TIRAJE CLASE N 8 ANTICUERPOS: Estructura y funcin.

VOZ DEL DCOENTE ENCARGADO DE LA CLASE:

Los anticuerpos son secretados por las clulas plasmticas que son la diferenciacin de linfocitos B.

Linfocitos B vrgenes: Son los que no han tenido contacto con ningn inmunogeno.

La caracterstica es que ese linfocito B virgen entra en contacto con el patgeno o con el inmunogeno y lo

activa porque se une a un receptor de superficie, y muchas veces esos receptores son inmunoglobulinas;

cuando se activa, este se plorifera para diferenciarse hasta las clulas escretoras de anticuerpos que son

las clulas plasmticas y forman tambien linfocitos B de memoria.

Son las clulas plasmticas las que van a producir o secretar al final de la diferenciacin de los linfocitos B,

los anticuerpos.

La clula plasmtica: es un tipo de clula caracterstica formada por una gran cantidad de retculo

endoplasmatico rugoso para poder producir un gran cantidad de protenas y estas son los anticuerpos.

Los anticuerpos se formaran de acuerdo a diferentes caractersticas propias del inmunogeno y tambien

propias del individuo que es el que secreta citosinas que son las que codifican para determinar el tipo de

anticuerpo que se va a producir.

LOS ANTICUERPOS

Bioqumicamente son un grupo de glucoprotenas (las glucoprotenas son una combinacin, es una

molcula de una combinacin de un 84-92 % de protenas y el resto de un 4-18 % de carbohidratos)

producidos por las clulas plasmticas.

CARACTERISTICAS DE LOS ANTICUERPOS.

Una caracterstica importante es que se van a unir a un antgeno o un inmunoafector de forma

selectiva o especfica, esa es una mayora que tienen todos o la mayora de los anticuerpos

independientes de su clase o subclase.

Una caracterstica que no comparten todos en general pero que es importante que algunos de la

clase de anticuerpos se encuentran como receptores de membrana (ejemplo los linfocitos B que

tienen en su superficie de membrana inmunoglobulinas de tipo M y de tipo D para decir que estos

son maduros , esto los caracteriza como clulas maduras cuando estn presente ambas

inmunoglobulinas), sea que estos anticuerpos los podemos encontrar en la superficie de clulas

como los linfocitos B, mastocitos.

Los anticuerpos se pueden encontrar libres circulando en la sangre, ah los anticuerpos van a ser

los efectores de la inmunidad humoral, los anticuerpos buscan los inmunogenos, se unen a ellos y

entonces los interceptan hasta que ya no se pegan a sus receptores por los anticuerpos pueden

marcar los antgenos para que luego otra clula inmune venga y los fagocite.

Los anticuerpos siendo protenas o glucoprotenas solo se encuentran formando entre el 10-20 %

de las protenas plasmticas, las protenas plasmticas pueden ser separadas en diferentes partes

a travs de un campo elctrico por medio de su carga elctrica, las protenas pueden ser

separadas de la siguiente manera: la mayora de protenas que se encuentran en el suero son las

albuminas y luego las globulinas, dentro de las globulinas encontramos a las inmunoglobulinas, en

las gamma globulinas encontramos la mayor parte de las inmunoglobulinas del suero, las

inmunoglobulinas tienen diferentes nombres porque tienen diferentes caractersticas, tenemos a las

de tipo G, A, M, D, E (GAMDE) QUE SON LAS CINCO INMUNOGLOBULINAS MAS

IMPORTANTES DEL SUERO.

Los anticuerpos tienen dos regiones funcionales diferentes que se establecieron a travs de la

fragmentacin enzimtica de estas glucoprotenas, estas las podemos cortar a travs de enzimas

como la papana que corta la estructura bsica de una inmunoglobulina y se forman tres

segmentos: dos segmentos Fab y un segmento Fc.

Segmento Fab:

Funcin: se une al antgeno

Caractersticas: con esta regin se determina la especificidad que se va a relacionar con las

cadenas livianas pero en la regin variable, y a nivel de esto vamos a ver que esa especificidad

est determinada por la variabilidad y eso nos va a dar los ideotipos.

Estos fragmentos se consideran bifuncionales porque se pueden unir a dos antgenos o a dos

regiones antignicas en una misma clula o en un mismo antgeno siempre y cuando estos puedan

estar un poco separados.

Fab proviene de la traduccin: Fragmento que se une al antgeno.

Fragmento Fc: (fragmento cristalizable)

Funciones:

-De este fragmento van a depender las funciones biolgicas del anticuerpo.

-Atraves de este fragmento, la molcula de anticuerpo se puede unir a los receptores en la clula,

quiere decir unin a los receptores Fc.

-Activacin del complemento (el complemento es otro mecanismo inmune inespecfico y est

formado por muchas protenas) a travs de los dominios que estn en el fragmento Fc.

-Algunos anticuerpos pueden atravesar la placenta y esto lo logran a travs del fragmento Fc, esto

se conoce como transcitosis. (Ejemplo la IgG).

Esa estructura de esos tres fragmentos le dan las caractersticas propias a las inmunoglobulinas,

las Ig pueden tener de acuerdo a su composicin una concentracin srica de mg/dL en el caso por

ejemplo de la IG G, A y M son las que se encuentran en el suero en mayor cantidad y en mayor

concentracin diferente a la Ig D y Ig E. si estn en mayor concentracin van a tener una mayor

vida media en el suero, siendo la Ig que tiene una mayor concentracin en el suero tiene una vida

media hasta de 23 das que puede circular en la sangre.

La fijacin al complemento no la realizan todas las clases de inmunoglobulinas, solo la realizan la

Ig G y la Ig M, la Ig M es una de las mejores para fijar el complemento

Paso travs de membrana solo la realiza la IG G por su estructura y tamao .

Otra caracterstica es que algunas tienen actividad reaginica (es cuando por ejemplo la Ig E se

puede unir a los receptores de los mastocitos que es un tipo de celula especial que contiene ciertas

sustancias vasoactivas , la Ig E es la nica que tiene receptores a nivel de esa clula y se puede

unir a ella, cuando existe un estmulo, se liberan esas sustancias y se producen las alergias)

La lisis bacteriana la realizan la Ig G, Ig A, Ig M pero lo hace mejor la la Ig A y es un potente

antiviral.

La actividad parasitaria lo realiza principalmente la Ig E.

Los que presentan receptores en la superficie de membrana es la Ig G

Los que actan como receptores en la superficie de los linfocitos son : Ig M, Ig D

LA ESTRUCTURA BSICA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

Se deduce en 1959 travs de la fragmentacin, acta en primer lugar Rodney Porter fragmentando con

proteasa la inmunoglobulina, luego Gerald Edelman separa las cadenas pesadas de las livianas. La

fragmentacin de las inmunoglobulinas sirven para conocerlas mejor y para poderlas clasificar

La estructura bsica de todas las inmunoglobulinas es un TETRAMERO, es decir que estn formadas por

cuatro cadenas 2 livianas y 2 pesadas que estn unidas a travs de puentes disulfuro que hace que estas

cadenas puedan formar las asas (crculos). Si los vemos tridimensionalmente veremos que est formada

globularmente.

Cadena liviana: Tiene un asa superficial que es donde se va a unir el antgeno y esta regin se llama

Regin hipervariable que es el primer dominio de la cadena liviana, es hipervariable porque cada circulo

representa aminocidos y en la regin hipervariable va haber cambios en los aminocidos , los

aminocidos van a variar para reconocer a los antgenos de forma especfica ( en el fragmento Fab es esta

regin la que le da su especificidad tanto de la cadena liviana como de la pesada)

En el fragmento Fc los aminocidos no varan, eso sirve para darle consistencia, darle sopor te a esa

estructura.

La cadena liviana por ende si tiene menores dominios tiene menor peso molecular.

La cadena liviana se une a la cadena pesada a travs de puentes disulfuro intercatenarios.

Cadena pesada: se llama as porque est formada por mas dominios y mas asas, algunas Ig pueden tener

hasta 5 dominios en esta cadena.

El primer dominio de la cadena pesada tambien es hipervariable tiene las mismas caractersticas que el

de la cadena liviana para formar un sitio tridimensional para que pueda engancharse al antgeno, pero

unido a la cadena liviana. La cadena liviana y la pesada forman una solo estructura.

Despus del dominio hipervariable siguen los dominios constantes de la cadena pesada ya sean 3 o 4 o

ms, depender de la clase, despus del primer dominio constante de la cadena pesada hay una regin

ms ensanchada que se llama Regin en bisagra o regin gozne que sirve para darle flexibilidad , est

formada solo por unos pocos aminocidos (entre 8-18 aminocidos) lo que permite que la inmunoglobulina

pueda adquirir la forma de Y, luego continan los dominios constantes que contienen carbohidratos a los

cuales pueden unirse las clulas, estas clulas pueden ser antgenos o pueden unirse a alguna fraccin

del complemento (receptores del complemento) y entonces tienen una funcin importante: la fijacin de la

molcula para la activacin del complemento.

Los dominios constantes se empiezan a numerar despus de la regin hipervariable. Hay una pieza o una

cola en la cual existen algunas molculas que utilizan una cadena J para polimerizarse una molcula con

otra (ejemplo la Ig M), al final en la regin de la carboxilo terminal hay una regin transmembrana cuando

un anticuerpo se va a fijar a la superficie de una clula.

Las cadenas pesadas pueden haber de 5 tipos: GAMDE

Las cadenas livianas pueden existir solo de dos clases: la clase kappa o lambda. Un anticuerpo puede

tener cadena liviana de tipo kappa pero no lambda, o lambda pero no kappa.

RETROALIMENTACION

-Cuantas cadenas presenta la molcula bsica de Ig? 4 cadenas (2 livianas y 2 pesadas)

-A cul dominio se une el antgeno a la molcula de anticuerpo? Regin hipervariable

-Para qu sirve la regin en bisagra? Para darle flexibilidad a la Ig

-En qu parte se encuentra la regin en bisagra? En las cadenas pesadas.

-Cmo estn unidas las cadenas entre s? Por medio de puentes disulfuro.

Las cadenas pesadas pueden ser distintas en cada Ig, las cadenas pesadas van a determinar los tipos o

clases de Inmunoglobulinas ya sea G, miu, alfa, psilon, delta y va a depender de su peso molcula, por

eso cuando los fragmentaron y estudiaron serva tambien para clasificarlos.

Los diferentes tipos y subtipos de inmunoglobulinas se establecen en base a los pesos moleculares que

presentan las cadenas pesadas en la estructura de las inmunoglobulinas, cada inmunoglobulina presenta

particularidades:

Ig G

- Es un monmero significa que es una sola molcula de 4 cadenas (2 livianas y 2 pesadas) no una

solo cadena.

- Es la ms abundante.

- La respuesta inmune predomina en la respuesta de memoria, sea la respuesta secundaria

despus que ha habido un contacto previo con el antgeno, se vuelve a tener contacto de nuevo

con ese antgeno y la primera que va aparecer es la Ig G.

- Difunde a espacios intracelulares, realiza transitocis, es decir atraviesa la placenta para proteger al

feto porque l no produce anticuerpos.

- Activa el complemento por la va clsica.

- Hay receptores Fc en la superficie de los fagocitos para esa inmunoglobulina.

- Neutraliza antgenos solubles, acta con los antgenos timoindependientes.

- Participa en la opsonizacion, es decir este anticuerpo se une al antgeno pero no lo neutraliza, lo

marca para que otras clulas como los fagocitos lo reconozcan ms fcilmente.

Subclases de Ig G

Hay cuatro subclase, estas variaciones son a nivel de las estructuras de la cadena pesada y el nmero de

puentes disulfuro a nivel de la regin de bisagra, se enumeran de acuerdo a la concentracin que estas

tengan en la sangre, la Ig G1 tiene mayor concentracin en la sangre que la Ig G4, la subclase Ig G1 acta

como opsonizante junto a la Ig G3 , Ig G2 puede actiura como opsonizante pero no es tan eficaz como las

otras, la Ig G1 y la Ig G3 activan el complemento, pero la mejor activadora del complemento por la via

clsica es la Ig G1.

Las subclases tiene funciones biolgicas tambien por su estructura, la Ig G1 esta formado por 2 enlaces

disulfuro y la Ig G2 hay cuatro enlaces disulfuro a nivel de la regin de bisagra.

Ig M

- Es la primera Ig que aparece en la evolucin de los vertebrados sea en la filogenia.

- Es un pentmero, es decir se va a unir a travs de la cadena J cinco monmeros de Ig, por lo

tanto va a tener 10 sitios de unin, entonces su valencia mxima es de 10. A excepcin de los

linfocitos B donde no los vamos a encontrar como pentmeros si no como monmeros.

- Es la primera en aparecer en la respuesta inmune, cuando nosotros respondemos especficamente

a un inmunogeno, respondemos humoralmente formando anticuerpos.

- Va ser la primera en estar en el suero para podernos defender, y eso muchas veces se utiliza para

interpretar si la infeccin que la persona tiene es reciente o pasada, si hay niveles altos se dice que

es una infeccin aguda, una infeccin reciente. Por eso decimos que la Ig M indica exposicin

reciente al antgeno.

- La ubicacin es intravascular porque su peso va ser muy difcil atravesar las clulas, o poder migrar

entre las clulas.

- Activa el complemento por la via clsica.

- Es un buen aglutinante porque tiene una gran cantidad de espacios a los cuales se puede unir un

antgeno.

- Existen subclases: Ig M1, Ig M2.

Ig A

- Predomina como monmero en el plasma y es la segunda inmunoglobulina ms abundante, del

10-15 %.

- Hay 2 subclases: Ig A1 y las Ig A2

La Ig A2 se conoce como inmunoglobulina secretoria y abunda en las mucosas, actua como un dimero y

tambien va estar unida a travs de la pieza secretoria y esta pieza permite que se unan los dos

monmeros al momento que se va a pasar a travs de las clulas y esa unin se hace mas fuerte atraves

de la pieza J.

La Ig A como monmero circula en el espacio atraves de la mucosa o intravascular, cuando esta va ser

secretada como dmero a la luz de esa mucosa , entonces se van a unir dos monmeros a travs de una

pieza secretoria que adems que hace que se unan hace que se una a un receptor de las clulas de la

mucosa, este receptor introduce al dmero de Ig A2 al interior de la celula mucosa y a travs de un

transporte vesicular esta Ig va ser secretada a la superficie de la mucosa pero no se va a despegar, va a

actuar siempre como un dmero.

- Predomina en las secreciones mucosas, principalmente en forma dimerica y su produccin en la

mucosa hace que este dmero pueda actuar en forma de eliminacin inmunolgica o por medio de

exclusin inmune.

VARIANTES ESTRUCTURALES DE LAS Ig

Se pueden dividir en diferencias isotipicas, alotipicas e idiotipicas

Isotpicas: las diferencias se dividen atraves de las cadenas pesadas, isotipico es sinnimo de clases de

Ig, las diferencias dadas por el tipo de cadenas pesadas estn presentes en todos los individuos de una

misma especie. Ejemplo: la Ig G tiene un tipo diferente de cadena pesada que la Ig D.

Alotipicas: Existen diferencias o variaciones a nivel de la cadena pesada, pero son mnimas. Ejemplo: un

mismo subclase de inmunoglobulina G puede tener diferencias estructurales mnimas que las hacen

diferenciarse.

Ideotipicas: Diferencia que distinguen los segmentos variables de otras, esta diferencia en aminocidos

dan esta variabilidad y esto establece la especificidad de cada anticuerpo, entonces se define como las

diferencias que se producen a nivel de las regiones variables tanto de la cadena liviana como pesada y

esto determina la especificidad del anticuerpo.

APOYO BIBLIOGRAFICO SEGN OBJETIVOS

GENERALIDADES.

Los anticuerpos (Ac) son tambin llamados inmunoglobulinas (Ig)

Los anticuerpos son molculas de glucoprotenas especializadas, producidos por las clulas plasmticas y

que tienen la capacidad de reaccin con el antgeno o inmunogeno, es decir, que tienen la capacidad de

unirse a un antgeno o inmunogeno de forma selectiva o especifica.

Clulas Plasmticas: son la fase terminal de diferenciacin de los linfocitos B

Las inmunoglobulinas son tetrapeptidos que a diferencia de otras protenas tienen dos regiones

funcionales diferentes: fragmento FAB y el fragmento FC.

FRAGMENTO FAB FRAGMENTO FC FRAGMENTOS

Encargado del

reconocimiento del

antgeno

Posee gran variabilidad

por cuanto tiene la

capacidad de reconocer un

nmero casi ilimitado de

molculas diferentes.

Tiene una funcin efectora y

su constitucin es ms o

menos constante.

Tiene la capacidad

De fijar al

complemento

De obrar como opsonina

De facilitar el paso de anticuerpos a travs de

ciertas barreras como

la placenta

De ser efectora de los mecanismos de

inmunidad humoral.

Los anticuerpos representan entre el 10% y el 20% de las protenas totales del plasma.

Los anticuerpos pertenecen a la familia de las gamma globulinas y son de varias clases se reconoces con

los nombres de IgG, IgA, IgM, IgD, IgE (GAMDE)

FUNCION DE LAS INMUNOGLOBULINAS

La molecula del anticuerpo tiene dos funciones especificas: la primera localizar y fijarse al antigeno; la

segunda desencadenar una serie de reacciones biologicas encaminadas a destruir al antigeno.

La primera funcion la cumple el fragmento FAB y es muy especifica en el sentido de que cada antigeno en

el organismo produce un anticuepo determinado.

La segunda funcion o funcion efectora se da cuando la Ig se ha unido al antigeno y comprende, lo

siguiente:

1. Activacion del complemento por la via clasica o alterna

2. Formacion de un comlejo inmune.

3. Cuando la Ig se ha fijado a un antigeno, se une a los receptores especificos de los macrofagos ,

granulocitos, linfocitos T y celulas del sistema reticuloendotelial. Esto incrementa la fagocitosis y

estimula la respuesta inmune.

4. Transcitosis.

5. Inmovlizacion: pueden unir flagelos y de esta forma inmovilizar microorganismo y disminuir su

capacidad invasora.

6. Neutralizacion: los anticuerpos reaccionan con toxinas o particulas virales impidiendo asi su fijacion

a membranas celulares

7. Quimiotaxis:se da por activacion del complemento

8. Degranulacion de mastocitos: se liberan mediadores primarios de la inflamacion (a cargo

principalmente de la IgE)

Paso de los anticuerpos de la madre al feto

Durante la ultima semana trimestre del embarazo pasan de la madre al feto por un proceso activo de

transitocis grandes cantidades de IgG que protegeran al nio de las infecciones durante los primeros

meses de vida, el paso de la IgG es activo gracias a los receptores presentes en los trofoblastos los cuales

captan en la circulacion materna las moleculas de anticuerpo, las introducen en su citoplasma y luego las

secretan a las excretan a la circulacion general.

TRANSCITOSIS: se denomina asi al proceso activo del paso de moleculas de

anticuerpo a traves de una celula.

Ej: la IgG pasa de la madre al feto llegando primero al interior del trofoblasto paso

salir al torrente circulatorio del feto.

La IgA pasa de la basal del epitelio de la mucosa hacia la luz a traves de las celulas

de la mucosa.

ESTRUCTURA GENERAL DE LAS INMUGLOBULINAS

Existen caractersticas generales y comunes de todas las inmunoglobulinas y especficas o propias para

casa clase. La unidad de la inmunoglobulina consiste en dos cadenas pesadas y dos cadenas

livianas. La unin de las dos cadenas pesadas a las dos livianas forma una especie de pinza encargada

de atrapar el antgeno.

Esta estructura bsica de las dos cadenas livianas unidas a las dos pesadas, que a la vez se unen entre

s (o sea, pesada con pesada y liviana con liviana), constituyen una estructura monomerica que se puede

encontrar en el plasma o en las membranas de algunas clulas, y que es la forma de presentacin ms

comn de la IgG, igE e IgD.

CADENAS LIVIANAS

Existes dos tipos de cadena ligera kappa y lambda en las cinco clases de inmunoglobulina aunque solo

hay una clase por molcula individual.

Las cadenas livianas gracias a sus puentes disulfuro, forman dos asas que permiten dividir a la cadena en

dos segmentos, llamados dominios.

DOMINIO FUNCION

VL El primer dominio recibe el nombre de regin variable de la cadena liviana (VL), debido al

hecho de que la secuencia de aminocidos cambia de un anticuerpo a otro, siendo idntica

en todas las molculas de anticuerpo destinadas a reaccionar con determinado antgeno, es

decir, LA ESPECIFICIDAD DE LA MOLECULA DE ANTICUERPO ESTA DADA POR LOS

SEGMENTOS VARIABLES, en los cuales la secuencia de aminocidos es especfica para

cada anticuerpo.

CL El segundo segmento de la cadena de la cadena liviana es el constante (CL), debido a que

la secuencia es prcticamente igual en todos los anticuerpos dentro de una misma clase de

antgeno.

CADENA PESADA

Existen 5 tipos de cadena pesada una para cada tipo de anticuerpo (IgM: miu ; IgG: gamma ; IgD:

delta ; IgA: alfa ; IgE: psilon )

Debido a puentes disulfuro, las cadenas pesadas forman asas que permiten identificar de 4 a 5 dominios,

segn la clase de Ig.

El primero de estos dominios se conoce como segmento variable (VH) y corresponde al segmento

variable de las cadenas livianas situados exactamente al frente. La secuencia de aminocidos en este

caso es igualmente idntica para las molculas de anticuerpo que deben de reaccionar con un

antgeno especfico, de ah la ESPECIFICIDAD del anticuerpo . Esta secuencia varia para anticuerpos

encaminados a reaccionar con otros antgenos.

Los segmentos o dominios restantes tienen una secuencia de aminocidos que es igual para todas las

molculas de una misma clase y se denominan CH1, CH2 CH3 Y CH4.

Ig G, A y D tienen 3 dominios constantes. Ig M y la E tiene 4 dominios constantes.

ESTRUCTURA IGs FUNCION

SEGMENTOS VARIABLES Su funcion es la de unirse directamente con la molecula antigenica

por asociacion no covalente que incluyen fuerzas electrostaticas,

uniones hidrogenadas y de interacciones de tipo Vander Walls

SEGMENTOS CL Y CH Su secuencia de aminoacidos de estos segmentos es practocamente

identica para cada clase de Ig, por lo que todo anticuerpo de los

muchos que existen contra los distintos antigenos tienen una secuencia

de aminoacidos similar en los segmentos CL Y CH.

Su importancia radica en que estabilizan la estructura terciaria y

cuaternaria de la molecula y facilita y hace mas estable las

reacciones de los segmentos varaibles con los antigenos.

GOZNE (REGION DE

BISAGRA)

Permiten la movilidad (flexibilidad) de los 2 primeros segmentos de

la cadena pesada a los cuales estan unido las 2 cadenas livianas y

facilitar el que estos puedan unirse a dos terminaciones antigenicas

que esten mas o menos separadas.

Por su flexibilidad las fracciones FAB de las moleculas de

anticuerpo pueden juntarse o separarse formando una T o una Y

para reaccionar con el antigeno.

Esta region es diferente para cada Ig

.

SEGMENTO CH2 Primer dominio del Fragmento FC.

En el se unen lateralmente algunas cadenas de carbohidratos.

EN ESTE SEGMENTO SE ACTIVA EL SISTEMA DE

COMPLEMENTO EN LOS ANTICUERPOS DE CLASE IgG,

UNA VEZ QUE HA TENIDO LUGAR LA REACCION

ANTIGENO- ANTICUERPO

Control homeostatico de las Inmunoglobulinas: remocion de las terminacion de acido cialico en las cadenas laterales de los

oligosacaridos situados en este lugar, permite que los

anticuerpos sean fagositados por las celulas del sistema

reticuloendotelial del higado.

SEGMENTO CH3 Cumple un papel muy importante como opsonina.

Macrofagos y celulas polimorfonucleares tienen recpetores para los

extremos distales de las cadenas pesadas de las moleculas de

anticuerpo.

EJ: En el caso de las IgG parece que esos recptores reaccionan

directamente con el segmento CH3, lo cual permite que la Ig se fije a

los macrofagos y facilite el que estos fagociten el antigeno el antigeno.

A nivel de placenta trofoblastos tienen recepetores para CH3 de la IgG

y se logra el transporte activo de las Ig de la madre al feto.

Segmento CH3 de la molecula de IgD es el responble de adherise a la

membrana del Linfocito B.

SEGMENTO CH4 Solo esta presente en Ig E y la M.

En IgE se fijan a los mastocitos por que tiene recepoires para este

segmento.

En IgM dicho segmento particpa en la activaciond el sistema de

complemento .

A traves de este segmento se unen los receptores FC de los

macrofagos.

CADENAS LATERALES DE

CARBOHIDRATO

Parecen servir para estabilizar y proteger la cadena proteica.

Controlan el metabolismo del calcio necesario para las reacciones del

anticuerpo con el complemento

En IgA facilitan el acoplamiento de la pieza secrotoria.

Facilitan degradacion a aminoacidos.

OPSONINAS: se unen a las bacterias y promueven su fagocitosis.

CLASE DE INMUNOGLOBULINAS

Existen 5 clases de Inmunoglobulinas: Ig G, IgA,IgM,IgD,y la IgE.

Inmunoglobulina G

Tipo de Ig Subclase Funcin de la Subclase

IgG

Constituye el 85% de la

Igs totales en plasma. La

mayor parte de los

anticuerpos producidos

contra bacterias Gram

positivas, los virus y

antitoxinas correspondes a

esta clase de Igs.

IgG1 Activa el complemento

Traspasa la placenta

Se produce como respuesta a

antgenos virales y bacterianos

Tiene receptores para macrfagos

IgG2 Es la mejor opsonina

Tiene recpetores para macrfagos

IgG3 Fija al complemento con gran avidez

Se genera en grandes cantidades junto con la IgG1 ante las

reacciones por meningococo

Mayor capacidad citofilica junto con la IgG1.

Tiene receptores para macrfagos.

IgG4 No fija o activa al complemento por la va

clsica

Inmunoglobulina A (Subclases: A1 y A2.)

FUNCIONES:

IgA1 fija al complemento por la va alterna.

La IgA puede circular en el plasma en forma monomerica, pero a nivel de las mucosas es

secretada como dmero por la unin de dos molculas bsicas, una cadena J y una pieza adicional

llamada J.

No tiene funciones opsonicas.

No es citofilica para macrfagos pero si para granulocitos.

Inactiva virus.

Indirectamente facilita la defensa contra las bacteria, cuando las IgA se unen a las bacterias a nivel

de las mucosas facilitan que sean fagocitadas por los macrfagos a nivel de las mucosas.

Previene de enfermedades alrgicas, al unirse con antgenos que se ingieren en los alimentos o

entran por las vas areas como polvo y polen (al unirse y antagonizar el antgeno evita su entrada

a la circulacin sangunea y evita reacciones perjudiciales).

Carencia de IgA puede desencadenar enfermedades autoinmunes.

CITOFILICA: es decir que tiene propensin a unirse a determinados tipo de clulas.

Inmunoglobulina M (subclases M1 Y M2)

FUNCIONES:

Todo estimulo antignico estimula la produccin inicial de esta inmunoglobulina y es en las

respuestas inmunes secundarias que se producen las otras inmunoglobulinas.

Su forma monomerica est presente en los linfocitos B, pero en el plasma est en forma de

pentmero capaz de reaccionar con 10 terminaciones antignicas.

La polimerizacin de las 5 molculas de inmunoglobulinas e hace por accin de la cadena adicional

J.

Representa anticuerpos potentes contra aquellos antgenos que se presenta repetidamente a lo

largo de las molculas o el microorganismo. (Ej: polisacridos de los Gram positivo y otros

antgenos del neumococo, flagelos bacterianos y algunos virus).

Fija el complemento e inicia su activacin por la va clsica.

Poder de opsonizacion es muy superior a la de la IgG.

No pasa la placenta.

Anticuerpos que se producen en forma natural contra los tipos sanguneos son generalmente IgM.

El Gozne (regin de bisagra) est situado ente CH2 Y CH3 (no como las dems Igs que est

situado entre CH1 Y CH2) y en consecuencia es ms larga.

Complemento se une a CH4.

Linfocitos B tienen receptores FC para IgM.

Inmunoglobulina D

FUNCIONES

Los linfocitos B inmaduros no poseen IgD en su membrana y estos parece asociarse con el

desarrollo de tolerancia a los antgenos propios del organismo durante la vida intrauterina.

La IgD impide la tolerancia de los linfocitos B por diferentes antgenos, asi como la inmuno -

regulacin a nivel del intestino del recin nacido.

Linfocitos B maduros poseen en su membrana tanto IgM como IgD, de esta manera

adquieren la capacidad de convertirse en clulas plasmticas y productoras de las

dems clases de inmunoglobulinas.

Inmunoglobulina E

FUNCIONES:

Su produccin primordial tiene lugar a nivel local en la submucosa de los tractos respiratorio y

digestivo, as como en los ganglios de drenaje de este sistema.

Su produccin se puede inducir por los antgenos de helmintos nematodos y trematodos pero no

por los de los protozoos.

En personas genticamente predispuestas a desarrollar alergias algunos antgenos presente en

plenes, caspas de animales y alimentos pueden desencadenar su produccin.

Tan pronto es secretada por las clulas plasmticas, las IgE entran en la circulacin y se fija

rpidamente a sus receptores especiales por lo cual se denomina antgeno citofilico.

Algunas poblaciones de neutrfilos, macrfagos y linfocitos T, tienen receptores para el fragmento

FC de las IgE, gracias a los cuales esta Ig puede cumplir gran parte de sus funciones.

Sirve de puente de unin entre los parsitos y los eosinofilos.

Su reaccin con los linfocitos T supresores ayuda a modular la respuesta inmunitaria y evita la

produccin excesiva de inmunoglobulinas.

En la inflamacin acta como factor de induccin en la degranulacin de mastocitos.

Control de las enfermedades parasitarias.

Su concentracin plasmtica aumenta notoriamente en algunos estados alrgicos. Ej: el asma.

Aumenta la produccin de histamina cuando el alrgeno se une a los mastocitos, de manera que

desencadena el proceso inflamatorio.

Algunos subpoblaciones de macrfagos, neutrfilo, linfocitos T, eosinofilos, todos los mastocitos y

basfilos; tiene receptores FC para IgE. Estos permite que todas estas clulas participen en

mecanismos de defensa contra enfermedades alrgicas, como infecciones por parasitos o el

control de la produccin de IgE.

VARIANTES ESTRUCTURALES DE LAS Ig

HALOTIPOS Cada cadena pesada propia de una clase de Ig puede tener

ligeras variaciones a lo largo de su secuencia de

aminocidos en las regiones constantes. Dichas variaciones

se conocen como determinantes antignicas, con los cuales

es posible inducir la actividad del anticuerpo. (EJ: La

sustiucion de una leucina o valina en determinada porcin

de la cadena gamma, constituye un determinante antignico

que puede ser reconocidos por el antisuero adecuado y a

esto se le denomina halotipo)

ISOTIPOS Se refiere a los determinantes antignicos, propios de cada

cadena pesada, propia de una clase de inmunoglobulina.

Para la cadena pesada de los isotopos indican la clase de

inmunoglobulina (G, A, M, D,E).

IDEOTIPOS Est constituido por las diferencias que distinguen un

segmento variable de otro y por lo tanto presentan

especificidad de cada anticuerpo.