- 1 - http://www.jma-journal.org/

Journal of Modern Agriculture

January 2013, Volume 2, Issue 1, PP.1-12

Research Progress of Superoxide Dismutase Weimin Sun1, Zihan Shi1, Genfa Zhang1#

1. College of Life Sciences, Beijing Normal University, Beijing, 100875, China

#Email: gfzh@bnu.edu.cn

Abstract

Superoxide Dismutases (SOD) is one of the most important intracellular enzymatic antioxidants, which constitutes the first line of

defense against ROS. SOD is a metalloenzyme that is ubiquitous in all aerobic organisms. SOD catalyzes the dismutation of

superoxide radical to more stable H2O2. SOD regulates the concentration of superoxide anionic radical to prevent cells from the

toxic effects of reactive oxygen species. In this review, we introduce the basic information about SOD (including distribution,

structure features, and catalysis mechanism, et al.); the biosynthesis and regulatory mechanism; inducible expression, function and

their roles in response to environmental stress in plant. Moreover, we also mention the direction of further research and application

of SOD.

Keywords: Superoxide Dismutase; Reactive Oxygen Species; Regulatory Mechanism; Inducible Expression; Function; Plant

Tolerance

超氧化物歧化酶研究进展 * 孙维敏

1. 北京师范大学生命科学学院，北京 100875

1，施子晗 1，张根发 1#

摘 要：超氧化物歧化酶(superoxide dismutase, SOD)是生物体内最重要的抗氧化酶之一，是细胞防御活性氧毒害作用的第

一道防线。SOD 是一种金属酶，广泛分布于需氧生物体内。SOD 催化超氧阴离子生成相对稳定的过氧化氢，通过控制超

氧阴离子等的浓度，保护机体免受氧毒害。本文对 SOD 的基本情况进行了概述（包括分布、结构特点和催化机理等），

并且综述了 SOD 的合成和调节机制，植物 SOD 的诱导表达和功能及其与植物抗逆性的关系，并对 SOD 今后的研究方向

和应用进行了展望。

关键词：超氧化物歧化酶；活性氧；调节机制；诱导表达；功能；植物抗逆性

引言

生命由无氧生活过渡到有氧生活，从厌氧进化到好氧，伴随着体内氧毒害清除系统的进化。活性氧

（reactive oxygen species, ROS）是在正常情况下，尤其是在生物或非生物胁迫下产生的对机体有毒害作用的

物质。在植物中主要包括过氧化氢（H2O2）、超氧阴离子(O2.-)、羟自由基(.OH)、单线 氧(1O2)和一氧化氮(NO)[1]。

为了控制 ROS 的水平，保护细胞免受不良环境的影响，植物拥有不同种类的清除 ROS 的抗氧化物质，包括

酶类和非酶类抗氧化物质。酶类抗氧化物质包括超氧化物歧化酶(SOD)、过氧化氢酶(CAT)、抗坏血酸过氧化

物酶(APX)、谷胱甘肽还原酶(GR)、单脱氢抗坏血酸还原酶(MSHAR)、脱氢抗坏血酸还原酶(DHAR)、谷胱甘

肽过氧化物酶(GPX)、愈创木酚过氧化物酶(GOPX)和谷胱甘肽硫转移酶(GST)等。非酶类抗氧化物包括抗坏

血酸(ASH)、谷胱甘肽(GSH)、酚类化合物、生物碱、非蛋白氨基酸和 α –生育酚[2]。 超氧化物歧化酶是一种金属酶，是存在广泛且在活性氧清除系统中首先发挥作用的酶。它将超氧阴离子

*基金资助: 国家自然科学基金面上项目（资助号：30970286）。

- 2 - http://www.jma-journal.org/

催化为较稳定的过氧化氢（2 O2.-+2H+→H2O2+O2）。根据结合到活性位点的金属的不同，分为 Cu/ZnSOD、

FeSOD、MnSOD 和 NiSOD。SOD 调节超氧阴离子的浓度，从而保护机体免受氧毒害，因此受到广泛的关注，

成为医药、食品、农业、化妆品领域的研究热点。SOD 的活性在多种胁迫条件下发生上调，过表达 SOD 可

以消除氧化胁迫的消极影响，对提高植物的抗逆性有着重要的作用[3]。本文首先对 SOD 的基本特征进行了总

结，将 SOD 的分布与其在生物中的系统进化联系起来，并结合本实验室关于好好芭 SOD 的研究结果，对其

形成和作用的分子机制，特别是对植物 SOD 与植物抗逆性的最新研究进展进行了综述。 1 超氧化物歧化酶（SOD）的概述 1.1 SOD 的发现和种类

1938 年 Mann 和 Keilin[4]首次从牛红细胞中分离出一种蓝色的含铜蛋白质(Hemocuprein)，1969 年 McCord及 Fridovich[5]发现该蛋白有催化 O2

.-，发生歧化反应的功能，故将此酶命名为超氧化物歧化酶(Superoxide Dismutase, SOD, EC1.15.1.1)。除了铜，此类蛋白也包含锌[6]。进一步研究发现存在 Cu/ZnSOD 金属酶家族。

Fridovich 和同事分离出另外两种 SOD，分别包含 Mn 和 Fe 两种金属，与 Cu/ZnSOD 属于不同的家族[7,8]。后

来在土壤链霉菌中又发现了一种新的 SOD——NiSOD[9]。

因此，按照 SOD 中金属辅基的不同，可将其分为以下四类：Cu/ZnSOD、FeSOD、MnSOD 和 NiSOD。

1.2 SOD 的分布

SOD 几乎存在于所有的生物中，不同种 SOD 在生物中以及生物的组织亚细胞定位不同。

很多革兰氏阴性致病菌中存在细胞质 Cu/ZnSOD[10]。目前在原生生物中未发现 Cu/ZnSOD[11]。酵母中不

仅存在细胞质 Cu/ZnSOD，也存在线粒体 Cu/ZnSOD[12]。植物中的 Cu/ZnSOD 主要位于细胞质和叶绿体中，

在过氧化物酶体中也有分布[13]。动物细胞中的 Cu/ZnSOD 位于胞质中，以二聚体的形式存在[14]，也发现以四

聚体形式存在的糖基化 Cu/ZnSOD。在血吸虫中，还发现了胞外 Cu/ZnSOD[15]。另外胞质 Cu/ZnSOD 也出现

在细胞核[16]，线粒体间隙[12,17]和过氧化物酶体中[18,19]。

MnSOD 和 FeSOD 非常相似，通常认为起源于相同的祖先[13,20]。需氧和厌氧细菌中均存在 FeSOD[21]。需

氧和兼性厌氧的古核生物中也存在 FeSOD[22,23]。甚至在严格厌氧的产甲烷菌中也发现了 FeSOD[24,25]。原生动

物内变形虫[26]、锥体虫[27]、疟原虫 [28]和帕金虫[29]中也发现有 FeSOD，并表明 FeSOD 能保护这些寄生虫免受

氧化胁迫的伤害[27]。在植物中很早就发现了位于叶绿体中的 FeSOD[30]，最近在豇豆的细胞质中也发现

FeSOD[31]。

需氧细菌中存在 MnSOD 并且它的表达量在氧气存在的情况下发生上调[32]。蓝细菌中包含一种独特的膜

结合 MnSOD[33]。一些古生菌中包含 Mn/FeSOD，即结合任意一种金属离子均有活性，但是在需氧的条件下

大多结合 Mn 而在厌氧的条件下则结合 Fe[32,34]。在眼虫属的原生动物中发现了与类囊体膜紧密结合的

MnSOD[35]。许多真菌中也有 MnSOD 的存在[36]。植物中的 MnSOD 位于线粒体中和过氧化物酶体中[37]。通

常情况下动物中的 MnSOD 位于线粒体中[38]。

Youn 等在链霉菌中首次发现了 NiSOD[9]。Schmidt 和 Eitinger 也分别在放线菌和蓝细菌中发现了与 NiSOD

高度相似的基因[39,40]。但是，在革兰氏阳性细菌、古生菌和真核生物中还没有发现 NiSOD[11]。

由此可见，FeSOD 的发生较早，其主要存在于古老的生物中，后来随着空气成分的变化，生物的需氧方

式也发生变化，而 MnSOD 就在 FeSOD 基础上进化而来。Cu/ZnSOD 在真核生物中分布的最为广泛。而 NiSOD

仅存在于少数种属中。

- 3 - http://www.jma-journal.org/

表 1 不同种类 SOD 的分布

1.3 SOD 的结构特点

Cu/ZnSOD 是相对分子质量在 32 kDa 左右的同源二聚体，每个单体是由八股反平行的β折叠形成的β桶

结构。Cu 和 Zn 离子通过两个环结合在β桶的外侧[11]。金属的结合位点在该酶中是保守的。牛红细胞中 Cu2+

与 44 ﹑46 ﹑61 和 118 位的组氨酸相连，Zn2+与 61 ﹑69 ﹑78 位的组氨酸和 81 位的天冬氨酸相连[41]。

Cu﹑Zn 之间通过 61 位组氨酸形成“咪唑桥”结构。Cu2+与酶的活性直接相关，而 Zn2+则与酶的稳定性有关[42]。

组成 FeSOD 和 MnSOD 的每个单体的分子质量约为 20 kDa，大多数原核生物的 FeSOD 和 MnSOD 是同

源二聚体，而植物等真核生物的 FeSOD 和 MnSOD 是同源四聚体[43]。每个单体包含由α螺旋组成的 N 末端

结构域以及由α螺旋和三个β折叠组成 C 末端结构域[11]。金属结合位点就在这两个结构域之间。每个单体含

一个 Fe 离子或 Mn 离子，它与三个组氨酸，一个天冬氨酸及一个 H2O 或羟基配体配位[44]。 NiSOD 是由四个α-螺旋组成的同源四聚体，相对分子质量约为 80 kDa。每个α-螺旋在 N-末端结合一

个 Ni 离子[11]。此位置包含 His-Cys-X-X-Pro-Cys-Gly-X-Tyr 模体结构。该模体结构不仅对金属的结合至关重

要，而且在酶的催化作用中发挥重要作用。因此，它也是判断 NiSOD 的标志[45,46]。

1.4 SOD 的催化机理

SOD 是体内专一清除超氧阴离子自由基的一个抗氧化酶，其催化作用是通过所含金属氧化还原过程中电

子得失实现的。SOD 歧化超氧阴离子的反应方程式如下： M(n+1)+-SOD + O2

.-→ Mn+-SOD + O2 Mn+-SOD + O2

.-+ 2H+→ M(n+1)+-SOD + H2O2

其中 M =Cu(n=1); Mn(n=2); Fe(n=2); Ni(n=2)。 利用密度泛函理论的方法，研究 SOD 催化 O2

.-的反应机理，具体如下[47]: Cu/ZnSOD 催化 O2

.-的反应机理：首先，1 mol O2.-被 Cu(Ⅱ)ZnSOD 氧化成氧气，发生质子化反应，即

Cu-His61-Zn 咪唑桥断裂；然后，又 1 mol O2.-被 Cu(Ⅰ)ZnSOD 还原成 H2O2，同时还原态的 Cu/ZnSOD 被氧

化成初始的氧化态 Cu/ZnSOD。 用 M 来代表 Fe 或 Mn，表示为 MSOD。MSOD 催化 O2

.-的反应机理：1 mol O2.-被 M3+(OH-)SOD 氧化成

氧气，发生质子化反应；然后又 1 mol O2.-被 M2+(H2O)SOD 还原成 H2O2，同时还原态的 M2+(H2O)SOD 被氧

化成初始态的 M3+(OH-)SOD。在反应中氧化态的 MSOD 与羟基配位，还原态的 MSOD 与水配位。 NiSOD 催化 O2

.-的反应机理：首先，1 mol O2.-被 Ni(Ⅲ)SOD 氧化成氧气；然后，又 1 mol O2

.-被 Ni(Ⅱ)SOD还原成 H2O2，同时还原态的 NiSOD 被氧化成初始的氧化态 NiSOD。整个反应过程中未发生质子化反应，即

Ni-His1 咪唑桥未断裂。

2 SOD 的合成及调节机制

随着 SOD 的发现，关于该酶的生物合成过程及其活性调节的机制也成为研究的热点。国内外研究者相

继克隆出多个物种的不同种 SOD 基因，并对它们的特点进行了分析。

种类 主要分布 亚细胞定位

Cu/ZnSOD

FeSOD

MnSOD

真核生物

原核生物

真核生物、原核生物

细胞质、叶绿体、过氧化物酶体

细胞质、叶绿体

细胞质、线粒体、过氧化物酶体

NiSOD 原核生物 细胞质

- 4 - http://www.jma-journal.org/

2.1 SOD 基因的分子克隆

1983 年，Sherman 等首次克隆得到人的 Cu/ZnSOD cDNA 序列[48]。两年后，将其定位在人的 21 号染色体

上。该基因长 11 kb，编码 5 个外显子和 4 内含子[49]。随后位于酵母线粒体的 FeSOD 和 MnSOD 基因的序列

也被确定[50]。原核生物中，大肠杆菌的 MnSOD 和 FeSOD 基因的克隆和定位也相继报道出来，MnSOD 基因

定位在大肠杆菌图谱的 87 分钟附近[51]，而 FeSOD 基因定位在 50 分钟附近[52]。 1987 年，Cannon 等在植物玉米中首次克隆得到 SOD 基因[53]。随着分子生物学技术的快速发展，近年来

有关 SOD 基因克隆的报道越来越多。已经从模式植物玉米、拟南芥、水稻，扩大到经济作物苹果、大豆、陆

地棉等。耐碱耐旱植物柽柳[54]，木本植物银杏[55]的 SOD 基因也被克隆出来。 本实验室前期在干旱胁迫条件下，采用抑制消减杂交技术（SSH）和 RACE 技术克隆得到了资源植物好

好芭的 Cu/ZnSOD 和 MnSOD 基因。MnSOD 基因编码 231 个氨基酸，分子量约为 25.8 KD。Cu/ZnSOD 基因

编码 159 个氨基酸，分子量约为 15.3 KD。

2.2 SOD 活性的调节机制

SOD 基因的表达调控是一个复杂的过程,多种蛋白质、转录因子和细胞信号分子参与其中。SOD 基因的

表达调控包括转录调控、转录后调控和翻译后调控 3 个水平。转录调控是 SOD 基因表达调控的第一个层次,在 SOD 基因表达的过程中起重要作用。它主要是通过调节与 SOD 基因转录相关的转录因子的活性来实现的[56]。转录后调控，主要包括 mRNA 的加工、成熟、降解和翻译等过程，其中可变剪接和 miRNA 的调控作用

是研究的热点[57]。翻译后调控主要是对 SOD 进行不同的修饰。魏宗波等[56]对转录调控进行了较为详尽的阐

述，故本文主要讨论翻译后调控对 SOD 活性的影响。

2.2.1 SOD 的翻译后调控

蛋白质的翻译后修饰是调节蛋白质功能的一种重要方式，控制调节蛋白质的活性、相互作用以及亚细胞

定位等等。氧化和糖基化修饰是较早发现的 SOD 翻译后修饰方式[58,59]。随着研究技术的发展，也发现了一些

关于 SOD 的新的翻译后修饰方式，主要包括硝化、磷酸化、谷胱甘肽化等。 糖基化被认为涉及到蛋白质的结构和功能的改变。Cu/ZnSOD 的糖基化是最早发现的 SOD 翻译后修饰方

式之一[59,60]。Cu/ZnSOD 的糖基化会造成该酶的断裂，使其失去活性。 硝化是研究比较广泛的 SOD 修饰方式，目前主要集中于动物和人的领域。Ischiropoulos 等最早报道了，

牛 Cu/ZnSOD 的 108 位酪氨酸在过亚硝酸盐的作用下修饰为 3-硝基酪氨酸，但修饰后酶的活性未发生改变[61,62]。MacMillan Crow 等在人的肾脏移植的慢性排斥反应中，首先报道了人类 MnSOD 的酪氨酸硝化修饰[63]，

MnSOD 的总量上升了，而酶的活性却下降了。Yamakura 等综述了活性氮（Reactive nitrogen species, RNS）可以硝化并使大部分的 FeSOD 和 MnSOD 失去活性[64]。

磷酸化是一种典型的翻译后修饰方式。在用粒细胞集落刺激因子（granulocyte colony stimulating factor, G- CSF）处理骨髓细胞的过程中，Csar 等首先报道了胞质 Cu/ZnSOD 的瞬时磷酸化[65]。在用 G-CSF 处理后，

Cu/ZnSOD 的水平和活性都有所降低，可能的原因是 Cu/ZnSOD 的瞬时磷酸化提高了蛋白水解酶对其的清除

作用。Voisin等在革兰氏阴性细菌——空肠弯曲菌中发现了磷酸化的 FeSOD[66]。Bykova等运用双向 PAGE/MS的方法，在土豆线粒体中发现了磷酸化的 MnSOD[67]，但是没有做活性分析。

S-谷胱甘肽化是一种特殊的转录后修饰方式。在氧化或者氮化胁迫的条件下，多余的谷胱甘肽修饰半胱

氨酸残基，在无胁迫的条件下亦可反生。已经从人的红细胞中，分离出 111 位半胱氨酸谷胱甘肽化的

Cu/ZnSOD[68]，Cys111 的糖基化没有使酶的活性发生明显变化。在一种喜寒性的真细菌 Pseudoalteromonas haloplankis 中分离出 57 位半胱氨酸 S-谷胱甘肽化的 FeSOD[69]，与未 S-谷胱甘肽化的酶相比，该酶的活性的

改变不超过 10%。但是这种修饰可以阻止 PhFeSOD 的酪氨酸发生氮化失活，从而增强细胞对氧胁迫的抵抗。

- 5 - http://www.jma-journal.org/

大部分翻译后修饰都会引起 SOD 活性的降低。很多疾病，例如糖尿病、家族性肌萎缩侧索硬化症等，

都和 SOD 的翻译后修饰有关。因此，翻译后调控在 SOD 的活性调节方面也发挥重要作用。

3 SOD 的表达与植物抗逆性 多种环境条件都会对植物产生氧化胁迫，诱导植物体内 SOD 的表达。SOD 在植物抗氧化胁迫中发挥重

要的作用。植物抗氧化胁迫的能力与植物的抗逆性密切相关。马旭俊[43]、汪本勤[70]、窦俊辉[71]和丁义峰[72]

等都分别总结了环境胁迫与 SOD 基因的表达调控以及 SOD 转基因植物与植物抗逆性等方面的研究。本文在

此基础上，结合本实验室的研究结果，对 SOD 的表达与植物抗逆性的国内外最新进展进行了综述。

3.1 SOD 在植物中的诱导表达

干旱、损伤、除草剂、杀虫剂、臭氧、植物代谢活动、营养不足、光抑制、温度升高和降低、金属毒害

以及紫外线等都会引起植物产生大量 ROS，从而诱导植物 SOD 基因的表达。植物体内 Cu/ZnSOD 和 FeSOD大多数是组成型表达，含量比较稳定，而 MnSOD 的表达方式有所不同，主要是诱导型表达，表达程度受环

境影响[57]。 在盐胁迫的条件下，番茄[73]、茶树[74]、芥菜[75]和桑树[76]中的 SOD 的活性都有显著提高。Pan 等研究盐

胁迫和干旱胁迫对甘草的影响，发现 SOD 的活性显著提高了[77]。干旱胁迫下，水稻[78]、菜豆[79]，和白三叶

草[80]等的 SOD 的活性也有所提高。在用镉处理的条件下，植物小麦[81]、芥菜[82]、黑吉豆[83]、鹰嘴豆[84]中的

SOD 的活性也有显著提高。Šimonovičová 等用铝处理耐盐大麦的根尖 72 小时，也观察到 SOD 的活性的上升[85]。Li 等报导两个品种的油菜 SOD 活性，在用铜处理的条件下也有显著上升[86]。云杉在强光和干旱胁迫下，

SOD 酶活性也会增加[87]。本实验室的研究也表明，干旱处理后，好好芭叶片的 SOD 酶活性有显著提高。史

莹华等在研究不同光照时间对秋眠型紫花苜宿 SOD 活性的影响时发现，其 SOD 的活性呈现出 8h 光照最

高,12h 次之,16h 最低的趋势，即短日照可提高 SOD 的活性[88]。杨梅焕等在研究毛乌素沙地东南缘沙漠化共有

种植物叶片抗氧化酶活性中发现，随着沙漠化程度的提高，本氏针茅和糙隐子草 SOD 活性变化幅度较大，

呈现出先增加后降低的趋势；达乌里胡枝子 SOD 活性呈现出先升高后降低再升高的变化趋势；油蒿和牛心

朴子 SOD 活性呈波动性上升趋势[89]。 由此可见，不同植物对于环境胁迫，体内 SOD 的应答方式有所不同。通常情况下抗逆性强的植物体内

SOD 的活性要大于抗逆性弱的植物，即 SOD 活性升高时，抗逆性强的植物升幅大一些；SOD 活性降低时，

抗逆性强的植物降幅小一些；或者出现抗逆性强的植物体内 SOD 的活性升高而抗逆性弱的植物活性降低的

情况。

3.2 SOD 在植物抗氧化胁迫中的作用

在高等植物中，SOD 作为抗氧化物，发挥保护细胞组分免受活性氧（ROS）毒害的作用。

正常情况下，ROS 主要来源于叶绿体的光合作用传递链，过氧化物酶体的光呼吸作用和线粒体的呼吸作

用。即 ROS 在正常情况下即可产生，在环境胁迫的情况下则大量积累。积累的高浓度 ROS 对植物细胞有严

重的毒害作用，可以造成 DNA、蛋白质、脂质、叶绿素和细胞膜等的损伤[90]。在细胞中，SOD 构成了防御

ROS 的第一道防线[91]。 SOD 催化 O2

.-发生歧化反应，生成 O2和 H2O2；H2O2 又在过氧化氢酶(CAT)的作用下，生成无毒的 H2O和 O2。如果 O2

.-不能及时清除，通过 Fenton 或 Haber-Weiss 反应将形成.OH，而.OH 是对细胞毒害性最强的一

种自由基[70]。因此，SOD 对于植物抵抗氧化胁迫至关重要。 SOD 可以防止正常产生的自由基对 GSH 的氧化作用，因此使 GSH 在细胞受到氧化胁迫的时候，可以作

为未使用的自由基清除剂发挥作用。SOD 和 GSH 的联合在细胞内抗氧化防御中起着关键的作用[92]。在不同

- 6 - http://www.jma-journal.org/

种类的 SOD 中，Cu/ZnSOD 是超氧阴离子最有效的清除剂，并作为不可缺少的成员参与到抗坏血酸-谷胱甘

肽循环中[93]。清除 ROS 时，SOD 间的相互作用非常复杂，并且也有其它抗氧化物酶的参与配合[94]。 ROS 产生的初期，即含量较低的时候，可以作为早期信号分子参与许多外界和生长刺激的信号通路中，

ROS 在质外体的防御反应中也发挥作用[95,96]。H2O2被认为是活性氧家族中最重要的成员，其在生物生长、发

育和代谢过程中均发挥作用[97]。由于它相对稳定的性质和具有穿过细胞膜的能力，使它可以作为信号分子发

挥作用[95]。而 SOD 的表达量和活性将控制 H2O2等活性氧的浓度，因此 SOD 也在信号转导途径中起作用[98]。

3.3 SOD 与植物抗逆性

在环境胁迫的条件下，植物的抗逆性与体内 SOD 活性水平有关。目前已有大量文献报导，过表达 SOD基因的转基因植株对环境胁迫的抵抗能力得到不同程度的增加。Wang 等发现过表达 MnSOD 基因的转基因拟

南芥对盐胁迫具有更强的耐受力，并且植株体内 Cu/ZnSOD、MnSOD、FeSOD、CAT 和 POD 酶活性较于野

生型都有明显的增强[99]。过表达 MnSOD 基因的转基因番茄对盐胁迫的耐受力也增强了[100]。过表达 OsMT1a基因的转基因水稻提高了对干旱的耐受力[101]。Camejo 等发现在番茄幼苗中过表达 FeSOD 基因可以提高植株

对高温胁迫的耐受力[102]。McKersie 等证实烟草 MnSOD 基因转化苜蓿得到的转基因植株体内总 SOD 酶活性

是非转基因植株的 2 倍，转基因苜蓿对于冷害和盐胁迫的耐受性显著提高[103]。Artlip 等在过表达菠菜

Cu/ZnSOD 基因的转基因苹果树中发现，转基因苹果树的叶片对于冷冻胁迫和高温胁迫的耐受性较对照组野

生型和转空载植株显著增强[104]。过表达 Cu/ZnSOD 基因的转基因烟草表现出对多种胁迫的耐受力[105]。吴建

慧将碱茅超氧化物歧化酶 SOD 基因（PutSOD）转入拟南芥中，结果表明盐胁迫处理下转 PutSOD 基因拟南

芥比野生型有更好的生长势[106]。张海娜等在烟草中超表达小麦 TaSOD1.1 和 TaSOD1.2 基因，转基因烟草植

株具有较高 SOD 活性，明显缓解低温造成的细胞膜质过氧化程度、改善低温胁迫下植株的生理功能，进而

提高植株抵御低温胁迫的能力[107]。本实验室研究表明，过表达好好芭 Cu/ZnSOD 基因和 MnSOD 基因转基因

拟南芥在干旱和盐胁迫的情况下，较野生型植株也表现出较高的耐受力。

4 展望 SOD 作为抗氧化系统的第一道防线，其在生物生长发育和抗环境胁迫的过程中发挥巨大作用。SOD 经

过翻译后修饰活性往往会发生改变，因此，进一步研究 SOD 翻译后修饰这个可逆过程和发挥修饰作用的酶，

对于阐明 SOD 在信号通路中可能参与的作用具有一定的意义。 ROS 的产生和清除是一个动态变化的过程，在正常情况下维持一个稳态。植物受到胁迫后，会产生大量

ROS，因此打破稳态。植物通过调节体内抗氧化剂的表达量从而提高对氧毒害的抵抗能力。植物生物技术的

目的是用基因工程的手段提高植物对胁迫的耐受力。在某种程度上，上调某个抗氧化基因，可以使植物提高

清除 ROS 的能力。但是许多报道也对此存在争议。SOD 确实在植物的抗逆过程中发挥着重要的作用，但是

植物的抗逆能力是受多基因协同控制的，抗氧化系统包含许多抗氧化酶类，例如 SOD、POD、APX、GPX、

CAT 等等。因此单独过表达某个酶基因可能并不能有效地提高植物的抗逆性，而同时过表达多种抗氧化酶基

因也许能够更好地帮助植物在逆境中生存。 目前关于抗氧化酶如何参与到起始和控制氧化还原信号的转导，如何触发相关应答的其他基因的表达来

提高植物的抗逆性仍然不是很清楚，值得进一步研究。另外抗氧化物在环境变化的情况下如何协调植物的生

长发育，氧化还原信号如何跟激素调节联系起来等，也应该是未来的研究方向。

REFERENCES [1] B Halliwell, J Gutteridge. Free Radicals in Biology and Medicine [M]. 3. Oxford: Oxford University Press, 1999

[2] P Ahmad, S Umar, S Sharma. Mechanism of Free Radical Scavenging and Role of Phytohormones in Plants Under Abiotic

Stresses. in: Ashraf M, Ozturk M, Ahmad MSA. Plant Adaptation and Phytoremediation [M]. London: Springer, 2010

- 7 - http://www.jma-journal.org/

[3] SS Gill, N Tuteja. Reactive Oxygen Species and Antioxidant Machinery in Abiotic Stress Tolerance in Crop Plants[J]. Plant

Physiology and Biochemistry, 2010, 48(12): 909-930

[4] T Mann,D Keilin. Haemocuprein and Hepatocuprein, Copper-Protein Compounds of Blood and Liver in Mammals[J]. Proceedings

of the Royal Society of London, 1938, 126(844): 303-315

[5] JM McCord, I Fridovich. Superoxide Dismutase: An enzymatic Function for Erythrocuprein (Hemocuprein) [J]. The Journal of

Biological Chemistry, 1969, 244(22): 6049-6055

[6] RJ Carrico, HF Deutsch.The Presence of Zinc in Human Cytocuprein and Some Properties of The Apoprotein[J].The Journal of

Biological Chemistry, 1970, 245(4): 723-727

[7] BB Keele, JR., JM McCord, I Fridovich. Superoxide Dismutase from Escherichia Coli B. A New Manganese-Containing Enzyme

[J].The Journal of Biological Chemistry, 1970, 245(22): 6176-6181

[8] FJ Yost, JR., I Fridovlch. An Iron-Containing Superoxide Dismutase from Escherichia coli [J].The Journal of Biological Chemistry,

1973, 248(14): 4905-4908

[9] HD Youn, EJ Kim, JH Roe, et al. A Novel Nickel-containing Superoxide Dismutase from Streptomyces spp[J]. Biochemical

Journal, 1996, 318(3): 889-896

[10] S Ammendola, P Pasquali, Francesca Pacello, et al. Regulatory and Structural Differences in The Cu,Zn-Superoxide Dismutases of

Salmonella enterica and Their Significance for Virulence[J]. The Journal of Biological Chemistry, 2008, 283(20): 13688–13699.

[11] Miller A-F. Peroxide Dismutases: Ancientenzymes and New Insights [J]. FEBS Letters, 2012, 586(5): 585-595

[12] RC Fink, JG Scandalios. Molecular Evolution and Structure-function Relationships of the Superoxide Dismutase Gene Families in

Angiosperms and Their Relationship to Other Eukaryotic and Prokaryotic Superoxide Dismutases[J]. Biochimica et Biophysica

Acta, 2002, 399(1): 19-36

[13] JM McCord, I Fridovich. Superoxide Dismutase an Enzymic Function for Erythrocuprein (Hemocuprein)[J]. Biological Chemistry,

1969, 244(22): 6049-6055

[14] Z Hong, PT Loverde, A Thakur, et al. Schistosoma mansoni: A Cu/Zn Superoxide Dismutase Is Glycosylated When Expressed in

Mammalian Cells and Localizes to a Subtegumental Region in Adult Schistosomes[J]. Experimental Parasitology, 1993, 76(2):

101-114

[15] LY Chang, JW Slot, HJ Geuze. Molecular Immunocytochemistry of the CuZn Superoxide Dismutase in Rat Hepatocytes[J]. The

Journal of Cell Biology, 1988, 107(6): 2169-2179

[16] RA Weisinger, I Fridovich. Mitochondrial Superoxide Dismutase. Site of Synthesis and Intramitochondiral Localization[J].

Biological Chemistry, 1973, 248(13): 4793-4796

[17] Y Kira, EF Sato, M Inoue. Association of Cu, Zn-type Superoxide Dismutase with Mitochondria and Peroxisomes[J]. Archives of

Biochemistry and Biophysics, 2002, 399(1): 96-102

[18] GA Keller, TG Warner, KS Steimer, et al. Cu, Zn Superoxide Dismutase Is a Peroxisomal Enzyme in Human Firboblasts and

Hepatoma cells [J]. Proceedings of the National Academy of Sciences. USA, 1991, 88(16): 7381-7385

[19] FW Simon, D Grzebyk, O Schofield. The Role and Evolution of Superoxide Dismutases in Algae[J]. Journal of Phycology, 2005,

41(3): 453-465

[20] WG Dos Santos, I Pacheco, MY Liu, et al. Purification and Characterization of an Iron Superoxide Dismutase and a Catalase from

the Slfate-reducing Bacterium Desulfovibrio gigas[J]. Bacteriol, 2000, 182(3): 769-804

[21] S Yamano, T Maruyama. An Azide-insensitive Superoxide Dismutase from a Hyperthermophilic Archaeon, Sulfolobus solfataricus

[J]. Journal of Biochemistry, 1999, 125(1): 186-193

[22] S Kardinahl, S Anemuller, G Schafer. The Hyperthermostable Fe-superoxide Dismutase from the Archaeon Acidianus ambivalens:

Characterization, Recombinant Expression, Crystallization and Effects of Metal Exchange [J]. Biological Chemistry, 2000, 381(11):

1089-1101

- 8 - http://www.jma-journal.org/

[23] TW Kirby, JR Lancaster, I Fridovich. Isolation and Characterization of the Iron-containing Superoxide Dismutase of

Methanobacterium bryantii [J]. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1981, 210(1): 140-148

[24] M Takao, A Yasui, A Oikawa. Unique Characteristics of Superoxide Dismutase of a Strictly Anaerobic Archaebacterium

Meinanobacterium thermoautotrophicum[J]. Biological Chemistry, 1981, 266(22): 14151-14154

[25] B Loftus, et al. The Genome of the Protist Prasite Entamoeba histolytica[J]. Nature, 2005, 433(7028): 865–868

[26] SR Wilkinson, SR Prathalingam, MC Taylor, et al. Functional Characterization of the Iron Superoxide Dismutase Gene Repertoire

in Trypanosoma brucei[J]. Free Radical Biology and Medicine, 2006, 40(2): 198-209

[27] P Bécuwe, S Gratepanche, MN Fourmaux, et al. Characterization of Iron-dependent Endogenous Superoxide Dismutase of

Plasmodium falciparum[J]. Molecular and Biochemical Parasitology, 1996, 76(1-2): 125-134

[28] OA Asojo, EJ Schott, GR Vasta, et al. Structures of PmSOD1 and PmSOD2, two Superoxide Dismutases from the Protozoan

Parasite Perkinsus marinus[J]. Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications, 2006,

62(11): 1072-1075

[29] MV Camp, C Bowler, R Villarroel, et al. Characterization of Iron Superoxide Dismutase cDNAs from Plants Obtained by Genetic

Complementation in Escherichia coli [J]. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1990, 87(24): 9903-9907

[30] JF Moran, EK James, MC Rubio, et al. Functional Characterization and Expression of a Cytosolic Iron-superoxide Dismutase from

Cowpea Root Nodules[J]. Plant Physiology, 2003, 133(2): 773-782

[31] T Amo, H Atomi, T Imanaka. Biochemical Properties and Regulated Gene Expression of the Superoxide Dismutase from the

Facultatively Aerobic Hyperthermophile Pyrobaculum calidifontis [J]. Journal of Bacteriology, 2003, 185(21): 6340-6347

[32] W Atzenhofer, G Regelsberger, U Jacob, et al. The 2.0A Resolution Structure of the Catalytic Portion of a Cyanobacterial

Membrane-bound Manganese Superoxide Dismutase [J]. Journal of Molecular Biology, 2002, 321(3): 479-489

[33] T Nakamura, K Torikai, K Uegaki. Crystal Structure of the Cambialistic Superoxide Dismutase from Aeropyrum pernix

K1-insights into the Enzyme Mechanism and Stability [J]. The FEBS Journal, 2011, 278(4): 598-609

[34] S Kanematsu, K Asada. Ferric and Manganic Superoxide Dismutases in Euglena gracilis[J]. Archives of Biochemistry and

Biophysics, 1979, 195(2): 535-545

[35] SD Narasipura, V Chaturvedi, S Chaturvedi. Characterization of Cryptococcus neoformans Variety Gattii SOD2 Reveals Distinct

Roles of the two Superoxide Ismutases in Fungal Biology and Virulence[J]. Molecular Microbiology, 2005, 55(6): 1782-1800

[36] BA Zilinskas, LM Sandalio, DA Altomare, et al. Mitochondrial and Peroxisomal Manganese Superoxide Dismutase: Differential

Expression during Leaf Senescence[J]. Experimental Botany, 2003, 54(384): 923-933

[37] Blokhina, E Virolainen, KV Fagerstedt. Antioxidants, Oxidative Damage and Oxygen Deprivation Stress: a Review[J]. Annals of

Botany, 2003, 91(2): 179-194

[38] M Brouwer, TH Brouwer, W Grater, et al. Replacement of a cytosolic copper/zinc superoxide dismutase by a novel cytosolic

manganese superoxide dismutase in curstaceans that use copper (haemocyanin) for oxygen transport[J]. Biochemical Journal, 2003,

374(1):219–228

[39] A Schmidt, M Gube, A Schmidt, et al. In Silico Analysis of Nickel Containing Superoxide Dismutase Evolution and Regulation[J].

Journal of Basic Microbiology, 2009, 49(1): 109-118

[40] T Eitinger. In Vivo Production of Active Nickel Superoxide Dismutase from Prochlorococcus marinus MIT9313 Is Dependent on

Its Cognate Peptidase[J]. Journal of Bacteriology, 2005, 186(22): 7821-7825

[41] JV Bannister, WH Bannister, G Rotilio. Aspects of The Structure, Function, and Applications of Superoxide Dismutase [J]. CRC

Critical Reviews in Biochemistry, 1987, 22(2): 111-180

[42] 张欣. 超氧化物歧化酶(SOD)及其研究进展[J]. 内蒙古石油化工, 2010, (16):14-15

[43] 马旭俊, 朱大海. 植物超氧化物歧化酶(SOD)的研究进展[J]. 遗传, 2003, 25(2): 225-231

[44] GE Borgstahl, HE Parge, MJ Hickey, et al. The Structure of Human Mitochondrial Manganese Superoxide Dismutase Reveals a

Novel Tetrameric Interface of Two 4-Helix Bundles [J]. Cell, 1992, 71(1): 107–118

- 9 - http://www.jma-journal.org/

[45] DP Barondeau, CJ Kassmann, Bruns CK, et al. Nickel Superoxide Dismutase Structure and Mechanism [J]. Biochemistry, 2004,

43(25):8038–8047

[46] J Wuerges, JW Lee, YI Yim, et al. Crystal Structure of Nickel-Containing Superoxide Dismutase Reveals Another Type of Active

Site [J]. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 2004, 101(23):8569–8574

[47] 王庆莉.超氧化物歧化酶催化反应机理的研究[D].山东: 山东师范大学，2009

[48] L Sherman, J Lieman-Humitz, Y Groner. Nucleotide Sequence and Expression of Human Chromosome 21-Encoded Superoxide

Dismutase mRNA [J]. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1983, 80(18):5465-5469

[49] D Levanon, J Lieman-Humitz, N Dafhi. Architecture and Anatomy of the Chromosomal Locus in Human Chromosome 21

Encoding the Cu/Zn Superoxide Dismutase [J]. The EMBO Journal, 1985, 4(1):77-84

[50] CA Marres, AP Van Loon, P Oudshoorn. Nucleotide Sequence Analysis of the Nuclear Gene Coding for Manganese Superoxide

Dismutase of Yeast Mitochondria, a Gene Previously Assumed to Code For The Rieske Iron-Sulphur Protein[J]. European Journal

of Biochemistry, 1985, 147(1):153-161

[51] D Touati. Cloning and Mapping of the Manganese Superoxide Dismutase Gene (SodA) of Escherichia coli K-12[J]. Journal of

Bacteriology, 1983, 155(3):1078-1087

[52] H Sakamoto, D Touati. Cloning of the Iron Superoxide Dismutase Gene (sodB) in Escherichiu coli K-12[J]. Journal of

Bacteriology, 1984, 159(1): 418-420

[53] RE Cannon, JA White, JG Scandalios. Cloning of cDNA for Maize Superoxide Dismutase 2 (SOD2) [J].Proceedings of the

National Academy of Sciences of the United States of America, 1987, 84(1):179-183

[54] 常万霞. 柽柳 MnSOD 基因的克隆及功能验证[D]. 哈尔滨: 东北林业大学, 2006

[55] 程华, 李琳玲, 许峰, 等. 银杏锰型超氧化物歧化酶 GbMnSOD 基因的克隆与表达[J].园艺学报, 2009, 36(9): 1283-1290

[56] 魏宗波, 苗向阳, 杨鸣琦, 等. MnSOD 基因表达调控的研究进展. 遗传, 2008, 30(7): 831-837

[57] 林玉玲. 龙眼体胚发生过程中 SOD 基因家族的克隆及表达调控研究[D]. 福建: 福建农林大学, 2011

[58] EK Hodgson, I Fridovich. The Interaction of Bovine Erythrocyte Superoxide Dismutase with Hydrogen Peroxide: Inactivation of

the Enzyme [J]. Biochemistry, 1975, 14(24): 5294-5299

[59] K Arai, S Maguchi, S Fujii, et al. Glycation and Inactivation of Human Cu, Zn Superoxide Dismutase. Identification of the in Vitro

Glycation Sites [J]. The Journal of Biological Chemistry, 1987, 262(35): 16969-16972

[60] K Arai, S Iizuka, Y Tada, et al. Increase in the Glucosylated Form of Erythrocyte Cu,Zn Superoxide Dismutase in Diabetes and

Close Association of the Nonenzymatic Glucosylation with the Enzyme Activity[J]. Biochimica et Biophysica Acta, 1987, 924(2):

292-296

[61] H Ischiropoulos, L Zhu, J Chen, et al. Peroxynitrite-mediated Tyrosine Nitration Catalyzed by Superoxide Dismutase[J]. Archives

of Biochemistry and Biophysics, 1992, 298(2): 431-437

[62] CD Smith, M Carson, M Woerd, et al. Crytal Structure of Peroxynitrite-modified Bovine Cu,Zn Superoxide Dismutase[J].

Archives of Biochemistry and Biophysics, 1992, 299(2): 350-355

[63] LA MacMillan-Crow, JP Crow, JD Kerby, et al. Nitration and Inactivation of Manganese Superoxide Dismutase in Chronic

Rejection of Human Renal Allografts[J]. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1996, 93(21): 11853-11858

[64] F Yamakura, H Kawasaki. Post-translational Modifications of Superoxide Dismutase [J]. Biochimica et Biophysica Acta,

2010,1804(2): 318 -325

[65] XF Csar, NJ Wilson, P Strike, et al. Copper/Zinc Superoxide Dismutase Is Phosphorylated and Modulated Specifically by

Granulocyte-colony Stimulating Factor in Myeloid Cells [J]. Proteomics, 2001, 1(3): 435-443

[66] S Voisin, DC Watson, L Tessier, et al. The Cytoplasmic Phosphoproteome of the Gram-negative Bacterium Campylobacter jejuni:

Evidenceformodifi Cation by Unidentified Protein Kinases[J]. Proteomics, 2007, 7(23): 4338-4348

[67] NV Bykova, H Egsgaard, IM Moller. Identification of 14 New Phosphoproteins Involved in Important Plant Mitochondrial

Processes [J]. FEBS Letters, 2003, 540(1-3): 141-146

- 10 - http://www.jma-journal.org/

[68] KC Wilcox, L Zhou, JK Jordon, et al. Modulations of Superoxide Dismutase (SOD1) in Human Erythrocytes. A Possible Role in

Amyotrophic Lateral Sclerosis [J]. Biological Chemistry, 2009, 284(20): 13940-13947

[69] I Castellano, MR Ruocco, F Cecere, et al. Glutathionylation of the Iron Superoxide Dismutase from the Psychrophilic Eubacterium

Pseudoalteromon haloplanktis [J]. Biochimica et Biophysica Acta, 2008, 1784(5): 816-826

[70] 汪本勤. 植物 SOD 的研究进展[J]. 河北农业科学, 2008, 12(3): 6-9, 12

[71] 窦俊辉, 喻树迅, 范术丽, 等. SOD 与植物胁迫抗性[J]. 分子植物育种, 2010，8(2): 359-364

[72] 丁义峰, 靳萍, 刘萍. 植物 SOD 的基因表达、活性调节及抗逆作用研究进展[J]. 生物学教学, 2012, 37(7): 6-8

[73] M Gapińska, M Skłodowska, B Gabara. Effect of Short- and Long-Term Salinity on the Activities of Antioxidative Enzymes and

Lipid Peroxidation in Tomato Roots [J]. Acta Physiologiae Plantarum, 2008, 30 (1): 11-18

[74] H Upadhyaya, SK Panda, BK Dutta. Variation of Physiological and Antioxidative Responses in Tea Cultivars Subjected to

Elevated Water Stress Followed by Rehydration Recovery [J]. Acta Physiologiae Plantarum, 2008, 30(4): 457-468

[75] P Ahmad. Growth and Antioxidant Responses in Mustard (Brassica juncea L.) Plants Subjected to Combined Effect of Gibberellic

Aid and Salinity [J]. Archives of Agronomy and Soil Science, 2010, 56(5): 575-588

[76] P Ahmad, CA Jaleel, S Sharma. Antioxidative Defense System, Lipid Peroxidation, Proline Metabolizing Enzymes and

Biochemical Activity in two Genotypes of Morusalba L. Subjected to NaCl stress [J]. Russian Journal of Plant Physiology, 2010,

57(4): 509-517

[77] Y Pan, LJ Wu, ZL Yu. Effect of Salt and Drought Stress on Antioxidant Enzymes Activities and SOD Isoenzymes of Liquorice

(Glycyrrhiza Uralensis Fisch) [J]. Plant Growth Regulation, 2006, 49(2-3): 157-165

[78] P Sharma, RS Dubey. Modulation of Nitrate Reductase Activity in Rice Seedlings Under Aluminiumtoxicity and Water Stress:

Role of Osmolytes as Enzyme Protectant [J]. Journal of Plant Physiology, 2005, 162(8): 854-864

[79] ZS Zlatev, FC Lidon, JC Ramalho, et al. Comparison of Resistance to Drought of Three Bean Cultivars [J]. Biologia Plantarum,

2006, 50(3): 389 -394

[80] CQ Wang, RC Li. Enhancement of Superoxide Dismutase Activity in the Leaves of White Clover ( Trifolium Repens L.) in

Response to Polyethylene Glycol-induced Water Stress[J]. Acta Physiologiae Plantarum, 2008, 30(6): 841 -847

[81] HB Shao, ZS Liang, MA Shao, et al. Investigation on Dynamic Changes of Photosynthetic characteristics of 10 Wheat (Triticum

aestivum L.) Genotypes during two Vegetative-growth Stages at Water Deficits [J]. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces, 2005,

43(34): 221-227

[82] M Mobin, NA Khan. Photosynthetic Activity, Pigment Composition and Antioxidative Response of Two Mustard (Brassica

Juncea ) Cultivars Differing in Photosynthetic Capacity Subjected to Cadmium Stress [J]. Journal of Plant Physiology, 2007,

164(5): 601-610

[83] S Singh, NA Khan, R Nazar, et al. Photosyntzetic Traits and Activities of Antioxidant Enzymes in Blackgram (Vigna Mungo L.

Hepper) under Cadmium Stress [J]. American Journal of Plant Physiology, 2008, 3: 25-32

[84] SA Hasan, S Hayat, B Ali, et al. 28-Homobrassinolide Protects Chickpea (Cicer Arietinum ) from Cadmium toxicity by Stimulating

Antioxidants [J]. Environmental Pollution, 2008, 151(1): 60-66

[85] M Šimonovičová, L Tamás, J Huttová, et al. Effect of Aluminium on Oxidative Stress Related Enzymes Activities in Barley Roots

[J]. Biologia Plantarum, 2004, 48(2): 261-266

[86] Y Li, YP Song, G Shi. Response of Antioxidant Activity to Excess Copper in Two Cultivars of Brassica Campestris ssp. Chinensis

Makino[J]. Acta Physiologiae Plantarum, 2009, 31(1): 155-162

[87] Y Yang, C Han, Q Liu, et al. Effect of Drought and Low Light on Growth and Enzymatic Antioxidant System of Picea asperata

Seedlings [J]. Acta Physiologiae Plantarum, 2008, 30(4): 433-440

[88] 史莹华, 张伟毅, 于晓丹, 等. 光周期对紫花苜蓿 SOD、POD 活性的影响[J]. 草原与草坪, 2009, (1): 74-77

[89] 杨梅焕, 姚顽强, 曹明明, 等. 毛乌素沙地东南缘沙漠化共有种植物叶片抗氧化酶活性研究[J]. 西北农林科技大学学报(自

然科学版), 2012, 40(7):203-208

- 11 - http://www.jma-journal.org/

[90] Blokhina, E Virolainen, KV Fagerstedt. Antioxidants, Oxidative Damage and Oxygen Deprivation Stress: a Review [J]. Annals of

Botany, 2003, 91(2): 179-194

[91] RG Alscher, N Erturk, LS Heath. Role of Superoxide Dismutases (Sods) in Controlling Oxidative Stress in Plants[J]. Journal of

Experimental Botany, 2002, 53(372): 1331–1341

[92] K Asada. The Water–Water Cycle in Chloroplasts: Scavenging of Active Oxygens and Dissipation of Excess Photons [J]. Annual

Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, 1999, 50: 601–639

[93] Chew, J Whelan, AH Miller. Molecular Definition of the Ascorbate–Glutathione Cycle in Arabidopsis Mitochondria Reveals Dual

Targeting of Antioxidant Defences in Plants [J]. The Journal of Biological Chemistry, 2003, 278(47): 46869–46877

[94] JG Scandalios. Molecular Genetics of SOD in Plants. in: Scandalios JG. Oxidative Stress and the Molecular Biology of Antioxidant

Defense [M]. Cold Spring Harbor, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1997

[95] K Asada, M Takahashi. Production and Scavenging of Active Oxygen in Photosynthesis. in: DJ Kyle, B Osmond, CJ Arntzen.

Photoinhibition [M]. Elsevier, Amsterdam, 1987

[96] AR Abbasi, M Hajirezaei, D Hofius, et al. Specific Roles of α- And γ-Tocopherol in Abiotic Stress Responses of Transgenic

Tobacco[J]. Plant Physiology, 2007, 143(4): 1720–1738

[97] RK Kar. Plant Responses to Water Stress: Role of Reactive Oxygen Species [J]. Plant Signaling & Behavior, 2011, 6(11):

1741-1745

[98] CA Jaleel, K Riadh, R Gopi, et al. Antioxidant Defense Responses: Physiological Plasticity in Higher Plants under Abiotic

Constraints [J]. Acta Physiologiae, 2009, 31(3): 427-436

[99] Y Wang, Y Ying, J Chen, et al. Transgenic Arabidopsis Overexpressing Mn-SOD Enhanced Salt-Tolerance [J]. Plant Science,

2004, 167(4): 671- 677

[100] Y Wang, M Wisniewski, R Meilan, et al. Ectopic Expression of Mn-SOD in Lycopersicon Esculentum Leads to Enhanced

Tolerance to Salt and Oxidative Stress[J]. Journal of Applied Horticulture, 2007, 9 (1): 3-8

[101] Z Yang, Y Wu, Y Li, et al. Osmt1a, a Type 1 Metallothionein, Plays the Pivotal Role in Zinc Homeostasis and Drought Tolerance

in Rice [J]. Plant Molecular Biology, 2009, 70(1-2): 219-229

[102] D Camejo, MC Marti, E Nicolas, et al. Response of Superoxide Dismutase Isoenzymes in Tomato Plants (Lycopersicon

esculentum) during Thermo-acclimation of the Photosynthetic Apparatus[J]. Physiologia Plantarum, 2007, 131(3): 367-377

[103] BD McKersie, Y Chen, M De Beus, et al. Superoxide Dismutase Enhances Tolerance of Freezing Stress in Transgenic Alfalfa

(Medicago sativa L.)[J]. Plant Physiology, 1993, 103(4): 1155-1163

[104] TS Artlip, ME Wisniewski, D Macarisin, et al. Ectopic Expression of a Spinach SOD Gene in Young Apple Trees Enhances

Abiotic Stress Resistance [J]. Biotechnol of Fruit Species, 2009, 839(2): 645-650

[105] GH Badaw, Y Yamauchi, E Shimada, et al. Enhanced tolerance to Salt Stress and Water Deficit by Overexpressing Superoxide

Dismutase in Tobacco( Nicoiana Tabacum ) Chloroplasts[J]. Plant Science, 2004, 166(4): 919-928

[106] 吴建慧. 碱茅（Puccinellia tenuifolra）超氧化物歧化酶基因功能解析及对杨树（Populus×euramericana‘Guariento’）遗传

转化研究[D]. 哈尔滨: 东北林业大学, 2008

[107] 张海娜, 谷俊涛, 路文静,等. 超表达小麦基因 TaSOD1.1 和 TaSOD1.2 对烟草耐低温能力的影响[J].中国农业科学, 2009,

42(1): 10-16

【作者简介】

孙维敏（1987 年），女，满族，

硕士。 研究方向：植物分子遗传学 学习经历:

2010年-至今 北京师范大学生命科科学院 植物分子

遗传学专业硕士在读 2006 年-2010 年 辽宁师范大学生命科学学院 生物

科学专业 理学学士 Email: kuailejiuhao.xingqing@yahoo.com.cn

12 http://www.jma-journal.org/

施子晗（1989 年），女，汉族，

硕士。 研究方向：植物分子遗传学 学习经历: 2011 年-至今 北京师范大学生命 科科学院 植物分子遗传学专业

硕士在读 2006 年-2010 年 天津商业大学 生物技术专业 理学

学士 Email: szhhuoniao13@yahoo.cn

张根发（1956 年），男，汉族，理

学博士，教授，博士生导师。 研究方向：植物抗逆分子遗传机理

及育种，植物理化诱变的遗传和分

子机理；植物离体培养的遗传变异，

微繁殖技术。 研究方向：资源植物好好芭和盐芥的抗逆基因的克

隆和功能研究。 学习经历：1981年 12月毕业于辽宁师范大学生物系，

1983 年考入东北师范大学师从郝水、何孟元教授攻

读硕士学位，1990 年获理学博士学位。 1991 年赴英 Strathclyde 大学进行细胞融合研究，

1994-1996 年赴以色列本-古里昂大学做博士后，研究

好好芭克隆培养和品种筛选培育，1998-2000 年在以

色列合作进行基因克隆、功能鉴定和转基因植物的

相关研究。2001-2002年在美国进行了突变体库筛选、

功能质粒构建、转化子筛选鉴定和葡萄糖焦磷酸酶

基因启动子克隆和功能研究。目前主要从事资源植

物，好好芭和盐芥的抗逆基因的克隆和功能研究。 Email: gfzh@bnu.edu.cn