de sales neutras.

Mioglobina: Almacena oxgeno. Bajo condiciones de escasez, en un ejercicio excesivo,

el oxgeno almacenado se libera para usarse en las mitocondrias para generar ATP.

Hemoglobina: Realizan 2 funciones importantes: Transportan oxgeno del aparato

respiratorio hacia los tejidos perifricos y desde estos, transportan el CO2 hasta los

pulmones para ser excretados.

Algunas protenas se encuentran entre los de tipo fibroso y globular: Miosina, fibringeno, etc

- Primarias: Carne, pescado, huevos y lcteos

- Secundarias: Cereales y legumbres

Las necesidades son funcin de la calidad de la protena ingerida y situacin fisiolgica o patolgica

- Aminocidos esenciales (3-16 mg/Kg)

- Protena (2,2 g/Kg lactantes; 0,8 g/Kg en adultos)

- Kwarsiorkor: Dficit protena

- Marasmo: Dficit protena + energa

- Fenilcetonuria: Error innato por dficit del enzima (que transforma Phe en Tyr.)

- Gota: Depsito Ac. rico procedente purinas

ALIMENTO Valor NPU CONTENIDO

PROTEICO (%)

Huevos 94 13

Legumbres 30 21 - 26

Soja 72 37

Harina de trigo 35 10 -12

Papa 67 2

Carne vacuno 76 19

Pescado 80 18 aprox.

Leche 86 3 - 4

Contenido de protena (%) y valor alimenticio de la misma en unidades NPU

NOTA: NPU (net protein utilization) el valor ideal es de 100 NPU

ENZIMAS APOENZIMACOENZIMA

COFACTOR

PARTE PROTEICA PARTE NO PROTEICA

Aceleran

reacciones

qumicas

Sustancias

Importantes

Medicina

Industria qumica

Alimentos

Agronoma

Limpieza

Enfermedades

Hereditarias

Anomalias accin

enzimtica

CATALIZADOR

Estn presentes en pequeas cantidades.

Est conformada por una parte proteica (Apoenzima) y una No Proteica (Coenzima) que es una molcula

orgnica especfica, pequea y termoestable y de bajo

peso molecular.

Durante una reaccin no se modifican de manera irreversible, por lo que, le permite participar en la

catlisis de numerosas reacciones individuales.

Reaccionan en una forma especfica.

La funcin de una enzima es aumentar la velocidad de una reaccin. Las enzimas no modifican los

equilibrios de reaccin. Es decir, no determinan si

una reaccin es favorable o desfavorable.

PROPIEDADES

ENZIMAS

3. FORMA, ESPECIFICIDAD Y ACCIN ENZIMTICA:

Una parte muy importante de las enzimas es el sitio cataltico o sitio activo, que es un nicho o

depresin sobre la superficie de la molcula, su forma y la configuracin de las fuerzas de

unin presentes all hacen que la enzima sea especfica para un sustrato y el complejo formado por

la unin se llama Complejo Enzima Sustrato (E S) cuando la reaccin ha terminado, el

sustrato queda alterado qumicamente formando el Producto, mientras la enzima no sufre ninguna

alteracin y queda libre para seguir actuando en una nueva reaccin del complejo E S.

La reaccin enzimtica puede resumirse de la siguiente manera:

P + E

Enzima Sustrato

S + E E-SEnzima

Producto EnzimaSustrato

Debido a que las enzimas no son estructuras rgidas, la hiptesis de la relacin E S propuesto

por Emil Fischer (1890) qued en desuso (Hiptesis Llave y cerradura), ahora se propone la

hiptesis del ajuste inducido.

Hiptesis del Ajuste Inducido: (Modelo propuesto por Koshland)

Propone, que cuando el sustrato se une al sitio cataltico de la enzima, el sitio cambia para

adaptarse al sustrato, esto origina una tensin sobre el sustrato con el rompimiento qumico de

los enlaces especficos, con ayuda del agua (reacciones hidrolticas)

ENZIMA

SUSTRATO

Sitio cataltico flexible

Aminocido

Sitio Alostrico

El sitio cataltico cambia de

forma y se adapta al sustrato,

lo que origina una tensin y

permite el rompimiento del

enlace R1 R2

Entra el agua

(Reaccin hidroltica)

4. INHIBIDORES ENZIMTICOS:

Inhibicin competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el sustrato para tener acceso al sitio

cataltico de la enzima

La inhibicin competitiva se utiliza en el tratamiento de envenenamiento con metanol, que se convierte

en formaldehdo por la enzima alcohol deshidrogenasa; el formaldehdo lesiona muchos tejidos, en

especial los ojos. El etanol compite con el metanol por la enzima, de modo que la terapia para el

envenenamiento con metanol es la aplicacin endovenosa de etanol, lo cual hace que la formacin de

formaldehdo sea lo suficientemente lenta como para que el metanol se pueda eliminar, inocuamente,

en la orina.

Inhibicin No Competitiva: El sustrato e inhibidor no compiten por el sitio cataltico; el inhibidor

acta en un sitio diferente al cataltico denominado sitio alostrico, que al ser ocupado por el

inhibidor provoca un cambio conformacional de la estructura de la enzima, que altera la estructura

del sitio cataltico y, por ende, sus propiedades catalticas.

A la inhibicin alostrica se le denomina: Inhibicin por producto final o inhibicin por

retroalimentacin

Efectos de los inhibidores en la cintica enzimtica

Para entender la actividad cataltica de las enzimas es necesario, en primer lugar, diferenciar entre

equilibrios de reaccin y velocidades de reaccin

Cualquier reaccin, por ejemplo S P,

donde S es el sustrato y P es el producto,

puede describirse mediante un diagrama de

la coordenada de reaccin, que es una

descripcin grfica del camino energtico de

la reaccin.

En su forma normal estable, o estado basal, cualquier

molcula (tal como S o P) contiene una cantidad

caracterstica de energa. El equilibrio entre S y P

refleja la diferencia de la energa (G) de sus estados

basales. En el ejemplo que se muestra en la figura, la

energa del estado basal de P es inferior al de S, con lo

que el equilibrio favorece la degradacin de S y la

formacin de P. Este equilibrio no es afectado por la

actividad de la enzima.

No obstante, un equilibrio favorable no indica que la

conversin S P sea rpida. Para que haya

reaccin las molculas han de superar una barrera

representada por la colina energtica de la figura,

que es el resultado de una serie de reacomodos que

tienen que producirse en las molculas participantes

(alineamiento de los grupos reactivos, formacin de

cargas inestables transitorias, reordenamientos de

enlaces, etc.)

En la cumbre de la colina energtica existe un punto en

el que la cada hacia el estado S o P es igualmente

probable (en cualquier caso es de bajada). Es lo que se

denomina el estado de transicin. El estado de transicin

es un momento molecular fugaz en el que

acontecimientos tales como rotura de enlace, formacin

de enlace y desarrollo de carga han llegado al preciso

instante en el que la vuelta al estado inicial del sustrato o

la generacin de un producto son igualmente probables.

La diferencia entre los niveles de energa del estado

basal y del estado de transicin se denomina energa de

activacin.

La velocidad de una reaccin refleja esta energa de activacin, ya que si la energa de activacin es

ms elevada, la reaccin es ms lenta. Las velocidades de reaccin pueden aumentarse incrementando

la temperatura, mediante la que se aumenta el nmero de molculas con energa suficiente para

superar la barrera energtica. De modo alternativo, puede disminuirse la energa de activacin

aadiendo un catalizador. Los catalizadores (como las enzimas) aumentan las velocidades de reaccin

disminuyendo la energa de activacin.

Se puede ilustrar este principio general considerando la reaccin de la glucosa con el O2 para

formar CO2 y H2O, que representa los estados inicial y final del proceso de respiracin que veremos

ms adelante.

Glucosa + Oxgeno CO2 + H2O

Esta reaccin tiene una variacin de energa libre muy grande, ya que el contenido de energa libre

de la glucosa es notoriamente mayor que el de los productos, por lo que la reaccin debera ser

espontnea, es decir que la glucosa debera descomponerse rpidamente formando dixido de

carbono y agua. Sin embargo, se puede colocar glucosa en un recipiente con oxgeno de manera

casi indefinida sin que reaccionen. En cambio, en las clulas la glucosa es degradada rpidamente a

CO2 y H2O en una ruta metablica catalizada por enzimas. Estas enzimas no slo aceleran las

reacciones sino que las organizan y controlan de tal manera que gran parte de la energa liberada en

este proceso se recupera en otras formas que pueden ser utilizadas por la clula para realizar todas

sus funciones. Esta es la ruta primaria de formacin de energa para las clulas y las enzimas que

actan en ella permiten que el proceso tenga lugar en una escala de tiempo til para las clulas

5. CLASIFICACIN:

La Comisin Internacional de Enzimas ha recomendado dividirlos en 06 grandes grupos:

Oxidorreductasas: Catalizan las reacciones de oxido reduccin. Es decir, participan en

la transferencia de un electrn o tomo de Hidrgeno de un donador (se oxida) a un

aceptor (se reduce).

Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo G (distinto al hidrgeno) entre un

par de sustratos.

S G + S S + S G

Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces C O, C N , C C y algunos otros enlaces

con adicin de agua.

Liasas: Rompen enlaces C C , C O , C N y otros enlaces dejando doble ligaduras o

agregando grupos a las dobles ligaduras.

Isomerasas: Catalizan la interconversin de ismeros pticos, geomtricos o de posicin.

Ligasas: Participan en la unin de dos molculas acopladas por la hidrlisis de ATP u otro

trifosfato. Los enlaces que forman pueden ser C O, C S , C N , C C .

6. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:

Concentracin de la enzima: Concentracin del sustrato:

Efecto de la Temperatura: Efecto del pH

Las enzimas son protenas con forma especfica

Las enzimas son especficas, reaccionan con su sustrato especfico.

Tienen sitios catalticos flexibles (ligeramente), los que se adaptan a la conformacin

molecular del sustrato.

Finalizan la reaccin sin ninguna alteracin y pueden usarse una y otra vez hasta su

degradacin molecular normal.

Pueden actuar en reacciones catablicas y anablicas.

Reducen el calor de activacin requerido para que se produzca una reaccin.

La velocidad de reaccin depende de la concentracin de sustrato, temperatura, pH, etc.

La accin de una enzima puede ser reversible y depende muchas veces de las cantidades

relativas de sustrato y producto.

7.0. RESUMEN DE LAS CARACTERSTICAS Y FUNCIONES:

8. ENZIMAS DIGESTIVAS EN EL HOMBRE:

GLNDULA ENZIMApH

PTIMOSUSTRATO PRODUCTO FINAL

Salivales Ptialina o Amilasa

salival6,4 - 6,8

Almidn Maltosa

Gstricas

(Jugo gstrico)

Pepsina2

Protenas Pptidos y Polipptidos

Pncreas

(Jugo pancretico)

Amilasa pancretica

Lipasa pancretica

Tripsina

Quimotripsina

Carboxipeptidasa

Ribonucleasas

Desoxirribonucleasa

8

8

8

8

8

8

8

Almidn

Lpidos

Protenas

Protenas

Pptidos

RNA

DNA

Maltosa

Glicerol + Ac. Grasos

Pptidos y aminocidos

Pptidos y aminocidos

Aminocidos

Nucletidos

Nucletidos

Intestinales

(Jugo intestinal)

Aminopeptidasas

Nucleasas

Maltasa

Sacarasa

Lipasa

7,5 - 8,5

7,5 - 8,5

7,5 - 8,5

7,5 - 8,5

7,5 - 8,5

Pptidos

DNA y RNA

Maltosa

Sacarosa

Lpidos

Aminocidos

Nucletidos,

nuclesidos y bases

nitrogenadas

Glucosa

Glucosa y fructosa

Glicerol + Ac. grasos