sauerstoff aufnahme, transport und speicherung kerstin bauernfeind 6.12.2011
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SauerstoffAufnahme, Transport und
Speicherung
Kerstin Bauernfeind6.12.2011
1.) Allgemeines2.) Koordination von O2 an Metalle
3.) Hämoglobin und Myoglobin4.) Hämsysteme5.) Hämerythrin und Hämocyanin6.) Zusammenfassung7.) Literaturangaben
Gliederung
In Luft: etwa 21 Vol-% Sauerstoff zweithöchste Elektronegativtät Bei Menschen und höheren Lebewesen:
- Hämoglobin- Myoglobin
O2 -Transport bei Wirbellosen durch:
- Hämerythrin- Hämocyanin
1.) Allgemeines
O2 -Molekül:
-> über freie Elektronenpaare wird Elektronendichte zu elektropositiveren Metall transferiert-> 2 wichtige Möglichkeiten der Koordination End-on-Verknüpfung
2.) Koordination von O2 an Metalle
Side-on-Verknüpfung
Beinhaltet beides Häm-Gruppe (Porphyrin-Makrozyklus; Porphyrin IX):
Quelle: www.wikipedia.de
3.) Hämoglobin und Myoglobin
W.Kaim: Bioanorganische Chemie
3.) Hämoglobin und Myoglobin
3.) Hämoglobin und Myoglobin
Myoglobin (Mb)
Monomer 1 Häm-Gruppe -> kann 1
O2 binden
Transport von O2 innerhalb des Muskel-Gewebes und Speicherung
6% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisenshttp://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/
index.htm
3.) Hämoglobin und Myoglobin
Hämoglobin
Tetramer 4 Häm-Gruppen -> kann
4 O2 binden
Aufnahme von O2 in der Lunge und Transport im Blut
65% des im menschlichen Körpers vorkommenden Eisens
(Hb)
http://www.bossert-bcs.de/biologie/haemoglobin/index.htm
4 Möglichkeiten: Oxy-Form Desoxy-Form
T-Struktur R-Struktur
4.) Hämsysteme
4.1.) Oxy- und Desoxy-Form
Desoxy-FormVor der Koordination von O2
Fe(II) high spin (S=2)-Grundzustand mit
4 ungepaarten Elektronen paramagnetisch
Oxy-FormNach der Koordination von O2
diamagnetisch (S=0)-Zustand mit end-
on-koordiniertem O2
-> 2 Möglichkeiten: Prinzip nach Pauling und Coryell oder nach Weiss
4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form
Pauling und CoryellDiamagnetismus weil:
Fe(II) low spin koordiniertem
Singulett-Sauerstoff
WeissEinelektronenübergang von Metall zu Ligand im Grundzustand
Fe(III) low spinSuperoxid-
Radikalanion
Gründe, die für Weiss´sche Formulierung sprechen: Schwingungsfrequenzen Mößbauer-Spektroskopie Chemische Reaktivität
- Pseudohalogenid- Coboglobin
4.1.) Oxy- und Desoxy-Form– Oxy-Form
Gründe für Pauling-Modell Räumliche Einpassung in Proteinumgebung: LigandenverdrängungFreie Häm-Komplexe:
W. Kaim: Bioanorganische Chemie
4.1.) Oxy- und Desoxy-Form – Oxy-Form
4.1.) Oxy- und Desoxy-Form
Bei Oxy- und Desoxy- Form: Spin-Crossover Realtivbewegung
F.X. Schmid: Skript Biochemie I
4.2.) T- und R-Struktur
T- Form (tense = gespannt) niedrige O2 -Affinität
R-Form (relaxed = entspannt) hohe O2 -Affinität
W. Kaim: Bioanorganische Chemie
Bei Wirbellosenz.B. bei Schnecken, Spinnen, Würmern Nicht-porphinoide Metallproteine für
reversible O2 -Bindung Hämerythrin: eisenhaltig Hämocyanin: kupferhaltig
5.) Hämerythrin und Hämocyanin
Indirekte Strukturbestimmung von Hämerythrin über: Magnetismus Lichtabsorption Schwingungsspektroskopie Mössbauer-Spektroskopie
5.) Hämerythrin und Hämocyanin
E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie
5.) Hämerythrin und Hämocyanin
Häm-Systeme (Hb, Mb) und Häm-freie Metall-Dimere (Hr, Hc) haben sowohl einige Gemeinsamkeiten, als auch Unterschiede
Hämsysteme aber flexibler, im Hinblick auf Kooperation effizienter
6.) Zusammenfassung
W. Kaim, B. Schwederski: Bioanorganische Chemie, S.85ff. 4. Auflage, 2005
E. Riedel: Moderne Anorganische Chemie Vorlesung Biochemie I, Prof. F.X.Schmid http://www.bossert-bcs.de/biologie www.wikipedia.de
7.) Literaturangabe
Vielen Dank für Ihre
Aufmerksamkeit