SPRAWDZIAN WICZENIOWY I AMINOKWASY I BIAKA, ENZYMY

SPRAWDZIAN WICZENIOWY I AMINOKWASY I BIAKA, ENZYMY1. Aminokwasy, peptydy i biaka: budowa (wzory chemiczne aminokwasw), wizanie peptydowe, struktury I- , II- , III- i IV- rzdowe, motywy i domeny funkcjonalne, waciwoci chemiczne: waciwoci kwasowo-zasadowe, punkt izoelektryczny, techniki rozdziau

2. Funkcje biologiczne aminokwasw, peptydw i biaek: podzia aminokwasw na egzogenne i endogenne, hydrofobowe i hydrofilowe, pochodne aminokwasw jako neurotransmitery i hormony peptydy biologicznie czynne (glutation, hormony, antybiotyki) biaka: strukturalne, enzymatyczne, transportowe,odpornociowe, hormony, toksyny zaleno midzy budow a funkcj biaek na przykadzie biaek fibrylarnych: kolagen, keratyna, elastyna, miozyna, orazbiaek globularnych: mioglobina i hemoglobina (allosteryczno,efekt Bohra, regulatory allosteryczne, hemoglobiny patologiczne), biaka osocza krwi i ich funkcje.

3. Potranslacyjne modyfikacje biaek: np. glikacje, fosforylacje, acylacje,biaka zoone

4. Klasyfikacja enzymw typy reakcji katalizowanych przez poszczeglne klasy enzymw.

5. Budowa enzymw zaleno midzy budow i funkcj: budowa czci biakowej, centrum katalityczne, kofaktory oraz witaminy bdce ich prekursorami swoisto dziaania enzymw, aktywno cakowita i specyficzna, jednostki aktywnoci.

6. Mechanizmy dziaania enzymw: mechanizmy dziaania chymotrypsyny i transaminaz, typy katalizy enzymatycznej przy dwch substratach.

7. Kinetyka reakcji enzymatycznych model Michaelisa Menten: szybko reakcji (rwnanie kinetyczne; wartoci Vmax i KM), czynniki wpywajce na szybko reakcji enzymatycznej, rodzaje inhibicji odwracalnej (konkurencyjna, niekonkurencyjna), staa inhibitorowa (Ki), hamowanie nieodwracalne.

8. Enzymy allosteryczne: kinetyka (wykres zalenoci V od [S] ), zjawisko kooperatywnoci, efektory mechanizm dziaania ( sekwencyjny i jednoprzejciowy).

9. Regulacja metabolizmu poprzez kontrol aktywnoci enzymw: regulacja przez sprzenie zwrotne; regulacja kowalencyjna aktywacja proteolityczna na przykadzie proteaz trzustkowych izoenzymy przykady izoenzymw tkankowych i rozwojowych, znaczenie fizjologiczne zjawiska izoenzymii.

10. Znaczenie diagnostyczne pomiarw aktywnoci enzymw(LDH, fosfatazy kwane i zasadowe, transaminazy). SPRAWDZIAN WICZENIOWY II UTLENIANIA BIOLOGICZNE 1. Bony - struktura, organizacja i funkcja skadniki lipidowe bon, biaka integralne i peryferyjne, przepuszczalno bon biologicznych.

2. Transport przez bony biologiczne: bierny - kanay jonowe (sodowy, wapniowy, potasowy i kationowy niespecyficzny), bierny wspomagany - (transport anionw kwasowych i ADP/ATP przez bony mitochondrialne) aktywny - pompy (sodowo-potasowa, protonowo-potasowa.

3. Transport atomw wodoru przez bon mitochondrialn: ukad wahadowy (mostek) glicerolo-3-fosforanowy, ukad wahadowy (mostek) szczawiooctan jabczan asparaginian.

4. Utlenianie biologiczne: enzymy uczestniczce w utlenianiu i redukcji (oksydazy, dehydrogenazy, peroksydazy, i oksygenazy)

5. acuch oddechowy: potencjay oksydacyjno-redukcyjne, przewidywanie kierunku reakcji na podstawie potencjaw red-oks, lokalizacja acucha oddechowego, kompleksy acucha oddechowego (budowa i funkcja), inhibitory.

6. Fosforylacja oksydacyjna: mechanizm sprzenia utlenia w acuchu oddechowym z fosforylacj ADP, bonowa syntaza ATP (budowa, mechanizm dzialania), czynniki rozkojarzajce i inhibitory.

7. Stres oksydacyjny a potencja antyoksydacyjny organizmu: reaktywne formy tlenu, znaczenie biologiczne procesw z ich udziaem, mechanizmy obronne komrek: dysmutaza ponadtlenkowa, katalaza, peroksydazy ( reakcje katalizowane przez te enzymy), drobnoczsteczkowe antyoksydanty rola stresu oksydacyjnego w patogenezie.

8. Procesy utlenia w mikrosomach: lokalizacja i znaczenie procesw, enzymy biorce udzia w tych procesach (oksydazy i oksygenzy), rola cytochromu P-450.

9. Cykl Krebsa: reakcje i regulacja cyklu, znaczenie cyklu - powizania z innymi przemianami ( miejsca powstawania zwizkw wysokoenergetycznych na poziomie substratu i w tlenowej fosforylacji, metabolity glukogenne i wykorzystywane do syntezy aminokwasw endogennych), kompleks dehydrogenazy a-ketokwasw: enzymy i koenzymy kompleksu, mechanizm tlenowej dekarboksylacji pirogronianu i a-ketoglutaranu. SPRAWDZIAN WICZENIOWY III PRZEMIANA CUKRW

1. Budowa chemiczna, waciwoci i funkcje cukrw prostych i zoonych (heteroglikany). 2. Trawienie wglowodanw i zaburzenia procesw trawiennych.

3. Wchanianie i transport monosacharydw: typy transportu (aktywny i bierny), zrnicowanie tkankowe transportu, regulacja hormonalna (rola insuliny), fosforylacja monosacharydw: (znaczenie procesu, enzymy).

4. Przemiana glikogenu: synteza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja), fosforoliza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja), zaburzenia przemiany glikogenu (przyczyny i typy glikogenoz).

5. Metabolizm glukozy: glikoliza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu, bilans energetyczny, powizania z innymi przemianami, przemiany pirogronianu, losy mleczanu), glukoneogeneza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu), cykl pentozofosforanowy (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),

6. Przemiana innych monosacharydw: przemiana fruktozy zaburzenia, przemiana galaktozy zaburzenia.

7. Glikoproteiny i ich funkcje biologiczne: skadniki cukrowe, cukry nukleotydowie typy pocze czci cukrowej z biakiem substancje grupowe krwi udzia glikoprotein w patogenezie niektrych chorb.

8. Proteoglikany i ich funkcje biologiczne struktura glikozaminoglikanw mukopolisacharydozy i mukolipidozy.

9. Regulacja przemian cukrw: regulacja hormonalna metabolizmu wglowodanw (insulina, glukagon, adrenalina: mechanizm dziaania i rola), zrnicowanie tkankowe przemiany cukrowej (wtroba, mzg, minie, adipocyty, erytrocyty), rola wtroby w oglnoustrojowej gospodarce wglowodanowej, zaburzenia regulacji gospodarki wglowodanowej.wiczenia laboratoryjne: 1. Ilociowe oznaczanie cukrw redukujcych metod Nelsona.2. Wpyw pH na aktywno sacharazy.3. Rozkad glikogenu przez enzymy z mini.

3