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Aminoácidos, péptidosy proteinas

Compuestos que contienen un grupo -NH2 y un grupo -CO2H

esos grupos en realidad están presentescomo -NH3

+ and -CO2– respectivamente.

Se clasifican como aminoácidos α, β, γ, etc. de acuerdo al C que tiene al nitrógeno.

Generalidades sobre los aminoácidos

Los aminoácidos difieren en la naturaleza de R (la cadena lateral).

Las propiedades del aminoácido dependen de la estructura de R.

Estructura de los α-aminoácidos

1. forma y tamaño2. caracteristicas electrónicas

Las principales diferencias entre las cadenas laterales

La glicina es aquiral.

Todos los otros aminoácidos en las proteinas tienen la configuración L en C-α.

Configuración de los α-aminoácidos

NH3

+

CO2–

Intermediario en la biosíntesis de etileno

+H3NCH2CH2CO2

– Unidad estructural presente En la coenzima A

+H3NCH2CH2CH2CO2

– Involucrado en la transmisiónde impulsos nerviosos

α

β

γ

Algunos ejemplos de aminoácidos

Más de 700 aminoácidos de origen natural 20 de ellos son especialmente importantes.

Son los bloques de construcción de lasproteinas. Todos son α-aminoácidos.

La diferencia entre ellos es el grupo unido al carbono α.

Los 20 aminoácidos claves

1. cadenas laterales no polares

2. cadenas laterales polares, pero no ionizadas

3. cadenas laterales ácidas

4. cadenas laterales básicas

Categorias generales de los α-aminoácidos

1. cadenas laterales no polares

2. cadenas laterales polares, pero no ionizadas

3. cadenas laterales ácidas

4. cadenas laterales básicas

Categorias generales de los α-aminoácidos

El más simple de los aminoácidos. Es el único que no es quiral.

En todos los otros aminoácidos, C-αes un centro estereogénico.

Glicina (Gly o G)

Alanina, valina, leucina, e isoleucina tienen grupos alquilo como cadena lateral, los cuales son no-polares e hidrofóbicos.

Alanina (Ala o A)

Valina (Val o V)

Leucina (Leu o L)

Isoleucina (Ile o I)

La cadena lateral es no polar, pero la presencia del azufre la hace un poco polarizable.

Metionina (Met o M)

El único que contiene una amina secundaria. La cadena lateral es no polar y cíclica.

Prolina (Pro o P)

Aminoácido no polar. La cadena lateral es un grupo bencilo.

Fenilalanina (Phe o F)

Aminoácido no polar.

La cadena lateral es mas grande y polarizable que el grupo bencilo de la fenilalanina.

Triptofano (Trp o W)

1. cadenas laterales no polares

2. cadenas laterales polares, pero no ionizadas

3. cadenas laterales ácidas

4. cadenas laterales básicas

Categorias generales de los α-aminoácidos

La cadena lateral -CH2OH en la serina puede formar puentes de hidrógeno.

Serina (Ser o S)

La cadena lateral puede formar puentes de hidrógeno.

Más congestionada que la serina.

Treonina (Thr o T)

Las cadenas laterales de dos cisteinas remotas pueden unirse formando un enlace covalente S-S.

Cisteina (Cys o C)

La cadena lateral es similar a la de la fenilalanina, pero puede formar puentes de hidrógeno.

Tirosina (Tyr o Y)

Las cadenas laterales de asparagina y glutamina tienen funciones amida.

Son polares y pueden formar puentes de hidrógeno.

Asparagina (Asn o N)

Glutamina (Gln o Q)

1. cadenas laterales no polares

2. cadenas laterales polares, pero no ionizadas

3. cadenas laterales ácidas

4. cadenas laterales básicas

Categorias generales de los α-aminoácidos

Los ácidos aspartico y glutámico existen como su base conjugada a pH biológico.

Cargados negativamente y pueden formar enlaces ionicos con especies positivas. .

Aspártico (Asp o D)

Glutámico (Glu o A)

1. cadenas laterales no polares

2. cadenas laterales polares, pero no ionizadas

3. cadenas laterales ácidas

4. cadenas laterales básicas

Categorias generales de los α-aminoácidos

Lisina y arginina existen como sus ácidos conjugados a pH biológico.

Cargados positivamente y pueden formar enlaces iónicos con especies negativas.

Lisina (Lys o K)

Arginina (Arg o R)

Aminoácido básico, menos básico que lisina y arginina.

Puede interaccionar con iones metálicos y puede ayudar a mover protones de un sitio a otro.

Histidina (His o H)