238 Berieht: Spezielle an~lytische Methoden Bd. 193

Text zu entnehmen. Die Methioninbestimmung erfolgt dureh Verbrennen der Probe bei 600--700 ~ C. Das gebildete SO~ wird durch Wasserstoffperoxid zu Sehwefels~ure oxydiert und diese zur Bestimmung des Gesamtsehwefels mit Natronlauge titriert. Der Methioningehglt ergibt sieh aus der Differenz. Die Arbeit enth~lt Angaben fiber die Cystein- und Cys~ingehalte versehiedener Proteine.

1 Chem. analit. (Warszawa) 6, 813--829 (1961). Lehrk. allg. Chem. Techn. Hochsch. Poznafi (Polen). -- 2 K~aZAWA, Z. : Chem. analit. (Warszawa) 5, 325, 551, 567 (1960). -- KU~ZAWA, Z., u. A. SUSZKA: Chem. analit. (Warszawa) 5, 327 (1960); vgl. diese Z. 182, 395, 396 (1961). -- a Chem. anglit. (Warszawa) 6, 10i3 bis 1024, 1025--1031 (1961). Abt. analyt. Chemie, Polytechn. Poznafi (Polen).

H. KURTENACKER

Uber die Bestimmung vow 3,4-Dihydroxyphenylalani~ (I)OPA) in oxydierten Proteinen mit Ionenaustausehern beriehten M. I~OLLAND, S. LAS~u und S. LIS- SlTZKY 1. In Fortsetzung einer friiheren Arbeit 2 stellen Verff. fest, dal3 sich Tyrosia yon DOPA an Dowex 50 x 4 (200--400 mesh) mit 0,4 m Ammoniumacetatpuffer- 15sung yon pg 5,64 gut trennen l~St. Die Bestimmung erfolgt entweder spektro- photometrisch bei 279 nm ffir DOPA und bei 275 nm far Tyrosin oder colorimetrisch mit a-Nitroso-/3-naphthol fiir Tyrosin naeh S. UD:E)TFI~IEND and J . 1~. COOFER s und mit l~itrit-Molybdat fiir DOPA nach L. E. ARrow ~. Die Untersuehungen werden auf oxydierte Ribonuclease fibertragen.

1 Bull. Soc. Chim. biol. 42, 1065--1077 (1960). Lab. Chim. biol., Fae. Med. Pharm., Marseille (Frankreich). -- ~ LlSSlTZKY, S., M. ROLLAI~D U. S. LASRY.* Biochim. Biophys. Acta (Amsterdam) ~9, 379 (1960). -- 3 j . biol. Chemistry 196, 227 (1952); vgl. diese Z. 1~9, 457 (1953). -- 4 j . biol. Chemistry 118, 454 (1937); vgl. diese Z. 119, 294 (1940). E. Mi2LL~, Wfirzburg

Resultate der photometrisehen Methode naeh SoFs und der refraktometrisehen Methode fiir Bestimmung yon Gesamteiweill im Blutserum vergleichen P. KOL'- KOVSKI und T. ALEKSIEV 1 mit der Standardmethode nach KJELDA~L. ES wurder~ Blutseren mit normalem und auch pathologischem Verh~ltnis yon Albumin un4 Globulin verfolgt, und in beiden F~llen waren die Abweichungen yon der Standard- me~hode bei Refraktometrie 0--6,50/0 und bei Photometrie 0--13~

1 Lab. Delo 7, l~r. 12, 6--7 (1961) [Russisch]. iV[. BAP~TUSEK

Die quantitative Eiweiltbestimmung im Blutserum naeh versehiedenen Me- thoden untersucht V. I. O~vLov 1. Die Methoden (a) nach KSELDAI~L, mittels (b) Troeknung nach M. A. TORBA~ ~, (e) Biuret-Colorimetrie und (d) Refraktometrie werden verglichen: (b) un4 (d) geben absol, um 30o/0, bzw. 10-- 12~ hShere Resultate als (a). Die durchsehnittlichen absol. Abweichungen yon (c) gegenfiber (~) betrager~ ffir das Verfahren yon (B 1) S. D. BA~c~IOVS~I~ und I. S. BALACFIOVSKIJ 3 =0,070/0;. (B2) J. S ~ D v z z I ~ :0 ,10~ (B3) G. R. I(I~GS~Y a =0,14~ . (B1) und (B2) sin4 ungef~hr gleich genau. (B3) ist minder genau und handlich. Reagens (B 1) ist das. am einfaehsten herstellbare und haltbarste.

Lab. Delo 7, Nr. 12, 3--6 (1961). [Russisch]. Lehrst. f. Biochemie des Med. Inst. tier Krim. - - e Lab. Delo 1, Nr. 3, 14 (1955). -- ~ Methoden der ehemischen Blutanalyse, MEDGIZ, Moskau, 1953 [Russisch]. -- ~ Amer. J . recd. Technol. 2~,. 44--46 (1959). -- ~ J. biol. Chem. 131, 197--200 (1939). P. H ~ s

~oer die Eluierung yon Proteinen aus St~rkegel in ,,Pevikon C-870" be- riehtet V. Bocci ~. Schneider man nach Starkegelelektrophorese die proteinhaltigen Segmente aus, setzt sie in entsprechend grol~e Ausschnitte in einen Pevikon C-870- Block mindestens 15 cm voneinander entfernt und legt wieder Spannung an, so