UNIVERSIDAD NACIONAL MICAELA BASTIDAS DE APURIMACCARRERA PROFESIONAL DECARRERA PROFESIONAL DE 

MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LASESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS PROTEINAS

MS NILTON CESAR GOMEZ URVIOLAMSc. NILTON CESAR GOMEZ URVIOLA

Las proteínasLas proteínas

desempeñan un

mayor numero de

funciones en las

células de todoscélulas de todos

los seres vivos

1° Forman parte de la estructura básica de los tejidosp j

(músculos, tendones, piel, uñas, etc.) .

2° Desempeñan funciones metabólicas y reguladoras

(asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de

grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos og g

peligrosos, etc.).

33°° DefinenDefinen lala identidadidentidad dede cadacada serser vivo,vivo, yaya queque sonson lala basebase

dede lala estructuraestructura deldel códigocódigo genéticogenético (ADN)(ADN) yy dede loslos sistemassistemas

dede reconocimientoreconocimiento dede organismosorganismos extrañosextraños enen elel sistemasistema

inmunitarioinmunitario..

Las proteínas están constituidas por carbono (C),

hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque

pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en

menor proporción hierro (Fe) cobre (Cu) magnesiomenor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio

(Mg), yodo (I), etc...

Los elementos químicos queq q

conforman las proteínas se

agrupan para formar unidades

t t l ll destructurales llamados

AMINOÁCIDOS, a los cuales,

podríamos considerar como los

"ladrillos de los edificios

l l t i "moleculares proteicos".

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos, solamente se diferencian entre ellos por sus cadenaslaterales. Un aminoácido es un ácido orgánico, cuya estructura estaconformada por:

-Un átomo de carbono α.

-Un grupo amino (-NH2).

-Un grupo carboxilo (-COOH).

-Un átomo de hidrógeno H.

-Un grupo variable denominado cadena lateral o grupo R.

De los 20 aminoácidos dos son ácidos (ácido aspártico, ácido glutámico); ocho

son hidrófobos: Alanina (Ala), Valina (Val), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu),

Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Tirosina (Tyr) Triptófano (Trp) siete sonMetionina (Met), Fenilalanina (Phe), Tirosina (Tyr), Triptófano (Trp), siete son

hidrófilos: Lisina (Lys), Arginina (Arg), Histidina (His), Glutamato (Glu),

Asparagina (Asn), Glutamina (Gln), Treonina (Tre), y tres son especiales Cisteína

(Cys), Glicina (Gly), Prolina (Pro). La combinación de aminoácidos para formar

una molécula proteica se produce de modo tal que el grupo NH2 de un

i á id bi l COOH d l i á id daminoácido se combina con el grupo COOH del aminoácido adyacente, con

pérdida de una molécula de agua. La unión –NH-CO- se conoce como una unión

peptídica.

La molécula formada mantiene su carácter anfotérico, ya que existe siempre un

grupo NH2 en un extremo (aminoterminal) y uno COOH en el otro

(carboxiloterminal) además de los residuos laterales que son básicos ó ácidos.

Extremo amino

Las cadenas laterales varían en:amino

tamaño, forma, carga,

hidrofobicidad y reactividad. Con

raras excepciones, solo las

formas L (levo) de los

Extremocarboxilo

formas L (levo) de los

aminoácidos se encuentran en

las proteínas.

Terminología respecto al número de aminoácidos

Oligopéptido: número de aminoácidos < 20

Terminología respecto al número de aminoácidos

Oligopéptido: número de aminoácidos < 20

Péptido: de 20 a 30 aminoácidos

Polipéptido: contiene hasta 4 000 aminoácidos

Proteína: es el polipéptido (o complejo de polipéptidos) que tienen unaProteína: es el polipéptido (o complejo de polipéptidos) que tienen una

estructura tridimensional bien definida.

Las proteínas se clasifican deLas proteínas se clasifican, de

forma general, en Holoproteinas y

Heteroproteinas según estén

formadas respectivamente sólo por

aminoácidos o bien poraminoácidos o bien por

aminoácidos más otras moléculas o

elementos adicionales no

aminoacídicos.

HETEROPROTEINAS

Una proteínas conjugadas o heteroproteína es una molécula que

presenta una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo

prostético. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo

prostético.

Fosfoproteínas: Caseína alfa, beta y gamma

Glucoproteínas: InmunoglobulinasGlucoproteínas: Inmunoglobulinas

Lipoproteínas: Quilomicrones

Nucleoproteínas: ARN (ribosomas) y ADN (cromosomas).

Cromoproteínas: Hemoglobina, mioglobina, citocromos,p g , g , ,

flavoproteinas, rodopsina, iodopsina, etc.

PROTEINAS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

A. GLOBULARES

P t i S ñ t í i i i li i bá i NProtaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. Nose encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólose detectan en el núcleo celular.

Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyenjunto a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciadospor la concentración de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4.

Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicinaes escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funcionesnutritivas.

Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tantoácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formandolas alfa beta y gamma globulinaslas alfa, beta y gamma globulinas.

B FIBRILARES Sól ti t t i i d i S d di idi

PROTEINAS DE IMPORTANCIA BIOLOGICAB. FIBRILARES. Sólo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividiren dos grupos.

a) Insolubles o escleroproteínas. Destacan:) p

Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos,uñas. Tienen composición rica en cisteína.

Beta-queratinas. No poseen tanta cisteína y son menos resistentes.

Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en elgtejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presentaestructura secundaria característica (hélice de colágeno).

Elastina Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibrasElastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibraselásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece entendones, ligamentos, en la pared de las arterias.

b) Solubles. Están el fibrinógeno (para la coagulación sanguínea) y la miosina yactina (responsables de la contracción muscular).

NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL EN LAS PROTEINAS

Las proteínas sonLas proteínas son moléculas extraordinariamente

átilversátiles involucradas en el reconocimiento

l l lmolecular, la catálisis y la estructura celular.

SeSe estabilizaestabiliza principalmenteprincipalmente aa travéstravés dedeSu tamaño se informa en daltons.

p pp pinteraccionesinteracciones hidrófobashidrófobas entreentre laslascadenascadenas lateraleslaterales nono polarespolares..

SeSe presentapresenta enen proteínasproteínas multiméricasmultiméricasqueque constanconstan dede dosdos oo másmás polipéptidospolipéptidos oosubunidadessubunidades..

ESTRUCTURA MOLECULAR

Primaria (Secuencia)

S d i (Pl i t l l) Proteínas para elSecundaria (Plegamiento local)

Terciaria (Plegamiento de largo alcance)

Proteínas para el plegamiento:‐ Chaperonas‐ Chaperoninas

Cuaternaria (Organización multimérica)

S l l ( bl d l )Supramolecular (ensambles de gran escala)

SeñalizaciónRegulación

FUNCION TransporteEstructura

g

Movimiento Catálisis

FUNCION DE LAS PROTEINAS

Existen las siguientes clases funcionales:

1. Proteínas estructurales: proveen rigidez estructural a la célula.p g

2. Proteínas transportadoras: controlan el flujo de materiales a través de las

membranas celulares.membranas celulares.

3. Proteínas reguladoras: actúan como sensores e interruptores para controlar

la actividad de las proteínas y la función de los genesla actividad de las proteínas y la función de los genes.

4. Proteínas señalizadoras: se incluye las receptoras de la superficie celular y

otras proteínas que transmiten señales externas al interior de la célulaotras proteínas que transmiten señales externas al interior de la célula.

5. Proteínas motoras: producen movimiento.

PROTEOMA: Totalidad de proteínas de un organismo. Ejm. El ser humanoesta conformado por 32 000 proteínas diferentes

Somatotropina

Inhibe

Cell D: Somatostatina

Cell A: Glucagón

Inhibe

Cell B: Insulina

Islotes de Langerhans(pancreáticos)

MECANISMOS DEMECANISMOS DEMECANISMOS DE MECANISMOS DE REGULACION DE LA FUNCION REGULACION DE LA FUNCION

PROTEICAPROTEICA

SECUENCIA DESECUENCIA DE AMINOACIDOS DE UNA

PROTEINA

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

DETERMINA SU FUNCION

Los cuatro niveles de organización de las proteínas dependen de los

diferentes tipos de uniones químicas entre sus átomos. La diferencia

f d t l t l i í i l t l l t idfundamental entre las uniones químicas covalentes y las no covalentes reside en

la cantidad de energía que se necesita para romper la unión.

UNION COVALENTE ENZIMAUNION COVALENTE ENZIMA

UNION NO COVALENTE FUERZA FISICO QUIMICA

ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores de las reacciones químicas. Su acción depende de

la temperatura, la concentración iónica, el pH.

Catalizador es una sustancia (compuesto o elemento) capaz de acelerar

(catalizador positivo) o retardar (catalizador negativo o inhibidor) una reacción

química, permaneciendo éste mismo inalterado (no se consume durante la

reacción). A este proceso se le llama catálisis. Los catalizadores no alteran el

balance energético final de la reacción química, sino que sólo permiten que se

alcance el equilibrio con mayor o menor velocidad.

Las enzimas (E) son PROTEINAS, que tienen uno o más lugares denominados

sitios activos, a los cuales se une el sustrato (S), es decir, la sustancia sobre la

que actúa la enzima (síntesis o degradación), para dar lugar a uno o más

d t (P) U t í ti i t t d l ti id d i átiproductos (P). Una característica importante de la actividad enzimática es su

especificidad, de manera que cada enzima particular actúa solo sobre un

determinado sustrato.

Algunas enzimas requieren de la presencia de sustancias llamadas

COFACTORES. El cofactor puede ser un ion metálico o un grupo prostético,p g p p

como en el caso de las proteínas conjugadas.

La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los cofactores

o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente

activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se la une la coenzima o

cofactor adecuados, constituye la holoenzima, o enzima activa.

En términos moleculares pueden considerarse dos etapas en el funcionamientoEn términos moleculares, pueden considerarse dos etapas en el funcionamiento

de una enzima:

1 La formación del complejo específico1. La formación del complejo específico.

2. La etapa catalítica propiamente dicha.

Trifosfato de adenosina(ATP) l di l tid d

APOENZIMAAPOENZIMACofactorCofactor orgánicoorgánico

(ATP), el dinucleotido denicotinamida y adenina(NAD), el dinucleotidofosfato de nicotinamida y

++CofactorCofactor orgánicoorgánico

(Coenzima)(Coenzima)y

adenina (NADP), lacoenzima A, la UDP-glucosa, el grupo hemo dela hemoglobina y muchas

COFACTORCOFACTOR(no proteico)(no proteico)

la hemoglobina y muchasvitaminas.

== CofactorCofactor inorgánicoinorgánico

Fe, Cu, K, Mn, Mg, entreotros. Las enzimas queprecisan de iones

HOLOENZIMAHOLOENZIMA

metálicos se llaman aveces metaloenzimas.

O OO O

INHIBICION ENZIMÁTICA

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y

disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a

un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico muchosun organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos

medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos.

I.  REVERSIBLE Unión NO covalente• I. competitiva• I. mixta

I no competitiva• I. no competitiva

I.  IRREVERSIBLEUnión covalente, se produce porla desnaturalización ó cambiode la estructura tridimensionalde la enzima

Inhibición no Inhibición no competitivacompetitivapp

* Ki = Constante de disociación

Los zimógenos son formas inactivas de enzimas adquieren su actividad

posteriormente, en general por la acción de otras enzimas. Para activarse,

necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un

i d d d li l áli icentro activo donde poder realizar la catálisis.

TRIPSINOGENO

Zimógeno o proenzima

TRIPSINA

Intestino delgadocélulas pancreáticas

Proteasa, que corta la d li tídi

g

cadena polipeptídica del tripsinogeno

LAS ENZIMAS Y LA DIGESTIÓN EN MONOGÁSTRICOS

Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce enCondiciones para 

Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce enque actúe

Ptialina Los almidones.Mono y d á d

La boca (glándulas l )

Medio moderadamentePtialina Los almidones. 

disacáridos.  salivares). moderadamente alcalino. 

AmilasaLos almidones 

GlucosaEl estómago y 

Medio moderadamenteAmilasa

y los azúcares. Glucosa.

páncreas. moderadamente ácido. 

Pepsina Las proteínas. Péptidos y aminoácidos

El estómago.Medio muy ácidoaminoácidos.  ácido.

Lipasa Las grasas. Acidos grasos y glicerina

Páncreas e intestino

Medio alcalino y previa acción de 

glicerina.  intestino. las sales biliares. 

La lactosa de la Glucosa yIntestino (su producción

LactasaLa lactosa de la leche. 

Glucosa y galactosa.

producción disminuye con el crecimiento). 

Medio ácido.

Di tióDigestión (hidrólisis)