¡ QUE ES LA QUERATINAINTRODUCCIÓN: La estructura de la proteína.

La queratina, es una proteína fibrosa con estructura helicoidal que está unida principalmente por enlaces disulfuro y puentes de hidrógeno.

Tiene alto contenido de Cisteína (por eso los enlaces disulfuro), y su contenido de Histidina, Metionina y Triptófano es muy bajo, también tiene alto contenido en azufre.

La cadena polipeptídica de esta proteína se enrolla en una hélice a de giro a la derecha que se estabilizapor puentes de hidrógeno entre los aminoácidos.

La resistencia adicional proviene del enrollamiento con giro a la izquierda de cuatro de las hélices anteriores para formar una súper hélice denominada protofibrilla.

Los factores estabilizadores de la protofibrilla son los puentes de hidrógeno intermoleculares y los puentes disulfuro intermoleculares formados por la oxidación de residuos de Cisteína yuxtapuestos.

Once de las protofibrillas se combinan y forman agregados denominados microfibrillas; a su vez, cientos de estos se combinan para formar una matriz proteica llamada macrofibrilla.

1.Hélice alfa hacia la derecha;2. S-baja3.S-alta; 4.Cuerda espiralada hacia la izquierda;  5. Matriz; 6.Microfibrilla; 7. Macrofibrilla.  

Así, una fibra de cabello esta constituida por el apilamiento de células formadas por macrofibrillas.Constituye el componente principal de las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, uñas, plumas, cuernos y pezuñas, como materia resistente y consistente que es, formará una especie de revestimiento o escudo protector del cuerpo.

COMPONENTES Y ESTRUCTURA:Existen dos tipos de queratina diferenciadas por su estructura y componentes:•La queratina alfa presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína, los cuales constituyen puentes disulfuro.•La queratina beta no presenta cisteína ni, por lo tanto, puentes disulfuro.

La a(alfa)-hélice La b(beta)-en forma de zigzag-lamina plegada

Los puentes disulfuro son los que proporcionan la dureza a la alfa queratina . Existe mayor cantidad de queratina alfa en las uñas, pezuñas y los cuernos de un animal, que en el pelo. Además la queratina alfa solamente se encuentra en pelos, cuernos, uñas, y otras faneras.

Queratina alfa

La queratina de tipo beta es inextensible (a diferencia de la queratina tipo alfa) y la podemos encontrar, por ejemplo, en la tela de araña.

Queratina beta

La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice.

Estructura

Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias

a los puentes de hidrógenoy a las fuerzas hidrofóbicas, que

mantienen unidos los aminoácidosde dicha proteína.

Todo esto unido le da a la proteína esa especial dureza característica.

1-Función del Gen:

La queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas fibrosas; sus características son cadenas largas de estructura secundaria, insolubles en agua y soluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas y de gran resistencia física con funciones estructurales. La queratina es la responsable de que la piel y órganos tengan una consistencia dura y resistente, para que cumpla con la función de protección, en la piel, la queratina la hace un tanto impermeable.

2-La queratina del pelo:

El pelo está construido macrofibrillas de queratina empaquetadas por afuera, éstas están formadas por microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a través de puentes disulfuro, la queratina del pelo se encuentra en alfa queratina, existiendo la posibilidad de transformarla en beta queratina, si por ejemplo, aplicamos calor más humedad, el pelo puede incluso duplicar su longitud, esto sucede por que se rompen los puentes de hidrógeno de la hélice y las cadenas polipeptídicas adoptan una conformación -beta, no obstante los grupos -R de las queratinas son muy voluminosos, lo que hace que la conformación -beta se desestabilice y al poco tiempo adopte de nuevo la conformación en hélice con lo que el pelo recupera su longitud original.

Es incorrecto decir que el pelo está formado por células, solo se encuentra queratina rica en azufre y una matriz amorfa que mantiene a las microfibrillas empaquetadas por afuera en la forma que alguna vez tuvo la célula que las sintetizó; el folículo piloso es el que posee células activas que se encargan de sintetizar los elementos anteriores.

La cutícula, formada por células compuestas de queratina, esLa responsable de proteger elinterior del cabello, a la vez que influye en el brillo y color del mismo, son varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo, los tratamientos mecánicos ( mal cepillado, etc.), las condiciones medioambientales (polución, etc.), provocan su deterioro y mención especial a los trabajos químicos (desrizado, etc.), estos provocan que la cutícula se hinche y abra, algo que con el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello, convirtiéndolo en seco, frágil, poroso y hasta quebradizo.

¿POR QUÉ EL PELO TIENE UNA FORMA RÍGIDA AL ESTAR MOJADO?Lo que sucede cuando el pelo está mojado, es que los puentes de hidrogeno se debilitan, haciendo que la proteína sufra una especie de desenrollamiento menor (pues los enlaces disulfuro no sufren ninguna alteración) y así el pelo se vuelve mas o menos rígido (o mejor se alisa), y a la vez se estira más de lo Normal.

¿DE QUE DEPENDE LA PERMEABILIZACIÓN DEL PELO DE UNA PERSONA BLANCA CON PELO LISO Y UNA PERSONA NEGRA O CON PELO RIZADO?

Con respecto a lo de la persona lisa, ella genéticamente tiene sus enlaces disulfuro en una disposición lineal más relajada (no tiene muchos enlaces) lo que hace que la estructura de las fibras de queratina sea lisa, mientras que una persona de cabello rizado, tiene muchos más enlaces disulfuro lo que hace que la proteína se pliegue mucho más sobre si misma dando la estructura rizada al pelo. La permeabilización del pelo depende de la cantidad de enlaces disulfuro que la Queratina posea (eso viene dado genéticamente), y de la forma o los pliegues que por ende posea.

De esta manera, la persona blanca de pelo liso al tener menor cantidad de enlaces disulfuro y una disposición mas relajada de la proteína, permite que el agua penetre más fácilmente, que en el pelo de una persona negra, la cual la cantidad de enlaces disulfuro y la disposición de la proteína, le dificultan más el paso al agua.

MICRO : En la última década se han identificado mutaciones en 18 genes de queratina, asociadas con enfermedades epiteliales. El diagnóstico molecular, en combinación con la histopatología clásica, será de gran ayuda diagnóstica y terapéutica.

Queratinas El citoesqueleto de todas las células eucarióticas consiste en tres redes principales: * los microfilamentos * los microtúbulos * los filamentos intermedios.Los microfilamentos y microtúbulos participan enLa división celular, contracción, orientación ypolarización, y anclaje. En cambio, la función de los filamentos intermedios no se comprendió hasta el reconocimiento de mutaciones puntuales en diversos trastornos de la piel.

En el citoplasma de las células epiteliales los filamentos intermedios de queratina forman una trama compleja desde el núcleo hasta la membrana celular. Las queratinas se clasifican en dos grupos (tipo I y tipo II) de proteínas de filamentos intermedios.

Enfermedades de la queratina Epidermolisis bullosa simple La epidermolisis bullosa simple (EBS) fue el primer trastorno hereditario identificado. Hasta la fecha seHan reconocido 18 mutaciones en genesDe queratina asociadas con patología enEl hombre. La EBS es una de las tres formas principales de epidermolisis bullosa.

Eritrodermia bullosa ictiosiforme congénita (EBIC) También se la conoce como hiperqueratosis epidermolítica. Se presenta con eritrodermia y formación de ampollas desde el nacimiento, con progresión a hiperqueratosis generalizada grave en la vida adulta.

Ictiosis bullosa de Siemens Es una forma de hiperqueratosis epidermolítica con engrosamiento epidérmico y formación de ampollas superficiales, principalmente en las zonas de flexión.

Paquioniquia congénita (PC) Incluye un espectro de displasias ectodérmicas con distrofia hipertrófica ungueal como hallazgo principal. Se hereda en forma autosómica dominante y se clasifica en dos tipos: PC-1 y PC-2.

Trastornos de la queratina no epidérmicaOtros tejidos expresan ciertasqueratinas, cuyas mutacionesse asocian con fenotiposparticulares de patología.El nevus blanco es un trastornoBenigno autosómico dominante,por mutaciones en K4 o K13.La distrofia corneal epitelial deMeesmann se hereda en igual forma.

Trastornos de la queratina del cabelloLos genes de las queratinas del pelo tipo I y tipo II se localizan en los cromosomas 17 y 12, respectivamente.El moniletrix es una patología autosómicadominante infrecuente con expresión fenotípica variable, desde pérdida leve del cabello hasta alopecía casi completa. La microscopia electrónica revela defectosen la estructura de los microfilamentosdel cabello. Puede haber queratosis folicular y anormalidades de las uñas.

Genética molecular en el diagnóstico de estas patologías. Diagnóstico prenatal Antes de la identificación de las mutaciones mencionadas, el diagnóstico sólo se realizaba mediante el análisis histológico. Aunque este estudio sigue teniendo enorme importancia, la posibilidad de realizar análisis genético permite identificar la alteración exacta.

Conclusiones

En la última década se identificaron mutaciones en 18 genes de queratina.

Además depermitir un mejorabordaje diagnóstico, es de esperar que el avanceEtiológico, se asocie con otrasposibilidades de terapia destinadasa aliviar la importante sintomatologíaasociada con estas entidades.