PROTEÍNAS

COMPOSICIÓN

CARBONO HIDRÓGENO OXIGENO NITROGENO MAYORIA AZUFRE TAMBIÉN FÓSFORO HIERRO MAGNESIO

Y COBRE

Composición : simples conjugadas :

nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, metaloproteínas

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : HOMOPROTEÍNAS

Formadas solamente por aminoácidos HETEROPROTEÍNAS

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético

Estructural

Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

Las histonas que forman parte de los cromosomas

El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.

Enzimatica Son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas

Hormonal

Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas

Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógeno

Transporte Hemoglobina Hemocianina Citocromos

Contráctil

Actina Miosina Tubulina

Reserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche

Conformación : globulares: estructura terciaria, solubles en agua, funciones dinámicas

fibrosas: estructura secundaria, insolubles en agua, función estructural

aminoácidos

Carbono alfa

CLASIFICACIÓN

AMINOÁCIDOS

CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS APOLARES POLARES: NEUTROS ÁCIDOS: NEGATIVOS BÁSICOS : POSITIVOS

Prolina

Polares neutros

Glicina Gly Tirosina Tyr

Ácidos

Ac. Arpartico Asp Ac. Glutamico Glu

Básicos

Lisina Lys Arginina Arg Histidina His

                            

        

Lisina, Lys, K

                            

        

Arginina, Arg, R

                             

       

Aminoácidos esenciales

Arginina  Histidina  Isoleucina Leucina  Lisina  Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano  Valina

Aminoácidos no proteicos

D-aminoácidos: Ej. la D-alanina y el D- glutamato: pared bacterias. También en anfibios y reptiles.

Aminoácidos no proteicos . L-ornitina, L- citrulina (metabolismo urea). Homoserina, Homocisteina, Taurina

ácido γ aminobutírico

Aminoácidos proteicos

Hidroxiprolina Metil lisina Desmosina isodesmosina

Carga a distintos Ph

Valores de pKa para los grupos amino, carboxilo y la cadena lateral de los aminoácidos proteínogenéticos

Glicina 2,4 9,8 --

Alanina 2,4 9,9 --

Valina 2,3 9,7 --

Leucina 2,3 9,7 --

Isoleucina 2,3 9,8 --

Metionina 2,1 9,3 --

Prolina 2,0 10,6 --

Fenilalanina 2,2 9,3 --

Triptófano 2,5 9,4 --

Serina 2,2 9,2 --

Treonina 2,1 9,1 --

Cisteína 1,9 10.7 8,4

Tirosina 2,2 9,2 10,5

Asparragina 2,1 8,7 --

Glutamina 2,2 9,1 --

Ácido aspártico 2,0 9,9 3,9

Ácido glutámico 2,1 9,5 4,1

Lisina 2,2 9,1 10,5

Arginina 1,8 9,0 12,5

Histidina 1,8 9,3 6,0

Los aminoácidos y

pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)

H3O

HOHO

H3O

H2N CH COO

R

H3N CH COO

R

H3N CH COOH

R

AminoácidosPunto isoeléctrico

pH isoeleéctricoApolares, polares neutros = 6.0Polares ácidos = 3Polares básicos = 9

Reacciones

Formación amidas

AMIDAS

RCOOH + NH3 RCONH2

Reacción ninhidrina

Formación de esteres

CH2 CHCOO

NH3 Cl

CH2 CHCO

NH3

OCH3CH3OH

HClFenil alanina 90%

UNIÓN DE AMINOÁCIDOS

Características enlace peptídico Polar Plano trans

Péptidos de importancia biológica no proteicos Carnosina :músculo Glutatión Oxitocina Bradiquinina Vasopresina Glucagón insulina Encefalinas Gramicidina vallinomicina

Reacciones químicas

Los péptidos y proteínas se pueden reconocer por la reacción del Biuret.

Las uniones peptídicas reaccionan con los iones cúpricos del reactivo en medio alcalino formando un complejo de color violeta.

Se necesitan 2 ó más uniones peptídicas para que se forme el complejo coloreado.

  

ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia de

aminoácido de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la

cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria

es la disposición espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipeptídica,

generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno . En este caso suelen darse dos tipos de enlace:

  alfa Hélice : enlaces intramoleculares con puentes de hidrógeno entre el primero y el cuarto.

 beta Lámina : las cadenas de péptidos se unen formando filas paralelas que se estabilizan de manera intermolecular mediante puentes de hidrógeno.

-héliceanfipática

Ladohidrofóbico

Lado polar

Estructura colágeno

Contiene: 35% glicina 11% alanina 12% prolina 9% hidrixiprolina

Triple hélice unida por puentes de hidrógeno

Se repite la secuencia Gli-X-pro Gli-pro-X Gli-X-Hypro

Las tres cadenas se ordenan triple hélice: Tropocolágeno

Otras proteínas fibrosas

Elastina: cadenas unidad por uniones covalentes a restos de desmosina y de isodesmosina

N

C

Estructura supersecundaria

Estructura Terciaria

Es la estructura de la mayoría de las proteínas globulares, aparece a partir de que la hélice se vuelve a enrollar

Es una arquitectura tridimensional completa que se debe a las fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls, a puentes disulfuro e INTERACCIONES HIDROFOBICAS

Dominios: se producen varios puntos de plegamientos, cada unidad de plegamiento realiza una función distinta

Estructura Cuaternaria Son estructuras de carácter oligomérico, que

están compuestos por varias cadenas separadas pero entrelazadas en estructura terciaria.

Desnaturalización

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie

pérdida de las propiedades biológicas

Agentes desnaturalizantes (1) la polaridad del disolvente (2) la fuerza iónica (3) el pH (4) la temperatura